You are on page 1of 16

PROTEIN Protein adalah makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel hidup dan merupakan 50 persen atau lebih

berat kering sel. Protein berarti yang namanya berarti pertama atau utama. Rantai pendek dari dua atau lebih asam amino yang dihubungkan oleh ikatan kovalen. Asam amino yang bebas yang terbentuk merupakan molekul yang relative kecil, dan struktur masing-masing telah diketahui. Protein ialah poliamida dengan lebih dari 50 residu (satuan) asam amino. Urutan rantai samping dalam suatu protein menentukan struktur lebih tingginya (higher structure), yang terjadi oleh ikatan hidrogen dalam (internal)dan ikatan hidrogen luar (external) gaya Van der Waals dan antaraksi lain antara rantai-rantai samping. Struktur lebih tinggi dari protein memberikan anekaragam sifat fisis dan kimia sehingga protein itu dapat melakukan pelbagai tugas. Denaturasi adalah kerusakan ikatan-ikatan hidrogen dank karena itu pula kerusakan struktur lebih tinggi dari protein itu. Protein : Struktur dan Fungsi Kepentingan Biomedis Ribuan protein yang terdapat di dalam tubuh manusia melakukan berbagai fungsi yang begitu banyak untuk dituliskan. Fungsi ini mencakup pekerjaan sebagai pembawa vitamin, oksigen, dan karbon dioksida, ditambah peranan struktural, kinetik, katalitik, serta pengiriman sinyal. Jadi, tidaklah mengherankan jika suatu konsekuensi yang serius dapat terjadi akibat mutasi pada gen yang menkodekan protein atau pada region DNA yang mengendalikan ekspresi gen. Konsekuensi yang sama seriusnya dapat pula terjadi pada keadaan defisiensi kofaktor yang esensial bagi maturasi sebuah protein. Sindrom Ehlers-Danlos mengilustrasikan cacat genetik pada maturasi protein dan skorbut mengilustrasikan defisiensi kofaktor yang esensial bagi maturasi protein. Perubahan nyata dalam struktur sekunder-tersier protein yang terjdai tanpa bergantung pada perubahan dalam struktur primer juga bertnaggung jawab atas terjadinya senjumlah penyakit yang penting. Penyakit-penyakit yang ditandai oleh perubahan bermakna dalam struktur sekunder-tersier mencakup penyakit prion, penyakit Creutzfeldt-Jakob, srapie, dan ensefalopati spongiformis bovinum (penyakit sapi gila) yang dicirikan oleh kelainan patologi pada system saraf akibat penimbunan protein tak larut dalam fibril amiloid yang tersusun dari lembaran- kontinu yang terikat melalui hidrogen. Protein Diklasifikasikan Menurut Banyak Cara

Meskipun tidak ada sistem klasifikasi yang bisa diterima secara universal, protein dapat diklasifikasikan berdasarkan kelarutan, bentuk, fungsi biologi, atau struktur tiga-dimensinya. Sebuah system dengan pemakaian terbatas pada ilmu biokimia klinik membedakan albumin, globulin, histon, dll, berdasarkan kelarutannya dalam larutan garam akueosa. Protein juga dapat diklasifikasikan berdasarkan bentuk keseluruhannya. Jadi, protein globural (misal, banyak enzim) mempunyai rantai polipeptida yang berpilin serta terlipat secara padat dengan rasio aksial (rasio panjang terhadap lebar) kurang dari 10 serta umumnya tidak lebih dari 3-4. Protein fibrosa memiliki rasio aksial lebih besar dari 10. Berdasarkan fungsi biologisnya, protein dapat diklasifikasikan sebgai enzim (dehidrogenase, kinase), protein penyimpanan (feritin, mioglobin), protein pengatur (protein pengikat-DNA, hormone peptide), protein stuktural (kolagen, proteoglikan), protein pelindung (faktor pembekuan darah, imunoglobin), protein pengangkut (hemoglobin, lipoprotein plasma) dan protein kontraktil/motil (aktin, tubulin). Sistem klasifikasi khusus berperan membedakan jenis-jenis protein kompleks tertentu yang mendapat perhatian besar dalam bidang kedokteran. Dengan demikian, lipoprotein plasma diberi istilah asli/origin, lipoprotein-, lipoprotein-, atau lipoprotein- berdasarkan mobilitas elektroforesisnya pada pH 8,6; atau sebagai kilomikron, VLDL, LDL, HDL, atau VHDL berdasarkan perilaku sedimentasinya dalam alat ultrasentrifungasi. Lipoprotein juga dapat diklasifikasikan atas dasar imunologi sehingga terdapat berbagai apoprotein (A, B, C, D, E, F). Kesamaan dalam struktur tiga-dimensi yang diungkapkan terutama melalui kristalografi sinar-x memberikan landasan potensial berharga bagi klasifikasi protein. Sebagai contoh, protein-protein yang mengikat nukleotida sama-sama memiliki domain pengikat nukleotida berupa struktur tersier. Struktur Sekunder Konfigurasi dan Konformasi Istilah konfigurasi mengacu pada hubungan geometric di antara sejumpulan atom tertentu. Interkonversi antara alternative konfugurasional (missal, konversi -alanin menjadi alanin) dapat dicapai hanya dengan pemutusan dan pembentukan kembali ikatan kovalen. Istilah konformasi yang kedengarannya serupa mengacu pada arsitektur tiga-dimensi sebuah protein, yaitu hubungan spasial semua atom terhadap semua atom lain. Interkonversi antara atom-atom yang membentuk konformasi (konformer) bukan hanya melibatkan pemutusan ikatan kovalen, tetapi juga pemutusan dan pembentukan kembali gaya nonkovalen (ikatan hydrogen, ikatan garam, interaksi hidrofobik) yang menstabilkan konformasi tertentu. Dengan tidak mengikutsertakan konformasi yang dihalangi interaksi sterik pun, rotasi bebas sekitar dua pertiga ikatan kovalen pada rantai utama sebuah polipetida memungkinkan terbentuknya konformasi dengan jumlah yang luar biasa besar bagi suatu protein. Meskipun demikian, hanya sedikit dari kemungkinan konformasi ini yang memiliki makna biologis.

