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MEDI-LEARN Fakten BIOCHEMIE IMPP-Wissen kompakt und examensorientiert lernen http://www.medi-learn.net
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MEDI-LEARN Fakten

BIOCHEMIE

IMPP-Wissen kompakt und examensorientiert lernen

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MEDI-LEARN Fakten Biochemie

DDD

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VORWORT

Vor dem Hintergrund der mittlerweile fast unüberschaubaren Stofffülle ist es für eine effektive Examensvorbereitung unerlässlich eine am Examensstoff orientierte Stoffauswahl zu treffen.

Hierfür hat MEDI-LEARN die Examina der 10 letzten Jahre analysiert und die Fakten extrahiert, die immer wieder gefragt werden.

Diese Inhalte sind in unserem Tabellenskript nach Fächern und Stichworten sortiert.

Die letzten beiden Examina wurden nicht eingearbeitet, da eine „Generalprobe“ durch Lektüre unserer Faktensammlung nicht gefährdet werden soll.

Die Tabellenskripte eignen sich hervorragend:

zur Auswahl der zu examensrelevanten Inhalte in der Lernphase

zur Wiederholung examensrelevanter Stichworte kurz vor der Prüfung

Die Faktensammlungen ersetzen nicht die Lektüre eines Lehrbuches!

Wir freuen uns auf Rückmeldungen aus der Leserschaft.

Ergänzend verweisen wir auf die beiden Artikelserien "Lernen, wie die Profis" und "Profi-Tipps zur MC-Prüfung", die kostenlos im Internet auf den Seiten von Medi-Learn zu finden sind.

Artikelserie "Lernen wie die Profis"

Artikelserie "Profi-Tipps zur MC-Prüfung"

Viel Erfolg im Examen! Euer Medi-Learn-Team

redaktion@medi-learn.net

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2,3-Bisphosphoglycerat (2,3-BPG)

2,3-BPG bindet vor allem an Desoxyhämoglobin.

Es entsteht aus 1,3-

Bisphosphoglycerat.

Fetales Hämoglobin bindet

2,3-BPG weniger fest als adultes.

Bei geringem O2 -

Partialdruck in der Atemluft steigt

die 2,3-BPG-Konzentration im Erythrozyten an.

5-Hydroxyindolessigsäure

(Harnbestandteil)

5-Hydroxyindolessigsäure

(Harnbestandteil) entsteht aus Serotonin

a- und b-Interferone

hemmen die

Virusvermehrung

a- und ß-D-Glucose (Pyranoseform)

Die beiden Isomere:

sind diastereomer zueinander

haben unterschiedlichen Energiegehalt

haben unterschiedliche Löslichkeit in Wasser

 

Acetylcholin

Das für die

Acetylcholinsynthese benötigte

Acetyl-CoA kann von der ATP- Citrat-Lyase geliefert werden.

Im synaptischen Spalt

entstandenes Cholin kann nach Transport durch die präsynaptische Membran erneut mit Acetyl-CoA verestert werden.

Durch Bindung von

Acetylcholin an nicotinische

Rezeptoren wird die postsynaptische Membran depolarisiert.

Durch Bindung von

Acetylcholin an nicotinische

Rezeptoren werden Kationenkanäle geöffnet.

 

Acetyl-CoA

Aus Acetyl-CoA können

Ketonkörper synthetisiert werden.

Acetyl-CoA entsteht bei der

ß-Oxidation der Fettsäuren.

Pyruvat wird durch oxidative

Decarboxylierung in Acetyl-CoA umgewandelt.

Acetyl-CoA kann in Biotin-

abhängiger Reaktion carboxyliert werden.

Acetyl-CoA entsteht im Zellstoffwechsel z.B.:

aus Acyl-CoA-

Verbindungen durch b-Oxidation

aus Pyruvat durch oxidative Decarboxylierung

aus Citrat durch die

Reaktion der ATP-Citrat-Lyase

aus Acetat durch

Aktivierung mit ATP und Coenzym A

Die Acetyl-CoA-Carboxylase katalysiert Biotin-abhängig die Synthese von Malonyl-CoA

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ACTH

Sekretion:

Seine Sekretion wird durch

CRH gefördert.

Es stimuliert die Sekretion von Cortisol aus der Nebennierenrinde.

Seine Sekretion unterliegt

einer Tagesrhythmik.

Seine Sekretion kann durch

psychische Belastung gefördert

werden.

Wirkungen:

Es entsteht durch

Proteolyse aus einer höhermolekularen Vorstufe.

Seine Ausschüttung wird

durch im Hypothalamus gebildetes Corticoliberin (CRH) stimuliert.

Es bewirkt in der

Nebennierenrinde eine vermehrte NADPH-Bildung.

Es bewirkt in der

Nebennierenrinde eine vermehrte

Freisetzung von Cholesterol aus Cholesterolestern.

Regulationen:

Corticotropin (ACTH)

stimuliert die Adenylatcyclase der

Nebennierenrinde und steigert damit die Cortisol-Biosynthese.

Cortisol hemmt die

Sekretion von Corticotropin im Hypophysenvorderlappen.

Cortisol bindet an ein

zytoplasmatisches Rezeptorprotein, das anschließend im Zellkern die Transkription spezifischer Gene beeinflusst.

Die entzündungshemmende

Wirkung von Cortisol beruht auf der Induktion der Synthese von Lipocortin, einem Inhibitor der Phospholipase A2.

ADH (Adiuretin)

wird im

Hypophysenvorderlappen

synthetisiert

 

ADP

entsteht in exergoner Reaktion aus ATP.

enthält eine

Säureanhydridbindung.

liegt intrazellulär als Anion

vor.

Von 1,3-Bisphosphoglycerat

kann in der Zelle Phosphat auf

ADP übertragen werden

Adrenalin-Wirkungen

Beispiel für eine Wirkung an postsynaptischen a- Adrenozeptoren: Mydriasis

a-Ketosäuren (2-Oxosäuren)

Als direkte Transaminierungsprodukt einer proteinogen Aminosäure können entstehen:

Oxalessigsäure

2-Ketoglutarsäure

Brenztraubensäure

Phenylbrenztraubensäure

 

Aldosteron

 

wird in der

Nebennierenrinde synthetisiert

entsteht aus Progesteron

unter Beteiligung von spezifischen Monooxygenasen

enthält eine Aldehydgruppe

am Steranring

wird unter dem Einfluß von

Angiotensin II vermehrt sezerniert

Aminoacyl-tRNA-Synthetase

aktiviert Aminosäuren durch

Übertragung eines AMP-Moleküls auf deren Carboxylgruppe

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Aminopterin

Aminopterin ist als

Folsäureanaloges ein Hemmstoff der Dihydrofolat-Reduktase. Es verlangsamt Zellteilung und Zellwachstum u.a. durch Hemmung der Synthese von Desoxythymidinmonophosphat (dTMP) aus Desoxyuridinmonophosphat (dUMP)

Aminosäuren

Aminosäuren sind im menschlichen Organismus Vorstufen bei der Biosynthese von:

Purinbasen

Pyrimidinbasen

Porphyrin

Stickstoffmonoxid

Amino-Stickstoff, der beim Aminosäure- Abbau im Muskel anfällt

Der Aminostickstoff wird

hauptsächlich in Form von Alanin und Glutamin im Blutplasma transportiert.

Durch Transaminierung

kann die Aminogruppe auf Pyruvat übertragen werden, wobei Alanin entsteht.

