PROTENAS 070912

AA NO ESENCIALES
ALANINA ASPARAGINA ASPARTATO CISTENA GLUTAMATO GLUTAMINA GLICINA PROLINA SERINA TIROSINA

AA ESENCIALES
ARGININA HISTIDINA ISOLEUCINA LEUCINA LISINA METIONINA FENILALANINA TREONINA TRIPTOFANO VALINA

AA NO ESTNDAR
Son derivados de los aa estndar 4-Hidroxiprolina (pared celular de plantas, colgeno) 5-Hidroxilisina (colgeno) N-metil-lisina (miosina) -carboxiglutamato: (protrombina y protenas que fijan Ca2+) Selenocistena (glutation peroxidasa) Ornitina: intermediario en la biosntesis de arginina Citrulina: Intermediario en el ciclo de la urea

FUNCIONES BIOLGICAS DE LAS PROTENAS

ENZIMAS (ACTIVIDAD CATALTICA) TRANSPORTE (LIPOPROTENAS, TRANSPORTE MEMBRANAL, TRANSPORTE DE IONES EN PLASMA SANGUNEO, TRANSPORTE DE O2 POR LA HEMOGLOBINA EN LOS ERITROCITOS) NUTRIENTES (OVOALBMINA, CASENA) RESERVA (FERRITINA, ALMACN EN LAS SEMILLAS) ENERGTICA: LIBERAN 4 Kcal/g DE PROTENA OXIDADA HASTA CO2 Y H2O. LOS AMINOCIDOS PUEDEN SER DESAMINADOS PARA FORMAR CETOCIDOS, LOS CUALES PUEDEN MOVILIZARSE PARA PRODUCIR ENERGA CALRICA O TRANSFORMARSE EN CARBOHIDRATOS Y LPIDOS.

FUNCIONES BIOLGICAS DE LAS PROTENAS

ESTRUCTURALES (COLGENO, ELASTINA) DEFENSA (INMUNOGLOBULINAS, ANTICUERPOS, FIBRINGENO, TROMBINA, VENENOS, PROTENAS VEGETALES COMO LA RICINA) REGULADORAS (HORMONAS; INSULINA, SOMATOSTATINA) MOVIMIENTO (TUBULINA EN LOS MICROTBULOS, DINENA EN LOS FLAGELOS) CONTRACCIN (ACTINA, MIOSINA)

FUNCIONES BIOLGICAS DE LAS PROTENAS

Participan en el mantenimiento del equilibrio osmtico entre los diferentes compartimentos del organismo. Las protenas, por ser grandes molculas coloidales, no son difusibles, esto es, no pueden atravesar las membranas y ejercen una presin osmtica coloidal, la cual sirve para mantener un volumen normal de sangre y un contenido normal de agua en el lquido intersticial y los tejidos.

CLASIFICACIN DE PROTENAS
SIMPLES: SLO AA CONJUGADAS: AA + GRUPO PROSTTICO
LIPOPROTENAS GLUCOPROTENAS METALOPROTENAS

PUENTES DE HIDRGENO

PUENTES DE HIDRGENO

TRABAJAR CON PROTENAS

CORTAR PROTENAS

UNIN PEPTDICA
SE DA ENTRE COOH Y NH3+ MANIFIESTA RESONANCIA PLANAR RGIDO POSEE UN NGULOS DE ENLACE CARACTERSTICOS ( Y )

RAMACHANDRAN
REPRESENTACIN GRFICA MUESTRA LAS CONFORMACIONES TERICAMENTE PERMITIDAS PARA PPTIDOS LAS CONFORMACIONES ESTN EN FUNCIN DE Y DE

RAMACHANDRAN
SOMBREADO OBSCURO: CONFORMACIONES ACCESIBLES PARA TODOS LOS AA SOMBREADO MEDIO: CONFORMACIONES ACCESIBLES PARA TODOS LOS AA, EXCEPTO PARA LA VALINA Y LA ISOLEUCINA SOMBREADO CLARO: CONFORMACIONES INESTABLES PERO PUEDEN DARSE EN ALGUNAS PROTENAS

ESTRUCTURA 3
LA SECUENCIA DE AA DETERMINA LA ESTRUCTURA 1

POLIPPTIDOS IMPORTANTES
INSULINA (REGULACIN) OXITOCINA (REGULACIN) HEMOGLOBINA (TRANSPORTE) ALBMINA (TRANSPORTE)

POLIPPTIDOS IMPORTANTES
La insulina, es una hormona polipeptdica formada por 51 aminocidos, producida y secretada por las clulas beta de los islotes de Langerhans del pncreas.

