Sntesis de las biomoleculas

Las biomoleculas se forman por sntesis por deshidratacin cuando se unen dos o ms monmeros.

Monmero + monmero = dmero

HO -

--OH

HO -

- OH

HO -

-O-

H2O

Importancia de las biomoleculas en el organismo

Las biomoleculas pueden encontrarse en organismos desde el ms grande hasta el ms pequeo y se conforman esencialmente de carbono adems son las que componen un organismo o ser vivo, este es todo aquello que cumple con un ciclo de vida se alimenta y respire. Las biomoleculas se dividen en inorgnicas que son las que los organismos no producen pero las adquieren y necesitan de ellas en lasque se encuentran las sales minerales, el agua, y los gases, son necesarios para todo organismo y su funcionamiento. Ya que componen a la material viva en casi un 90%. Como segua diciendo las biomoleculas tambin se dividen en orgnicas en las que se encuentra el carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrgeno llamndose CHON a la que se le agrego fosforo y azufre quedando as CHONPS, divididas a su vez en lpidos, protenas, carbohidratos, y cidos nucledos.

Las molculas orgnicas se componen de carbono entre las ms abundante son los carbohidratos o azucares son la fuente de energa primaria que utilizan los seres vivos para realizar sus funciones Los carbohidratos o tambin conocidos como glcido son los que proveen de energa al organismo .Los ms importantes incluyen a los azcares, almidn, celulosa y fibra. Se encuentran en azcares refinadas, miel, mermeladas, jaleas, golosinas, leche, hortalizas y frutas, cereales, legumbres, harinas, pan, pastas, arroz, papa, elote, camote, tortillas y todos los derivados de los granos.. Aportan caloras y poco valor nutritivo, adems aumento fcil de peso, por lo que su consumo debe ser moderado.

Protenas
Las protenas son los materiales que desempean un mayor nmero de funciones en las clulas de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura bsica de los tejidos (msculos, tendones, piel, uas, etc.) y, por otro, desempean funciones metablicas y reguladoras (asimilacin de nutrientes, transporte de oxgeno y de grasas en la sangre, inactivacin de materiales txicos o peligrosos, etc.). Tambin son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del cdigo gentico (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraos en el sistema inmunitario. Son macromolculas orgnicas, constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), entre otros.

Clasificacin de las protenas

Las protenas son polmeros lineales de a-aminocidos con amplia variabilidad estructural y funciones biolgicas muy diversas. La variedad de protenas es elevadsima, y para su clasificacin se suele recurrir a: Criterios fsicos El criterio fsico ms utilizado es la solubilidad. As se distinguen: albminas: protenas que son solubles en agua o en disoluciones salinas diluidas globulinas: requieren concentraciones salinas ms elevadas para permanecer en disolucin prolaminas: solubles en alcohol glutelinas: slo se disuelven en disoluciones cidas o bsicas escleroprotenas: son insolubles en la gran mayora de los disolventes

Criterios qumicos Desde un punto de vista qumico, existen dos grandes grupos de protenas: protenas simples: formadas exclusivamente por a-aminocidos, como es el caso de laubiquitina, una proteasa intracelular formada por 53 AA. protenas conjugadas: que contienen adems de la cadena polipeptdica un componente no aminoacdico llamado grupo prosttico, que puede ser un azcar, un lpido, un cido nucledo o simplemente un in inorgnico. La protena en ausencia de su grupo prosttico no es funcional, y se llama apoprotena. La protena unida a su grupo prosttico es funcional, y se llama holoprotena (holoprotena = apoprotena + grupo prosttico). Son protenas conjugadas la hemoglobina, la mioglobina, los citocromos, etc.

Criterios estructurales En cuanto a su forma molecular, podemos distinguir:

protenas globulares: la cadena polipeptdica aparece enrollada sobre s misma dando lugar a una estructura ms o menos esfrica y compacta.

protenas fibrosas: si hay una dimensin que predomina sobre las dems, se dice que la protena es fibrosa. Las protenas fibrosas, por lo general, tienen funciones estructurales.

