Protein

Secara garis besar dapat dibedakan dua kelompok protein, yaitu protein globuler dan protein
serabut (fibrous protein). Protein globuler dapat dilipat dengan kompak dan di dalam larutan
lebih kurang berbentuk seperti partikel-partikel bulat. Kebanyakan enzim merupakan protein
globuler. Sementara itu, protein serabut mempunyai nisbah aksial (panjang berbanding lebar)
yang sangat tinggi dan seringkali merupakan protein struktural yang penting, misalnya fibroin
pada sutera dan keratin pada rambut dan bulu domba.
Ukuran protein berkisar dari beberapa ribu Dalton (Da), misalnya hormon insulin yang
mempunyai berat molekul 5.734 Da, hingga sekitar 5 juta Da seperti pada kompleks enzim
piruvat dehidrogenase. Beberapa protein berikatan dengan materi nonprotein, baik dalam bentuk
gugus prostetik yang dapat bekerja sebagai kofaktor enzim maupun dalam asosiasi dengan
molekul berukuran besar seperti pada lipoprotein (dengan lemak) atau glikoprotein (dengan
karbohidrat).
Protein tersusun dari sejumlah asam amino yang satu sama lain dihubungkan secara kovalen oleh
ikatan peptida. Ikatan ini menghubungkan gugus a-karboksil pada suatu asam amino dengan
gugus a-amino pada asam amino berikutnya sehingga menghasilkan suatu rantai molekul
polipeptida linier yang mempunyai ujung N dan ujung C. Tiap polipeptida biasanya terdiri atas
100 hingga 1.500 asam amino. Struktur molekul protein seperti ini dinamakan struktur primer.
Polaritas yang tinggi pada gugus C=O dan N-H di dalam tiap ikatan peptida, selain menjadikan
ikatan tersebut sangat kuat, juga memungkinkan terbentuknya sejumlah ikatan hidrogen di antara
asam-asam amino pada jarak tertentu. Dengan demikian, rantai polipeptida dapat mengalami
pelipatan menjadi suatu struktur yang dipersatukan oleh ikatan-ikatan hidrogen tersebut. Struktur
semacam ini merupakan struktur sekunder molekul protein.
Struktur sekunder yang paling dikenal adalah a-heliks. Rantai polipeptida membentuk heliks
(spiral) putar kanan dengan 3,6 asam amino per putaran sebagai akibat terjadinya ikatan hidrogen
antara gugus N-H pada suatu residu asam amino (n) dan gugus C=O pada asam amino yang
berjarak tiga residu dengannya (n+3). Struktur a-heliks banyak dijumpai terutama pada proteinprotein globuler.
Di samping a-heliks, terdapat juga struktur sekunder yang dinamakan lembaran b (b-sheet).
Struktur ini terbentuk karena gugus N-H dan C=O pada suatu rantai polipeptida dihubungkan
oleh ikatan hidrogen dengan gugus-gugus yang komplementer pada rantai polipeptida lainnya.
Jadi, gugus N-H berikatan dengan C=O dan gugus C=O berikatan dengan N-H sehingga kedua
rantai polipeptida tersebut membentuk struktur seperti lembaran dengan rantai samping (R)
mengarah ke atas dan ke bawah lembaran. Jika kedua rantai polipeptida mempunyai arah yang
sama, misalnya dari ujung N ke ujung C, maka lembarannya dikatakan bersifat paralel.

