Los carbohidratos este nombre viene de la frmula emprica de estos compuestos (CH2O)n son aldehdos y cetonas de polialcoholes.

s. Se clasifican en funcin del tipo y nmero de productos que se forman al hidrolizarse en medio cido: Monosacridos: carbohidratos que no pueden hidrolizarse. Disacridos: al hidrolizarse producen dos monosacridos (iguales o diferentes). Oligosacridos: al hidrolizarse dan de tres a diez molculas de monosacridos. Polisacridos: al hidrolizarse producen ms de diez molculas de monosacridos. MONOSACARIDOS En forma slida son de color blanco, cristalinos, muy solubles en agua e insolubles en disolventes no polares. La mayora tienen sabor dulce. Como hemos visto, no pueden ser hidrolizados en molculas ms sencillas. Son los azcares ms sencillos, son aldehdos (aldosas) o cetonas (cetosas) con dos o ms grupos hidroxilo.

QU ES UNA ENZIMA?

Las enzimas son protenas que ayudan a que las reacciones qumicas ocurran con mayor rapidez. Sin enzimas nuestros cuerpos se detendran en seco. En este experimento, las enzimas que estamos utilizando provienen del ablandador de carnes y cortan las protenas tal como un par de tijeras. Despus del paso del detergente, la ltima pregunta fue: Qu es lo que tienes en tu sopa de arvejas? Las membranas celular y nuclear han sido rotas, al igual que todas las membranas de los organelos, como las que rodean a las mitocondrias y cloroplastos. Entonces qu es lo que queda?

Protenas Carbohidratos (azcares) ADN

El ADN en el ncleo de la clula est moldeado, doblado y protegido por protenas. El ablandador de carne corta las protenas separndolas del ADN.

PROTENAS

Composicin qumica y clasificacin de las protenas. Los aminocidos. Que Son Los Aminocidos? Lista de aminocidos. Los pptidos y el enlace peptdico. Estructura de las protenas. Estructura primaria. Estructura Secundaria. Estructura terciaria.

Estructura Cuaternaria Propiedades de las protenas. Valor biolgico de las protenas. Necesidades diarias de protenas. Protenas de origen vegetal o animal? Funciones. Las enzimas.

COMPOSICIN QUMICA Y CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS. Las protenas son los materiales que desempean un mayor numero de funciones en las clulas de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura bsica de los tejidos (msculos, tendones, piel, uas, etc.) y, por otro, desempean funciones metablicas y reguladoras (asimilacin de nutrientes, transporte de oxgeno y de grasas en la sangre, inactivacin de materiales txicos o peligrosos, etc.). Tambin son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del cdigo gentico (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraos en el sistema inmunitario. Son macromolculas orgnicas, constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc... Estos elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales llamados AMINOCIDOS, a los cuales podramos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas segn estn formadas respectivamente slo por aminocidos o bien por aminocidos ms otras molculas o elementos adicionales no aminoacdicos.

LOS AMINOCIDOS. QUE SON LOS AMINOCIDOS? Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce. Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas denominadas Protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus protenas especficas consumidas por la sola accin de vivir. Los alimentos que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no se absorben normalmente en tal constitucin sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrlisis" o rotura), causado por el proceso de digestin, atraviesan la pared intestinal en forma de aminocidos y cadenas cortas de pptidos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguneo y, desde all, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las protenas, consumidas durante el ciclo vital. Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semiindispensables". Son estos 10 aminocidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentacin y, con ms razn, en los momentos en que el organismo ms los necesita: en la disfuncin o enfermedad. Los aminocidos esenciales ms problemticos son el triptfano, la lisina y la metionina. Es tpica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubrculos constituyen la base de la alimentacin. Los dficit de aminocidos esenciales afectan mucho ms a los nios que a los adultos. Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminocido esenciales) no ser posible sintetizar ninguna de las protenas en la que sea requerido dicho aminocido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutricin, segn cual sea el aminocido limitante.

Pulsando aqu

puedes ver una detallada lista de Aminocidos (esenciales y no esenciales) y funcin de cada una de ellos:

En esta imagen puede verse la frmula de los 20 aminocidos ms importantes , en color negro la parte comn, mientras que en color azul puede verse la parte variable, que da a los aminocidos distinto comportamiento.

