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BIOQUMICA: cidos nucleicos y Enzimas

A)cidos nucleicos:
CHONS Unidad funcional: Nucletidos P: Grupo fosfato con hibridacin sp3 A: Ribosa o Desoxirribosa BN: Base nitrogenada: - Prica: Adenina o Guanina - Pirimdica: Citosina o Timina -

PA

BN

Enlaces que se dan: Fosfodister: Unin del grupo OH con el cido fosfrico, que consiste en un P oxigenado N-Glucosdico: Enlace covalente entre N-C Puentes de Hidrgeno: Enlace de fuerzas electroestticas. Dbil pero estable Polinucletidos principales:

1) ADN: Molcula hidroflica portadora de informacin Caractersticas: Se encuentra presente solo en el ncleo Doble hebra antiparalela Unidas por puentes de H Complementariedad entre A=T y C=G Pentosa: Desoxirribosa(C5H10O4) Historia: Modelo propuesto por Watson y Crick Foto del ADN de Rosalind Franklin conseguida por difraccin de rayos X Duplicacin de ADN: Semiconservativa Reaccin anablica que requiere ayuda enzimtica Se establece una hebra lder y una hebra retardada Enzimas: Helicasa, topoisomerasa, ADN Polimerasa I y III, Ligasa.

2) ARN: Intermediario gentico hidroflico Caractersticas: nica cadena Se encuentra tanto en ncleo como citoplasma Complementariedad entre A=U y C=G Pentosa: Ribosa (C5H10O5) Tipos: ARNm: Encargado de copiar la informacin del ADN para que sea leda en el citoplasma ARNt: Encargado de transportar aminocidos ARNr: Contiene la informacin para, junto a protenas, formar los ribosomas Procesos: a. Transcripcin: Sntesis de ARNm Iniciacin Elongacin Terminacin

b.

Traduccin: Lectura del ARNm y sntesis de una protena Iniciacin Elongacin Terminacin

B)Enzimas
Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, producidos por las clulas, sin embargo, no tienen que estar en su interior para actuar como tal. Son polmeros naturales, de naturaleza qumica proteica cuyo efecto es acelera una reaccin qumica, hasta hacerla instantnea o casi instantnea disminuyendo su energa de activacin. No llevan a cabo reacciones desfavorables energticamente, por lo que la energa de los reactantes siempre ser mayor que la de los productos. Actan en pequea cantidad y se recuperan indefinidamente. Las reacciones enzimticas son reversibles ya que la enzima no interviene en el sentido de la reaccin, slo acorta el tiempo para llegar al equilibrio al cual aspiran todos los organismos. Algunos ayudantes de las enzimas son los cofactores y las coenzimas, las cuales solo se diferencian en su composicin qumica; las coenzimas son orgnicas y los cofactores son inorgnicos Poseen altos grados de especificidad, dados por: 1. Sustrato o molcula sobre la que el enzima ejerce su accin cataltica 2. La accin que realizarn, la cual se hace en un nica sentido El sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones dbiles en un lugar especfico llamado el centro activo (pequea porcin del enzima, constituida por una serie de aminocidos que interaccionan con el sustrato)

Algunos factores que afectan la actividad enzimtica: 1.- Efecto del ph.: Si un sustrato acta con la enzima en un determinado ph, ya sea cido, bsico o neutro. Si este se ve alterado, la reaccin no ocurrir provocando la desnaturalizacin de la protena 2.- La temperatura. Influye en la actividad. El punto ptimo representa el mximo de actividad. A temperaturas bajas, los enzimas se hallan muy rgidos y cuando se supera una temperatura dada la actividad cae bruscamente desnaturalizndose.

3.- Concentracin de sustrato: A mayor concentracin del sustrato, la velocidad de la reaccin aumenta, y alcanza cierto valor y se hace constante ya que, la enzima esta saturada con el sustrato debido a la utilizacin de todos los puntos o focos activos en forma simultnea. 4.- Concentracin de Enzima: La velocidad de la reaccin es directamente proporcional a la concentracin de la enzima. 5.- Inhibicin: El efecto de un inhibidor es disminuir o bloquear la velocidad de una reaccin catalizada unindose a la enzima. La mayor parte de las enzimas estn afectadas. Son especficos. Se alteran grupos importantes para la funcin cataltica o se altera ligeramente la conformacin sin llegar a desnaturalizarlo. Los inhibidores sirven para distinguir los grupos esenciales. Hay dos tipos de inhibicin: a. Inhibicin permanente: Unin del inhibidor irreversible por medio de enlaces covalentes provocando una modificacin qumica de los grupos catalticos quedando inhibido permanentemente. Ej: Monxido de C al unirse a la hemoglobina.

b. Inhibicin reversible: La unin del inhibidor y la enzima es reversible. Al quitar el inhibidor del medio se recupera la actividad. Los inhibidores reversibles pueden ser: Competitiva: Inhibidor y sustrato compiten por unirse a la enzima en el mismo sitio de manera que no se unen a la vez. Para eliminar el inhibidor (y aumentar la velocidad) aumentamos la concentracin de substrato y lo desplazamos. Un inhibidor competitivo tiene que ser parecido al sustrato estructuralmente porque se acopla al mismo sitio activo. Inhibicin no competitiva: El inhibidor slo se une al complejo enzima - substrato, que ya no formar producto, por lo que la velocidad bajar. El inhibidor no se une al centro activo sino sitio alostrico, lo que hace que cambie la conformacin y la enzima ya no es tan efectiva. No se puede superar la inhibicin aumentando la concentracin de sustrato.

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