Aminocidos, Pptidos y Protenas

Los pptidos y las protenas son polmeros formados por aminocidos unidos a travs de enlaces amida (unin peptdica)

Clasificacin General Aminocidos: unidad monomrica Pptidos: unin de 2 a 10 aas Polipptidos: unin de 10 a 4000 aas Protenas: pptidos o polipptidos con funcin biolgica

Todos los aminocidos son quirales a excepcin de Glicina

glicina (R = H)

alanina (R = CH3)

Todos los aminocidos naturales son L-aminocidos, y casi todos tienen config. S (COOH mayor prioridad que R) L-(-)-gliceraldehdo L-aminocido configuracin (S)

Son los diez aminocidos que los seres humanos no pueden sintetizar y deben ser incluidos en la dieta (Arginina e Histidina slo en las primeras etapas de crecimiento).

Propiedades cido-base
La presencia de un grupo cido y un grupo amino hace que los AAs rara vez se encuentren como especies sin carga. La estructura depende del pH.

Anfteros Puntos de fusin elevados Solubles en agua

Punto isoelctrico (pI): pH al cual el aminocido se encuentra como in dipolar

-OH -OH

H+
pH < pI catin pH = pI in dipolar o zwitterion

H+
pH > pI anin

El punto isoelctrico depende de la estructura del aminocido

Electroforesis: separacin de mezclas de AAs.

1) Se siembra sobre papel (soporte) 2) Se embebe en el electrolito

3) Se hace circular corriente

4) Resultado de la electroforesis (a pH = 6)

CH3 CH

COO

CH2(CH2)2CH2 NH3

CH

COOH

NH3 Alanina (6) pH = PI

OOC

CH2 CH NH2

COO

NH3 Lisina (9,7) pH < PI

cido Asprtico (3) pH > PI

Pptidos
H C R H C R' -H2O H C R O C H N H C R'

H2N

COOH + H2N

COOH

H2N

COOH aminocido C-terminal

aminocido N-terminal

Nmero de Pptidos posibles con n aminocidos = n! Por ej: con 2 AAs = 2 pptidos con 4 AAs = 24 pptidos con 10 AAs = 3.628.800 pptidos diferentes Ala-Gly o Gly-Ala

unin peptdica (amida)

Uniones disulfuro

Los puentes disulfuro de los residuos de cistina presentes en las protenas del cabello se rompen y reordenan qumicamente con 2-mercaptoetanol (HS-CH 2-CH2-OH) cuando se hacen permanentes o alisados en la peluquera

a la izquierda extremo N-terminal residuo

a la derecha extremo C-terminal

Bradiquinina nonapptido (hormona humana que regula la presin sangunea) Nombre completo: arginil-prolil-prolil-glicil-fenilalanil-seril-prolil-fenilalanil-arginina Nombre abreviado: Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg Smbolo: RPPGFSPFR

Protenas Clasificacin de las protenas

Composici Composicin qu qumica
Simples Por hidrlisis slo dan aminocidos (bradiquinina, oxitocina, insulina)

Forma
Fibrosas Alargadas, fuertes e insolubles en agua (queratina, colgeno)

Funci Funcin

Estructural (queratina, colgeno) Catlisis (enzimas) Transporte Globulares Conjugadas Enrrolladas, esfricas y (hemoglobina, HDL) Enlazadas a un grupo prosttico no proteico solubles en agua Transferencia Glicoprotenas carbohidrato- (-globulina, interfern) (insulina, hemoglobina) (hormonas: insulina) Nucleoprotenas -cido nucleico- (ribosomas, virus) Defensa y proteccin Lipoprotenas -triglicrido, lpido- (HDL, LDL) (toxinas, anticuerpos) Metaloprotenas -metal complejado- (hemoglobina)

Niveles estructurales
Estructura Primaria Conectividad de los aminocidos Estructura Secundaria Plegamientos de la Estructura Primaria Estructura Terciaria Estructura Cuaternaria

Asociacin Conformacin tridimensional completa de cadenas peptdicas

Protenas: Niveles de organizacin estructural

Estructura Primaria: secuencia de aminocidos (conectividad).

Estructura Secundaria: disposicin espacial de la estructura primaria. En ella participan principalmente los puentes de hidrgeno. Las principales estructuras son hlice y lmina plegada

Hlice

Lmina plegada

Hlice
Puente de H intramolecular

Lmina plegada
Puente de H intermolecular

Estructura Terciaria: est relacionada con los plegamientos de la estructura secundaria y representa la conformacin tridimensional completa. Permite clasificar a las protenas como FIBROSAS o GLOBULARES

alcoholdeshidrogenasa

protena globular tpica

 La estructura terciaria est definida por la estructura primaria. La conformacin completa de esta estructura est estabilizada por diferentes interacciones: enlaces covalentes (puentes S-S), atraccin electrosttica, puentes de H, interacciones hidrofbicas.

Caractersticas principales de las protenas Fibrosas y Globulares Fibrosas

Estructurales (uas, pelo, piel) Insolubles en agua Rgidas Grupos R no polares Puentes S-S, Puentes H Estructura 2: lmina beta y hlice alfa Estructura ordenada (lminas, trenzas) Ejs: queratinas, colgenos, sedas

Globulares
Funcionales (transporte, catlisis) Solubles en agua Flexibles Grupos R polares Puentes H Estructura 2: hlice alfa Estructura desordenada (ovillo) Ejs: enzimas, hormonas

Estructura Cuaternaria: presente slo en aquellas protenas que existen bajo la forma de dos o ms cadenas peptdicas individuales asociadas. El ejemplo ms conocido es la hemoglobina.

Hemoglobina: 4 Polipptidos, 2 unidades (141 AAs) y 2 unidades (146 AAs)

Desnaturalizacin de Protenas
Prdida o modificacin (reversible o irreversible) de alguno de los niveles estructurales superiores (estructuras 2, 3 o 4) de una protena natural, como consecuencia de cambios en el ambiente que la rodea. Al desnaturalizarse las protenas pierden su capacidad para cumplir funciones biolgicas. Factores desnaturalizantes ms comunes: temperatura (ej.: ovoalbmina) pH (ej.: yougurt) fuerza inica agitacin vigorosa reactivos qumicos

Especificidad
A diferencia de los carbohidratos o los lpidos, las protenas son especficas de cada individuo. Su sntesis est regulada por los cidos nucleicos (ADN, ARN). La especificidad de las protenas permite explicar algunos fenmenos biolgicos como la compatibilidad o incompatibilidad en los transplantes de rganos, sueros sanguneos, etc.

Hidrlisis parcial. Determinacin de la estructura primaria de un pptido

Ile-Gln-Asn Pro-Leu-Gli Cis-Tir-Ile-Gln Gln-Asn-Cis-Pro Cis-Pro-Leu-Gli

Cis-Tir-Ile-Gln Ile-Gln-Asn Gln-Asn-Cis-Pro Cis-Pro-Leu-Gli Pro-Leu-Gli Cis-Tir-Ile-Gln-Asn-Cis-Pro-Leu-Gli

Reactivos comunes para la ruptura especfica de pptidos o protenas