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4. Ecuación de Michaelis-Menten
8. Bibliografía
9. Anexos
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ANTECEDENTES DE LAS ENZIMAS
La palabra “enzima” se deriva del griego que significa “en las levaduras” y fue usada
primero por Kuhne en 1878. Sin embargo, el primer informe publicado acerca de la
capacidad de los extractos celulares (malta) para llevar a cabo una reacción
característica de las células vivas (la hidrólisis del almidón a glucosa) fue escrito
inicialmente en 1833 por Payen y Persoz. Más tarde, Buchner (1897) demostró la
capacidad de los extractos de levadura para catalizar la conversión de azúcar a
alcohol, mientras que Emil Fischer (1894) demostró la especificidad de las enzimas
para su substrato. Subsecuentemente, Sumner (1926) cristalizó la primera enzima,
la ureasa, la cual hidroliza la urea a CO2 y NH3 y mostró que las enzimas eran
proteínas. Fue hasta la década de los años sesenta que se conoció la composición
química precisa de las enzimas mediante la secuencia de la ribonucleasa, junto con
los estudios de conformación tridimensional por cristalografía de rayos X. Estos
trabajos permitieron que se postulara el mecanismo de acción enzimática, junto
con loas proposiciones para la forma que en ésta se regula. Por último, en 1969 se
sintetizó químicamente la primera enzima (ribonucleasa) a partir de los aminoácidos
precursores y, aunque su actividad y su pureza eran escasas, se demostró que las
enzimas no son cualitativamente distintas a los catalizadores no biológicos.
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La mayoría de las enzimas se nombra en términos de la reacción que cataliza. Se
acostumbra añadir el sufijo –asa a una parte importante del nombre del sustrato
sobre el que la enzima actúa. Por ejemplo, la enzima que cataliza la descomposición
de la urea es ureasa y la que ataca la tirosina es la tirosinasa.
Existen tres tipos principales de reacciones enzimáticas:
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sugerido como parte de un sistema que reduciría el tamaño de un riñón artificial. El
resultado deseado es la producción de un riñón artificial que el paciente pueda
llevar puesto y que cuente con una unidad reemplazable para eliminar productos de
desechos nitrogenados como acido úrico y creatinina. En el esquema de
microencapsulamiento propuesto por Levine y LaCourse, se utilizaría la enzima
ureasa para eliminar urea del torrente sanguíneo. Aquí, la acción catalítica de la
ureasa haría que la urea se descomponga para dar amoniaco y dióxido de carbono.
Se cree que el mecanismo de reacción consiste en la siguiente sucesión de
reacciones elementales:
Vemos que parte de la enzima añadida a la solución se une a la urea, y parte queda
sin unirse. Aunque es fácil medir la concentración total de la enzima (Et ), es difícil
medir la concentración de la enzima libre (E).
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La Forma final de la ley de velocidad:
Una enzima en un catalizador biológico y, como todos los catalizadores, las enzimas
aumentan la rapidez de una reacción química sin sufrir un cambio químico
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permanente en sí mismas. Un catalizador influye en la rapidez de una reacción
química pero no afecta el equilibrio de esta.
Las enzimas, sin embargo, exhiben muchas propiedades que difieren de las
mostradas por los catalizadores en general. Las tres propiedades más importantes
son: su alto contenido catalítico, su especificidad y la capacidad para regular su
actividad catalítica mediante diversos compuestos de origen natural.
Poder catalítico
Velocidad en Velocidad de
Enzima Rendimiento
ausencia de enzima reacción catalizada
Anhidrasa carbónica 1.3x10-1 1.0x106 7.7x106
Corismato mutasa 2.6x10-5 50 1.9x106
Triofosfato isomerasa 4.3x10-6 4300 1.0x109
Carboxipeptidasa A 3.0x10-9 578 1.9x1011
AMP nucleosidasa 1.0x10-11 60 6.0x1012
Nucleasa estafilocal 1.7x10-13 95 5.6x1014
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entre estos dos extremos que exhiben especificidad de grupo. Así, la hexoquinasa
cataliza la fosoforilación de diversos azucares siempre que sean de aldohexosas.
