AMINOCIDOS

Qu es un aminocido?
Es una biomolcula orgnica formada por un carbono unido a un
grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrgeno y una cadena R
de composicin variable segn la cual se conocen 20 tipos de
aminocidos diferentes.

gpo amino

gpo carboxilo

Todos los aminocidos componentes de las protenas son alfaaminocidos, lo que indica que el grupo amino est unido al
carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo.

carbono alfa

Los aminocidos son la base de las protenas (los ladrillos que

forman las protenas).
Nuestras necesidades diarias de protenas son realmente
aminocidos

Los aminocidos a pH bajo se encuentran principalmente en su

forma catinica (con carga positiva), y a pH alto se encuentran en
su forma aninica (con carga negativa).
Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminocido, donde
la carga positiva y la carga negativa se encuentran en equilibrio, en
un estado neutro.
En ste estado se dice que el aminocido se encuentra en su forma
de Zuitterion.

Clasificacin
Segn propiedades de su cadena lateral:
1.-Polares o hidrfilos: Serina (Ser), Glicina (Gli), Treonina (Tre),
Cisteina (Cis), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln) y Tirosina (Tir).
2.-No polares o hidrfobos: Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina
(Leu), Isoleucina (Ile), Metionina (Met), Prolina (Pro), Fenilalanina
(Fen) y Triptfano (Trp).
3.- cidos: cido asprtico (Asp) y cido glutmico (Glu).
4.-Bsicos: Lisina (Lis), Arginina (Arg) e Histidina (His).
5.-Aromticos: Fenilalanina (Fen), Tirosina (Tir) y Triptofano (Trp)
(ya incluidos en los grupos polares y no polares).

Segn su obtencin:
1.- Esenciales (necesitan ser ingeridos por el cuerpo para
obtenerlos):
Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Metionina,
Treonina, Lisina, Triptfano, Arginina e Histidina.
2.- No Esenciales (pueden ser sintetizados por el cuerpo) :
Alanina, Prolina, Glicina, Serina, Cisteina, Asparagina,
Glutamina, Tirosina, cido asprtico y cido glutmico,

Principales funciones
1.- Isoleucina y Leucina intervienen en la formacin y reparacin del tejido
muscular.
2.- Lisina: es uno de los ms importantes ya que interviene en diversas
funciones, incluyendo el crecimiento, reparacin de tejidos, anticuerpos del
sistema inmunolgico y sntesis de hormonas.
3.- Metionina: colabora en la sntesis de protenas.
4.- Fenilalanina: interviene en la produccin del colgeno, fundamental en
la estructura de la piel y el tejido conectivo, y tambin en la formacin de
diversas neurohormonas.
5.- Triptfano: est implicado en el crecimiento y en la produccin
hormonal, especialmente en la funcin de las glndulas de secrecin
adrenal.
6.- Treonina, Metionina y cido asprtico ayudan al hgado en sus
funciones generales de desintoxicacin.
7.- Valina: estimula el crecimiento y reparacin de los tejidos, el
mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrgeno.

8.- Alanina: interviene en el metabolismo de la glucosa.

9.- Arginina: est implicada en la conservacin del equilibrio de
nitrgeno y de dixido de carbono. Tambin tiene una gran importancia
en la produccin de la hormona del crecimiento.
10.- Asparagina: interviene especficamente en los procesos metablicos
del sistema nervioso central (SNC).
11.- Cisteina: est implicada en la desintoxicacin, principalmente
como antagonista de los radicales libres. Tambin contribuye a
mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
12.- Glutamina: nutriente cerebral e interviene especficamente en la
utilizacin de la glucosa por el cerebro.
13.-Acido Glutmico: tiene gran importancia en el funcionamiento del
sistema nervioso central y acta como estimulante del sistema
inmunolgico.
14.- Glicina: en combinacin con muchos otros aminocidos, es un
componente de numerosos tejidos del organismo.

15.- Histidina: en combinacin con la hormona de crecimiento (HGH) y

algunos aminocidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparacin
de los tejidos con un papel especficamente relacionado con el sistema
cardio-vascular.
16.- Serina: junto con otros aminocidos interviene en la desintoxicacin
del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y cidos
grasos.
17.- Tirosina: es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el
tratamiento de la depresin, en combinacin con otros aminocidos.
18.- Prolina: est involucrada tambin en la produccin de colgeno y
tiene gran importancia en la reparacin y mantenimiento del msculo y
huesos.