Sebaliknya, jika kedua rantai polipeptida mempunyai arah berlawanan, maka lembarannya
dikatakan bersifat antiparalel. Lembaran b merupakan struktur yang sangat kuat dan banyak
dijumpai pada protein-protein struktural, misalnya fibroin sutera.
Kolagen, suatu protein penyusun jaringan ikat, mempunyai struktur sekunder yang tidak lazim,
yaitu heliks rangkap tiga. Tiga rantai polipeptida saling berpilin sehingga membuat molekul
tersebut sangat kuat.
Gambar 1.5. Penampang rantai polipeptida, yang menunjukkan bahwa
struktur a-heliks terbentuk karena gugus C=O pada asam amino
ke-n berikatan dengan gugus N-H pada asam amino ke-(n+3).
Beberapa bagian struktur sekunder dapat mengalami pelipatan sehingga terbentuk struktur tiga
dimensi yang merupakan struktur tersier molekul protein. Sifat yang menentukan struktur
tersier suatu molekul protein telah ada di dalam struktur primernya. Begitu diperoleh kondisi
yang sesuai, kebanyakan polipeptida akan segera melipat menjadi struktur tersier yang tepat
karena biasanya struktur tersier ini merupakan konformasi dengan energi yang paling rendah.
Akan tetapi, secara in vivo pelipatan yang tepat seringkali dibantu oleh protein-protein tertentu
yang disebut kaperon.
Gambar 1.6. Struktur protein sekunder
a) a-heliks b) lembaran b
Ketika pelipatan terjadi, asam-asam amino dengan rantai samping hidrofilik akan berada di
bagian luar struktur dan asam-asam amino dengan rantai samping hidrofobik berada di dalam
struktur. Hal ini menjadikan struktur tersier sangat stabil. Di antara sejumlah rantai samping
asam-asam amino dapat terjadi berbagai macam interaksi nonkovalen seperti gaya van der
Waals, ikatan hidrogen, jembatan garam elektrostatik antara gugus-gugus yang muatannya
berlawanan, dan interaksi hidrofobik antara rantai samping nonpolar pada asam amino alifatik
dan asam amino aromatik. Selain itu, ikatan disulfida (jembatan belerang) kovalen dapat terjadi
antara dua residu sistein yang di dalam struktur primernya terpisah jauh satu sama lain.
Banyak molekul protein yang tersusun dari dua rantai polipeptida (subunit) atau lebih. Subunitsubunit ini dapat sama atau berbeda. Sebagai contoh, molekul hemoglobin mempunyai dua rantai
a-globin dan dua rantai b-globin. Interaksi nonkovalen dan ikatan disulfida seperti yang dijumpai
pada struktur tersier terjadi pula di antara subunit-subunit tersebut, menghasilkan struktur yang
dinamakan struktur kuaterner molekul protein. Dengan struktur kuaterner dimungkinkan
terbentuknya molekul protein yang sangat besar ukurannya. Selain itu, fungsionalitas yang lebih
besar juga dapat diperoleh karena adanya penggabungan sejumlah aktivitas yang berbeda.

Modifikasi interaksi di antara subunit-subunit oleh pengikatan molekul-molekul kecil dapat

mengarah kepada efek alosterik seperti yang terlihat pada regulasi enzim.
Di dalam suatu rantai polipeptida dapat dijumpai adanya unit-unit struktural dan fungsional yang
semi-independen. Unit-unit ini dikenal sebagai domain. Apabila dipisahkan dari rantai
polipeptida, misalnya melalui proteolisis yang terbatas, domain dapat bertindak sebagai protein
globuler tersendiri. Sejumlah protein baru diduga telah berkembang melalui kombinasi baru di
antara domain-domain. Sementara itu, pengelompokan elemen-elemen struktural sekunder yang
sering dijumpai pada protein globuler dikenal sebagai motif (struktur supersekunder). Contoh
yang umum dijumpai adalah motif bab, yang terdiri atas dua struktur sekunder berupa lembaran
b yang dihubungkan oleh sebuah a-heliks. Selain domain dan motif, ada pula famili protein,
yang dihasilkan dari duplikasi dan evolusi gen seasal. Sebagai contoh, mioglobin, rantai a- dan
b-globin pada hemoglobin orang dewasa, serta rantai g-, e-, dan z-globin pada hemoglobin janin
merupakan polipeptida-polipeptida yang berkerabat di dalam famili globin.
Macam Asam Amino
Ada 20 macam asam amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus R atau rantai
samping dari asam amino. Jika gugus R berbeda maka jenis asam amino berbeda.
Contoh struktur dari beberapa asam amino
Gugus R dari asam amino bervariasi dalam hal ukuran, bentuk, muatan, kapasitas pengikatan
hidrogen serta reaktivitas kimia. Keduapuluh macam asam amino ini tidak pernah berubah. Asam
amino yang paling sederhana adalah glisin dengan atom H sebagai rantai samping. Berikutnya
adalah alanin dengan gugus metil (-CH3) sebagai rantai samping.
1. Alanin (Ala)
Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satu asam amino bukan esensial.
Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin) meskipun terdapat pula bentuk D-alanin
(R-alanin) pada dinding sel bakteri dan sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino
proteinogenik yang paling banyak dipakai dalam protein setelah leusin
Gugus metil pada alanina sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat langsung dalam fungsi
protein (enzim). Alanina dapat berperan dalam pengenalan substrat atau spesifisitas, khususnya
dalam interaksi dengan atom nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari
protein, alanina berperan dalam daur alanina.
2. Arginin (Arg)
Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat eksesi dua gugus
amina pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong setengah esensial bagi manusia dan
mamalia lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan.

Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber utama arginin adalah
produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur. Dari
produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji kacang tanah.

