Resumen protenas

Los -aminocidos son los monmeros que se combinan para formar las protenas. En ellos el grupo amino est unido al carbono , que es el carbono contiguo al grupo carboxilo. A vez el carbono est unido a un tomo de hidrgeno y a una cadena lateral (R). Los distintos -aminocidos se diferencian por sus cadenas laterales. Las protenas son el resultado de 20 amincidos distindos. Todos los aminacidos, a excepcin de la glicina, presentan estereoisomera. Esto quiere decir que sus soluciones pueden hacer rotar el plano de la luz polarizada hacia la derecha (D) o izquierda (L). Esta caracterstica se debe a que el carbono es quiral. Todos los aminocidos que incorporan los organismos a las protenas son de la forma L. Las cadenas laterales poseen diversas caractersticas, tales como el carcter hidrfobo o hidrfilo, naturaleza polar o no polar, y la presencia o ausencia de grupos ionizables. Los aminocidos ms hidrfobos, como la isoleucina, se encuentran normalmente en elinterior de las molculas proteicas. Algunos aminacidos poseen cadenaslaterales con hidrxilo o azufre, tales como la serina, cistena, treonina y metionina. Estos aminacidos son dbilmente polares, y son prcticamente hidrfilos. Los aminocidos se pueden comportar como cationes o aniones. El estado en que se encuentran los aminocidos en forma neutra o dipolar se le conoce como estado de Zwitterion. Algunos amincidos como la histidina, lisina y arginina llevan grupos bsicos en sus cadenas larterales. El cido asprtico y el cido glutmico son los nicos aminacidos que llevan cargas negativas. Los aminocidos pueden unirse entre ellos de modo covalente por formacin de un enlace amida entre el grupo carboxilo y el grupo -amino de otro eliminando una molcula de agua. Este enlace suele denominarse enlace peptdidico. Los productos que se forman a partir de esta unin se llaman pptidos. Si las cadenas poseen muy pocos aminocidos se le llama oligopptidos. Si la cadena es muy larga se denomina polipptidos. La mayora de los oligopptidos y polipptidos poseen un grupo amino sin reaccionar en un extremo llamado amino terminal, y un grupo carboxilo sin reaccionar en un extremo llamado carboxilo terminal. Todas las protenas son polipptidos En el enlace peptdico, los tomos son de C, O, N y H son habitualmente coplanares. El enlace peptdico puede adquirir dos configuraciones: cis y trans La forma trans resulta favorecida en una proporcin de 4:1 respecto a la forma cis. Los protenas son polipptidos de secuencia definida. Esta secuencia se denomina estructura primaria de la protena. Algunas protenas contienen dos o ms cadenas polipeptdicas que se mantienen unidas mediante fuerzas no covalentes, covalentes (enlaces disulfuro) o puentes de hidrgeno. La secuencia definida de los aminocidos en cada protena constituy su estructura primaria, y es dictada por su gen. Las molculas proteicas poseen cuatro niveles de organizacin estructural: primaria (secuencia), secundaria (plegado local), terciaria (plegado global) y cuaternaria (asociacin de varias cadenas). Las 2 estructuras ms comunes del nivel secundario son la hlice y la lmina . La hlice pueden girar hacia la derecha o hacia la izquierda. En la lmina las cadenas de polipptidos se alinean en arreglos paralelos que se conservan juntos por medio de enlaces de hidrgeno entre las cadenas. Las proteinas globulares (estructura terciaria) realizan la mayor parte del trabajo qumico de la clula. Se conocen como globulares debido a que sus cadenas polipeptdicas se pliegan en estructuras compactas muy distintas de las formas filamentossas y extendidas de las perotenas fibrosas. La estructura terciaria consiste bsicamente en el plegamiento de las estructuras secundarias unas sobre otras. La desnaturalizacion de una protena es al despliege la estructura de la protena, quedando un ovillo aleatorio. La estructura cuaternaria es el resultado de la agregacin de dos o ms cadenas polipeptdicas plegadas. La organizacin cuaternaria puede ser de tos tipos: asociacin entre cadenas idnticas (homotpica), o interacciones entre subunidades con estructuras muy distintas (heterotpicas). Algunas de las funciones de las protenas son el almacentamiento (mioglobina),transporte (hemoglobina), hormonal (insulina), protector (inmunoglobulinas), metabolica (enzimas), contrctiles (actina), resistencia (elastina), reserva,