Aminocidos Un aminocido, como su nombre indica, es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilico (-COOH;

cido). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin que libera agua formando un enlace peptdico. Estos dos "residuos" aminoacdicos forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, para formar un polipptido. Esta reaccin ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que estn libres en el citosol como los asociados al retculo endoplasmtico

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1. Estructura general de un aminocido

La estructura general de un aminocido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

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"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tcnicamente hablando, se los denomina alfa-aminocidos, debido a que el grupo amino (NH 2) se encuentra a un tomo de distancia del grupo carboxilo (COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras qumicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la clula prcticamente ningn aminocido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminocidos a pH bajo (cido) se encuentran mayoritariamente en su forma catinica (con carga positiva), y a pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminocido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molcula es elctricamente neutro. En este estado se dice que el aminocido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterin 2. Funcin de los aminocidos Los aminocidos son importantes para el organismo, pues constituyen el sustrato para la sntesis proteica, e igualmente para la sntesis de neurotransmisores en el sistema nervioso central. La relacin de aminocidos neutros y bsicos es tambin importante para el transporte de aminocidos a travs de la barrera hematoenceflica. El cerebro capta aminocidos de cadena larga especialmente valina, en tanto que los aminocidos sintetizados en el cerebro como el aspartato, glutamato y alanina muestran una baja taza de absorcin a travs de la barrera hemato-enceflica. Sin embargo, an no se ha establecido completamente cuales son las necesidades cuantitativas mnimas de los aminocidos esenciales en la dieta para mantener una adecuada nutricin proteica en el adulto.

La concentracin de aminocidos en suero es regulada por diferentes sustratos energticos como la glucosa, las grasas y las protenas. La insulina disminuye los niveles de leucina en suero por supresin de la protelisis; la leucina disminuye los niveles de aminocidos aromticos (tirosina, fenilalanina) y metionina. La glucosa disminuye los niveles de los aminocidos neutros largos (metionina, fenilalanina, tirosina y triptofano), siendo menor la disminucin para el triptofano, por lo que la relacin triptofano/otros aminocidos neutros se eleva favoreciendo el transporte del triptofano al cerebro y por ende la sntesis de serotonina. La serotonina es un neurotransmisor que regula el hambre por los carbohidratos. La ingesta de glucosa igualmente disminuye la concentracin srica de los aminocidos de cadena ramificada. Los aminocidos son administrados de diferentes formas, enteral o parenteralmente. Los que son administrados parenteralmente pueden serlos como solucin cristalina al 10% o como tripptidos (triglicina y trileucina) y en diferente composicin. Existen soluciones comerciales que han sido exhaustamente evaluadas resultando ptimas en su capacidad de estimular la actividad metablica como en sujetos normales, como en pacientes spticos. Las soluciones que contienen aminocidos libres son eficientemente utilizadas por el organismo mejorando la sntesis proteica; sin embargo es necesario mantener una correcta composicin calrica/nitrogenada, pues estudios experimentales en roedores han demostrado que el uso de altas concentraciones de aminocidos puede causar mala funcin heptica, por lo que es importante mantener una adecuada fuente para la sntesis proteica. Un exceso de lisina tiene tambin efecto negativo sobre la protena muscular y heptica, los cuales son contrarrestados por el suplemento de treonina. Es por ello importante mantener una composicin adecuada de los aminocidos suplementados parenteralmente. 3. Clasificacin de los aminoacidos Aunque la mayora de los AA presentes en la Naturaleza se encuentran formando parte de las protenas, hay algunos que pueden desempear otras funciones. Hay, por tanto, dos grupos de AA: 3.1 aminocidos proteicos Los aminocidos proteicos se dividen, a su vez, en dos grupos:

amincidos codificables o universales, que permanecen como tal en las protenas

Alanina (Ala, A) Fenilalanina F) Lisina (Lys, K) Prolina (Pro, P) Treonina (Thr, T) (Phe,

Cistena (Cys, C) Glicina (Gly, G)

Asprtico (Asp, D) Histidina (His, H)

Glutmico (Glu, E) Isoleucina (Ile, I) Asparragina N) Serina (Ser, S) (Asn,

Leucina (Leu, L)