3. Asparagin (Asn)
Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus karboksil oleh gugus
karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan) dalam pelarut air.
Asparagina merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya diambil karena
pertama kali diperoleh dari jus asparagus.
Fungsi biologi: Asparagina diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan
dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam sintesis amonia.
Sumber: Daging (segala macam sumber), telur, dan susu (serta produk turunannya) kaya akan
asparagina
4. Asam aspartat (Asp)
Asam aspartat merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Asparagin merupakan
asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu gugus hidroksilnya.
Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam karboksilat. Bagi mamalia
aspartat tidaklah esensial.
Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot. Diduga, aspartat
berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk dari daur
urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.
5. Sistein (Cys)
Sistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki atom S, bersamasama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau
merkaptan). Karena memiliki atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawasenyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sisteina dan metionin pada protein juga
berperan dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.
Sumber utama sisteina pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang bombay, brokoli,
haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi secara industri melalui hidrolisis
rambut manusia dan babi serta buluunggas.
6. Glutamine (Gln)
Glutamin adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode pada kode genetik standar. Rantai
sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan mengganti rantai samping hidroksil
asam glutamat dengan gugus fungsional amina.

Glutamina merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung pada tumbuhan.
Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat oleh asam glutamat menjadi
glutamina dengan bantuan enzim glutamin sintetase atau GS.
Glutamina dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot dengan segera
akibat latihan beban yang berat.

7. Asam glutamate (Glu)

Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama dengan asam
aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang menandakan ia sangat mudah
menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis).
Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong esensial.
Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat ini dimanfaatkan
dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat, yang dikenal sebagai mononatrium
glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal
dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap masakan.
8. Glisin (Gly)
Glisina atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana. Rumus kimianya
C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan asam amino esensial karena tubuh
manusia dapat mencukupi kebutuhannya.
Glisina merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan berbagai situasi karena
strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak banyak mengandung glisina. Pengecualiannya
ialah pada kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah glisina.
Glisina merupakan asam amino nonesensial bagi manusia. Tubuh manusia memproduksi glisina
dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam sistem saraf sebagai inhibitor neurotransmiter
pada sistem saraf pusat (CNS).
9. Histidin (His)
Histidina merupakan satu dari 20 asam amino dasar yang ada dalam protein. Bagi manusia
histidina merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Fungsi Histidina menjadi
prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu asam
amino.
10. Isoleusin (Ile)
Isoleusina adalah satu dari asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Rumus
kimianya sama dengan leusinhidrofobik (tidak larut dalam air) dan esensial bagi manusia. tetapi
susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat yang berbeda. Isoleusina bersifat
Walaupun berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan stereoisomer seperti treonin,
isoleusina alam hanya tersedia dalam satu bentuk saja.

11. Leusin (Leu)

Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai pada protein. Ia mutlak diperlukan
dalam perkembangan anak-anak dan dalam kesetimbangan nitrogen bagi orang dewasa. Ada
dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga perombakan dan pembentukan protein otot.
Leusina tergolong asam amino esensial bagi manusia.
12. Lisin (Lys)
Lisina (bahasa Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam pelarut air
bersifat basa, seperti juga histidin. Lisina tergolong esensial bagi manusia dan kebutuhan ratarata per hari adalah 1- 1,5 g. Lisina menjadi kerangka bagi niasin (vitamin B1). Kekurangan
vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisina juga dilibatkan dalam pengobatan terhadap
penyakit herpes.
Biji-bijian serealia terkenal miskin akan lisina. Sebaliknya, biji polong-polongan kaya akan asam
amino ini.
13. Metionin (Met)
Metionina, bersama-sama dengan sistein, adalah asam amino yang memiliki atom S. Asam
amino ini penting dalam sintesis protein (dalam proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan
basa nitrogen di DNA untuk membentuk RNA) karena kode untuk metionina sama dengan kode
awal (start) untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionina awal ini tidak akan terikut dalam
protein yang kelak terbentuk karena dibuang dalam proses pascatranskripsi.
Asam amino ini bagi manusia bersifat esensial, sehingga harus dipasok dari bahan pangan.
Sumber utama metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan), susu (susu murni,
beberapa jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-kacangan
(kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu, tempe).
14. Fenilalanin (Phe)
Fenilalanina adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada makanan, yang
bersama-sama dengan asam amino tirosin dan triptofan merupakan kelompok asam amino
aromatik yang memiliki cincin benzena.
Fenilalanina bersama-sama dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa yang berfungsi
sebagai penghantar atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak.
Dalam keadaan normal, fenilalanina diubah menjadi tirosin dan dibuang dari tubuh. Gangguan
dalam proses ini (penyakitnya disebut fenilketonuria atau fenilalaninemia atau fenilpiruvat
oligofrenia, disingkat PKU) menyebabkan fenilalanina tertimbun dalam darah dan dapat
meracuni otak serta menyebabkan keterbelakangan mental. Penyakit ini diwariskan secara
genetik: tubuh tidak mampu menghasilkan enzim pengolah asam amino fenilalanina, sehingga
menyebabkan kadar fenilalanina yang tinggi di dalam darah, yang berbahaya bagi tubuh.
15. Prolin (Pro)