Struktur Tersier Diagram Skematik Menggambarkan Struktur Protein Kandungan informasi yang tinggi pada diagram atau model yang meyertakan semua atom sebuah protein telah menghalangi pengkajian terhadap keseluruhan sifat struktur protein. Akibatnya, kami menggunakan penggambaran konvensional yang disederhanakan untuk memperlihatkan sifat-sifat struktural. Simbol yang digunakan adalah silinder bagi heliks-, anak panah lebar pada lembaran-, dan untai-mirip pita bagi struktur lain seperti tekukan- dan gelungan.

Struktur Kuaterner Protein Oligomerik Mempunyai Rantai Polipeptida Multipel Protein dengan dua atau lebih rantai polipeptida yang disatukan oleh kekuatan nonkovalen akan memperlihatkan struktur kuaterner. Dalam protein multimerik ini, masingmasing rntai polipeptida disebut protomer atau subunit. Ikatan hidrogen dan ikatan elektrostatik yang terbentuk diantara residu permukaan subunit yang berdekatan menstabilkan ikatan antarsubunit tersebut. Protein yang tersusun dari dua atau empat subunit masing-masing disebut protein dimerik atau tetramerik. Homodimer, homotetramer, dll terdiri atas subunit yang identik; heterooligomer tersusun dari subunit yang tidak sama. Subunit yang berbeda pada protein heterooligomerik akan melaksanakan fungsi yang secara tipikal berbeda pula. Satu subunit atau satu set subunit yang identik dapat melaksanakan fungsi katalis; set subunit lain dapat melakukan pengenalan ligand atau memiliki peran regulasi, orientasi spasial subunit yang berbeda akan menghasilkan perubahan sifat pada oligomer dan memungkinkan protein multimerik untuk memainkan peranan yang unik dalam pengaturan atau regulasi intrasel.

Protein menunjukkan berbagai fungsi biologi yaitu: 1. Enzim Protein yang paling bervariasi dan mempunyai kekhususan tinggi adalah protein yang mempunyai aktivitas katalisa, yakni enzim. Hampir semua reaksi kimia dan sistem biologi dikatelisis oleh makromoleku spesifik yang disebut enzim. Enzim adalah protein yang mengkatalisis reaksi biokimia. Enzyme bersifat efisien dan spesifik dalam kerja

katalitiknya. Kespesifikannya disebabkan oleh bentuknya yang unik dan oleh gugusgugus polar (atau nonpolar) yang terdapat dalam struktur enzim itu. Beberapa enzim bekerja bersama suatu kofaktor non protein, yang dapat berupa senyawa organic maupun anorganik. Ribuan enzim telah diketahui sifatnya dan banyak diantaranya telah dapat dikristalisasi. Fakta menunjukkan bahwa hampir semua enzim yang dikenal adalah protein. Jadi protein merupakan pusat dalam menetapkan pola transformasi kimia dalam sistem biologis.