Muchas enzimas muestran especificidad absoluta en cuyo caso pueden utilizar un
solo sustrato o un par de sustratos, si la reacción es bimolecular, a una rapidez
apreciable. Ejemplos de estas son las L- y D-lactato deshidrogenasas que catalizan la
reducción de piruvato a L- o D-lactato, respectivamente, pero no la mezcla de los
dos estereoisómeros. Además, estas enzimas son absolutamente específicas en
relación con el compuesto a reducir en la reacción. Por lo tanto, como muchas
enzimas deshidrogenasas, son específicas para NAD o NADP, pero no para ambos.
Figura: A.- Reacción catalizada por la triosafosfato isomerasa; B.- Inhibidores de su catálisis. Nótese el parecido
con la estructura de los sustratos y del intermediario
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CARACTERISTICAS GENERALES DE LA ENZIMAS
Cofactores
Las enzimas son proteínas con longitudes de cadena de 100 a 2500 residuos
aminoácidos. Algunas enzimas como la quimotripsina (que cataliza la hidrólisis de
proteínas) y la trifosfato isomerasa (que cataliza la interconversión de
gliceraldehído-3-fosfato y dihidroxiacetona fosfato), no requieren de ningún
componente además del sustrato para su actividad. Sin embargo, muchas enzimas
requieren de un componente no proteico llamado cofactor para su actividad.
Un grupo de cofactores son los iones metálicos. Así, la piruvato cinasa necesita K+
(y Mg+) para su actividad; la carboxipeptidasa (que hidroliza proteínas del extremo
C-terminal) necesita Zn2+, el cual forma parte integral de la estructura de la enzima.
La eliminación del zinc por quelación con EDTA desactiva la enzima.
Las cinasas necesitan Mg2+ para su actividad, aunque en este caso el ion metálico se
une al sustrato en lugar de la enzima, así, el verdadero sustrato es Mg-ATP2- en de
ATP.
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La segunda clase principal de cofactores son compuestos orgánicos que con
frecuencia se derivan del grupo de vitaminas B. Por lo tanto, las carboxilasas (que
incorporan CO2) necesitan la biotina que esta covalentemente unida a la enzima; las
transaminasas requieren fosfato de piridoxal unido a la enzima.
Los cofactores que se encuentran fuertemente unidos a la enzima a menudo se
denominan grupos prostéticos. La enzima que contiene el cofactor o grupo
prostético se conoce como holoenzima (activa), en tanto que la enzima que carece
del cofactor se denomina apoenzima (inactiva). Compuestos orgánicos tales como
NAD, NADP, FAD, Coenzima A (CoASH) y ATP pueden unirse en forma lábil a la
enzima, un equilibrio entre la enzima, la apoenzima y el cofactor. Estos cofactores
comúnmente se denominan coenzimas.
Tabla: Relación entre algunas coenzimas y las vitaminas a partir de las cuales se producen. Enfermedades
generadas por la deficiencia. * no tiene un nombre específico, su aparición es muy rara.
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Isoenzimas
Ocasionalmente, en una sola especie hay varias formas de enzimas que catalizan la
misma reacción. Estas pueden diferir entre sí con respecto a la secuencia de
aminoácidos, alguna modificación covalente como la fosforilación o por cambios de
conformación. Las isoenzimas son aquellas formas de una enzima que provienen de
diferencias determinadas genéticamente en la secuencia de aminoácidos y no
incluyen modificaciones postraduccionales de la secuencia o estructura. Las
enzimas aspartocinasas que participan en el primer paso de la vía biosintética de la
familia del aspartato de los aminoácidos, son ejemplos de isoenzimas. Ciertas cepas
de E.coli poseen tres isoenzimas, cuyas actividades están sujetas a inhibición por
retroalimentación mediante diferentes productos de la vía.