Das Kohlenstoffgerüst des

Alanins, das die Muskelzelle verläßt, stammt vorwiegend aus der Blutglucose bzw. dem Muskelglykogen.

Der im Muskel durch

oxidative Desaminierung freigesetzte Ammoniak wird unter Verbrauch von ATP auf Glutamat übertragen.

 

Aminotransferasen

Aminotransferasen

übertragen Aminogruppen zwischen Aminosäuren und a- Ketosäuren.

Während der Reaktion wird

die Aminogruppe von Aminosäuren auf Pyridoxalphosphat übertragen.

Alanin-Aminotransferase

(GPT) benutzt a-Ketoglutarsäure als a-Ketosäure.

Bei der Phenylketonurie

wird die Aminosäure Phenylalanin vermehrt zu Phenylpyruvat transaminiert.

AMP ist eine Strukturkomponente von

Coenzym A

FAD

NAD+

NADPH

Antibiotika

Antibiotika mit Wirkungsmechamismus:

Hemmung der Translation am Ribosom sind z.B.:

Streptomycin

Puromycin

Tetracyclin

Chloramphenicol

Antibiotikum Ciprofloxazin

Ciprofloxazin enthält einen Benzolring.

Ciprofloxazin enthält eine

sekundäre Aminfunktion.

Ciprofloxazin enthält eine

Carboxylgruppe.

Ciprofloxazin enthält einen Cyclopropanring.

Antigen-präsentierende Zellen

exprimieren MHC-Moleküle der Klasse I und II

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Antikörper

In der konstanten Region

des Antikörpermoleküls befindet

sich die Komplementbindungsstelle.

Die Bindung des Antigens

an die Antigenbindungsstelle folgt

dem Massenwirkungsgesetz.

Polyvalente Antiseren

enthalten Antikörper gegen unterschiedliche Epitope.

Antikörper können

Bakterienzellen opsonieren.

Der Fc-Teil von Antikörpern:

variiert je nach

Antikörperklasse.

enthält Oligosaccharide.

ist an der Antikörper- abhängigen Komplementaktivierung wesentlich beteiligt.

kann an Rezeptoren von Phagozyten binden.

Antiproteasen (z.B. a1-Antitrypsin)

Sie werden vor allem in der Leber synthetisiert.

Ihre Synthese wird durch

Zytokine, wie z.B. Interleukin-1,

kontrolliert.

Sie gehören zu den sog.

Akute-Phase-Proteinen.

a1-Antitrypsin-Mangel kann zum Lungenemphysem führen.

Apolipoproteine

AI aktiviert die LCAT

B48 ist ein charakteristisches Strukturelement der Chylomikronen

B100 ist ein Ligand des LDL-Rezeptors

CII aktiviert die Lipoproteinlipase

Apolipoproteine erfüllen folgende Funktionen bzw. sind daran beteiligt:

Bindung von LDL an

membranständige Rezeptoren

Aktivierung der

Lipoproteinlipase

Aktivierung der Lecithin-

Cholesterol-Acyltransferase

(LCAT)

Transport von Lipiden im Blutplasma

 

Arachidonsäure

Sie enthält vier cis-

Doppelbindungen.

Sie ist eine biologisch

wichtige, ungesättigte Fettsäure.

Sie ist Biosynthese-Vorstufe der Thromboxane.

Der Umbau zu den

Prostaglandinen beginnt mit der Aufnahme von Sauerstoff unter Bildung eines Endoperoxids.

Argininosuccinatlyase-Mangel

Argininosuccinatlyase-Mangel

Bei Argininosuccinatlyase-

Mangel tritt Ammoniak in erhöhter Konzentration im Serum auf bzw. wird verstärkt mit dem Urin ausgeschieden.

Mangel tritt Ammoniak in erhöhter Konzentration im Serum auf bzw. wird verstärkt mit dem Urin ausgeschieden.

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Atmungskette

Sie besteht aus

Wasserstoff- und Elektronen-

übertragenden

Multienzymkomplexen.

Sie enthält das

Membranlipid Ubichinon zur funktionellen Verknüpfung von Flavoproteinen mit Cytochromen.

Sie transloziert Protonen über die innere Mitochondrienmembran.

Sie baut ein

elektrochemisches Potential auf, das zur Synthese von ATP verwendet wird.

Die mitochondriale

Atumungskette hat an der Stelle des Cytochrom-Oxidase (Komplex IV) im Bereich des Elektronenflusses zum Sauerstoff

die Funktion einer Protonenpumpe.

Anmerkungen zur chemiosmotischen Theorie der

Atmungsketten-

Phosphorylierung:

Die Oxidation des

Wasserstoffs und die Synthese

von ATP sind über einen Protonengradienten gekoppelt.

Wenn Elektronen durch die

Atmungskette fließen, werden Protonen aus der mitochondrialen Matrix in den Intermembranraum gepumpt.

Der Protonengradient

erzeugt ein Membranpotential.

Der Protonenrückfluss

erfolgt über den membranständigen ATP- Synthase-Komplex, der aus einem Protonenkanal und einer ATP-synthetisierenden Einheit besteht.

Die Ubichinon-Cytochrom-c-

Reduktase (Komplex III) enthält

proteingebundenes Eisen in "nicht-Häm"-Form.

Hemmung der ATP/ADP-

Translokase bewirkt auch eine

Hemmung der NADH-Oxidation.

 

ATP

ATP kann regeneriert werden mittels Phosphorylierung von ADP durch:

die mitochondriale F0F1 -

ATPase

 

Phosphoglyceratkinase

Pyruvatkinase

Adenylatkinase (Myokinase)

ATP (Adenosintriphosphat) ist Substrat bei:

Bildung von zyklischem

Adenosinmonophosphat (cAMP)

Synthese von S-

Adenosylmethionin

Transkription der

Desoxyribonucleinsäur

Synthese von 5-

Phosphoribose-1-diphosphat

(PRPP)

Basenpaarung von Nucleinsäuren

Basenpaarung von Nucleinsäuren

Für die Basenpaarung

müssen Thymin, Cytosin und Guanin in der Lactam- (Keto-) - Form vorliegen.

müssen Thymin, Cytosin und Guanin in der Lactam- (Keto-) - Form vorliegen.

b-Carotin

Sämtliche Doppelbindungen sind konjugiert.

 

Belegzellen

Notwendig für die HCl-Sekretion durch die Belegzellen der Magenschleimhaut ist/sind:

aktiver Transport von H+ im

Austausch gegen K+ durch eine luminale H+/K+-ATPase

intrazelluläre Erzeugung

von Protonen unter Beteiligung von Carboanhydrase

Antiport für Cl- / HCO3- in

der basolateralen Membran zur Aufnahme der benötigten Cl- - Ionen

Export von K+-Ionen über

einen Kaliumkanal in der luminalen Membran

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Bilirubin

Allgemeines:

wird von den Leberzellen

als Konjugat in die Gallenkanälchen sezerniert

wird in den Leberzellen an Glukuronsäure gekoppelt

wird im Plasma vor allem

Albumin-gebunden transportiert

ist in der Blasengalle als

Konjugat höher konzentriert als in

der Lebergalle

Es entsteht u.a. beim Abbau von Cytochrom c.

