1. PROTENAS Y AMINOCIDOS<br />Presentado por.

<br />SERGIO ANDRES PEREZ <br />GUSTAVO ANDRES GOMEZ <br />DARIO JOSE SERNA <br />Presentado a.<br />MIRIAN MEZA QUINTERO<br />Zootecnista<br />UNIVERSIDAD FRANCISCO DE PAULA SANTANDER OCAA<br />FACULTAD DE CIENCIAS AGRARIAS Y DEL AMBIENTE<br />ZOOTECNIA <br />OCAA<br />2010<br />INTRODUCCION<br />Las protenas son compuestos que interviene en los procesos reproductivos, formados por aminocidos, que contienen carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrgeno (CHONS). Los cuales tienen funciones de formacin, mantenimiento y recuperacin de tejidos, son su principal constituyente; adems, participan en la sntesis de mltiples compuestos como hormonas, anticuerpos, membranas fetales, leche, carne y huevo.<br />OBJETIVOS<br />General. Estudiar la importancia que tienen las protenas y los aminocidos en el correcto funcionamiento fisiolgico de los seres vivos.<br />Especficos. Reconocer los diferentes tipos de aminocidos (esenciales y no esenciales), en el desarrollo de las diferentes especies animales.<br />Conocer mas a fondo las protenas y sus clasificaciones, las consecuencias de sus deficiencias y sus excesos en la especie animal.<br />Observar los compuestos nitrogenados, la protena no degradable y las fuentes proteicas q aportan energa en el metabolismo y funcionamiento de los seres vivos<br />1. LAS PROTEINAS<br />Las protenas son macromolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. El nombre protena proviene de la palabra griega (" prota" ), que significa " lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.<br />Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan; Estructural (colgeno y queratina), Reguladora (insulina y hormona del crecimiento), Transportadora (hemoglobina), Defensiva (anticuerpos), enzimtica (sacarasa y pepsina), Contrctil (actina y miosina). <br />Funciones <br />Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas constituyentes de los seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas:<br />Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes.<br />Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares.<br />La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre.<br />Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraos.<br />Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de desencadenar una respuesta determinada.<br />La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la contraccin.<br />El colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn. <br />Propiedades de las protenas <br />Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. <br />Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa. <br />Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su estructura primaria. <br />Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones). <br />Reacciones de reconocimiento<br />Reaccin de Biuret: El reactivo de Biuret est formado por una disolucin de sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptdico de las protenas mediante la formacin de un complejo de coordinacin entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrgeno que forma parte de los enlaces peptdicos, lo que produce una coloracin rojo-violeta.<br />Reaccin de los aminocidos Azufrados:

Se pone de manifiesto por la formacin de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta reaccin en la separacin mediante un lcali, del azufre de los aminocidos, el cual al reaccionar con una solucin de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.<br />Reaccin de Millon: Reconoce residuos fenlicos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina. Las protenas se precipitan por accin de los cidos inorgnicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.<br />Reaccin xantoproteica: Reconoce grupos aromticos, o sea aquellas protenas que contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el cido ntrico forma compuestos nitrados amarillos.<br />Clasificacin <br />Segn su forma <br />Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de stas son queratina, colgeno y fibrina. <br />Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares. <br />Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte globular (en los extremos). <br />Segn su composicin qumica <br />Energticamente, las protenas aportan al organismo 4 Kcal de energa por cada gramo que se ingiere. <br />Las protenas son clasificables segn su estructura qumica en: <br />Protenas simples: Producen solo aminocidos al ser hidrolizados.Albminas y globulinas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas (ej.: lactoalbumina de la leche).<br />Glutelinas y prolaninas: Son solubles en cidos y lcalis, se encuentran en cereales fundamentalmente el trigo. El gluten se forma a partir de una mezcla de gluteninas y gliadinas con agua.<br />Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina del cabello, el colgeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguneo.Protenas conjugadas: Son las que contienen partes no proteicas. Ej.: nucleoprotenas.Protenas derivadas: Son producto de la hidrlisis.<br />Fuentes de protenas <br />Las fuentes dietticas de protenas incluyen carne, huevos, soja, granos, legumbres y productos lcteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de protenas poseen los 20 aminocidos. Las fuentes vegetales son deficientes en aminocidos y se dice que sus protenas son incompletas. Por ejemplo, la mayora de las legumbres tpicamente carecen de cuatro aminocidos incluyendo el aminocido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminocidos incluyendo el aminocido esencial lisina. Sin embargo, para aquellas personas que tienen una dieta vegetariana, existe la opcin de complementar la ingesta de protenas de productos vegetales con diferentes tipos de aminocidos para contrarrestar la falta de algn aminocido componente.<br />2. DEFICIENCIA DE PROTENAS <br />La carencia de protenas esta acompaada de la deficiencia de caloras. En sus primeras fases las alteraciones orgnicas no son intensas, pero a medida que se prolongan, el cuadro se agrava. En los animales jvenes disminuye el consumo de alimento y se presenta perdida de peso y retraso del crecimiento y la madurez sexual. En los adultos se limitan las capacidades productivas y reproductivas. Tanto en animales jvenes como en adultos las concentraciones de hemoglobina bajan se presenta hipoproteinemia, y a veces, edema en las zonas bajas del cuerpo.<br />Los sntomas se manifiestan con mas intensidad en animales de crecimiento y causa predisposicin a enfermedades parasitarias e infecciosas.<br />3. EXCESO DE CONSUMO DE PROTENAS <br />Como el organismo es incapaz de almacenar las protenas, el exceso de protenas es digerido y convertido en azcares o cidos grasos. El hgado retira el nitrgeno de los aminocidos, una manera de que stos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrgeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riones. Estos rganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional pero si existe enfermedad renal, una disminucin en la

protena frecuentemente ser prescrita.<br />El exceso en el consumo de protenas tambin puede causar la prdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a prdida de masa sea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por racin, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la prdida de calcio.<br />Algunos sospechan que el consumo excesivo de protenas est ligado a varios problemas: Hiperreactividad del sistema inmune, Disfuncin heptica debido a incremento de residuos txicos, Prdida de densidad sea, la fragilidad de los huesos es debido a que el calcio y la glutamina son filtrados de los huesos y el tejido muscular para balancear el incremento en la ingesta de cidos a partir de la dieta. Este efecto no esta presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales, los cereales son cidos como las protenas, las grasas son neutras) es alto. <br />En tales casos, el consumo de protenas es anablico para el hueso. Muchos investigadores piensan que un consumo excesivo de protenas produce un incremento forzado en la excrecin del calcio. Si hay consumo excesivo de protenas, se piensa que un consumo regular de calcio ser capaz de estabilizar, o inclusive incrementar la captacin de calcio por el intestino delgado.<br />Anlisis de protenas en alimentos <br />El clsico ensayo para medir concentracin de protenas en alimentos es el mtodo de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrgeno total en una muestra. El nico componente de la mayora de los alimentos el cual contiene nitrgeno son las protenas (las grasas, los carbohidratos y la fibra diettica no contienen nitrgeno). Si la cantidad de nitrgeno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de protena esperada en el alimento, la cantidad total de protenas puede ser determinada. En las etiquetas de los alimentos, la protena es expresada como el nitrgeno multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrgeno promedio de las protenas es de aproximadamente 16%. El mtodo de Kjeldahl es usado porque es el mtodo que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.<br />Digestin de protenas <br />La digestin de las protenas se inicia tpicamente en el estmago cuando el pepsingeno es convertido a pepsina por la accin del cido clorhdrico, y contina por la accin de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las protenas de la dieta son degradadas a pptidos cada vez ms pequeos y stos hasta aminocidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorcin de los aminocidos individuales es altamente dependiente de la fuente de protenas; por ejemplo la digeribilidad de muchos aminocidos en humanos difiere entre la protena de la soja y la protena de la leche[] y entre protenas de la leche individuales, como beta-lactoglobulina y casena.[] Para las protenas de la leche, aproximadamente el 50% de la protena ingerida se absorbe en el estmago o el yeyuno y el 90% se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el leon.[]<br />Adems de su rol en la sntesis de protenas, los aminocidos tambin son una importante fuente nutricional de nitrgeno. Las protenas, al igual que los carbohidratos, contienen 4 kilocaloras por gramo, mientras que los lpidos contienen 9 kcal y los alcoholes 7 kcal. Los aminocidos pueden ser convertidos en glucosa a travs de un proceso llamado gluconeognesis.<br />4. AMINOCIDOS<br />Un aminocido, como su nombre indica, es una molcula orgnica con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxlico (-COOH; cido). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin que libera agua formando un enlace peptdico. Estos dos " residuos" aminoacdicos forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, para formar un polipptido. Esta reaccin ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que estn libres en el citosol como los asociados al retculo endoplasmtico.<br />Todos los aminocidos componentes de las protenas son alfa-aminocidos, lo que indica que el grupo amino est unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto,