2. Protein Transport Protein transport di dalam plasma darah mengikat dan membawa molekul atau ion spesifik dari satu organ ke organ lain. Hemoglobin pada sel darah merah mengikat oksigen ketika darah melalui paru-paru, dan membawa oksigen ini ke jaringan periferi. Disini oksigen dilepaskan untuk melangsungkan oksidasi nutrient yang menghasilkan energy. Plasma darah mengandung lipoprotein, yang membawa lipid dari hati ke organ lain. Protein transport lain terdapat di dalam membrane sel dan menyesuaikan strukturnya untuk mengikat dan membawa glukosa, asam amino, dan nutrient lain melalui membran menuju ke dalam sel. 3. Protein Nutrien Biji berbagai tumbuhan mempunyai protein nutrient yang dibutuhkan untuk pertumbuhan embrio tanaman. Ovalbumin protein utama putih telur dan kasein protein utama susu. Ferritin jaringan hewan merupakan protein penyimpan besi. 4. Protein Kontraktil atau Motil Aktin dan meosin adalah protein filament yang berfungsi di dalam system kontraktil otot kerangka dan juga di dalam banyak sel bukan otot. Contoh lain adalah tubulin, protein pembentuk mikrotubul. Protein merupakan komponen utama dalam otot. Kontraksi otot berlangsung akibat pergeseran dua jenis filamen protein.

5. Protein Struktural Banyak protein yang berperan sebagai filamen, kabel, atau lembaran penyanggah untuk memberikan struktur biologi kekuatan atau proteksi. Komponen utama dari urat dan tulang rawan adalah protein serabut kolagen, yang mempunyai daya tenggang yang amat tinggi. Hampir semua komponen kulit adalah kolagen murni. Persendian mengandung elastin, suatu protein structural yang mampu meregang

6. Protein Pertahanan Banyak protein mempertahankan organism dalam melawan serangan oleh spesies lain atau melindungi organisme tersebut dari luka. Imunoglobulin atau antibodi pada vertebrata adalah protein khusus yang dibuat oleh limfosit yang dapat mengenali dan mengendapkan atau menetralkan serangan bakteri, virus atau protein asing dari spesies lain. Fibrinogen dan thrombin merupakan protein penggumpal darah yang menjaga kehilangan darah jika system pembuluh terluka. Bisa ular, toksin bakteri, dan protein tumbuhan beracun, seperti risin. 7. Protein Pengatur Beberapa protein membantu mengatur aktivitas seluler atau fisiologi. Di antara jenis ini terdapat sejumlah hormone, seperti insulin, hormone pertumbuhan, hormo paratiroid, dan repressor yang mengatur biosintesa enzim oleh sel bakteri. Pengaturan urutan ekpresi informasi genetik sangat penting bagi pertumbuhan yang beraturan serta diferensiasi sel. Pada bakteri, protein reseptor merupakan elemen pengatur yang penting untuk meredam segmen spesifik suatu DNA dalam suatu sel. Pada organisme tingkat tinggi, pertumbuhan dan diferensiasi diatur oleh protein faktor pertumbuhan. Protein dalam sel berperan dalam pengaturan arus eneri dan unsur-unsur.

8. Protein Lain

Monelin, suatu protein tanaman dari Afrika mempunyai rasa yang amat manis selain itu juga ada protein antibeku yang melindungi darah ikan dari pembekuan.. persendian sayap beberapa insekta dibuat dari protein resilin, yang bersifat hamper sempurna elastic.

9. Protein pembangkit dan pengantar impuls saraf Respon sel saraf terhadap rangsang spesifik diperantarai oleh protein reseptor. Protein reseptor yang dapat dipicu oleh molekul kecil spesifik seperti asetilkolin, berperan dalam transmisi impuls saraf pada sinap yang menghubungkan sel-sel saraf. Protein mengandung sinyal-sinyal yang menentukan tujuan akhirnya. Sintesis semua protein (kecuali yang disandikan oleh DNA mitokondria atau kloropas)dimulai di ribosom bebas di sitosol. Paka eukariot, sintesis protein terus berlangsung di sitosol bila protein nasens tersebut tidak mengandung sinyal yang mengarahkan ribosom tersebut ke reticulum endoplasma (RE). Urutan sinyal di ujung amino, baik pada eukariot maupun pada prokariot , terdiri atas suatu penggal hidrofod yang terdiri atas 10 sampai 15 residu dan didahului oleh suatu daerah basa. Partikel pengenal sinyal (signal recognition particle = SRP), suatu gabungan ribonukleo protein, mengenali urutan sinyal tersebut dan membawa ribosom beserta sinyal tersebut ke RE.

