CUESTIONARIO

1. Solo una pequea fraccin de la enzima se une al sustrato Qu funcin

desempea el resto de la molcula de la enzima?

Es verdad que solo una pequea parte de la enzima se une a su sustrato para
acelerar una reaccin (catlisis), pero el resto de la estructura tambin tiene
varias propiedades, la primera de ellas sera brindarle una forma, la cual puede
brindar especificidad, mediante un impedimento estrico (o sea que le da una
forma que le impide pegarse a otra cosa que no sea su sustrato), Adems de la
especificidad debes de recordar que las enzimas nicamente son activas
cuando tienen cierta forma (cuando ciertos grupos funcionales estn
expuestos), as que si no se tiene la estabilidad brindada por la forma, pues
tampoco se tiene la actividad enzimtica. Otra funcin sera la de brindarle
solubilidad ante medios acuosos y/o orgnicos, ya que no todas las protenas
pueden estar disueltas en sangre o fluidos biolgicos si no presentan
aminocidos polares expuestos (o al menos grupos funcionales OH, o algn
otro grupo polar). Adems requieren ciertos cofactores - sustancias que le
permiten actuar ms eficientemente - (iones metlicos, por lo general Magnesio
Calcio) y estos cofactores tambin requieren de un sitio de unin. Y por si
fuera poco la mayor parte de la enzimas requieren ser transportadas de un sitio
a otro, por lo cual tambin requieren fracciones de reconocimiento a otras
protenas o enzimas.
2 Cmo influye cada uno de los siguientes factores en la velocidad de una
reaccin enzimtica?
a) La concentracin del enzima,

Una enzima puede aumentar la velocidad de una reaccin

qumica mltiple. Usted se sorprender al saber que los
estudios han encontrado que puede hacer una reaccin
qumicas 10 mil millones de veces ms rpido. Las
sustancias qumicas que estn presentes en el inicio de un
proceso bioqumico que se denomina como sustratos que
se someten a cambio qumico (s) para formar uno o ms
productos finales. Bsicamente, el sitio activo de las
enzimas forma un enlace temporal con el sustrato. Durante
este tiempo, una enzima disminuye la energa de

activacin de las molculas participantes que a su vez

acelera la reaccin. Despus de que la reaccin ha
terminado, el producto recin formado sale de la superficie
de la enzima y la enzima recupera su forma original. Por lo
tanto, se puede decir que participa en la reaccin sin sufrir
ningn cambio fsico o qumico. Por lo tanto, la misma
enzima se utiliza una y otra vez para el proceso especfico.
b) La concentracin del sustrato,

En toda reaccin catalizada por un enzima, si se mantiene constante la

concentracin del E, la velocidad de la reaccin aumenta exponencialmente al
incrementarse la concentracin del sustrato, ya que al existir ms molculas de
sustrato es ms probable el encuentro con el enzima y la formacin del complejo
E-S.
Este aumento de velocidad es rpido para concentraciones bajas de sustrato y, a
medida que este aumenta, se va haciendo ms lento hasta que la concentracin
del sustrato alcanza un cierto valor, a partir del cual, aunque aumente la
concentracin del mismo, no aumenta la velocidad de la reaccin. Esto es debido
a que el enzima esta saturada por el sustrato; es decir, todas las molculas del
enzima estn unidas al sustrato formando el complejo E-S. Cuando ocurre esto,
se dice que la reaccin ha alcanzado la velocidad mxima.
En 1913 Leonor Michaelis y a Maud Menten estudiaron la variacin de la
velocidad de una reaccin enzimtica en funcin de la concentracin del sustrato
y propusieron la siguiente ecuacin, que es vlida para concentraciones de
sustrato no saturante.

Donde:
V es la velocidad de la reaccin para una determinada concentracin de
sustrato.
Vmax
es
la
velocidad
mxima
de
la
reaccin.
[S]
es
la
concentracin
del
sustrato.
Km es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, es
caracterstica de cada enzima.
Si en la ecuacin (1) hacemos V = Vmax y despejamos Km obtenemos
que Km = [S]
Km. Se puede definir como la concentracin de sustrato necesario para que
la velocidadde la reaccin sea la mitad de la velocidad mxima. Se mide en
unidades de concentracin. La Km nos indica la afinidad de un enzima por su
sustrato:

Si Km es alta indica que el enzima tiene poca afinidad por el sustrato ya que
se necesita una concentracin de sustrato elevada para alcanzar la mitad de la
velocidad mxima.
Si Km es baja indica que el enzima tiene mucha afinidad por el sustrato ya
que se necesita una concentracin de sustrato baja para alcanzar la mitad de la
velocidad mxima.
c) La temperatura,

La T influye en la actividad enzimatica. En general por cada 10C que

aumente la temperatura la velocidad de la reaccin aumenta de 2 a 4 veces.
Esta regla se cumple hasta que la temperatura alcanza un valor mximo (T
ptima) donde la actividad es mxima. Esto se debe a que al aumentar la T
aumenta el movimiento de las molculas y, por tanto aumenta la probabilidad
de encuentro entre el S y el E.
Si la T aumenta por encima de la T ptima, disminuye e incluso cesa la
actividad enzimtica debido a que la enzima se desnaturaliza.
Cada enzima posee una T ptima, en las enzimas humanas suele estar
alrededor de 37C. Los animales poiquilotermos debido a que carecen de
mecanismos para regular la T corporal, se ven obligados a hibernar en la
estacin fra pues la actividad de sus enzimas debido a las bajas
temperaturas es muy baja.
d) El pH

El pH es otro factor que influye en la actividad enzimtica, debido a que el

pH influye en la ionizacin de los grupos funcionales de los aminocidos
que forman la protena enzimtica. Cada enzima realiza su accin dentro
de un determinado intervalo de pH, dentro de este intervalo habr un pH
ptimo donde la actividad enzimatica ser mxima. Por debajo del pH
minimo o por encima del pH mximo el enzima se inactiva ya que
se desnaturaliza. En la mayora de las enzimas el pH ptimo esta prximo
a la neutralidad, aunque hay excepciones.