Criterios funcionales Desde un punto de vista funcional se distinguen: Protenas monomricas: constan de una sola cadena polipeptdica, como la mioglobina. Protenas oligomricas: constan de varias cadenas polipeptdicas. Las distintas cadenas polipeptdicas que componen una protena oligomrica se llaman subunidades, y pueden ser iguales o distintas entre s. Un ejemplo es la hemoglobina, formada por 4 subunidades, cada una representada de distinto color en la figura inferior. Es difcil hacer una clasificacin ms descriptiva o conceptual. Sin embargo, los criterios que hemos descrito son muy tiles desde el punto de vista prctico, y nos permiten definir al colgeno como una protena simple, fibrosa y oligomrica, y al citocromo c como una protena conjugada, globular y monomrica.

Estructuras de las protenas niveles de organizacin

Las cadenas de polipptidos que forman una protena se encuentran enrolladas o plegadas de modo que forman una macromolcula con una conformacin

especfica, tridimensional. Esta conformacin determina la funcin de la protena. Por ejemplo, la conformacin nica de una enzima le permite "identificar" y actuar sobre su sustrato, sustancia que dicha enzima regula. La forma de una protena hormonal le permite combinarse con su receptor en el sitio de la clula blanco. (La clula sobre la cual la hormona est diseada para actuar.) Las protenas se clasifican en fibrosas o globulares. En las protenas fibrosas, las cadenas de polipptidos estn dispuestas en lminas largas; en las protenas globulares las cadenas de polipptidos se encuentran plegadas en forma estrecha a fin de producir una molcula compacta, de forma esfrica. La mayor parte de las enzimas son protenas globulares. Hay varios niveles de organizacin en una molcula protenica: primario, secundario, terciario y cuaternario. Estructura primaria La secuencia de aminocidos en una cadena de polipptidos determina su estructura primaria. Esta secuencia, se especifica por la informacin gentica. Utilizando mtodos analticos ideados al inicio del decenio de 1950, algunos investigadores determinaron la secuencia exacta de los aminocidos que constituyen una molcula de protena. La insulina, hormona secretada por el pncreas, que se utiliza en el tratamiento de la diabetes, fue la primera protena cuya secuencia de aminocidos en la cadena polipeptdica pudo determinarse. La insulina contiene 51 unidades de aminocidos unidos en dos cadenas enlazadas. Estructura secundaria La estructura secundaria de las protenas implica que las cadenas se pliegan y forman una hlice u otra estructura regular. Esta uniformidad se debe a las interacciones entre los tomos del esqueleto regular de la cadena peptdica. Los grupos funcionales no intervienen en la formacin de enlaces de la estructura

secundaria. Las cadenas peptdicas no suelen encontrarse aplanadas ni se pliegan al azar sino que se pliegan y dan lugar a una estructura tridimensional especfica. Una estructura secundaria que se observa con frecuencia en las molculas de protena es la llamada hlice alfa. Esto abarca la formacin de espirales de una cadena peptdica. La hlice alfa es una estructura geomtrica muy uniforme y en cada giro se encuentra 3,6 aminocidos. La estructura helicoidal se determina y mantiene mediante puentes de hidrgeno entre los aminocidos en los giros sucesivos de la espiral. En la estructura alfa-helicoidal, los puentes de hidrgeno ocurren entre tomos de una misma cadena peptdica. La hlice alfa es la unidad estructural bsica de las protenas fibrosas como la lana, cabello, piel y uas. Las fibras son elsticas porque los enlaces de hidrgeno pueden reformarse. Este es el motivo por el cual el cabello humano puede estirarse hasta cierto largo y luego recupera su longitud. Otro tipo de estructura secundaria es la denominada lmina plegada beta. En stas los puentes de hidrgeno pueden ocurrir entre diferentes cadenas polipeptdicas (lmina intercatenaria); cada cadena en forma de zigzag est completamente extendida y los enlaces de hidrgeno ocasionan la formacin de la estructura en forma de lmina. Pero tambin se pueden formar lminas plegadas entre regiones diferentes de una misma cadena peptdica (lmina intracatenaria). Esta estructura es ms flexible que elstica. La fibrona, la protena de la seda, est caracterizada por una estructura de lmina plegada beta; el ncleo de muchas protenas globulares tambin est formado por lminas beta. Las estructuras laminares intracatenarias ocurren sobre todo en protenas globulares, en tanto que las intercatenarias entre las fibrosas. En ambos casos son posibles dos formas laminares, segn el alineamiento de las diferentes cadenas o segmentos: si stos se alinean en la misma direccin la disposicin es una lmina beta paralela, en tanto que si estn alineados en sentido opuesto, la lmina es beta antiparalela. Si bien ambos casos ocurren en la naturaleza, la estructura antiparalela

