UNIVERSIDAD AUTONOMA DE CHIAPAS

FACULTAD DE CIENCIAS QUIMICAS

CAMPUS IV.

MATERIA: QUIMICA ORGGANICA III

CATEDRATICA: SARA ELENA ALBA LARA.

3er. SEMESTRE GRUPO A

ALUMNA: SANDY BERENICE GALLEGOS ORANTES.

TEMA: PROTEINAS

TAPACHULA CHIAPAS A 17 DE MAYO DE 2013.

NDICE

Introduccin.........................................................................................................3 Aminocidos........................................................................................................3 Definicin de aminocidos........................................................................4 Clasificacin de los aminocidos 6 Los aminocidos esenciales.....................................................................7 Funciones de los aminocidos 8 Enlace peptdico......................................................................................11

Protenas............................................................................................................13 Definicin de protenas.....................13 Propiedades de las protenas14 Caractersticas de las protenas15 Fuentes de protenas..17 Alimentos ricos en protenas.18 Enfermedades relacionadas con las protenas..21 Estructura de las protenas...22 Estructura primaria..........................................................23 Estructura secundaria.....................................................24 o Hlice alfa o Hoja beta o Giros beta o Hlice de colgeno o Lminas beta o lminas plegadas Estructura terciaria............................................................26 o Tipos de estructura terciaria o Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria Estructura cuaternaria.......................................................28 Asociaciones de las protenas con otras biomoleculas29 Funciones y ejemplos de protenas.30

Conclusin33 Bibliografa34

INTRODUCCIN. Las protenas son polmeros de aminocidos, en los que cada residuo aminocido esta unido al siguiente a travs de un tipo especifico de enlace covalente (el trmino residuo refleja la perdida de los elementos del agua cuando un aminocido se une a otro). Las protenas se pueden degradar (hidrolizar) hasta sus aminocidos constituyentes mediante diversos mtodos y los estudios iniciales sobre las protenas se concentraron, naturalmente, en los aminocidos libres procedentes de las mismas. Veinte son los aminocidos comnmente encontrados en protenas. El primer aminocido descubierto fue la asparagina en 1806. El ltimo de los 20 aminocidos fue la treonina, que no fue identificada hasta 1938. Todos los aminocidos tienen nombres comunes a triviales que en algunos casos provienen de la fuente de la cual se aislaron inicialmente. la asparagina se encontr por primera vez en el esparrago y el acido glutamico se encontr en el gluten del trigo; la tirosina se aisl por primera vez en el queso (su nombre provienen del griego tyros queso ) y la glicina (del griego glukos dulce ) se denomino de esta manera debido a su sabor dulce.

DEFINICION DE AMINOCIDOS. Los aminocidos son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin responde a la composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (NH2) y otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y con un grupo qumico variable al que se denomina radical (-R).

Tridimensionalmente el carbono presenta una configuracin tetradrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a l ocupan los vrtices. Cuando en el vrtice superior se dispone el -COOH y se mira por a cara opuesta al grupo R, segn la disposicin del grupo amino (NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono se habla de -L-aminocidos o de -D-aminocidos respectivamente. En las protenas slo se encuentran aminocidos de configuracin L.

LOS AMINOCIDO COMUNES.

TIENEN

CARACTERSTICAS

ESTRUCTURALES

Los 20 aminocidos estndar encontrados en las protenas son alfa aminocidos. Tienen todos un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo tomo de carbono (el carbono alfa)la fig. 3-2 difiere unos de otros en sus cadenas laterales o grupos R que varan en estructura tamao y carga elctrica y que influye n en la solubilidad en agua de los aminocidos adems de estos 20 aminocidos existen muchos ms que se encuentran con menor frecuencia. Algunos de los son residuos que han sido modificados despus de la sntesis de una protena otros se hallan presentes en organismos vivos pero no como unidades contribuyentes de las protenas. a los aminocidos estndar se les han asignado abreviaturas de tres letras y smbolos de una sola letra.

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS.

Neutros o apolares. Son 8 los aminocidos que se clasifican como poseedores de cadenas laterales no polares. La alanina, valina, leucina e isoleucina, poseen cadenas laterales de hidrocarburos alifticos. la metionina posee una cadena lateral de ter tilico (c-s-c). la prolina es el nico aminocido cclico, pues el grupo -r se cierra sobre el n del grupo -amino (realmente es un amina secundaria). Por su parte, la fenilalanina y el triptfano contienen grupos aromticos.