LOS PPTIDOS Y EL ENLACE PEPTDICO. Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales

como:

Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor de 10. Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2. Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3. Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.

etc...

Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor de 10. Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos (-NH-CH-CO-), es idntico a todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por extensin, de unas protenas a otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos. Si la hidrlisis de una protena produce nicamente aminocidos, la protena se denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgnicos o inorgnicos, denominados grupo prosttico, la protena se llama conjugada. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.

Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

Estructura Secundaria. La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: 1. La a(alfa)-hlice 2. La conformacin beta

esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

Estructura terciaria La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria..

Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales, etc. Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. los puentes de hidrgeno. los puentes elctricos. las interacciones hifrfobas.

Estructura Cuaternaria Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

PROPIEDADES DE PROTENAS Desnaturalizacin. Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin,

muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin. VALOR BIOLGICO DE LAS PROTENAS El conjunto de los aminocidos esenciales slo est presente en las protenas de origen animal. En la mayora de los vegetales siempre hay alguno que no est presente en cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biolgica de una determinada protena por su capacidad de aportar todos los aminocidos necesarios para los seres humanos. La calidad biolgica de una protena ser mayor cuanto ms similar sea su composicin a la de las protenas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrn con el que se compara el valor biolgico de las dems protenas de la dieta. Por otro lado, no todas las protenas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilizacin neta de una determinada protena, o aporte proteico neto, es la relacin entre el nitrgeno que contiene y el que el organismo retiene. Hay protenas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener menor valor biolgico que otras protenas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo.

NECESIDADES DIARIAS DE PROTENAS La cantidad de protenas que se requieren cada da es un tema controvertido, puesto que depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el perodo de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros riones, que pueden hacer variar el grado de asimilacin o las prdidas de nitrgeno por las heces y la orina. Tambin depende del valor biolgico de las protenas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se refieren a protenas de alto valor biolgico. Si no lo son, las necesidades sern an mayores. En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de protenas al da para un adulto sano. La Organizacin Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary Allowences publicadas en EE.UU. por la National Academic Science) recomiendan un valor de 0,8 gr. por kilogramo de peso y da. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan. El mximo de protenas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema an ms delicado. Las protenas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el crecimiento o para el recambio proteico, se

queman en las clulas para producir energa. A pesar de que tienen un rendimiento energtico igual al de los glcidos, (unas 4 Kilocaloras por gramo) su combustin es ms compleja y dejan residuos metablicos, como el amoniaco, que son txicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de eliminacin, pero todo exceso de protenas supone cierto grado de intoxicacin que provoca la destruccin de tejidos y, en ltima instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer ms protenas de las estrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades. Por otro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas a cabo en los ltimos aos por el doctor alemn Lothar Wendt, han demostrado que los aminocidos se acumulan en las membranas basales de los capilares sanguneos para ser utilizados rpidamente en caso de necesidad. Esto supone que cuando hay un exceso de protenas en la dieta, los aminocidos resultantes siguen acumulndose, llegando a dificultar el paso de nutrientes de la sangre a las clulas (microangiopata). Estas investigaciones parecen abrir un amplio campo de posibilidades en el tratamiento a travs de la alimentacin de gran parte de las enfermedades cardiovasculares, que tan frecuentes se han vuelto en occidente desde que se generaliz el consumo indiscriminado de carne. PROTENAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMAL? Puesto que slo asimilamos aminocidos y no protenas completas, el organismo no puede distinguir si estos aminocidos provienen de protenas de origen animal o vegetal. Comparando ambos tipos de protenas podemos sealar:

Las protenas de origen animal son molculas mucho ms grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminocidos. En general, su valor biolgico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son ms difciles de digerir, puesto que hay mayor nmero de enlaces entre aminocidos por romper. Combinando adecuadamente las protenas vegetales (legumbres con cereales o lcteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminocidos equilibrado. Por ejemplo, las protenas del arroz contienen todos los aminocidos esenciales, pero son escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad biolgica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayora de los productos de origen animal.