Suatu daur GTP-GDP melepaskan urutan sinyal tersebut dari SRP dan melepaskan SRP dari reseptornya. Protein nasens tersebut selanjutnya dipindahkan melintasi membrane RE. Pemindahaan ini terus berlangsung sampai suatu isyarat untuk berhenti terbaca. Terdapatnya urutan sinyal yang banyak dan urutan untuk menghentikan pemindahan menghasilkan protein

yang bolak- balik melintasi dwilapis lipid membran. Sesudah pemindahan ini, sebagaian besara urutan sinyal dihidrolisis. Lumen RE adalah suatu pabrik pelipat protein. Protein kejut panas yang ditenagai ATP bertindak sebagai chaperon yang mengikat protein nasens dan membantu melipatnya dengan tepat. Glikosilasi juga dimulai di RE. Glikoprotein memperoleh bangunan inti yang terdiri atas gula yang terikat N dari suatu donor doliko pirofosfat di RE. Bangunan yang terdiri atas gula sebanyak 14 residu dipindahkan dari pengemban yang sangat hidrofod ini ke rantai samping berupa residu asparagin. Tiga residu glukosa dan satu residu manosa dengan cepat dilepaskan. Vesikel transport membawa protein dari RE ke kompleks Golgi untuk perubahan unit

karbohidrat yang lebih lanjut dan untuk pemilahan. Protein penghuni RE seperti chaperon dikenali melalaui urutan KDEL di ujung karboksil dan ditangkap kembali. Golgi terdiri atas setumpuk kantong membran yang dibedakan atas kompartemen cis, medial, dan trans. Kompartemen cis adalah yang terdekat dengan RE dan menerima vesikelvesikel dari struktur tersebut. Seperangkat vesikel yang lain memindahkan protein kompartemen Golgi, cis ke medial dan selanjutnya ke trans. Unit karbohidrat pada glikoprotein diubah di tiap kompartemen ini. Enzim yang akan dikirim ke lisosom mengandung suatu corak dengan konformasi yang menyebabkan penambahan unit manosa 6-fosfat. Gula fosfat ini dikenal oleh suatu reseptor membran yang membawa glikoprotein ke prelisosom yang selanjutnya melebur dengan lisosom. Pemilihan terutama terjadi kompartemen Golgi trans. Mekanisme molekuler pertunasan dan peleburan, ynag merupakan inti proses pengarahan ke membrane, telah diuraikan dengan pendekatan biokimia dan genetika. Sejumlah factor yang ikut berperan, yaitu protein kecil pengikat GTP (ARF dan protein rab), protein selubung, SNAP, dan SNARE, sudah banyak dipahami. Kebanyakan protein mitokondria disandikan oleh DNA inti dan disintesis oleh ribosom bebas dan sitosol. Protein ini mengandung urutan ujung amino (disebut praurutan mitokondria) dan sinyal-sinyal lain yang mengarahkan masuknya protein ini ke dalam mitokondria dan dengan tepat mendudukan protein tersebut di tempat yang seharusnya, yaitu di membran luar, ruang antarmembran , membrane dalam, atau di matriks. Pemindahan ke matriks mitokondria digerakkan oleh potensial antara kedua sisi membrane dalam. Suatu protein sitosol dapat

diarahkan ke dalam matriks mitokondria dengan cara menggabungkan suatu peraturan mitokondria ke ujung amino. Kloroplas juga mengimpor sebagian besar proteinnya dari luar. Protein tersebut dikirim ke enam memasuki kloroplas atau mitokondria protein harus direntang, sebagian atau seluruhnya. Sebagian besar praurutan protein yang diimpor ke dalam kedua organel ini akan dihidrolisiss sesudah masuk. Protein sitosol yang mengandung suatu urutan SKF di ujung karboksil diarahkan ke perioksisom. Sinyal untuk penempatan di inti memungkinkan protein untuk memasuki inti sel melalui lubang besar di sampul inti. Protein sitosol terlarut dapat ditambahkan ke membrane dengan memberi jangkar berupa suatu gugus miristoil yang diikatkan secara konvalen ke N ujung, suatu gugus palmitoil ke residu sistein di tengah molekul, atau suatu init farnesil (C15) atau geranilgeranil (C20)ke sistein di ujung C. Sejumlah protein permukaan sel ditambahkan ke lapis luar dwilapis membrane oleh suatu unit glikosil fosfatidil inositol (GPI). Protein tertentu diimpor ke dalam sel eukariot secara endositosis yang diperantarai reseptor. Protein yang terikat ke reseptor transmembran menggerombol didalam sumur berlapis membrane plasma. Protein yang bernama klatrin berperan dalam endositosis dengan membentuk suatu kisi polyhedral di sekeliling sumur berlapis. Protein adaptor memilih protein membrane yang akan diendositosis. Vesikel berlapis yang dihasilkan, dengan cepat akan kehilangan cangkang klatrin Karena kerja suatu ATPase yang melepaskaan selubung tersebut. Enzim ini tergolong ke dalam keluarga protein kejut panas. Vesikel tersebut selanjutnya melebur dengan suatu endosom. Keasaman endosom, antara pH 5-6, menyebabkan disosiasi sebagian besar kompleks protein-reseptor dan diusul dengan pemilahan. Banyak virus dan toksin masuk ke dalam sel secara endositosis dengan perantaraan reseptor. Perubahan konformasi yang