Polares sin carga. Siete son los -aminocidos cuyo resto -r es polar pero sin Carga. la glicina posee la cadena ms simple, un tomo de hidrgeno. La serina y la treonina son portadores de un grupo hidroxilo (-oh). La asparragina y la glutamina, poseen cadenas laterales portadoras de un grupo amida, y por hidrlisis dan lugar, respectivamente, aspartato y glutamato, dos aminocidos con carga negativa. La tirosina posee un grupo fenlico y la cistena debe su polaridad a la presencia de un grupo tilico (-sh). Polares con carga negativa. Existen dos -aminocido cuyo resto polar posee carga negativa a pH fisiolgico, debida a la presencia de un grupo carboxilo (COOH), el cido glutmico y el cido asprtico. Polares con carga positiva. Tres son los -aminocidos que poseen restos -R cargados positivamente a pH fisiolgico. La lisina posee una cadena lateral de butilamonio, la arginina presenta un grupo -R de guanidina y la histidina es portadora de un grupo -R de imidazolio.

AMINOCIDOS ESENCIALES Los aminocidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por s solo. Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos organismos es la ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin de estos aminocidos esenciales suelen ser largas y energticamente costosas. Cuando un alimento contiene protenas con todos los aminocidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los lcteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa. Solo ocho aminocidos son esenciales para todos los organismos, algunos se Pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a partir del piruvato.

En humanos se han descrito estos aminocidos esenciales: Fenilalanina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Treonina Triptfano Valina Arginina Histidina

ESTRUCTURA DE LOS 20 PRINCIPALES AMINOCIDOS. (Los cuales viene caracterizado por su radical R)

FUNCIONES DE LOS AMINOCIDOS. 1. L - Alanina: Funcin: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energa. 2. L - Arginina: Funcin: Est implicada en la conservacin del equilibrio de nitrgeno y de dixido de carbono. Tambin tiene una gran importancia en la produccin de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y msculos y en el mantenimiento y reparacin del sistema inmunolgico. 3. L - Asparagina: Funcin: Interviene especficamente en los procesos metablicos del Sistema Nervioso Central (SNC). 4. Acido L- Asprtico: Funcin: Es muy importante para la desintoxicacin del Hgado y su correcto funcionamiento. El cido L- Asprtico se combina con
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otros aminocidos formando molculas capaces de absorber toxinas del torrente sanguneo. 5. L - Citrulina: Funcin: Interviene especficamente en la eliminacin del amonaco. 6. L - Cistina: Funcin: Tambin interviene en la desintoxicacin, en combinacin con los aminocidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la sntesis de la insulina y tambin en las reacciones de ciertas molculas a la insulina. 7. L - Cisteina: Funcin: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina est implicada en la desintoxicacin, principalmente como antagonista de los radicales libres. Tambin contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre. 8. L - Glutamina: Funcin: Nutriente cerebral e interviene especficamente en la utilizacin de la glucosa por el cerebro. 9. Acido L - Glutamnico: Funcin: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y acta como estimulante del sistema inmunolgico. 10. L - Glicina: Funcin: En combinacin con muchos otros aminocidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo. 11. L - Histidina: Funcin: En combinacin con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminocidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparacin de los tejidos con un papel especficamente relacionado con el sistema cardio-vascular. 12. L - Serina: Funcin: Junto con algunos aminocidos mencionados, interviene en la desintoxicacin del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y cidos grasos. 13. L - Taurina: Funcin: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociacin con otros aminocidos, est implicada en la regulacin de la presin sangunea, fortalece el msculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso. 14. L - Tirosina: Funcin: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresin, en combinacin con otros aminocidos necesarios. 15. L - Ornitina: Funcin: Es especfico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociacin con otros aminocidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante funcin en el metabolismo del exceso de grasa corporal. 16. L - Prolina: Funcin: Est involucrada tambin en la produccin de colgeno y tiene gran importancia en la reparacin y mantenimiento del msculo y huesos.

