UNIVERSIDAD DE GUADALAJARA

CENTRO UNIVERSITARIO DE CIENCIAS DE LA SALUD

TCNICO SUPERIOR UNIVERSITARIO EN RADIOLOGA E IMAGEN

TRABAJO:
METABOLISMO DE PROTEINAS

ALUMNO: FELIPE JAVIER GALINDO GUTIRREZ

MATERIA: BIOQUIMICA

PROFESORA: IRMA NOEMI LUA RAMIREZ

CICLO ESCOLAR: 2010 B

METABOLISMO DE PROTEINAS

METABOLISMO DE AMINOCIDOS
Los aminocidos desempean muchas funciones importantes en los
seres vivos ya que participan en la biosntesis de compuestos
nitrogenados tales como:
nucletidos (pricos y pirimidnicos)
hormonas (tiroxina y adrenalina)
coenzimas
Porfirinas
Adems los aminocidos son las unidades estructurales de las
protenas.
Estas molculas extraordinarias cumplen diferentes funciones
dependiendo del tejido y de la ubicacin celular, por ejemplo:
estructurales (colgeno o elastina)
funcionales (Miosina del msculo, hemoglobina)
protectoras (queratina del pelo y uas)
catalticas (enzimas)
Defensa (anticuerpos)

El recambio de las protenas puede ocurrir por varias

causas:
a) porque la protena ha cumplido su ciclo vital,
b) porque ha sufrido un efecto deletreo que provoca la
destruccin de la misma
c) en caso de ciertas enfermedades en las cuales la
clula debe utilizar protenas para cumplir funciones
energticas.
Toda protena tiene una VIDA MEDIA determinada tras la
cual se destruye por diferentes tipos de mecanismos en
los cuales intervienen enzimas proteolticas.
Por ejemplo las protenas que forman parte de
membranas tiene una vida media de meses
Mientras que aquellas que cumplen funciones de
regulacin sealizacin tienen una vida media corta, de
minutos u horas.

POOL DE LOS AMINOACIDOS

La poza de aminocidos es un conjunto
de aminocidos que se encuentran en
equilibrio dinmico con la sntesis y
degradacin de protenas. Representa
la fraccin de aminocidos que se
encuentra disponible de manera
inmediata para su uso metablico por
las distintas clulas del organismo.

Fuentes exgenas
(aprox.70 g/ da)
Protenas de la dieta

Fuentes endgenas
(aprox. 140 g/ da)
Protenas
tisulares

Digestin y absorcin

Degradacin

AMINOACIDOS

Transaminacin y/
Desaminacin

Degradacin

- cetocidos

Amonaco

Biosntesis
Protenas
Aminocidos No esenciales
Constituyentes nitrogenados no
Proteicos: purinas, pirimidinas
porfirina
cidos biliares
s,

Amonac
o

- cetocidos

Glucos
a

Oxidaci
n

Acetil CoA

Cuerpos
cetnicos

Ciclo de
Krebs

Urea

Excreci
n renal
En los organismos, el 90% de las
necesidades energticas son
cubiertas por los hidratos de
carbono y las grasas.

CO2 + H2O
ATP

El 10% al 15% restante es

proporcionado por la oxidacin de
los aminocidos.

CATABOLISMO DE LAS
Las clulasPROTEINAS
no utilizan las protenas como fuente de energa.
Sin embargo, los aminocidos sobrantes tras la sntesis de
protenas no pueden ser almacenados, a diferencia de los
azcares y lpidos, ni pueden ser excretados. Debido a ello, son
utilizados como combustible celular.
La degradacin de aminocidos permite la formacin de
derivados que entran en el ciclo de Krebs a travs de varios
puntos y amonaco (NH3), que posteriormente ser
transformado en las mitocondrias hasta urea, que se elimina
por la orina.
Las protenas se extraen de las clulas destruidas y se
fragmentan en aminocidos libres. Algunos de ellos de
convierten en aminocidos, vuelven a formar enlaces
peptdicos y sintetizan nuevas protenas como parte de un
continuo estado de recambio en todas las clulas.

