Material que se encuentra fuera de las

clulas entre los lmites epitelial y

endotelial de los animales multicelulares.

Es un entramado de molculas, protenas y
carbohidratos que se disponen en el
espacio intercelular y que son sintetizadas y
secretadas por las propias clulas
QUE ES LA MATRZ EXTRACELULAR?
Desempea un papel fundamental en el
mantenimiento de la integridad
estructural de los organismos
multicelulares, de la forma de su cuerpo y
rganos.

Sirve adems como un sitio de
almacenamiento para factores de
crecimiento polipeptdicos.


Funciones
Cohesin y resistencia de los tejidos
Modulan la fisiologa y diferenciacin celular.

Composicin
Protenas estructurales:
colgeno,
elastina

Glcidos:
glucosaminoglucanos,
celulosa.

Glucoprotenas y proteoglucanos.
. Dominios extracelulares de las protenas
transmembrana
La matriz extracelular constituye el
medio ambiente de las clulas
La artritisreumatoide,
La cirrosis heptica,
La fibrosis pulmonar,
La invasividad de algunos
cnceres,
El dao pulmonar agudo,
Ateroesclerosis
Alteraciones
celulares de
la Matriz
extracelular
Actualmente se conoce que:
Tiene mltiples funciones:

Aporta propiedades mecnicas a los tejidos tanto
en animales como en vegetales.

Mantiene la forma celular.

Permite la adhesin de las clulas para formar
tejidos.

Permite la comunicacin intercelular.

Forma sendas por las que se mueven las clulas.

Modulan la diferenciacin celular y la fisiologa
celular.

Secuestran factores de crecimiento, etctera.
La cantidad, la composicin y la disposicin de la matriz
extracelular depende del tipo de tejido considerado.
















Hay algunos como el epitelial y el nervioso que carecen o
tienen muy poca matriz extracelular, mientras que en
otros como el tejido conectivo es el elemento ms
importante en volumen
http://images.google.com.mx/imgres?imgurl=
http://webs.uvigo.es/mmegias/5-
celulas/imagenes/matriz-
tejidos.jpg&imgrefurl=http://webs.uvigo.es/m
megias/5-celulas/2-
matriz_extracelular.php&usg=__L5rXT4E_y2uZ
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acelular%26hl%3Des%26sa%3DN%26um%3D1
Distintos tipos de matrices extracelulares teidas con diferentes
colorantes.
Los asteriscos sealan la matriz extracelular.
D)
F)
E)
G)
Cartlago hialino,
Matriz sea compacta
Conectivo denso
regular (tendn),
Conectivo gelatinoso
cordn umbilical,
Paredes celulares del
sistema vascular de un
tallo de una planta,
Clulas epiteliales.
Obsvese que prcticamente
no hay sustancia intercelular,
Imagen de microscopa
electrnica del tejido nervioso
donde prcticamente no existe
matriz exrtracelular
Las principales macromolculas que componen la matriz extracelular son:
colgeno, elastina, glucosaminoglucanos, proteoglucanos y glucoprotenas.

Todas ellas se encuentran en un medio acuoso junto con otras molculas de
menor tamao, adems de los iones.

Es la cantidad, la proporcin y el tipo de cada una de estas macromolculas
lo que distingue a unas matrices extracelulares de otras
Esquema de las principales molculas que aparecen en
la matriz extracelular de un tejido conectivo.
La sper familia de las colgenas
ms del 95% de su estructura es de
triple hlice
Constituyente
principal de la
matriz
extracelular

Una molcula de colgena
esta compuesta de tres
cadenas distintas de
polipptidos, para formar
una triple helice.

Cada tercer aminocido es
una glicina.

Aminocidos que confieren
rigidz al colgeno: prolina e
hidroxiprolina
Colgenas fibrilares
Colgena tipo I: Prototipo de colgena fibrilar
Protena ms abundante en vertebrados: piel, tendn
ligamentos, crnea y hueso (80-99% de la colgena total).

Mutaciones de los genes de estas cadenas resultan en
deleciones, inserciones o sustituciones. Estos defectos
producen cambios fenotpicos en el desarrollo de los huesos
en personas con ostiognesis imperfecta
Colgena tipo III.
Se encuentra asociada a la
colgena tipo I en cantidades
variables en los diferentes rganos
(mayor en la piel fetal).

Se ha correlacionado con una mayor
extensibilidad tisular.

Su carencia est asociada a
fragilidad de la piel y vasos
sanguneos, y menor flexibiliad.
Colgeno tipo V (descubierto en la placenta
humana)
Abundante en el tejido vascular.
Esta colgeno se encuentra en el interior de la
fibrilla, lo que sugiere que puede estar involucrada
en procesos iniciales de la fibrilognesis.
Colagenas tipo IX, XII y XIV, participan en
la formacin de fibras junto con las
colgenas fibrilares: No son capaces de
formar agregados supramoleculares y no
forman fibras por s mismas.
Fibronectinas: glucoprotenas
multifuncionales, se encuentran en
la membrana extracelular y
circulando en el plasma.
Desempea un papel importante
en la adhesin y migracin celular,
en la cicatrizacin de las heridas.
Las fibronectinas presentan
tambin diferentes dominios que se
unen a:
integrinas
heparn sulfato
colgeno tipo IV


Fibras elsticas.
Se encuentran en cantidades significativas en
aquellos tejidos en los cuales la extensibilidad
reversible es importante en su funcin, como
ocurre con el pulmn la piel y las grandes arterias.
El cartlago en el odo contiene muchas fibras
elsticas. Por lo tanto se le llama cartlago elstico.