Los Ocho (8) Esenciales

17. L - Isoleucina: Funcin: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formacin y reparacin del tejido muscular. 18. L - Leucina: Funcin: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formacin y reparacin del tejido muscular. 19. L - Lisina: Funcin: Es uno de los ms importantes aminocidos porque, en asociacin con varios aminocidos ms, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparacin de tejidos, anticuerpos del sistema inmunolgico y sntesis de hormonas. 20. L - Metionina: Funcin: Colabora en la sntesis de protenas y constituye el principal limitante en las protenas de la dieta. El aminocido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular. 21. L - Fenilalanina: Funcin: Interviene en la produccin del Colgeno, Fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y tambin en la formacin de diversas neurohormonas. 22. L - Triptfano: Funcin: Est implicado en el crecimiento y en la produccin hormonal, especialmente en la funcin de las glndulas de secrecin adrenal. Tambin interviene en la sntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajacin y el sueo. 23. L - Treonina: Funcin: Junto con la con la L-Metionina y el cido LAsprtico ayuda al hgado en sus funciones generales de desintoxicacin. 24. L - Valina: Funcin: Estimula el crecimiento y reparacin de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrgeno.

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ENLACE PEPTDICO.

Los aminocidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptdicas. Estas uniones se forman por la reaccin de sntesis (va deshidratacin) entre el grupo carboxilo del primer aminocido con el grupo amino del segundo aminocido. La formacin del enlace peptdico entre dos aminocidos es un ejemplo de una reaccin de condensacin. Dos molculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la prdida de una molcula de agua y el producto de esta unin es un dipptido. El grupo carboxilo libre del dipptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminocido, y as sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.

Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman.

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UNION DE AMINOACIDOS CON ENLACES PEPTIDICOS.

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PROTEINAS Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran, por tanto, los monmeros de unidad. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero de aminocidos que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el nmero es superior a 50 aminocidos se habla ya de protena. Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las protenas estn codificadas en el material gentico de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminocidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas. Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimticas, transportadora etc. DEFINICIN DE PROTENAS. Las protenas son molculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. El trmino protena proviene de la palabra francesa protine y esta del griego (proteios), que significa 'prominente, de primera calidad'. Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar en protenas simples (holoproteidos), que por hidrlisis dan solo aminocidos o sus derivados; protenas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrlisis dan aminocidos acompaados de sustancias diversas, y protenas derivadas, sustancias formadas por desnaturalizacin y desdoblamiento de las anteriores. Las protenas son indispensables para la vida, sobre todo por su funcin plstica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin por sus funciones biorreguladoras (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son protenas). Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo.

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Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

Estructural. Esta es la funcin ms importante de una protena (Ej: colgeno). Inmunolgica (anticuerpos), Enzimtica (Ej.: sacarasa y pepsina), Contrctil (actina y miosina). Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actan como un tampn qumico), Transduccin de seales (Ej.: rodopsina) Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibringeno).

Las protenas estn formadas por aminocidos los cuales a su vez estn formados por enlaces peptdicos para formar esfingocinas. Las protenas de todos los seres vivos estn determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran medida qu protenas tiene una clula, un tejido y un organismo. Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores externos. El conjunto de las protenas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS.

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa. Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su estructura primaria. Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones). Desnaturalizacin. Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina re naturalizacin.

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CARACTERISTICAS DE LA PROTEINAS. Los prtidos o protenas son biopolmeros, estn formadas por gran nmero de unidades estructurales simples repetitivas (monmeros). Debido a su gran tamao, cuando estas molculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con caractersticas que las diferencian de las disoluciones de molculas ms pequeas. Por hidrlisis, las molculas de protena se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Cientos y miles de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena. Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, y casi todas poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido de nitrgeno representa, por trmino medio, 16% de la masa total de la molcula; es decir, cada 6,25 g de protena contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de protena existente en una muestra a partir de la medicin de N de la misma. La sntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las clulas segn las directrices de la informacin suministrada por los genes. Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces pepiticos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminocido adyacentes. La secuencia de aminocidos en una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN) mediante el cdigo gentico. Aunque este cdigo gentico especifica los 20 aminocidos "estndar" ms la selenocistena y en ciertos Archaea la pirrolisina, los residuos en una protena sufren a veces modificaciones qumicas en la modificacin postraduccional: antes de que la protena sea funcional en la clula, o como parte de mecanismos de control. Las protenas tambin pueden trabajar juntas para cumplir una funcin particular, a menudo asocindose para formar complejos proteicos estables. Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, y casi todas poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido de nitrgeno representa, por trmino medio, 16% de la masa total de la molcula;. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares. Prolaminas: zena (maza), gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas: seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche) Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc. Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte globular (en los extremos).
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Segn su composicin qumica. Simples: su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colgeno (globulares y fibrosas). A su vez, las protenas se clasifican en:4 a) Escleroprotenas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la accin de muchas enzimas y desempean funciones estructurales en el reino animal. Los colgenos constituyen el principal agente de unin en el hueso, el cartlago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibrona y la sericina. b) Esferoprotenas: Contienen molculas de forma ms o menos esfrica. Se subdividen en cinco clases segn su solubilidad: I.-Albminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbmina y la lactalbmina. II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas,glicinina y araquia III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios cidos o bsicos. Ejemplos: oricenina y lasglutelinas del trigo. IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo y zena del maz. V.- Histonas son solubles en medios cidos. Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prosttico.

