Glcido Saltar a: navegacin, bsqueda Los glcidos, carbohidratos, hidratos de carbono o sacridos (del griego "azcar") son biomolculas

s compuestas por carbono, hidrgeno y oxgeno y cuyas principales funciones en los seres vivos son de reserva energtica y estructurales. La glucosa, el glucgeno y la celulosa son las formas biolgicas primarias de almacenamiento y consumo de energa; la celulosa tambin cumple con una funcin estructural al formar parte de la pared celular de las clulas vegetales, mientras que la quitina es el principal constituyente del exoesqueleto de los artrpodos. Glucosa - forma dextrgira Fructosa - forma dextrgira

Ribosa - forma furanosa

El trmino "hidrato de carbono" o "carbohidrato" es poco apropiado, ya que estas molculas no son tomos de carbono hidratados, es decir, enlazados a molculas de agua, sino que constan de tomos de carbono unidos a otros grupos funcionales como carbonilo e hidroxilo. Este nombre proviene de la nomenclatura qumica del siglo XIX, ya que las primeras sustancias aisladas respondan a la frmula elemental Cn(H2O)n (donde "n" es un entero 3). De aqu que el trmino "carbono-hidratado" se haya mantenido, si bien posteriormente se demostr que no lo eran. Adems, los textos cientficos anglosajones an insisten en denominarlos carbohydrates lo que induce a pensar que este es su nombre correcto. Del mismo modo, en diettica, se usa con ms frecuencia la denominacin de carbohidratos. Los glcidos pueden sufrir reacciones de esterificacin, aminacin, reduccin, oxidacin, lo cual otorga a cada una de las estructuras una propiedad especfica, como puede ser de solubilidad Sinnimos

Carbohidratos o hidratos de carbono: Ha habido intentos para sustituir el trmino de hidratos de carbono. Desde 1996 el Comit Conjunto de la Unin Internacional de Qumica Pura y Aplicada (International Union of Pure and Applied Chemistry1 ) y de la Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular (International Union of Biochemistry and

Molecular Biology) recomienda el trmino carbohidrato y desaconseja el de hidratos de carbono.

Glcidos: Este nombre proviene de que pueden considerarse derivados de la glucosa por polimerizacin y prdida de agua. El vocablo procede del griego "glycs", que significa dulce. Azcares: Este trmino slo puede usarse para los monosacridos (aldosas y cetosas) y los oligosacridos inferiores (disacridos). En singular (azcar) se utiliza para referirse a la sacarosa o azcar de mesa. Sacridos: Proveniente del griego que significa "azcar". Es la raz principal de los tipos principales de glcidos (monosacridos, disacridos, oligosacridos y polisacridos).

[editar] Caractersticas Los glcidos son compuestos formados en su mayor parte por tomos de carbono e hidrgeno y, en una menor cantidad, de oxgeno. Los glcidos tienen enlaces qumicos difciles de romper de tipo covalente, pero que almacenan gran cantidad de energa, que es liberada cuando la molcula es oxidada. En la naturaleza son un constituyente esencial de los seres vivos, formando parte de biomolculas aisladas o asociadas a otras como las protenas y los lpidos, siendo los compuestos orgnicos ms abundantes en la naturaleza. La glucosa es sintetizada por las plantas verdes mediante la fotosntesis a partir de materia inorgnica (CO2 y H2O). Los glcidos desempean dos papeles fundamentales en los seres vivos. Por un lado son molculas energticas de uso inmediato para las clulas (glucosa) o que se almacenan para su posterior consumo (almidn y glucgeno); 1g proporciona 4 kcal. Por otra parte, algunos polisacridos tienen una importante funcin estructural ya que forman parte de la pared celular de los vegetales (celulosa) o de la cutcula de los artrpodos. [editar] Tipos de glcidos Los glcidos se dividen en monosacridos, disacridos, oligosacridos y polisacridos. [editar] Monosacridos Artculo principal: Monosacrido. Los glcidos ms simples, los monosacridos, estn formados por una sola molcula; no pueden ser hidrolizados a glcidos ms pequeos. La frmula qumica general de un monosacrido no modificado es (CH2O)n, donde n es cualquier nmero igual o mayor a tres, su lmite es de 7 carbonos. Los monosacridos poseen siempre un grupo carbonilo en uno de sus tomos de carbono y grupos hidroxilo en el resto, por lo que pueden considerarse polialcoholes. Por tanto se definen qumicamente como polihidroxialdehdos o pihidroxicetonas.

Los monosacridos se clasifican de acuerdo a tres caractersticas diferentes: la posicin del grupo carbonilo, el nmero de tomos de carbono que contiene y su quiralidad. Si el grupo carbonilo es un aldehdo, el monosacrido es una aldosa; si el grupo carbonilo es una cetona, el monosacrido es una cetosa. Los monosacridos ms pequeos son los que poseen tres tomos de carbono, y son llamados triosas; aquellos con cuatro son llamados tetrosas, lo que poseen cinco son llamados pentosas, seis son llamados hexosas y as sucesivamente. Los sistemas de clasificacin son frecuentemente combinados; por ejemplo, la glucosa es una aldohexosa (un aldehdo de seis tomos de carbono), la ribosa es una aldopentosa (un aldehdo de cinco tomos de carbono) y la fructosa es una cetohexosa (una cetona de seis tomos de carbono). Cada tomo de carbono posee un grupo de hidroxilo (-OH), con la excepcin del primero y el ltimo carbono, todos son asimtricos, hacindolos centros estricos con dos posibles configuraciones cada uno (el -H y -OH pueden estar a cualquier lado del tomo de carbono). Debido a esta asimetra, cada monosacrido posee un cierto nmero de ismeros. Por ejemplo la aldohexosa D-glucosa, tienen la frmula (CH2O)6, de la cual, exceptuando dos de sus seis tomos de carbono, todos son centros quirales, haciendo que la D-glucosa sea uno de los estereoismeros posibles. En el caso del gliceraldehdo, una aldotriosa, existe un par de posibles esteroismeros, los cuales son enantimeros y epmeros (1,3-dihidroxiacetona, la cetosa correspondiente, es una molcula simtrica que no posee centros quirales). La designacin D o L es realizada de acuerdo a la orientacin del carbono asimtrico ms alejados del grupo carbonilo: si el grupo hidroxilo est a la derecha de la molcula es un azcar D, si est a la izquierda es un azcar L. Como los D azcares son los ms comunes, usualmente la letra D es omitida. [editar] Disacridos Artculo principal: Disacrido.

Hidrlisis de la Lactosa. 1. Galactosa. 2. Glucosa. Los disacridos son glcidos formados por dos molculas de monosacridos y, por tanto, al hidrolizarse producen dos monosacridos libres. Los dos monosacridos se unen mediante un enlace covalente conocido como enlace glucosdico, tras una reaccin de deshidratacin que

implica la prdida de un tomo de hidrgeno de un monosacrido y un grupo hidroxilo del otro monosacrido, con la consecuente formacin de una molcula de H2O, de manera que la frmula de los disacridos no modificados es C12H22O11. La sacarosa es el disacrido ms abundante y la principal forma en la cual los glcidos son transportados en las plantas. Est compuesto de una molcula de glucosa y una molcula de fructosa. El nombre sistemtico de la sacarosa , O--D-glucopiranosil-(12)- -D-fructofuransido, indica cuatro cosas:

Sus monosacridos: Glucosa y fructosa.Los glcidos, carbohidratos, hidratos de carbono o sacridos (del griego "azcar") son biomolculas compuestas por carbono, hidrgeno y oxgeno. La glucosa, el glucgeno y el almidn son las formas biolgicas primarias de almacenamiento y consumo de energa; la celulosa forma la pared celular de las clulas vegetales y la quitina es el principal constituyente del exoesqueleto de los artrpodos.

Los glcidos pueden sufrir reacciones de esterificacin, aminacin, reduccin, oxidacin, lo cual otorga a cada una de las estructuras una propiedad especfica, como puede ser de solubilidad.

Disposicin de las molculas en el espacio: La glucosa adopta la forma piranosa y la fructosa una furanosa. Unin de los monosacridos: El carbono anomrico uno (C1) de -glucosa est enlazado en alfa al C2 de la fructosa formando 2-O-(alfa-D-glucopiranosil)-beta-D-fructofuranosido y liberando una molcula de agua. El sufijo -sido indica que el carbono anomrico de ambos monosacridos participan en el enlace glicosdico.

La lactosa, un disacrido compuesto por una molcula de galactosa y una molcula de glucosa, estar presente naturalmente slo en la leche. El nombre sistemtico para la lactosa es O--Dgalactopiranosil-(14)-D-glucopiranosa. Otro disacrido notable incluyen la maltosa (dos glucosa enlazadas -1,4) y la celobiosa (dos glucosa enlazadas -1,4). [editar] Oligosacridos Artculo principal: Oligosacrido.

Estaquiosa, tetrasacrido formado por una glucosa, dos galactosas y una fructosa. Los oligosacridos estn compuestos por tres a diez molculas de monosacridos que al hidrolizarse se liberan. No obstante, la definicin de cuan largo debe ser un glcido para ser considerado oligo o polisacrido vara segn los autores. Segn el nmero de monosacridos de la cadena se tienen los disacaridos (como la lactosa ), tetrasacrido (estaquiosa), pentasacridos, etc. Los oligosacridos se encuentran con frecuencia unidos a protenas, formando las glucoprotenas, como una forma comn de modificacin tras la sntesis proteica. Estas modificaciones post traduccionales incluyen los oligosacridos de Lewis, responsables por las incompatibilidades de los grupos sanguneos, el eptope alfa-Gal responsable del rechazo hiperagudo en xenotrasplante y OGlcNAc modificaciones. [editar] Polisacridos Artculo principal: Polisacrido.

Amilopectina. Los polisacridos son cadenas, ramificadas o no, de ms de diez monosacridos, resultan de la condensacin de muchas molculas de monosacridos con la prdida de varias molculas de agua. Su frmula emprica es: (C6 H10 O5)n. Los polisacridos representan una clase importante de polmeros biolgicos y su funcin en los organismos vivos est relacionada usualmente con estructura o almacenamiento. El almidn es usado como una forma de almacenar monosacridos en las plantas, siendo encontrado en la forma de amilosa y la amilopectina (ramificada). En animales, se usa el glucgeno en vez de almidn el cual es estructuralmente similar pero ms densamente ramificado. Las propiedades del glucgeno le permiten ser metabolizado ms rpidamente, lo cual se ajusta a la vida activa de los animales con locomocin. La celulosa y la quitina son ejemplos de polisacridos estructurales. La celulosa es usada en la pared celular de plantas y otros organismos y es la molcula ms abundante sobre la tierra. La quitina tiene una estructura similar a la celulosa, pero tiene nitrgeno en sus ramas

incrementando as su fuerza. Se encuentra en los exoesqueletos de los artrpodos y en las paredes celulares de muchos hongos. Tiene diversos usos: en hilos para sutura quirrgica. Otros polisacridos incluyen la callosa, la lamia, la rina, el xilano y la galactomanosa.[cita requerida] [editar] Metabolismo de los glcidos Los glcidos representan las principales molculas almacenadas como reserva en los vegetales. Los vegetales almacenan grandes cantidades de almidn producido a partir de la glucosa elaborada por fotosntesis, y en mucha menor proporcin, lpidos (aceites vegetales). Los animales almacenan bsicamente triglicridos (lpidos). Al contrario que los glcidos, los lpidos sirven para almacenar y obtener energa a ms largo plazo. Tambin almacenan cierta cantidad de glucgeno, sobre todo en el msculo y en el hgado. Aunque muchos tejidos y rganos animales pueden usar indistintamente los glcidos y los lpidos como fuente de energa, otros, principalmente los eritrocitos y el tejido nervioso (cerebro), no pueden catabolizar los lpidos y deben ser continuamente abastecidos con glucosa. En el tubo digestivo los polisacridos de la dieta (bsicamente almidn) son hidrolizados por las glucosidasas de los jugos digestivos, rindiendo monosacridos, que son los productos digestivos finales; stos son absorbidos por las clulas del epitelio intestinal e ingresan en el hgado a travs de la circulacin portal, donde, alrededor del 60%, son metabolizados. En el hgado, la glucosa tambin se puede transformar en lpidos que se transportan posteriormente al tejido adiposo. El msculo es un tejido en el que la fermentacin representa una ruta metablica muy importante ya que las clulas musculares pueden vivir durante largos perodos de tiempo en ambientes con baja concentracin de oxgeno. Cuando estas clulas estn trabajando activamente, su requerimiento de energa excede su capacidad de continuar con el metabolismo oxidativo de los hidratos de carbono puesto que la velocidad de esta oxidacin est limitada por la velocidad a la que el oxgeno puede ser renovado en la sangre. El msculo, al contrario que otros tejidos, produce grandes cantidades de lactato que se vierte en la sangre y retorna al hgado para ser transformado en glucosa, proceso metablico conocido como ciclo de Cori. Las principales rutas metablicas de los glcidos son:

Gliclisis. Oxidacin de la glucosa a piruvato. Fermentacin. La glucosa se oxida a lactato (fermentacin lctica), o etanol y CO2 (fermentacin alcohlica. Gluconeognesis. Sntesis de glucosa a partir de precursores no glucdicos. Glucognesis. Sntesis de glucgeno. Ciclo de las pentosas. Sntesis de pentosas para los nucletidos.