Propiedades
1.- cido-bsicas. cualquier aminocido puede comportarse como cido y
como base, se denominan sustancias anfteras.
Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto
isoelctrico. Si un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6.1 su
carga neta ser cero cuando el pH sea 6.1.
2.- pticas.
Todos los aminocidos excepto la glicina tienen el carbono alfa
asimtrico, lo que les confiere actividad ptica; esto es, sus
disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz
polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es
hacia la derecha, el compuesto se denomina dextrgiro, mientras
que si se desva a la izquierda se denomina levgiro. Un aminocido
puede en principio existir en sus dos formas enantiomtricas, (una
dextrgira y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual es
encontrar slo una de ellas.
3.- Qumicas.
Las que afectan al grupo carboxilo
Las que afectan al grupo amino
Las que afectan al grupo R.

PROTENAS

Las protenas son molculas

compuestas de una o mas cadenas
de aminocidos los cuales se
encuentran unidos a travs de un
enlace peptdico

ENLACE PEPTIDICO
Los aminocidos se unen
por deshidratacin, el
nitrgeno del grupo amino
se une al carbono del
grupo carboxilo del otro
aminocido con un enlace
covalente, esto se llama
enlace peptdico y la
cadena resultante se llama
pptido

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Las protenas son molculas altamente organizadas.
Estan definidas en 4 niveles estructurales, cada una de estas
estructuras indica su disposicin en el espacio:
A) estructura primaria
B) estructura secundaria
C) estructura terciaria
D) estructura cuaternaria

ESTUCTURA PRIMARIA
Es la secuencia de aminocidos unidos por enlaces peptdicos.
Nos indica que aminocidos componen la cadena polipeptdica
y el orden en que se encuentran los aminocidos. La funcin
de una protena despende de su secuencia y de la forma que
sta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Las estructuras secundarias de las protenas se deben a los
puentes de hidrgeno en la cadena del pptido o entre diversas
cadenas. Es el modo en que una cadena se orienta sobre su eje.
Una de estas formas

La otra forma es

es la de hlice alfa.

la de hojas plegadas

ESTRUCTURA TERCIARIA
Esta informa sobre la disposicin
de la estructura secundaria de
un polipptido al plegarse sobre
s misma originando una
conformacin globular la cual se
mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminocidos,
ya que presentan .
* puentes disulfuro
* puentes de hidrgeno
* puentes elctricos
* interacciones hidrfobas

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Se forma de la unin, mediante
enlaces dbiles de varias cadenas
de polipptidos con estructura
terciaria, para formar un
complejo proteico.
Cada una de estas cadenas
polipeptdicas recibe el nombre
de protmero.
El nmero de protmeros vara
desde 2 como el hexoquinasa; 4
como en la hemoglobina, o
muchos como la cpsida del
virus de la poliomelitis, que esta
formada por 60 unidades
protecas.

PAPELES FUNICIONALES DE LAS

PROTEINAS
ESTRUCTURA

TRANSPORTE

SON MATRICES DEL TEJIDO OSEO Y CONJUNTIVO QUE DAN

ESTRUCTURA Y FORMA AL ORGANISMO HUMANO.
EJEMPLOS: COLAGENO, PARA LA PIEL. QUERATINA PARA UAS PELO Y
CUERNOS
LA HEMOGLOBINA Y LA GLOBINA, TRANSPORTAN OXIGENO EN LA
SANGRE.