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FUENTES DE PROTENAS. Las fuentes dietticas de protenas incluyen carne, huevos, soya, granos, leguminosas y productos lcteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de protenas poseen los 20 aminocidos as como tambin las fuentes vegetales, junto a los cereales y legumbres, poseen el total de aminocidos necesarios.

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ALIMENTOS RICOS EN PROTEINAS. Entre los alimentos con protenas de origen animal se encuentran en huevos, aves, pescados, carnes y productos lcteos. Protenas en alimentos de origen vegetal se encuentran en soja, frutos secos, championes, legumbres y cereales.

El lomo embuchado es uno de los alimentos con mayor contenido de protenas. El lomo embuchado contiene 50 gramos de protenas y slo 8 gramos de grasa por cada 100 gramos. Adems de ser uno de los alimentos con ms protenas, el lomo embuchado est exento de grasa por lo que es muy recomendable si se quiere seguir una dieta baja en grasas y en general cualquier dieta alta en protenas.

La soja es una legumbre muy nutritiva particularmente rica en protenas. La soja contiene un elevado porcentaje de protenas de alta calidad, casi 37 gramos de protenas por cada 100 gramos de soja. La soja contiene la mayora de aminocidos esenciales a excepcin de la metionina, la cual se puede completar combinndo la soja con otros alimentos como los cereales. Si la comparamos con otros alimentos, la soja, a igual peso, contiene el doble de protenas que la carne, 4 veces las protenas del huevo y 12 veces las de la leche.

La leche desnatada en polvo tambin tiene un alto nivel de protenas ya que se trata de leche de la cual se ha eliminado prcticamente toda la grasa, pero que conserva todas sus protenas. El porcentaje de protenas habitual de la
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leche desnatada en polvo es de 35 gramos por cada 100 gramos adems de contener slo un gramo de grasa por cada 100. Adems de una gran fuente de protenas, la leche desnatada en es una buena fuente de vitamina B.

El queso manchego curado, es un alimento rico en protenas con 32 gramos de protena por cada 100 pero sin embargo, tiene un alto contenido de grasas, 35 gramos. Segn est menos curado, el queso manchego reduce su cantidad de protenas en porcentaje con 29% de protenas el queso manchego semicurado y el queso manchego fresco con un 26% de protenas. Como alternativa, el queso magro que tiene hasta un 39% de protenas y bajo contenido en grasa. Otros quesos como el queso de bola, Gruyere o Emmental tienen tambin un 29% de protenas. El queso Roquefort tiene un 23% de protenas y el Cabrales tiene 21% de protenas.

Con 30,5 gramos de protenas por cada 100 gramos, el jamn serrano es una importante fuente de protenas para nuestro organismo y un buen aliado en cualquier dieta deportiva. Adems, hay que tener en cuenta el alto valor biolgico que tienen las protenas del jamn pues son fcilmente asimiladas por nuestro organismo. Por lo tanto, el jamn serrano es un alimento muy a tener en cuenta ya que es alimento rico en protenas de alta calidad.

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El cacahuete o man es un fruto seco con muchas propiedades y tambin tiene una cantidad considerable de protenas. Cada 100 gramos de cacahuetes tienen 27 gramos de protenas. El cacahuete a pesar de susnutrientes y propiedades debe comerse con moderacin pues es pesado de digerir.