Es común dar a las enzimas nombres triviales que describen la reacción que
catalizan, por ejemplo ureasa (cataliza la hidrólisis de la urea), lactato
deshidrogenasa (cataliza la oxidación del acido láctico). En estos casos
comúnmente se agrega el sufijo –asa al nombre del sustrato o de la reacción
catalizada por la enzima. Sin embargo, con frecuencia los nombres no reflejan la
reacción en la que participa la enzima, por ejemplo, renina, tripsina, enzima málica,
papaína, etc. Como resultado, la European Comission dio a conocer una
nomenclatura para las enzimas aceptada internacionalmente. Hay seis tipos
principales de reacciones catalizadas por enzimas: reacciones de óxido reducción,
de transferencia de grupo, hidrolíticas, de eliminación con formación de un enlace
doble, de isomerización y donde se unen dos moléculas a expensas de una fuente
de energía (ATP)
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Bases de la catálisis enzimática
Se describió a las enzimas como catalizadores biológicos que aceleran una reacción
química sin alterar el equilibrio final. Un ejemplo de una reacción catalizada por una
enzima es la conversión de glucosa-1fosfato (G-1-P) a glucosa-6-fosfato (G-6-P) en
solución acuosa a pH 7. En estas condiciones, la reacción no catalizada por las
enzimas es extremadamente lenta aun cuando el cambio de energía libre de G-1-P a
G-6-P es negativo (-1.745kcal). Esto se debe a que existe una barrera para la reacción
denominada energía de activación. El contenido de energía de las moléculas en una
población sigue una curva de distribución. Solo aquellas moléculas con una energía
suficientemente alta tienen posibilidad de reaccionar para formar el producto. Para
hacer que la reacción proceda con mayor rapidez debe elevarse el contenido de
energía de toda la población. Esto se podría lograr al calentar la mezcla o mediante
la adición de un catalizador. En efecto, los catalizadores disminuyen la energía de
activación de la reacción al permitir que una población mucho mayor reaccione a
cualquier tiempo. El catalizador puede lograr lo anterior al formar un complejo o
compuesto intermediario inestable con el sustrato, el cual se descompone
rápidamente para formar el producto, con lo que se obtiene una ruta para la
reacción a través de la barrera, es decir, la energía de activación. La reacción
procede con rapidez cuando ha sido disminuida la energía de activación, sin
embargo, como no hay diferencia en el contenido de energía relativa de G-1-P y G-6-
P en las reacciones catalizadas y no catalizadas, el punto de equilibrio es el mismo.
Evolución energética de una reacción química. Se observa la diferencia energética entre los estados de
transición de las reacciones catalizada y no catalizada
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proteína de modo que el sitio este mas disponible (o menos, en presencia del
inhibidor) para la unión con el sustrato o para aumentar o para inhibir la rapidez de
reacción.
Es verdad que con frecuencia hay mucha información en los datos cinéticos, con
teorías muy generales y, a menudo, dudosas acerca de la función de las enzimas en
la célula. Un ejemplo es el glutamato deshidrogenasa, responsable de la asimilación
del amoniaco. Frecuentemente se informa que esta enzima tiene una Km alta, poca
afinidad por el substrato amoniaco, con un valor de hasta 40 mM. Esta Km alta se
obtuvo con 1 mM α-oxoglutarato y 1 µM de NADH. Sin embargo, si se hubiera
querido ser más real, se hubieran usado concentraciones de substrato in vivo, por
ejemplo, 0.11 mM α-oxoglutarato y 1 µM de NADH, la Km para el amoniaco sería de
aproximadamente 3-4 mM. A partir de este ejemplo resulta claro que las
condiciones empleadas para medir la actividad enzimática deben variar en un
intervalo amplio de condiciones fisiológicas antes de concluir acerca de la función
de una enzima in vivo.
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de acción de una enzima, la forma en que responde una enzima a cambios
fisiológicos en la concentración de substrato y cómo puede controlarse o regularse
la actividad de una enzima bajo condiciones fisiológicas.