POLIPPTIDOS IMPORTANTES
La oxitocina, es un pptido de nueve aminocidos (un nonapptido), es una hormona relacionada con los patrones sexuales y con la conducta maternal y paternal que acta tambin como neurotransmisor en el cerebro.

POLIPPTIDOS IMPORTANTES
La hemoglobina es una heteroprotena de la sangre, la forman cuatro cadenas polipeptdicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo tomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molcula de oxgeno.

POLIPPTIDOS IMPORTANTES
La albmina es una protena que se encuentra en gran proporcin en el plasma sanguneo, siendo la principal protena de la sangre y una de las ms abundantes en el ser humano. Su secuencia se forma por tres dominios que a su vez se forman por 2 subdominios.

ESTUDIANDO A LAS PROTENAS

ESTADO NATIVO DE LAS PROTENAS

PROTENA INTACTA Y FUNCIONAL SOLUBLE ESTRUCTURA DEFINIDA

DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS

ALTERACIN QUE ANULA A LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL

AGENTES DESNATURALIZANTES DE LAS PROTENAS

CALOR (DESTRUYE INTERACCIONES DBILES) pH (ALTERA LA CARGA DE LA PROTENA y SE GENERAN REPULSIONES ELECTROSTTICAS, TAMBIN SE ROMPEN LOS PUENTES DE HIDRGENO) DISOLVENTES ORGNICOS MISCIBLES EN AGUA; ETANOL, UREA, ACETONA, DETERGENTES (DESHACEN INTERACCIONES HIDROFBICAS)

RENATURALIZACIN DE LAS PROTENAS

TEMPERATURA ALTA pH ALTO O BAJO DETERGENTES DISOLVENTES ORGNICOS

PROTENA NATIVA

PROTENA DESNATURALIZADA

PROTENA NATIVA

RENATURALIZACIN DE LAS PROTENAS

ALGUNAS PROTENAS GLOBULARES PUEDEN RENATURALIZARSE

RELACIN FUNCIN-ESTRUCTURA EN LAS PROTENAS

Las protenas globulares, o esferoprotenas son uno de los tres tipos principales de la clasificacin de las protenas por su forma (globulares, fibrosas y mixtas), son relativamente solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales). -albmina -hemoglobina

RELACIN FUNCIN-ESTRUCTURA EN LAS PROTENAS

Las protenas fibrosas son generalmente protenas estticas, cuya funcin principal es la de proporcinar soporte mecnico a las clulas y los organismos, suelen ser insolubles y estn formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. -colageno -miosina -actina

RELACIN FUNCIN-ESTRUCTURA EN LAS PROTENAS

Protenas de reconocimiento, realizan la funcin de reconocimento de seales qumicas y estn situadas en la superficie de las clulas. Existen receptores de anticuerpos, de bacterias, de virus, de neurotransmisores, etc. -receptor de insulina -complejo principal de histocompatibilidad

RELACIN FUNCIN-ESTRUCTURA EN LAS PROTENAS

Protenas de membrana Integrales: son aquellas que cruzan la membrana y aparecen a ambos lados de la capa de fosfolpidos. La mayor parte de estas protenas son glicoproteinas, protenas que tiene unidos uno varios monosacridos. La parte de carbohidrato de la molcula est siempre de cada al exterior de la clula Perifricas: ests no se extienden a lo ancho de la bicapa sino que estn unidas a las superficies interna o externa de la membrana y se separan fcilmente de la misma.

