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Facultad de Odontología
Bioquímica
Cinética Enzimática
mayo de 2010
GENERALIDADES
L
as ENZIMAS son catalizadores proteicos
que aceleran la velocidad de una reacción.
Actúan en condiciones muy suaves, a
temperatura por debajo de 70°C,
con un PH de +- 7.
VELOCIDADES INÍCIALES
Antes de comenzar con el estudio de la cinética enzimática es conveniente
aclarar el significado de VELOCIDAD INICIAL
de una reacción.
Producto
minutos, la formación del producto es lineal. En
esta región se obtiene la velocidad inicial de
reacción.
(P)
En tiempos más largos se desvía, se puede
deber a que la concentración de sustrato
disminuye en forma apreciable, a que la Tiempo
enzima se inhibe con el producto conforme
pasa el tiempo.
ORDEN DE LA REACCIÓN
Segundo Orden
Primer Orden
En este modelo se inicia con la suposición de que las reacciones catalizadas por
una enzima procede en dos etapas.
Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de
forma que la concentración total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo de
la reacción) es:
[ET] = [E] + [ES]
Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES]
Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado estacionario, según la cual la
concentración del complejo enzima-sustrato es pequeña y constante a lo largo
de la reacción (Figura de la derecha). Por tanto, la velocidad de formación del
complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la de su disociación (v2+ v3):
v1 = v 2 + v 3
v = v3 = k3 [ES] = constante.
Como v1=v2+v3, podemos decir que:
Siendo:
v =v3 = k3 [ES] =
Como los términos entre paréntesis son constantes, pueden englobarse en una
nueva constante, kobs, de forma que la expresión queda reducida a:
v = kobs [S], con lo cual la reacción es un proceso cinético de primer orden.
• A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM),
v = k3 [ET].
INHIBICIÓN
Tienen gran importancia desde un punto de vista médico, debido a que un buen
porcentaje de los medicamentos trabajan como inhibidores de alguna actividad
enzimática. Su importancia industrial radica en su uso como pesticidas e
insecticidas.
INHIBICIÓN COMPETITIVA
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
INHIBICIÓN ACOMPETITIVA
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
EFECTO DEL PH
Cualquier cambio brusco de pH, sabiendo que las enzimas son proteínas, puede
alterar el carácter iónico de los grupos amino y carboxilo en la superficie proteica,
afectando así las propiedades catalíticas de una enzima.
A pH alto o bajo se puede producir la desnaturalización de la enzima y en
consecuencia su inactivación.
En primer lugar la actividad catalítica está relacionada con el estado iónico del
lugar activo. Las variaciones de la concentración de ion hidrógeno pueden afectar
a la ionización de los grupos de lugar activo.
Efecto De La Temperatura
COOPERATIVIDAD Y ALOSTERISMO