OTROS ALIMENTOS CON UN LTO PORCENTAJE DE PROTENAS AUNQUE CON MENOS CANTIDAD QUE LOS ANTERIORES SON:

Lentejas (Las lentejas tienen un 23,5% de protenas) Atn (23% de protenas por cada 100 gramos de atn) Queso Roquefort (El queso roquefort es un alimento con un 23% de protenas) Pechuga pollo (Un 22,8% de protenas se puede encontrar en la pechuga de pollo) Fiambre de pavo (El fiambre de pavo es un alimento que contiene un 22,4% de protenas) Chorizo, jamn cocido (22% de protenas tienen estos alimentos) Sardinas en conserva (Las sardinas en conserva tienen un 22% de protenas) Carne de cerdo no grasa (La carne de cerdo no grasa tiene 21,2% de protenas) Carne de buey no grasa (21% de protenas se puede encontrar en este alimento) Bonito (Alimento que contiene un 21% de protenas) Queso de Cabrales (Un 21% de protenas se puede encontrar en el queso de Cabrales) Filete de ternera (Proporciona un aporte de protenas 20,7%) Carne magra de vacuno (Alimento con un 20,7% de protenas) Pollo a la parrilla (20,6% de protenas contiene el pollo a la parrilla) Hgado (Este alimento tiene un porcentaje de 20,5% de protenas) Cigalas, langostinos, gambas... (20,1% de protenas) Garbanzos (Estas legumbres tienen un 20% de protenas) Almendras (Las almendras tienen un 20% de protenas) Carne magra de cerdo (Un 20% de la carne magra de cerdo son protenas) Morcilla (Alimento que contiene un 19,5% de protenas) Cabrito (19% de protenas se pueden encontrar en la carne de este animal) Garbanzos, judas blancas (Estas legumbres contienen alrededor de un 19% de protenas) Rape, salmn (El rape y el salmn son pescados que tienen un 19% de protenas)
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Cordero (La carne de cordero tiene un 18% de protenas) Pistachos (Los pistachos tienen un 17,6% de protenas) Bacalao (17% del Bacalao est formado por protenas) Carne semigrasa de cerdo (El 16,7% de esta carne son protenas) Lenguado, pescadilla... (Contienen un 16,5% de protenas) Caracoles (Tienen 16,3% de protenas) Merluza (La merluza tiene un 15,9% de protenas) Atn en escabeche (Contiene un 15% de protenas) Clara de huevo (La clara de huevo tiene un 11,1% de protenas) Leche desnatada (La leche desnatada contiene un 3,5% de protenas)

ENFERMEDADES RELACIONADOS CON LAS PROTEINAS. Enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson estn relacionadas con la formacin de amiloides (polmeros de protenas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podra encontrarse en el desarrollo de frmacos que desestabilizaran las formas amiloidognicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez ms protenas van siendo utilizadas como frmacos. Resulta obvio que los frmacos deben presentar una estabilidad que les d un alto tiempo de vida cuando estn almacenados y un tiempo de vida limitado cuando estn realizando su accin en el cuerpo humano. Enfermedades relacionadas con el consumo de protenas Alteraciones del sistema renal, desnutricin, ciertas alergias de origen alimentario (al huevo, al pescado, a la protena de la leche de vaca.) y celiaqua o intolerancia al gluten, entre otras. Un exceso de protenas animales en la alimentacin, por su contenido de fsforo y grasas saturadas asociadas, se relaciona con un mayor riesgo de osteoporosis (el fsforo compite con el calcio disminuyendo su absorcin) y de enfermedades cardiovasculares.