3. Enzimas:
a) Si el pH ptimo de una enzima es igual a 7,3,qu ocurrir con la
actividad enzimtica a pH 3,0 y a pH 9,5?

Por debajo del pH minimo o por encima del pH mximo el enzima se

inactiva ya que se desnaturaliza. En la mayora de las enzimas el pH
ptimo esta prximo a la neutralidad, aunque hay excepciones.
SE INACTIVARAA LA ENZIMA
b) Si la temperatura ptima de una enzima es de 36C, Qu ocurrir a 80C?
Justifique las respuestas.
ESTA ENZIMA SE DESNATURALIZARA

Si la T aumenta por encima de la T ptima, disminuye e

incluso cesa la actividad enzimtica debido a que la enzima
se desnaturaliza.
Cada enzima posee una T ptima, en las enzimas humanas
suele estar alrededor de 37C.

4. Definir apoenzima, holoenzima y coenzima.

Los coenzimas son cofactores orgnicos no proteicos, termoestables,

que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma
catalticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa
molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el
mecanismo de catlisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o
grupos funcionales, que transportan de una enzima a otra.

Una holoenzima es una enzima que est formada por

una protena(apoenzima) y un cofactor, que puede ser un ion o
una molcula orgnica compleja unida (grupo prosttico) o no
(una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa
y activada catalticamente.

Las apoenzimas son enzimas que carecen de los componentes qumicos

apropiados para realizar la actividad cataltica, por ello, se ayudan de
otras sustancias no proteicas, denominadas cofactores que, fijadas en su
superficie mediante enlaces covalentes o dbiles, le aportan a la enzima
los grupos y funciones qumicas que necesita. En estos casos, la parte
proteica de la enzima de denomina apoenzima y la fraccin no proteica
es el cofactor.

5. Indicar que enzima se relaciona con cada una de las siguientes

enfermedades.

Fenilcetonuria : La fenilcetonuria (PKU) es un error congnito del

metabolismo, en el que la deficiencia de la enzima fenilalanina
hidroxilasa, causa una acumulacin de fenilalanina en sangre,
orina y tejidos, as como un defecto de tirosina.
Hemofilia: COAGULASA
Enfermedad de Gaucher

Citrulinemia :

CITRULINEMIA
Es un trastorno metablico en el que existe un
dficit de la sintetasa del cido
argininsuccnico, una enzima necesaria para la
incorporacin del amonaco en el ciclo de la urea.

Enfermedad de almacenamiento de glucosa: Las EAG se originan por un defecto de

la enzima gentica. Se hereda de ambos padres.

Normalmente, las enzimas ayudan a convertir la glucosa en glucgeno para

almacenarlo. Otras enzimas convierten al glucgeno nuevamente en glucosa
cuando se necesita energa.

Enfermedad de Tay-Sachs

hexosaminidasa-A que participa en la degradacin de

los ganglisidos
Fucosidosis :

Es una enfermedad por depsito en los lisosomas en los que la

carencia de a-L-fucosidasa (un enzima presente en los leucocitos y
fibroblastos) ocasiona una acumulacin de oligosacridos y
glucolpidos en la orina, cerebro e hgado.

Galactosemia:

galactosa-1-fosfatouridil transferasa
Hiperglicerolemia

glicerol cinasa
6.-Explique que es un inhibidor enzimtico. De 02 ejemplos.

Los inhibidores sustractos enzimticos son molculas que se unen a enzimas

y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar
a un organismo patgeno o corregir un desequilibrio metablico, muchos
medicamentos actan como inhibidores enzimticos. Tambin son usados
como herbicidas y pesticidas. Sin embargo, no todas las molculas que se
unen a las enzimas son inhibidores; los activadores enzimticos se unen a las
enzimas e incrementan su actividad.
Ejemplos:

Los inhibidores competitivos se pueden unir a (E), pero no a

(ES). La inhibicin competitiva aumenta el valor de Km (es decir, el
inhibidor interfiere con la unin del sustrato), pero no afecta a

laVmax (el inhibidor no obstaculiza la catlisis en (ES) porque no se

puede unir a (ES)).3

Los inhibidores no competitivos tienen afinidades idnticas por

(E) y (ES) (Ki = Ki'). La inhibicin no competitiva no cambia la Km(es
decir, no afecta a la unin del sustrato) pero disminuye la Vmax(es
decir, la unin del inhibidor obstaculiza la catlisis).3

Bibliografa:
Holmes CF, Maynes JT, Perreault KR, Dawson JF, James MN. Enzimologa
molecular que subyace a la regulacin de la protena fosfatasa-1 por las toxinas
naturales. Curr Med Chem. 2002 Nov; 9 (22): 1981-9.
Neet KE (1995). Cooperatividad en funcin de la enzima: el equilibrio y los
aspectos cinticos. Meth. Enzymol. 249: pp. 519-67.