En el metabolismo oxidativo encontramos rutas comunes con los lpidos como son el ciclo de Krebs y la cadena respiratoria. Los oligo y polisacridos son degradados inicialmente a monosacridos por enzimas llamadas glicsido hidrolasas. Entonces los monosacridos pueden entrar en las rutas catablicas de la glucosa. La principal hormona que controla el metabolismo de los glcidos es la insulina. [editar] Nutricin Artculo principal: Nutricin.

Los productos derivados del cereal son fuentes ricas de carbohidratos. La concentracin de glcidos en una persona, varan desde los 8,3 a 14,5 g por cada kilogramo de peso corporal. Se propone que el 55-60% de la energa diaria que necesita el organismo humano debe provenir de los glcidos, ya sea obtenidos de alimentos ricos en almidn como las pastas o de las reservas del cuerpo (glucgeno). No es recomendable el consumo abusivo de glcidos tipo azcar por su actividad altamente oxidante: las dietas con muchas caloras o con mucha glucosa aceleran el envejecimiento celular. Se sobreentiende que pueden ser necesarias dietas hipercalricas en climas glidos o en momentos de gran desgaste energtico muscular. Ntese que el sedentarismo o la falta de los suficientes movimientos cotidianos del cuerpo humano provocan una mala metabolizacin de las grasas y de los glcidos. Los glcidos, por su fuerte carcter hidroflico se rodean de partculas de agua ocupando ms espacio en las clulas y son atacados ms fcilmente por las peores enzimas hidrolticas que las protenas o las grasas y por eso son una fuente de obtencin rpida de energa. Las protenas y

grasas son componentes vitales para la construccin de tejido corporal y clulas, y por lo tanto debera ser recomendado no malgastar tales recursos usndolos para la produccin de energa. Los glcidos no son nutrientes esenciales, ya que el cuerpo puede tener toda su energa a partir de la sntesis de protenas y grasas. El cerebro no puede quemar grasas y necesita glucosa para obtener energa del organismo, y as puede sintetizar esta glucosa a partir de protenas. La metabolizacin de las protenas aporta 4 kcal por gramo, mientras que las grasas contienen 9kcal y el alcohol 7 kcal por gramo. Alimentos con altos contenidos en glcidos son pastas, patatas, fibra, cereales y legumbres. Los glcidos ayudan a la desmaterializacin de azcares en la sangre, y gracias a ellos conseguimos que no baje el porcentaje medio de insulina en la sangre. Basado en la evidencia del riesgo a la cardiopata y obesidad, el Instituto de Medicina (Estados Unidos) recomienda que los adultos estadounidenses y canadienses obtengan el 40 al 65% de energa de la dieta a partir de los glcidos.2 La FAO (Food and Agriculture Organization) y la WHO (World Health Organization) recomiendan que las guas de alimentacin nacional establezcan la meta de 55 a 75% del total de la energa a partir de glcidos, pero slo 10% de alimentos a partir de azcar libre (glcidos simples).3 La distincin entre "glcidos buenos" y "glcidos malos" es una distincin carente de base cientfica. Aunque estos conceptos se han utilizado en el diseo de las dietas cetognicas como las dietas bajas en glcidos, las cuales promueven una reduccin en el consumo de granos y almidones en favor de protenas. El resultado es una reduccin en los niveles de insulina usada para metabolizar el azcar y un incremento en el uso de grasas para energa a travs de la cetosis, un proceso tambin conocido como hambre de conejo.[cita requerida] [editar] Enfermedades durante la digestin Si durante la digestin, la degradacin de carbohidratos es deficiente a causa de alguna enfermedad intestinal hereditaria, un trastorno intestinal, desnutricin o frmacos que lesionan la mucosa del intestino delgado, el carbohidrato no digerido llega al intestino grueso, donde produce diarrea osmtica. La fermentacin bacteriana de los compuestos produce grandes volmenes de CO2 y H2, lo que ocasiona clicos abdominales.[cita requerida] [editar] Clasificacin Los nutricionistas y dietistas clasificaban anteriormente los carbohidratos como simples (monosacridos y disacridos) o complejos (oligosacridos y polisacridos). El trmino carbohidrato complejo fue usado por primera vez en la publicacin Dietary Goals for the United States (1977) del Comit seleccionado del Senado, donde los denominaron "frutas, vegetales y granos enteros".4 Las pautas dietticas generalmente recomiendan que los carbohidratos complejos y las fuentes de carbohidratos simples ricas en nutrientes, como frutas y productos lcteos deberan cubrir el grueso del consumo de carbohidratos. Las guas dietticas para los

americanos USDA 2005 prescindieron de la distincin entre simple/complejo, en su lugar recomiendan alimentos integrales y ricos en fibra.5 El ndice glicmico y el sistema de la carga de glicemia son populares mtodos de clasificacin alternativos los cuales clasifican los alimentos ricos en carbohidratos basados en su efecto sobre los niveles de glucosa sangunea. El ndice de insulina es un mtodo de clasificacin similar, ms reciente el cual clasifica los alimentos basado en su efecto sobre los niveles de insulina. Este sistema asume que los alimentos con ndice glicmico alto pueden ser declarados para ser la ingesta de alimentos ms aceptable. El informe conjunto de expertos de la WHO y la FAO, en Dieta, Nutricin y Prevencin de Enfermedades Crnicas (serie de informes tcnicos de la WHO 916), recomienda que el consumo de carbohidratos suponga el 55-75% de la energa diaria, pero restringe el consumo de "azcar libre" a un 10%. [editar] Aplicaciones Los carbohidratos se utilizan para fabricar tejidos, pelculas fotogrficas, plsticos y otros productos. La celulosa se puede convertir en rayn de viscosa y productos de papel. El nitrato de celulosa (nitrocelulosa) se utiliza en pelculas de cine, cemento, plvora de algodn, celuloide y tipos similares de plsticos. El almidn y la pectina, un agente cuajante, se usan en la preparacin de alimentos para el hombre y el ganado. La goma arbiga se usa en medicamentos demulcentes. El agar, un componente de algunos laxantes, se utiliza como agente espesante en los alimentos y como medio para el cultivo bacteriano; tambin en la preparacin de materiales adhesivos, de encolado y emulsiones. La hemicelulosa se emplea para modificar el papel durante su fabricacin. Los dextranos son polisacridos utilizados en medicina como expansores de volumen del plasma sanguneo para contrarrestar las conmociones agudas. Otro hidrato de carbono, el sulfato de heparina, es un anticoagulante de la sangre.

Protena De Wikipedia, la enciclopedia libre Saltar a: navegacin, bsqueda

Estructura tridimensional de la mioglobina. La animacin corresponde a la transicin conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada. Las protenas son molculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. El trmino protena proviene de la palabra francesa protine y esta del griego (proteios), que significa 'prominente, de primera calidad'.1 Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar en protenas simples (holoproteidos), que por hidrlisis dan solo aminocidos o sus derivados; protenas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrlisis dan aminocidos acompaados de sustancias diversas, y protenas derivadas, sustancias formadas por desnaturalizacin y desdoblamiento de las anteriores. Las protenas son indispensables para la vida, sobre todo por su funcin plstica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son protenas).2 Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms verstiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

Estructural. Esta es la funcin ms importante de una protena (Ej: colgeno), Inmunolgica (anticuerpos), Enzimtica (Ej: sacarasa y pepsina), Contrctil (actina y miosina).

Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actan como un tampn qumico), Transduccin de seales (Ej: rodopsina) Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibringeno)

Las protenas estn formadas por aminocidos los cuales a su vez estn formados por enlaces peptdicos para formar esfingocinas. Las protenas de todos los seres vivos estn determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran medida qu protenas tiene una clula, un tejido y un organismo. Caractersticas Los prtidos o protenas son biopolmeros, estn formadas por un gran nmero de unidades estructurales simples repetitivas (monmeros). Debido a su gran tamao, cuando estas molculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con caractersticas que las diferencian de las disoluciones de molculas ms pequeas. Por hidrlisis, las molculas de protena se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Cientos y miles de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena. Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, y casi todas poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido de nitrgeno representa, por trmino medio, 16% de la masa total de la molcula; es decir, cada 6,25 g de protena contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de protena existente en una muestra a partir de la medicin de N de la misma. La sntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las clulas segn las directrices de la informacin suministrada por los genes. Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminocido adyacentes. La secuencia de aminocidos en una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN) mediante el cdigo gentico. Aunque este cdigo gentico especifica los 20 aminocidos "estndar" ms la selenocistena y en ciertos Archaea la pirrolisina, los residuos en una protena sufren a veces modificaciones qumicas en la modificacin postraduccional: antes de que la protena sea funcional en la clula, o como parte de mecanismos de control. Las protenas tambin pueden trabajar juntas para cumplir una funcin particular, a menudo asocindose para formar complejos proteicos estables.

[editar] Funciones Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas constituyentes de los seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas:

Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes; Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre; Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patgenos; Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de desencadenar una respuesta determinada; La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la contraccin; El colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn.

Funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el huevo, o la casena de la leche. Todas las protenas realizan elementales funciones para la vida celular, pero adems cada una de stas cuenta con una funcin ms especfica de cara a nuestro organismo. Debido a sus funciones, se pueden clasificar en: 1. Catlisis: Est formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones qumicas de una manera ms rpida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, sta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos. 2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de protenas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre. 3. Estructural: Este tipo de protenas tienen la funcin de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos as como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto. 4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoprotenas que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraos, o la queratina que protege la piel, as como el fibringeno y protrombina que forman cogulos.

5. Transporte: La funcin de estas protenas es llevar sustancias a travs del organismo a donde sean requeridas. Protenas como la hemoglobina que lleva el oxgeno por medio de la sangre. 6. Receptoras: Este tipo de protenas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la funcin de recibir seales para que la clula pueda realizar su funcin, como acetilcolina que recibe seales para producir la contraccin. [editar] Estructura Artculo principal: Estructura de las protenas.

Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma, presentan una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura o pH pierde la conformacin y su funcin, proceso denominado desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos. Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en cuatro niveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre est presente. Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional:

Estructura primaria.

Estructura secundaria.
o

Nivel de dominio.

Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

A partir del nivel de dominio slo las hay globulares. [editar] Propiedades de las protenas

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad. Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa. Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su estructura primaria. Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

[editar] Desnaturalizacin Artculo principal: Desnaturalizacin de protenas. Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentracin, agitacin molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las protenas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitacin. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformacin globular se rompen y la protena adopta la conformacin filamentosa. De este modo, la capa de molculas de agua no recubre completamente a las molculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre s dando lugar a grandes partculas que precipitan. Adems, sus propiedades biocatalizadoras desaparecen al alterarse el centro activo. Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son funcionales. Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la protena recupere la conformacin primitiva, lo que se denomina renaturalizacin. Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalizacin de la casena, la precipitacin de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto del calor o la fijacin de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.3

[editar] Clasificacin [editar] Segn su forma Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de stas son queratina, colgeno y fibrina. Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares. Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte globular (en los extremos). [editar] Segn su composicin qumica Simples: su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colgeno (globulares y fibrosas). A su vez, las protenas se clasifican en:4 a) Escleroprotenas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la accin de muchas enzimas y desempean funciones estructurales en el reino animal. Los colgenos constituyen el principal agente de unin en el hueso, el cartlago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibrona y la sericina. b) Esferoprotenas: Contienen molculas de forma ms o menos esfrica. Se subdividen en cinco clases segn sus solubilidad: I.-Albminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbmina y la lactalbmina. II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina. III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios cidos o bsicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo. IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo y zena del maz. V.- Histonas son solubles en medios cidos. Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prosttico. [editar] Fuentes de protenas

Las fuentes dietticas de protenas incluyen carne, huevos, legumbres, frutos secos, cereales, verduras y productos lcteos tales como queso o yogurt. Tanto las fuentes protenas animales como las vegetales poseen los 20 aminocidos necesarios para la alimentacin humana. [editar] Calidad proteica Las diferentes protenas tienen diferentes niveles de familia biolgica para el cuerpo humano. Muchos alimentos han sido introducidos para medir la tasa de utilizacin y retencin de protenas en humanos. stos incluyen valor biolgico, NPU (Net Protein Utilization), NPR (Cociente Proteico Neto) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos mtodos examinan qu protenas son ms eficientemente usadas por el organismo. En general, stos concluyeron que las protenas animales que contienen todos los aminocidos esenciales (leche, huevos, carne) y la protena de soya son las ms valiosas para el organismo. [editar] Reacciones de reconocimiento

Reaccin de Biuret

El reactivo de Biuret est formado por una disolucin de sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptdico de las protenas mediante la formacin de un complejo de coordinacin entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrgeno que forma parte de los enlaces peptdicos, lo que produce una coloracin rojo-violeta.