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ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Todas las protenas poseen una misma estructura qumica central, que consiste en una cadena lineal de aminocidos. Lo que hace distinta a una protena de otra es la secuencia de aminocidos de que est hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la protena. La estructura primaria de una protena es determinante en la funcin que cumplir despus, as las protenas estructurales (como aquellas que forman los tendones y cartlagos) poseen mayor cantidad de aminocidos rgidos y que establezcan enlaces qumicos fuertes unos con otros para dar dureza a la estructura que forman. Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos puede adoptar mltiples conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polmero lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontneamente, por la repulsin de los aminocidos hidrfobos por el agua, la atraccin de aminocidos cargados y la formacin de puentes disulfuro y tambin en parte es ayudado por otras protenas. As, la estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados y la forma en que se pliega la cadena se analiza en trminos de estructura secundaria. Adems las protenas adoptan distintas posiciones en el espacio, por lo que se describe una tercera estructura. La estructura terciaria, por tanto, es el modo en que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, cmo se enrolla una determinada protena. As mismo, las protenas no se componen, en su mayora, de una nica cadena de aminocidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas polipeptdicas (o monmeros) para formar protenas multimricas mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las protenas, a la agrupacin de varias cadenas de aminocidos (o polipptidos) en complejos macromoleculares mayores. Cuando una protena posee dos o ms
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subunidades polipeptidica, su disposicin en el espacio se denomina estructura cuaternaria. ESTRUCTURA PRIMARIA. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn en lazados Las posibilidades de estructuracin a nivel primario son prcticamente ilimitadas. Como en casi todas las protenas existen 20 aminocidos diferentes, el nmero de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repeticin de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el nmero de aminocidos que componen la molcula proteica.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los distintos aminocidos que forman la protena se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminocidos. Los tomos que componen la cadena principal de la protena son el N del grupo amino (condensado con el aminocido precedente), el C= (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el aminocido siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva bsica que aparece en la cadena principal de una protena es: (-NH-C=-CO-). La estructura primaria de una protena no solo es importante para entender su funcin (ya que sta depende de la secuencia de aminocidos y de la forma que adopte), sino tambin en el estudio de enfermedades genticas. Es posible que el origen de una enfermedad gentica radique en una secuencia anormal.

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ESTRUCTURA SECUNDARIA. La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. Los puentes de hidrgeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptdico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptdica es capaz de adoptar conformaciones de menor energa libre, y por tanto, ms estables. Hlice alfa Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue.

Cuando la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminocido se adopta una conformacin denominada hlice. Esta estructura es peridica y en ella cada enlace peptdico puede establecer dos puentes de hidrgeno, un puente de hidrgeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptdico del aminocido en posicin n y el grupo -CO- del enlace peptdico del aminocido situado en posicin n-4. El otro puente de hidrgeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptdico del AA en posicin n y el grupo -NH- del enlace peptdico del AA situado en posicin n+4. Cada vuelta de la hlice tiene un paso de rosca de 0,54 nm. Las cadenas laterales de los aminocidos se sitan en la parte externa del helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estricos. En consecuencia, esta estructura puede albergar a cualquier aminocido, a excepcin de la prolina, cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo.
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Por este motivo, la prolina suele determinar una interrupcin en la conformacin en hlice. Los aminocidos muy polares (Lys, Glu) tambin desestabilizan la hlice a porque los enlaces de hidrgeno pierden importancia frente a las interacciones electrostticas de atraccin o repulsin. Por este motivo, la estructura en hlice es la que predomina a valores de pH en los que los grupos ionizables no estn cargados. Cuando la cadena principal de un polipptido se estira al mximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuracin espacial denominada estructura , que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminocidos se sitan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptdica. Las estructuras de distintas cadenas polipeptdicas o bien las estructuras de distintas zonas de una misma cadena polipeptdica pueden interaccionar entre s mediante puentes de hidrgeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas . Cuando las estructuras tienen el mismo sentido, la hoja resultante es paralela, y si las estructuras tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela. Giros beta Secuencias de la cadena polipepetdica con estructura alfa o beta, a menudo estn conectadas entre s por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformacin caracterstica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido Aminocidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo o ) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. La conformacin de los giros est estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrgeno entre los residuos 1 y 4 del giro . Hlice de colgeno Es una variedad particular de la estructura secundaria, caracterstica del colgeno. El colgeno es una importante protena fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con funcin estructural ya que es particularmente rgida. Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin peridica de grupos de tres aminocidos. El primer aminocido de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un aminocido cualquiera: -(G-P-X)-.

La frecuencia peridica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del colgeno en forma de hlice levgira. La glicina, sin cadena lateral, permite la

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aproximacin entre distintas hlices, de forma que tres hlices levgiras se asocian para formar un helicoide dextrgiro. Lminas beta o lminas plegadas Son regiones de protenas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre s estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios. Todos los enlaces peptdicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo as gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformacin simple formada pordos o ms cadenas polipeptdicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrgeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminocidos. Esta conformacin tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acorden.

ESTRUCTURA TERCIARIA. Se llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional de todos los tomos que componen la protena, concepto equiparable al de conformacin absoluta en otras molculas. La estructura terciaria de una protena es la responsable directa de sus propiedades biolgicas, ya que la disposicin espacial de los distintos grupos funcionales determina su interaccin con los diversos ligandos. Para las protenas que constan de una sola cadena polipeptdica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la mxima informacin estructural que se puede obtener.