Metionina (Met, M)

Glutamina (Gln, Q) Arginina (Arg, R) Valina (Val, V)

Triptfano (Trp, W) Tirosina (Tyr, Y)

De estos 20 AA, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales. Son AA esenciales: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr, Thr, Cis, Met y Lys. Adems, en recin nacidos el AA His es esencial porque su organismo todava no ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo. Los aminoacidos proteicos se pueden clasificar en funcin de: La naturaleza y propiedades de la cadena lateral R la polaridad de la cadena lateral R podemos clasificarlos segn el tipo de cadena lateral que posean. Aminocidos alifticos En esta grupo se encuadran los aminocidos cuya cadela lateral es aliftica, es decir una cadena hidrocarbonada.

Glicina, Gly, G

Alanina, Ala, A

Valina, Val, V

Leucina, Leu, Isoleucina, Ile, L I

La prolina tambien tiene una cadena lateral de naturaleza aliftica, pero difiere de los dems aminocidos en que su cadana lareral est unida tanto al carbono alfa como al nitrgeno del grupo amino.

Aminocidos aromticos En esta grupo se encuadran los aminocidos cuya cadela lateral posee un anillo aromtico. La fenialalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenlico. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromtico, lo que lo hace menos hidrofbico y mas reactivo. El triptfano tiene un grupo indol.

Prolina, Pro, P Fenilalanina, Phe, Tirosina, Tyr, Y F Triptfano, Trp, W

Aminocidos azufrados Hay dos aminocidos cuyas cadenas laterales poseen tomos de azufre, son la cistena, que posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioster.

Aminocidos hidroxilados Otros dos aminocidos tienen cadenas alifticas hodroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos aminocidos mucha ms hidroflicos y reactivos.

Cisteina, Cys, C Metionina, Met, M

Serina, Ser, S

Treonina, Thr, T

Aminocidos bsicos Dentro de los aminocidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminocidos bsicos: lisina,arginina e histidina.

Lisina, Lys, K Arginina, Arg, R

Histidina, His, H

Aminocidos cidos y sus amidas En este grupo encontramos dos aminocidos con cadenas laterales de naturaleza cida y sus amidas correspondientes. Estos son el cido asprtico y el cido glutmico (a estos aminocidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales estn cargadas negativamente a pH fisiolgico). Los derivados sin carga de estos dos aminocidos son la asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.

cido Asp, D

asprtico, Asparragina, Asn, cido N Glu, E

glutmico, Glutamina, Gln, Q

amincidos modificados o particulares, que son el resultado de diversas modificaciones qumicas posteriores a la sntesis de protenas

3.2 aminocidos no proteicos

Se conocen ms de un centenar, sobre todo en plantas superiores, aunque su funcin no siempre es conocida. Se pueden dividir en tres grupos:

1.- D-AMINOCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un pptido con accin antibitica que contiene D-Phe. En ciertos pptidos opioides de anfibios y reptiles tambin aparecen D-aminocidos. 2.- -AMINOCIDOS NO PROTEICOS: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminacin del nitrgeno y la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energa metablica. Tambin pertenecen a este grupo la homoserina y la homocistena. 3.--AMINOCIDOS: En estos AA, el grupo amino sustituye al ltimo carbono (carbono ), no al carbono . La -Alanina forma parte de algunos coenzimas, y el cido -aminobutrico es un imporante neurotransmisor.

Coenzima Los coenzimas son cofactores orgnicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catlisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de un enzima a otro. A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican y consumen durante la reaccin qumica; por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protn) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar como coenzima.Pero es el coenzima el que proporciona la accin cataltica. 1. Mecanismo de accin de las coenzimas El mecanismo de accin bsico de las coenzimas es el siguiente: La coenzima se une a un enzima, La enzima capta su substrato especfico, La enzima ataca a dicho substrato, arrancndole algunos de sus tomos,

