Capitulo 1 INTRODUCAO A BIOQUIMICA Bioquimica: A Légica Molecular dos Organismos Vivos Conceito e Importiincia da Bioquimica Uma das mais evidentes caracteristicas dos organismos vivos é que eles sto altamente organizados. Eles possuem intricadas estruturas intemas e contém muitas espécies de moléculas complexas, Cada parte de um organismo vivo parece ter um propésito ou fungaio especifica Mesmo os compostos quimicos individuais nas células, como as proteinas ¢ lipidios, possuem fungGes especificas. Além disso, os organismos vivos possuem a habilidade de extrair, transformar e usar a energia do seu ambiente, seja na forma de nutrientes orgdnicos ou da energia luminosa do sol. Tal energia capacita os seres vivos a construir e manter as suas proprias estruturas, ricas de energia, para realizar o trabalho mecnico da locomogao e para transportar materiais através de membranas, Entretanto, a mais extraordindria caracteristica dos organismos vivos é a sua capacidade para a autoreplicagao A Bioquimica procura entender 0 estado de vida. O objetivo basico da ciéncia bioquimica ¢ determinar como uma colegao de moléculas inanimadas, que constituem os organismos vivos, interage para manter e perpetuar o estado vital. A Bioquimica também fornece importantes esclarecimentos e aplicagdes praticas na medicina, agricultura, nutrigao e industria 2. Componentes Organicos das Células Vivas: Eucariotas e Procariotas As células so unidades estruturais e funcionais dos organismos vivos. O menor dos organismos consiste de células isoladas; ao contririo, acredita-se que 0 corpo humano contenha pelo menos 10"* células. Ha muitos tipos diferentes de células que variam enormemente em tamanho, forma e fungdes especializadas. As células so 0 cenario natural da maioria das reagdes bioquimicas que se realizam dentro das restrigdes impostas pelo tamanho das mesmas e scus compartimentos internos, bem como das condigées fisico-quimicas compativeis com a vida celular. As reagdes bioquimicas se realizam num meio aquoso e em temperaturas relativamente baixas © constantes. As células nfo podem tolerar extremos de temperatura, pressfio ou acidez. As células vivas so méquinas quimicas que funcionam a temperatura constante.As células usam energia quimica para realizar 0 trabalho quimico de reparo e crescimento celular, 0 trabalho osmético necessario para transportar os nutrientes nas células ¢ 0 trabalho mecdnico da contragdo e movimento. Apesar das muitas diferengas visiveis, varias espécies de células sto semelhantes nas suas caracteristicas estruturais basicas. Toda célula possui uma membrana envoltiria muito fina que a toma autocontida e de certa forma auto-sufuciente. A membrana celular, também chamada de membrana plasmética ou membrana citoplasmética, é seletivamente permeavel. Ela permite que os sais e nutrientes necessérios entrem na célula e que os produtos de excregao saiam. Em todas as células a arquitetura molecular da membrana plasmitica é basicamente a mesma, consistindo de duas camadas de lipidios onde uma variedade de proteinas especializadas so alojadas. Algumas das proteinas de membrana so enzimas, enquanto outras podem se ligar a nutrientes do ambiente ¢ transporti-los para dentro da célula, Dentro de cada célula ho citoplasma, onde ocorre a maioria das reagdes catalizadas por enzimas do metabolismo celular. Também presentes no citoplasma de todas as células estéo os ribossomos, pequenos grinulos que atuam na sintese de proteinas. Todas as células possuem ainda um niicleo ou corpo nuclear, onde o material genético ¢ replicado e armazenado na forma de acido desoxirribonucleico (DNA). 