disebabkan oleh asam membebaskan keduanya dari endosom untuk masuk ke sitosol. Protein juga dipandu untuk selanjutnya dihancurkan. Ubikitin, suatu protein yang terdapat pada semua eukariot dan hampir tidak berubah selama evolusi, terikat secara kovalen ke protein yang akan dihancurkan tersebut. Ikatan antara karboksil ujung pada ubikitin ke gugus amino e pada protein yang akan dihancurkan memerlukan pengaktifan oleh ATP dan pengenalan suatu petanda. Laju pengikatan ubikitin pada protein sitosol untuk sebagian besar ditentukan oleh sifat gugus amino terujung. Metionin, misalnya, menyebabkan panjangnya waktu paruh.

Sebaliknya, arginin menyebabkan waktu paruh menjadi sangat pendek. Protein yang telah mengikat ubikitin dicerna oleh suatu kompleks protease 26S yang ditenagai oleh ATP.

KATABOLISME PROTEIN Pada hewan tingkat tinggi, protein yang terdapat sebagai bagian dari bahaqn makanannya, dihidrolisis terlebih dahulu sebelum dimanfaatkan lebih lanjut. Peristiwa itu berlangsung dalam saluran pencernaan seperti lambung(stomach) dan dalam usus kecil (intestine). Peruraian protein yang dinamakan proteolisis itu dikataisa oleh enzim-enzim tertentu. 1. PROTEOLISIS Pemecahan protein yang pertama kali terjadi dalam lambung. Enzim yang aktif mendegradasi polimer tersebut adalah pepsin yang disekresikan oleh sel tertentu dalam bentuk nn-aktifnya yaitu pepsinogen. Enzim ini baru aktif apabila pH di mana ia bekerja itu rendah (pH 2-3) dan secara otokatalitik berubah menjadi pepsin. Asam amino bebas yang dihasilkan oleh pepsin ini sedikit sekali. Potongan peptide hasil degradasinya juga masih cukup panjang. Tahap hidrolisis berikutnya terjadi dalam usus kecil 2. TRANSMINASI Sekurang-kurangnya ada 12 dari 20 jenis asam amino melepaskan gugus aminonya melalui reaksi transaminasi yang dikatalis oleh enzim transaminase atau aminotransferase. Hilangnya gugus tersebut menghasilkan asam a-keto. Pada tiap reaksi transfer selalu terdapat sebuah senyawa yang bertindak sebagai donor dan senyawa lain yang berlaku akseptor. Semua enzim transaminase aktivitasnya dibantu oleh gugus prostetis piridokksal-fosfat, yang terikat pada sisa asam amino lisin dari apoenzim. 3. DEAMINASI Pada reaksi ini dapat dijumpai dua tipe atau sub-jalur yang bersifat oksidatif dan lainnya niroksidatif. Yang pertama masih dibedakan atas dasar koenzim yang membantu aktifitas enzim yaitu NAD+ atau FAD. Enzim yang dibantu oleh NAD bernama dehidrogenase sedangkan yang dibantu oleh gugus prostetis FAD/FMN dinamakan oksidase.

4. DEKARBOKSILASI ASAM AMINO Selain dua tipe reaksi transaminasi dan deaminasi yang banyak dijumpai pada pengubahan asam amino, ada sebuah lagi jenis reaksi yang mengubah asam amino menjadi senyawa lain yaitu dekarboksilasi. Reaksi ini menghasilkan sebuah amina. Contohnya ialah proses dekarboksilasi histidin oleh histidin dekarboksilase. Enzim ini mengikat piridoksal-P sebagai gugus prostetisnya. Histamine adalah senyawa vasodilator yang potensial yang terbentuk dan dilepas ke dalam jaringan tertentu sebagai akibat peristiwa hipersensitivitas alergik.

ANABOLISME PROTEIN Peranan DNA dan RNA dalam sintesis protein Sintesis protein membutuhkan bahan dasar asam amino, dan berlangsung di dalam inti sel dan ribosom. Secara garis besar, sintesis protein berlangsung melalui dua tahap, yaitu transkripsi dan translasi. Sintesis ini melibatkan DNA, RNA dan ribosom. a. Transkipsi Transkipsi adalah pembentukan mRNA (messenger RNA/RNA duta) dari salah satu pita DNA dengan bantuan enzim RNA polimerase. mRNA membawa pesan DNA untuk memilih polipeptida yang sesuai dalam sintesis protein. Informasi genetic dicetak dalam bentuk kode oleh RNA di dalam inti sel. Pembawa informasi / kode ini adalah mRNA. Kode-kode tercermin pada urutan pengulangan basa nitrogen yang teratur dalam mRNA. Ini berarti kode / informasi adalah mRNA itu sendiri. Tahapan transkripsi adalah sebagai berikut : 1. RNA polymerase melekat pada molekul DNA sehingga menyebabkan sebagian dari double helix membuka.

