Exerccios sobre o cap.

6, srie A

6.1. Um aspeto essencial no desenvolvimento de novos frmacos a otimizao do perodo de meia-vida da sua eliminao, o qual deve ser suficientemente longo para permitir a sua interao com o rgo alvo, mas no tanto que os prejuzos provocados por efeitos laterais nocivos se tornem importantes. Depois de administrao intravenosa de um bloqueador beta, o plasma sanguneo de um paciente foi analisado para determinar a quantidade de frmaco presente ao fim dos tempos apresentados na tabela seguinte, onde tambm se apresentam as concentraes determinadas. 10-3 t/s c/ng.cm-3 1.815 702 3.600 620 7.200 408 9.000 292 14.40 152 21.60 60 28.80 24

a) Diga, justificando, se a eliminao do frmaco obedece a uma cintica de 1 ou de 2 ordem. b) Calcule a velocidade especfica do processo de eliminao e o seu perodo de meiavida.

6.2 Uma enzima especfica de determinada reaco que envolve um nico substrato S, apresenta os seguintes valores: KM = 10 mmol.dm-3 e vmax = 100 mmol.min-1. Responda s seguintes questes, justificando com os clculos que efectuou. a) Se |S| = 100 mmol.dm-3, a velocidade inicial da reaco aumentar mais com um decrscimo de 10 vezes do valor de KM ou um aumento de 10 vezes da velocidade mxima? b) Se |S| = 10 mmol.dm-3, a velocidade da reaco aumentar mais com um decrscimo de 10 vezes do valor de KM ou um aumento de 10 vezes da velocidade mxima? 6.3. Os resultados seguinte foram obtidos durante o estudo de uma enzima numa reaco que segue o mecanismo de Michaelis-Menten.: 106 vo/ mol dm-3 s-1 103 |S| / mol dm-3 Determine o valor de KM da enzima. 6.4. Uma reao de converso de um substracto catalizada por enzima, a 25 C, tem uma constante de Michaelis KM = 0.0418 mol.dm-3. Sabe-se que a velocidade da reao v = 2.4010-4 mol.dm-3.s-1 quando a concentrao de substrato |S| = 0.800 mol.dm-3. a) Qual a velocidade mxima da reao? b) Qual a velocidade da reao se a concentrao do substracto for |S| = 0.0250 mol.dm-3? 217 0.8 325 2 433 4 488 6 647 1000

6.5. A reao representada pela equao seguinte, foi estudada a 273.2 K e a pH = 7.1, na presena da enzima anidrase carbnica CO2 (aq) + H2O(l) < = > HCO3-(aq) + H+ (aq) Para uma concentrao da enzima de 2.80 nmol dm-3, os resultados obtidos registam-se na tabela seguinte: 103 |CO2(aq)| / mol.dm-3 106 vo/mol.dm-3.s-1 a) 1.43 3.14 2.86 5.58 5.56 8.96 25.0 17.8

Determine os parmetros cinticos da reaco (KM e vmx) admitindo que esta segue o esquema cintico proposto por Michalis e Menten. b) Qual o efeito sobre os valores dos parmetros cinticos da reaco se fosse usada uma concentrao de enzima dupla? c) Calcule a fraco de dixido de carbono que convertida em hidrogenocarbonato, ao fim de 8 min, para uma concentrao inicial de CO2 de 3.00 x10-3 mol dm-3.

6.6. Os resultados que constam na tabela dizem respeito reao A < = > B, catalisada pela enzima Xase que decorreu em sete diferentes experincias. O volume reaccional foi sempre 1.0 mL e as concentraes iniciais do reagente A bem como o nmero de moles de B presente na mistura reaccional, medido ao fim de 300 s aps o incio de cada experincia, figuram tambm na tabela. Em todas as experincias foi usada a mesma concentrao de enzima |Xase| = 0.020 mol.dm-3. Reao |A|/mol nB/nmol 1 40 26 2 50 29 3 75 39 4 100 43 5 200 56 6 300 62 7 500 71

a) Calcule a velocidade inicial de cada reao em mol.dm-3.min-1. b) Determine o valor da constante de Michaelis-Menten e da velocidade mxima da reao usando a representao grfica de Lineweaver-Burk. c) Determine o valor da constante cataltica da enzima.