2.1. Células Procariotas e Eucariotas Ha duas grandes classes de células: procariotas e eucariotas, As mais simples € menores das células, de origem mais antiga, sio conhecidas como procariotas; elas ‘em de diferentes familias de microrganismos unicelulares geralmente chamados de bactérias. Estas células foram as primeiras a surgir na evolugao. As células cucarictas, que surgiram talvez um bilhdo de anos depois das procariotas, sto muito maiores, complexas e apresentam um leque maior de diversidade € diferenciagao. Elas sio os tipos de células encontrados em todos os animais multicelulares, plantas e fungos. Os termos procaristico ¢ eucariético derivam do grego karyon, “carogo” ou “semente”, ou seja, niicleo. Procariotico significa “antes do nucleo” ¢ eucariético “com um nucleo bem formado”. Nas células procariotas o material genético esta localizado num corpo nuclear, algo irregular, que nfo possui uma membrana envoltoria, As eucariotas, por outro lado, possuem um nucleo muito complexo, altamente desenvolvido, envolto por um envelope nuclear que consiste de duas membranas. 3. Biomoléculas Ha muita semelhanga na composigao quimica das diferentes espécies de animais e plantas. Por exemplo, todas as moléculas de proteinas, em todas as espécies vivas, so sintetizadas a partir do mesmo conjunto de 20 aminodcidos. Por outro lado, a composicao quimica da matéria viva é muito diferente daquela da matéria inanimada da crosta terrestre. Assim, chamamos de biomoléculas, os elementos quimicos que fazem parte da composigao da matéria viva. Apenas 27 dos 92 clementos quimicos naturais so essenciais para as diferentes formas de vida. Os quatro elementos mais abundantes nos organismos vivos sio 0hidrogénio, o oxigénio, 0 carbono e o nitrogénio, que juntos perfazem mais de 99 por cento da massa da maioria das células. O carbono perfaz até 50 a 60% do peso sdlido da matéria das células vivas, o nitrogénio quase 8 a 10%, 0 oxigéenio cerea de 25 a 30%, € © hidrogénio quase 3 a 4%, Tabela 1. Os Bioelementos Elementos Principais da Matéria Organica Carbono c Hidrogénio H Oxigénio ° Nitrogénio N Fésforo P Enxofre s Elementos Presentes como ions Microelementos Sédio Na’ Ferro Fe Potassio K Cobre cu Magnésio Moi Zinco Zn Calcio ca” Manganés Mn Cloreto cr Cobatto co todo ' Molibdénio Mo Vanédio v Niquet Ni Cromo cr Fluor F Selénio Se Silicio si Estanho sn Boro B Arsénio As A maioria das biomoléculas séo compostos de carbono; a quimica dos organismos vivos ¢ organizada em volta deste elemento. O carbono, como o hidrogénio, © oxigénio © 0 nitrogénio, & capaz de formar ligagdes covalentes, isto é, ligagdes formadas pelo compartilhamento de pares de elétrons. Entretanto, mais significante na biologia é a habilidade dos atomos de carbono compartilhar pares de elétrons entre si, formado ligagdes simples, duplas ou triplas. Gragas a estas propriedades, atomos de carbono ligados covalentemente podem se unir para formar muitos tipos de estrutura (cadeias lineares, ramificadas, ciclicas, mistas) constituindo 0 esqueleto de muitos tipos diferentes de moléculas organicas. A tais esqueletos outros tipos de grupos atémicos podem se ligar, pois 0 carbono pode também formar ligagdes covalentes com o oxigénio, nitrogénio, hidrogénio, enxofe, etc. As moléculas que contém tais esqueletos carbénicos, ligados covalentemente, nds reconhecemos como compostos organicos, que podem ocorrer numa quase ilimitada variedade. A grande maioria das biomoléculas so compostos de carbono.3.1. Grupos Funcionais das Biomoléculas Orgdnicas Praticamente todas as biomoléculas podem ser consideradas como derivadas dos hidrocarbonetos, compostos de carbono e hidrogénio onde o esqueleto consiste de 4tomos de carbono unidos por ligagdes covalentes ¢ as outras ligagdes dos carbonos S20 compartilhadas com atomos