2. Akibat terbentuknya pita DNA, basa-basa pada salah satu pita menjadi bebas, sehingga member kempatan basa-basa pasangannya menyusun mRNA. Misalnya : timin (T) dari DNA akan membentuk adenine (A) pada mRNA; sitosin dari DNA akan membentuk guanine (G) pada mRNA, dan seterusnya. Oleh karena enzim RNA polymerase bergerak di sepanjang pita DNA yang menjadi model, maka jumlah mRNA yang dihasilkan dari transkripsi dapat melebihi DNA. DNA yang melakukan transkripsi adalah DNA sense / template. 3. mRNA yang sudah selesai dicetak akan meninggalkan inti sel menuju sitoplasma dan melekat pada ribosom. Ribosom adalah granula-granula dalam sitoplasma yang berperan dalam protein, biasanya berderet empat atau lima dan disebut polisom. Transkripsi ini mirip dengan replikasi DNA, hanya bedanya : 1. basa urasil RNA mengganti timin DNA 2. mRNA yang terbentuk tidak tetap berpasangan dengan pita DNA pembuatnya, tetapi melepaskan diri meninggal inti sel 3. replikasi DNA memberikan hasil yang tetap di dalam genom, sedangkan pembentukan molekul RNA berlangsung dengan interval dan hasilnya digunakan langsung dalam waktu singkat untuk sintesis protein. b. Translasi Ribosom akan membaca kode yang ada pada mRNA dengan bantuan RNA lain, yakni RNA transfer (tRNA). Di dalam sitoplasma banyak terdapat tRNA, asam-asam amino, dan lebih dari 20 enzim amino asil sintetase. Tahapan translasi adalah sebagai berikut : 1) Pemindahan asa amino dari sitoplasma ke ribosom dilakukan oleh tRNA. Asam amino terlebi dahulu diaktifkan dengan ATP (adenosine trifosfat), proses ini dipengaruhi oleh enzim amino asil sintetase. Hasilnya berupa aminoasil adenosine monofosfat (AA-AMP) dan fosfat organik. 2) AA-AMP diikat oleh tRNA untuk dibawa k ribosom. 3) Ujung bebas tRNA memiliki tiga basa nitrogen pada salah satu sisi yang dapat mengikat asam amino tertentu yang telah diaktifkan. Bagian itu disebut antikodon, yang nantinya berhubungan dengan tiga basa yang disebut kodon pada pita mRNA.

4) mRNA telah melekat di ribosom. Antikodon harus sesuai dengan pasangan basa dari kodon. Jika suatu unit tRNA melepaskan asam amino, ribosom akan bergerak di sepanjang mRNA ketiga basa berikutnya, di mana tRNA lainnya dengan asam amino telah melekat. 5) tRNA yang telah melepaskan asam amino kemudian meninggalkan ribosom. tRNA bebas dalam sitoplasma untuk selanjutnyanmengikat asam amino lain semacam yang telah diaktifkan oleh ATP. tRNA dengan asam amino ini datang ke ribosom, melepas asam amino ke mRNA. Demikian seterusnya sehingga dalam polisom terangkai bermacam-macam asam amino dan menjadi protein. Translasi melalaui tiga tahapan, yaitu inisiasi, elongasi, dan terminasi. Perlu diingat bahwa pada setiap tahap diperlukan enzim dan dua tahap pertama memerlukan energi. Jadi, dalam ribosom terjadi penerjemahan urutan nukleotida DNA ke dalam bentuk protein. Urutan singkat sintesis protein adalah seperti berikut ini : 1) DNA membentuk mRNA membawa kode sesuai urutan basa N-nya. 2) mRNA meninggalkan inti, pergi ke ribosom dalam sitoplasma. 3) tRNA datang membawa asam amino yang sesuai dengan kode yang dibawa oleh mRNA. tRNA ini bergabung dengan mRNA sesuai dengan kode pasangan basa Nnya yang seharusnya. 4) Asam-asam amino akan berjajar-jajar dalam urutan yang sesuai dengan kode sehingga terbentuklah protein yang diharapkan. 5) Protein yang terbentuk merupakan enzim yang mengatur metabolism sel reproduksi.