Al tomar protenas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos tambin todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, cido rico, etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actan como txicos en nuestro organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no estn presentes estos derivados nitrogenados. Los txicos de la carne se pueden evitar consumiendo las protenas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. En cualquier caso, siempre sern preferibles los huevos y los lcteos a las carnes, pescados y aves. En este sentido, tambin preferiremos los pescados a las aves, y las aves a las carnes rojas o de cerdo. La protena animal suele ir acompaada de grasas de origen animal, en su mayor parte saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de cidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecerenfermedades cardiovasculares. En general, se recomienda que una tercera parte de las protenas que comamos sean de origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido slo con protenas vegetales. Eso s, teniendo la precaucin de combinar estos alimentos en funcin de sus aminocidos limitantes. El problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar ms bien en el dficit de algunas vitaminas, como la B12, o deminerales, como el hierro. FUNCIONES Las protenas desempean distintas funciones en los seres vivos, como se observa en la tabla siguiente: Tipos Enzimas Reserva Transportadoras Protectoras en la sangre Hormonas Estructurales Contrctiles Ejemplos cido-grasosintetosa Ovoalbmina Hemoglobina Anticuerpos Insulina Colgeno Miosina Localizacin o funcin Cataliza la sntesis de cidos grasos. Clara de huevo. Transporta el oxgeno en la sangre. Bloquean a sustancias extraas. Regula el metabolismo de la glucosa. Tendones, cartlagos, pelos. Constituyente de las fibras musculares

El mayor grupo lo constituyen las enzimas, que son los biocatalizadores de todos los procesos qumicos que tienen lugar en los seres vivos. Las enzimas, en su gran mayora, son especficas para cada reaccin, de ah su gran nmero. Como son catalizadores,

actan disminuyendo la energa de activacin, combinndose con los reaccionantes para producir un estado intermedio con menor energa de activacin que el estado de transicin de la reaccin no catalizada. Una vez formados los productos de la reaccin, la enzima se recupera. Ampliemos que son las enzimas y como actan: LAS ENZIMAS En todos los organismos es preciso sintetizar macromolculas a partir de molculas sencillas, y para establecer los enlaces entre stas se necesita energa. Esta energa se consigue rompiendo los enlaces qumicos internos de otras macromolculas, sustancias de reserva o alimentos. Todo ello comporta una serie de reacciones coordinadas cuyo conjunto se denomina metabolismo. Dado que las sustancias que intervienen en estas reacciones son, generalmente, muy estables, se requerira una gran cantidad de energa para que reaccionaran entre s, ya que, si no, la velocidad de reaccin sera nula o demasiado lenta. Para acelerar la reaccin en un laboratorio bastara con aumentar la temperatura o bien con aadir un catalizador, es decir, una sustancia que aumente la velocidad de la reaccin. En los seres vivos, un aumento de temperatura puede provocar la muerte, por lo que se opta por la otra posibilidad, es decir, el concurso de catalizadores biolgicos o biocatalizadores. Las molculas que desempean esta funcin son las enzimas. Las enzimas son, protenas globulares capaces de catalizar las reacciones metablicas. Son solubles en agua y se difunden bien en los lquidos orgnicos. Pueden actuar a nivel intracelular, es decir, en el interior de la clula donde se han formado, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan. Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores: la primera es que durante la reaccin no se alteran, y la segunda es que no desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga ms producto, sino que simplemente favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo. Las enzimas, a diferencia de los catalizadores no biolgicos, presentan una gran especificidad, actan a temperatura ambiente y consiguen un aumento de la velocidad de reaccin de un milln a un trilln de veces. ACTIVIDAD ENZIMTICA. En toda reaccin qumica se produce una transformacin de unas sustancias iniciales, denominadas reactivos o sustratos (S), en unas sustancias finales o productos (P). Esta transformacin no se verifica directamente, ya que es necesario un paso intermedio en el cual el reactivo se active, de forma que sus enlaces se debiliten y se favorezca su ruptura. Este paso intermedio recibe el nombre de complejo activado y requiere un aporte

de energa, generalmente en forma de calor, que se conoce como energa de activacin

Las enzimas pueden actuar de dos formas: unas, fijndose mediante enlaces fuertes (covalentes) al sustrato, de modo que se debiliten sus enlaces y que no haga falta tanta energa para romperlos; y otras, atrayendo a las sustancias reaccionantes hacia su superficie de modo que aumente la posibilidad de encuentro y que la reaccin se produzca ms fcilmente. Las enzimas, una vez que han realizado la transformacin del sustrato o sustratos en productos, se liberan rpidamente de ellos para permitir el acceso a otros sustratos .Lipidos Grupo de compuestos insolubles en aqua,de unidad monomrica cidos grasos, con funciones diversas como:

almacenamiento de energa estructural (membrana plasmtica) pigmentos agentes formadores de emulsiones hormonas mensajeros intracelulares

cidos Grasos

cido carboxilo unido a una cadena hidrocarbonada de 4 a 36 C (carbono) que esta en su forma ms reducida. La cadena hidrocarbonada pupede estas saturada, o sea, con enlaces simples; o insaturada, con enlaces dobles. Las saturadas son lineales y las insaturadas , con enlaces dobles.

Saturado

Insaturado Las saturadas son lineales y las insaturadaspresentan un ngulo en la(s) zona(s) del doble enlace.

Su nomenclatura comienza con el nmero de C que componen el cido, separado por dos puntos del nmero de dobles enlaces que se acompaa por un parentesis que contiene un delta con el que se indica la posicin de los dobles enlaces. El carbono 1 es el del cido carboxilo. Ej: cido lurico 12:0 -->saturado cido oleico 18:1(delta 9) --> insaturado.

Funciones: Determinadas por el largo de la cadena hidrocarbonada y el nmero de dobles enlaces. A t ambiente los cidos grasos saturados con cadenas de 12 a 24 C tienen consistencia semisolidad (cerosa) en cambio, los insaturados tienen consistencia lquida (aceitosa). Esto debido a que existe un mayor nmero de interacciones entre cadenas lineales que tienden a ordenase mejor formando sustancias ms slidas.A pH=7, el grupo carboxilo esta ionizado. En animales vertebrados, los cidos grasos circulan en la sangre unidos a una protena transportadora llamada albmina srica.

Triacilgliceroles cidos grasos saturados e insaturados que pueden combinarse con el glicerol para formar triacilglicerol o triglicridos. Este es un compuesto comn para el almacenamiento energtico en clulas eucariontes. Son hidrofbicos y se almacenan como gotas en clulas especiales.La almacenacin de energa en trigliceridos tiene una ventaja por sobre los carbohidratos que no se acumula agua de hidratacin y que en la oxidacin rinden ms de 2 veces. Los aceites y grasas presentes en los alimentos animales son genrealmente una mezcla de trigliceridos saturados e insaturados. La nion de los trigliceridos puede ser hidrolisada por cido o lcalis. El calentamiento de las grasas animales con NaOH o KOH produce glicerol y las sales de Na+ o K+ de los cidos grasos, conocidas como jabones. A este proceso se le denomina saponificacin.

Los jabones ayudan a solubilizar o dispersar materiales insolubles en agua, formando agregados microscpicos o micelas. Los triglicridos pueden ser hidrolizados por enzimas llamadas lipasas y liberan los cidos grasos que son transportados en la sangre (en el instentino hay lipasas y tambinen los adipocitos).

Las ceras.

Formadas por cidos grasos de cadenas de 14 a 36 C unidas por un enlace ester a alcoholes de cadena larga de 16 a 30 carbonos. El punto de fusin de las ceras es mayor que el de los trigliceridos (60 -100) por lo que son generalmente slidas a t ambiente. Lpidos de la membrana. Existen tres tipos principales de lpidos de membrana: 1. glicerofosfolpidos 2. esfingolpidos 3. esteroles. 1.- Glicerofosfolpidos Estos lpidos de membrana son fosfolpidos y estn formados por glicerol unido en el C1 a un cido graso saturado, en C2 a un cido graso insaturado y en C3 a un grupo fosfato y a un alcohol polar. 2.- Esfingolpidos