de hidrogénio Um ou mais atomos de hidrogénio dos hidrocarbonetos podem ser substituidos Por diferentes espécies de grupos funcionais, produzindo diferentes familias de Compostos organicos. Familias tipicas de compostos organicos ¢ seus grupos funcionais caracteristicos so os alcoois, que possuem um ou mais grupos hidroxilas, aminas, que Possuem grupos amino; cetonas, que possuem grupos carbonila; ¢ acidos, que possuem grupos carboxila. (Tabelas 2 ¢ 3), Jabela 3-4 Grupos Funcionais Caracterizando Familias de Compostos Organicos. Rs e Rr designam hidrocarbonetos on abela 25 Alguns Outros Grupos FuncionaisEncontrados nas de © erupo funcional € substituinte oes Grupo funcional Estrutura Familia 8 Fai i Hidroxia Atcoois nee aa Aldeido Aldei ‘ Metil i Dissulfeto Carbonila Cetonas ou Carboxila Acidos k~0-P—on i ° aM Fosto ‘Amino RON Aminas x a " mM Amida R.— O=N. Amidas EN is én Tio! son Tiss Ester F604, Esteres ° = Eter R,-0-R, Freres6 3.2 Principais Classes de Biomoléculas nas Células ‘A agua é 0 composto mais abundante em todos os tipos de células e organismos. Os sais inorginicos ¢ elementos minerais, por outro lado, constituem apenas uma fragao Pequena do total de sdlidos. Praticamente toda a matéria solida em todas as espécies de cétulas ¢ orginica ¢ esta presente em quatro formas: proteinas, acidos nucléicos, polissacarideos e lipidios. As proteinas constituem a maior fragao da matéria viva Muitas proteinas possuem atividade catalitica especifica e funcionam como enzimas, outras funcionam como elementos estruturais nas células e tecidos, Ainda ‘outras esto presentes nas membranas celulares e promovem o transporte de certas substncias para dentro ou fora das células. Os acidos nucléicos, DNA e RNA, possuem as mesmas fungdes universais em todas as células, participando no armazenamento, transmissio e tradugio da informagao genética. O DNA funciona como repositério da informagio genética, enquanto as diferentes espécies de RNA ajudam a traduzir esta informagao numa estrutura protéica s polissacarideos possuem duas fungdes principais. Alguns, como 0 amido, sio formas de armazenamento de combustiveis produtores de energia e outros, como a celulose, atuam como elementos estruturais exrtacelulares. Os lipidios, substncias oleosas ou gordurosas, possuem duas fungdes principais: como componentes principais das membranas e como forma de armazenamento de combustivel rico de energia Estas quatro grandes classes de biomoléculas possuem uma caracteristica comum: sao estruturas relativamente grandes, com altos pesos moleculares, sendo portanto chamadas de macromoléculas. 3.3. Unidades Fundamentais das Macromoléculas As _macromoléculas so constituidas a partir de moléculas de unidades fundamentais pequenas. Dessa forma, embora os organismos vivos contenham um grande namero de diferentes proteinas e diferentes acidos nucléicos, ha uma simplicidade fundamental em suas estruturas. As moléculas de unidades fundamentais simples, a partir das quais so construidas todas as proteinas e acidos nucléicos, so poucas em niimero idénticas em todas as espécies vivas, As proteinas de todas as espécies so sintetizadas com apenas 20 aminodcidos diferentes, os quais formam as unidades fundamentais, arranjados em diferentes sequéncias lineares para formar longas cadeias. Todos os aminodcidos possuem um grupo amino ¢ um grupo carboxila ligados ao tomo de carbono. Do mesmo modo, as longas cadeias de acidos nucléicos de todos os organismos sto construidas a partir de um pequeno niimero de unidades estruturais, constituidos de 8 nucleotideos diferentes, também arranjados em muitas sequéncias diferentes. Quatro espécies de nucleotideos sao as unidades fundamentais do DNA e quatro outras so as unidades estruturais do RNA. Cada nucleotideo, por seu lado, contém trés unidades menores: uma base orgénica nitrogenada, um agiicar de 5 atomos de carbono e 0 acido fosforico, s polissacarideos também so construidos a partir de unidades fundamentais. 