Reaccin de los aminocidos azufrados

Se pone de manifiesto por la formacin de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta reaccin en la separacin mediante un lcali, del azufre de los aminocidos, el cual al reaccionar con una solucin de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.

Reaccin de Millon

Reconoce residuos fenlicos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina. Las protenas se precipitan por accin de los cidos inorgnicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.

Reaccin xantoproteica

Reconoce grupos aromticos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el cido ntrico forma compuestos nitrados amarillos. [editar] Determinacin de la estabilidad proteica La estabilidad de una protena es una medida de la energa que diferencia al estado nativo de otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad termodinmica cuando podamos hacer la diferencia de energa entre el estado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se

requiere reversibilidad en el proceso de desnaturalizacin. Y hablaremos de estabilidad cintica cuando, dado que la protena desnaturaliza irreversiblemente, slo podemos diferenciar energticamente la protena nativa del estado de transicin (el estado limitante en el proceso de desnaturalizacin) que da lugar al estado final. En el caso de las protenas reversibles, tambin se puede hablar de estabilidad cintica, puesto que el proceso de desnaturalizacin tambin presenta un estado limitante. Se ha demostrado que algunas protenas reversibles pueden carecer de dicho estado limitante, aunque es un tema an controvertido en la bibliografa cientfica. La determinacin de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas tcnicas. La nica de ellas que mide directamente los parmetros energticos es la calorimetra (normalmente en la modalidad de calorimetra diferencial de barrido). En sta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolucin de protena cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transicin entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorcin de una gran cantidad de calor. El resto de tcnicas miden propiedades de las protenas que son distintas en el estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se pueden citar la fluorescencia de triptfanos y tirosinas, el dicrosmo circular, radio hidrodinmico, espectroscopia infrarroja y la resonancia magntica nuclear. Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalizacin de la protena, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes qumicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas ltimas relacionan la concentracin del agente utilizado con la energa necesaria para la desnaturalizacin. Una de las tcnicas que han emergido en el estudio de las protenas es la microscopa de fuerza atmica, sta tcnica es cualitativamente distinta de las dems, puesto que no trabaja con sistemas macroscpicos sino con molculas individuales. Mide la estabilidad de la protena a travs del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie. La importancia del estudio de la estabilidad proteica est en sus implicaciones biomdicas y biotecnolgicas. As, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson estn relacionadas con la formacin de amiloides (polmeros de protenas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podra encontrarse en el desarrollo de frmacos que desestabilizaran las formas amiloidognicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez ms protenas van siendo utilizadas como frmacos. Resulta obvio que los frmacos deben presentar una estabilidad que les d un alto tiempo de vida cuando estn almacenados y un tiempo de vida limitado cuando estn realizando su accin en el cuerpo humano. Su uso en las aplicaciones biotecnolgicas se dificulta debido a que pese a su extrema eficacia cataltica presentan una baja estabilidad ya que muchas protenas de potencial inters apenas mantienen su configuracin nativa y funcional por unas horas. [editar] Deficiencia de protenas

Deficiencia de protenas en pases en vas de desarrollo. La deficiencia de protena es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de protena juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la sobrepoblacin y otros factores incrementaron la tasa de malnutricin y deficiencia de protenas. La deficiencia de protena puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La malnutricin proteico calrica afecta a 500 millones de personas y ms de 10 millones anualmente. En casos severos el nmero de clulas blancas disminuye, de la misma manera se ve reducida drsticamente la habilidad de los leucocitos de combatir una infeccin. Deficiencia de protenas en pases desarrollados La deficiencia de protenas es rara en pases desarrollados pero un pequeo nmero de personas tiene dificultad para obtener suficiente protena debido a la pobreza. La deficiencia de protena tambin puede ocurrir en pases desarrollados en personas que estn haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperndose de ciruga, trauma o enfermedades pueden tener dficit proteico si no incrementan su consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia tambin puede ocurrir si la protena consumida por una persona est incompleta y falla en proveer todos los aminocidos esenciales. [editar] Exceso de consumo de protenas Como el organismo es incapaz de almacenar las protenas, el exceso de protenas es digerido y convertido en azcares o cidos grasos. El hgado retira el nitrgeno de los aminocidos, una manera de que stos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrgeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riones. Estos rganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional, pero si existe enfermedad renal, una disminucin en la protena frecuentemente ser prescrita. El exceso en el consumo de protenas tambin puede causar la prdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a prdida de masa sea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por racin, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la prdida de calcio. Algunos sospechan que el consumo excesivo de protenas est ligado a varios problemas:

Hiperactividad del sistema inmune. Disfuncin heptica debido a incremento de residuos txicos. Prdida de densidad sea; la fragilidad de los huesos se debe a que el calcio y la glutamina se filtran de los huesos y el tejido muscular para balancear el incremento en la ingesta de cidos a partir de la dieta. Este efecto no est presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales [los cereales son cidos como las protenas; las grasas son neutrales]) es alto.

En tales casos, el consumo de protenas es anablico para el hueso. Algunos investigadores piensan que un consumo excesivo de protenas produce un incremento forzado en la excrecin del calcio. Si hay consumo excesivo de protenas, se piensa que un consumo regular de calcio sera capaz de estabilizar, o inclusive incrementar, la captacin de calcio por el intestino delgado, lo cual sera ms beneficioso en mujeres mayores.[1] Las protenas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alrgicas a ciertos alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de protena es ligeramente diferente. Algunas pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune, mientras que otras permanecen perfectamente seguras. Muchas personas son alrgicas a la casena (la protena en la leche), al gluten (la protena en el trigo) y otros granos, a la protena particular encontrada en el man o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas. Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a ms de dos tipos diferentes de protenas, debido a la diversidad entre los tipos de protenas o aminocidos. Aparte de eso, las protenas ayudan a la formacin de la masa muscular.[3] [editar] Anlisis de protenas en alimentos El clsico ensayo para medir concentracin de protenas en alimentos es el mtodo de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrgeno total en una muestra. El nico componente de la mayora de los alimentos que contiene nitrgeno son las protenas (las grasas, los carbohidratos y la fibra diettica no contienen nitrgeno). Si la cantidad de nitrgeno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de protena esperada en el alimento, la cantidad total de protenas puede ser determinada. En las etiquetas de los alimentos, la protena es expresada como el nitrgeno multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrgeno promedio de las protenas es de aproximadamente 16%. El mtodo de Kjeldahl es usado porque es el mtodo que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo. [editar] Digestin de protenas La digestin de las protenas se inicia tpicamente en el estmago, cuando el pepsingeno es convertido a pepsina por la accin del cido clorhdrico, y contina por la accin de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las protenas de la dieta son degradadas a pptidos cada vez ms pequeos, y stos hasta aminocidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorcin de los aminocidos individuales es altamente dependiente de la fuente de protenas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminocidos en humanos difiere entre la protena de la soja y la protena de la leche5 y entre protenas de la leche individuales, como beta-lactoglobulina y casena.6 Para las protenas de la leche, aproximadamente el 50% de la protena ingerida se absorbe en el estmago o el yeyuno, y el 90% se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el leon.7

Adems de su rol en la sntesis de protenas, los aminocidos tambin son una importante fuente nutricional de nitrgeno. Las protenas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocaloras por gramo, mientras que los lpidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminocidos pueden ser convertidos en glucosa a travs de un proceso llamado gluconeognesis. LIPIDOS Los lpidos son un conjunto de molculas orgnicas ( la mayora biomolculas) compuestas principalmente por carbono e hidrgeno y en menor medida oxgeno, aunque tambin pueden contener fsforo, azufre y nitrgeno. Tienen como caracterstica principal el ser hidrfobas (insolubles en agua) y solubles en disolventes orgnicos como la bencina, el benceno y el cloroformo. En el uso coloquial, a los lpidos se les llama incorrectamente grasas, ya que las grasas son slo un tipo de lpidos procedentes de animales. Los lpidos cumplen funciones diversas en los organismos vivientes, entre ellas la de reserva energtica (como los triglicridos), la estructural (como los fosfolpidos de las bicapas) y la reguladora (como las hormonas esteroides Caractersticas generales Los lpidos son biomolculas muy diversas; unos estn formados por cadenas alifticas saturadas o insaturadas, en general lineales, pero algunos tienen anillos (aromticos). Algunos son flexibles, mientras que otros son rgidos o semiflexibles hasta alcanzar casi una total Flexibilidad mecnica molecular; algunos comparten carbonos libres y otros forman puentes de hidrgeno. La mayora de los lpidos tiene algn tipo de carcter no polar, es decir, poseen una gran parte apolar o hidrofbico ("que le teme al agua" o "rechaza la leche"), lo que significa que no interacta bien con solventes polares como el agua. Otra parte de su estructura es polar o hidroflica ("que tiene afinidad por el agua") y tender a asociarse con solventes polares como el agua; cuando una molcula tiene una regin hidrfoba y otra hidrfila se dice que tiene carcter de anfiptico. La regin hidrfoba de los lpidos es la que presenta solo tomos de carbono unidos a tomos de hidrgeno, como la larga "cola" aliftica de los cidos grasos o los anillos de esterano del colesterol; la regin hidrfila es la que posee grupos polares o con cargas elctricas, como el hidroxilo (OH) del colesterol, el carboxilo (COOH) de los cidos grasos, el fosfato (PO4) de los fosfolpidos. Estos mismos estn sujetos a carctersticas de solubilidad, ya que no pueden ser disueltos en compuestos inorgnicos(que no contengan carbono en su estructura), ya que solo podrn ser disueltos en compuestos orgnicos(sangre,grasas...) [editar] Clasificacin bioqumica Los lpidos son un grupo muy heterogneo que usualmente se clasifican en dos grupos, atendiendo a que posean en su composicin cidos grasos (lpidos saponificables) o no lo posean (lpidos insaponificables). los lpidos se dividen en 2, que son los fosfolipidos y colesterol (esteroides), as mismo los fosfolipidos se dividen en dos que son los fosfogliceridos y esfingolipidos.

Lpidos saponificables Simples. Lpidos que slo contienen carbono, hidrgeno y oxgeno. Acilglicridos. Son steres de cidos grasos con glicerol. Cuando son slidos se les llama grasas y cuando son lquidos a temperatura ambiente se llaman aceites. Cridos (ceras). Complejos. Son los lpidos que adems de contener en su molcula carbono, hidrgeno y oxgeno, tambin contienen otros elementos como nitrgeno, fsforo, azufre u otra biomolcula como un glcido. A los lpidos complejos tambin se les llama lpidos de membrana pues son las principales molculas que forman las membranas celulares. Fosfolpidos Fosfoglicridos Fosfoesfingolpidos Glucolpidos Cerebrsidos Ganglisidos Lpidos insaponificables Terpenoides Esteroides Eicosanoides [editar] Lpidos saponificables [editar] cidos grasos

Estructura 3D del cido linoleico, un tipo de cido graso. En rojo se observa la cabeza polar correspondiente a un grupo carboxilo. Artculo principal: cido graso. Son las unidades bsicas de los lpidos saponificables, y consisten en molculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada con un nmero par de tomos de carbono (12-24) y un grupo carboxilo terminal. La presencia de dobles enlaces en el cido graso reduce el punto de fusin. Los cidos grasos se dividen en saturados e insaturados.

Saturados. Sin dobles enlaces entre tomos de carbono; por ejemplo, cido lurico, cido mirstico, cido palmtico, cido margrico, cido esterico, cido araqudico y cido lignocrico. Insaturados. Los cidos grasos insaturados se caracterizan por poseer dobles enlaces en su configuracin molecular. stas son fcilmente identificables, ya que estos dobles enlaces hacen que su punto de fusin sea menor que en el resto. Se presentan ante nosotros como lquidos, como aquellos que llamamos aceites. Este tipo de alimentos disminuyen el colesterol en sangre y tambin son llamados cidos grasos esenciales. Los animales no son capaces de sintetizarlos, pero los necesitan para desarrollar ciertas funciones fisiolgicas, por lo que deben aportarlos en la dieta. La mejor forma y la ms sencilla para poder enriquecer nuestra dieta con estos alimentos, es disminuir su ingestin, es decir, reducir su proporcin respecto los alimentos que consumimos de forma habitual.Con uno o ms dobles enlaces entre tomos de carbono; por ejemplo, cido palmitoleico, cido oleico, cido eladico, cido linoleico, cido linolnico y cido araquidnico y cido nervnico.