Ensayos enzimáticos
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puede acoplar a la reducción de NADP al añadir glucosa-6-fosfato deshidrogenasa
en exceso, es decir, a concentraciones que no limiten la rapidez de la reacción:
NADP
NADPH
D-glucosa-S-lactone-6-fosfato
(6- fosfogluconlactona)
Sin importar el tipo de ensayo, es necesario tomar las precauciones siguientes para
obtener datos confiables:
1) Los componentes del sistema de ensayo deben ser de la más alta pureza
posible.
2) La preparación de la enzima debe estar libre de compuestos que inhiban o
interfieran con las actividades enzimáticas.
3) La enzima, el substrato(s) y el (los) producto(s), deben ser estables el
tiempo que dure el ensayo.
4) El pH y la temperatura deben mantenerse constantes mediante el uso de
soluciones amortiguadoras y termostatos, ya que estos factores afectan
marcadamente la rapidez de la reacción.
5) La rapidez de reacción medida debe ser constante durante el ensayo y debe
ser proporcional a la cantidad de enzima adicionada.
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6) Debe medirse la rapidez inicial de la reacción para evitar cambios notables en
la concentración del substrato, inhibición del producto o que se invierta la
reacción.
A. Ecuación de Michaelis-Menten
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Donde Km es la constante de Michaelis. Si además, representamos con Vmáx la
velocidad de reacción máxima para una concentración total de enzima dada,
En la figura 7-11 se muestra, para una concentración de enzima dada, una grafica d la
velocidad de desaparición del sustrato en función de la concentración del sustrato.
Cuan la concentración de sustrato es baja,
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Entonces
Vmáx V (S )
= máx 1 / 2
2 K m + ( S1 / 2 )
Km=S1/2
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Estos desempeñan una función principal en la regulación del metabolismo. Hay dos
clases de efectores: activadores e inhibidores.
Hay tres tipos principales de inhibición enzimática: competitiva, incompetitiva y no-
competitiva.
Inhibición competitiva
El inhibidor es una sustancia con una estructura química y espacial análoga a la del
sustrato, que se une al sitio activo de la enzima inhibiendo así la unión del sustrato.
k1 k2
k-1
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Grafica de Lineweaver-Burk para la inhibición competitiva
ET= [ES]
Como en ausencia del inhibidor, V=k2 [ES], entonces al sustituir [ES] obtenida de la
ecuación anterior:
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Esta ultima ecuación muestra que Km ahora esta aumentada por el termino
, lo cual produce una disminución en la rapidez de reacción, V. El grado de
inhibición depende claramente de la concentración del sustrato [S] y del inhibidor
[I].
La representación de Lineweaver-Burk puede escribirse como:
Inhibición incompetitiva
En este casi el inhibidor se une a ES pero no a las enzimas libre; por lo tanto, aun
cuando la concentración de sustrato sea saturante, la enzima se distribuirá entre el
complejo formador de producto ES y el complejo que contiene el inhibidor EIS, en
una relación que depende de Ki. Por lo tanto, EIS es un complejo “terminal” incapaz
de dar producto directamente. En consecuencia, Vmáx aumentara por el factor
(1=I/Ki), mientras que la Km realmente disminuirá. Esto se debe a que el inhibidor, I,
“jala” la enzima hacia el estado unido con es sustrato y Km es una medida de la
habilidad del sustrato para empujar la enzima hacia el complejo ES.
Ahora hay dos sitios de unión de la enzima, uno para el sustrato y otro para el
inhibidor.
Consecuentemente
ET= [ES]
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Por lo tanto una inhibición incompetitiva, tanto Km como Vmax varían en función de
la concentración de inhibidor.