0 amido c a celulose, por exemplo, séo formados por longas cadeias de apenas um tinico tipo de unidade fundamental, a glicose.Os lipidios so também construidos a partir de relativamente poucas espécies de moléculas de unidades fundamentais organicas. A maioria das moléculas dos lipidios contém um ou mais acidos graxos longos, dos quais os Acidos palmitico e oléico se destacam. Muitos lipidios também contém um alcool, por exemplo o glicerol, Figura 1. Cada molécula de unidade fundamental primordial é uma precursora de muitas outras espécies de biomoléculas. Celulose —Amido =Frutose ~Gorduras Glicose — +Manose Acido Palmitico ~Ceras ~Sacarose ~Fosfolipidios Lactose ~Proteinas Aminoacidos ——_=+Horm6nios peptidicos *Neurotransmissores Figura 2. A hierarquia estrutural na organizago molecular das células Células >Nacleo Organelas — -»Mitocéndria ~Aparelho de Golgi ~Reticulo Endoplasmatico -Membranas Montagens Supramoleculares — ~-Ribossomos ~*Cromatina ‘~Microtibulos ~Proteinas Macromoléculas DNA “RNA ~Polissacarideos =Aminoacidos Unidades Fundamentais —Glicose ~Adenina e outras Bases Acido Palmitico, etc.Capitulo 2 AMINOACIDOS E PEPTIDEOS 1. Introdugao Proteinas so as macromoléculas mais abundantes nas células vivas ¢ constituem 50% ou mais do seu peso seco. Elas ocorrem em grande diversidade, centenas de diferentes tipos podem ser encontrados em uma tinica célula. As proteinas tém diferentes papéis biol6gicos por serem instrumentos moleculares através dos quais se expressa a informagao genética A chave da estrutura das milhares de proteinas diferentes entre si é 0 grupo de moléculas de unidades fundamentais relativamente simples com as quais as proteinas so construidas, Todas as proteinas, sejam das mais antigas linhagens de bactérias ou das formas de vida mais evoluidas, so construidas com 0 mesmo conjunto de 20 aminodcidos, unidos covalentemente em sequéncias caracteristicas, Devido a cada um desses aminoacidos ter uma cadeia lateral que Ihes confere individualidade quimica, este grupo de vinte moléculas podem ser considerado como o alfabeto da estrutura protéica. Neste capitulo também estudaremos os peptideos, pequenas cadeias de dois ou mais aminodcidos unidos por ligago covalente. E notavel as células poderem juntar os 20 aminoacidos em variadas combinagdes e sequéncias para obter peptideos ¢ proteinas com propriedades e atividades muito diferentes entre si. Dessa forma, com os aminodcidos os organismos podem construir produtos amplamente diversos como enzimas, horménios, proteinas do cristalino ocular, penas, teias de aranha, casca de tartaruga, proteinas nutritivas do leite, antibioticos, venenos de fungos, ete 2. Aminoécidos 21. Definigao Si Acidos orginicos que possuem um grupo amino. So obtidos a partir da hidrélise de compostos mais complexos: as proteinas ou os peptideos. Podem também ser encontrados livres ou obtidos por sintese. Dessa forma, os aminodcidos so _unidades estruturais, que se combinam por ligagdes covalentes para formarem os peptideos e as proteinas 2.2. Estrutura Quando as proteinas so fervidas em solugao de Acido forte ou base forte, seus aminodcidos séo liberados das ligagdes covalentes que os unem em cadeia. Os aminodcidos livres assim obtidos so moléculas relativamente pequenas com todas as suas estruturas conhecidas.A maioria dos aminoacidos derivados das proteinas naturais se caracterizam por apresentarem um grupo amino ligado ao carbono proximo da carboxila (carbono