Prolina merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus samping yang
terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk berikatan dengan gugus sisa).
Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki gugus amina sekunder (-NH-). Beberapa pihak
menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun imina
namun pendapat ini tidak tepat.
Fungsi terpenting prolina tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel tumbuh-tumbuhan
tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok (misalnya kekeringan) akan
menghasilkan prolina untuk menjaga keseimbangan osmotik sel. Prolina dibuat dari asam Lglutamat dengan prekursor suatu asam imino. Prolina bukan merupakan asam amino esensial
bagi manusia.
16. Serine (Ser)
Serina merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada protein hewan.
Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina bukan merupakan asam amino esensial bagi
manusia. Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali
diisolasi dari protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902.
Fungsi biologi dan kesehatan:
Serina penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan
pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah besar metabolit lain.
Sebagai penyusun enzim, serina sering memainkan peran penting dalam fungsi katalisator enzim.
Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya. Berbagai
gas-gas perangsang saraf dan senyawa aktif yang dipakai pada insektisida bekerja melalui residu
serina pada enzim asetilkolin esterase, sehingga melumpuhkan enzim itu sepenuhnya. Akibatnya,
asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang seharusnya segera diuraikan oleh enzim itu segera
setelah bekerja malah menumpuk di sel dan mengakibatkan kekejangan dan kematian.
Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami glikolisasi yang dapat
menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serina juga merupakan satu dari tiga asam amino yang
biasanya terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota
17. Treonin (Thr)
Treonina merupakan salah satu dari 20 asam amino penyusun protein. Bagi manusia, treonina
bersifat esensial. Tubuh manusia tidak memiliki enzim pembentuk treonina namun manusia
memerlukannya, sehingga treonina esensial (secara gizi) bagi manusia.
Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada treonina, menghasilkan
fosfotreonina, senyawa antara penting pada biosintesis metabolit sekunder.
Treonina banyak terkandung pada produk-produk dari susu, daging, ikan, dan biji wijen.
18. Tritofan (Trp)
Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat esensial bagi
manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam amino lainnya, L-triptofan.

Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula di alam (contohnya adalah pada bisa ular laut
kontrifan).
Fungsi biologi dan kesehatan:
Gugus fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya.
Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang tersusun dalam
kerangka indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormon perangsang tidur), serotonin
(suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu vitamin).

19. Tirosin (Tyr)

Tirosina (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan pertama kali dari keju)
merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Ia memiliki satu gugus fenol (fenil
dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang
juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta, dan orto.
Pembentukan tirosina menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phe-hidroksilase. Enzim
ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang lain terbentuk apabila terjadi serangan dari
radikal bebas pada kondisi oksidatif tinggi (keadaan stress).
Fungsi biologi dan kesehatan:
Dalam transduksi signal, tirosina memiliki peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim
tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina). Bagi manusia, tirosina merupakan
prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin yang dibentuk di kelenjar tiroid, pigmen kulit
melanin, dan dopamin, norepinefrin dan epinefrin.
Tirosina tidak bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosina hidroksilase, tirosina diubah
menjadi DOPA yang merupakan bagian dari manajemen terhadap penyakit Parkinson.
Tanaman opium (Papaver somniferum) menggunakan tirosina sebagai bahan baku untuk
menghasilkan morfin, suatu alkaloid.
20. Valin (Val)
Valina adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Dalam
ilmu gizi, valina termasuk kelompok asam amino esensial. Namanya berasal dari nama
tumbuhan valerian (Valeriana officinalis).
Sifat valina dalam air adalah hidrofobik (takut air) karena ia tidak bermuatan. Pada penyakit
anemia bulan sabit (sel-sel eritrosit tidak berbentuk seperti pil tetapi seperti bulan sabit, sicklecell anaemia), valina menggantikan posisi asam glutamat, asam amino lain yang hidrofilik (suka
air), pada hemoglobin. Akibatnya bentuk sel berubah dan kehilangan kemampuan mengikat
oksigen secara efektif.

Valina diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan baku. Sumber pangan yang kaya
akan valina mencakup produk-produk peternakan (daging, telur, susu, keju) dan biji-bijian yang
mengandung minyak (misalnya kacang tanah, wijen, dan lentil).

http://hernandhyhidayat.wordpress.com/asam-amino-komponen-penyusun-protein/