Für die Ausscheidung von Bilirubin gilt:

Häm wird durch eine

Monooxygenase gespalten

Biliverdin wird reduziert

Bilirubin wird in der Leber glucuronidiert

Bilirubindiglucuronid wird

durch ein spezifisches Transportsystem aus der Leber in die Gallenkapillaren ausgeschieden

biogene Amine

Biogene Amine entstehen direkt durch Decarboxylierung einer proteinogenen Aminosäure bei:

Tryptamin

Ethanolamin

g-Aminobuttersäure

Histamin

Histamin ist ein biogenes Amin, das unmittelbar aus einer proteinogenen Aminosäure hervorgeht

 

Biomembranen

Die Membrankomponenten

werden durch nicht-kovalente

Bindungen zusammengehalten.

Die integrierten Proteine

können in der Membran lateral diffundieren.

Die Lipide und Proteine der

Innen- und Außenschicht sind nicht identisch (Asymmetrie der Membran).

Polare Moleküle - wie z.B.

Glucose - durchqueren Plasmamembranen mit Hilfe von Carriern.

 

Biotin

Biotin als Coenzym ist zur

Synthese nötig bei der Reatkion:

Acetyl-CoA ==> Fettsäuren

Biotin wirkt als Coenzym bei

der Carboxylierung von Acetyl-

CoA

Biotinabhängig ist die

Carboxylierung von Propionyl- CoA zu Methylmalonyl-CoA5

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Biotransformation

In der Phase II der Biotransformation übertragen UDP-Glucuronyltransferasen den an C1 aktivierten Glucuronyl-Rest auf:

Alkohole (=> O-

Glucuronide)

Amine (=> N-Glucuronide)

Phenole (=> O-Glucuronide)

Carnonsäuren (=> Esterglykoside)

Im Rahmen der Biotransformation werden reaktive Zwischenprodukte "entgiftet" und ausscheidbar gemacht durch Konjugation mit

Glucuronat

Sulfat

Glutathion

Glycin

Substrate von Enzymen der Konjugationsphase der Biotransformation (Phase II) sind z.B.:

3'-Phosphoadenosyl-5'-

phosphosulfat (PAPS)

Glycin

UDP-Glucuronat

Acetyl-Coenzym A

Weitere Fakten:

Aus primär nicht

kanzerogenen Substanzen können sich durch das

Cytochrom-P450-System

kanzerogene Metabolite bilden.

Bei Leberzirrhose kann der

Abbau endogener Wirkstoffe (z.B. von Hormonen) infolge Verminderung der Aktivität des Hydroxylase-Systems verzögert sein.

Chronische Zufuhr von

Pharmaka (z.B. von Barbituraten) stimuliert die Aktivität des

Cytochrom-P450-Systems.

Beim Neugeborenen ist die

Entgiftungsfähigkeit infolge des nicht voll ausgereiften Konjugationssystems eingeschränkt.

Biotransformation

Beteiligt am Biotransformationssystem sind u.a.:

UDP-Glucuronsäure

NADPH

aktives Sulfat (PAPS)

Cytochrom P450 als

Elektronenüberträger der Hydroxylasen des Biotransformationssystems in der Leber.

Monoaminoxidasen bauen

nur ein Sauerstoffatom in das

Substrat ein.

Estrogene werden durch

Sulfatierung mit PAPS in wasserlösliche Verbindungen umgewandelt.

Glucuronyltransferasen sind

im endoplasmatischen Retikulum

lokalisiert.

An der Biotransformation

beteiligte Monooxygenasen können durch Barbiturate induziert werden.

An der Biotransformation in der Leber sind beteiligt:

Hydroxylierung durch mischfunktionelle Monooxygenasen

Sulfatierung von OH- Gruppen mit 3'-

Phosphoadenosyl-5'-

Phosphosulfat

Glucuronidierung von NH2-

oder OH-Gruppen mit Uridindiphosphat-Glucuronat

Acetylierung von NH2-

Gruppen mit Acetyl-CoA

Blutgerinnung

Zur Thrombinbildung wird

aktivierter Faktor X (Stuart- Prower-Faktor) benötigt.

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b-Oxidation der Fettsäuren

Die langkettigen Fettsäuren

werden als Acyl-Carnitin in die

Mitochondrien transportiert.

Auch Fettsäuren mit

ungeradzahliger Kette von C- Atomen können durch b- Oxidation abgebaut werden.

Bei der b-Oxidation

gesättigter Fettsäuren wird intermediär eine ungesättigte Fettsäure (als CoA-Thioester) gebildet.

Bei der b-Oxidation

gebildetes NADH und FADH2

wird in der Atmungskette reoxidiert.

Die Aktivierung der freien

Fettsäuren erfolgt im Zytosol.

Die dehydrierenden

Teilschritte der b-Oxidation liefern reduziertes FAD und NAD+.

Die reduzierten Coenzyme

aus dem Fettsäureabbau werden über die Atmungskette reoxidiert.

Beim Abbau ungradzahliger

Fettsäuren entsteht neben Acetyl-CoA auch Propionyl-CoA.

Voraussetzung ist eine

Aktivierung der Fettsäuren zu

Acyl-CoA.

Bei einem einmaligen

Umlauf der b-Oxidation entstehen 1 NADH + H+, 1 FADH2 und 1 Acetyl-CoA.

Die Kohlenstoffkette der

Fettsäuren wird thiolytisch

gespalten.

An der b-Oxidation

ungesättigter Fettsäuren ist zusätzlich eine Isomerase beteiligt.

Bei gesteigerter Fettsäureoxidation nimmt in den Mitochondrien der Hepatozyten

das Verhältnis

 

NADH/NAD+ zu

die

 

Oxalacetatkonzentration

ab

der Durchsatz durch den Citratzyklus ab

die Ketonkörperbildung zu

Die b-Oxidation von

Fettsäuren mit ungerader Zahl von C-Atomen liefert pro mol Fettsäure neben Acetyl-CoA 1 mol Propionyl-CoA.

Propionyl-CoA wird nach

Carboxylierung in Succinyl-CoA

umgelagert.

Die b-Oxidation der Ölsäure erfordert zusätzlich eine Isomerisierung der Doppelbindung von cis nach

trans.

Die an der b-Oxidation von

Fettsäuren beteiligten Enzyme sind Bestandteile der

Mitochondrienmatrix.

 

Calcitonin

hemmt die

Osteoklastentätigkeit

Calcitriol

Die Niere ist der

hauptsächliche Bildungsort von Calcitriol (1,25- Dihydroxycholecalciferol) aus seiner Vorstufe 25- Hydroxycholecalciferol

 

Calmodulin

Es ist ein Ca2+-bindendes Protein im Zytosol.

 

Es besitzt eine

Strukturähnlichkeit zu Troponin

C.

 

Es verändert seine

Konformation nach Ca2+-

Bindung.

 
 

Es aktiviert Calmodulin-

Kinasen nach Bindung von Ca2+.

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cAMP - zyklisches AMP (Zyklisches Adenosinmonophosphat )

 

Allgemeines zu cAMP

kann die Transkription des

Gens für Phosphoenolpyruvat-

Carboxykinase stimulieren.

wird aus ATP gebildet.

ist beim Hepatozyten der

gemeinsame intrazelluläre Bote

sowohl von Glukagon als auch von Adrenalin.

wird durch eine

Phosphodiesterase gespalten und zu AMP abgebaut.

wird im Hepatozyten unter

dem Einfluß von Insulin verstärkt

abgebaut.

 

ist ein Aktivator der

Proteinkinase A

 

kann die Transkription

bestimmter Gene beeinflussen

Eine Erhöhung der zellulären Konzentration von cAMP führt in der Leber zur:

allosterischen Aktivierung

der Fructose-1,6-bisphosphatase

Aktivierung der

Glykogenphosphorylase durch kovalente Modifikation

Hemmung der Glykogen-

Synthase durch kovalente Modifikation

Aktivierung der PEP-

Carboxykinase durch Steigerung ihrer Genexpression (Induktion)

Abbau- bzw.