alfa); or isso so chamados de alfa aminoacidos Proteinas > hidrdlise total > n Alfa aminoacidos A estrutura geral dos aminoacidos pode ser descrita da seguinte forma: com excegao de um (a glicina), todos os aminodcidos tém um carbono assimétrico (carbono alfa), a0 qual estao ligados quatro grupos substituintes: © Um grupo carboxila - COOH © Um grupo amino - H»N © Um atomo de hidrogénio - H + Um grupo radical - R Dessa forma, todos os 20 aminodcidos encontrados em proteinas tém em comum um grupo carboxila e um grupo amino, ligados a0 mesmo ditomo de carbono. Eles diferem um do outro por suas cadeias laterais, ou grupos R, as quais variam em estrutura, tamanho, carga elétrica e solubilidade em agua COOH I HN —C—H t R Figura 1. Estrutura geral dos aminoacidos mostrada em forma néo-iénica. A parte ndo destacada € comum a todos os o-aminodcidos (exceto prolina). A parte R, em negrito, Fepresenta a cadeia lateral, a qual é diferente em cada aminodcido. A estrutura vista acima representa aminodcidos derivados de proteinas obtidos por hidrélise em pH Acido ou basico. Como em solugdo a pH neutro (encontrado fisiologicamente nas células) ocorre dissociagao do grupo carboxila (COOH) para formar © ion carboxilato (COO) € o grupo amino capta um proton, tomando-se catiénico CNH’), a formula geral de um alfa aminodcido deve ser representada como um ion dipolar. COO f+ Ion Carboxitato ! Grupo Amino Protonado <+ HsN*—C—H | R Figura 2.Férmula geral dos Aminoacidos como fons Dipolares. R 6 a cadeia lateral, diferente para cada aminoacido,23. Nomenclatura Os 20 aminodcidos de proteinas sio frequentemente referidos como os aminoacidos padriio, primdrios ou normais, para distingui-los de outros tipos de aminoacidos, presentes em organismos vivos mas ndo em proteinas. Os aminodcidos primérios receberam abreviagdes de trés letras, ou um simbolo de uma tinica letra, que s#o usados para indicar a composigdo e sequéncia dos aminodcidos em cadeias polipeptidicas. O primeiro aminoacido descoberto foi a asparagina, em 1806. O ultimo a ser encontrado, a treonina, s6 foi identificado em 1938, Todos os aminodcidos tem nomes comuns ou triviais, as vezes derivados da fonte da qual eles foram isolados pela primeira vez. A asparagina foi primeiro encontrada no aspargo; 0 acido glutamico foi encontrado no glitten do trigo, e a glicina (do grego, glikas ~ doce) foi assim chamada por ser sabor adocicado. Tabela 1. Abreviagdes dos Aminodcidos Aminodcido Abreviaggo de 3 letras Abreviagao de 1 letra Alaina Ala A Arginina Arg R Asparagina Asn N Acido Aspéitico Asp D Acido Glutémico Glu — Cisteina cys c ina Gly 6 Glutamina Gin Q Histidina His H Isoleucina lle I Leucina Leu L Usina Lys kK Metionina Met M Fenilalanina Phe F Prolina Pro Pp Serina Ser 8 Tirosina Tyr v4 Treonina Thr T Triptofano Tp w Valina Val vGeupor R nso polars (hideotsbicos) BF a ot oy, ei, ie 2 i i O by Grupos R polares mas nto carregados Clicina Serina Treonina Cistena Tieosina Asparagiog Glutamine Grupos Rcarcegados negativamente ‘Grupos Rcarregados postvamente NE, Acide Aeido Lisina Aegina istidina aspacico Figura 56 05 20 aminodcidos comuns em protelnas. Fles 40 mostrados com 08 grupos amino e carboxi Ia janizados, como acontece em pH 7,0. As partes sombreadas so aquelas comuns a todos os aminoacidos. As nio-sombreadas so seus grupos R.24. Classificagdo Os aminoacidos podem ser classificados de acordo com © Polaridade da cadeia lateral (R) © Namero de grupos amino e carbo» a) Classificacdo de Acordo com a Polaridade do Grupo (R) s aminoacidos podem ser agrupados em familias, segundo as propriedades dos seus grupos R, em especial a polaridade, isto é, a tendéncia de cada um interagit com a Agua em pH biologico (proximo de pH 