RELACIN FUNCIN-ESTRUCTURA EN LAS PROTENAS

La naturaleza de las protenas de membrana determina su funcin: Canales: protenas integrales (generalmente glicoprotenas) que actan como poros por los que determinadas sustancias pueden entrar o salir de la clula Transportadoras: son protenas que cambian de forma para dar paso a determinados productos (vase "Transporte de materiales a travs de la membrana") Receptores: Son protenas integrales que reconocen determinadas molculas a las que se unen o fijan. Estas protenas pueden identificar una hormona, un neurotransmisor o un nutriente que sea importante para la funcin celular. La molcula que se une al receptor se llama ligando. Enzimas: pueden ser integrales o perifricas y sirven para catalizar reacciones a en la superficie de la membrana

Anclajes del citoesqueleto: son protenas perifricas que se encuentran en la parte del citosol de la membrana y que sirven para fijar los filamentos del citoesqueleto.
Marcadores de la identidad de la clula: son glicoprotenas y glicolpidos caractersticas de cada individuo y que permiten identificar las clulas provenientes de otro organismo. Por ejemplo, las clulas sanguneas tienen unos marcadores ABO que hacen que en una transfusin slo sean compatibles sangres del mismo tipo. Al estar hacia el exterior las cadenas de carbohidratos de glicoprotenas y glicolpidos forma una especie de cubierta denominada glicocalix

RELACIN FUNCIN-ESTRUCTURA EN LAS PROTENAS

LAS PROTENAS Y SU LOCALIZACIN

En funcin de su localizacin, las protenas pueden clasificarse en: Hsticas o tisulares: son las protenas de los tejidos. Plasmticas o hemticas: son las protenas de la sangre. Las protenas de la sangre (la hemoglobina en los eritrocitos y las protenas plasmticas), por su gran accesibilidad, son muy utilizadas en el laboratorio clnico.

ENZIMAS 070912

ENZIMAS
Las enzimas son protenas especializadas de actividad cataltica.

ENZIMAS
Algunas de ellas estn formadas nicamente de aminocidos mientras que otras presentan algn otro componente de naturaleza no aminocida.

 La parte proteica se denomina apoenzima, mientras que la parte no proteica se denomina coenzima; cuando se encuentran aisladas, ambas son no funcionales, pero juntas forman una protena funcional denominada holoenzima.

ENZIMAS

 Las coenzimas funcionan a menudo en la transferencia de electrones o de grupos funcionales. Generalmente son derivados de vitaminas, las cuales no pueden ser sintetizadas en las clulas de los organismos superiores, por lo que deben ser adquiridas en la dieta.

ENZIMAS

Coenzimas

Adenosine Triphosphate (ATP)

Coenzyme A (CoA)

Nicotinamide Adenine Dinucleotide (NAD+)

Nicotinamide Adenine Dinucleotide Phosphate (NADP+)

Flavin Adenine Dinucleotide (FAD)

ENZIMAS
Las enzimas presentan algunas caractersticas que las diferencian de los catalizadores qumicos, como:

 Mayor velocidad de reaccin, ya que las reacciones catalizadas enzimticamente alcanzan velocidades de reaccin de 106 a 1012 veces mayores que las reacciones no catalizadas y de varios rdenes de magnitud mayor que las catalizadas qumicamente.

ENZIMAS

ENZIMAS
Condiciones de reaccin ms suaves, ya que trabajan a temperaturas relativamente bajas, a presin atmosfrica y en condiciones de pH neutro.

 Mayor especificidad de reaccin, ya que presentan una gran selectividad por la identidad de los grupos qumicos de sus sustratos y productos, de tal manera que rara vez se obtienen productos colaterales o secundarios.

ENZIMAS

 Capacidad de regulacin, es decir, que sus actividades varan de acuerdo con la concentracin de otras molculas diferentes de sus sustratos. Los mecanismos de regulacin incluyen la inhibicin, control alostrico, modificacin covalente de la enzima y variacin en la cantidad de enzima sintetizada.

