Efecto de las sales sobre la solubilidad de las protenas Las sales neutras como el cloruro de sodio, el cloruro de calcio,

el sulfato de amonio y los fosfatos tienen una influencia marcada en la solubilidad de las protenas, especialmente las globulares. Su efecto para modificar la solubilidad de la protena depende de la concentracin y numero de cargas que aporte (cationes y aniones) lo que se conoce generalmente por fuerza inica. Las sales modifican la estructura del agua e influyen tambin en la conformacin de las protenas mediante interacciones electrostticas. Esto hace que, en funcin de la fuerza inica, las sales puedan solubilizar o precipitar a las protenas. Cuando a un sistema proteico se le adicionan sales neutras en concentraciones menores a 1.0 M, las protenas incrementan su solubilidad, esto se conoce como salting in. A concentraciones mayores que 1.0 M, tienden a precipitar esto se conoce como salting out.

Salting in El salting in es el fenmeno por el cual la concentracin de sal aumenta la solubilidad de la protena. Desde la teora de Debye-Hckel, el aumento de la concentracin de contraiones reduce las interacciones electrostticas entre macroiones, protegindolos de los dems. Hasta cierto punto, la adicin de ms contraiones (es decir, el aumento de la fuerza inica, I) ayuda a disolver una protena. Esta tcnica se conoce como salting in. Debido a que las protenas de diferentes responden de manera diferente a la misma concentracin de sal, tanto salting in y salting out se pueden usar para purificar protenas. El efecto salting in se da cuando se le adiciona a un sistema proteica concentraciones menores a 1.0 M de sales neutras. Los cationes y aniones de estas sales reaccionan con los grupos ionizables de las protenas y de esta manera evita que se establezcan interacciones entre las cadenas laterales o extremos terminales cargados de las protenas.

Ejemplo: La adicin de cloruro de sodio en la elaboracin de embutido crnicos, tiene su efecto sobre las protenas de la carne; se basa en que la actiomisina es una protena insoluble en agua, pero relativamente soluble en soluciones de alta fuerza inica. El efecto salting in es el siguiente:

Los iones salinos tienen la capacidad de hidratacin y provocan un aumento de la cantidad de agua retenida por la protena, aumentando asi la capa de solvatacin.

En la elaboracin de embutidos crnicos, operaciones como el picado, causan ruptura fsica al tejido miofibrilar, mas una adicin de NaCl a una fuerza inica mayor de 0.6, provoca que en el picado se cause la exposicin de grupos polares y la disminucin de interacciones protena-protena y la retencin de mas molculas de agua.

Salting out Tambin conocido como cristalizacin antidisolvente, la cristalizacin de la precipitacin, o ahogando, es un mtodo de separacin de protenas basado en el principio de que las protenas son menos solubles en altas concentraciones de sal. Es la manera ms comn de precipitar protenas. La concentracin de sal necesaria para que la protena se precipite de la solucin es diferente para cada protena. Este proceso tambin se utiliza para concentrar soluciones diluidas de protenas. La dilisis puede ser usada para remover la sal si es necesario. Principio

Hay aminocidos hidrofbicos y aminocidos hidroflicos en las molculas de las protenas. Despus del plegamiento de las protenas en solucin acuosa, los aminocidos hidrofbicos forman generalmente las reas protegidas, mientras que aminocidos hidroflicos interactan con las molculas de solvatacin y permiten que las protenas formen enlaces de hidrgeno con las molculas de agua circundantes. Si una cantidad suficiente de la superficie de la protena es hidroflico, la protena puede ser disuelta en agua. Cuando la concentracin de sal es mayor, algunas de las molculas de agua son atradas por los iones de sal, lo que disminuye el nmero de molculas de agua disponibles para interactuar con la parte de carga de la protena. Como resultado de la creciente demanda de las molculas del disolvente, las interacciones protena-protena son ms fuertes que las interacciones disolvente-soluto, las molculas de protenas se coagulan, formando las interacciones hidrofbicas entre s. Este proceso se conoce como la salting out. Aplicacin

Como las protenas tienen diferentes composiciones de aminocidos, las molculas de protenas diferentes precipitan a diferentes concentraciones de solucin salina. Las protenas no deseadas se pueden eliminar de una mezcla de solucin de protena mediante el salting out siempre y cuando la solubilidad de la protena en diferentes concentraciones de solucin salina se conozca. Despus de eliminar el precipitado

por filtracin o centrifugacin , la protena deseada puede ser desencadenada por una alteracin de la concentracin de sal en el nivel en el que la protena deseada se convierte en insoluble. Ciertos iones puede aumentar la solubilidad de una protena, cuando la concentracin de los iones aumenta, en lugar de disminuir la solubilidad de la protena. Tambin algunos iones pueden desnaturalizar ciertas protenas por lo que si en los ensayos de la funcin de las protenas tienen la intencin y despus un in diferente o un mtodo de purificacin alternativa debe ser utilizado. En un intento de retirar un producto del agua, el NaCl se utiliza a menudo para aumentar la fuerza inica del agua, aumentando as su polaridad, y despus el producto se mueve a la capa orgnica que se puede extraer. A altas fuerzas inicas, la solubilidad de las protenas disminuye, este fenmeno es conocido como salting out.