estn formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrgeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminocidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 20 forman parte de las protenas y tienen codones especficos en el cdigo gentico.<br />La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas polipptidos o simplemente pptidos, que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera los 50 aminocidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.<br />Propiedades<br />cido-bsicas. <br />Comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier aminocido puede comportarse como cido y como base, se denominan sustancias anfteras. <br />Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el pH sea 6,1. <br />Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn. <br />pticas. <br />Todos los aminocidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimtrico, lo que les confiere actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido puede en principio existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas. <br />Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrgiro no quiere decir que tenga configuracin D. <br />Qumicas. <br />Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin, etc <br />Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin. <br />Las que afectan al grupo R. <br />Reacciones de los aminocidos<br />En los aminocidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminocido se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ah en adelante la transformacin depende de las enzimas, las cuales tienen en comn el uso de la coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:<br />La transaminacin (transaminasa): Necesita la participacin de un -cetocido. <br />La descarboxilacin <br />La racemizacin: Es la conversin de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las protenas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminocidos estn presentes nicamente en la forma estructural levgira (L), en las bacterias podemos encontrar D-aminocidos. <br />Los aminocidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por s mismo. Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos organismos es la ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin de los aminocidos esenciales suelen ser largas y energticamente costosas.<br />Cuando un alimento contiene protenas con todos los aminocidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los aminocidos contenidos no cambia. Incluso se pueden combinar (sin tener que hacerlo al mismo tiempo) las protenas de legumbres con protenas de cereales para conseguir todos los aminocidos esenciales en nuestra nutricin diaria, sin que la calidad real de esta nutricin disminuya.<br />En seres vivos se han descrito estos aminocidos esenciales: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina ,triptfano, valina, arginina, histidina.<br />Fenilalanina (Es importante en los procesos de aprendizaje, memoria, control de apetito, deseo sexual, estados de nimo, recuperacin y desarrollo de tejidos, sistema inmunolgico y control del dolor).<br />Metionina (Interviene en el buen rendimiento muscular, remover del hgado residuos de procesos metablicos, ayudar a reducir las grasas y a evitar el depsito de grasas en arterias y en el hgado).<br />Histidina (Es extremadamente importante en el crecimiento y reparacin de tejidos, en la formacin

de glbulos blancos y rojos. Tambin tiene propiedades antiinflamatorias).<br />Triptfano (Ayuda a controlar el normal ciclo de sueo, tiene propiedades antidepresivas, incrementa los niveles de somatotropina permitiendo ganar masa muscular magra e incremento de la resistencia).<br />Treonina (Es un componente importante del colgeno, esmalte dental y tejidos. Tambin le han encontrado propiedades antidepresivas. Es un agente lipotrpico, evita la acumulacin de grasas en el hgado).<br />Leucina (Interviene con la formacin y reparacin del tejido muscular).<br />Isoleucina (Las mismas propiedades que la Valina, pero tambin regula el azcar en la sangre e interviene en la formacin de hemoglobina).<br />Lisina (Es necesaria para un buen crecimiento, desarrollo de los huesos, absorcin del calcio, formacin de colgeno, encimas, anticuerpos, ayuda en la obtencin de energa de las grasas y en la sntesis de las protenas).<br />Valina (Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energa por los msculos en ejercitacin, posibilita un balance de nitrgeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparacin de tejidos).<br />Aminocidos no esenciales <br />Se llama aminocidos no esenciales a todos los aminocidos que el cuerpo los puede sintetizar, y que no necesita hacer la ingesta directa en una dieta.<br />En los seres vivos se han descrito estos aminocidos no esenciales para la nutricin:<br />Alanina (Interviene en numerosos procesos bioqumicos del organismo que ocurren durante el ejercicio, ayudando a mantener el nivel de glucosa).<br />Acido asprtico (Ayuda a reducir el nivel de amonaco en sangre despus del ejercicio).<br />Glicina (Es utilizada por el hgado para eliminar fenoles (txicos) y para formar sales biliares. Es necesario para el correcto funcionamiento de neurotransmisores y del sistema nervioso central. Incrementa el nivel de creatina en los msculos y tambin de las somatotrofinas; de esta manera es posible beneficiarse con un incremento en la fuerza y masa muscular).<br />Serina (Es fundamental en la formacin de algunos neurotransmisores, en la metabolizacin de las grasas y para mantener un buen nivel del sistema inmunolgico).<br />Asparragina (Interviene especficamente en los procesos metablicos del Sistema Nervioso Central).<br />Acido glutmico (Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y acta como estimulante del sistema inmunolgico).<br />Arginina (Estimula la liberacin de hormonas del crecimiento. Reduce la grasa corporal, mejor recuperacin y cicatrizacin de heridas y un mayor incremento de la masa muscular).<br />Cistina (Es importante en la formacin de cabello y piel y tambin es un agente desintoxicante del amonaco).<br />Tirosina (Interviene en distintos procesos de regulacin del apetito, sueo, reduccin del stress. Tambin es un buen antidepresivo y reductor de grasa corporal).<br />Cisteina (Est implicada en la desintoxicacin, principalmente como antagonista de los radicales libres. Tambin contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre).<br />Glutamina <br />Prolina (Es de fundamental importancia para un saludable estado de los tejidos de colgeno, piel, tendones y cartlagos).<br />5. PROTENAS Y NITRGENO NO PROTEICO EN RUMIANTES <br />En los rumiantes, al igual que en los animales monogstricos, las necesidades de nitrgeno de los tejidos son cubiertos por los aminocidos absorbidos en el intestino delgado.<br />Como resultado de la actividad de los microorganismos del rumen, el modo de utilizacin de las protenas por los rumiantes difiere significativamente del que tiene lugar en los animales monogstricos. Los microorganismos del rumen se caracterizan por su gran capacidad para sintetizar todos los aminocidos, incluyendo los esenciales, necesarios para el animal. Por lo tanto los rumiantes son menos dependientes de la calidad de la protena ingerida. Por otra parte, una parte del nitrgeno de los alimentos para los rumiantes puede administrarse, en reemplazo de las protenas, en forma de compuestos nitrogenados sencillos como los compuestos de Nitrgeno No Proteico (NNP), como la Urea y las sales de amonio (A. Bondi, 1988).<br />La utilizacin de las protenas ingeridas se realiza del siguiente