Este tipo de lpidos tambin forma parte de ciertas membranas. entre los esfingolpidos tamben hay un tipo de fosfolpido que es el esfingomielina. Los esfingolpidos no contienen glicerol y estn formados por una molcula de alcohol aminada de cadena larga que es la esfingosina unida en el C2 que lleva un grupo amino que est unido a un cido graso saturado y el C1 puede estar unido a un grupo fosfato y al alcohol colina o a uno o ms azcares.Cuando se une un cido graso en enlace amida al -NH2, el compuesto que se obtiene es una ceramida, la que es la unidad estructural fundamental de todos los esfingolpidos. Existen tres subclases de esfingolpidos: 1. esfingomielinas: contienen fosfocolina o fosfoetanolamina como grupo de cabeza polar, se encuentra en las membranas plasmticas de las clulas animales; principalmente en la vaina de mielina. 2. glucolpidos o glucoesfongolpidos: son neutros y estn asociados a un azcar (o ms) se ubican principalmente en la cara externa de la membrana celular. Existen

los cerebrsidos que tienen un solo azcar unido a la ceramida, denominados asi por su ubicacin en el SN, en las membranas plasmticas de los tejidos nerviosos, cuando se unen a una galactosa. Cuando se unen a una glucosa, pertenecen a las membranas plasmticas de las clulas no nerviosas. 3. glanglisidos: formados por una cabeza polar muy grande que contiene varias unidades glucdicas. La principal funcin de los esfingolpidos es el reconocimiento biolgico. Es ms, los grupos sanguneos estan determinados por ellos. Los glicerofosfolpidos de las membranas son constantemente renovadas ya que son degradadas y reemplazadas por las fosfolipasas, que rompen especificamente los istintos tipos de uniones. Las fosfolipasas A remueven los cidos grasos del C1 y C2, dejando un lisofosolpido libre que es degradado por lisofosfolipasas para remover el fosfolipido. La degradacin de fosfolpidos permite la expresin de seales extracelulares que activan a una fosfolipasa C que rompe los fosfatidilinositoles, liberando diacilglicerol e inositol fosfato, los que actuan como mensajeros intracelulares . Otros estimulos extracelulares activan a algunas fosfolipasas A que liberan cido araquidnico que sirve para la sntesis de prostaglandinas, que tamben son segundos mensajeros.

3.- Esteroles. Formadores de membrana en menor medida que los dos grupos anteriores. Derivados del colesterol. Los esteroles no contienen cidos grasos como los esfingolpidos y glicerofosfolpidos . El anillo de colesterol se forma a partir de la condensacin de unidades de isoprenos. El colesterol y sus derivados son molculas planares que tiene un grupo polar (-OH) en el C3 y una larga cadena aliftica en el C17. En algunos eucariontes existe el estigmasterol, en vez de colesterol en las membranas. Existen muchas molculas derivadas del colesterol que tienen diversas funciones tales como los cidos biliares, hormonas esreroidales y la vitamina D3.

cidos nucleicos

Los cidos nucleicos (AN) fueron descubiertos por Freidrich Miescher en 1869.

En la naturaleza existen solo dos tipos de cidos nucleicos: El ADN (cido desoxirribonucleico) y el ARN (cido ribonucleico) y estn presentes en todas las clulas. Su funcin biolgica no qued plenamente confirmada hasta que Avery y sus colaboradores demostraron en 1944 que el ADN era la molcula portadora de la informacin gentica. Los cidos nucleicos tienen al menos dos funciones: trasmitir las caractersticas hereditarias de una generacin a la siguiente y dirigir la sntesis de protenas especficas. Tanto la molcula de ARN como la molcula de ADN tienen una estructura de forma helicoidal. Qumicamente, estos cidos estn formados, como dijimos, por unidades llamadas nucletidos: cada nucletido a su vez, est formado por tres tipos de compuestos: Freidrich Miescher

1. Una pentosa o azcar de cinco carbonos: se conocen dos tipos de pentosas que forman parte de los nucletidos, la ribosa y la desoxirribosa, esta ltima se diferencia de la primera por que le falta un oxgeno y de all su nombre. El ADN slo tiene desoxirribosa y el ARN tiene slo ribosa, y de la pentosa que llevan se ha derivado su nombre, cido desoxirribonucleico y cido ribonucleico, respectivamente.

Las dos pentosas

2. Una base nitrogenada: que son compuestos anillados que contienen nitrgeno. Se pueden identificar cinco de ellas: adenina, guanina, citosina, uracilo y timina.