 

Synthesereaktionen, die durch cAMP stimuliert werden:

Glykogenolyse

Lipolyse

 

Gluconeogenese

Synthese von

Phosphoenolpyruvat-

Carboxykinase

 

Sonstiges

Die cAMP-abhängige

Proteinphosphorylierung hat eine

Bedeutung für die Purinbiosynthese.

Die Senkung der

sarkoplasmatische cAMP- Konzentration in glatten Gefäßmuskelzellen erfolgt über

a2-Adrenozeptoren

Substrat für die Bildung von

zyklischem Adenosinmonophosphat durch die Adenylatcyclase ist Adenosin-

5'-triphosphat

 

Carbamoylphosphat

wird unter Verbrauch von 2 ATP synthetisiert

ist ein Substrat der Ornithin- Carbamoyl-Transferase

ist ein Substrat der

Aspartattranscarbamoylase

wird in Lebermitochondrien synthetisiert

 

Carboxypeptidasen

sind Exopeptidasen

sind Zinkproteine

haben ihr pH-Optimum bei

einem pH-Wert von 7 bis 8

werden aus

Procarboxypeptidasen durch Trypsin aktiviert

Cardiolipin

Cardiolipin ist ein

charakteristisches Phospholipid (sog. Diphosphatidylglycerin) in Mitochondrienmembranen

 

Carotinoide

ß-Carotin wird oxidativ zu 2

Molekülen Retinal gespalten.

Retinal ist ein Bestandteil

des Rhodopsins.

Retinoat (Retinsäure) bindet

an ein intrazelluläres Rezeptorprotein und löst dadurch die Transkription spezifischer Gene aus.

Retinol wird im Plasma

durch Bindung an ein Retinol-

Bindungsprotein (RBP) transportiert.

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cGMP-System

NO aktiviert eine lösliche Guanylatcyclase.

cGMP führt zur Relaxation der glatten Muskulatur.

cGMP erhöht am

Außenglied der retinalen

Sinneszellen die Na+- Leitfähigkeit der Plasmamembran.

Die membrangebundene

Guanylatcyclase wird durch das

atriale natriuretische Peptid (Atriopeptin) aktiviert.

Cholesterin

Aufnahme

Cholesterin gelangt in die

Körperzellen durch rezeptorvermittelte Endozytose mit LDL

allgemeine Charakteristika

Cholesterol wird aus

Isoprenbausteinen synthetisiert.

Cholesterol enthält eine OH-Gruppe.

Cholesterol ist Bestandteil der Erythrozytenmembran.

Gallensäuren sind

Lösungsvermittler des Cholesterols in der Galle.

Cholesterinbiosynthese

Für die Synthese von

Isopentenyl-pyrophosphat aus Mevalonat wird ATP benötigt.

Schrittmacherenzym der

Cholesterinbiosynthese ist die

HMG-CoA-Reduktase.

Die Cholesterinbiosynthese wird durch Chenodesoxycholsäure gehemmt.

Cholesterin kann mit

Fettsäureresten aus Phosphatidylcholin verestert werden.

Das Cholesterol für die

Steroidhormonbiosynthese in Zellen der Nebennierenrinde wird bereitgestellt durch Freisetzung aus intrazellulären Cholesterolestern

Chylomikronen

werden in den

Mukosazellen des Darms

gebildet

sind die Lipoproteine mit der geringsten Dichte

bestehen zu mehr als 80% aus Triacylglycerinen

werden zu den

Triacylgycerin-ärmeren Remnants abgebaut

werden durch eine

Lipoproteinlipase abgebaut

enthalten Substrate der

Lipoprotein-Lipase4

Sie treten nach fettreicher

Mahlzeit in erhöhter Menge im Blut auf.

Sie enthalten das

Apolipoprotein B48 als charakteristisches Strukturelement.

Ihr Cholesterol-Anteil ist niedriger als der anderer Lipoproteine.

Sie werden durch

Lipoprotein-Lipase zu Remnants abgebaut.

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Citratzyklus

Bei Durchsatz einer Acetylgruppe im Citratzyklus:

wird auf drei NAD+ jeweils ein Hydridion übertragen

werden

Reduktionsäquivalente auf FAD

übertragen

wird intermediär ein Molekül Liponsäureamid reduziert

entsteht bei der Oxidation

eines Moleküls a-Ketoglutarat ein energiereicher Thioester

anabole Funktionen des Citratzyklus:

Bildung von Citrat für die Fettsäuresynthese

Bereitstellung des

Kohlenstoffgerüstes für die Glutaminsäuresynthese

Bildung von Acetyl-CoA für die Cholesterolsynthese

Bildung von Succinyl-CoA

für die Porphyrinsynthese

Dem Citratzyklus werden Zwischenprodukte für folgende Biosynthesen entnommen:

Citrat für die Fettsäure- Biosynthese

Succinyl-CoA für die Häm-

Biosynthese

Oxalacetat für die Aspartat- Biosynthese

a-Ketoglutarat für die Glutamat-Biosynthese

Regulation der Geschwindigkeit des Citratzyklus

Zur Aufrechterhaltung einer

optimalen Citratzyklus- Geschwindigkeit muß der ständige Abfluß von Zwischenproduktendurch zusätzliche Bildung von Oxalacetat ausgeglichen werden. Das katalysierende Enzym (anaplerotische Reaktion) ist dabei die Pyruvat-Carboxylase.

 

Citronensäure

Citronensäure ist eine Tricarbonsäure.

Citronensäure ist eine

achirale Verbindung.

Im Citratzyklus reagiert

Oxalacetat mit Acetyl-CoA zu

Citrat.

Im Citratzyklus wird Citrat

zu cis-Aconitat umgewandelt.

Citrullin

enthält eine Ureidogruppe

wird in den Mitochondrien

der Leber aus Ornithin gebildet

häuft sich an bei einem

Defekt der Argininosuccinat- Synthase

entsteht bei der NO-Bildung aus Arginin

Clathrin

Clathrin ist ein Protein, das der rezeptorvermittelten Endozytose dient

 

Cobalamin

Cobalamin-Coenzyme sind

an intramolekularen Umlagerungsreaktionen von Alkylresten beteiligt

Die Resorption von

Cobalamin im Ileum erfolgt normalerweise in Bindung an ein Glykoprotein, das in den Belegzellen des Magens gebildet wird.

Im Blut wird Cobalamin in

Bindung an spezifisches Transportprotein transportiert.

Ein von Cobalamin

abgeleitetes Coenzym ist 5'-

Desoxyadenosyl-Cobalamin.

Cobalaminmangel kann zu einer Anämie führen.

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Colchicin

Colchicin verhindert die

Ausbildung von Mikrotubuli

Cortisol

Allgemeines:

Cortisol stimuliert die

Transkription der Gene von Aminotransferasen in der Leber.

Cortisol stimuliert die

Transkription des Gens der

Phosphoenolpyruvat-

Carboxykinase in der Leber.

Cortisol stimuliert die

Proteolyse in der Muskulatur.

Cortisol hemmt die Immunantwort.

Synthese:

Cortisol wird in der

Nebennierenrinde unter dem Einfluss von ACTH (Corticotropin) synthetisiert.

Cortisol entsteht unter

Beteiligung von mitochondrialen

Cytochrom-P450-abhängigen

Monooxygenasen.