es ms estable porque los dipolos C=O y N-H estn mejor orientados para una interaccin ptima. Las estructuras laminares intracatenarias ocurren sobre todo en protenas globulares, en tanto que las intercatenarias entre las fibrosas. En ambos casos son posibles dos formas laminares, segn el alineamiento de las diferentes cadenas o segmentos: si stos se alinean en la misma direccin (de extremo N- a C-terminal, por ej.) la disposicin es una lmina beta paralela, en tanto que si estn alineados en sentido opuesto, la lmina es beta antiparalela. Si bien ambos casos ocurren en la naturaleza, la estructura antiparalela es ms estable porque los dipolos C=O y N-H estn mejor orientados para una interaccin ptima. En las protenas fibrosas la estructura es exclusivamente helicoidal (colgeno) o exclusivamente laminar, pero en las protenas globulares la estructura secundaria siempre tiene una porcin que no es ni helicoidal ni laminar, denominada aleatoria (zonas de conexin); estas protenas pueden ser parcialmente helicoidales y aleatorias, parcialmente laminares y aleatorias, totalmente aleatorias o una mezcla variable de partes de ordenamiento helicoidal, laminar y aleatorio. Un concepto muy utilizado en la estructura tridimensional de una protena es el dominio, que corresponde a una zona de la molcula que tiene caractersticas estructurales definidas. En una molcula de protena puede haber ms de un dominio y este hecho est relacionado con la funcin de la misma. Los dominios suelen ser muy conservados a lo largo de la evolucin: las proteasas tipo papana de virus, bacterias, plantas y animales tienen una estructura compuesta de dos dominios entre los cuales se ubica el sitio activo de la enzima.

Estructura terciaria La estructura terciana de una molcula de protena est determinada por la forma que adopta cada cadena polipeptdica. Esta estructura tridimensional est determinada por cuatro factores que se deben a interacciones entre los grupos R: 1. Puentes de hidrgeno entre los grupos R de las subunidades de aminocidos en asas adyacentes de la misma cadena de polipptidos. 2. Atraccin inica entre los grupos R con cargas positivas y aqullos con cargas negativas. 3. Interacciones hidrfobas derivadas de la tendencia de los grupos R no polares para asociarse hacia el centro de la estructura globular, lejos del lquido que los rodea. 4. Los enlaces disulfuro, que son covalentes (-S-S-), unen los tomos de azufre de dos subunidades de cistena. Estos enlaces pueden unir dos porciones de una misma cadena o dos cadenas distintas. Estructura cuaternaria Las protenas compuestas de dos o ms cadenas de polipptidos adquieren una estructura cuaternaria: cada cadena muestra estructuras primaria, secundaria y terciaria y forma una molcula protenica biolgicamente activa. La hemoglobina, protena de los glbulos rojos encargada del transporte de oxgeno, es un ejemplo de protena globular con estructura cuaternaria. La hemoglobina est compuesta por 574 aminocidos dispuestos en cuatro cadenas polipeptdicas: dos cadenas alfa idnticas y dos cadenas beta idnticas entre s. Su frmula qumica es C3032H48160872S8Fe4