Digestin y
absorcin de
protenas
A diferencia de los
hidratos de carbono
y lpidos una parte
significativa de la
digestin de
protenas tiene
lugar en el
estmago.

TRANSPORTE
MEDIADO ACTIVO

Digestin de Protenas
I) En el estmago

GASTRINA

Pepsingeno
Proenzima
-NH2

Clulas
Parietales

HCl

Clulas
Principal
es

Pepsingen
o

Pepsina + resto de
42 Aa.

H Cl

pH 1,5-2,5
Enzima activa
NH 2

-N

Como acta la pepsina?

ES UNA ENDOPEPTIDASA
HIDROLIZA UNIONES PEPTIDICAS
ACTUA SOBRE GRUPOS AMINOS DE
Aac AROMATICOS (Triptofano,
fenilalanina, tirosina)

FORMACION de HCL
ACCION DE LA ANHIDRASA CARBONICA
CO2 + H2O
+ HCO3-

H2CO3

H+
Histamina

LUMEN

Acetilcolina

H+

Gastrina
Membrana apical
ATP

ADP +
K+

Pi
CITOPLASMA

Clula
Parietal

(+
)

SECRECION PANCREATICA
Estmago Intestino

Sangre

Secretin
a

Aminocid
os

Pancreozimina
o
Colecistoquinin
a

Pncreas

HCO3

p
H

Enzima
s

Digestin de Protenas
II) En Duodeno
Tripsingen
o
INACTIVOS

Tripsina

Quimotripsinge
no
Procarboxipeptida
sas A y B

Proelastasa

Enteroquinasa

T
R
I
P
S
I
N
A

ACTIVOS

Quimotripsi
na
Carboxipeptidas
as A y B
Elastas
a

QUE TIPO DE ENLACES

PEPTIDICOS HIDROLIZAN?
Tripsina (endopeptidasa) : grupos carbonilo de
lisina y arginina
Quimotripsina (endopeptidasa) grupos carboxilo
de fenilalanina, tirosina, triptofano
Las carboxipeptidasas (exopeptidasas) eliminan
restos carboxilos terminales.

CLASIFICACIN de AMINOCIDOS
Alifticos: glicina, alanina, valina, leucina,
isoleucina.
Hidroxiaminocidos: serina y treonina.
Dicarboxlicos y sus aminas: cido asprtico y
asparagina, cido glutmico y glutamina.
Bsicos : lisina, arginina, histidina.
Aromticos: fenilalanina, tirosina, triptfano
Azufrados: cistena, metionina.
Iminocidos: prolina, hidroxiprolina.

Aminocidos Esenciales vs. no Esenciales

No Esenciales

Esenciales

Alanina

Arginina

Asparragina

Histidina

Aspartato

Isoleucina

Cisteina

Leucina

Glutamato

Lisina

Glutamina

Metionina

Glicina

Fenilalanina

Prolina

Treonina

Serina

Triptfano

Tirosina

Valina

Degradacin de protenas
endgenas
Las protenas endgenas cuando han
cumplido su ciclo vital o sufren alteraciones
por compuestos txicos, como radicales
libres, metales pesados, etc., se degradan.
El Ciclo vital depende de la vida media de la
protena; por ejemplo existen protenas de
vida media corta (hormonas, antgenos, etc.)
y otras de vida media larga (protenas
estructurales).

VIAS DE DEGRADACION DE
PROTEINAS
VIA DE LA UBIQUITINA
Esta va degrada las
protenas anormales y las
protenas citosolicas de vida
corta, es ATP dependiente y
esta localizada en el citosol
celular.

VIA LISOSOMICA
Esta va degrada las protenas de vida larga, de membrana o las
extracelulares y las organelas como por ejemplo la mitocondria.
Las protenas extracelulares entran a la clula por endocitosis,
donde son englobadas por el retculo endoplasmico para formar
autofagosomas.

