Beruflich Dokumente
Kultur Dokumente
ENZIMAS
Catalizadores biolgicos: aceleran la velocidad de las reacciones (106 1014 veces). En su gran mayora protenas (excepto las ribozimas). La actividad cataltica depende de la integridad de su estructura nativa, as como del pH y la temperatura. Estructura:
Componente proteico (apoenzima) Cofactores (iones inorgnicos como Fe2+, Mg2+, Zn2+) Coenzimas (complejo orgnico o metaloorganico (NAD, FAD, hemo, etc) Apoenzima+coenzima o cofactor = holoenzima
Nomenclatura: se adiciona el sufijo asa al nombre del sustrato o de la reaccin que cataliza. Ej: Glucoquinasa: transferencia de grupo fosfato (kinasa) del ATP a la glucosa.
Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones sin alterar los equilibrios de reaccin.
E S
ES
EP
E P
Energa de fijacin
La energa de fijacin proporciona catlisis y especificidad Barreras fsicas y termodinmicas para las reacciones:
Entropa Capa de hidratacin en los solutos Distorsiones electrnicas y/o estructurales que deben sufrir los sustratos durante la reaccin. Alineamiento de grupos funcionales en la enzima.
Cintica enzimtica
E S ES E P
Ecuacin de Michaelis-Menten
V0
Inhibicin reversible
Inhibicin irreversible
Los efectores alestricos pueden ser: Positivos Negativos 2 tipos de enzimas alostricas Homotrpicas Heterotrpicas
Retroalimentacin negativa
Modulacin covalente
Zimgenos
Se secretan como formas inactivas que se activan por protelisis limitada de un fragmento de la cadena de longitud variable. Ejemplos: enzimas digestivas, cascada de la coagulacin.
Isoenzimas (isoformas)
Diferentes formas de la misma enzima (catalizan la misma reaccin) Habitualmente con localizaciones subcelulares o tisulares diferentes. Difieren en secuencia, cintica, cofactores, regulacin LDHm (M4), LDHh (H4), en otros tejidos (M3H, M2H2, MH3)