ASAM AMINO Suatu protein adalah suatu poliamida. Hidrolisis menghasilkan asam-asam amino- dengan konfigurasi (L) pada karbon . Asam-asam amino menjalani suatu reaksi asam-basa dalam (internal) dan menghasilkan ion dipolar.

Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Suatu asam amino- terdiri dari gugus amino, gugus hidroksil, atom H dan gugus R tertentu, yang semuanya terikat pada atom karbon . Atom karbon ini disebut karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam). Gugus R menyatakan rantai samping. Umumnya pada protein ditemukan 20 jenis rantai samping yang bervariasi dalam ukuran, bentuk, muatan, kapasitas pengikatan hidrogen dan reaktivitas kimia. Semua protein pada semua spesies mulai dari bakteri sampai manusia dibentuk dari 20 asam amino yang sama dan tidak pernah berubah selama evolusi. Keanekaragaman fungsi yang diperantai oleh protein dimungkinkan oleh keragaman susunan yang dapat dibuat dari 20 jenis asam amino ini sebagai unsur pembangun. Asam amino yang paling sederhana adalah glisin, yang hanya mempunyai satu atom hidrogen sebagai rantai samping. Asam amino berikut adalah alamin, dengan gugus metil sebagai rantai samping. Rantai samping hidrokarbon yang lebih besar ditemukan pada valin, leusin dan isoleusin. Rntai samping alifatik yang lebih besar ini bersifat hidrofobik menolak

air dan cenderung membentuk kelompok. Struktur tiga-dimensi protein yang larut dalam air akan menjadi stabil oleh rantai samping hidrofobik yang berkelompok untuk menghindari kontak dengan air. Perbedaan ukuran dan bentuk rantai samping hidrokarbon ini memungkinkan protein untuk membentuk struktur yang ringkas dan kompak yang berlubang-lubang. Tiga asam amino dengan rantai samping aromatik juga ditemukan dalam protein. Fenilalani, sesuai dengan namanya mempunyai cincin fenil terikat pada gugus metilen (-CH2-). Cincin aromatik tirosin mempunyai gugus hidroksil sehingga tirosin kurang hidrofobik dibanding dengan fenilalanin. Selain itu, gugus hidroksil juga bersifat reaktif, berbeda dengan rantai samping yang tidak aktif pada asam amino lainnya. Triptofan mempunyai cincin indol yang terikat pada gugus metilen; pada rantai samping ini terdapat tambahan satu atom nitrogen. Fenilalanin dan triptofan sangat hidrofobik. Dua asam amino yaitu serin dan treonin mengandung gugus hidroksil alifatik. Serin dapat dilihat sebagai bentuk alanin terhidoksilasi. Gugus hidoksil pada serin dan treonin membuat keduanya menjadi lebih hidrofilik dan lebih reaktif dibanding dengan alanin dan valin. Asam amino lainnya dalam kelompok 20 asam amino dasar, kecuali glisin, mempunyai satu pusat asimetri (atom karbon ). Glisin satu-satunya asam amino yang bersifat optik inaktif. Asam amino essensial ialah asam yang tidak dapat disintesis oleh suatu organisme dan harus terdapat dalam makanannya. Asam amino asam ialah asam dengan suatu gugus karboksil

dalam rantai sampingnya. Asam amino basa mengandung suatu gugus amino dalam rantai samping. Asam amino netral tidak mengandung CO2H maupun NH2 dalam rantai samping, tetapi dapat mengandung OH, SH, atau gugus polar lain. Hubungan silang dalam protein dapat dilaksanakan oleh gugus SH dalam sisteina, yang dapat menghubungkan diri dengan suatu SH lain dalam suatu reaksi oksidasi : 2 RSH RSSR + 2H

Diet manusia harus mengandung sepulu asam --amino esensial. Manusia atau hewan apapun yang lebih tinggi tidak dapat menyintesis kesepuluh asam amino ini dalam jumlah yang memadai untuk mendukung pertumbuhan bayi atau mempertahankan kesehatan orang dewasa. Dalam bentuk protein, asam amino melaksanakan banyak fungsi structural, hormonal, dan katalitik yang esensial bagi kehidupan. Karena itu, tidaklah mengherankan kalau defek genetik pada metabolisme asam amino dapat mengakibatkan penyakit yang serius. Beberapa penyakit genetik katabolisme asam amino yang relatif langka (misal, penyakit finilketonuria dan maple syrup urine disease) akan menyebabkan retardasi mental dan kematian dini jika tidak ditangani dengan baik. Penyakit genetik lain dapat terjadi akibat gangguan pada kemampuan transportasi asam amino tertentu ke dalam sel. Karena defek pada transportasi ini secara khas mengakibatkan ekskresi satu atau lebih asam amino dengan jumlah yang meningkat ke dalam urine, defek tersebut sering dinamakan aminoasiduria. Disamping perannya dalam protein, asam -amino dan derivatnya juga turut berperan dalam berbagai fungsi intrasel seperti transmisi saraf, pengaturan pertumbuhan sel, dan biosintesis porfirin,purin, pirimidin, serta ureum. Fosforilasi dan defosforilasi asam amino serin, treonin, dan tirosin memainkan peran penting dalam lintasan penghantaran sinyal yang digunakan oleh sel untuk berkomunikasi dengan serta bereaksi terhadap lingkungannya. Asamasam --amino dalam senyawa peptide berbobot molekul rendah memainkan peranan tambahan sebagai hormone, dan baik asam - maupun --amino terdapat dalam antibiotic polipeptida yang diproduksi oleh mikroorganisme.

Asam amino rasemik dapat disintesis dengan pelbagai cara. Titi isolistrik suatu asam amino ialah pH dimana ion dipolar itu secara listrik netral dan tidak bermigrasike anoda maupun katoda. Titik isolistrik bergantung pada keasaman atau kebasaan suatu rantai samping. Reaksi asam amino mencakup reaksi dengan asam dan basa, asilasi dan pengubahan menjadi ungu Ruhemann. Suatu peptida ialah poliamida dengan residu (satuan) asam amino kurang dari 50. Asam amino N-ujung ialah asam amino dengan suatu gugus -amino bebas, sedangkan asam amino C-ujung mempunyai suatu gugus karboksil bebas pada karbon 1. Analisis

residu ujung (dengan menggunakan reagensia seperti reagensia Edman, Sanger, dan Enzim Hidrolitik) untuk menentukan C-dan N- ujung, sedangkan hidrolisis parsial menjadi peptida yang lebih kecil merupakan dua tekhnik untuk menentukan struktur peptide. Dalam sintesis suatu peptida, gugus-gugus reaktif (kecuali gugus yang diinginkan untuk bereaksi) harus diblokade. Suatu gugus karbonat dapat digunakan untuk melindungi suatu gugus karboksil C-ujung. Biosintesis protein dilaksanakan oleh RNA. Urutan pemasukan asam-asam amino ditentukan oleh urutan terletaknya basa (senyawa N heterosikel) dalam mRNA. Sifat Sifat Asam Amino Kode Genetik Menentukan Spesifisitas 20 Asam --Amino Meskipun ada 300 jenis asam amino berbeda di alam, hanya 20 jenis yang merupakan unit monomer untuk membangun tulang-punggung polipeptida protein. Sementara kode genetik tiga-huruf yang jumlahnya tidak banyak dapat mengakomodasi lebih dari 20 asam amino, kode genetik universal yang jumlahnya sangat banyak akan membatasi kodon asam amino yang dapat digunakan pada ke-20 asam --amino. Sebagai akibatnya, semua protein mengandung 20 asam --amino ini dalam proporsi beragam. Asam Amino Tambahan Terdapat dalam Protein Khusus Sementara kebanyakan protein mengandung 20 asam --amino yang sama dengan proporsi bergam, sebagian di antaranya juga mengandung asam-asam amino tambahan. Di luar selenosistein yang terbentuk melalui modifikasi serin yang melekat pada molekul t-RNA, asamasam amino tambahan ini terjadi melalui modifikasi suatu asam amino yang sebelumnya sudah menyatu di dalam peptida atau protein. Modifikasi posttranslasional pada 20 asam amino umum ini mencakup derivatisasi gugus amino terminal-N atau gugus karboksil terminal-C dan derivatisasi rantai-samping asam amino yang terikat pada peptide internal. Contohnya adalah konversi peptidil prolin dan lisin menjadi 4-hidroksiprolin dan 5-hidroksilisin, konversi peptidil glutamate menjadi -karboksiglutamat, dan metilasi, formilasi, asetilasi, prenilasi, serta fosforilasi gugus fungsional. Modifikasi posttranslasional yang tidak dapat dideteksi oleh teknik sequencing (penentuan rangkain) standar mencakup konversi asam-asam amino tertentu dari isomer- menjadi -. Modifikasi ini memperluas keragaman biologis protein melalui perubahan kelarutan, stabilitas, lokasi subseluler, dan interaksinya dengan protein lain untuk berpartisipasi dalam jejaring pemberian sinyal untuk fosforilasi.

Dapus Stryer, Lubert.1995.Biokimia.EGC ; Jakarta Maryati, Sri dkk.2008.Biologi.Erlangga ; Jakarta Fessenden, Ralp J. dan Joan S. Fessenden.2010.Kimia Organik Jilid 2.Erlangga ; Jakarta Murray, Robert k.2003.biokimia.egc;jakarta