7,0). Os grupos R dos aminoacidos variam amplamente com respeito a suas polaridades, de grupos R, totalmente no polares ou hidrofobicos (horror agua), até grupos R altamente polares ou hidrofilicos (amigos da gua). Existem quatro familias principais de aminodcidos: ‘© Grupos R nio-polares ou hidrofobicos © Grupos R polares sem carga (a pH celular) © Grupos R polares com carga positiva © Grupos R polares com carga negativa Dentro de cada familia existe gradagdo da polaridade, do tamanho e da forma dos grupos R. Tabela 2. Classificago dos Aminodcidos Segundo a Polaridade de Seus Grupos R (em pH 7,0) Grupos R Nao-Polares Grupos R Polares Nao Carregados Alanina Asparagina Isoleucina Cisteina Leucina Glutamina Metionina Glicina Fenilalanina Serina Prolina Treonina Triptofano Tirosina Valina ‘Grupos R Carregados Positivamente Grupos R Carregados Negativamente Arginina Acido Aspartico Acido Glutamicres © Grupos R Nao Pi 12 Os grupos R nesta classe de aminodcidos sio hidrocarbonetos e portanto sio hidrofébicos. Este grupo inclu ~ Aminodcidos com Grupos R Alifaticos > Alanina - Aminodcidos com Anel Aromético > ~ Aminodcido Contendo Enxofre > - Aminodcido Sem Grupo a amino > Valina Leucina Isoleucina Prolina Fenilalanina Triptofano Metionina Prolina Deste grupo, a prolina requer mengao especial pois o seu grupo a amino nao é livre, sofrendo substituigéo por uma porgao de seu grupo R para produzir uma estrutura ciclica, ‘* Grupos R Polares Sem Carga Os grupos R destes aminodcidos so mais soliveis em Agua, isto é, so mais hidrofilicos, que os aminodcidos nao polares, isto porque contém grupos funcionais que formam pontes de hidrogénio com a gua. A polaridade de cada um desses aminoacidos ¢ devida a: ~ Aminodcidos com Grupos Hidroxila > Serina Treonina Tirosina ~ Aminodcidos com Grupos Amida > Asparagina Glutamina - Aminodicido com Grupo Sulfidrila> —_Cisteina - Aminodcido com Grupo Hidrogénio > — Glicina O grupo R da glicina, um tinico atomo de hidrogénio, é muito pequeno para influenciar o alto grau de polaridade dos grupos a amino ¢ a. carboxila.‘© Grupos R Carregados Negativamente (Carater Acido) Os dois aminoacidos cujos grupos R tém carga liquida negativa em pH 7,0 sio o cido aspartico © 0 acido glutdmico, cada um deles contando com um segundo grupo carboxila. © Grupos R Carregados Positivamente (Cardter Basico) 0s aminodcidos cujos grupos R tém carga liquida positiva em pH 7,0 sio a lisina, a arginina e a histidina, cada um com as seguintes caracteristicas particulares: - Lisinar. possui um segundo grupo amino em sua cadeia alifitica ~ Argininaz, possui um grupo guanidino carregado positivamente ~ Histidina: possui um grupo imidazol que se ioniza fracamente b) Classificagiio de Acordo com o Numero de Grupos Amino e Carboxila Os aminoacidos podem ser agrupados e classificados baseando-se no niimero de grupos amino e carboxila que possuem em sua estrutura. Dessa forma, temos’ * Aminofcidos Mono-Amino Mono-Carboxilicos ‘Sio aminoacidos que possuem 1 grupo amino e 1 grupo carboxila. Sio eles: Alanina Prolina Serina Glicina Valina Fenilalanina Treonina Leucina Triptofano Tirosina Cisteina Tsoleucina Metionina © Aminodcidos Mono-Amino Di-Carboxilicos So aminodcidos que possuem 1 grupo amino e 2 grupos carboxila: Acido Aspartico Acido Glutamico * Aminodcidos Di-Amino Mono-Carboxilicos ‘Sio aminodcidos que possuem 2 grupos amino e 1 grupo carboxila: Lisina Arginina4 ¢) Outras Classes de Aminodcidos Além dos aminodcidos primérios citados acima, existem outros tipos de aminoacidos , que podem ser assim classificados ‘© Aminoacidos Raros ou Especiais Em adigo aos 20 aminoacidos padrio ou primarios, comuns em todas as proteinas, tém sido encontrados outros aminoacidos, ditos