modo (A. Bondi, 1988):<br />Durante el paso de los alimentos por el rumen, gran parte de la protena se degrada hasta pptidos por accin de las proteasas. Los pptidos son catabolizados hasta aminocidos libres, y stos hasta amonaco, cidos grasos voltiles y dixido de carbono (Grfico 1).<br />El amonaco (NH3), especialmente, es utilizado por los microorganismos si existe suficiente energa (carbohidratos), para la sntesis de protenas y dems componentes de las clulas microbianas como los componentes nitrogenados de la pared celular y los cidos nucleicos. Si bien el amonaco es la fuente principal de nitrgeno para los microorganismos, hay especies de bacterias que obtienen un alto porcentaje (20-50 %) de su nitrgeno total a partir de aminocidos y pptidos. Por esto, se logra una mayor sntesis de protena microbiana y una mayor eficiencia en el uso del nitrgeno, cuando las dietas con alto contenido de NNP son suplementadas con protena verdadera.<br />Parte del amonaco liberado en el rumen no puede ser fijado por los microorganismos, entonces se absorbe y es llevado por la sangre hasta el hgado, donde se transforma en urea, siendo la mayor parte no utilizada por el animal y excretada en la orina.<br />6. PROTENA NO DESCOMPUESTA EN EL RUMEN PROTENA NO DEGRADABLE<br />Son aquellas sustancias proteicas de la dieta que no son descompuestas en el rumen por la accin enzimtica de los protozoarias y de las bacterias; por tanto, son llevadas con el bolo alimentario al intestino, donde son descompuestas hasta su producto final: los aminocidos. Se incluye la protena microbiana del rumen, que hace parte de las bacterias y de los protozoarios de la panza. Esta protena es de alta calidad biolgica, pues contiene todos los aminocidos esenciales; por esta razn, no se requiere que los aminocidos sean balanceados en las dietas para rumiantes.<br />El amonaco en el rumen<br />Aproximadamente el 90 % del nitrgeno total presente en el contenido ruminal, se encuentra en forma insoluble. El nitrgeno del pool disuelto, aproximadamente el 10 % del nitrgeno total, es principalmente nitrgeno amoniacal (el 70 % por trmino medio), y el resto es una mezcla de aminocidos libres y pptidos. El amonaco se encuentra en una concentracin que oscila entre 2 y 50 mg por 100 ml, dependiendo de la racin y del tiempo transcurrido desde la ingesta; la concentracin mxima de amonaco se alcanza generalmente unas dos horas despus de la ingesta de los alimentos que aportan protena.<br />El amonaco es el principal nutriente nitrogenado para las bacterias del rumen; stas lo utilizan si existen adecuadas fuentes de energa, principalmente hidratos de carbono, para sintetizar los aminocidos necesarios para cubrir sus propias necesidades proteicas. Se estima que del nitrgeno microbiano del rumen, el 50-80 % procede del amonaco ruminal. Algunas bacterias tambin pueden obtener hasta el 20 % o el 50 % de su protena de otras fuentes distintas al amonaco, como pptidos y aminocidos (A. Bondi, 1988).<br />Otras fuentes de amonaco para el rumen, aparte de la protena ingerida y degradada, es a partir de la urea de origen endgeno (a travs de un mecanismo de reciclaje endgeno), como de la urea y otros compuestos de nitrgeno no proteico existentes en los alimentos. La degradacin de la urea hasta amonaco y dixido de carbono por la ureasa de origen bacteriano presente en el rumen, es muy rpida.<br />A pesar de la gran importancia del amonaco para el crecimiento de los microorganismos del rumen, no pueden nunca utilizar completamente el amonaco presente en el rumen, ya que existe un lmite en la cantidad que pueden fijar estos microorganismos. La sntesis de protena en el rumen alcanza un mximo cuando la concentracin de amonaco en el rumen se encuentra entre 5 y 8 mg por 100 ml. (Satter y Roffler, 1975). <br />Utilizacin de la urea en rumiantes<br />La urea es un compuesto nitrogenado no proteico, cristalino y sin color, identificado con la frmula N2H4CO, elaborada en plantas qumicas que producen amoniaco anhidro cuando fijan el nitrgeno del aire a presiones y temperaturas altas. Adems de suplemento proteico en los rumiantes, la urea es utilizada como fertilizante agrcola y en la elaboracin de plsticos. Actualmente se presenta en el mercado en formas granulada y perlada, siendo esta

ltima la ms recomendada para uso animal por su soltura y facilidad para mezclarla con otros ingredientes.<br /> <br />La urea representa un valioso y econmico recurso alimenticio para los rebaos donde la nica fuente alimenticia son los forrajes, normalmente deficientes en protenas. Este elemento provee el nitrgeno requerido para la fermentacin Ruminal y la formacin de protenas y puede ser suministrado de maneras diversas: en el concentrado, en el ensilaje, en bloques Multinutricional y en varios tipos de mezclas.<br />La flora microbiana del rumen necesita como mnimo 1% de nitrgeno en la dieta para que exista una digestin adecuada de la fibra. Es muy comn encontrar valores inferiores a 7% de protena cruda en nuestros pastos y forrajes durante el ao, especialmente durante el verano, afectando negativamente su actividad y multiplicacin. Generalmente, nuestros forrajes son deficientes en muchos nutrientes esenciales para una fermentacin Ruminal eficiente, figurando entre ellos amoniaco, fsforo, sodio, calcio y azufre. En otras palabras, los rumiantes alimentados con forrajes y/o pastos como nica fuente alimenticia son deficientes en protena, cuya deficiencia puede ser reducida mediante varias formas: aplicando fertilizantes nitrogenados a los potreros, introduciendo leguminosas, utilizando bancos de protenas y suministrando urea a los animales.Por que utilizarla? <br />La urea es una fuente de nitrgeno para los rumiantes. Sin embargo, su uso depende de la habilidad de la flora microbiana del rumen para incorporarla en la formacin de sus propios tejidos. La urea siempre aporta beneficios al animal, ya que habiendo disponibilidad de forraje (aunque de baja calidad) aumentar el consumo voluntario, as como las tasas de digestin de la fibra y de pasaje del alimento a travs del tracto digestivo. Cabe mencionar que el aumento del consumo de pasto seco, induce a los animales a consumir los forrajes y/o pastos menos palatables, favoreciendo as el aprovechamiento de grandes cantidades de material fibroso, generalmente subutilizado durante el verano. <br />Sntesis de protenas a partir de la urea<br />El productor debe saber que existen dos tipos de protena diettica: una que es digestible en el rumen (PDR) que se disuelve fcilmente en los fluidos del rumen (urea, torta de semilla de algodn, torta de girasol), y otra que no es degradada resistiendo la accin del rumen y siendo aprovechada ms adelante en el tracto gastrointestinal (PNDR), tambin llamada protena sobrepasantes (harina de pescado, harina de soya y otras).Cuando el rumiante consume urea, primeramente es hidrolizada en amoniaco y anhidro carbnico en el rumen mediante la enzima ureasa que es producida por ciertas bacterias. Por otra parte, los carbohidratos son degradados por otros microorganismos para producir cidos grasos voltiles y cetocidos.<br />Para que exista la sntesis de la protena microbiana en el rumen, es necesaria una relacin propicia entre la cantidad de N-amoniacal y los compuestos energticos que se encuentran en la dieta (cereales, melaza, almidn) como fuente energtica para los microorganismos del rumen y as poder utilizar eficientemente el amoniaco en la sntesis de aminocidos. Adems, deben estar presentes ciertos minerales como fsforo, azufre, calcio y sodio para que complementen la fermentacin ruminal. Por otra parte, es necesario adaptar la flora microbiana a la utilizacin de la urea, para que se pueda llevar a efecto tal proceso, requiriendo entre 15 a 25 das, dependiendo de cmo sta sea suministrada y del estado nutricional del animal.<br />Efectos txicos<br />La urea es degradada en el rumen para liberar amoniaco (NH3), el cual es usado por los microorganismos para producir aminocidos. Cuando la urea libera NH3 ms rpido de lo que pudiera ser convertido en protena microbiana, el exceso de amoniaco ser absorbido a travs de las paredes del rumen y llevado al hgado por la corriente sangunea, causando una alcalosis, lo cual es una intoxicacin por amoniaco. Los sntomas presentados por este tipo de anomala fisiolgica incluyen; Inquietud, Salivacin excesiva, Dificultad para respirar, Altera la coordinacin motora, Tremores musculares, Timpanismo (acumulacin de gases en el rumen), Convulsiones, Mugidos, Rigidez en las patas delanteras, Finalmente la muerte.<br />TratamientoSi no se trata inmediatamente, el animal morir en un lapso de tres