La estructura de las protenas determina su funcin

La estructura de las protenas determina la actividad biolgica de stas. De entre las innumerables conformaciones tericamente posibles de una protena, generalmente hay una que predomina. Esta conformacin es generalmente la ms estable y en ese caso se dice que la protena se encuentra en estado nativo (protena nativa). La actividad biolgica de una protena puede ser afectada por cambios en la secuencia de aminocidos o en la conformacin de la protena. Cuando ocurre una mutacin (cambio qumico en un gen) que ocasiona un cambio en la secuencia de aminocidos de la hemoglobina, puede producirse un trastorno: anemia de cIulas falciformes. Las molculas de hemoglobina en una persona con anemia de clulas falciformes tienen el aminocido valina, en vez de cido glutmico en la posicin 6, es decir, el sexto aminocido del extremo terminal de la cadena beta. La sustitucin de la valina con una cadena lateral sin carga por glutamato con una cadena lateral con carga hace que la hemoglobina sea menos soluble y ms propensa a formar estructuras en forma de cristal, lo que provoca un cambio en la forma de los glbulos rojos. Los cambios en la estructura tridimensional de una protena tambin alteran su actividad biolgica. Cuando una protena se calienta o se trata con algunas sustancias qumicas, su estructura terciaria se distorsiona y la cadena peptdica en espiral se desdobla para dar lugar a una conformacin ms al azar. Este desdoblamiento se acompaa de una prdida de su actividad biolgica; por ejemplo de su capacidad de actuar como enzima. Este cambio en la forma de la protena y la prdida de su actividad biolgica se Ilama desnaturalizacin. En general, la desnaturalizacin no puede revertirse; sin embargo, en determinadas condiciones, algunas protenas que

han sido desnaturalizadas recuperan su forma original y su actividad biolgica cuando se restauran las condiciones normales del medio. Las protenas no son eternas y en las clulas es frecuente que las molculas de protena se sinteticen y se degraden de acuerdo a las necesidades celulares. La degradacin de una protena es llevada a cabo por proteasas o peptidasas que hidrolizan algunas o todas las uniones peptdicas, con lo que la protena puede quedar reducida a sus unidades constitutivas, los aminocidos, que pueden luego ser utilizados para construir molculas de la misma o de otra protena. El proceso de hidrliisis destruye la estructura primaria y en el laboratorio puede ser llevado a cabo por la accin de enzimas o por cidos o lcalis concentrados y a elevadas temperatura.

Aminocidos
Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas denominadas Protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus protenas especficas consumidas por la sola accin de vivir. Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carcter cido como propiedad bsica y actividad ptica; qumicamente son cidos carbnicos con, por lo menos, un grupo amino por molcula, 20 aminocidos diferentes son los componentes esenciales de las protenas. Estructura general de un aminocido. Esta estructura es comn a todos los alfa-aminocidos, con una nica excepcin. (La excepcin es la prolina, un aminocido cclico).

El grupo R o cadenal lateral (en rojo) unido al carbono (alfa) (en azul) es diferente para cada aminocido. Se usan dos convenciones para identificar a los carbonos dentro de un aminocido. Los carbonos adicionales de un grupo R se designan comnmente (beta), (gamma), (delta), (epsilon), empezando a partir del carbono (alfa). Para la mayora de las dems molculas orgnicas, los tomos de carbono se numeran simplemente a partir de un extremo, dando la mxima prioridad a los carbonos con sustituciones que contengan tomos de mayor nmero atmico. Siguiendo esta ltima convencin, el grupo carboxilo de un aminocido sera el C-1 y el carbono alfa sera el C-2. Estereoisomerismo en los alfa-aminocidos. a) Los dos estere-ismeros de la alanina, la L- y la D-alanina, son imgenes especulares no superponibles entre s (enantimeros). b) Los enlaces con forma de cua se proyectan fuera del plano del papel; los enlaces a trazos lo hacen por detrs. c) Se supone que los enlaces horizontales se proyectan fuera del plano del papel, los enlaces verticales por detrs. No obstante, se utilizan a menudo las frmulas de proyeccin de una forma descuidada sin pretender representar una configuracin estereoqumica especfica.

Clasificacin de los aminocidos

Aminocidos alifticos: En este grupo se encuadran los aminocidos cuya cadena lateral es aliftica, es decir una cadena hidrocarbonada. Aminocidos aromticos: En esta grupo se encuadran los aminocidos cuya cadena lateral posee un anillo aromtico. La fenilalanina es una alanina que

lleva unida un grupo fenlico. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxilo en su anillo aromtico, lo que lo hace menos hidrofbico y mas reactivo. El triptfano tiene un grupo indol. Aminocidos azufrados: Hay dos aminocidos cuyas cadenas laterales poseen tomos de azufre, son la cistena, que posee un grupo sulfhdrico, y la metionina, que posee un enlace tioster. Aminocidos hidroxilados: Otros dos aminocidos tienen cadenas alifticas hodroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos aminocidos mucha ms hidroflicos y reactivos. Aminocidos bsicos: Dentro de los aminocidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminocidos bsicos: lisina, arginina e histidina. Aminocidos cidos y sus amidas: En este grupo encontramos dos aminocidos con cadenas laterales de naturaleza cida y sus amidas correspondientes. Estos son el cido asprtico y el cido glutmico (a estos aminocidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales estn cargadas negativamente a pH fisiolgico). Los derivados sin carga de estos dos aminocidos son la asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.

