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ENZIMAS________________________________________________ BIOLOGIA GENERAL 1

ENZIMAS El metabolismo definido como el conjunto de procesos bioqumicos que ocurren en las clulas y todos los organismos vivos, esencialmente comprenden una serie de reacciones en las cuales intervienen molculas especializadas denominadas ENZIMAS O FERMENTOS. I. DEFINICIN: Son protenas globulares elaboradas en las clulas, para acelerar las reacciones qumicas sin modificarse. Como la enzima acta y no se modifica se denomina tambin CATALIZADOR. Las enzimas al acelerar los procesos diminuyen la energa de activacin. Disminucin de la energa de activacin: Es decir la energa necesaria para transformar un sustrato en productos se encuentra disminuido por la presencia de enzimas. Disminucin del tiempo de reaccin: La presencia de un catalizador en una reaccin hace que esta ocurra en tiempos menores que la misma reaccin sin catalizador.

Una enzima no modifica la energa libre, ni la constante de equilibrio, sino que disminuye la energa de activacin de la reaccin.

II.

PROPIEDADES DE LA ENZIMAS: Las propiedades ms importantes son:

Biocatalizadores: aceleran las reacciones bioqumicas. Especificidad: existe un tipo de enzima para cada cambio qumico y cada sustrato. Actan en pequeos cantidades: cantidades infinitesimales son suficientes para transformar sustrato en productos. Sensibilidad: debido a su naturaleza proteica las enzimas estn sujetas a la desnaturalizacin y perdida de su activacin cataltica Solubilidad: La mayor parte de las enzimas pueden extraerse con agua de los tejidos adecuadamente triturados, tambin en soluciones salinas, alcohol diluido.

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III.

ESTRUCTURA ENZIMTICA Las molculas enzimticas presentan las siguientes regiones:

Sitio cataltico: Que a su vez presenta dos zonas: Zona de fijacin: esta constituido por una serie de aminocidos que permite la unin del sustrato Zona de catlisis: secuencia especfica de aminocidos que interaccionan con el sustrato para transformarlo en producto.

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IV.

MODO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS Las reacciones catalizadas por enzimas presentan las siguientes etapas.

Reconocimiento: La enzima y el sustrato al interaccionar ponen en contacto algunos segmentos moleculares. Si existe correspondencia sobreviene el acoplamiento. Acoplamiento: Es la unin de la enzima con el sustrato. Se han propuesto dos hiptesis para explicarlo: FISCHER o Llave cerradura: Dice que la enzima y el sustrato se unen sin modificacin alguna Es satisfactorio en casos de molculas de estructura algo rgidas. KOSHLAND o Encaje Inducido: Dice que la enzima y el sustrato modifican su formacin para acoplarse. Esta hiptesis es mucho ms aceptable considerando las caractersticas moleculares del enzima y del sustrato.

Accin cataltica: El sustrato se activa y esta en condiciones de formar unos o ms productos dependiendo de la naturaleza del enzima. Formacin de productos: Se producen la transformacin de substratos en irnos o ms productos. Liberacin de productos: Quedan libre los productos y la enzima.

V.

COFACTORES ENZIMATICOS

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Son sustancias de naturaleza qumica diferentes a las protenas que son requeridas para algunas enzimas en su actividad, as tenemos: Inorgnicos. Son en sus mayoras iones que ocupan un lugar en la enzima Mg++, Zn+ +, Cu++, Fe++, Mn++. Actan estabilizando la unin de la enzima y sustrato. Coenzimas: son cofactores orgnicos esenciales para la actividad de la enzima En muchos casos estas molculas participan en la reaccin semejante al sustrato. La enzima sin cofactor de denomina APOENZIMA y como es obvio carece de actividad. Unida al cofactor es una HOLOENZIMA o enzima verdadera que tiene actividad cataltica VI. PROENZIMAS - ZIMOGENOS: Son molculas proteicas precursoras de enzimas, es decir no tiene actividad. Son transformadas hasta enzimas por ACTIVADORES o INDUCTORES que fraccionan el zimgeno. Los activadores ms comunes son otras enzimas y el cido clorhdrico. ZIMOGENO Amilasa salival Pepsingeno Tripsingeno Proelastasa VII. ACTIVADOR Cl HCl Enterocinasa Tripsina
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ENZIMA Amilasa activa Pepsina Tripsina Elastasa

CLASIFICACIN DE ENZIMAS Las enzimas se clasifican de acuerdo a la reaccin bioqumica que catalizan, as tenemos seis grupos:

Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxido reduccin Transferasas: Transfieres grupos qumicos entre las molculas Hidrolasas: Provocan ruptura de molculas utilizando agua Liasas: forman enlaces dobles con ruptura de molculas Isomerasas: transforman una molcula en otra por cambio de disposicin de tomos Ligasas: Permiten la unin de molculas formando enlaces. NATURALEZA DEL SUSTRATO HIDROLASAS a) Estearasas: Producen hidrlisis y sntesis de los esteres. 1) Lipasas: Hidrolizan la grasa y aceites 2) Clorofilasa: Hidrolizan el fitol de la clorofila 3) Fosfatasas: Hidrolizan cido fosfrico 4) Sulfatasas: Hidrolizan H2SO4 5) Peptinesterasas: Hidrolizan pptidos b) Carbohidrasas: 1) Poliasas 2) Glioxidasas o hexosidasas c) Proteasas: Enzimas proteolticas, sntesis o hidrlisis de protenas

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1) Proteinasas: Rompe enlace peptdico (pepsina, tripsina, papana) 2) Peptidasas: Carboxipetidasas y aminopeptidasas. 3) Amidasas: Ureasa y Arginasa DESMOLASAS (Enzimas oxido reductoras) a) Oxidoreductasas 1) Oxidasas 2) Deshidrogenadas b) Fosforilasas c) Isomerasas d) Carboxilasas e) Enzimas coagulantes Renina APLICACIONES E IMPORTANCIA a) PROTEASAS: Papana, bromelina (pia), ficina (higo), tripsina, quimotripsina, pepsina. Se usan para acelerar el REBLANDAMIENTO de la carne, para la clarificacin de las bebidas y para mejorar el valor panificador de las harinas. b) CARBOHIDRASAS: Amilasas, glucosidasas, pectinasas Enzimas de filtracin Amilasas se usan en la industria fermentacin Mejorndose la elaboracin de panes Invertasas Preparar Azcar Invertido c) LIPASAS: Desdoblar los lpidos. d) DESHIDROGENASAS: Glucosaoxidasas para la eliminacin enzimtica de la glucosa para huevo en polvo.

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