horas. En los bovinos el tratamiento comn de la toxicidad amoniacal consiste en suministrar por va oral una solucin de dos a tres litros de vinagre disueltos en 20 -30 litros de agua fresca, antes que el animal alcance la etapa de rigidez muscular. <br />Manera de suministrar al ganado<br />Considerando la participacin de fuentes energticas, los requerimientos proteicos del animal, el peligro de intoxicacin y el costo de su inclusin, la urea puede ser suministrada de la manera siguiente.<br />Ensilaje de gramneas: para este fin se puede agregar entre 5 a 6 Kg. de urea por tonelada de material a ser ensilado (maz, pasto de corte) en el momento de llenar el silo y previamente disuelto en 20 kg de melaza. <br />Concentrados comerciales: en los alimentos comerciales balanceados puede ser incluido hasta 3% de urea en su elaboracin. El fin principal de su uso es disminuir en gran parte la utilizacin de protena en su preparacin, tanto de origen animal como vegetal.Mezclas slidas: es una prctica de administrar urea acompaada de sales mineralizadas y sal comn, representando una manera de disminuir las deficiencias de minerales y nitrgeno a la flora microbiana del rumen. Este tipo de suplementacin ha sido usado en otros pases, variando considerablemente sus porcentajes y logrando usarse hasta 45% de urea en ellas.<br />Mezclas semislidas: este tipo de suplemento combina urea, melaza, harina de maz, sal comn y harina de carne y hueso para suministrar protena, energa y minerales a los animales. La textura de la mezcla viene a jugar un papel muy importante en su consumo por parte de los animales, ya que mientras mas pastosa sea la mezcla (contenga menos melaza), ella puede ser suministrada a los becerros de siete meses de edad, incluso a los animales ms jvenes, sin problemas de sobre consumo. La urea en este tipo de mezcla puede alcanzar hasta 10 por ciento.<br />Mezclas lquidas: este tipo de mezcla incluye hasta 10% de urea, en melaza, pero requiere de mayor atencin durante el perodo de adaptacin del rebao. Se recomienda disolver la urea en agua antes de mezclarla con la melaza, con el fin de homogeneizar su solucin. Tambin se pueden incluir otros ingredientes como sal comn, sales mineralizadas y flor de azufre. Para evitar desperdicios de la mezcla y posibles consumos exagerados por los animales, se recomienda usar una rejilla de madera que flote sobre la superficie de la mezcla en los saleros. Tambin la utilizacin de un rodillo de madera que gire sobre una varilla metlica que servir como eje, cubriendo la mayor parte del salero.<br />Bloques Multinutricional: constituyen la forma ms segura y sencilla de suministrar urea a los rumiantes. En s, los bloques son un producto alimenticio que posee en su composicin los nutrimentos bsicos que el animal necesita, siendo mezclados, compactados y presentados en forma cbica o cilndrica, con un peso que oscila entre 14 y 50 Kg. Existen varias frmulas para elaborar estos bloques, variando el nmero y el tipo de ingredientes a utilizar, dependiendo lgicamente del costo y disponibilidad en el mercado. Bajo esta forma de suministro, la urea puede alcanzar hasta 15 por ciento.Agregada a forrajes maduros: en este caso se recomienda utilizar urea al 5% y aplicar 15 litros de la solucin por cada 100 Kg. de forraje y subsecuentemente, mantenerlo cubierto con plstico o bolsas de plstico durante 48 horas.Agregada a forrajes verdes: para este fin es utilizada la caa de azcar o pasto de corte picado, emplendose hasta 800 g de urea por cada 100 Kg. de material verde. Se requiere incrementar paulatinamente la urea a partir de 200 g durante la primera semana.Rociado en potreros: esta tcnica es oriunda de Sud frica. El animal aprovecha el nitrgeno incorporado en los potreros de pasto seco durante el verano. La mezcla rociada consiste de urea al 8% en malezas.<br />7. FUENTES PROTEICAS DE ORIGEN ANIMAL<br />Harina de pescado<br />Esta harina es un producto obtenido a travs del proceso (cocido, prensado, secado y molido) de peces o de restos de los mismos. La composicin de esta harina vara de acuerdo a la materia prima y proceso de fabricacin. Su utilizacin como suplemento proteico en la dieta animal ha sido utilizada principalmente en las regiones de mayor disponibilidad (egiones pesqueras), siendo el peru el principal productor.<br />Esta

harina como todas las harinas proteicas de origen animal se caracteriza por su baja degradacin ruminal, pero al mismo tiempo garantiza alta degradacin intestinal y un aporte importante de aminocidos esenciales, caracterstica que la apunta como una de las fuentes proteicas de valor biolgico.<br />La harina de pescado es una fuente proteica de bastante uso en la preparacin de raciones para consumo animal, rica en aminocidos esenciales como Cisteina. Metionina y Cistina, los cuales son limitantes sobre todo en monogstricos. El uso de esta harina en rumiantes es controlado y solo se utilizara en animales lecheros de alta produccin (mayor de 20 Kg. Por da), debido a su alto costo comercial.Diversos autores, evaluando la harina de pescado en la alimentacin de bovinos, encontraron diferentes resultados. Wohlt et al (1.991), suministro raciones que contenan harina de pescado o torta de soya en vacas posparto hasta las 18 semanas, observando producciones de 36.5 Kg. Para la torta de soya y 38.5 para la harina de pescado, mostrando incremento a favor de esta ultima. Sin embargo Broderick (1.992), suministro dos tipos de harina de pescado, una de alta y otra de baja solubilidad en remen, observ que la harina de baja solubilidad present mejor comportamiento productivo comparativamente con la harina de pescado de alta solubilidad.<br />Harina de carne y hueso:<br />La harina de carne y hueso es un producto constituido de restos de frigorficos y canales descartadas por el servicio de inspeccin sanitario. De acuerdo con la federacin nacional de fabricantes de raciones ANFAR, este producto no debe contener cascos, cuernos, contenido gstrico heces ni otros materiales extraos. Esta harina ofrece un alto valor biolgico siendo utilizada en raciones para aves, cerdos y caninos. Por tratarse de un producto con altos tenores de protena y baja degradabilidad ruminal, adems de altos niveles de Ca y P se utiliza con regularidad en dietas para rumiantes. Por tratarse de un producto de origen animal es bastante exigente en control de calidad y conservacin y almacenamiento (Altas temperaturas y humedad relativa pueden llevar a la putrefaccin del material) se ha observado que entre las harinas de origen animal la harina de carne y hueso presenta la mayor estandarizacin respecto a su composicin qumica entre los distintos fabricantes.<br />Fabricacin. El material es triturado y cocido a vapor seco durante dos horas a una temperatura de 120 C luego es sometido a un prensado de 5 a 6 Kg por centmetro cuadrado con el propsito de extraer el cebo, luego la torta desgrasada es molida obtenindose el producto final el cual contiene un equivalente proteico variable entre 45 y 60% dependiendo de la materia prima utilizada.<br />Harina de sangre<br />Esta es un subproducto de la industria de carnes, obtenida por la desecacin de la sangre con un rendimiento de 2.8 Kg por animal sacrifico, esta harina se caracteriza por el alto contenido de protena, la cual es de baja degradacin ruminal.La harina de sangre es un alimento proteico valioso, as como tambin puede ser de baja calidad dependiendo del procesamiento por el cual se obtenga, sobre todo la temperatura. Cuando se obtiene con bajas temperaturas contiene alto tenor de protena no degradable en el rumen y buena degradacin intestinal. De acuerdo con sus caractersticas nutricionales tiene mayor utilizacin en monogstricos y en rumiantes su mayor importancia esta representada como un controlador de consumo en casos de suplementos ofrecidos a voluntad de los cuales se desea un consumo determinado.<br />Otras fuentes proteicas de origen animal<br />En ocasiones se utilizan otra subproductos de origen animal como fuente de protenas, entre ellos los de avicultura, los cuales incluyen cama usada, gallinaza, aves muertas, plumas, sangre, viseras, desperdicios de plantas de incubacin, cascaras de huevo y huevos descartados.<br />8. FUENTES PROTEICAS DE ORIGEN VEGETAL<br />Torta de algodn <br />La torta de algodn harinolina de algodn, es un subproducto de la elaboracin de aceite a partir de la semilla de algodn; esta constituida por la almendra de la semilla y por cierta proporcin de cascaras.<br />Debe tener como mnimo 36% de protena. La cascarilla de algodn sola o con fibras es una fuente importante de material tosco y grueso en las raciones para los rumiantes. Tambin es una fuente de

energa. Tiene cerca del 4% de protena, 41% de fibra, 38% nutrientes totales digestibles y 40% de materia seca.<br />La torta de algodn debe contener un nivel de protena que este entre el 36 y 42%, sin embargo la protena es de baja calidad para los monogstricos, a causa de su deficiencia en lisina, metionina leucina. Se debe usar combinada con otras protenas de origen animal.<br />En rumiantes ms de 4 meses de edad, la torta puede constituir la fuente principal de protena para crecimiento y produccin.<br />Torta de soya<br />Es un subproducto que se obtiene de la extraccin del aceite de frijol de soya; se utiliza comnmente en animales monogstricos, especialmente en aves, tambin en terneros y vacas en produccin. Su proceso de extraccin es similar al de la torta de algodn y en Colombia ocupa el segundo lugar de produccin. La torta de soya es la nica fuente vegetal de protena rica en el aminocido lisina.<br />En aves esta torta puede suministrarse en niveles del 20% al 30% de la racin; sin embargo su alto precio limita su uso.la harina de soya contiene en ocasiones, lo inhibidores de la tripsina (enzima responsable de la conversin de la protena en aminocidos en el intestino delgado) los cuales ocasionan retraso en el crecimiento y baja en la conversin alimentaria. En ocasiones deficientes de almacenamiento, la torta de soya se puede contaminar con el hongo Aspergillus flavus.<br />Torta de ajonjol <br />Es la tercera en produccin en Colombia. Este subproducto es un residuo que queda de la extraccin del aceite de ajonjol o ssamo; su empleo es mas comn en avicultura, ya que su nivel de protena es alto y contiene alta cantidad de metionina, que es deficiente en la torta de soya. Es deficiente en lisina y complejo B, por lo que se debe combinar con otras sustancias.<br />En monogstricos a dado buen resultado en las distintas etapas de produccin; sin embargo, a pesar de ser rica en calcio o fosforo, a veces contiene muchos oxalatos que no permiten la adecuada utilizacin de esos minerales; y por tanto no es recomendable emplearla sola en monogstricos. En el cerdo se puede incluir en niveles hasta del 10% en la racin. Puede interferir en la disponibilidad del zinc. <br />La torta de ajonjol contiene 40.4% de protena, 10.6% de extracto etreo, 22.2% de extracto no nitrogenado y 11.8 de cenizas.<br />Torta de palma y de coco<br />Se les conoce como palmiste y copra, respectivamente; la de la palma se obtiene luego de la extraccin del aceite de la almendra del fruto de la palma aceitera; es de color y olor agradable cuando esta fresca. Cuando el nivel de grasa es alto se enrancia fcilmente, incrementa el nivel de grasa lctea en las vacas, y el tocino del cerdo se endurece. La torta de palma contiene niveles altos de fibra cruda, poca protena y carece de almidn y lecitina. E emplea para raciones de rumiantes en niveles no mayores del 10%, dado que puede alterar la gustosidad de la dieta. Cuando los animales la consumen rancia puede causar trastornos digestivos.<br />La copra es el subproducto de la fabricacin del aceite de coco, limitaciones y valor proteico son muy similares a las de la torta de palmiste.<br />Otras fuentes proteicas de origen vegetal<br />Actualmente se evalan varias fuentes vegetales de protena como la leucaena, el matarratn y el quiebrabarrigo. El matarratn es un rbol de clima clido que aporta protena y pigmentos; se puede emplear en ganado lechero y en ganado para carne con excelentes resultados.<br /> <br /> <br />CONCLUSIONES<br />Reconocimos los diferentes aminocidos presentes en los seres vivos y la funcin que cumple cada uno de ellos en el funcionamiento animal.<br />Aprendimos cuales son las diferentes fuentes proteicas animal y vegetal que aportan energa a los seres vivos.<br />Obtuvimos conocimiento acerca de las diferentes tipos de protena que estn presentes en el organismo y cumplen funciones como mantenimiento, crecimiento, reproduccin y produccin.<br />Conocimos las consecuencias que traen el exceso o deficiencias de la protena en los animales.<br />BIBLIOGRAFIA<br />http://es.wikipedia.org/wiki/Proteinas<br />Fundamentos de nutricin animal aplicada (libro), P 39-64.<br />http://es.wikipedia.org/wiki/Aminocido<br />http://es.wikipedia.org/wiki/Aminocidos_no_esenciales<br