Inhibición no competitiva
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Si las concentración de EI e EIS están en equilibrio, las constantes de equilibrio para
la unión de I a E (Ki ES) son idénticas e iguales a Ki, si se supone que la presencia del
sustrato unido no afecta la unión del inhibidor. Como en el caso de la inhibición
incompetitiva, hay dos sitios de unión sobre la enzima, el sitio activo para la unión
des sustrato y un segundo sitio al cual se une el inhibidor sin importar si el sustrato
ya está unido a la enzima o no. El resultado es que la Km permanece constante
mientras que la Vmax cambia:
Aquí se supone que EI no puede unirse al sustrato para formar EIS, o que la Ki es tan
pequeña que es insignificante.
Se puede llegar a la siguiente expresión:
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Grafica de Lineweaver-Burk para la inhibición competitiva
Las expresiones cinéticas utilizadas aquí comienzan con las reacciones con las
reacciones que implican un único producto sin que exista inhibición por el substrato
o por el producto. Posteriormente se introducirán los efectos del flujo no ideal de
los reactantes y las restricciones disfuncionales. La elección final de la temperatura,
pH, concentración de substrato y extensión de la conversión a los que el reactor
opera dependen de un balance económico global que tenga en cuenta los costos de
operación, del sustrato, de trabajo, auxiliares, etc, y los costos de inversión del
equipo necesario. El efecto global de esta aproximación es intentar minimizar el
tamaño del reactor o la concentración de enzima necesario para conseguir una
productividad dada.
kEπ
XS - K m′′ . ln(1 − X ) = 3.40
V
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kE kEπ
XS - K m′′ . ln(1 − X ) = = 3.41
q V
Donde q es la velocidad volumétrica de alimentación del substrato en segundos-1 y
π es el tiempo medio de resistencia de la solución de substrato en el reactor en
segundos, de tal forma que si se representa XS frente a 1n( 1-X ), la pendiente de la
grafica resultante es igual a 2,303 veces la km aparente del enzima.
X kE kEπ
XS + K m′′ = = 3.42
1− X q V
Si se tienen en cuenta las ecuaciones que describen los reactores de flujo pistón y
los reactores continuos con agitación, las prestaciones de ambos tipos de reactores
son prácticamente idénticas cuando se usan concentraciones elevadas de substrato
y S>Km, mientras que a concentraciones bajas de substrato S<Km, el reactor de fuljo
pistón es de 20 a 30 veces más eficaz que el reactor continuo tipo tanque con
agitación se el grado de conversión necesario es alto, con la ventaja adicional de que
tiene una densidad mucho mayor de moléculas de enzima.
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En los reactores en columna de relleno con flujo continuo, o e reactores con
agitación, se ha observado una importante relación entre la velocidad de flujo a
través del reactor (q) y el grado de conversión. La forma exacta de estas curvas
varia en función de factores como la extensión de inhibición por el producto,
aunque debería ser constante con el tamaño del reactor siempre que las
propiedades hidrodinámicas permanezcan inalteradas. Cuando se usan valores altos
de S/Km y grados de conversión bajos el comportamiento de ambos reactores es
casi siempre idéntico. Sin embargo, con valores bajos de S/Km, cuando el orden de
reacción es mayor que cero, las prestaciones de los reactores tubulares son mas
favorables, incluso en gran proporción, comparadas con las de los reactores de
mezcla completa. En este caso, se pueden obtener grados de conversión altos a
velocidades de flujo mucho más altas en los reactores de flujo pistón que en los de
mezcla completa, en tanto que en otras formas de trabajo se obtienen valores
comparables.
P × 100
3.43
α
dM
= Mˆ i − Mˆ o + RG − RC
dt
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la velocidad másica de generación de A por reacción y RC la velocidad másica de
consumo de A por reacción.