Los denominados cidos grasos esenciales no pueden ser sintetizados por el organismo humano y son el cido linoleico, el cido linolnico y el cido araquidnico, que deben ingerirse en la dieta. [editar] Propiedades fsicoqumicas

Carcter anfiptico. Ya que el cido graso esta formado por un grupo carboxilo y una cadena hidrocarbonada, esta ltima es la que posee la caracterstica hidrfoba; por lo cual es responsable de su insolubilidad en agua. Punto de fusin: Depende de la longitud de la cadena y de su nmero de insaturaciones, siendo los cidos grasos insaturados los que requieren menor energa para fundirse. Esterificacin. Los cidos grasos pueden formar steres con grupos alcohol de otras molculas. Saponificacin. Por hidrlisis alcalina los steres formados anteriormente dan lugar a jabones (sal del cido graso) Autooxidacin. Los cidos grasos insaturados pueden oxidarse espontneamente, dando como resultado aldehdos donde existan los dobles enlaces covalentes.

[editar] Acilglicridos

Representacin tridimensional de un triglicrido. Artculo principal: Acilglicrido. Los acilglicridos o acilgliceroles son steres de cidos grasos con glicerol (glicerina), formados mediante una reaccin de condensacin llamada esterificacin. Una molcula de glicerol puede reaccionar con hasta tres molculas de cidos grasos, puesto que tiene tres grupos hidroxilo. Segn el nmero de cidos grasos que se unan a la molcula de glicerina, existen tres tipos de acilgliceroles:

Monoglicridos: slo existe un cido graso unido a la molcula de glicerina. Diacilglicridos: la molcula de glicerina se une a dos cidos grasos. Triacilglicrido o triglicridos: la glicerina est unida a tres cidos grasos. Son los ms importantes y extendidos de los tres.

Los triglicridos constituyen la principal reserva energtica de los animales, en los que constituyen las grasas; en los vegetales constituyen los aceites. El exceso de lpidos es almacenado en grandes depsitos en el tejido adiposo de los animales. [editar] Cridos Artculo principal: Crido. Las ceras son molculas que se obtienen por esterificacin de un cido graso con un alcohol monovalente lineal de cadena larga. Por ejemplo la cera de abeja. Son sustancias altamente insolubles en medios acuosos y a temperatura ambiente se presentan slidas y duras. En los animales las podemos encontrar en la superficie del cuerpo, piel, plumas, cutcula, etc. En los vegetales, las ceras recubren en la epidermis de frutos, tallos, junto con la cutcula o la suberina, que evitan la prdida de agua por evaporacin.

[editar] Fosfolpidos Artculo principal: Fosfolpido. Los fosfolpidos se caracterizan por poseer un grupo fosfato que les otorga una marcada polaridad. Se clasifican en dos grupos, segn posean glicerol o esfingosina. [editar] Fosfoglicridos

Estructura de un fosfoglicrido; X representa el alcohol o aminoalcohol que se esterifica con el grupo fosfato; el resto representa el cido fosfatdico. Artculo principal: Fosfoglicrido. Los fosfoglicridos estn compuestos por cido fosfatdico, una molcula compleja compuesta por glicerol, al que se unen dos cidos grasos (uno saturado y otro insaturado) y un grupo fosfato; el grupo fosfato posee un alcohol o un aminoalcohol, y el conjunto posee una marcada polaridad y forma lo que se denomina la "cabeza" polar del fosfoglicrido; los dos cidos grasos forman las dos "colas" hidrfobas; por tanto, los fosfoglicridos son molculas con un fuerte carcter anfiptico que les permite formar bicapas, que son la arquitectura bsica de todas las membranas biolgicas. Los principales alcoholes y aminos de los fosfoglicridos que se encuentran en las membranas biolgicas son la colina (para formar la fosfatidilcolina o lecitina), la etanolamina (fosfatidiletanolamina o cefalina), serina (fosfatidilserina) y el inositol (fosfatidilinositol). [editar] Fosfoesfingolpidos

Imagen en 3D de la molcula de la esfingosina. Artculo principal: Esfingolpido. Los fosfoesfingolpidos son esfingolpidos con un grupo fosfato, tienen una arquitectura molecular y unas propiedades similares a los fosfoglicridos. No obstante, no contienen glicerol, sino esfingosina, un aminoalcohol de cadena larga al que se unen un cido graso, conjunto conocido con el nombre de ceramida; a dicho conjunto se le une un grupo fosfato y a ste un aminoalcohol; el ms abundante es la esfingomielina, en la que el cido graso es el cido lignocrico y el aminoalcohol la colina; es el componente principal de la vaina de mielina que recubre los axones de las neuronas. [editar] Glucolpidos Artculo principal: Glucolpido. Los glucolpidos son esfingolpidos formados por una ceramida (esfingosina + cido graso) unida a un glcido, careciendo, por tanto, de grupo fosfato. Al igual que los fosfoesfingolpidos poseen ceramida, pero a diferencia de ellos, no tienen fosfato ni alcohol. Se hallan en las bicapas lipdicas de todas las membranas celulares, y son especialmente abundantes en el tejido nervioso; el nombre de los dos tipos principales de glucolpidos alude a este hecho:

Cerebrsidos. Son glucolpidos en los que la ceramida se une un monosacrido (glucosa o galactosa) o a un oligosacrido. Ganglisidos. Son glucolpidos en los que la ceramida se une a un oligosacrido complejo en el que siempre hay cido silico.

Los glucolpidos se localizan en la cara externa de la bicapa de las membranas celulares donde actan de receptores. [editar] Lpidos insaponificables [editar] Terpenos Artculo principal: Terpeno. Los terpenos, terpenoides o isoprenoides, son lpidos derivados del hidrocarburo isopreno (o 2metil-1,3-butadieno). Los terpenos biolgicos constan, como mnimo de dos molculas de isopreno. Algunos terpenos importantes son los aceites esenciales (mentol, limoneno, geraniol), el fitol (que forma parte de la molcula de clorofila), las vitaminas A, K y E, los carotenoides (que son pigmentos fotosintticos) y el caucho (que se obtiene del rbol Hevea brasiliensis).Desde el punto de vista farmacutico, los grupos de principios activos de naturaleza terpnica ms interesantes son: monoterpenos y sesquiterpenos constituyentes de los aceites esenciales, derivados de

monoterpenos correspondientes a los iridoides, lactonas sesquiterpnicas que forman parte de los principios amargos, algunos diterpenos que poseen actividades farmacolgicas de aplicacin a la teraputica y por ltimo, triterpenos y esteroides entre los cuales se encuentran las saponinas y los hetersidos cardiotnicos. [editar] Esteroides

Colesterol; los 4 anillos son el ncleo de esterano, comn a todos los esteroides. Artculo principal: Esteroide. Los esteroides son lpidos derivados del ncleo del hidrocarburo esterano (o ciclopentanoperhidrofenantreno), esto es, se componen de cuatro anillos fusionados de carbono que posee diversos grupos funcionales (carbonilo, hidroxilo) por lo que la molcula tiene partes hidroflicas e hidrofbicas (carcter anfiptico). Entre los esteroides ms destacados se encuentran los cidos biliares, las hormonas sexuales, las corticosteroides, la vitamina D y el colesterol. El colesterol es el precursor de numerosos esteroides y es un componente ms de la bicapa de las membranas celulares. Esteroides Anablicos es la forma como se conoce a las substancias sintticas basadas en hormonas sexuales masculinas (andrgenos). Estas hormonas promueven el crecimiento de msculos (efecto anablico) as como tambin en desarrollo de las caractersticas sexuales masculinas (efecto andrgeno). Los esteroides anablicos fueron desarrollados a finales de 1930 principalmente para tratar el Hipogonadismo, una condicin en la cual los testculos no producen suficiente testosterona para garantizar un crecimiento, desarrollo y funcin sexual normal del individuo. Precisamente a finales de 1930 los cientficos tambin descubrieron que estos esteroides facilitaban el crecimiento de msculos en los animales de laboratorio, lo cual llev al uso de estas sustancias por parte de fsicos culturistas y levantadores de pesas y despus por atletas de otras especialidades. El abuso de los esteroides se ha diseminado tanto que hoy en da afecta el resultado de los eventos deportivos. [editar] Eicosanoides

Artculo principal: Eicosanoide. Los eicosanoides o icosanoides son lpidos derivados de los cidos grasos esenciales de 20 carbonos tipo omega-3 y omega-6. Los principales precursores de los eicosanoides son el cido araquidnico, el cido linoleico y el cido linolnico. Todos los eicosanoides son molculas de 20 tomos de carbono y pueden clasificarse en tres tipos: prostaglandinas, tromboxanos y leucotrienos. Cumplen amplias funciones como mediadores para el sistema nervioso central, los procesos de la inflamacin y de la respuesta inmune tanto de vertebrados como invertebrados. Constituyen las molculas involucradas en las redes de comunicacin celular ms complejas del organismo animal, incluyendo el hombre. [editar] Funciones Los lpidos desempean diferentes tipos de funciones biolgicas:

Funcin de reserva energtica. Los triglicridos son la principal reserva de energa de los animales ya que un gramo de grasa produce 9,4 kilocaloras en las reacciones metablicas de oxidacin, mientras que las protenas y los glcidos slo producen 4,1 kilocaloras por gramo. Funcin estructural. Los fosfolpidos, los glucolpidos y el colesterol forman las bicapas lipdicas de las membranas celulares. Los triglicridos del tejido adiposo recubren y proporcionan consistencia a los rganos y protegen mecnicamente estructuras o son aislantes trmicos. Funcin reguladora, hormonal o de comunicacin celular. Las vitaminas liposolubles son de naturaleza lipdica (terpenos, esteroides); las hormonas esteroides regulan el metabolismo y las funciones de reproduccin; los glucolpidos actan como receptores de membrana; los eicosanoides poseen un papel destacado en la comunicacin celular, inflamacin, respuesta inmune, etc. Funcin transportadora. El transporte de lpidos desde el intestino hasta su lugar de destino se realiza mediante su emulsin gracias a los cidos biliares y a las lipoprotenas. Funcin Biocatalizadora.En este papel los lpidos favorecen o facilitan las reacciones qumicas que se producen en los seres vivos. Cumplen esta funcin las vitaminas lipdicas, las hormonas esteroideas y las prostaglandinas. Funcin trmica. En este papel los lpidos se desmpean como reguladores trmicos del organismo, evitando que este pierda calor.

[editar] Importancia para los organismos vivientes

Las vitaminas A, D, E y K son liposolubles, lo que significa que estas solo pueden ser digeridas, absorbidas y transportadas en conjunto con las grasas tambin estn las vitaminas insolubles. Las grasas son fuentes de cidos grasos esenciales, un requerimiento dietario importante. Las grasas juegan un papel vital en el mantenimiento de una piel y cabellos saludables, en el aislamiento de los rganos corporales contra el shock, en el mantenimiento de la temperatura corporal y promoviendo la funcin celular saludable. Estos adems sirven como reserva energtica para el organismo. Las grasas son degradadas en el organismo para liberar glicerol y cidos grasos libres. El glicerol puede ser convertido por el hgado y entonces ser usado como fuente energtica. El contenido de grasas de los alimentos puede ser analizado por extraccin. El mtodo exacto vara segn el tipo de grasa a ser analizada, por ejemplo, las grasas poliinsaturadas y monoinsaturadas son analizadas de forma muy diferente. Las grasas tambin sirven como un buffer muy til hacia una gran cantidad de enfermedades. Cuando una sustancia particular sea qumica o biotica, alcanza niveles no seguros en el torrente sanguneo, el organismo puede efectivamente diluir (o al menos mantener un equilibrio) las sustancias dainas almacenndolas en nuevo tejido adiposo. Esto ayuda a proteger rganos vitales, hasta que la sustancia daina pueda ser metabolizada y/o retirada de la sangre a travs de la excrecin, orina, sangramiento accidental o intencional, excrecin de cebo y crecimiento del pelo Aunque es prcticamente imposible remover las grasas completamente de la dieta, sera equivocado hacerlo. Algunos cidos grasos son nutrientes esenciales, significando esto que ellos no pueden ser producidos en el organismo a partir de otros componentes y por lo tanto necesitan ser consumidos en pequeas cantidades. Todas las otras grasas requeridas por el organismo no son esenciales y pueden ser producidas en el organismo a partir de otros componentes y que los lipidos son celulas binarias del ser humano [editar] Tejido adiposo El tejido adiposo o graso es el medio utilizado por el organismo humano para almacenar energa a lo largo de extensos perodos de tiempo. Dependiendo de las condiciones fisiolgicas actuales, los adipocitos almacenan triglicridos derivadas de la dieta y el metabolismo heptico o degrada las grasas almacenadas para proveer cidos grasos y glicerol a la circulacin. Estas actividades metablicas son reguladas por varias hormonas (insulina, glucagn y epinefrina). La localizacin del tejido determina su perfil metablico: la grasa visceral est localizada dentro de la pared abdominal (debajo de los msculos de la pared abdominal) mientras que la grasa subcutnea est localizada debajo de la piel (incluye la grasa que est localizada en el rea abdominal debajo de la piel pero por encima de los msculos de la pared abdominal). Enzima De Wikipedia, la enciclopedia libre Saltar a: navegacin, bsqueda

Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformacin en forma de diagrama de cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la protena. Esta protena es una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformacin de azcares en energa en las clulas. Las enzimas1 son molculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones qumicas, siempre que sean termodinmicamente posibles: una enzima hace que una reaccin qumica que es energticamente posible (ver Energa libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.2 3 En estas reacciones, las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimticas. Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece slo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una clula determina el tipo de metabolismo que tendr cada clula. A su vez, esta sntesis depende de la regulacin de la expresin gnica. Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa de activacin (G) de una reaccin, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reaccin. Las enzimas no alteran el balance energtico de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reaccin, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reaccin que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho ms deprisa que la correspondiente reaccin no catalizada. Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio qumico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser ms especficas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioqumicas distintas.4 No todos los catalizadores bioqumicos son protenas, pues algunas molculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la

actividad peptidil transferasa).5 6 Tambin cabe nombrar unas molculas sintticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones qumicas como las enzimas clsicas.7 La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los inhibidores enzimticos son molculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son molculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o frmacos son molculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentracin de la propia enzima y del sustrato, y otros factores fsico-qumicos. Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la sntesis de antibiticos y productos domsticos de limpieza. Adems, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricacin de alimentos, destincin de jeans o produccin de biocombustibles. ndice [mostrar]

[editar] Etimologa e historia

Eduard Buchner. Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conoca la digestin de la carne por las secreciones del estmago8 y la conversin del almidn en azcar por los extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no haba sido identificado el mecanismo subyacente.9

En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentacin del azcar en el alcohol con levaduras, Louis Pasteur lleg a la conclusin de que esta fermentacin era catalizada por una fuerza vital contenida en las clulas de la levadura, llamadas fermentos, e inicialmente se pens que solo funcionaban con organismos vivos. Escribi que "la fermentacin del alcohol es un acto relacionado con la vida y la organizacin de las clulas de las levaduras, y no con la muerte y la putrefaccin de las clulas".10 Por el contrario, otros cientficos de la poca como Justus von Liebig, se mantuvieron en la posicin que defenda el carcter puramente qumico de la reaccin de fermentacin. En 1878 el fisilogo Wilhelm Khne (18371900) acu el trmino enzima, que viene del griego "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima fue usada despus para referirse a sustancias inertes como la pepsina. Por otro lado, la palabra "fermento" sola referirse a la actividad qumica producida por organismos vivientes. En 1897 Eduard Buchner comenz a estudiar la capacidad de los extractos de levadura para fermentar azcar a pesar de la ausencia de clulas vivientes de levadura. En una serie de experimentos en la Universidad Humboldt de Berln, encontr que el azcar era fermentado inclusive cuando no haba elementos vivos en los cultivos de clulas de levaduras.11 Llam a la enzima que causa la fermentacin de la sacarosa, zimasa.12 En 1907 recibi el Premio Nobel de Qumica "por sus investigaciones bioqumicas y el haber descubierto la fermentacin libre de clulas". Siguiendo el ejemplo de Buchner, las enzimas son usualmente nombradas de acuerdo a la reaccin que producen. Normalmente, el sufijo "-asa" es agregado al nombre del sustrato (p. ej., la lactasa es la enzima que degrada lactosa) o al tipo de reaccin (p. ej., la ADN polimerasa forma polmeros de ADN). Tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una clula viva, el prximo paso era determinar su naturaleza bioqumica. En muchos de los trabajos iniciales se not que la actividad enzimtica estaba asociada con protenas, pero algunos cientficos (como el premio Nobel Richard Willsttter) argumentaban que las protenas eran simplemente el transporte para las verdaderas enzimas y que las protenas per se no eran capaces de realizar catlisis. Sin embargo, en 1926, James B. Sumner demostr que la enzima ureasa era una protena pura y la cristaliz. Summer hizo lo mismo con la enzima catalasa en 1937. La conclusin de que las protenas puras podan ser enzimas fue definitivamente probada por John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron con diversas enzimas digestivas como la pepsina (1930), la tripsina y la quimotripsina. Estos tres cientficos recibieron el Premio Nobel de Qumica en 1946.13 El descubrimiento de que las enzimas podan ser cristalizadas permita que sus estructuras fuesen resueltas mediante tcnicas de cristalografa y difraccin de rayos X. Esto se llev a cabo en primer lugar con la lisozima, una enzima encontrada en las lgrimas, la saliva y los huevos, capaces de digerir la pared de algunas bacterias. La estructura fue resuelta por un grupo liderado por David Chilton Phillips y publicada en 1965.14 Esta estructura de alta resolucin de las lisozimas, marc el

comienzo en el campo de la biologa estructural y el esfuerzo por entender cmo las enzimas trabajan en el orden molecular. [editar] Estructuras y mecanismos

Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbnica de tipo II. La esfera gris representa al cofactor zinc situado en el centro activo. Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden presentar tamaos muy variables, desde 62 aminocidos como en el caso del monmero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa,15 hasta los 2.500 presentes en la sintasa de cidos grasos.16 Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminocidos.17 Sin embargo, aunque la estructura determina la funcin, predecir una nueva actividad enzimtica basndose nicamente en la estructura de una protena es muy difcil, y un problema an no resuelto.18 Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que actan, y solo una pequea parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminocidos) est directamente involucrada en la catlisis.19 La regin que contiene estos residuos encargados de catalizar la reaccin es denominada centro activo. Las enzimas tambin pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catlisis, o de unir pequeas molculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reaccin catalizada. Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimtica, dando lugar as a una regulacin por retroalimentacin positiva o negativa, segn el caso. Al igual que las dems protenas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminocidos que se pliegan durante el proceso de traduccin para dar lugar a una estructura terciaria

tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminocidos es nica y por tanto da lugar a una estructura nica, con propiedades nicas. En ocasiones, protenas individuales pueden unirse a otras protenas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las protenas. La mayora de las enzimas, al igual que el resto de las protenas, pueden ser desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las protenas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condicin. [editar] Especificidad Las enzimas suelen ser muy especficas tanto del tipo de reaccin que catalizan como del sustrato involucrado en la reaccin. La forma, la carga y las caractersticas hidroflicas/hidrofbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas tambin pueden mostrar un elevado grado de estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.20 Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisin en su actividad son aquellas involucrados en la replicacin y expresin del genoma. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobacin y correccin de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reaccin de replicacin en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto.21 Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de mamferos.22 Este tipo de mecanismos de comprobacin tambin han sido observados en la ARN polimerasa,23 en la ARNt aminoacil sintetasa24 y en la actividad de seleccin de los aminoacil-tRNAs.25 Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato podra ser clave en la evolucin y diseo de nuevas rutas biosintticas.26 [editar] Modelo de la "llave-cerradura" Las enzimas son muy especficas, como sugiri Emil Fischer en 1894. Con base a sus resultados dedujo que ambas molculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad geomtrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra,27 por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refirindose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilizacin del estado de transicin que logran adquirir las enzimas. [editar] Modelo del encaje inducido

Diagrama que esquematiza el modo de accin del modelo del encaje inducido. En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificacin al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y as el sitio activo podra cambiar su conformacin estructural por la interaccin con el sustrato.28 Como resultado de ello, la cadena aminoacdica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su funcin cataltica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.29 El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato est completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.30 [editar] Mecanismos Las enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se ver a continuacin, siempre dando lugar a una disminucin del valor de G:31

Reduccin de la energa de activacin mediante la creacin de un ambiente en el cual el estado de transicin es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustrato: la enzima produce un cambio de conformacin del sustrato unido el cual pasa a un estado de transicin, de modo que ve reducida la cantidad de energa que precisa para completar la transicin). Reduciendo la energa del estado de transicin, sin afectar la forma del sustrato, mediante la creacin de un ambiente con una distribucin de carga ptima para que se genere dicho estado de transicin. Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sera factible en ausencia de enzima. Reduciendo la variacin de entropa necesaria para alcanzar el estado de transicin (energa de activacin) de la reaccin mediante la accin de orientar correctamente los sustratos, favoreciendo as que se produzca dicha reaccin.

Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de temperatura facilita la accin de la enzima y permite que se incremente su velocidad de reaccin. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la conformacin estructural de la enzima puede verse afectada, reduciendo as su velocidad de reaccin, y slo recuperando su actividad ptima cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas enzimas son termolbiles y trabajan mejor a bajas temperaturas.

Cabe destacar que este efecto entrpico implica la desestabilizacin del estado basal,32 y su contribucin a la catlisis es relativamente pequea.33 [editar] Estabilizacin del estado de transicin La comprensin del origen de la reduccin del valor de G en una reaccin enzimtica requiere elucidar previamente cmo las enzimas pueden estabilizar su estado de transicin, ms que el estado de transicin de la reaccin. Aparentemente, la forma ms efectiva para alcanzar la estabilizacin es la utilizacin de fuerzas electrostticas, concretamente, poseyendo un ambiente polar relativamente fijado que pueda orientarse hacia la distribucin de carga del estado de transicin. Ese tipo de ambientes no existen ni se generan en ausencia de enzimas.34 [editar] Dinmica y funcin La dinmica interna de las enzimas est relacionada con sus mecanismos de catlisis.35 36 37 La dinmica interna se define como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la enzima, desde residuos individuales de aminocidos, hasta grupos de aminocidos o incluso un dominio proteico entero. Estos movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo que van desde femtosegundos hasta segundos. Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede contribuir en el proceso de catlisis por medio de movimientos dinmicos.38 39 40 41 Los movimientos de las protenas son vitales en muchas enzimas. Dichos movimientos podrn ser ms o menos importantes segn si los cambios conformacionales se producen por vibraciones pequeas y rpidas o grandes y lentas, y dicha importancia depender del tipo de reaccin que lleve a cabo la enzima. Sin embargo, aunque estos movimientos son importantes en el proceso de unin y liberacin de sustratos y productos, an no est claro si estos movimientos ayudan a acelerar los pasos qumicos de las reacciones enzimticas.42 Estos nuevos avances tambin tienen implicaciones en la comprensin de los efectos alostricos y en el desarrollo de nuevos frmacos. [editar] Modulacin alostrica

Transicin alostrica de una enzima entre los estados R y T, estabilizada por un agonista, un inhibidor y un sustrato. Los sitios alostricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir determinadas molculas en la clula. Las uniones a las que dan lugar son dbiles y no covalentes, y generan un cambio en la conformacin estructural de la enzima que repercute en el sitio activo, afectando as a la velocidad de reaccin.43 Las interacciones alostricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, y son una forma muy comn de controlar las enzimas en las clulas.44 [editar] Cofactores y coenzimas [editar] Cofactores Algunas enzimas no precisan ningn componente adicional para mostrar una total actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unin de molculas no proteicas denominadas cofactores para poder ejercer su actividad.45 Los cofactores pueden ser compuestos inorgnicos, como los iones metlicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgnicos, como la flavina o el grupo hemo. Los cofactores orgnicos pueden ser a su vez grupos prostticos, que se unen fuertemente a la enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reaccin. Las coenzimas incluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosn trifosfato. Estas molculas transfieren grupos funcionales entre enzimas.46 Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasa carbnica, en la cual el zinc (cofactor) se mantiene unido al sitio activo, tal y como se muestra en la figura anterior (situada al inicio de la seccin "Estructuras y mecanismos").47 Estas molculas suelen encontrarse unidas al sitio activo y estn implicadas en la catlisis. Por ejemplo, la flavina y el grupo hemo suelen estar implicados en reacciones redox. Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son denominadas apoenzimas o apoprotenas. Una apoenzima junto con cofactor(es) es denominada holoenzima (que es la forma activa). La mayora de los cofactores no se unen covalentemente a sus enzimas, pero s lo hacen fuertemente. Sin embargo, los grupos prostticos pueden estar covalentemente unidos, como en el caso de la tiamina pirofosfato en la enzima piruvato deshidrogenasa. El trmino "holoenzima" tambin puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen mltiples subunidades, como en el caso de la ADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con todas las subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad enzimtica.