/>http://www.hispagimnasios.com/a_nutric/aminoacidos.php<br />http://www.produccion_animal.com.ar/informacion_tecnica/suplementacion_proteica_ y_con_nitrogeno_no_proteico/07-suplementacion_con_nitrogeno.htm <br />http://www.engormix.com/uso_urea_alimentacion_rumiantes_s_articulos_2398_GDC. <br />http://azoosubol.galeon.com/cvitae275734.html<br /> <br />Principio del formulario<br />Final del formulario<br />

Universidad de Salamanca

Departamento de Bioqumica y Biologa Molecular Modelos Moleculares, 6: cidos Nucleicos

Pgina desarrollada por el Dr.Enrique Battaner Arias

ndice 6.1 Introduccin y generalidades 6.2 Bases, nuclesidos y nucletidos 6.3 Polinucletidos 6.4 cido desoxirribonucleico (DNA, ADN) 6.5 cido ribonucleico (RNA, ARN) 6.6 Asociaciones cidos nucleicos - protenas

6.1 Introduccin Los cidos nucleicos son las biomolculas portadoras de la informacin gentica. Tienen una estructura polimrica, lineal, cuyos monmeros son losnucletidos. El grado de polimerizacin puede llegar a ser altsimo, con molculas constitudas por centenares de millones de nucletidos en una sola estructura covalente. De la misma manera que las protenas son polmeros lineales aperidicos de aminocidos, los cidos nucleicos lo son de nucletidos. La aperiodicidad de la secuencia de nucletidos implica la existencia deinformacin. De hecho, sabemos que los cidos nucleicos constituyen el depsito de informacin de todas las secuencias de aminocidos de todas las protenas de la clula. Existe una correlacin entre ambas secuencias, lo que se expresa diciendo que cidos nucleicos y protenas son colineares; la descripcin de esta correlacin es lo que llamamos Cdigo Gentico, establecido de forma que a una secuencia de tres nucletidos en un cido nucleico corresponde un aminocido en una protena. La funcin de los cidos nucleicos no se reduce, por otra parte, a contener la informacin necesaria para la sntesis de las protenas celulares. Hay secuencias regulatorias que controlan la expresin de las diferentes unidades genticas, por s mismas o a su vez controladas por otras molculas (hormonas, factores de crecimiento, seales qumicas en general); hay asimismo cidos nucleicos implicados en la transmisin y procesado de la informacin gentica; hay tambin cidos nucleicos con funciones catalticas (ribozimas). La estructura qumica de los cidos nucleicos es tan uniforme como la de las protenas, o incluso ms. Para tener una idea aproximada, veamos en primer lugar un polinucletido (no se

representan los tomos de hidrgeno). Podemos apreciar los distintos residuos (nucletidos) de la cadena mediante el siguiente mando: Vamos ahora a una visin ms cercana de este estructura: El espinazo de la misma est constituda por ortofosfatos esterificados cada uno simultneamente a dos pentosas: se trata del enlace fosfodister, caracterstico de los cidos nucleicos (de la misma manera que el enlace peptdico lo es de las protenas). Por lo tanto, el continuo covalente de un cido nucleico es el esqueleto pentosa-fosfato-pentosa-fosfato-... Unidas a cada pentosa a travs de un enlace glicosdico aparecen las bases nitrogenadas: que como puede apreciarse, no forman parte del continuo covalente del polinucletido. Sin embargo, su papel es fundamental; son las portadoras de la informacin gentica. El monmero de los cidos nucleicos es, por lo tanto, el nucletido: formado por un fosfato: esterificado a una pentosa: que a su vez est unida por un enlace beta-glicosdico a una base nitrogenada: A continuacin estudiaremos los elementos monomricos de los cidos nucleicos.

6.2 Bases, Nuclesidos y Nucletidos Bases; Nuclesidos; Nucletidos La hidrlisis enzimtica completa de un cido nucleico da lugar a una mezcla denucletidos. La hidrlisis completa de un nucletido da lugar a una mezcla equimolar de:

Una Base nitrogenada heterocclica, que puede ser de dos tipos: Purina oPirimidina Una Pentosa, que puede ser Ribosa o bien 2-desoxirribosa Ortofosfato

Bases nitrogenadas Las bases nitrogenadas de los cido nucleicos son bases heterocclicas que pertenecen a una de dos familias: Unas estn basadas en el Anillo pirimidnico. Son las Pirimidinas. Es un sistema plano de seis tomos, cuatro carbonos y dos nitrgenos. Los tomos del anillo pirimidnico tienen la siguiente numeracin: N1: C2: N3: C4: C5: C6: Las distintas bases pirimidnicas se obtienen por sustitucin de este anillo con grupos oxo (=O), grupos amino (-NH2) o grupos metilo (-CH3). La otra familia de bases nitrogenadas est basada en el Anillo purnico. Son lasPurinas. Puede observarse que se trata de un sistema plano de nueve tomos, cinco carbonos y cuatro nitrgenos. El anillo purnico pede considerarse como la fusin de un anillo pirimidnico con

uno imidazlico. Los tomos del anillo purnico se numeran de la forma siguiente: N1: C2: N3: C4: C5: C6: N7: C8: N9: Veremos a continuacin la estructura de las principales bases. Bases Nitrogenadas Nombre comn 1. Pirimidinas Citosina Uracilo Timina 2. Purinas Adenina Guanina Hipoxantina Xantina 6-amino purina 2-amino 6-oxo purina 6-oxo purina 2,6-dioxo purina 2-oxo 4-amino pirimidina 2,4 dioxo pirimidina 2,4 dioxo5-metil pirimidina Nombre sistemtico