ELIMINACION DEL NITROGENO PROTEICO

Las reacciones dominantes implicadas en remover el
nitrgeno de los aminocidos del cuerpo son conocidas
como transaminaciones. Esta clase de reacciones
concentra el nitrgeno de todos los aminocidos libres en
una pequea cantidad de compuestos; entonces, o son
desaminados por medio de oxidacin, produciendo
amonaco, o sus grupos aminos son convertidos en urea
por el ciclo de la urea. La transaminacin implica mover
un grupo -amino desde un -aminocido donador al
carbono ceto de un -cetocido receptor. Estas reacciones
reversibles son catalizadas por un grupo de enzimas
intracelulares conocidas como aminotransferasas, que
generalmente emplean como cofactor covalentemente
unido al fosfato de piridoxal. Sin embargo, algunas
aminotransferasas emplean el piruvato como cofactor.

Reaccin de Transaminacin

Transaminasas
Fosfato de piridoxal
(Vitamina B6)

L-Glutamato
- cetocido
-cetoglutarato
L- Aminocido Glutamato Aminotransferasa
En las reacciones de transaminacin ocurre la transferencia de un
grupo amino desde un -aminocido dador a un -cetocido
aceptor.
Las enzimas que catalizan estas reacciones se denominan
AMINOTRANSFERASAS o TRANSAMINASAS.
Estas enzimas son de naturaleza ubicua, estn presentes tanto en
el citosol como en las mitocondrias de las clulas de todos los

 Las reacciones de
transaminacin son fcilmente
reversibles y son muy
importantes en el metabolismo
proteico.
Todos los aminocidos
(excepto lisina y treonina)
participan en reacciones de
transaminacin con los cetocidos: piruvato
alanina

Desaminacin Oxidativa
o na
t
a ge
m
a dro
t
u i
Gl esh
D
NA D
a
s
H
NA D P

L-glutamato que contiene los grupos aminos provenientes de las

reacciones anteriormente descriptas ingresa a la mitocondria a travs
de transportadores y puede eliminar el grupo amino proveniente del
aminocido inicial a travs de una reaccin de desaminacin oxidativa,
que se considera como la principal
va de salida del amonaco.
+ GDH

Glutamato + H2O + NAD(P)

NAD(P)H + 2 H+

-Cetoglutarato + NH4+ +

REGULACION DE LA GLUTAMATO
DESHIDROGENASA
Regulacin alostrica
( + ) ADP Y GDP
( - ) ATP Y GTP
Cuando se acumula ATP y GTP en la mitocondria, como consecuencia de
una actividad elevada del ciclo de Krebs, se inhibe la desaminacin del
glutamato para no incorporar ms -cetoglutarato al ciclo.
Por el contrario, cuando aumentan los niveles de ADP y GDP se activa la
enzima y de esa forma se produce NADH que es utilizado para la sntesis
de ATP e ingresa el -cetoglutarato al Ciclo de Krebs.

Es una enzima mitocondrial (hgado y rin)

TRANSDESAMINACION
Es el mecanismo general de desaminacin de los
aminocidos, resultante del acoplamiento de las dos
enzimas: transaminasa y glutmico deshidrogenasa
TRANSAMINACIO
N
Aminocido

DESAMINACION
OXIDATIVA

cetoglutarato
GDH

cetocido

Glutamato

NADH +
H+
NAD+

ELIMACION DEL GRUPO

AMINO

NH4+

AMINOOXIDASAS
Flavoprotenas que producen desaminacin oxidativa
de los ismeros D- de los aminocidos

Catalas
a

Los D-Aminocidos utilizan enzimas cuya coenzima es

el FAD
Estas flavoprotenas se encuentran en los peroxisomas
junto con las catalasas