[editar] Coenzimas

Modelo tridimensional de esferas de la coenzima NADH. Las coenzimas son pequeas molculas orgnicas que transportan grupos qumicos de una enzima a otra.48 Algunos de estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el cido flico son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta). Los grupos qumicos intercambiados incluyen el ion hidruro (H-) transportado por NAD o NADP+, el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la coenzima A, los grupos formil, metenil o metil transportados por el cido flico y el grupo metil transportado por la S-Adenosil metionina. Debido a que las coenzimas sufren una modificacin qumica como consecuencia de la actividad enzimtica, es til considerar a las coenzimas como una clase especial de sustratos, o como segundos sustratos, que son comunes a muchas enzimas diferentes. Por ejemplo, se conocen alrededor de 700 enzimas que utilizan la coenzima NADH.49 Las coenzimas suelen estar continuamente regenerndose y sus concentraciones suelen mantenerse a unos niveles fijos en el interior de la clula: por ejemplo, el NADPH es regenerado a travs de la ruta de las pentosas fosfato y la S-Adenosil metionina por medio de la metionina adenosiltransferasa. Esta regeneracin continua significa que incluso pequeas cantidades de coenzimas son utilizadas intensivamente. Por ejemplo, el cuerpo humano gasta su propio peso en ATP cada da.50 [editar] Termodinmica

Grfica de las energas de las diferentes fases de una reaccin qumica. Los sustratos precisan mucha energa para alcanzar el estado de transicin, pero una vez alcanzado, se transforman en productos. La enzima estabiliza el estado de transicin, reduciendo la energa necesaria para formar los productos. Al igual que sucede con todos los catalizadores, las enzimas no alteran el equilibrio qumico de la reaccin. Generalmente, en presencia de una enzima, la reaccin avanza en la misma direccin en la que lo hara en ausencia de enzima, slo que ms rpido. Sin embargo, en ausencia de enzima, podra producirse una reaccin espontnea que generase un producto diferente debido a que en esas condiciones, dicho producto diferente se forma ms rpidamente. Adems, las enzimas pueden acoplar dos o ms reacciones, por lo que una reaccin termodinmicamente favorable puede ser utilizada para favorecer otra reaccin termodinmicamente desfavorable. Por ejemplo, la hidrlisis de ATP suele ser utilizada para favorecer otras reacciones qumicas.51 Las enzimas catalizan reacciones qumicas tanto en un sentido como en el contrario. Nunca alteran el equilibrio, sino nicamente la velocidad a la que es alcanzado. Por ejemplo, la anhidrasa carbnica cataliza su reaccin en una u otra direccin dependiendo de la concentracin de los reactantes, como se puede ver a continuacin: (en tejidos; alta concentracin de CO2) (en pulmones; baja concentracin de CO2) Si el equilibrio se ve muy desplazado en un sentido de la reaccin, es decir, se convierte en una reaccin muy exergnica, la reaccin se hace efectivamente irreversible. Bajo estas condiciones, la enzima nicamente catalizar la reaccin en la direccin permitida desde un punto de vista termodinmico.

[editar] Cintica Artculo principal: Cintica enzimtica.

Mecanismo para una reaccin catalizada por una enzima con un nico sustrato. La enzima (E) une un sustrato (S) y genera un producto (P). La cintica enzimtica es el estudio de cmo las enzimas se unen a sus sustratos y los transforman en productos. Los datos de equilibrios utilizados en los estudios cinticos son obtenidos mediante ensayos enzimticos. En 1902, Victor Henri52 propuso una teora cuantitativa sobre la cintica enzimtica, pero sus datos experimentales no fueron muy tiles debido a que la importancia de la concentracin del ion de hidrgeno an no era considerada. Despus de que Peter Lauritz Srensen definiera la escala logartmica del pH e introdujera el concepto de "tampn" (buffer) en 1909,53 el qumico alemn Leonor Michaelis y su postdoctoral canadiense Maud Leonora Menten repitieron los experimentos de Henri confirmando su ecuacin, que actualmente es conocida como cintica de HenriMichaelis-Menten (o simplemente cintica de Michaelis-Menten).54 Su trabajo fue desarrollado ms en profundidad por George Edward Briggs y J. B. S. Haldane, quienes obtuvieron las ecuaciones cinticas que se encuentran tan ampliamente extendidas en la actualidad.55 La mayor contribucin de Henri fue la idea de dividir las reacciones enzimticas en dos etapas. En la primera, el sustrato se une reversiblemente a la enzima, formando el complejo enzima-sustrato (tambin denominado complejo Michaelis). En la segunda, la enzima cataliza la reaccin y libera el producto.

Curva de saturacin de una reaccin enzimtica donde se muestra la relacin entre la concentracin de sustrato y la velocidad de la reaccin. Las enzimas pueden catalizar hasta varios millones de reacciones por segundo. Por ejemplo, la descarboxilacin no enzimtica de la orotidina 5'-monofosfato tiene una vida media de 78 millones de aos. Sin embargo, cuando la enzima orotidina 5'-fosfato descarboxilasa est presente en el medio, ese mismo proceso tarda apenas 25 milisegundos.56 Las velocidades de las enzimas dependen de las condiciones de la solucin y de la concentracin de sustrato. Aquellas condiciones que desnaturalizan una protena, como temperaturas elevadas, pHs extremos o altas concentraciones de sal, dificultan o impiden la actividad enzimtica, mientras que elevadas concentraciones de sustrato tienden a incrementar la actividad. Para encontrar la mxima velocidad de una reaccin enzimtica, la concentracin de sustrato se incrementa hasta que se obtiene una tasa constante de formacin de producto (vase la curva de saturacin representada en la figura de la derecha). La saturacin ocurre porque, cuando la concentracin de sustrato aumenta, disminuye la concentracin de enzima libre, que se convierte en la forma con sustrato unido (ES). A la mxima velocidad (Vmax) de la enzima, todos los sitios activos de dicha enzima tienen sustrato unido, y la cantidad de complejos ES es igual a la cantidad total de enzima. Sin embargo, Vmax es slo una de las constantes cinticas de la enzima. La cantidad de sustrato necesario para obtener una determinada velocidad de reaccin tambin es importante. Este parmetro viene dado por la constante de Michaelis-Menten (Km), que viene a ser la concentracin de sustrato necesaria para que una enzima alcance la mitad de su velocidad mxima. Cada enzima tiene un valor de Km caracterstico para un determinado sustrato, el cual puede decirnos cmo de afn es la unin entre el sustrato y la enzima. Otra constante til es kcat, que es el nmero de molculas de sustrato procesadas por cada sitio activo por segundo. La eficiencia de una enzima puede ser expresada en trminos de kcat/Km, en lo que se denomina constante de especificidad, que incorpora la constante de velocidad de todas las fases de la reaccin. Debido a que la constante de especificidad contempla tanto la afinidad como la capacidad cataltica, es un parmetro muy til para comparar diferentes enzimas o la misma enzima con diferentes sustratos. El valor mximo terico de la constante de especificidad es

denominado lmite de difusin tiene un valor de 108-109 (M-1 s-1). Llegados a este punto, cada colisin de la enzima con su sustrato da lugar a la catlisis, con lo que la velocidad de formacin de producto no se ve limitada por la velocidad de reaccin, sino por la velocidad de difusin. Las enzimas que poseen esta propiedad son llamadas enzimas catalticamente perfectas o cinticamente perfectas. Ejemplos de este tipo de enzimas son la triosa fosfato isomerasa, la anhidrasa carbnica, la acetilcolinesterasa, la catalasa, la fumarasa, la beta-lactamasa y la superxido dismutasa. La cintica de Michaelis-Menten depende de la ley de accin de masas, que se deriva partiendo de los supuestos de difusin libre y colisin al azar. Sin embargo, muchos procesos bioqumicos o celulares se desvan significativamente de estas condiciones, a causa de fenmenos como el crowding macromolecular, la separacin de etapas entre enzima-sustrato-producto, o los movimientos moleculares uni- o bidimensionales.57 No obstante, en estas situaciones se puede aplicar una cintica de Michaelis-Menten fractal.58 59 60 61 Algunas enzimas presentan una cintica ms rpida que la velocidad de difusin, lo que en principio parecera ser imposible. Se han propuesto diversos mecanismos para tratar de explicar este fenmeno. Uno de los modelos propone que algunas protenas podran tener la capacidad de acelerar la catlisis secuestrando el sustrato y orientndolo mediante campos elctricos dipolares. Otro modelo propone un mecanismo de efecto tnel cuntico, donde un protn o un electrn pueden formar un tnel a travs de barreras de activacin, aunque existe cierta controversia en cuanto al efecto tnel que pueda generar un protn.62 63 El efecto tnel mediado por protones ha sido observado en triptamina.64 Esto sugiere que la catlisis enzimtica podra ser definida ms exactamente como una "barrera", en lugar de como hace el modelo tradicional, donde el sustrato requiere a la enzima para alcanzar una barrera energtica ms baja. [editar] Inhibicin Artculo principal: Inhibidor enzimtico.

Los inhibidores competitivos se unen reversiblemente al enzima, evitando la unin del sustrato. Por otro lado, la unin del sustrato evita la unin del inhibidor. As pues, sustrato e inhibidor compiten por la enzima.

Tipos de inhibicin segn la clasificacin introducida por W. W. Cleland.65 Los inhibidores son molculas que regulan la actividad enzimtica, inhibiendo su actividad. A grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la modificacin, siendo tiles en farmacologa. Algunos de los frmacos que actan de este modo son la eflornitina, utilizada para tratar la tripanosomiasis africana,66 la penicilina y la aspirina.

Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su vez, segn la forma en que intervienen en la reaccin, en competitivas, acompetitivas y mixtas. Habitualmente, por su amplia presencia en multitud de procesos, se habla tambin de inhibicin no competitiva, que en realidad no es ms que una variante de la ya mencionada inhibicin mixta. Sin embargo, por sus caractersticas se suele presentar como opuesta a la competitiva, con la que es comparada frecuentemente.

En la inhibicin competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha.67 Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el cual tambin se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Por ejemplo, el metotrexato es un inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolato reductasa, que cataliza la reduccin de dihidrofolato a tetrahidrofolato. La similitud entre las estructuras del cido flico y el metotrexato permite que se establezca una inhibicin de tipo competitivo. Este tipo de inhibicin se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competicin al inhibidor. En la inhibicin competitiva la velocidad mxima de la reaccin no vara, pero se necesitan concentraciones ms elevadas de sustrato para alcanzar una determinada velocidad, incrementndose as la Km aparente. En la inhibicin acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino nicamente al complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo con el inhibidor (EIS) la enzima queda inactiva. Este tipo de inhibicin es poco comn, pero puede darse en enzimas multimticas. La inhibicin no competitiva es una forma de inhibicin mixta donde la unin del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unin con el sustrato. Como resultado, el grado de inhibicin depende solamente de la concentracin de inhibidor, independientemente de la concentracin de sustrato, con lo que vara el valor de la Vmax aparente. Sin embargo, como el sustrato an puede unirse a la enzima, el valor de Km no vara. En la inhibicin mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unin del inhibidor afecta la unin del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibicin se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibicin resulta generalmente de un efecto alostrico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unin del inhibidor con el sitio alostrico cambia la conformacin (es decir, la estructura terciaria) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.

La coenzima cido flico (izquierda) y el frmaco anti-cancergeno metotrexato (derecha) son muy similares en estructura. Como resultado, el metotrexato es un inhibidor competitivo de muchas enzimas que utilizan folato. En muchos organismos, los inhibidores pueden actuar como parte de un mecanismo de realimentacin. Si una enzima produce una sustancia en demasiada cantidad en el organismo, esta misma sustancia podra actuar como un inhibidor de la enzima al inicio de la ruta que lo produce, deteniendo as dicha produccin cuando haya una cantidad suficiente de la sustancia en cuestin. Este sera una forma de realimentacin negativa. Las enzimas que se encuentran sujetas a este tipo de regulacin suelen ser multimricas y poseer sitios alostricos donde se unen sustancias reguladoras. Las grficas que representan la velocidad de la reaccin frente a la concentracin de sustrato de estas enzimas no son hiprboles, sino sigmoidales (forma de S). Usos de los inhibidores Debido a que los inhibidores modulan la funcin de las enzimas, suelen ser utilizados como frmacos. Un tpico ejemplo de un inhibidor que es utilizado como frmaco es la aspirina, la cual inhibe las enzimas COX-1 y COX-2 implicadas en la sntesis de un intermediario inflamatorio, las prostaglandinas, con lo que suprime as los efectos derivados, el dolor y la inflamacin. Sin embargo, otros inhibidores enzimticos actan como venenos. Por ejemplo, el cianuro es un inhibidor irreversible que se une a los tomos de hierro y cobre en el sitio activo de la citocromo c oxidasa de clulas animales (las plantas son resistentes al cianuro), bloqueando as la respiracin celular.68 [editar] Funcin biolgica Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. Son indispensables en la transduccin de seales y en procesos de regulacin, normalmente por medio de quinasas y fosfatasas.69 Tambin son capaces de producir movimiento, como es el caso de la miosina al hidrolizar ATP para generar la contraccin muscular o el movimiento de vesculas por medio del citoesqueleto.70 Otro tipo de ATPasas en la membrana celular son las bombas de iones implicadas en procesos de transporte activo. Adems, las enzimas tambin estn implicadas en funciones mucho ms exticas, como la produccin de luz por la luciferasa en las lucirnagas.71 Los virus tambin pueden contener enzimas implicadas en la infeccin celular, como es el caso de la

integrasa del virus HIV y de la transcriptasa inversa, o en la liberacin viral, como la neuraminidasa del virus de la gripe. Una importante funcin de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo de los animales. Enzimas tales como las amilasas y las proteasas son capaces de degradar molculas grandes (almidn o protenas, respectivamente) en otras ms pequeas, de forma que puedan ser absorbidas en el intestino. Las molculas de almidn, por ejemplo, que son demasiado grandes para ser absorbidas, son degradadas por diversas enzimas a molculas ms pequeas como la maltosa, y finalmente a glucosa, la cual s puede ser absorbida a travs de las clulas del intestino. Diferentes enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes tipos de alimentos. Los rumiantes que tienen una dieta herbvora, poseen en sus intestinos una serie de microorganismos que producen otra enzima, la celulasa, capaz de degradar la celulosa presente en la pared celular de las plantas.72 Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden especfico, creando as una ruta metablica. En una ruta metablica, una enzima toma como sustrato el producto de otra enzima. Tras la reaccin cataltica, el producto se transfiere a la siguiente enzima y as sucesivamente. En ocasiones, existe ms de una enzima capaz de catalizar la misma reaccin en paralelo, lo que permite establecer una regulacin ms sofisticada: por ejemplo, en el caso en que una enzima presenta una actividad constitutiva pero con una baja constante de actividad y una segunda enzima cuya actividad es inducible, pero presenta una mayor constante de actividad. Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metablicas. Sin las enzimas, el metabolismo no se producira a travs de los mismos pasos, ni sera lo suficientemente rpido para atender las necesidades de la clula. De hecho, una ruta metablica como la glucolisis no podra existir sin enzimas. La glucosa, por ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP de forma que quede fosforilada en uno o ms carbonos. En ausencia de enzimas, esta reaccin se producira tan lentamente que sera insignificante. Sin embargo, si se aade la enzima hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa y se mide la concentracin de la mezcla en un breve espacio de tiempo se podr encontrar nicamente glucosa-6-fosfato a niveles significativos. Por tanto, las redes de rutas metablicas dentro de la clula dependen del conjunto de enzimas funcionales que presenten. [editar] Control de la actividad La actividad enzimtica puede ser controlada en la clula principalmente de estas cinco formas:

Produccin de la enzima (a nivel de la transcripcin o la traduccin): la sntesis de una enzima puede ser favorecida o desfavorecida en respuesta a determinados estmulos recibidos por la clula. Esta forma de regulacin gnica se denomina induccin e inhibicin enzimtica. Por ejemplo, las bacterias podran adquirir resistencia a antibiticos como la penicilina gracias a la induccin de unas enzimas llamadas beta-lactamasas, que hidrolizan el anillo beta-lactmico de la molcula de penicilina. Otro ejemplo, son las enzimas presentes en el hgado denominadas citocromo P450 oxidasas, las cuales son de vital

importancia en el metabolismo de drogas y frmacos. La induccin o inhibicin de estas enzimas puede dar lugar a la aparicin de interacciones farmacolgicas.

Compartimentalizacin de la enzima: las enzimas pueden localizarse en diferentes compartimentos celulares, de modo que puedan tener lugar diferentes rutas metablicas de forma independiente. Por ejemplo, los cidos grasos son sintetizados por un conjunto de enzimas localizadas en el citosol, en el retculo endoplasmtico y en el aparato de Golgi, y posteriormente, dichos cidos grasos son utilizados por otro conjunto de enzimas diferentes como fuente energtica en la mitocondria, a travs de la -oxidacin.73 Inhibidores y activadores enzimticos: las enzimas pueden ser activadas o inhibidas por ciertas molculas. Por ejemplo, el producto final de una ruta metablica suele actuar como inhibidor de alguna de las enzimas implicadas en las primeras reacciones de la ruta, estableciendo as una realimentacin negativa que regula la cantidad de producto final obtenido por esa ruta. Este mecanismo de realimentacin negativa permite ajustar efectivamente la velocidad de sntesis de los metabolitos intermedios con la demanda de la clula, y permite distribuir econmicamente materiales y energa para evitar exceso o escasez de los productos finales. Este control enzimtico permite mantener un ambiente relativamente estable en el interior de los organismos vivos. Modificacin postraduccional de enzimas: las enzimas pueden sufrir diversas modificaciones postraduccionales como la fosforilacin, la miristoilacin y la glicosilacin. Por ejemplo, en la respuesta a insulina, se produce la fosforilacin de multitud de enzimas, como la de la glucgeno sintasa, que ayuda en el control de la sntesis o degradacin del glucgeno y permite a la clula responder a las variaciones de los niveles de azcar en sangre.74 Otro ejemplo de modificacin postraduccional es la degradacin de la cadena polipeptdica. La quimiotripsina, una proteasa digestiva, es sintetizada en una forma inactiva, quimiotripsingeno, en el pncreas y transportada en este estado hasta el estmago, donde ser activada. De este modo se evita que la enzima digiera el pncreas y los dems tejidos por los que pasa antes de llegar al estmago. Este tipo de precursor inactivo de una enzima es denominado zimgeno. Activacin dependiente del ambiente: algunas enzimas pueden ser activadas cuando pasan de un ambiente con unas condiciones a otro con condiciones diferentes, como puede ser el paso del ambiente reductor del citoplasma al ambiente oxidativo del periplasma, el paso de un ambiente con elevado pH a otro con bajo pH, etc. Por ejemplo, la hemaglutinina del virus de la gripe es activada mediante un cambio conformacional que se produce cuando el pH del medio es suficientemente cido, lo cual ocurre cuando el virus entra en el interior de la clula a travs de un lisosoma.75

[editar] Implicaciones en enfermedades

Estructura tridimensional de la enzima fenilalanina hidroxilasa (PDB 1KW0). Debido a que es necesario un fuerte control de la actividad enzimtica para la homeostasis, cualquier fallo en el funcionamiento (mutacin, incremento o reduccin de la expresin o delecin) de una nica enzima crtica puede conducir al desarrollo de una enfermedad gentica. La importancia de las enzimas se pone de manifiesto en el hecho de que una enfermedad letal puede ser causada por el mal funcionamiento de un nico tipo de enzima de todos los miles de tipos que existen en nuestro cuerpo. Un ejemplo de esto es el tipo ms comn de fenilcetonuria. En esta enfermedad gentica se produce una mutacin de un nico aminocido en la fenilalanina hidroxilasa, una enzima que cataliza la primera reaccin de la ruta de degradacin de la fenilalanina y de compuestos relacionados. Al ser esta enzima inactiva, se acumulan una serie de productos que terminan dando lugar a la aparicin de retardo mental si no se recibe tratamiento.76 Otro ejemplo es cuando se produce una mutacin en los genes de la lnea germinal que codifican las enzimas implicadas en la reparacin del ADN. En este caso, al no repararse adecuadamente el ADN de las clulas, se acumulan mutaciones que suelen derivar en el desarrollo de diversos tipos de cncer hereditarios, como la xerodermia pigmentosa. [editar] Clasificacin y nomenclatura de enzimas El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reaccin qumica que cataliza, con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reaccin que cataliza que consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene tambin de la reaccin que cataliza que consiste en polimerizar el ADN. La Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular ha desarrollado una nomenclatura para identificar a las enzimas basada en los denominados Nmeros EC. De este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro nmeros precedidos por las letras "EC". El primer

nmero clasifica a la enzima segn su mecanismo de accin. A continuacin se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:

EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreduccin o redox. Precisan la colaboracin de las coenzimas de oxidorreduccin (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la accin cataltica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidacin, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva reaccin cataltica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas. EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas molculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversin de monosacridos, aminocidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas. EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrlisis con la consiguiente obtencin de monmeros a partir de polmeros. Actan en la digestin de los alimentos, previamente a otras fases de su degradacin. La palabra hidrlisis se deriva de hidro 'agua' y lisis 'disolucin'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas. EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble enlace o aadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas. EC5 Isomerasas: actan sobre determinadas molculas obteniendo o cambiando de ellas sus ismeros funcionales o de posicin, es decir, catalizan la racemizacin y cambios de posicin de un grupo en determinada molcula obteniendo formas isomricas. Suelen actuar en procesos de interconversin. Ejemplo: epimerasas (mutasa). EC6 Ligasas: catalizan la degradacin o sntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a molculas de alto valor energtico como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

[editar] Aplicaciones industriales Las enzimas son utilizadas en la industria qumica, y en otros tipos de industria, en donde se requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las enzimas estn limitadas tanto por el nmero de reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia de estabilidad en solventes orgnicos y altas temperaturas. Por ello, la ingeniera de protenas se ha convertido en un rea de investigacin muy activa donde se intentan crear enzimas con propiedades nuevas, bien mediante diseo racional, bien mediante evolucin in vitro.77 78 Estos esfuerzos han comenzado a tener algunos xitos, obtenindose algunas enzimas que catalizan reacciones no existentes en la naturaleza.79 A continuacin se muestra una tabla con diversas aplicaciones industriales de las enzimas: Aplicacin Enzimas utilizadas Usos

Procesado de alimentos

Produccin de azcares desde el almidn, como por ejemplo en la produccin de jarabe de maz.80 En la coccin al horno, cataliza la rotura del almidn Amilasas de hongos y plantas. de la harina en azcar. La fermentacin del azcar llevada a cabo por levaduras produce el dixido de carbono que hace "subir" la masa. Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de protenas en la harina. Para pre-digerir el alimento dirigido a bebs.

La amilasa cataliza la degradacin del almidn en azcares sencillos. Proteasas

Alimentos para bebs

Tripsina

Elaboracin de cerveza

Las enzimas liberadas degradan el almidn y las Las enzimas de la cebada son protenas para generar liberadas durante la fase de azcares sencillos, molido en la elaboracin de la aminocidos y pptidos que son usados por las levaduras cerveza. en el proceso de fermentacin. Ampliamente usadas en la elaboracin de cerveza para sustituir las enzimas naturales de la cebada. Digieren polisacridos y protenas en la malta. Mejoran la filtracin del mosto y la cerveza. Produccin de cerveza baja

Enzimas de cebada producidas a nivel industrial

Amilasa, glucanasa y Cebada germinada utilizada para la proteasas elaboracin de malta. Betaglucanasas y arabinoxilanasas Amiloglucosidasas y

pululanasas

en caloras y ajuste de la capacidad de fermentacin. Eliminan la turbidez producida durante el almacenamiento de la cerveza. Incrementa la eficiencia de la fermentacin mediante la reduccin de la formacin de diacetilo.81 Aclarado de zumos de frutos.

Proteasas

Acetolactatodecarboxilasa (ALDC)

Zumos de frutas

Celulasas, pectinasas Renina, derivado del estmago de animales rumiantes jvenes (como terneros y ovejas). Enzimas producidas por bacterias

Industria lctea

Produccin de queso, usada para hidrolizar protenas.

Actualmente, cada vez ms usadas en la industria lctea. Se introduce durante el proceso de produccin del queso Roquefort para favorecer la maduracin. Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa. Ablandamiento de la carne utilizada para cocinar.

Lipasas

Queso de Roquefort. Lactasas

Digestin de carne Industria del almidn

Papana

Conversin del almidn en Amilasas, amiloglucosidasas y glucosa y diversos azcares glucoamilasas invertidos. Conversin de glucosa en fructosa durante la produccin de jarabe de maz

Glucosa isomerasa

Glucosa.

partiendo de sustancias ricas en almidn. Estos jarabes potencian las propiedades edulcorantes y reducen las caloras mejor que la sacarosa y manteniendo el mismo nivel de dulzor.

Fructosa. Degradacin del almidn para reducir su viscosidad, aadiendo apresto. Las xilanasas reducen el blanqueador necesario para Amilasas, xilanasas, celulasas la decoloracin; las celulasas alisan las fibras, favorecen el y ligninasas drenaje de agua y promueven la eliminacin de tintas; las lipasas reducen la oscuridad y Una fbrica de papel en Carolina del las ligninasas eliminan la Sur. lignina para ablandar el papel. Industria del papel Industria del biofuel Celulasas Utilizadas para degradar la celulosa en azcares que puedan ser fermentados.

Ligninasas Celulosa en 3D.

Utilizada para eliminar residuos de lignina.

Detergentes biolgicos

Principalmente proteasas, producidas de forma extracelular por bacterias.

Utilizadas para ayudar en la eliminacin de tintes proteicos de la ropa en las condiciones de prelavado y en las aplicaciones directas de detergente lquido.

Amilasas

Detergentes de lavadoras para eliminar residuos resistentes de almidn. Utilizadas para facilitar la eliminacin de tintes grasos y oleosos. Utilizadas en suavizantes biolgicos. Para eliminar restos proteicos de las lentes de contacto y as prevenir infecciones. Para generar oxgeno desde el perxido, y as convertir el ltex en hule espumoso. Disolver la gelatina de las pelculas fotogrficas usadas, permitiendo as la recuperacin de su contenido en plata.

Lipasas

Celulasas

Limpiadores de lentes de contacto

Proteasas

Industria del hule

Catalasa

Industria fotogrfica

Proteasa (ficina)

Biologa molecular Utilizadas para manipular el ADN mediante ingeniera gentica. De gran importancia en farmacologa, agricultura, medicina y criminalstica. Esenciales para digestin de restriccin y para la reaccin en cadena de la polimerasa.