El cartlago elstico puede ser distinguido por la
tincin de elastina que forma las densas burbujas.
Elastina.
Elastina: se caracteriza por
ser una protena
fuertemente hidrofbica y
por presentar una
composicin de
aminocidos con un bajo
contenido de residuos
cidos o bsicos y una muy
alta proporcin de
aminocidos hidrofbicos
(valina)
Proteoglicanos:
Mucopolisacridos. Molculas ubicuas que pueden
ser encontrados como parte de la matriz
extraceluar y en las superficies celulares
asociadas a la membrana celular o plasmtica o
en el interior de las clulas.
SNDROME DE MORQUIO
(MUCOPOLISACARIDOSIS
Membrana basal.
Separa las clulas
epiteliales y
endoteliales del
tejido conjuntivo.
Forma una
barrera al paso
de protenas y
clulas.
Compuesta por
laminina,
entactina y
heparn sulfato
Las flechas sealan la membrana basal.
Bajo qu tipo de epitelio se halla?
La flecha azul seala la lmina densa, la roja
la lmina lcida. Ambas forman la lmina basal al ME.

Las flechas negras grandes indican hemidesmosomas.
Las flechas delgadas en la lmina reticular sealan
placas de anclaje
-Son las principales enzimas responsables
de la degradacin de la matriz
extracelular.
Intervienen en procesos de
morfognesis, angiognesis e
inflamacin.

Participan en procesos como la
ovulacin, la involucin uterina,
remodelacin sea.

Metaloproteinasas de
matriz

Tambin participan en la respuesta inflamatoria.

Un aumento descontrolado provoca destruccin
tisular (cartlago en la artritis reumatoide).

Tambin similarmente en enfisema pulmonar.

Una disminucin provoca cirrosis heptica, fibrosis
pulmonar y esclerosis sistmica progresiva

Metaloproteinasas de
matriz

Las protenas son las biomolculas orgnicas ms
abundantes en los seres vivos despus del agua
Qumicamente, las
protenas estn formadas
por la unin de muchas
molculas relativamente
sencillas y no hidrolizables,
denominadas: Aminocidos
(Aa).
Los aminocidos se unen entre s originando
pptidos.

Segn su tamao molecular, pueden ser
oligopptidos, formados por no ms de 10 Aa
y

polipptidos, constituidos por ms de 10 Aa
Amino acidos son compuestos orgnicos que
contienen un grupo amino y un grupo carboxilo. Se
distinguen por el grupo funcional R.


Aminocidos
ESTRUCTURA PRIMARIA
En todo pptido siempre existe un extremo con un
Aa cuyo extremo alfa amino est libre (extremo N-
terminal) y otro extremo con un aminocido con su
extremo carboxilo libre (extremo C-terminal).
Por convenio, los Aa
de la cadena se
numeran
comenzando por el
que posee el
extremo amino libre.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Los planos de los sucesivos enlaces
peptdicos se disponen formando
una hlice dextrgira.

Hay 3.6 aminocidos por cada
vuelta, y cada vuelta tiene 5.4
angstroms.

Todas las cadenas laterales de los
Aa se proyectan hacia fuera de la
hlice y los grupos C=O y N-H de los
enlaces peptdicos quedan hacia
arriba o hacia abajo, en direccin
ms o menos paralela al eje de la
hlice.

Esta disposicin de los planos
peptdicos permite que se formen
enlaces por puente de hidrgeno
entre un C=O y un N-H cada cuatro
aminocidos. Estos enlaces son
paralelos al eje de la hlice.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Es un conjunto de plegamientos
caractersticos que sufre la cadena
peptdica con una estructura secundaria
determinada y determina la forma
tridimensional global de la protena.


Estos plegamientos se originan por la
interaccin entre determinadas zonas
de la cadena polipeptdica realizndose
uniones entre las cadenas laterales R
de los aminocidos.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cuando una protena est formada por varias
cadenas polipeptdicas, denominadas
subunidades proteicas (protena oligomrica)
existe un nivel estructural superior llamado
estructura cuaternaria.
http://www.ite.educacion.es/w3/eos/
MaterialesEducativos/mem2002/protei
nas/tema/index.htm
CONFORMACIN PROTEICA:
DISPOSICIN ESPACIAL DE LOS TOMOS DE UNA PROTENA
LA INFORMACIN QUE CONTIENE LA SECUENCIA DE
AMINOCIDOS DICTA EL MODO EN QUE LA PROTENA SE
PLIEGA EN SU ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL, LA CUAL A SU
VEZ DETERMINA LA FUNCIN DE LA PROTENA
La cadena de aminocidos se encuentra parcialmente enrollada
en regiones de estructura regular. A este plegado regular local se
denomina ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estas regiones se pliegan a su vez formando una estructura
compacta especfica. Este nivel superior de plegado es la
ESTRUCTURA TERCIARIA
MIOGLOBINA
(153 aa)
Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern.
Addison Wesley 2002
LAS PROTENAS POSEEN 4 NIVELES DE ORGANIZACIN
ESTRUCTURAL:

PRIMARIA: Secuencia de aminocidos. Enlaces covalentes
(enlaces peptdicos y localizacin de puentes disulfuro)

SECUNDARIA: Plegado local (no incluye cadenas laterales)

TERCIARIA: Plegado global

CUATERNARIA: Asociacin de cadenas
2 NIVELES ESTRUCTURALES ADICIONALES:

ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA

DOMINIO
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS REGULARES
Diferentes tipos de
hlices (Hlice a)


Dos tipos de
lmina plegada
(Lmina b)
Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern. Addison
Wesley 2002
Bioqumica Stryer, Berg y
Tymoczko Ed. Revert, S.A. 2003
Protena principalmente en hlice a