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de ellas debe producir productos especficos. Como en una fabrica esta maquinaria que facilita esta transformacin en las clalas son las enzimas.
En una misma clula coexisten sustratos y enzimas de reacciones de sntesis y degradacin. Las enzimas suelen estar dispuestas en lneas de ensamblaje para llevar a cabo los pasos esenciales necesarios en una ruta metablica.
necesidades celulares, es necesaria la regulacin enzimtica. Esta regulacin se puede realizar sobre la actividad de enzimas ya sintetizadas o sobre la cantidad de enzima. La cantidad se modifica por degradacin o por sntesis de las enzimas. En las clulas eucariotas la compartimentacin es otra forma de regular el funcionamiento simultneo de distintas reacciones; por ejemplo la degradacin de los cidos grasos ocurre en la mitocondria y su sntesis en el citoplasma.
la accin de inhibidores, por la accin de moduladores alostricos sobre enzimas alostricas o por modificacin covalente de la enzima.
(compiten) directamente los sustratos y los productos por la enzima de la reaccin. El producto puede actuar como inhibidor competitivo del sustrato. Ejemplo: la fosforilacin de la glucosa, donde la hexoquinasa es inhibida por la glucosa-6fosfato.
La regulacin del conjunto de la va est a cargo de enzimas reguladoras o enzimas alostricas. Las enzimas alostricas catalizan pasos ubicados al principio de la va o en puntos de ramificacin de la misma y su actividad est modulada por la unin de molculas fisiolgicamente importantes que se conocen como efectores o moduladores. Estas enzimas tienen muchas veces estructura cuaternaria y cada molcula de enzima tiene varios sitios activos.
cambios conformacionales que se trasmiten a travs de la molcula de la protena hasta el sitio activo alterando las propiedades catalticas de la enzima.
heteroalosterismo.
Homoalosterismo: la unin de una molcula de sustrato al primer sitio activo produce un aumento de afinidad del segundo sitio por otra molcula de sustrato y as sucesivamente (efecto cooperativo). Ejemplo la hemoglobina por el O2
Heteroalosteriamo: Regulacin de la actividad enzimtica por la unin de otras molculas efectoras (efectores heteroalostricos: inhibidores o activadores). Ejemplo la hemoglobina por elCO2, BPG, H+ .
moduladores positivos y los que disminuyen la actividad cataltica se conocen como moduladores negativos.
forma activa a inactiva debido a la formacin o rotura reversible o irreversible de enlaces covalentes. Esta es una modificacin covalente reversible.
de regulacin que permite el pasaje de una forma activa a una forma inactiva.
Un ejemplo de este tipo de regulacin es la unin de
un grupo fosfato a un OH (fosforilacin) de un residuo de aminocido de la molcula de enzima que permite la transformacin de una forma en otra.
la cadena proteica y, como consecuencia, el nuevo ordenamiento (plegamiento) permite la formacin del sitio activo en la molcula.