Los reactores discontinuos tienen la forma tradicional de reactor, como por ejemplo
los usados en cervecería, y son muy adecuados para el uso de enzimas solubles, o
cuando se requiere u volumen de producción pequeño o la producción es
infrecuente. En general consisten en un tanque donde se mezcla el substrato o el
enzima y una vez alcanzado el grado de reacción deseado el contenido del reactor
se descarga. Las desventajas de estos reactores discontinuos se deben a los
cambios en las condiciones de operación durante la reacción, por lo que requieren
un control más complejo de proceso. Otra dificultad es también el mantenimiento
de un buen grado de mezcla en reactores con mayor escala de producción, debido a
la imposibilidad de asegurar una entrada de potencia proporcional al aumento de
tamaño de reactor. Otros problemas que se presentan en los procesos discontinuos
son las variaciones en la calidad del producto, el tiempo de paso entre las
reacciones discontinuas, la demanda discontinua de servicios y equipo auxiliar y
trabajo, y también la imposibilidad de reutilizar el enzima o la tendencia a perderlo
durante su recuperación entre dos lotes (aunque también se puede usar de forma
semicontinua). Estas desventajas pueden ser secundarias especialmente cuando se
necesita una buena transferencia de masa o de gases. Por ejemplo, le producción de
acido 6-aminopenicilánico se hace en un reactor discontinuo con agitación que
contiene penicilina acilasa inmovilizada, neutralizándose el acido formado durante
la reacción mediante la adición continua de álcalis (Carleysmith y Lilly, 1979). En la
industria el reactor que se utiliza más frecuentemente es el de columna con flujo
pistón. En varias aplicaciones en sistemas discontinuos de los enzimas, como por
ejemplo en la producción de extracto de malta o en la industria cervecera, es
necesario que exista una actividad enzimática elevada durante la reacción y que no
quede enzima activo residual en el producto, lo que generalmente se consigue
incrementando la temperatura del reactor de forma que la ultimas moléculas de
substrato se consuman justo antes de que se desnaturalicen la ultimas moléculas de
enzima.
Reacción enzimática
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Supóngase que se aplica la ecuación. (6,5) al sustrato limitante de un reactor
enzimático discontinuo como el mostrado en la Figura 13.19. M̂ i = M̂ o =0 porque no
existe flujo de sustrato hacia adentro o hacia fuera del reactor. La masa de sustrato
en el reactor, M, es igual a la concentración multiplicada por el sustrato s
multiplicado por el volumen de líquido V. Como no se genera sustrato en la reacción
RG= 0. La velocidad de consumo de sustrato, Rc es igual a la velocidad volumétrica
de reacción v multiplicada por V, v viene dada por la ecuación. (11.31). Por lo tanto, el
balance de materia de la ecuación. (6,5) es:
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Tal como se discutió en la sección 11.5, las enzimas están sujetas a la desactivación.
Por lo tanto, la concentración de enzimas activas en el reactor, y por lo tanto, el
valor de Vmáx puede cambiar durante la reacción.
Cuando la desactivación es significativa, la variación de Vmáx con el tiempo
se puede expresar mediante la ecuación. (11.44), de modo que la ecuación. (13.8) se
convierte en:
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Figura. Esquema de un reactor enzimático discontinuo agitado.
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Gráfica de un tanque agitado de flujo continuo
Con enzimas más caras, la operación en continuo es más factible si se trabaja con
enzimas inmovilizadas y retenidas dentro del reactor. Los reactores continuos de
mezcla perfecta se conocen generalmente mediante siglas CSTR, que significan
reactor de tanque agitado continuo. Algunas veces se utiliza también el término
CSTF para expresar el fermentador de tanque agitado continuo.
Los parámetros de operación característicos en los reactores continuos son la
velocidad de dilución D y el tiempo medio de residencia τ. Estos parámetros están
relacionados de la siguiente manera:
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Estructura interna de un tanque agitado de flujo continuo
Reacción enzimática
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B. Reactor De Flujo Pistón
En un reactor ideal de flujo pistón no existe mezcla, de manera que el líquido que
entra al reactor pasa a su través como un pistón y no reacciona con los elementos
de fluido adyacentes Este tipo de flujo se alcanza a elevados caudales, los cuales
hacen mínima la retromezcla y las variaciones en la velocidad del líquido. El flujo
pistón se alcanza antes en reactores de columna o tubulares.