Enzimas de restriccin, ADN ligasa y polimerasas

ADN de doble hlice. [editar] Vase tambin

Las vitaminas (del latn vita (vida) + el griego , ammoniaks "producto libio, amonaco", con el sufijo latino ina "sustancia") son compuestos heterogneos imprescindibles para la vida, que al ingerirlos de forma equilibrada y en dosis esenciales promueven el correcto funcionamiento fisiolgico. La mayora de las vitaminas esenciales no pueden ser sintetizadas (elaboradas) por el organismo, por lo que ste no puede obtenerlas ms que a travs de la ingesta equilibrada de vitaminas contenidas en los alimentos naturales. Las vitaminas son nutrientes que junto con otros elementos nutricionales actan como catalizadoras de todos los procesos fisiolgicos (directa e indirectamente).

Las frutas y verduras son fuentes importantes de vitaminas. Las vitaminas son precursoras de coenzimas, (aunque no son propiamente enzimas) grupos prostticos de las enzimas. Esto significa, que la molcula de la vitamina, con un pequeo cambio en su estructura, pasa a ser la molcula activa, sea sta coenzima o no. Los requisitos mnimos diarios de las vitaminas no son muy altos, se necesitan tan solo dosis de miligramos o microgramos contenidas en grandes cantidades (proporcionalmente hablando) de alimentos naturales. Tanto la deficiencia como el exceso de los niveles vitamnicos corporales pueden producir enfermedades que van desde leves a graves e incluso muy graves como la pelagra o la demencia entre otras, e incluso la muerte. Algunas pueden servir como ayuda a las enzimas que actan como cofactor, como es el caso de las vitaminas hidrosolubles La deficiencia de vitaminas se denomina avitaminosis mientras que el nivel excesivo de vitaminas se denomina hipervitaminosis. Est demostrado que las vitaminas del grupo B son imprescindibles para el correcto funcionamiento del cerebro y el metabolismo corporal. Este grupo es hidrosoluble (solubles en agua) debido a esto son eliminadas principalmente por la orina, lo cual hace que sea necesaria la ingesta diaria y constante de todas las vitaminas del complejo "B" (contenidas en los alimentos naturales).

ndice [mostrar]

[editar] Clasificacin de las vitaminas Las vitaminas se pueden clasificar segn su solubilidad: si lo son en agua hidrosolubles o si lo son en lpidos liposolubles. En los seres humanos hay 13 vitaminas que se clasifican en dos grupos: (9) hidrosolubles (8 del complejo B y la vitamina C) y (4) liposolubles (A, D, E y K). [editar] Vitaminas liposolubles Las vitaminas liposolubles, A, D, E y K, se consumen junto con alimentos que contienen grasa. Son las que se disuelven en grasas y aceites. Se almacenan en el hgado y en los tejidos grasos, debido a que se pueden almacenar en la grasa del cuerpo no es necesario tomarlas todos los das por lo que es posible, tras un consumo suficiente, subsistir una poca sin su aporte. Si se consumen en exceso (ms de 10 veces las cantidades recomendadas) pueden resultar txicas. Esto les puede ocurrir sobre todo a deportistas, que aunque mantienen una dieta equilibrada recurren a suplementos vitamnicos en dosis elevadas, con la idea de que as pueden aumentar su rendimiento fsico. Esto es totalmente falso, as como la creencia de que los nios van a crecer mas si toman ms vitaminas de las necesarias. Las Vitaminas Liposolubles son: Vitamina A (Retinol) Vitamina D (Calciferol) Vitamina E (Tocoferol) Vitamina K (Antihemorrgica) Estas vitaminas no contienen nitrgeno, son solubles en grasa, y por tanto, son transportadas en la grasa de los alimentos que la contienen. Por otra parte, son bastante estables frente al calor. Se absorben en el intestino delgado con la grasa alimentaria y pueden almacenarse en el cuerpo en mayor o menor grado (no se excretan en la orina). Dada a la capacidad de almacenamiento que tienen estas vitaminas no se requiere una ingesta diaria. [editar] Vitaminas hidrosolubles Las vitaminas hidrosolubles son aquellas que se disuelven en agua. Se trata de coenzimas o precursores de coenzimas, necesarias para muchas reacciones qumicas del metabolismo. Se caracterizan porque se disuelven en agua, por lo que pueden pasarse al agua del lavado o de la coccin de los alimentos. Muchos alimentos ricos en este tipo de vitaminas no nos aportan al final de prepararlos la misma cantidad que contenan inicialmente. Para recuperar parte de estas vitaminas (algunas se destruyen con el calor), se puede aprovechar el agua de coccin de las verduras para caldos o sopas.

En este grupo de vitaminas, se incluyen las vitaminas B1 (tiamina), B2 (riboflavina), B3 (niacina o cido nicotnico), B5 (cido pantotnico), B6 (piridoxina), B8 (biotina), B9 (cido flico), B12 (cianocobalamina) y vitamina C (cido ascrbico). Estas vitaminas contienen nitrgeno en su molcula (excepto la vitamina C) y no se almacenan en el organismo, a excepcin de la vitamina B12, que lo hace de modo importante en el hgado. El exceso de vitaminas ingeridas se excreta en la orina, por lo cual se requiere una ingesta prcticamente diaria, ya que al no almacenarse se depende de la dieta. [editar] Avitaminosis Artculo principal: Avitaminosis. La deficiencia de vitaminas puede producir trastornos ms o menos graves, segn el grado de deficiencia, llegando incluso a la muerte. Respecto a la posibilidad de que estas deficiencias se produzcan en el mundo desarrollado hay posturas muy enfrentadas. Por un lado estn los que aseguran que es prcticamente imposible que se produzca una avitaminosis, y por otro los que responden que es bastante difcil llegar a las dosis de vitaminas mnimas, y por tanto, es fcil adquirir una deficiencia, por lo menos leve. Normalmente, los que alegan que es "poco probable" una avitaminosis son mayora. Este grupo mayoritario argumenta que:

Las necesidades de vitaminas son mnimas, y no hay que preocuparse por ellas, en comparacin con otros macronutrientes. Se hace un abuso de suplementos vitamnicos. En nuestro entorno se hace una dieta lo suficientemente variada para cubrir todas las necesidades[cita requerida]. La calidad de los alimentos en nuestra sociedad es suficientemente alta.

Por el lado contrario se responde que:

La cantidad necesaria de vitaminas son pequeas, pero tambin lo son las cantidades que se encuentran en los alimentos. No son raras las carencias de algn nutriente entre la poblacin de pases desarrollados: hierro y otros minerales, antioxidantes (muy relacionados con las vitaminas), etc. Las vitaminas se ven afectadas negativamente por los mismos factores que los dems nutrientes, a los que suman otros como: el calor, el pH, la luz, El oxgeno, etc. Basta que no se sigan las recomendaciones mnimas de consumir 5 porciones de verduras o frutas al da para que no se llegue a cubrir las necesidades diarias bsicas.

Cualquier factor que afecte negativamente a la alimentacin, como puede ser, cambios de residencia, falta de tiempo, mala educacin nutricional o problemas econmicos; puede provocar alguna deficiencia de vitaminas u otros nutrientes. Son bien conocidos, desde hace siglos, los sntomas de avitaminosis severas. Pero no se sabe tan bien como diagnosticar una deficiencia leve a partir de sus posibles sntomas como podran ser: las estras en las uas, sangrado de las encas, problemas de memoria, dolores musculares, falta de nimo, torpeza, problemas de vista, etc.

Por estos motivos un bando recomienda consumir suplementos vitamnicos si se sospecha que no se llega a las dosis necesarias. Por el contrario, el otro bando lo ve innecesario, y avisan que abusar de suplementos puede ser perjudicial. [editar] Hipervitaminosis y toxicidad de las vitaminas Artculo principal: Hipervitaminosis. Las vitaminas aunque son esenciales, pueden ser txicas en grandes cantidades. Unas son muy txicas y otras son inocuas incluso en cantidades muy altas. La toxicidad puede variar segn la forma de aplicar las dosis. Como ejemplo, la vitamina D se administra en cantidades suficientemente altas como para cubrir las necesidades para 6 meses; sin embargo, no se podra hacer lo mismo con vitamina B3 o B6, porque sera muy txica. Otro ejemplo es el que la suplementacin con vitaminas hidrosolubles a largo plazo, se tolera mejor debido a que los excedentes se eliminan fcilmente por la orina. Las vitaminas ms txicas son la D, y la A, tambin lo puede ser la vitamina B3. Otras vitaminas, sin embargo, son muy poco txicas o prcticamente inocuas. La B12 no posee toxicidad incluso con dosis muy altas. A la tiamina le ocurre parecido, sin embargo con dosis muy altas y durante mucho tiempo puede provocar problemas de tiroides. En el caso de la vitamina E, slo es txica con suplementos especficos de vitamina E y con dosis muy elevadas. Tambin se conocen casos de intoxicaciones en esquimales al comer hgado de mamferos marinos (el cual contiene altas concentraciones de vitaminas liposolubles) [editar] Recomendaciones para evitar deficiencias de vitaminas La principal fuente de vitaminas son los vegetales crudos, por ello, hay que igualar o superar la recomendacin de consumir 5 raciones de vegetales o frutas frescas al da. Hay que evitar los procesos que produzcan perdidas de vitaminas en exceso:

Hay que evitar cocinar los alimentos en exceso. A mucha temperatura o durante mucho tiempo. Echar los alimentos que se vayan a cocer, en el agua ya hirviendo, en vez de llevar el agua a ebullicin con ellos dentro.

Evitar que los alimentos estn preparados (cocinados, troceados o exprimidos), mucho tiempo antes de comerlos. La piel de las frutas o la cscara de los cereales contiene muchas vitaminas, por lo que no es conveniente quitarla. Elegir bien los alimentos a la hora de comprarlos, una mejor calidad redunda en un mayor valor nutritivo.

Aunque la mayora de los procesamientos perjudica el contenido vitamnico, algunos procesos biolgicos pueden incrementar el contenido de vitaminas en los alimentos, como por ejemplo:

La fermentacin del pan, quesos u otros alimentos. La fabricacin de yogur mediante bacterias. El curado de jamones y embutidos. El germinado de semillas, para ensaladas.

Los procesos industriales, normalmente suelen destruir las vitaminas. Pero alguno puede ayudar a que se reduzcan las prdidas:

El vaporizado del arroz consigue que las vitaminas y minerales de la cscara se peguen al corazn del arroz y no se pierda tanto al quitar la cscara. Hay que recordar que el arroz con cscara tiene 5 veces ms vitamina b1 (y otras vitaminas) que el que est pelado. La congelacin produce prdidas en la calidad de las molculas de algunas vitaminas inactivando parte de ellas, es mejor consumir los alimentos 100% frescos. Los procesos de esterilizacin UHT, muy rpidos, evitan un exceso de perdidas vitaminicas que un proceso ms lento bien puede neutralizar el efecto de algunas enzimas destructoras de vitaminas como las que se encuentran dispersas en el zumo de naranja.

No consumir vitaminas en los niveles apropiados (contenidas en los alimentos naturales) puede causar graves enfermedades VITAMINAS Son sustancias orgnicas necesarias para mantener el estado normal de salud, crecimiento y nutricin; las vitaminas no pueden ser sintetizadas por el organismo por lo cual deben ser suministradas en la alimentacin. FUNCIN La funcin de las vitaminas es de catlisis biolgica (catalizan todos los procesos fisiolgicos directa e indirectamente); sus funciones nutricionales generalmente se han descubierto despus del reconocimiento de alguna enfermedad nutricional que se manifiesta por su ausencia. Hasta el

momento se reconocen 20 tipos de vitaminas esenciales para el hombre, cuyas deficiencias provocan trastornos o enfermedades especficas. Gran parte de las vitaminas desempean el papel de coenzimas o forman partes de sistemas coenzimaticos. La tiamina o vitamina B, forma la coenzima pirofosfato, necesaria para las reacciones de eliminacin de CO2 de los cidos carboxlicos. La nicotinamida forma parte del NAD, que es una coenzima muy importante, ya que acta en las reacciones de xido-reduccin. CLASIFICACIN Las vitaminas se pueden clasificar segn su solubilidad: si son solubles en agua se llama hidrosolubles y si lo son en lpidos se conocen como liposolubles. En los seres humanos hay 13 vitaminas que se clasifican en los dos grupos: 9 hidrosolubles (8 del complejo B y la vitamina C) y 4 liposolubles (A, D, E y K). ALGUNAS VITAMINAS IMPORTANTES EN EL SER HUMANO Vitamina A: su deficiencia provoca ceguera nocturna Vitamina B1: su dficit produce trastornos nerviosos como el beribri, trastornos visuales y drmicos. Vitamina B2: su deficiencia provoca debilidad general y diversos trastornos oculares y bucales como: la inflamacin de labios, dermatitis y sequedad y ardor en los ojos y sensibilidad a la luz. Vitamina C: su carencia produce trastornos drmicos y de mucosas. Vitamina D2: su dficit provoca raquitismo. Es indispensable en el desarrollo de los huesos y dientes por su efecto en el metabolismo de calcio y fosforo.