especiais, como componentes de apenas certos tipos de proteinas. Estes aminodcidos especiais sio formados por modificagdes dos aminodcidos comuns, Entre os aminoacidos especiais esto a 4-hidroxiprolina, um derivado da prolina e a 5-hidroxilisina; ambos sao encontrados na proteina fibrosa chamada colageno, existente ¢, tecidos conjuntivos Nao Protéicos Existem alguns aminoacidos de ocorréncia natural mas que nao sio encontrados em proteinas. Entre eles podemos citar: ~ Beta alanina: presente nos peptideos carnosina e anserina e na coenzima A - Omnitina e Citrulina: intermediarios do ciclo de formagao da uréia. 2.5. Conceito de Aminodcidos Essenciais e Nao Essenciais Nos animais, bem como nas plantas e microrganismos, o principal destino dos aminodcidos ¢ a sua incorporagao em proteinas. A capacidade de efetuar estas sinteses depende da continua disponibilidade de aminodcidos, equilibrada em relagio as necessidades de cada um dos 20 aminodcidos. As células nao possuem nenhuma forma de armazenamento de aminodcidos e tampouco so capazes de sintetizar uma molécula de proteina na auséncia de um de seus aminodcidos constituintes. © Aminoacidos Essenciais Os aminoacids que néio podem ser sintetizados numa velocidade adequada as necessidades metabolicas foram denominados aminodicidos essenciais, estes aminoacids devem ser obtidos a partir da dieta (nutricialmente essenciais) * Aminodcidos Nao-Essenciais Denominou-se de aminodvidos néo essenciais aqueles cujas sinteses so as mais simples e cujos precursores imediatos esto sempre metabolicamente presentes em todas as espécies, de forma que podem ser sintetizados normalmente pelo organismo.Tabela 3. Aminodcidos Essenciais e Nao-Essenciais para 0s Seres Humanos Nao-Essenciais Essenciais Glutamato Isoleucina Glutamina Leucina Protina Lisina Aspartato Metionina Asparagina Fenilalanina Alanina Treonina Glicina Triptofano Serina Valina Cisteina Histidina 2.6. Propriedades dos Aminodcidos a) Aminodcidos D e L Em todos os aminodcidos, com excegao da glicina, 0 carbono alfa é assimétrico, possibilitando a existéncia de dois estereoisémeros De acordo com a configuragdo dos 4 grupos ligados ao carbono alfa (grupos amino, carboxila, R e um hidrogénio) estes estereoisdmeros foram designados por convengdo: De L. Um aminoacido é designado D quando a representagao dogrupo NH fica & direita e L quando ficar a esquerda. Os simbolos D ¢ L indicam configuragao. Todos os aminodcidos naturais (com excegao da glicina) sio L aminodcidos. Pode ocorrer D aminodcidos nas paredes de certas células bacterianas e em alguns antibidticos. = = | I 4@ Gt | I R R b) Ionizacao dos Aminoacidos ‘A pH celular ( 7,1) a maioria dos aminodcidos apresenta predomindncia na forma de ion dipolar, na qual o grupo COOH aparece como um ion carboxilato € 0 grupo amino trona-se catidnico, Os aminoacidos apresentam o mesmo comportamento em solugdo aquosa, estando ionizados e, desta maneira, podem agir como acidos ou bases. O conhecimento das propriedades acido-base dos aminoacidos ¢ extremamente importante para a compreenséo de muitas propriedades das proteinas.16 Os alfa aminodcidos que tém um tinico grupo amino ¢ um inico grupo carboxila cristalizam a partir de solugdes aquosas neutras tornando-se espécies totalmente ionizadas, chamadas ions dipolares. COOH HN — o H > Forma Nao tonica Forma (fon) Dipolar O estado de ionizagdo depende do pH do meio, dessa forma, ele pode reagir com um dcido ou com uma base, aceitando ou doando protons ( H’). Compostos que tém este comportamento, atuando como um écido (doador de protons) ou como uma base (aceptor de protons) so chamados de Anfalitos, Quando se adiciona H” (pH acido) a forma dipolar, ela se comporta como uma