o o o o

La enzima cede a la coenzima dichos tomos provenientes del substrato, La coenzima acepta dichos tomos y se desprende de la enzima. La coenzima no es el aceptor final de esos tomos, sino que debe liberarlos tarde o temprano, La coenzima transporta dichos tomos y acaba cedindolos, recuperando as su capacidad para aceptar nuevos tomos. Cada coenzima est especializada en aceptar y transportar un tipo de tomos determinado; unos aceptan hidrgenos , otros grupos acetilo, amino, etc. No obstante, las coenzimas no son nada especficas respecto a las enzimas a las que se unen, de modo que una misma coenzima puede unirse a un gran nmero de enzimas distintas y es por ello que el nmero de coenzimas diferentes es relativamente bajo. Algunas coenzimas estn fuerte y permanentemente unidas a su enzima, constituyendo en la prctica un grupo prosttico; Un grupo prosttico es el componente no aminoacdico que forma parte de la estructura de algunas protenas, tal es el caso del FMN a la enzima NADH deshidrogenasa o el FAD a la succinato deshidrogenasa. 2. Funcin de la coenzima Las coenzimas sirven como lanzaderas reciclables, o reactivos de transferencia de grupos, que trasportan muchos sustratos desde el lugar donde se generan hasta el punto donde se utilizan. La asociasion con la coenzima tambin estabiliza a los sustratos, como atomos de hidrogeno o iones hidruro que son inestables en el medio acuoso de la celula, otros grupos qumicos que son transportados por las coenzimas son los grupos metilo (folatos), grupo acilo(coenzimaA) y oligosacaridos (dolico). Existen un gran nmero de coenzimas con muy diversas funciones: reduccin, oxidacin, introduccin de radicales orgnicos. La estructura de los coenzimas merece una atencin especial. En la estructura de casi todos ellos entra un nucletido, idntico a los que forman parte del ARN, un hecho que apoya la teora de que estos cidos fueron hace millones de aos los primeros catalizadores biolgicos. Otro de los fragmentos que compone un coenzima es normalmente una vitamina hidrosoluble. 3. Clasificacin general de coenzimas

o o

Coenzimas comunes Nombre Pirofosfato de tiamina Fosfato de piridoxal Biotina Flavina (FMN) adenina Vitamina correspondiente TIAMINA PIRIDOXINA BIOTINA mononucletido RIBOFLAVINA RIBOFLAVINA

Flavina adenina dinucletido (FAD) Nicotinamida (NAD) adenina

dinucletido NICOTINAMIDA dinucletido NICOTINAMIDA ACIDO PANTOTNICO ACIDO FLICO VITAMINA B12

Nicotinamida adenina fosfato (NADP) Coenzima A Acido tetrahidroflico Coenzima B12

1.

Clasificacin de las Coenzimas Vitamnicas De transporte de Grupos De transporte electrnico o Acilo: CoA (acido pantotnico)
o o o o o o o

Carboxilo: biocitina (biotina) Aldehido activo: Pirofosfato de tiamina (tiamina) Amino: fosfato de piridoxal (piridoxina) Metilo y otros: 5desoxiadenosil-cobalamina (B12) Fragmentos Monocarbonados: acido tetrahidroflico (acido flico) Nucleotidos de piridina (niacina) Nucleotidos de flavina (riboflavina)

Vitamina C No Vitamnicas De transporte de Grupos De transporte electrnico

2.
o o o o

Fosforilo: trifosfatos de nuclesidos Adenilio y uridilio: ATP y UTP Diacil gliceroles y aminoalcoholes: CDP Fosfatos de azucar: difosfato de nuceosidos (ADP, CDP, UDP, GDP, dTDP) Metilo:. S-adenosilmetionina Fragmentos monocarbonados: acido 2-mercaptoetanosulfnico Acilo: acido dihidro lopico Acido dihidrolipico Ubiquinona (coenzima Q) Tetrahidrobiopterina Metoxatina Factor 420 Reaccin enzimtica Los enzimas son protenas altamente especializadas que catalizan numerosas reacciones en los sistemas biolgicos. Una propiedad importante es su especificidad a la hora de reaccionar con sustratos, acelerando determinadas reacciones qumicas en disolucin. En general, un enzima proporciona el ambiente en que una reaccin determinada es, energticamente, ms favorable. El rasgo distintivo de una reaccin catalizada enzimticamente es que ocurre en un lugar especfico del enzima, el sitio activo. La molcula fijada en el sitio activo y sobre la que acta el enzima se denomina sustrato. El complejo enzima-sustrato formado es de vital importancia para definir el comportamiento cintico de las reacciones catalizadas. Una reaccin enzimtica sencilla puede formularse como sigue: E + S __ ES __ E + P [1]

o o o o o o o o

Donde E, S y P representan enzima, sustrato y producto, respectivamente. ES y EP son complejos del enzima con el sustrato y con el producto. La funcin del catalizador es aumentar la velocidad de una reaccin reduciendo la energa de activacin de la misma, Ea. Los catalizadores no modifican los equilibrios de la reaccin ni se consumen durante el proceso.