PROTECCIN

LA TRANSFERRINA TRANSPORTA EL HIERRO

ANTICUERPOS COMO INMUNOGLOBINAS (CONTRA INFECCION
BACTERIANA O VIRIDICA)

MOVIMIENTO

CONTRACCION MUSCULAR MIOSINA Y ACTINA

ALMACENAMIENTO

ALMACENAN NUTRIENTES, COMO LA ZERATINA EN LOS GRANOS DE

MAIZ

SEALES

HORMONAS (DEL CRECIMIENTO EN LA SANGRE)

CATLISIS

ENZIMAS: POLIMERASA (PRODUCE DNA), PEPSINA (DIRIGE PROTEINAS),

ATO SINTETASA PRODUCE ATP)

ENZIMAS

Los enzimas son protenas que catalizan reacciones qumicasen

los seres vivos. Gracias a las enzimas los organismos vivos
respiran, procesan sus alimentos, realizan diversas funciones
internas e incluso depende de esas molculas la diferenciacin de
su sexo.
Soncatalizadores especficos, esto es cada enzima cataliza un solo
tipo de reaccin, por lo que se ha modelado con un candado y una
llave, un candado solo se puede abrir con su propia llave, el sitio
activo de una enzima es especfico para un cierto sustrato, y este
es el nico que puede reaccionar con este sitio.

1.La

sustancia sobre la que acta el enzima se llamasustrato.

2. El

sustrato se une a una regin concreta del enzima,

llamadacentro activo. El centro activo comprende un sitio de

unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo
con el sustrato y un sitio cataltico, formado por los aminocidos
directamente implicados en el mecanismo de la reaccin
3.Una

vez formados losproductosel enzima puede comenzar un

nuevo ciclo de reaccin

Los nombres comunes de las enzimas se derivan de los

nombres de sus sustratos cambiando la terminacin del
nombre por asa:
enzima que hidroliza a la sacarosa se llama sacarasa
enzima que hidroliza a los lpidos se llama lipasa
Otra forma de nombrarlas es de acuerdo al tipo de reaccin que
catalizan:
enzima que elimina CO2
descarboxilasa
enzima que adiciona H2O
hidrasa

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

Las enzimas se clasifican de acuerdo al tipo general de reaccin que catalizan:
Clase

Reaccin
general
Oxidacin /

Oxidorreductasas reduccin

Transferasas

Hidrolasas

Mueve a un
grupo
funcional
Hidrlisis de
enlaces

Ejemplos
Oxidasas

Reacciones catalizadas
Oxidacin

Deshidrogenasas Eliminacin de hidrgeno

Reductasas
Transaminasas

Adicin de hidrgeno
Transferencia gpo amino

Quinasas

Transferencia de fosfato

Peptidasas

Hidroliza enlaces peptdicos

Lipasas

Hidroliza enlaces triglicridos

Amilasas

Hidroliza enlaces en amilosa

Fosfatasa

Hidroliza gpos fosfato

Clase

Liasas

Reaccin
general
Elimina pequeos
gpos para formar
enlaces dobles,
aade gpos
pequeos a
enlaces
dobles d
Reordenamiento

Isomerasas los tomos de un

sustrato

Ligasas

Sntesis de
molculas de
mayor tamao

Ejemplos

Reacciones catalizadas

Decarboxilasas

Elimina CO2

Dehidrasas

Elimina H2O

Deaminasas

Elimina NH3

Isomerasas

Transforma cis en trans y

cetosa en aldosa

Epimerasas
Sintetasas

Transforma D-ismero en Lismero

Combina dos molculas

Carboxilasas

Adicin de CO2 a un sustrato

Factores que afectan la actividad

enzimtica
1.- Concentracin del sustrato: la
reaccin se produce ms rpidamente
cuando la cantidad de sustrato se
incrementa.
2.- Concentracin de la enzima: a
medida que la cantidad de enzima
aumenta, la velocidad de reaccin
aumenta.
3.- Temperatura: al aumentar la
temperatura, la velocidad de reaccin
tambin aumenta. La enzima alcanza su
mxima activida a la temperatura
ptima que generalmente es de 37C, ya
que a temperaturas ms altas, las
protenas enzimticas comienzan a
desnaturalizarse.

4.- pH: todas las enzimas presentan un pH ptimo al cual se lleva a cabo la
reaccin, si se colocan a un pH diferente interfieren con su habilidad para
enlazarse correctamente con el sustrato y evitan la catlisis en el sitio
activo.

Enzima

Localizacin

Sustrato

pH
ptimo
2.0

Pepsina

estmago

protena

Carboxilasa
pirvica
Sacarasa

hgado

pirvico

4.8

intestino
delgado
pncreas

sacarosa

6.2

amilosa

7.0

intestino
delgado

polipptidos

8.0

Amilasa
pancratica
Tripsina