base, aceitando este proton, ocorrendo entio a predominancia da forma totalmente protanada, com carga liquida positiva’ coo” ‘COOH HH +H => HGH R R fon Dipolar Forma Catiénica (+1) Quando se coloca a forma dipolar em meio suficientemente alcalino (OH), 0 aminodcido se comporta como Acido, doando um proton, uma vez que ocorre dissociagao do grupo NHs', tomando a molécula negativamente carregada’ coo coo | | HiN°— C—H +OH => HN C—H +H | | R R fon Dipolar Forma Aniénica (-1)7 ) Formas (Espécies) Idnicas de um Aminodcido em Solucéo Os aminodcidos cujo grupo R ¢ apolar existem em solugdo em 3 formas iGnicas em equilibrio: Catiénica = <> Dipolar © Aniénica| (+) a © A espécie predominante depende do pH da solugao: COOH coo- coo NCH HAG HN 6 H R R R Forma Catiénica Forma Dipolar Forma Aniénica PH suficientemente acido PH suficientemente alcalino| O pH no qual 0 aminoacido se encontra predominantemente na forma dipolar denominado pH ou ponto isoelétrico ( pl ), que se caracteriza pela isoeletricidade da cargas (niimero de cargas positivas = nimero de cargas negativas). A maioria dos aminodcidos cujo grupo R nao é ionizavel tém ponto isoelétrico em torno de pH 6,0. Os aminoacidos polares com carga negativa (aspartico € glutamico) tém ponto elétrico proximo a pH 3,0 e os polares com carga positiva tém seus pl entre ph 9,0 10,0 ¢) Comportamento de um Aminoacido Acima ¢ Abaixo de seu Ponto Isoelétrico Em qualquer valor de pH acima do ponto isoelétrico 0 aminodcido tem carga elétrica liquida negariva . Se for colocado num campo elétrico migraré para 0 polo positivo (anédio) Em qualquer valor de pH abaixo do ponto isoelétrico o aminodcido tem carga elétrica liquida positiva, e mum campo elétrico se deslocaré para 0 polo negativo (catddio). No pH correspondente ao ponto isoelétrico ( pI ), como ha igualdade de cargas elétricas, nao haver migrago eletroforética. sem carga abaixo cargas ositivas3. Peptideos 31. Definigao Os peptideos so compostos resultantes da unio de aminodcidos. A unio se faz Por meio do grupo carboxila de um aminodcido com o grupo amino do outro aminoacido com perda de uma molécula de agua. A ligagio amida assim formada assim formada é denominada “ligagao peptidica”. De maneira similar, trés aminoacidos podem ser unidos por duas ligagdes Peptidicas para formar um tripeptideo, da mesma forma temos tetrapeptideos e Pentapeptideos. Quando muitos aminodcidos so unidos desta maneira a estrutura é chamada de polipeptideo. Os peptideos sdo designados de acordo com o niimero de aminoacidos: Dipeptideos Tripeptideos Tetrapeptideos = 2 aminodcidos (1 ligagao peptidica) 3 aminodcidos (2 ligagdes peptidicas) 4 aminodcidos ( 3 ligagdes peptidicas) Polipeptideos = n aminodcidos ( n-1 ligagdes pept 3.2. Estrutura e Nomenclatura Peptideos de varios tamanhos so formados pela hidrélise parcial das cadeias Polipeptidicas muito longas de proteinas, as quais podem ter centenas de aminoacidos; estes peptideos obtidos a partir da hidr6lise parcial das proteinas so chamados peptideos Proteicos. Alguns sao encontrados livres, so 0s peptideos nao proteicos. Proteina hidrélise parcial > Peptideos _hidrélise_ > Aminodcidos As unidades de aminodcidos em um peptideo sio comumente chamadas de residuos (eles ndo so mais aminodcidos ja que perderam um hidrogénio do grupo amino € uma pore&o do grupo carboxila). O residuo de aminodcido localizado na ponta de um eptideo com um grupo alfa-amino livre ¢ 0 residuo amino-terminal (também chamado residuo N-terminal) o residuo na ponta oposta, que tem um grupo carboxila livre, € 0 residuo carboxil-terminal ou C-terminal R HOR 10 Ri Ry t I ~> HyN—CH4 -H—COOH H.N —CH—C—OH+H—N—CH—cooH — u ° -Ligagao Peptidica ‘Aminoacido 1 Aminoacido 2 Dipeptideo