Las cinco bases nitrogenadas

3. Un radical fosfato: es derivado del cido fosfrico (H3PO4-). Los AN son polmeros lineales en los que la unidad repetitiva, llamadanucletido (figura de la izquierda), est constituida por: (1) una pentosa (la ribosa o la desoxirribosa), (2) cido fosfrico y (3) una base nitrogenada (purina o pirimidina). La unin de la pentosa con una base constituye un nuclesido (zona coloreada de la figura). La unin mediante un enlace ster entre el nuclesido y el cido fosfrico da lugar al nucletido.

La secuencia de los nucletidos determina el cdigo de cada cido nucleico particular. A su vez, este cdigo indica a la clula cmo reproducir un duplicado de s misma o las protenas que necesita para su supervivencia.

El ADN y el ARN se diferencian porque: - el peso molecular del ADN es generalmente mayor que el del ARN - el azcar del ARN es ribosa, y el del ADN es desoxirribosa - el ARN contiene la base nitrogenada uracilo, mientras que el ADN presenta timina La configuracin espacial del ADN es la de un doble helicoide, mientras que el ARN es un polinucletido lineal, que ocasionalmente puede presentar apareamientos intracatenarios cido Desoxirribonucleico (ADN) El cido Desoxirribonucleico o ADN (en ingls DNA) contiene la informacin gentica de todos los seres vivos. Cada especie viviente tiene su propio ADN y en los humanos es esta cadena la que determina las caractersticas individuales, desde el color de los ojos y el talento musical hasta la propensin a determinadas enfermedades. Es como el cdigo de barra de todos los organismos vivos que existen en la tierra, que est formado por segmentos llamados genes. La combinacin de genes es especfica para cada organismo y permite individualizarnos.Estos genes provienen de la herencia de nuestros padres y por ello se utiliza los tests de ADN para determinar el parentesco de alguna persona. Adems, se utiliza el ADN para identificar a sospechosos en crmenes (siempre y cuando se cuente con una muestra que los relacione).

Actualmente se ha determinado la composicin del genoma humano que permite identificar y hacer terapias para las enfermedades que se trasmiten genticamente como: enanismo, albinismo, hemofilia, daltonismo, sordera, fibrosis qustica, etc. Agentes mutagnicos y las diferentes alteraciones que pueden producir en el ADN Las mutaciones pueden surgir de forma espontnea (mutaciones naturales) o ser inducidas de manera artificial (mutaciones inducidas) mediante radiaciones y determinadas sustancias qumicas a las que llamamos agentes mutgenos. Estos agentes aumentan significativamente la frecuencia normal de mutacin. As pues, distinguimos:

Molcula de ADN con sus estructura helicoidal

1) Radiaciones, que, segn sus efectos, pueden ser: a) No ionizantes, como los rayos ultravioleta (UV) que son muy absorbidas por el ADN y favorecen la formacin de enlaces covalentes entre pirimidinas contiguas (dmeros de timina, por ejemplo) y la aparicin de formas tautmeras que originan mutaciones gnicas. b) Ionizantes, como los rayos X y los rayos gamma, que son mucho ms energticos que los UV; pueden originar formas tautomricas, romper los anillos de las bases nitrogenadas o los enlaces fosfodister con la correspondiente rotura del ADN y, por consiguiente, de los cromosomas. 2) Sustancias qumicas que reaccionan con el ADN y que pueden provocar las alteraciones siguientes: a) Modificacin de bases nitrogenadas. As, el HNO2 las desamina, la hidroxilamina les adiciona grupos hidroxilo, el gas mostaza aade grupos metilo, etilo, ... Otra imagen para la molcula de ADN

b) Sustitucin de una base por otra anloga. Esto provoca emparejamientos entre bases distintas de las complementarias. c) Intercalacin de molculas. Se trata de molculas parecidas a un par de bases enlazadas, capaces de alojarse entre los pares de bases del ADN. Cuando se produce la duplicacin pueden surgir inserciones o deleciones de un par de bases con el correspondiente desplazamiento en la pauta de lectura. cido Ribonucleico (ARN): El ayudante del ADN cido nucleico formado por nucletidos en los que el azcar es ribosa, y las bases nitrogenadas son adenina, uracilo, citosina y guanina. Acta como intermediario y complemento de las instrucciones genticas codificadas en el ADN. La informacin gentica est, de alguna manera, escrita en la molcula del ADN, por ello se le conoce como material gentico. Por esto, junto con el cido ribonucleico (ARN) son indispensables para los seres vivos. El ARN hace de ayudante del ADN en la utilizacin de esta informacin. Por eso en una clula eucaritica (que contiene membrana nuclear) al ADN se lo encuentra slo en el ncleo, ya sea formando a los genes, en cambio, al ARN se lo puede encontrar tanto en el ncleo como en el citoplasma. Transcripcin o sntesis a ARN Bsicamente, la relacin entre el ADN, el ARN y las protenas se desarrolla como un flujo de actividad celular. Dicho flujo, que hoy constituye el dogma central de la biologa molecular, podramos graficarlo as: ADN --------> ARN ----------------> PROTEINAS replicacin --> transcripcin --> traduccin