De todas estas bases, aparecen en los cidos nucleicos: citosina, timina, guanina y adenina en el DNA; citosina, uracilo, guanina y adenina en el RNA. Xantina e hipoxantina son formas metablicas de las purinas, aunque ocasionalmente la segunda puede formar parte de algunos RNAs. La forma degradativa final de las purinas en los primates es el cido rico, 2,6,8-trioxo purina. Las pirimidinas son degradadas completamente a agua, anhdrido carbnico y urea. Un fenmeno estructural importante en las bases nitrogenadas es la tautomera oisomera ceto-enol. Hasta ahora hemos visto que el grupo oxo de las bases nitrogenadas se representa como ceto (=O). Ocasionalmente este grupo se presenta como enol (-OH), constituyendo una forma tautomrica anmala de la base en cuestin. As, por ejemplo, la timina puede presentarse como forma ceto (la forma tautomrica normal, arriba) y como forma enol (la forma tautomrica anmala, mucho ms infrecuente, abajo). Parece ser que la presencia de formas tautomricas anmalas en las bases podra explicar algunas mutaciones espontneas del material gentico a travs de apareamientos Watson-Crick anmalos. Nuclesidos La unin de una base nitrogenada a una pentosa da lugar a los compuestos llamados nuclesidos. Obsrvese el sufijo sido, caracterstico de todos los glicsidos. La pentosa puede ser D-Ribosa (D-ribofuranosa), en cuyo caso hablamos de Ribonuclesidos, o

bien 2-D-Desoxirribosa (D-desoxirribofuranosa), constituyendo los Desoxirribonuclesidos. Esto nos introduce ya la distincin bsica entre DNA (constitudo por desoxirribonucletidos) y RNA (por ribonucletidos). Todos los nuclesidos son del tipo anomrico beta-. Podemos ver como ejemplo la estructura de la Adenosina que es el nuclesido correspondiente a la baseadenina (esto es, la beta-Dribofuranosil adenina). Los tomos de la pentosa se numeran como 1', 2', 3', 4' y 5', para diferenciarlos de los tomos de la base. Estos tomos son: C1': C2': C3': C4': C5':

El enlace glicosdico permite la rotacin de la base, originando distintas conformaciones. La adenosina aqu representada aparece en la conformacinanti-, en la que el anillo furansico de la pentosa y el anillo purnico estn a lados contrarios del enlace glicosdico. Ocasionalmente, y en particular en el DNA-Z, la situacin corresponde a la conformacin synen la que base y pentosa aparecendel mismo lado del enlace glicosdico. Veremos en la siguiente tabla las estructuras de los distintos ribonuclesidos. Obsrvese la nomenclatura: se utiliza el sufijo osina sobre el nombre radical de la base en el caso de las purinas, y el sufijo -idina en el de las pirimidinas. El ribonuclesido de timina recibe el nombre de ribotimidina. Por su parte, el ribonuclesido de hipoxantina recibe el nombre de inosina. Ribonuclesidos Base 1. Pirimidinas Citosina Uracilo Timina 2. Purinas Adenina Guanina Hipoxantina Adenosina Guanosina Inosina Citidina Uridina Ribotimidina Nuclesido

Por su parte, los desoxinuclesidos se denominan con el prefijo desoxi- delante del nombre del nuclesido. Se excepta el desoxirribonuclesido de timina, que recibe el nombre de timidina. Desoxirribonuclesidos

Base 1. Pirimidinas Citosina Uracilo Timina 2. Purinas Adenina Guanina Nucletidos

Nuclesido

Desoxicitidina Desoxiuridina Timidina

Desoxiadenosina Desoxiguanosina

Cuando un ortofosfato se esterifica a alguno de los -OH de la pentosa de un nuclesido, la estructura resultante se llama nucletido. En los ribonuclesidos, el ortofosfato puede esterificarse en tres posiciones distintas: 2', 3' y 5'. Veamos un ejemplo con los monofosfatos de adenosina: Adenosina monofosfatos Nombre sistemtico Adenosina-5'-monofosfato Adenosina-3'-monofosfato Adenosina-2'-monofosfato Abreviatura 5'-AMP, AMP 3'-AMP 2'-AMP

El fosfato puede aparecer esterificado a dos grupos simultneamente. Tal es el caso de los llamados nucletidos cclicos. Veamos como ejemplo elAdenosina-3',5'-monofosfato cclico (cAMP), en el cual el fosfato esterifica simultneamente a los hidroxilos 3' y 5'. Hasta ahora hemos visto los nucletidos formados por un ortofosfato. Muy a menudo, sin embargo, aparecen entre las biomolculas nucletidos formados con un polifosfato. Veamos los polifosfatos de adenosina: Adenosina polifosfatos Nombre sistemtico Adenosina-5'-monofosfato Abreviatura AMP

Adenosina-5'-difosfato Adenosina-5'-trifosfato

ADP ATP

Hemos visto hasta ahora los nucletidos de adenosina; como es lgico, los nucletidos pueden formarse con cualquier nuclesido, con una nomenclatura idntica. Veamos a continuacin, a modo de ejemplo, los nucletidos de citidina: Nucletidos de citidina Nombre sistemtico Citidina-5'-monofosfato Citidina-5'-difosfato Citidina-5'-trifosfato Abreviatura CMP CDP CTP

En lo que se refiere a los desoxinucletidos, la diferencia es que no pueden formarse en el carbono 2' por razones obvias (no hay grupo -OH) por lo que slo puede haber 3' y 5'desoxinucletidos. Veremos a ttulo de ejemplo los nucletidos de las cuatro bases que forman parte del DNA: Desoxinucletidos Nombre sistemtico Desoxiadenosina-5'-monofosfato Desoxiguanosina-5'-monofosfato Desoxicitidina-5'-monofosfato Timidina-5'-monofosfato Abreviatura dAMP dGMP dCMP TMP

Aparte de su carcter como monmeros de cidos nucleicos, la estructura denucletido est generalizada entre las biomolculas, y particularmente comocoenzimas. Presentamos a continuacin las estructuras de tres coenzimas: Niacina adenina dinucletido (forma reducida, NADH). Se trata de una coenzima redox formada por dos nucletidos unidos a travs de los fosfatos; un ribonucletido de adenina unido a un ribonucletido de nicotinamida (o niacina). Flavina Adenina dinucletido (FAD). Es otra coenzima redox formada por dos nucletidos unidos a travs de los fosfatos, como en el caso anterior: un ribonucletido de adenina unido a una estructura similar, pero no idntica: un ribitol unido a la base isoaloxazina (cuyo conjunto es la riboflavina).

Coenzima A (forma acetilada, Acetil-CoA). Se trata de una estructura de nucletido de adenina unido a una fosfopantetena (derivado de cido pantotnico) que interviene en el metabolismo como transportador de grupos acilo; en este caso, acetilo. Uridina difosfato glucosa (UDPG). Se trata de un 5'-nucletido de uridina unido a una glucosa a travs de un difosfato. Es la forma metablicamente activa de la glucosa en procesos de biosntesis (por ejemplo, la sntesis de glucgeno tiene lugar a partir de UDPG).

6.3 Polinucletidos Dos nucletidos pueden unirse a travs de un enlace fosfodister. Veamos unnuclesido. Al ser un desoxinuclesido, puede estar fosforilado en 3' y 5'. Supongamos que est fosforilado en 3': y este fosfato, a su vez, se esterifica al 5'-OH del siguiente nucletido: El enlace as establecido se llama enlace fosfodister, y es caracterstico de los cidos nucleicos. A su vez, el grupo 3' -OH del segundo nucletido puede esterificarse a otro fosfato: que por su parte se esterifica al 5'-OH del siguiente nucletido: y este ltimo se une de la misma manera a otro nucletido: Tenemos entonces en pantalla un tetranucletido. Convencionalmente los polinucletidos se numeran desde el residuo 5' terminal, que es aquel que tiene un 5'-OH libre (extremo 5'): el cual muy frecuentemente aparece esterificado a un fosfato o polifosfato: mientras que al extremo opuesto de la molcula hay un grupo 3' -OH libre: y que recibe el nombre de extremo 3'. En este caso, el primer nucletido es A, el segundo C, el tercero G y el cuarto C; la secuencia, del polinucletido completo: pues, ser 5'- ACGC - 3' O simplemente, ACGC. Hemos de tener en cuenta que el grado de polimerizacin de los polinucletidos llega a ser altsimo, con cientos de millones de nucletidos en los DNAs genmicos. Las enzimas que hidrolizan polinucletidos, genricamente llamadas nucleasas, son, por lo tanto, fosfodiesterasas (porque su accin consiste en la hidrlisis de un fosfodister). Las nucleasas pueden actuar de dos maneras: Unas liberan 5'-nucletidos, y se dice que producen rotura tipo a: Mientras que otras liberan 3'-nucletidos, y se dice que producen rotura tipo b: En este ltimo caso (rotura tipo b), el extremo 5' de un polinucletido fosforilado en 5', como es el del ejemplo, dar lugar a un nuclesido-3',5'-bisfosfato: mientras que el extremo 3' dar lugar a un nuclesido:

6.4 cido desoxirribonucleico, DNA, ADN Conformacin B; Conformacin A; Conformacin Z;