REACCIONES DE DESAMINACION
NO OXIDATIVA
Serina deshidratasa
Fosfato de
Piridoxal

L-Serina
Piruvato + NH4+

Treonina deshidratasa
Fosfato de
Piridoxal

L-Treonina
NH4+

- cetobutirato +

Origen del amonaco

Reacciones de desaminacin:
oxidativa y no oxidativas
Bacterias intestinales y posterior
absorcin.
EL AMONIACO ION AMONIO ES
TOXICO
DEBE SER ELIMINADO

TOXICIDAD DEL
AMONIACO

A NIVEL CEREBRAL
[NH4+] : revierte la reaccin de la glutamato
deshidrogenasa
[-cetoglutarato]

[ATP]

Valores normales: 5-10 M de NH3 en

sangre

Transporte de los grupos aminos de

los aminocidos
El amonaco producido
permanentemente en los tejidos, es
transportado hacia el hgado bajo la
forma de un compuesto, no txico, la
GLUTAMINA, que puede atravesar con
facilidad las membranas celulares por
ser una molcula neutra.
La reaccin es catalizada por una
enzima mitocondrial, muy abundante
en tejido renal, denominada
GLUTAMINA SINTETASA la cual

TRANSPORTE Y DESTINO DEL

AMONACO

La mayora de los
tejidos

Glutamat
o
Glutamin
a
sintetas
a

Glutamin
a

Hgado

Msculo

Aminocido
s

Glutama
to
Glutamina
sa

Glutamato
deshidrogenas
a

Glutamin
a
Piruvat
o

Glucosa

Alanin
a

Alanin
a

Ciclo de la
Glucosa
Alanina

Piruvat
o

Glucosa

ELIMINACION DEL
AMONIACO
AMONIOTELICOS: Especies acuticas NH3
como peces seos.
URICOTELICOS: Aves y reptiles

Acido rico

UREOTELICOS: Animales terrestres

Urea

En el hombre:
Urea compuesto no txico y muy soluble.
A nivel renal parte del amonaco se excreta como in amonio
siendo muy importante este mecanismo para el
mantenimiento del equilibrio cido-base.

 Adems del amonaco formado en los tejidos,

una cantidad considerable es producida por las
bacterias intestinales a partir de las protenas
de la dieta .
Este amonaco se absorbe y pasa a la sangre
portal.
Normalmente el hgado elimina el amonaco de
la sangre portal, de tal manera que la sangre
perifrica est exenta del mismo.
Esto es esencial ya que cantidades muy
pequeas de amonaco son txicas para el
SNC, produciendo temblor, visin borrosa y en
los casos mas graves, coma y muerte.
Por un mecanismo cclico, el AMONACO

CLASIFICACION DE LOS
AMINOACIDOS

Translocasas

El grupo amino
proveniente de
la desaminacin
oxidativa del
glutamato en la
mitocondria, y
el CO3H- de las
oxidaciones
biolgicas,
forman un
compuesto
inestable, el
Carbamil fosfato

El
carbamilfosfat
o es utilizado
en la sntesis
de las bases
pirimidnicas
que
intervienen en
la formacin
de los
nucletidos

REGULACION DEL CICLO DE LA

UREA

Regulacin a corto
plazo

Regulacin a largo
plazo

Carbamil
fosfato
sintetasa I

Biosntesis
de las
enzimas del
ciclo

(+) NAcetil
glutamato

(+) Aumento
protenas de la
dieta
Aumento
degradacin
protenas
endgenas
(Inanicin )

GASTO ENERGETICO DEL CICLO DE

LA UREA
Formacin de Carbamil fosfato:

Ingreso de Aspartato: 1 ATP

2 Pi

2 ATP

AMP + PPi

EN TOTAL: 3 ATP

PROPIEDADES DE LA UREA
Molcula pequea, sin carga.
Difusible
Soluble
Atxica
El 50% de su peso es nitrgeno.
Permite la eliminacin de 2 productos de
desecho: CO2 y NH3
Valores Normales: 25-30 gr de urea diarios