Descriptivamente, diremos que el ADN dirige su propia replicacin y su transcripcin o sntesis a ARN (reaccin anablica), el cual a su vez dirige su traduccin (reaccin anablica) a protenas. De lo anterior se desprende que la transcripcin (o trascripcin) es el proceso a travs del cual se forma el ARN a partir de la informacin del ADN con la finalidad de sintetizar protenas (traduccin). Para mayor comprensin, el proceso de sntesis de ARN o transcripcin, consiste en hacer una copia complementaria de un trozo de ADN. El ARN se diferencia estructuralmente del ADN en el azcar, que es la ribosa y en una base, el uracilo, que reemplaza a la timina. Adems el ARN es una cadena sencilla. El ADN, por tanto, sera la "copia maestra" de la informacin gentica, que permanece en "reserva" dentro del ncleo. El ARN, en cambio, sera la "copia de trabajo" de la informacin gentica. Este ARN que lleva las instrucciones (traduccin) para la sntesis de protenas se denomina ARN mensajero(ARNm). La replicacin y la transcripcin difieren en un aspecto muy importante, durante la replicacin se copia el cromosoma de ADN completo, pero la transcripcin es selectiva, se puede regular. El ARNm ARN mensajero: molcula de ARN que representa una copia en negativo de las secuencias de aminocidos de un gen. Las secuencias no codificantes (intrones) han sido ya extradas. El ARNm es un completo reflejo de las bases del ADN, es muy heterogneo con respecto al tamao, ya que las protenas varan mucho en sus pesos moleculares. Es capaz de asociarse con ribosomas para la sntesis de protenas y poseen una alta velocidad de recambio. El ARN mensajero es una cadena simple, muy similar a la del ADN, pero difiere en que el azcar que la constituye es ligeramente diferente (se llama Ribosa, mientras que la que integra el ADN es Desoxi Ribosa). Una de las bases nitrogenadas difiere en el ARN y se llama Uracilo, sustituyendo a la Timina. Tipos de ARN Los productos de la transcripcin no son slo ARNm. Existen varios tipos diferentes de ARN, relacionados con la sntesis de protenas. As, existe ARN mensajero (ARNm), ARN ribosmico (ARNr), ARN traductor (ARNt) y un ARN heterogneo nuclear (ARN Hn). Dentro del ADN hay genes que codifican para ARNt y ARNr. ARNHn ARN heterogneo nuclear = ARNm primario: localizado en el ncleo y de tamao variable. Precursor del ARN mensajero, se transforma en l tras la eliminacin de los intrones, las secuencias que no codifican genes. ARNm

Con pocas excepciones el ARNm posee una secuencia de cerca de 200 adeninas (cola de poli A), unida a su extremo 3' que no es codificada por el ADN. Codones y aminocidos La informacin para la sntesis de aminocidos est codificada en forma de tripletes, cada tres bases constituyen un codn que determina un aminocido. Las reglas de correspondencia entre codones y aminocidos constituyen el cdigo gentico. La sntesis de protenas o traduccin tiene lugar en los ribosomas del citoplasma. Los aminocidos son transportados por el ARN de transferencia, especfico para cada uno de ellos, y son llevados hasta el ARN mensajero, dnde se aparean el codn de ste y el anticodn del ARN de transferencia, por complementariedad de bases, y de sta forma se sitan en la posicin que les corresponde. Una vez finalizada la sntesis de una protena, el ARN mensajero queda libre y puede ser ledo de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una protena ya est comenzando otra, con lo cual, una misma molcula de ARN mensajero, est siendo utilizada por varios ribosomas simultneamente.