TIPOS DE ESTRUCTURA TERCIARIA. Se distinguen dos tipos de estructura terciaria: Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colgeno, la queratina del cabello o la fibrona de la seda, En este caso, los elementos de estructura secundaria (hlices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan slo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
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 Protenas con estructura terciaria de tipo globular, ms frecuentes, en las que no existe una dimensin que predomine sobre las dems, y su forma es aproximadamente esfrica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hlice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias.

Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una protena se establecen entre las distintas cadenas laterales de los aminocidos que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes. Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formacin de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formacin de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxlico (Glu o Asp). Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: 1. fuerzas electrostticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto 2. puentes de hidrgeno, entre las cadenas laterales de AA polares 3. interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales apolares 4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo Como resultado de estas interacciones, en las protenas con estructura terciaria Globular: Las cadenas laterales con carcter apolar se orientan hacia el interior de la molcula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un ncleo compacto con carcter hidrofbico Las cadenas laterales de los aminocidos polares se localizan en la superficie de la molcula, interaccionando con el agua y permitiendo que la protena permanezca en disolucin. No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta ms estabilidad es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones ms importantes son
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las de tipo hidrofbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA. Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las protenas que actan como unidades autnomas de plegamiento y/o desnaturalizacin de las protenas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria reciben el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptdica. Es la asociacin de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria. ESTRUCTURA CUATERNARIA. Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica, es decir, cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que tiene estructura cuaternaria.

La estructura cuaternaria debe considerar: 17 Estructura y Propiedades de las Protenas El nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros que integran el oligmero. La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero. La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas que, asociadas, conforman un multmero, que posee propiedades distintas a la de sus monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre s mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede ser un homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o un heterodmero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes, tambin pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cistena situados en cadenas distintas En protenas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociacin de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hlice a enrolladas en una fibra levgira. La a-queratina del cabello y el fibringeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levgira. El colgeno consta de tres hebras helicoidales levgiras que forman una fibra dextrgira. La fibrona

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de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.

Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden ser: Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa. Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa. Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el caso de la hemoglobina. Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional, como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima alostrico con seis subunidades con actividad cataltica y seis con actividad reguladora.

ASOCIACIONES DE PROTENAS Y OTRAS BIOMOLCULAS. LAS PROTENAS SE PUEDEN ASOCIAR: CON AZCARES CON LPIDOS CON CIDOS NUCLEICOS

ASOCIACIONES ENTRE PROTENAS Y AZCARES Cuando las protenas se asocian con azcares pueden originar asociaciones supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos.

ASOCIACIONES ENTRE PROTENAS Y LPIDOS Cuando las protenas se asocian con lpidos pueden originar asociaciones supramoleculares como las lipoprotenas del plasma sanguneo y las membranas biolgicas

ASOCIACIONES ENTRE PROTENAS Y CIDOS NUCLEICOS Cuando las protenas se asocian con cidos nucleicos pueden originar asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus.

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FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS. Las funciones de las protenas son de gran importancia, son varias y bien diferenciadas. Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las protenas son especficas de cada tipo de protena y permiten a las clulas defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar daos. Todos los tipos de protenas realizan su funcin de la misma forma: por unin selectiva a molculas. Las protenas estructurales se unen a molculas de otras protenas y las funciones que realizan incluyen la creacin de una estructura mayor mientras que otras protenas se unen a molculas diferentes: hemoglobina a oxgeno, enzimas a sus sustratos, anticuerpos a los antgenos especficos, hormonas a sus receptores especficos, reguladores de la expresin gnica al ADNLas funciones principales de las protenas son las siguientes: Enzimtica. Las protenas enzimtica son las ms especializadas y numerosas. Actan como biocatalizadores acelerando las reacciones qumicas del metabolismo. En su funcin como enzimas, las protenas hacen uso de su propiedad de poder interaccionar, con diversas molculas. A las substancias que se transforman por medio de una reaccin enzimtica se les llama substratos. Los substratos reconocen un sitio especfico en la superficie de la protena que se denomina sitio activo. Tal manera que se favorece la ruptura y/o formacin de determinadas uniones qumicas, se estabilizan los estados de transicin al mismo tiempo que se reduce la energa de activacin. Esto facilita la reaccin e incrementa su velocidad. Las enzimas tienen una gran especificidad, por ejemplo catalizan la transformacin de slo un substrato o grupo funcional, Normalmente el nombre de una enzima se forma con el nombre de la reaccin que cataliza o el nombre del sustrato que transforman, terminando el nombre en "asa". Por ejemplo: a las enzimas que transfieren un tomo de oxgeno a un metabolito se les denomina oxigenasas. A las que transfieren un residuo de cido glucurnico del cido UDP glucurnico a un metabolito o xenobitico, se le conoce como UDP glucuronil transferasa, A las enzimas que catalizan la adicin de una de las cuatro bases a una molcula de ADN en formacin se le denomina ADN sintetasa o ADN polimerasa, las que hidrolizan el ADN se le llama ADNasa, etc

