Enzimas y energa.

Enzimas.
Biomolculas de naturaleza proteica que actan como catalizadores de muchas de las funciones celulares.
Aumentan el ndice de una reaccin. No cambia la lnea final de la ecuacin. No cambia la naturaleza de la reaccin o resultado final.

 Las nicas excepciones son las ribozimas.

Mecanismos de accin.
Cada enzima tiene una conformacin nica de aminocidos que le dan caractersticas tridimensionales.

 Las molculas reactivas tienen formas especficas para adaptarse a los sitios activos. De esto se deriva el modelo de llavecerradura.

 La enzima puede adaptarse temporalmente a los sustratos por medio del ajuste inducido.

Nomenclatura de las enzimas.

La Unin Internacional de Bioqumica clasifica a las enzimas en las siguientes seis clases, con base en el tipo de reaccin que catalizan:
Oxidorreductasas. Transferasas. Hidrolasas. Liasas. Isomerasas. Ligasas.

 El nombre de cualquier enzima se deduce de la siguiente forma: Sustratos + tipo de reaccin + sufijo asa Se siguen utilizando nombres triviales como:
Tripsina Pepsina Diaforasa

Actividad enzimtica.
El ndice de una reaccin catalizada depende de:
Temperatura de la solucin. Concentracin de la enzima, cofactores. pH Control gentico.

sustratos

Temperatura y pH.
Un aumento de la temperatura incrementar el ndice de reacciones no catalizadas por enzimas. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen patrones parecidos.

 Cada enzima tiene un pH en el cual su actividad sobre la reaccin alcanza un punto ptimo. Al cambiar el pH, el ndice de reaccin disminuir. Esta disfuncin es causada por los cambios de conformacin de la enzima y de los grupos R de los sitios activos.

Cofactores y coenzimas.
El estado puro o inicial de una enzima es la inactivacin. Algunos iones y molculas son necesarios para activar la enzima. Estos se llaman:
Cofactores. Coenzimas.

Reacciones reversibles.