Los reactores de flujo pistón pueden operar en flujo ascendente o descendente y,
en algunos casos, de manera horizontal. Los reactores tubulares de flujo pistón
tienen las siglas PFTR.
El líquido en un PFTR fluye a velocidad constante, es decir, todas las partes del
líquido presentan el mismo tiempo de residencia en el reactor. A medida que se
produce la reacción, en el reactor se desarrollan gradientes de concentración de
sustrato y de producto en la dirección del flujo. La concentración de sustrato será
máxima y la concentración de producto baja en la parte de la alimentación del PFTR
debido a que la mezcla de la reacción acaba de entrar al reactor. Al final del reactor,
la conversión de sustrato será baja y la de producto alta.
El caudal volumétrico de liquido a través del reactor es F y la corriente de
alimentación contiene una concentración de sustrato si. La concentración de
sustrato a la salida del reactor es sf. Esta concentración de salida puede relacionarse
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con las condiciones de entrada y el tiempo de residencia utilizando balances de
materia.
Reacción enzimática
Para deducir las ecuaciones de n reactor enzimático operando en flujo pistón debe
de considerarse una pequeña sección del reactor de longitud Δz. Esta sección se
encuentra localizada a una distancia z del punto de alimentación.
En la ecuación de balance de masa, Mi es el caudal másico de sustrato que entra al
sistema. Por lo tanto, Mi = Fs|z donde F es el caudal volumétrico que atraviesa el
reactor y s|z la concentración de sustrato en z. De igual manera, Mo, el caudal de
sustrato que abandona la sección es Fs|z+Δz. En la reacción no se genera sustrato
por lo que RG=0. La velocidad de consumo de sustrato, RC, es igual a la velocidad
volumétrica de reacción v multiplicada por el volumen de la sección. El volumen de
la sección es igual a AΔz donde A es el área de la sección a transversal del reactor.
En estado estacionario, la ecuación de balance es igual a cero y resulta:
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con la condición limite s=si en z=0 se obtiene una ecuación que expresa la longitud
de reactor L necesaria para alcanzar una determinada concentración a la salida sf:
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En los reactores discontinuos y de flujo pistón:
S2 kEπ kE
XS - K m ln(1 − X ) + (2 X − X 2 ) = o 3.44
2K S V q
X S2 kE
XS + K m + (X − X 2) = 3.45
(1 − X ) K S q
1 − Km
XS - I − S K m ln(1 − X ) = kEπ o kE 3.46
K K V q
ip ip
X K m X 2 S kE
XS + K m + = 3.47
1 − X Kip 1 − X q
Si S/Kip es pequeño la inhibición por el producto no representa un problema serio,
pero si este valor es alto y se obtienen grados de conversión elevados, la inhibición
competitiva por el producto se convierte en un problema grave.
Esto afecta tanto a los reactores de flujo pistón como los agitados, aunque es más
importante en estos últimos, puesto que todo el contenido de l rector tiene las
mismas altas concentraciones del producto.
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S K (2 − X ) X S kE , π kE
XS 1 + − m - S2 − 1+ K m ln(1 − X ) = o 3.48
K K ip 2 Kip K V q
ip ip
X X 2S 2 Km kE
XS + K m + .1 + = 3,49
1− X K ip S (1 − X ) q
Aunque las ecuaciones anteriores que describen las prestaciones de loe reactores
bioquímicos pueden parece más bien esotéricas a primer vista, han demostrado ser
muy útiles en la práctica. Por ejemplo, una información comparativamente simple
como son los valores de Km y Ki puede darnos una idea de cual es el «techo» de
prestaciones que puede logarse cuando se opera en condiciones óptimas. Así
incluso en una etapa comparativamente temprana el desarrollo del programa se
puede predecir cual será la productividad en el mejor de los casos, pudiendo hacer
un calculo de los costos, y estimando las probables capacidades que son necesarias
aguas arriba y aguas abajo del reactor enzimático.
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BIBLIOGRAFÍA
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Anexos
Problemas:
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40
41