17-Hydroxyprogesteron ist

ein Zwischenprodukt bei der Synthese.

In der Leber wird Cortisol

durch Hydrierung des A-Ringes und der Ketogruppen inaktiviert.

Wirkungsmechanismus des Cortisol:

In der Leber werden

Aminotransferasen induziert.

In der Leber wird die

Phosphoenolpyruvat-

Carboxykinase induziert.

Die Bildung von Interleukin-

2 wird gehemmt.

Die Bildung von Interferon-g wird gehemmt.

Effekte des Cortisol:

Induktion von

Aminotransferasen in der Leber

Stimulierung der Proteolyse des Skelettmuskels

Hemmung der

Prostaglandinsynthese

Hemmung der Interleukin-2- Freisetzung

 

Cytochrom c

ist ein Elektronen-Carrier der Atmungskette

ist der äußeren Seite der

inneren Mitochondrienmembran

angelagert

enthält eine Hämgruppe,

deren Eisen koordinativ u.a. an

das Schwefelatom eines Methionins bindet

überträgt Elektronen auf

Komplex IV (Cytochrom-Oxidase)

Cytochrom-P450 -Enzyme

können durch bestimmte

Pharmaka, wie z.B. Barbiturate, induziert werden

sind am Abbau von Häm

beteiligt

sind an der Phase I der

Biotransformation beteiligt

können an der Umwandlung

von Prokarzinogenen in Karzinogene beteiligt sein

kommen in Membranen des

endoplasmatischen Retikulums

vor

sind an der Steroidhormon- Synthese beteiligt

stellen eine Proteinfamilie aus mehreren Isoenzymen dar

können durch Fremdstoffe induziert werden

sind Häm-Proteine

können mitochondrial

lokalisiert sein

können durch Fremdstoffe induziert werden

d-Aminolävulinsäure

d-Aminolävulinsäure

Succinyl-CoA ist das

Molekül, das an seiner Synthese unmittelbar beteiligt ist.

Molekül, das an seiner Synthese unmittelbar beteiligt ist.

Dehydroepiandrosteron (DHEA)

Dehydroepiandrosteron (DHEA)

DHEA ist Substrat bei der

Estriol-Synthese der Plazenta.

Estriol-Synthese der Plazenta.

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Desoxythymidylat-Biosynthese (dTMP)

Die Thymidylat-Synthase

katalysiert die folsäureabhängige

Methylierung von Desoxyuridylat (dUMP) zu dTMP.

Die Aminosäure Serin ist

ein Donator der Methylgruppe für die Synthese vom dTMP.

Methylen-tetrahydrofolsäure

ist der Methylgruppenüberträger

bei der Methylierung von dUMP zu dTMP.

Bei der Methylierung von

dUMP zu dTMP erfolgt eine Oxidation von Tetrahydrofolsäure zu Dihydrofolsäure.

direkte Energiequelle für die Muskelkontraktion

ATP-Spaltung

 

Disulfidbücken

entstehen durch Oxidation

von zwei Thiolgruppen

verknüpfen H- und L-Ketten

in einem Immunglobulin

verknüpfen die Peptidketten des Insulins

können bei Proteinen im

endoplasmatischen Retikulum unter Mitwirkung spezieller Enzyme gebildet werden

DNA/RNA-Hybridisierung

DNA/RNA-Hybridisierung

DNA/RNA-Hybridisierung

bedeutet die Aneinanderlagerung

bedeutet die Aneinanderlagerung

komplementärer RNA- und DNA- Stränge

komplementärer RNA- und DNA- Stränge
 

DNA-Struktur

Die Desoxyribonucleotide

sind in linearer (unverzweigter)

Kette als Phosphodiester miteinander verbunden.

Komplementäre

Basenpaare enthalten immer ein Purin und ein Pyrimidin.

In der Doppelhelix sind die

beiden DNA-Stränge antiparallel

angeordnet.

DNA liegt in vivo

überwiegend als rechtsgängige Doppelhelix in der B-Form vor.

 

Dopamin

Über D1 -Rezeptoren

aktiviert Dopamin das Adenylylcyclase-System

Es ist eine Vorstufe bei der Synthese von Noradrenalin.

Bei Bindung an D1 -

Rezeptoren erhöht es die intrazelluläre cAMP- Konzentration.

Es hemmt die Prolactin-

sezernierenden Zellen der Hypophyse.

Dopaminrezeptoren

aktivieren G-Proteine.

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Eikosanoide

Aus Thrombozyten

freigesetztes Thromboxan A2

wirkt vasokonstriktorisch.

Prostacycline hemmen die Thrombozytenaggregation.

Acetylierung der

Cyclooxygenase durch Acetylsalicylsäure führt zu einer irreversiblen Hemmung der Prostaglandinsynthese.

Leukotrien C4 wirkt

konstriktorisch auf die glatte Bronchialmuskulatur.

Prostaglandine entstehen

durch eine O2-abhängige Reaktion aus Arachidonsäure.

Prostaglandin E2 wirkt

blutdrucksenkend.

Thromboxan A2 führt zu einer Aggregation von Thrombozyten.

Prostaglandin I2

(Prostacyclin) hemmt die

Thrombozytenaggregation.

 

Eisen

Im gesunden Körper sind

etwa zwei Drittel des Eisenbestandes enthalten in Hämoglobin

Eisen in zweiwertiger Form

dient als entscheidende O2- Anlagerungsstelle im Hämoglobin.

Hämosiderin enthält Eisen.

Ferritin ist ein

Speicherprotein für Eisen.

Eisen ist im Methämoglobin dreiwertig.

Endoplasmatisches Retikulum

Am ER laufen z.B. folgende Reaktionen ab:

Sulfatierung von

Estrogenen

Bildung von Biliverdin

Spaltung von Glucose-6- phosphat

Hydroxylierung von Aromaten

Das endoplasmatische Retikulum von Hepatozyten enthält:

Enzyme für die Konjugation

von Bilirubin mit Glucuronat

Enzyme für die

Cholesterolsynthese

Cytochrom-P450-

Monooxygenasen

Glucose-6-phosphatase

Das glatte endoplasmatische Retikulum (sER) ist der Ort von Teilschritten der:

Prostaglandin-Biosynthese

Gluconeogenese

Biotransformation

Phospholipid-Biosynthese

energiereiche Verbindungen

Energiereiche Verbindungen mit Gruppenübertragungspotential >26 kJ/mol unter Standardbedingungen sind z.B.:

Phosphoenolpyruvat

Acetyl-CoA

Kreatinphosphat

1,3-Bisphosphoglycerat

Energieversorgung

Bestandteile der menschlichen Ernährung, die zur Energieversorgung genutzt werden können:

Stärke

Triacylglycerine

Protein

Ethanol

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Entkoppler der oxidativen Phosphorylierung

führen zu erhöhter Wärmebildung

Enzym in Peroxisomen

Katalase

Enzyme und Reaktionsprodukte

Phospholipase A2 <=> Arachidonsäure

Phospholipase C <=>

Inositoltrisphosphat

Lecithin-Cholesterin-

Acyltransferase <=> Lysolecithin

Triacylglycerinlipase <=> Fettsäure

Enzymkinetik

Bei genügend hoher

Substratkonzentration kann auch in Gegenwart eines kompetitiven Inhibitors Vmax erreicht werden.

Der Wert der Michaelis-

Konstanten für ein Substrat ändert sich in Gegenwart eines

kompetitiven Inhibitors.

Kompetitive Hemmung setzt

voraus, daß der Inhibitor im aktiven Zentrum des Enzyms gebunden wird.