Factores que afectan la reaccin enzimtica No obstante, los factores que afectan la velocidad de la reaccin enzimtica son los ya sealados a propsito de las reacciones qumicas en general, como la temperatura y las concentraciones de las sustancias reaccionantes que, en este caso particular, son la enzima el sustrato. Adems intervienen el PH medio donde se realiza la reaccin, la presencia de los productos de la reaccin, y otros factores secundarios como las radiaciones y los efectos xido reductores.

Los Factores que afectan a las enzimas son: La temperatura: Hace falta una determinada temperatura para que la reaccin comience. A partir de una determinada temperatura (temperatura critica) la actividad enzimtica baja, y la enzima se desnaturaliza. Las lneas discontinuas que aparecen en la parte superior de la grfica, es la parte terica de la grfica, pero eso no sucede en la prctica ya que la enzima se desnaturaliza, esas lneas se llaman actividad terica.

Dependencia de la actividad enzimtica con la temperatura El PH: El Ph afecta mas a una enzima que la temperatura, Cuando hay un Ph alto se desnaturaliza pero cuando el Ph es bajo tambin se desnaturaliza.

Figura: efecto de la variacin en el pH sobre la actividad enzimtica. [Sustrato] : A partir de una determinada cantidad de concentracin de sustrato, ya no aumenta la velocidad de reaccin. Cuando llega a este punto, cuando la encima se satura, la velocidad es constante y la actividad es mxima.

Figura: representacin de una cintica michaeliana y una alostrica http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/velocidad%20reaccion %20enzimatica2.html Inhibidores: Con inhibidores , una enzima tarda mucho en comenzar la reaccin y le cuesta avanzar en la reaccin, no pudiendo llegar nunca a la velocidad mxima. Presin: Las presiones tambin pueden llegar a daar las enzimas, sobre todo las presiones que maneja el organismo internamente. Si no se mantiene estable el organismo, tu presin interna puede variar y daar algunas enzimas. Humedad: Las diferentes enzimas del cuerpo trabajan en diferentes sectores del mismo por las funciones, y ademas por los factores que se presentan en cada parte. En partes humedas funcionan cieras enzimas y en partes "secas" otras. Inhibidor: Sustancia que reprime la actividad enzimtica. Hay dos clases de inhibidores: Inhibidores reversibles: Cuando la actividad puede volver , por lo que la enzima se puede recuperar. La actividad vuelve cuando el inhibidor se va o se reprime a su vez. Suelen ser tiles biolgicamente ya que hay algunas reacciones que no puede estar activas durante largo tiempo, ya que se gasta el producto y el sustrato inultimente. Inhibidores irreversibles: no vuelve la actividad enzimtica (venenos) Los inhibidores pueden ser a su vez competitivos o no competitivos. Los competitivos se parecen al sustrato por lo que compiten en el centro activo por el

puesto de sustrato. El inhibidor no competitivo no se parece al sustrato por lo que no tiene sentido que vaya al centro activo, por lo que inhibe a la enzima entrando por otra parte. Esto si hablamos de una ser vivo relativamente normal. Porque otros seres vivos presentan daos a nivel Nuclico (cidos nuclicos como el ADN o ARN) si hay problemas en la sntesis de protenas, una sola protena que est mal sintetizada a causa de mutaciones en el ADN puede afectar un largo proceso enzimatico.

bibliografia http://es.answers.yahoo.com/question/index?qid=20070301075833AAh3p1N http://viviendosanos.com/2010/06/coenzima-q10.html http://www.slideshare.net/jgcalleja/prtidos-y-enzimas http://html.rincondelvago.com/coenzima.html