ENZIMAS

 Las enzimas aceleran las reacciones biolgicas al disminuir la energa de activacin de una reaccin dada sin alterar su equilibrio.

ENZIMAS

UNIDAD 6 Enzimas
Inicio

6.1 Propiedades de las enzimas

FIGURA 6.1 Un catalizador reduce la energa de activacin de una reaccin

Un catalizador altera la energa libre de activacin G y no la energa libre estndar G de la reaccin.

La enzima disminuye la energa de activacin

Sin enzima Con enzima

E+S

La Ea de la hidrlisis de la urea baja de 30 a 11 kcal/mol con la accin de las enzimas, acelerando la reaccin 1014 x El aumento de temperatura necesario para producir la reaccin no catalizada seria de 529C

E+P
Tiempo de la reaccin

 Su mecanismo de accin consiste en la formacin de un complejo entre la enzima y el sustrato (ES), el cual realiza la reaccin qumica adecuada y permite la recuperacin de la enzima original en el momento en que el complejo enzima-producto se rompe para liberar al producto.

ENZIMAS

UNIDAD 6 Enzimas
Inicio

6.1 Propiedades de las enzimas

FIGURA 6.2 Modelo del ajuste inducido

La unin del sustrato produce un cambio conformacional de la enzima. Hexocinasa, un polipptido con dos dominios (a) antes y (b) despus la unin de la glucosa. Los dominios se mueven uno con relacin al otro para acercarse alrededor de la molcula de glucosa (no se muestran).

ENZIMAS
El sustrato se une a la enzima en el sitio activo, el cual consiste en un arreglo espacial de algunos aminocidos de la protena donde se encuentran generalmente el grupo prosttico o la coenzima y que tienen la capacidad de interactuar con el sustrato.

Las enzimas son protenas

Catalizan reacciones qumicas necesarias para la sobrevivencia celular Sin las enzimas los procesos biolgicos seran tan lentos que las clulas no podran existir. Las enzimas pueden actuar dentro de la clula , fuera de sta, y en el tubo de ensayo.

E + S ESEP E + P
E E E E

Enzima - Catalizador
Tanto la enzima como el catalizador aceleran la velocidad de una reaccin qumica. Una enzima puede transformar 1000 molculas de sustrato/ segundo Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores NO tienen
Especificidad por el sustrato Se inactivan por desnaturacin Pueden ser reguladas

 Las enzimas se unen a los reactivos (sustratos) reduciendo la energa de activacin

Cada enzima tiene una forma nica con un sitio o centro activo en el que se une al sustrato Despus de la reaccin, enzimas y productos se separan. Las molculas enzimticas no han cambiado despus de participar en la reaccin

Las enzimas cumplen su papel cataltico gracias a: Fijacin estereoqumicamente complementaria del substrato Transformacin cataltica del mismo En ambas funciones participan:

Cadenas laterales de los aminocidos Grupos o molculas no proteicas: Grupos prostticos Iones metlicos Cofactores

Los siguientes hechos: Especificidad de la reaccin enzimtica Carcter heterogneo de la catlisis enzimtica

Nos llevan a postular la existencia de un Centro Activo en la molcula de enzima, capaz de: Fijar especficamente al substrato Transformarlo catalticamente.

Enzima

Sustrato
Sitio activo

La unin del sustrato es muy especfica

Complementariedad geomtrica Complementariedad de cargas, uniones inicas Modelos: Encaje inducido Llave cerradura. Estado de transicin

Teoras de la accin enzimtica, 1

Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer) Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecfica, de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.

Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenmenos de la inhibicin enzimtica

Teoras de la accin enzimtica, 2

Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima como el substrato sufren una alteracin en su estructura por el hecho fsico de la unin. Est mucho ms de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento.

Teoras de la accin enzimtica, 3

Estabilizacin del Estado de Transicin

La teora del Ajuste Inducido se ampla en la actualidad definiendo la accin enzimtica como Segn lo cual, el Centro Activo enzimtico es en realidad complementario no al substrato o al producto, sino al estado de transicin entre ambos.

Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio activo

Clasificacin y nomenclatura de enzimas

Clasificacin y nomenclatura
Nombre sistemtico: Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador Aceptor Tipo de reaccin catalizada Grupos qumicos Enzimas Subgrupo

Nmero Enzyme Commission: Enzyme Comission

EC 2.7.1.1
Grupo

Nombre comn (sustrato+asa): Hexokinasa

Clasificacin y nomenclatura
Clasificacin de enzimas por Grupos

EC 1.x Oxidorreductasas EC 2.x Transferasas EC 3.x Hidrolasas EC 4.x Liasas EC 5.x Isomerasas EC 6.x Ligasas

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreduccin, en que tomos de oxigeno hidrogeno son trasladados entre molculas:

Ared + Box

Aox + Bred

AH2 + B

A + BH2

En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y el dador electrnico.

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Nombre: Dador:Aceptor oxidorreductasa b-D-Glucosa : O2 1-oxidorreductasa
Dador Aceptor Nombre comn: Glucosa oxidasa

EC 1.1.3.4

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Nomenclatura del subgrupo en oxidorreductasas:
EC 1.1.x EC 1.2.x EC 1.3.x EC 1.4.x EC 1.5.x EC 1.6.x etc. Deshidrogenasas Oxidasas Peroxidasas Oxigenasas Hidroxilasas Reductasas

Aplicaciones: Ensayos de diagnostico clnico (glucosa oxidasa y colesterol oxidasa Deslignificacin Bioblanqueamiento

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 2: Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de tomos grupo de tomos entre molculas:

A-X + B

A + B-X

Dador: Aceptor Grupo transferido - transferasa ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa

Nombre comn: hexokinasa

EC 2.7.1.1

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 2: Transferasas
Clasificacin de subgrupo de las transferasas:
EC 2.1.x EC 2.2.x EC 2.3.x EC 2.4.x EC 2.5.x EC 2.6.x EC 2.7.x EC 2.8.x EC 2.9.x Grupos monocarbonados Grupos aldehido o ceto Aciltransferasas Glicosiltransferasas Alquil- o Ariltransferasas Grupos nitrogenados Grupos fosfato Grupos sulfato Grupos selenio

Aplicaciones: Sntesis de oligosacridos

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrlisis y tambin su reverso. Son las ms comunes en el dominio de la tecnologa enzimtica:

A-B + H2O

A-OH + H-B

No se suelen utilizar nombres sistemticos en las hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre Primitivo. Ejemplo: Quimosina EC 3.4.23.4.

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
Clasificacin de las hidrolasas:
3.1.-.3.2.-.3.3.-.3.4.-.3.5.-.etc. Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas) Glicosidasas ter hidrolasas Pptido hidrolasas Acil anhdrido hidrolasas

Aplicaciones: Lipasas Sntesis de tensioactivos Proteasas Fabrico de quesos

Glicosidasas Clarificacin de jugos; liberacin de aromas en los vinos; aplicaciones textiles

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
Caso particular Pptido hidrolasas: clasificacin comn (no sistemtica) I. Segn la situacin del enlace atacado: - Exopeptidasas (extremos de la cadena) (Peptidasas) - Endopeptidasas (interior de la cadena) (Proteinasas) II. Segn el mecanismo cataltico: - Serin proteinasas - Tiol proteinasas - Aspartil proteinasas - Metaloproteinasas

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 4: Liasas
Catalizan reacciones reversibles de remocin de grupo de tomos del sustrato (este grupo no incluye las hidrolasas):

A-B
Ejemplo Nombre sistemtico: Histidina amonio-liasa (EC 4.3.1.3)
Nombre comn: Histidasa

A+B

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 4: Liasas
Clasificacin de las liasas:
4.1.x - Actan sobre enlaces C-C 4.2.x - Actan sobre enlaces C-O 4.3.x - Actan sobre enlaces C-N 4.4.x - Actan sobre enlaces C-S 4.5.x - Actan sobre enlaces C-Haluro (S-, Cl-, Br-, I- At-) 4.6.x - Actan sobre enlaces P-O 4.99.x - Otras liases
Aplicaciones: Pectato liasa Remueve los compuestos indeseables (ceras, pectinas, protenas) en fibras en la industria textil bioscouring