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Frecuentemente en la literatura se refieren en forma genrica a las enzimas que catalizan un tipo de reaccin, por ejemplo a las que catalizan la oxidacin de los metabolitos va la transferencia de un tomo de hidrgeno a un determinado receptor, se les conoce como deshidrogenasas. En ocasiones se dice alcohol deshidrogenasa, o aldehdo deshidrogenasa, cuando el compuesto que sede el hidrgeno es un alcohol o un aldehdo. Sin embargo, en realidad las enzimas son ms especficas que eso y actan sobre un alcohol determinado y no en todos. De hecho, el nombre debera ser ms especfico y referirlo al nombre del substrato, por ejemplo; si el substrato es etanol la enzima debe de llamarse etanol deshidrogenasa. Hormonal. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagn que regulan los niveles de glucosa en sangre. Tambin hormonas segregadas por la hipfisis como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y msculos y en el mantenimiento y reparacin del sistema inmunolgico, o la calcitonina que regula el metabolismo del calcio. Defensiva. Las protenas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraos o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son protenas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibringeno y la trombina contribuyen a la formacin cogulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actan como anticuerpos ante posibles antgenos. Transporte. Las protenas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, protenas transportadoras del oxgeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los msculos respectivamente. En los invertebrados, la funcin de protenas como la hemoglobina que transporta el oxgeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de protenas cuya funcin es el transporte son citocromos que transportan electrones e lipoprotenas que transportan lpidos por la sangre. Reserva Si fuera necesario, las protenas cumplen tambin una funcin energtica para el organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energa por gramo. Ejemplos de la funcin de reserva de las protenas son la lactoalbmina de la leche o a ovoalbmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos ltimos la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.

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Reguladoras Las protenas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas estn formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, protenas plasmticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones qumicas que suceden en el organismo. Algunas protenas como la ciclina sirven para regular la divisin celular y otras regulan la expresin de ciertos genes. Contraccin muscular La contraccin de los msculos travs de la miosina y actina es una funcin de las protenas contrctiles que facilitan el movimiento de las clulas constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contraccin de los msculos. En la funcin contrctil de las protenas tambin est implicada la dineina que est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. Funcin homeosttica Las protenas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmtico. Es la conocida como funcin omeosttica de las protenas.

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CONCLUSIN.

Las protenas son materiales polmeros que se encuentran en las clulas vivientes. las protenas sirven como materiales estructurales en el cuerpo y son fundamentales para muchos procesos vitales. Las protenas son polmeros de aminocidos y se producen en las clulas del cuerpo. Las protenas de otros animales y de algunas plantas son un alimento importante, ya que proporcionan los aminocidos los cuales son esenciales para el cuerpo en la produccin de las protenas necesarias. La realizacin de este trabajo me ha permitido tener una visin ms clara y completa de cmo se lleva a cabo la sntesis y como es su estructuras de las protenas, tambin para en ensearnos la importancia que tienen cada uno de los pasos que lleva acaba las protenas ya que por ejemplo, el cambio de un aminocido por otro en la sntesis de una determinada protena podra ocasionar que la protena no realice su trabajo con eficacia o que, simplemente, no se realice. por otro lado podemos considerar la copia o duplicacin del ADN durante la meiosis como uno de los pilares de la evolucin, por lo que no podemos decir que un cambio en una protena pueda producir siempre un defecto en alguna de sus funciones, no obstante es lo ms comn. Tambin los aminocidos son muy importantes ya que son los que forma a la protenas gracias a este trabajo pudimos conocer e identificar ms a los 20 aminocidos esenciales los cuales conocimos la estructura de cada uno de ellos.

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BIBLIOGRAFA.

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