Eine kompetitive Hemmung ist stets reversibel.

Die Geschwindigkeit einer

enzymkatalysierten Reaktion wird durch die Bildung des Produktes aus dem Enzym-Substratkomplex (ES) limitiert.

Die Maximalgeschwindigkeit

Vmax einer enzymkatalysierten Reaktion hängt von der Enzymkonzentration ab.

Vmax hat die Dimension

Substratumsatz pro Zeit.

Durch einen kompetitiven

Inhibitor wird der KM-Wert erhöht.

Die Michaelis-Konstante für ein Enzym:

ist hoch, wenn das Enzym

eine geringe Affinität zum Substrat hat

hat die Dimension einer Konzentration

kann durch Messung der

Reaktionsgeschwindigkeit bei Variation der Substratkonzentration bestimmt werden

ist eine für Enzym und

zugehöriges Substrat charakteristische Konstante

Rechenbeispiel Ein Carrier transportiere eine Substanz X nach der Michaelis-Menten-Kinetik durch die Zellmembran ins Zellinnere, wo die Konzentration von X vernachlässigbar klein sei. ([X]e = extrazelluläre Konzentration von X, Km = Michaelis-Konstante). Dabei gilt: Wenn [X]e von 0,1 Km auf 0,05 Km halbiert wird, so sinkt die Transportrate (mol/s) auf etwa die Hälfte.

Sonstige Fakten

Eine sigmoidale

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Abhängigkeit der Umsatzgeschwindigkeit eines Enzyms von der Substratkonzentration spricht für Kooperativität

KM gibt die

Substratkonzentration an, bei der

das Enzym mit halbmaximaler Geschwindigkeit arbeitet.

Eine vollständige

enzymatische Umwandlung von Substrat zu Produkt lässt sich bei

bei einer Reaktion, deren deltaG0 positiv ist erreichen durch folgende Massnahme: Entfernen des Produktes durch eine zusätzliche Hilfsreaktion

 

Enzymproteine

Die Konformation hängt u.a. von der Primärstruktur ab.

An der Stabilisierung der

Sekundärstruktur sind vor allem

Wasserstoffbrückenbindungen

beteiligt.

Allosterische Effektoren

verändern die Konformation.

Durch Fällung mit

Elektrolytlösungen, wie z.B. Ammoniumsulfat, werden Enzyme denaturiert.

Enzymregulation - allosterisch regulierte Enzyme

Allosterisch regulierte Enzyme:

bestehen im allgemeinen aus wenigstens zwei Untereinheiten

zeigen meist eine

sigmoidale Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration

katalysieren meist

Schrittmacherreaktionen des

Stoffwechsels

verfügen über eine

besondere Bindungsstelle für regulierende Liganden

Sonstige Fakten

Allosterisch regulierte

Enzyme können allosterische Liganden an spezifischen Stellen binden, die nicht dem aktiven Zentrum entsprechen.

Allosterische Liganden des

V-Typs ändern die Maximalgeschwindigkeit vmax.

Allosterische Liganden des

K-Typs ändern die für das Erreichen von 1/2 vmax nötige Substratkonzentration.

Bei oligomeren allosterisch

regulierten Enzymen beeinflusst die Bindung eines allosterischen Liganden an eine Untereinheit die Bindung von Liganden an die

anderen Untereinheiten.

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Enzymregulationsmechanismen - allgemein

Phosphorylierung/Dephosphoryli

erung spezifischer Serinreste

Änderung der

Transkriptionsrate der zugehörigen Gene

limitierte Proteolyse

Änderung der Stabilität der zugehörigen mRNA

Erythrozyten

besitzen eine Na+/K+- ATPase

besitzen einen Cl-/HCO3-- Austauschcarrier

tragen wesentlich zur

Pufferung des Blut-pH-Werts bei

decken ihren Energiebedarf

praktisch ausschließlich aus Glucose

essentielle Aminosäuren

essentielle Aminosäuren für

den erwachsenen Menschen sind Aminosäuren, die verzweigt sind

Die biologische Wertigkeit

eines Proteins wird durch seinen Gehalt an essentiellen Aminosäuren bestimmt.

Aminosäuren mit

verzweigter Kohlenstoffkette sind essentiell.

Bei einem Defekt der

Phenylalaninhyroxylase wird Tyrosin zu einer essentiellen Aminosäure.

Essentielle Aminosäuren

können zur Energiegewinnung verwendet werden.

essentielle Nahrungsbestandteile beim Erwachsenen

a-Linolensäure

Isoleucin

Iod

Selen

Exons

Exons sind DNA-Abschnitte,

die für eine Aminosäurensequenz

codieren

DNA-Abschnitte, die für eine Aminosäurensequenz codieren Ferritin • kommt in Zellen des Leberparenchyms und des

Ferritin

kommt in Zellen des

Leberparenchyms und des

Knochenmarks vor

kommt in Zellen des Leberparenchyms und des Knochenmarks vor Fettstoffwechsel Allgemeines • Katecholamine stimulieren

Fettstoffwechsel

Allgemeines

Katecholamine stimulieren über b -Rezeptoren die Fettsäure- und Glycerinfreisetzung.

Insulin stimuliert die

Triacylglycerinsynthese.

Die Glucoseaufnahme ist Insulin-abhängig.

Insulin induziert die Lipoproteinlipase.

Insulinwirkungen im Rahmen des Fettstoffwechsels:

stimuliert die Translokation

von Glut-4-Transportern in die

Plasmamembran

senkt die cAMP- Konzentration

aktiviert die Pyruvat- Dehydrogenase

stimuliert die

Triacylglycerin-Synthese

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Fettsäure-Abbau / Lipolyse

Fettsäure-Abbau / Lipolyse
Beim Abbau von geradzahligen Fettsäuren zu CO2 und Wasser sind folgende Komponenten bzw. Reaktionen beteiligt:

Beim Abbau von geradzahligen Fettsäuren zu CO2 und Wasser sind folgende Komponenten bzw. Reaktionen beteiligt:

Bildung von Acyladenylat

• Bildung von Acyladenylat

Carnitin-Acyltransferase

• Carnitin-Acyltransferase

Citrat-Synthase

• Citrat-Synthase

Eisen-Schwefelproteine

• Eisen-Schwefelproteine
Zur Lipolyse von Triacylglycerinen des Fettgewebes:

Zur Lipolyse von Triacylglycerinen des Fettgewebes:

Fettsäuren werden in der Leber re-verestert und als Triacylglycerine - verpackt in Lipoprotein- Komplexen (VLDL) - in das Blut sezerniert.

Fettsäure-Biosynthese

Sie ist im Zytosol lokalisiert.

Acetyl-CoA wird zunächst zu Malonyl-CoA carboxyliert.

Die wachsende

Kohlenstoffkette der Fettsäure ist

ständig kovalent an die Fettsäure-Synthase gebunden.

Endprodukt ist vor allem Palmitat.

 

Fettsäure-Biosynthese

Allgemeines zur Fettsäurebiosynthese

Das für die Synthese

benötigte Acetyl-CoA entsteht überwiegend in der von ATP- Citratlyase katalysierten Spaltung von Citrat.

Die Enzyme der Fettsäure-

Synthase bilden einen Multienzymkomplex im Zytosol.

Die wachsende C-Kette

einer Fettsäure ist kovalent als Thioester an die Fettsäure- Synthase gebunden.

Endprodukt der Fettsäure-

Synthase-Reaktion ist überwiegend Palmitinsäure.