Conformacin B La conformacin B del DNA es la que aparece con un grado importante de hidratacin y es la que presenta el DNA in vivo. Fue propuesta por Watson y Cricken su trabajo original de 1953. Vamos a ver a continuacin sus principales caractersticas. Se trata de dos polinucletidos: enrollados uno en torno a otro, constituyendo una doble hlice dextrgira de tipo plectonmico (lo cual quiere decir que para separar uno de otro es preciso desenrollar previamente la hlice). Puede observarse que las bases estn en planos aproximadamente perpendiculares al eje mayor de la doble hlice y dirigidas hacia dentro de la estructura: mientras que el continuo desoxirribosa-fosfato se dirige hacia el exterior. Los dos polinucletidos as estructurados tienen polaridad opuesta. Para ilustrar este concepto, volvamos a ver la estructura original: y realzamos uno de los dos polinucletidos: En uno de sus extremos hay un grupo 5'-OH libre, el extremo 5': Mientras que en el otro extremo hay un grupo 3'-OH libre, el extremo 3': Tanto el 5'-OH como el 3'OH pueden en ocasiones aparecer esterificados a un ortofosfato o a un polifosfato. El otro polinucletido: presenta una polaridad opuesta. Su extremo 5': est del mismo lado que el 3' del otro polinucletido; mientras que el extremo 3': est del lado del 5' del otro polinucletido. Ambos son, por lo tanto, antiparalelos. Los dos polinucletidos interaccionan entre s mediante enlaces de hidrgeno establecidos entre las bases nitrogenadas de uno y de otro. Esta interaccin slo puede tener lugar entre adenina y timina (el par A-T): entre las que se establecen dos enlaces de hidrgeno: O bien, entre guanina y citosina (el par G-C): hidrgeno: entre las que se establecen tresenlaces de

La estructura del DNA se mantiene gracias a los enlaces de hidrgeno establecidos entre las bases, por una parte, y a una interaccin de naturaleza hidrofbica que se da entre pares de bases contiguos, la interaccin de apilamiento (stacking), que podemos apreciar en una visin espacial de la molcula: en la que vemos cmo los pares de bases sucesivos se apilan unos sobre otros como una pila de monedas. Esta visin nos vale asimismo para distinguir el surco estrecho y el surco ancho. Otras caractersticas estructurales del DNA-B son las siguientes: la forma del anillo furansico de la pentosa es la llamada endo-2': lo cual quiere decir que el carbono 2' est claramente fuera del plano que aproximadamente marcan los carbonos 1', 3', 4' y el oxgeno hemiacetlico; y por otra parte, que la situacin de la base respecto a la pentosa es anti, es decir, base y pentosa se sitan hacia lados opuestos del enlace glicosdico. Conformacin A La conformacin A del DNA aparece en cristales de baja hidratacin y menor grado de polimerizacin que el DNA-B. Asimismo es la conformacin favorecida en el RNA de doble hlice y en los hbridos DNA-RNA.

Se trata de una estructura ms ancha y corta que el DNA-B, que consta, al igual que ste, de una doble hlice dextrgira formada por dos polinucletidos enrollados plectonmicamente: que cursan asimismo con polaridades opuestas: podemos ver un polinucletido: y el otro polinucletido: El DNA-A muestra el mismo patrn de apareamiento de bases que el DNA-B (A-T y G-C): pero a diferencia de ste, los planos de los pares de bases estn situados oblicuamente respecto al eje mayor de la doble hlice. En el DNA-A los surcos tienen aproximadamente la misma anchura: y las bases pricas se sitan en anti-, como en el DNA-B. A diferencia de ste la disposicin del anillo furansico de la pentosa es endo-3'. Conformacin Z La conformacin Z del DNA aparece fundamentalmente en zonas ricas en el par G-C; se trata tambin de un doble polinucletido: en enrollamiento plectonmico, con polaridades opuestas, y en el que el patrn de apareamiento de bases es el mismo: No obstante, hay algunas importantes diferencias entre la conformacin Z y las otras dos. En primer lugar, las hlices son levgiras: a diferencia de las conformaciones A y B. El conjunto es una doble hlice ms estrecha y alargada que el DNA-B; una diferencia notable es que las purinas estn en conformacin syn-, es decir, la base y la pentosa estn situados del mismo lado que el enlace glicosdico: Otra diferencia estructural es que en el DNA-Z desaparece por completo el surco ancho mientras que el surco estrecho se hace an ms estrecho y profundo; esta caracterstica puede apreciarse fcilmente en la representacin spacefill: 6.5 cido ribonucleico, RNA, ARN El cido ribonucleico (RNA, ARN) cumple una serie de importantsimas funciones en la clula, entre las que citaremos:

RNA mensajero (mRNA), que porta la informacin necesaria para el establecimiento de una secuencia correcta de aminocidos por parte de la maquinaria de sntesis proteica A su vez, el mRNA deriva del transcrito primario o RNA nuclear heterogneo (HnRNA), que es el primer producto de la transcripcin y sufre una serie de modificaciones antes de convertirse en mRNA. RNAs nucleares pequeos (snRNA) o RNAs nucleolares pequeos (snoRNA), que participan en la conversin de HnRNA en mRNA. RNA de transferencia (tRNA), al cual se unen los distintos aminocidos, que quedan as activados y aptos para integrarse en la biosntesis de protenas. RNA ribosmico (rRNA) que integra, junto con protenas, la partcula conocida como ribosoma.

RNAs genmicos: en algunos virus, el RNA es el material gentico. En ciertos casos, este RNA se retrotranscribe a DNA mediante el proceso detranscripcin inversa y se integra en el genoma del husped; es el caso de los retrovirus. RNAs enzimticos, que constituyen las llamadas ribozimas, o molculas de RNA con funciones catalticas, generalmente asociadas al procesado del propio RNA, y a las que se estn encontrando propiedades interesantsimas mediante el proceso de Evolucin in vitro.

El RNA tiene adems la caracterstica de haber sido, segn todos los indicios, la primera molcula autoduplicante que apareci en la evolucin biolgica. Este papel ha sido tomado por el DNA gracias a su menor reactividad qumica (ya que le falta el grupo 2'-OH). Estudiaremos a continuacin las estructuras de algunas molculas conocidas de RNA. RNA de transferencia, tRNA Es la molcula encargada de unirse a los aminocidos para su entrada en la biosntesis de protena. Se trata de una molcula pequea, que consta de 75-90 nucletidos, y es la encargada de asociar al aminocido con su codificacin gentica sobre la superficie del ribosoma. Vamos a ver la estructura del RNA de transferencia, serina (tRNASer) . La molcula que tenemos en pantalla es el tRNA del aminocido serina en la levadura Saccharomyces cerevisiae. Hemos de tener en cuenta que, debido a la degeneracin del Cdigo Gentico, pueden existir en la clula varios tRNAs distintos para un mismo aminocido (tRNAs isoaceptores). Es una molcula pequea, de 85 nucletidos, cuya estructura tridimensional asemeja a una L. Tngase en cuenta que esta forma resulta del plegamiento en el espacio del modelo clsico en "hoja de trbol". Las dos ramas de la L son las siguientes: - Una, el brazo aceptor, as llamado por contener el lugar de unin del aminocido (que es el trmino 3'): - Otra, el brazo anticodon, que contiene el anticodon, es decir, la secuencia de nucletidos complementaria al cdigo gentico del aminocido en cuestin (en este caso serina): En el extremo 5', el tRNA presenta invariablemente un residuo de G fosforilado en 5': En el extremo 3', al que se une el aminocido mediante un enlace ster al -OH en 2', el tRNA presenta invariablemente la secuencia CCA: Se trata de un solo polinucletido: que podemos colorear mediante el patrngroup, al igual que las protenas: de manera que el trmino 5' aparece coloreado en azul y el 3' en rojo, pasando por toda la gama intermedia de colores. Aproximadamente el 50 % de esta estructura est formando una doble hlice a travs de autocomplementaridad en la misma molcula. Determinadas porciones no estn en doble hlice, sino que forman los llamados lazos o bucles, que tienen una serie de caractersticas comunes en todos los tRNAs. En sentido 5' a 3', seran:

- El lazo DHU, as llamado por tener varios restos de la base anmaladihidrouracilo: - El lazo anticodon, que contiene la secuencia complementaria al cdigo gentico del aminocido: En todos los tRNA hay una cierta regularidad en la secuencia de este lazo: PyPy-X-X-X-*A-Y, siendo Py una pirimidina, X-X-X el anticodon propiamente dicho, *A una adenina modificada (en este caso isoprenilada) e Y una base cualquiera. El anticodon en este caso es IGA, complementario al codon de serina UCC (tngase en cuenta que la inosina se comporta como guanina a efectos de apareamiento de bases, y que el sentido de lectura es contrario en codon y anticodon) - El lazo variable, diferente entre los distintos tRNAs, que en este caso comprende nueve bases: - El lazo T-Psi-C, as llamado por contener invariablemente esta secuencia, es decir: ribotimidina-pseudouridina-citidina: Otra caracterstica del tRNA es la abundancia de bases anmalas. Derivan de la metilacin de las bases normales o bien otras modificaciones. Asimismo, como ya hemos visto, en el tRNA hay (invariablemente) ribotimidina y en este caso, inosina. Algunas bases modificadas que podemos ver en esta molcula son las siguientes: - 4-Acetil citidina: - Dihidrouridina: - 2'-O-Metil guanosina: - N(2)-Dimetil guanosina: - Pseudouridina: La pseudouridina es un nuclesido anmalo; el enlace glicosdico entre base y pentosa se establece entre la pentosa y el carbono 5 de la base (y no con el N1, que sera lo normal) - 5-Metilcitidina: Volvamos a ver por ltimo la totalidad de la estructura del tRNA:

Ribozima hammerhead En preparacin RNA ribosmico 5s E6.6 Asociaciones cido nucleico - Protenas El Nucleosoma El nucleosoma es una estructura compleja que constituye la unidad fundamental de la cromatina, que es la forma de organizacin del DNA en los eucariotes. Los nucleosomas

estn formados por un ncleo proteico constitudo por un octmero de histonas, protenas fuertemente bsicas y muy conservadas filogenticamente. El carcter bsico viene dado por su abundancia en residuos de lisina y arginina, que al pH celular aparecen cargados positivamente e interaccionan con la carga negativa de los fosfatos del DNA. Las histonas que integran el nucleosoma son las siguientes: 1. Dos copias de Histona H2a En la que podemos ver la abundancia de residuos de lisina y arginina: y su estructura secundaria, formada exclusivamente por alfa-hlices y giros beta: 2. Dos copias de Histona H2b , con sus residuos de lisina y arginina: y su estructura secundaria: 3. Dos copias de Histona H3 , con sus residuos de lisina y arginina: y su estructura secundaria: 4. Dos copias de Histona H4 , con sus residuos de lisina y arginina: y su estructura secundaria: Puede apreciarse que la estructura secundaria de las histonas abunda en el motivo hlicevuelta-hlice caracterstico de las protenas que interaccionan con el DNA. No est integrada en el nucleosoma la Histona H1 , que interacciona con el DNAlinker o enlace entre dos nucleosomas sucesivos. Tiene tambin abundancia de lisina y arginina: y su estructura secundaria difiere de las dems histonas en que presenta tambin una lmina beta antiparalela: Veamos ahora la estructura del Nucleosoma completo. El conjunto proteico del nucleosoma es un octmero formado por: Dos molculas de histona H2a, 1: y 2: Dos molculas de histona H2b, 1: y 2: Dos molculas de histona H3, 1: y 2: Dos molculas de histona H4, 1: y 2: El conjunto es un octmero: , en torno al cual aparece enrollado un tracto del DNA de 146 pares de bases por trmino medio: que da aproximadamente dos vueltas al ncleo proteico del nucleosoma: Volvemos a la estructura completa del nucleosoma:

La subunidad ribosmica 50s En el mes de Agosto de 2000 fue publicada la estructura molecular de la subunidad ribosmica 50s de la arquea Haloarcula marismortui a una resolucin de 2.4 angstrom y obtenida por cristalografa de rayos X. Hasta el momento, es la mayor estructura resuelta mediante esta tcnica. Se han podido localizar en el espacio 2833 nucletidos de los 3045 de que consta la partcula y 27 de las 31 protenas. Estas se encuentran sobre la superficie de las dos molculas de RNA, 23s y 5s, excepto en la zona funcional de la partcula, encargada de la sntesis de

enlace peptdico (peptidil transferasa), con lo que cobra fuerza la hiptesis de que esta actividad enzimtica es en realidad una ribozima. Veamos ahora la estructura completa de la Subunidad ribosmica 50s Sus componentes son: en primer lugar, el rRNA 23s: , que ocupa la mayor parte de la molcula. El rRNA 5s: y las protenas: n preparacin.

2. DESNATURALIZACIN Y RENATURALIZACIN DE LAS PROTENAS Desnaturalizacin: Es el proceso en el cual una protena cambia su estructura tridimensional, y de esta manera originar la prdia de la funcin de la misma. No necesariamente ocurre un desplegamiento total. Las protenas funcionan correctamente en entornos celulares concretos. Condiciones diferentes originan la desnaturalizacin. 3. La desnaturalizacion ocurre por ciertas condiciones fisicas y quimicas, llamadas factores desnaturalizantres. Estos pueden ser: La Temperatura Extremos de pH Accin de disolventes orgnicos Accin de detergentes La mayora de las protenas se pueden desnaturalizar mediante un aumento de la temperatura; 4. La accin de los extremos de pH afecta a las protenas mediante la accin de los iones H + y OH - La accin de disolventes orgnicos tales como el alcohol y la acetona tiene que ver con la interaccin de estos y el centro hidrfobo de las protenas, desorganizandolas. Los detergentes tienen una accin similar a los disolventes orgnicos, 5. La accin de todos estos agentes desnaturalizantes NO rompe los enlaces peptdicos de las protenas, sino los enlaces que le confieren su estructura globular. Este fenmeno de desnaturalizacin es reversible en algunas protenas, es decir, que pueden recuperar su estructura y funcin si son devueltas a un ambiente estable para ellas; este fenmeno es llamado Renaturalizacin . Para lograr esto se debe retirar correctamente los agentes desnaturalizantes para que la protena se pliegue correctamente de nuevo. 6. Uno de los ejemplos ms comunes es la desnaturalizacin y renaturalizacin de la ribonucleasa A, en esta ocurre la destruccin de los cuatro puentes disulfuro que le confieren su estructura. Y al eliminarse el agente desnaturalizante, los 4 puentes se vuelven a formar de manera idntica a la original, con la misma distribucin. 7. PROTENAS PLASMTICAS Metabolismo Presin Onctica . ... . . . Transporte de Sustancias . Defensa contra Sustancias Nocivas Coagulacin de la Sangre 8. Albmina Trasportadora de sustancias. Responsable de la Presin Onctica. Haptoglobulina Constituye el 25% de las globulinas. Se une irreversiblemente a la hemoglobina. Rango normal: 27 - 139 mg/dL 9. Ceruloplasmina Participa en la homeostasis del hierro (oxidante) y es Antioxidante general. Transportadora de cobre Holoceruloplasmina (transporta Cu) Apoceluroplasmina (no transporta Cu) 10. Transferrina Vida media de 8 a 10 das. Transporta el hierro del intestino a depsitos de Ferrinitina en diferentes tejidos, y de all a donde sean necesarios 11. Inmunoglobulinas Anticuerpos. Defensa contra antgenos. Sintetizadas en las clulas plasmticas. Son estructuras globulares formadas por 4 cadenas polipeptdicas:

2 pesadas *H* (azul y rojo) y 2 ligeras *L* (amarillo y verde) unidas por puentes de disulfuro!

12. Inmunoglobulina G : (80%). provoca la destruccin del microorganismo. Es responsable de la inmunidad fetal y la del recin nacido. Inmunoglobulina A : (13%) Se encuentra especficamente en secreciones serosas y mucosas, como son la saliva y las lgrimas. Inmunoglobulina M : (6%) Aparece en los linfocitos B unida a su membrana plasmtica. Inmunoglobulina D: (1%) reconoce los antgenos en los Linfocitos B que no han sido expuestos Inmunoglobulina E: se encuentra en concentraciones muy bajas (0'002%). Reacciones alrgicas e infestaciones por parsitos. 13. PROTENAS DE COAGULACIN Son varias las protenas que estn implicadas en el mecanismo de la coagulacin, se encuentran inactivas hasta el momento en que se produce la lesin sangunea: Plaquetas Fibrina Fibringeno Protrombina Trombina Trombo Rojo 14. Patrn electrofortico de los sueros normales. Sueros normales: Porcin liquida de la sangre sin los cogulos que esta presenta. 15. Electroforesis Es un proceso por el cual se pueden separar las protenas en un campo elctrico. Tomando en cuenta la relacin Carga/masa que posee. 16. Patrn electrofortico de los sueros normales. Los patrones electroforticos son el producto de la graficacin de los resultados al aplicar este proceso al suero sanguneo, tomando en cuenta la concentracin y la carga del mismo. 17. Protenas pertenecientes a cada banda. Grupo Protena Grupo Protena 18. Patrones electroforticos en el diagnstico mdico. Se observan un aumento de la concentracin de las protenas de la bandas 1 en ambas y en el patrn C, un aumento de las - globulinas. Porque? 19. Patrones electroforticos en el diagnstico mdico. 20. Patrones electroforticos en el diagnstico mdico