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 5: Isomerasas
Catalizan reacciones de isomerizacin moleculares

A
Ejemplo: Glucosa isomerasa (EC 5.3.1.5)

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 5: Isomerasas
Clasificacin de las isomerasas:
5.1.x - Rasemasas y Epimerasas 5.2.x - cis-Trans-Isomerasas 5.3.x - Oxidoreductasas Intramolecular 5.4.x - Transferasas Intramoleculares (mutases) 5.5.x - Liasas Intramoleculares 5.99.x - Otras Isomerasas

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 6: Ligasas
Catalizan la unin de dos grupos qumicos a expensas de la hidrlisis de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.).

A + B + ATP

A-B + ADP + Pi

Ejemplo: Glutationa sintasa (EC 6.2.2.3)

Nombre sistmico: G-L-glutamilo-L-cisteina:glicina ligase

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 6: Ligasas
Clasificacin de las ligasas:
6.1.x 6.2.x 6.3.x 6.4.x 6.5.x 6.6.x - Forman enlaces C-O - Forman enlaces C-S - Forman enlaces C-N - Forman enlaces C-C - Forman enlaces steres fosfricos - Actan sobre enlaces N-metal

Cintica Enzimtica

Cintica Enzimtica
La cintica enzimtica es el anlisis cuantitativo del efecto de cada uno de los factores que intervienen en la actividad enzimtica, que se evala a travs de la velocidad de la reaccin catalizada. Las variables ms importantes son: Concentracin de enzima, sustratos y productos (incluyendo inhibidores y/o activadores) pH Temperatura basada en la medicin de la velocidad de reaccin. As en la reaccin:

Una cintica hiperblica implica un proceso saturante:

Hay un nmero limitado de sitios en la enzima para fijar substrato; una vez que estn ocupados todos, por mucho que aumente la concentracin de substrato, la velocidad permanecer constante tendiendo a un valor asinttico

E+S

k+1

ES

k+2

E+P

k-1

Efecto de la concentracin de sustrato

. . .

. . . . .

[s]

Baja concentracin de sustrato

ALTA concentracin de sustrato SATURACION

Hiptesis de Michaelis - Menten

E+S

k+1
k-1

ES

k+2

E+P

- La primera parte del mecanismo,

E+S
k+2

k+1 k-1

ES

Tiene lugar mucho ms rpidamente que la segunda:

ES

E+P

A partir de las suposiciones de Michaelis-Menten, llegamos a la ecuacin

v=

Vmax * s
Km + s

Significado de la constante Km
1. Constante de equilibrio de disociacin del complejo ES (en condiciones de equilibrio rpido) 2. Medida inversa de la afinidad de la enzima por el substrato (en condiciones de equilibrio rpido) 3. Mide la funcin de fijacin (en cond.de equilibrio rpido) 4. Concentracin de substrato para la que la velocidad se hace igual a la mitad de la mxima (s0.5) 5. Se define para una pareja enzima-substrato

6. Se mide en unidades de concentracin

Significado de la constante Vmax

1. Velocidad asinttica para s

2. Directamente proporcional a la concentracin de enzima 3. Mide funcin de transformacin cataltica

4. Se expresa en unidades de velocidad

Velocidad de la reaccin (v)

Vmax

Relacin entre Km y Vmax Michaelis y Menten

Vmax/2

Km

Concentracin de Sustrato [S]

La Km es la concentracin de sustrato donde se obtiene la mitad de la Vmax

Velocidad de la reaccin (v)

Vmax

Vmax/2

Km

Concentracin de Sustrato [S]

A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustrato A menor Km mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato

Representacin directa

v
100 80

Vmax
v Vmx s Km s

60

40

20

s
0 0 20 40 60 80 100

Km