El enlace peptdico
Es un enlace entre el grupo amino (NH2) de un aminocido y el grupo carboxilo (COOH) de otro aminocido. Los pptidos y las protenas estn formados por la unin de aminocidos mediante enlaces peptdicos. El enlace peptdico implica la prdida de una molcula de agua y la formacin de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido. Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, pero siempre en el extremo COOH terminal. Para nombrar el pptido se empieza por el NH2 terminal

por acuerdo. Si el primer aminocido de nuestro pptido fuera alanina y el segundo serinatendramos el pptido alanil-serina.

Carcter acido-base de los aminocidos

Los aminocidos son compuestos nitrogenados que se caracterizan por presentar un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo carbono. Estos dos grupos se pueden ionizar en medio acuoso, siendo los responsables del anfoterismo de los aminocidos, es decir, pueden actuar como cidos o como bases, en funcin del pH del medio (los compuestos que son capaces de aceptar o ceder protones se denominan anfteros o anfolitos): el grupo -carboxilo se

comporta como un cido dbil y el grupo amino, como una base dbil. Por ello, la carga de los aminocidos vara en funcin del pH. Adems, cinco de los aminocidos proteingenos presentan otro grupo ionizable en su cadena lateral: Lys, Arg, His (aminocidos con carga positiva o bsicos), Asp y Glu (Aminocidos con carga negativa o cidos).

Introduccin
Las biomoleculas estn constituidas por aminocidos, protenas y estos a su vez tienen una compleja estructura, clasificacin las cuales las hace diferenciar unas de otras. Teniendo en cuenta la importancia que tienen ambas caractersticas

(protenas, aminocidos) sobre el organismo y la industria se puede decir q son de vital ayuda para el fortalecimiento y crecimiento del ser humano y la fabricacin del complemento necesario para dicha situacin.

Conclusiones
Las protenas son polmeros, es decir, son macromolculas que por un lado, forman parte de la estructura bsica de los tejidos (msculos, tendones, piel, uas, etc.) y, por otro, desempean funciones metablicas y reguladoras (asimilacin de nutrientes, transporte de oxgeno y de grasas en la sangre, inactivacin de materiales txicos o peligrosos, etc.). Mientras que los aminocidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carcter cido como propiedad bsica y actividad ptica; qumicamente son cidos carbnicos con, por lo menos, un grupo amino por molcula, 20 aminocidos diferentes son los componentes esenciales de las protenas. Su importancia radica en que los aminocidos son las unidades con las que el cuerpo elabora su propia protena . Se conocen 23 aminocidos dentro de los cuales se reconocen 8 esenciales. Es por eso que la alimentacin juega un papel tan importante para que el cuerpo pueda producir la demanda de protenas necesarias. Es necesario saber, antes de continuar, que las protenas animales ya son protenas enteras, es decir, que el animal mismo las ha producido. Existe una vieja creencia de que slo a partir del alimento derivado del animal se obtienen las protenas para que el cuerpo funcione adecuadamente, para que est musculoso y bien nutrido. Ms esto es una informacin incorrecta. El cuerpo tiene toda la capacidad de hacer sus propias protenas a partir de una alimentacin que no incluya carne, hay estudios que demuestran que con una dieta rica en aminocidos los productos con protenas animales salen prcticamente sobrando, el mecanismo del cuerpo puede construir protenas para crear un cuerpo sano, fuerte y vigoroso. Hay que ver a los animales vegetarianos como el elefante, uno de los ms grandes y fuertes del mundo, o como el toro, el caballo, el gorila. Todos ellos tienen una alimentacin es a base de hierbas y plantas.

Instituto Universitario Politcnico Santiago Mario Extensin Porlamar

Biomoleculas

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Cd. 49 Porlamar, enero de 2013