Captulo 3.

Bioqumica MD VASUDEVAN

Unidades estructurales de las protenas. En el cuerpo humano se utilizan 20 aminocidos para ensamblar las protenas. Todos excepto la prolina son aminocidos alfa porque el grupo amino y carboxilo estn unidos al C 2 llamado C

1. BASADA EN LA ESTRUCTURA 1-A. Aminocidos Alifticos a. Aminocidos monoamino y monocarboxilicos Aminocidos simples: Aminocidos de cadena ramificada:

1. BASADA EN LA ESTRUCTURA 1-A. Aminocidos Alifticos a. Aminocidos monoamino y monocarboxilicos Aminocidos hidroxlicos: Aminocidos que contiene azufre:

1. BASADA EN LA ESTRUCTURA 1-A. Aminocidos Alifticos a. Aminocidos monoamino y monocarboxilicos Aminocidos con grupos amidas:

1. BASADA EN LA ESTRUCTURA 1-A. Aminocidos Alifticos b. Aminocidos monoamino dicarboxilicos c. Aminocidos dibsicos monocarboxilicos

1-B. Aminocidos Aromticos :

1-C. Aminocidos Heterocclicos: Triptfano e Histidina 1-D. Iminocido: Prolina

1-E. Aminocidos Derivados:

1.E-i Encontrados en protenas: despus de la sntesis proteica, se realizan modificaciones relacionadas con la funcin fisiolgica de la protena que los contienen.

Metilaciones: existe la 1 y 3 metil histidina y la metil-lisinas, frecuentes en las protenas musculares. Hidroxilaciones: tenemos las hidroxiprolinas e hidroxilisinas frecuentes en el colgeno.

Carboxilaciones: tenemos el carboxiglutmico, presente en los factores de coagulacin sangunea.

1.E-ii No encontrados en protenas: Aminocidos no proteicos, que existen libres en la clula: como la Ornitina, citrulina, homocistena producidos en el metabolismo de los aminocidos. Y la Tiroxina derivado de la tirosina.

1.E-ii Aminocidos no-alfa: El cido gama-aminobutrico derivado del cido glutmico (neurotransmisor). La beta-alanina su grupo amino est en el carbono beta, constituyente del cido pantotnico y de la Coenzima A

cido pantotnico

2. BASADA EN LA CADENA LATERAL 2.A. Aminocidos con cadena lateral no polar : Incluye a Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Prolina, Fenilalanina y Triptfano. Son Hirfobicos y lipoflicos, por lo tanto la parte proteica construida por estos a ser hidrofbica. 2.B. Aminocidos con cadenas laterales polares, sin carga o no innicas : Incluye a Glicina, Serina, Treonina, Cistena, Tirosina, Glutamina y Asparagina. Son Hidroflicos. (La tirosina y cistena pueden tener carcter hidrofbico cuando estn en el interior de la protena.

2. BASADA EN LA CADENA LATERAL 2.C. Aminocidos con cadenas laterales polares, cargadas o innicas : Son Hidroflicos. C-a. Aminocidos cidos: Tienen una carga negativa en el grupo R: Acido asprtico y Acido glutmico . (La tirosina es ligeramente cida) C-b. Aminocidos bsicos: Tienen una carga positiva en el grupo R: Lisina, Arginina e Histidina.

3. BASADA EN EL METABOLISMO 3.A. Puramente Cetognicos : Leucina y Lisina 3.B. Cetognicos y Glucognicos: Isoleucina, fenilalanina, tirosina y triptfano 3.A. Puramente Glucognicos : Los 14 restantes

3. BASADA EN EL METABOLISMO

4. BASADA EN LOS REQUERIMIENTOS NUTRICIONALES

Esenciales Isoleucina Leucina Lisina Semiesenciales Histidina Arginina No esenciales Glutamato Glutamina Prolina

Fenilalanina
Metionina

Slo los nios en

crecimiento lo requieren Los adultos no

Aspartato
Asparagina

Treonina
Triptofano Valina

Alanina
Glicina Serina Tirosina Cistena

A. Anfolitos

Los a presentan carcter anftero, pueden comportarse como cido o base cuando se ionizan. Son electrlitos dbiles ya que los grupos -amino y -carboxilo son ionizables . A pH neutro (pH fisiolgico) tanto el grupo carboxilo y el grupo amino estn cargados.