An der Substratbereitstellung für die Fettsäurebiosynthese aus Glucose sind beteiligt:

 

Pyruvatdehydrogenase

ATP-Citrat-Lyase

Acetyl-CoA-Carboxylase

Citratsynthase

 

Fettsäuren, freie

Freie Fettsäuren werden in

den Zellen der Darmmukosa zu Triacylglycerinen verestert.

Freie Fettsäuren können in

der Leber zur Triglyceridbiosynthese verwendet werden

Fettsäuren, ungesättigte

Fettsäuren, ungesättigte

Die ungesättigten

Fettsäuren in Membranlipiden liegen in der Regel als cis-

Fettsäuren in Membranlipiden liegen in der Regel als cis-

Isomere vor.

Isomere vor.

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FettsäuresynthAse

verwendet Malonyl-CoA als Substrat

verwendet NADPH als Substrat

liefert CO2 als

Reaktionsprodukt

liefert gesättigte Fettsäuren als Reaktionsprodukt

 

Fettsäuresynthese

Zur Synthese von 1 Molekül

Palmitinsäure werden 1 Acetyl- CoA und 7 Malonyl-CoA benötigt.

Das für die

Fettsäuresynthese benötigte NADPH kann unter anderem aus

der Umwandlung von Malat in Pyruvat und CO2 stammen.

Die Acetyl-CoA-

Carboxylase wird durch Acyl- CoA-Verbindungen und durch Citrat gegensinnig reguliert.

Am Fettsäure-Synthase-

Komplex werden fast ausschließlich Palmityl- und Stearyl-CoA gebildet.

Der Fettsäure-Synthase-

Komplex ist im Zytosol lokalisiert.

Bei Synthesebeginn wird

der Malonylrest von Malonyl-CoA auf die zentrale, der Acetylrest von Acetyl-CoA auf die periphere SH-Gruppe der Fettsäure- Synthase übertragen.

Der am Enzym als

Thioester gebundene b- Ketoacylrest wird durch NADPH zum b-Hydroxyacylrest hydriert.

Durch Wasserabspaltung

aus dem b-Hydroxyacylrest entsteht ein a, b-Dehydroacylrest.

Eine Neusynthese von

Fettsäuren aus Kohlenhydraten

ist möglich.

Das für die Triacylglycerin-

Synthese benötigte Glycerin-3- phosphat wird überwiegend durch Reduktion eines Zwischenprodukts der Glykolyse gebildet.

Die Synthese von

Triacylglycerinen wird durch Insulin gefördert.

Die Lipolyse kann durch Glukagon und Adrenalin stimuliert werden.

Fettsäure-Veresterung

Für die Veresterung von Fettsäuren wird Glycerinphosphat benötigt, an dessen Bereitstellung im Fettgewebe folgende Enzyme beteiligt sind:

Hexokinase

Phosphofructokinase

Aldolase

Glycerinphosphat-

Dehydrogenase

 

Fettstoffwechsel

In der Fettzelle:

werden Fettsäuren durch

Acyl-CoA-Synthetase (Thiokinase) in Acyl-CoA überführt

wird Glycerin-3-phosphat

aus Glucose bereitgestellt

wird die

Triacylglycerinlipase durch Katecholamine aktiviert

bewirkt Insulin eine

verstärkte Glucoseverwertung

Sonstige Fakten zum Fettstoffwechsel

Im Intestinaltrakt durch

Lipasen gespaltene Triacylglycerine werden überwiegend resorbiert als freie Fettsäuren und b- Monoacylglycerine

Die Triacylglycerinlipase

des Fettgewebes wird durch Phosphorylierung aktiviert.

Das Fettgewebe gibt

Fettsäuren an das Blut ab.

Im Hungerzustand werden

vermehrt Fettsäuren von der

Skelettmuskulatur oxidiert.

Im Hungerzustand werden

in der Leber aus den freigesetzten Fettsäuren vermehrt Ketonkörper synthetisiert.

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Flavoproteine

Flavoproteine katalysieren:

Oxidationen von Aldehyden zu Säuren

oxidative Desaminierungen

Dehydrierungen von -CH2 - CH2 -Gruppen

Transhydrogenierungen

Folsäure

Folsäure wird von Pflanzen und Mikroorganismen synthetisiert.

Folsäure enthält als

Baustein p-Aminobenzoesäure.

Amethopterin (Methotrexat) hemmt die Reduktion zu Tetrahydrofolsäure.

Folsäuremangel führt zur Störung der Synthese von Purinbasen und Thymin.

Thymidylat-Synthase ist ein Enzym, das die Derivate der Folsäure als Coenzym verwendet.

Folsäure-Analoge (z.B.

Aminopterin) wirken durch Hemmung der Dihydrofolat- Reduktase im Rahmen der Thyminnukleotid-Synthese

 

Freier Ammoniak

Freier Ammoniak kann

direkt gebunden werden bei der

Bildung von Glutamat aus a- Ketoglutarat in der Glutamat- Dehydrogenase-Reaktion

Fructose-1,6-Bisphosphatase

Induktion erfolgt z.B. durch Glucocorticoide

Fructose-2,6-bisphosphat

Fructose-2,6-bisphosphat

ist allosterischer Aktivator der

hepatischen

Phosphofructokinase.

Es entsteht aus Fructose-6-

phosphat durch die Fructose-6- phosphat-2-Kinase (PFK-2).

Es ist ein allosterischer

Aktivator der Phosphofructokinase (PFK-1).

Es ist ein allosterischer

Inhibitor der Fructose-1,6-

bisphosphatase.

Es wird durch eine

Phosphatase abgebaut, die durch Phosphorylierung aus der PFK-2 entsteht.

Fructose-Stoffwechsel

Die Umwandlung von

Fructose in Glucose findet vorwiegend in der Leber statt.

Fructokinase phosphoryliert Fructose zu Fructose-1- phosphat.

Bei der Umwandlung von

Fructose-1-phosphat in Glucose ist Glycerinaldehyd ein Zwischenprodukt.

In der Samenblase ist bei

der Umwandlung von Glucose in

Fructose Sorbitol ein Zwischenprodukt.

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Gallensäuren

Allgemeines zu Gallensäuren und Gallensalzen:

Sie werden im Darm aktiv rückresorbiert.

Sie regulieren in der Leber die Geschwindigkeit der Cholesterol-Biosynthese.

Sie verhindern zusammen

mit Phospholipiden das Ausfallen

von Cholesterol in der Gallenblase.

Cholesterol wird vorwiegend in Form von Gallensäuren ausgeschieden.

Gallensäuren(-salze)

werden aktiv in die Leber-

Canaliculi sezerniert

Sie unterliegen einem

enterohepatischen Kreislauf.

Sie können mit Glycin konjugiert werden.

Sie können mit Taurin konjugiert werden.

Sie sind amphiphile Substanzen.

Gallensäuren sind Derivate des Cholesterols und:

tragen eine Carboxylgruppe

an der verkürzten Seitenkette

können intermediär einen

Thioester mit Coenzym A bilden

können über eine

Säureamidbindung mit Glycin

verknüpft sein

werden zu über 90% im

Dünndarm rückresorbiert

g-Aminobuttersäure

g-Aminobuttersäure ist ein direktes Decarboxylierungsprodukt proteinogener Aminosäuren

Glucocorticoide

entstehen durch

Hydroxylierungsreaktionen aus

Progesteron

sind im Blut an Transcortin gebunden

wirken über intrazelluläre Rezeptorproteine

werden in der Leber inaktiviert

induzieren in der Leber

Enzyme der Gluconeogenese.

steigern die Lipolyse im

Fettgewebe.

stimulieren die Proteolyse im Muskel.

werden aus Progesteron gebildet.

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Glucokinase

wird unter dem Einfluß von

Insulin vermehrt synthetisiert

kommt vor allem in der Leber vor

wird für die

Glucoseverwertung nach kohlenhydratreicher Mahlzeit benötigt

wird im Gegensatz zur

Hexokinase durch Glucose-6- phosphat nicht gehemmt

Zu den Enzymen Glucokinase und Hexokinase:

Hexokinase ist in allen

Säugetierzellen enthalten, Glucokinase dagegen vorwiegend in der Leber.

Die Affinität der Hexokinase

zu Glucose ist erheblich größer als die der Glucokinase.

Glucokinase hat eine hohe

Spezifität für Glucose, während Hexokinase auch andere Hexosen phosphorylieren kann.

Hexokinase wird durch

Glucose-6-phosphat gehemmt,

Glucokinase dagegen nicht.

Glucokinase kommt in B-

Zellen des Pankreas vor.

Glucokinase kommt in

Hepatozyten vor.

Die Michaeliskonstante der

Glucokinase ist größer als die der Hexokinase.

Das Produkt der

Glucokinasereaktion ist ein

Substrat des Pentosephosphatwegs.

Gluconeogenese

Allgemeines zur Gluconeogenese:

Sie verbraucht ATP.

Sie verbraucht GTP.

Sie wird durch Cortisol

stimuliert.

Sie ist bei Insulinmangel gesteigert.

An der Gluconeogenese beteiligte Enzyme sind z.B.:

Pyruvat-Carboxylase

Phosphoenolpyruvat-

Carboxykinase

Fructose-1,6-

bisphosphatase

Glucose-6-phosphatase

Zur Gluconeogenese aus Lactat:

Oxalacetat ist ein

Zwischenprodukt.

Pro mol Glucose verbraucht

sie mehr ATP, als in der anaeroben Glykolyse gewonnen wird.

Sie ist in drei subzellulären Kompartimenten lokalisiert.

Sie wird durch Fructose-2,6- bisphosphat gehemmt.

Sonstiges zur Gluconeogenese:

Glucose-6-phosphatase ist

ein Enzym des glatten endoplasmatischen Retikulums.

Schlüsselreaktion für die

Gluconeogenese aus Lactat ist die GTP-abhängige Decarboxylierung von Oxalacetat zu Phosphoenolpyruvat

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Glucose-Stoffwechsel

Der Abbau von Glucose zu Pyruvat:

wird stimuliert durch Insulin

liefert NADH

wird gehemmt durch ATP

ist nur im Zytosol lokalisiert

Der Glucosetransporter GLUT4:

ist für die Glucoseaufnahme

des Fettgewebes verantwortlich

ist ein integrales

Membranprotein mit mehreren

Transmembrandomänen

katalysiert den

konzentrationsabhängigen Uniport (erleichterte Diffusion) von Glucose

kommt außer in der

Plasmamembran in intrazellulären Membranvesikeln

vor

wird unter dem Einfluß von

Insulin in die Plasmamembran (z.B. der Skelettmuskulatur) transloziert

Zum Glucosetransport durch Zellmembranen:

Er erfolgt auf der luminalen Seite der intestinalen Mukosazellen als Na+- abhängiger sekundär-aktiver Transport.

Er erfolgt auf der

basolateralen Seite der intestinalen Mukosazellen als Carrier-vermittelte erleichterte Diffusion.

Er erfolgt in der

Skelettmuskulatur u.a. durch das

Carrierprotein GLUT4.

Er wird im Fettgewebe

durch Insulin stimuliert, das die Translokation des Trägerproteins GLUT4 in die Plasmamembran katalysiert.

Glucuronidierung

Glucuronidierungen können an OH- bzw. NH2-Gruppen erfolgen.

Glucuronyldiphosphat-Uridin (UDP- Glucuronsäure)

Glucuronyldiphosphat-Uridin (UDP-Glucuronsäure) ist Substrat von Enzymen der:

Biotransformation

Glykosaminoglykan-

Synthese

Bilirubinkonjugation

Konjugation von

Steroidabbauprodukten

Glutamat

Glutamat wird z.B. benötigt

zur Synthese von g-Aminobutyrat

Glutamin (Gln)

Allgemeines

leitet sich von

Glutaminsäure ab

ist eine neutrale Aminosäure

enthält eine

Säureamidgruppe

besitzt einen isoelektrischen Punkt

Stoffwechsel

Im ZNS gebildeter

Ammoniak kann als Gln zur Leber transportiert werden.

Glutamin-Synthetase

katalysiert die ATP-abhängige Bildung von Gln aus Glutamat.

Gln wird in der Niere durch

eine mitochondriale Glutaminase zu Glutamat und Ammoniumionen gespalten.

Gln ist das bevorzugte

Substrat für die renale Gluconeogenese.

Der Amid-Stickstoff des

Glutamins ist Aminogruppen- bzw. Stickstoff-Donator bei der Biosynthese von GMP3

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Glutathion

Für die Synthese von

Glutathion wird ATP benötigt.

stellt zusammen mit seinem

Oxidationsprodukt ein Redoxsystem dar

benötigt für seine Synthese

ATP

ist Bestandteil von UND

Substrat der Biosynthese von Leukotrien C4

wird zur Konjugation von

reaktiven Zwischenprodukten der Biotransformation benötigt

Glutathion kann zu einem

Disulfid oxidiert werden.

Bei der vollständigen

Hydrolyse entstehen Glutaminsäure, Cystein und Glycin.

In den Erythrozyten liegt

Glutathion überwiegend in der reduzierten Form vor.

Glycerin-3-phosphat

entsteht durch Reduktion

von Dihydroxyacetonphosphat

entsteht durch ATP-

abhängige Phosphorylierung von Glycerin

ist Ausgangssubstanz für

die Triacylglycerinsynthese

wird durch Übertragung von

2 Fettsäure-Resten zur Phosphatidsäure verestert

kann aus Glycerin mit Hilfe von Glycerinkinase gebildet werden.

kann aus

Dihydroxyacetonphosphat mit Hilfe von Glycerin-3-phosphat- Dehydrogenase gebildet werden.

ist ein Ausgangsstoff für die

Synthese von Phosphatidsäure.

ist eine Transportsubstanz für Wasserstoff in die Mitochondrien des Muskels.

Glycerinsäure

Sie enthält eine sekundäre

und eine primäre alkoholische

OH-Gruppe.

Phosphoglycerinsäuren sind Zwischenstufen bei der Glykolyse.

Sie enthält am C-Atom 2 ein Asymmetriezentrum.

Durch Veresterung mit

Phosphat erhält man 3- Phosphoglycerinsäure oder 2-

Phosphoglycerinsäure.

Glycin

kann in einer Folat-

abhängigen Reaktion aus Serin

entstehen

ist chemisch a- Aminoessigsäure

ist ein Grundbaustein der Hämsynthese

kann bei der

Biotransformation mit Carboxylgruppen konjugiert werden

ist ein Neurotransmitter.

ist Voraussetzung für die Ausbildung der Kollagen- Tripelhelix.

ist ein Substrat der Purinbiosynthese.

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Glykogenolyse

Enzymregulation im Rahmen der Glykogenolyse:

Glykogenphosphorylase

wird durch AMP aktiviert.

Glykogenphosphorylase