Punto o pH Isoelctrico pH en el que los aminocidos carecen de carga neta, todos los grupos estn ionizados pero las cargas se neutralizan entre s.

La capacidad de solubilidad y amortiguamiento es mnima.

B. Actividad ptica:

En todos los aminocidos, excepto la glicina, el carbono est unido a cuatro sustituyentes distintos es un C quiral o asimtrico. Tienen dos configuraciones diferentes, formas de imagen en el espejo no superponibles: Ismeros D y L

B. Actividad ptica:

Todos excepto la glicina tienen actividad ptica, rotan el plano de la luz polarizada. Todos los aminocidos que forman parte de las protenas son L y se los llama aminocidos naturales. Isoleucina y treonina tienen 2 centros pticos, por lo tanto 4 ismeros

A. Debido al grupo carboxlico 1. Descarboxilacin El grupo carboxilo alfa se elimina y se forma la correspondiente amina.

A. Debido al grupo carboxlico 2. Formacin de Amidas El grupo carboxilo adicional de los aminocidos dicarboxlicos reacciona con el amoniaco y forma la amida correspondiente.

La glutamina sirve de fuente de nitrgeno para la sntesis de cidos nucleicos

B. Debido al grupo amino 3. Transaminacin El grupo amino alfa de un aminocido se transfiere a un cetocido para formar los correspondientes nuevo aminocido y cetocido.

Esta transaminacin es utilizada tanto para la degradacin de los aminocidos como para la interconversin de aminocidos y la sntesis de los aminocidos no esenciales

B. Debido al grupo amino 4. Desaminacin oxidativa El grupo amino alfa de un aminocido se elimina para formar el cetocido correspondiente y amoniaco.

El cido glutmico es el aminocido ms comn que sufre desaminacin oxidativa para la degradacin de los aminocidos

B. Debido al grupo amino 5. Formacin de compuestos carbamino El dixido de carbono se adiciona al grupo amino alfa de un aminocido para formar compuestos carbamino. Hb-NH2 + CO2 Ocurre en pH alcalino para el transporte del CO2 de los tejidos a los pulmones en la hemoglobina. Hb-NH-COOH.

C. Debido a la cadena lateral 6. Transmetilacin El metilo de la metionina activa es transferido a un aceptor para su metilacin. Metionina + Aceptor Aceptor metilado + Homocistena 7. Formacin de steres del grupo OH Los grupos OH de los residuos de serina y treonina en las protenas forman esteres en la formacin de fosfoprotenas. Los grupos OH de los residuos de serina y treonina forman enlaces O-glicosdicos con carbohidratos en la formacin de glucoprotenas.

C. Debido a la cadena lateral 8. Reaccin del grupo amida El grupo amida de la glutamina y asparagina forman enlaces Nglucosdicos con carbohidratos en la formacin de glucoprotenas.

9. Reacciones del grupo SH Los grupos SH de los residuos de cistena en las protenas reaccionan entre s y forman enlaces disulfuros.

1.Los 4 tomos del enlace peptdico y los 2 tomos de C adheridos estn en un mismo plano. 2. El enlace peptdico no gira, los grupos de tomos alrededor s giran. 3. Los dipolos del enlace C=O y N-H estn direcciones opuestas respecto al eje del enlace C-N. 4. Los grupos R de cada uno de los tomos C estn dispuestos de una manera trans repetitiva.

Los grupos de tomos alrededor del enlace peptdico pueden adquirir 2 configuraciones trans y cis: