Departamento de Biologa y Geologa. Biologa 2 Bachillerato. TEMA 6.

Introduccin Concepto de protena Los aminocidos 1. Clasificacin y tipos 2. Propiedades de los aminocidos El enlace peptdico Pptidos: oligopptidos y polipptidos. Estructura de las protenas 1. E. Primaria 2. E. Secundaria 3. E. Terciaria 4. E. Cuaternaria Propiedades de las protenas 1. Especificidad 2. Desnaturalizacin 3. Solubilidad 4. Capacidad amortiguadora Clasificacin de las protenas Funciones y ejemplos de protenas

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INTRODUCCIN
Son constituyentes qumicos imprescindibles en la materia viva porque: fundamentales e

a) son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la informacin gentica; es decir, las protenas ejecutan las rdenes dictadas por los cidos nucleicos. b) son sustancias "plsticas" para los seres vivos, es decir, materiales de construccin y reparacin de sus propias estructuras celulares. Slo excepcionalmente sirven como fuente de energa. c) muchas tienen "actividad biolgica" (transporte, regulacin, defensa, reserva, etc.). Esta caracterstica diferencia a las protenas de otros principios inmediatos como glcidos y lpidos que se encuentran en las clulas como simples sustancias inertes.

La funcin de las protenas viene determinada por la estructura espacial que posean. La estructura tridimensional de las protenas viene determinada por el orden de los aminocidos y las interacciones que se producen entre estos.

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CONCEPTO DE PROTENA
Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse biopolmeros (macromolculas orgnicas), de elevado peso molecular, constituidos por unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran por tanto los monmeros (unidades). Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. Los aminocidos son como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las clulas, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparacin y regulacin. Clasificacin de las protenas atendiendo al nmero de aminocidos: PPTIDOS 2 a 80100 aa. PROTEIDOS + 80-100 aa. OLIGOPPTIDOS POLIPPTIDOS HOLOPROTEIDOS HETEROPROTEIDOS 2 a 10 aa. 10 a 80-100 aa. Solo aa. aa. + componente no proteico

Se considera una protena cuando el peso molecular es superior a 5000 daltons (Da).

LOS AMINOCIDOS
Son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin responde a la composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un tomo de
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hidrgeno (-H) y con un grupo qumico variable al que se denomina radical (-R).

Tridimensionalmente el carbono presenta una configuracin tetradrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a l ocupan los vrtices. Cuando en el vrtice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, segn la disposicin del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono son posibles dos conformaciones distintas: " -L-aminocidos " o de "-D-aminocidos" respectivamente. En las protenas slo se encuentran aminocidos de configuracin L. A excepcin de la glicocola (R=H), todos los aminocidos proteicos tienen carbonos asimtricos.

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En la naturaleza existen unos 150 aminocidos diferentes, pero de todos ellos slo unos 20 (aminocidos proteicos) forman parte de las protenas y todos tienen una parte comn en su molcula que consisten en un grupo amino (NH3) y un grupo cido, (COOH) como puede verse en el dibujo de los aminocidos, que aparece a continuacin:

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color rojo= aminocidos hidrfobos; color verde= aminocidos polares; color fuchsia = aminocidos cidos; color turquesa = aminocidos bsicos

Aminocidos esenciales en lactantes Aminocidos esenciales en adultos

En este dibujo puede verse la frmula de ellos, en color negro la parte comn, mientras que en color azul puede verse la parte variable, que da a los aminocidos distinto comportamiento. Algunos aminocidos no proteicos son la citrulina y la ornitina entre otros. -alanina, la

Los aminocidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminocidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminocidos no esenciales.

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Para la especie humana son esenciales ocho aminocidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptfano, leucina, isoleucina y fenilalanina (adems puede aadirse la histidina y la arginina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto). Apolares alifticos
Alanina (Ala- A), valina (Val-V), glicina (Gly-G), leucina (Leu-L), isoleucina (Ile-I), prolina (Pro-P) y metionina (Met-M)

Apolares Fenilalanina (Phe-F) y triptfano (Trp-W). aromticos Polares sin Serina (Ser-S), treonina (Thr-T), cysteina (Cys-C), asparagina carga (Asn-N), glutamina (Gln-Q) y
tirosina (Tyr-Y). Acido asprtico (Asp-D) y cido Polares glutmico (Glu-E). con carga, cidos Lisina (Lys-K), arginina (Arg-R) e Polares histidina (His-H). con carga, bsicos

Propiedades de los aminocidos.

Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con actividad ptica y con un comportamiento anftero. La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en Dextrogiros (+) si desvan el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-) si lo desvan hacia la izquierda.

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El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin. Este comportamiento anftero de los aminocidos permite la regulacin del pH, ya que se comportan como cidos o como bases segn convenga al organismo.

pH disminuye

pH aumenta

El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual nmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoelctrico (pI), no posee carga elctrica neta. La solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su punto isoelctrico.

EL ENLACE PEPTDICO
Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

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Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman.

PEPTDOS: OLIGOPPTIDOS Y POLIPPTIDOS

Los pptidos son cadenas lineales de aminocidos enlazados por enlaces qumicos de tipo amdico a los que se denomina enlace peptdico. As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia

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variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: a)Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.

Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2. Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3. Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4. etc...

b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10.

Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos (-NH-CO-CH-), es idntico a todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por extensin, de unas protenas a otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos. Los pptidos se forman en el tubo digestivo durante la digestin de las protenas por las proteasas, enzimas que hidrolizan los enlaces peptdicos.

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ALGUNOS PPTIDOS NATURALES

a) Oxitocina.- es un pptido con funcin hormonal que produce la hipfisis para provocar las contracciones uterinas durante el parto. b) Encefalina.- es un pptido de 5 aminocidos producido por las clulas nerviosas (neuronas) para inhibir el dolor; es decir, acta como la morfina. c) Veneno de escorpiones y algunas serpientes. Son pptidos con accin neurotxica y por tanto producen irritaciones, paralizaciones e incluso la muerte de las presas.

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ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

La estructura tridimensional de una protena es un factor determinante en su actividad biolgica. Tiene un carcter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior. La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesin lineal de aminocidos que forman la cadena peptdica y por lo tanto indica qu aminocidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminocidos en cada cadena peptdica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte. Esta estructura define la especificidad de cada protena.

La ESTRUCTURA SECUNDARIA est representada por la disposicin espacial que adopta la cadena peptdica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotacin del carbono y de la formacin de enlaces dbiles (puentes de hidrgeno). Las formas que pueden adoptar son: a) Disposicin espacial estable determina formas en espiral (configuracin -helicoidal y las hlices de colgeno). b) Formas lmina o lmina plegadas (configuracin o de hoja plegada).
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Hlice de colgeno. Es la protena ms abundante en vertebrados, supone el 25% Estructura helicoidal. El enlace del total proteico. Se peptdico impone rigidez plana, pero encuentra en el tejido entre dos de estos enlaces hay siempre conectivo, en el hueso, los un carbono con libertad de giro. La dientes, los tendones y la cadena polipeptdica se va enrollando piel, la crnea, etc. en espiral sobre si misma. Esta hlice En su composicin est es dextrgira y posee 3,6 aminocidos presente la prolina como el por vuelta. Cada uno establece dos aminocido mayoritario, lo enlaces de hidrgeno intracatenarios que condiciona la estructura, con los que estn en la espira superior ya que impide la formacin y en la inferior. Los grupos R estn de puentes de H proyectados hacia el exterior. En este intracatenarios. Est tipo de hlice predominan los formada por una triple hlice aminocidos alanina, leucina y muy compacta, dando una fenilalanina. Ejemplo: -queratinas, estructura particularmente componente mayoritario en rgida. Cada cadena se vertebrados de pelos, lana, uas, piel, enrolla hacia la izquierda y cuernos, picos, etc. cada vuelta de hlice posee 3 restos de aminocidos. La cadena es ms extendida.

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Los puentes de H se establecen entre dos o ms cadenas polipeptdicas extendidas y adyacentes. Esta estructura no es plana y presenta un ligero plegamiento. Las cadenas pueden ser paralelas o antiparalelas. La estructura es muy estable ya que todos los enlaces peptdicos participan en los puentes de H. Los grupos R estn por encima o por debajo de los planos en zig-zag de la lmina plegada. Los aminocidos ms frecuentes son la alanina, y glicina, tambin la metionina, valina e isoleucina. Ejemplo: fibroina de la seda.

Hoja -Mixta

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Hoja -Paralela

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La ESTRUCTURA TERCIARIA informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. Est representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geomtricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros dbiles (puentes de hidrgeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones inicas e interacciones hidrofbicas).

Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la ms importante pues, al alcanzarla es cuando la mayora de las protenas adquieren su actividad biolgica o funcin. Muchas protenas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.

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Sin embargo, no todas las protenas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas protenas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idneas para realizar funciones esquelticas. Entre ellas, las ms conocidas son el colgeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la -queratina del pelo, plumas, uas, cuernos, etc.; la fibrona del hilo de seda y de las telaraas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensin. La ESTRUCTURA CUATERNARIA est representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptdicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protmeros) que quedan autoensambladas por enlaces dbiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades protecas.

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PROPIEDADES DE PROTEINAS
Especificidad. Es una de las propiedades ms caractersticas y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias protenas (diferentes de las de otras especies) y, an, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glcidos y lpidos, que son comunes a todos los seres vivos. La enorme diversidad proteica interespecfica e intraespecfica es la consecuencia de las mltiples combinaciones entre los aminocidos, lo cual est determinado por el ADN de cada individuo. La especificidad de las protenas explica algunos fenmenos biolgicos como: la compatibilidad o no de transplantes de rganos; injertos biolgicos; sueros sanguneos; etc... o los procesos alrgicos e incluso algunas infecciones. La semejanza entre protenas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construccin de "rboles filogenticos".

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Desnaturalizacin. La desnaturalizacin de una protena se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenan sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservndose solamente la primaria. En estos casos las protenas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una protena pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentracin; alta salinidad; agitacin molecular; etc... El efecto ms visible de ste fenmeno es que las protenas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biolgica. La mayor parte de las protenas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 C; otras se desnaturalizan tambin cuando se enfran por debajo de los 10 a 15 C. La desnaturalizacin puede ser reversible (renaturalizacin) pero en muchos casos es irreversible. Solubilidad. Las protenas son solubles en agua cuando adoptan una conformacin globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminocidos que, al ionizarse, establecen enlaces dbiles (puentes de hidrgeno) con las molculas de agua. As, cuando una protena se solubiliza queda recubierta de una capa de molculas de agua (capa de solvatacin) que impide que se pueda unir a otras protenas lo cual provocara su precipitacin (insolubilizacin). Esta propiedad es la que hace posible la hidratacin de los tejidos de los seres vivos.
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Capacidad amortiguadora. Las protenas tienen un comportamiento anftero y hace que sean capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

CLASIFICACIN DE PROTENAS
Se clasifican en: 1. HOLOPROTENAS Formadas solamente por aminocidos 2. HETEROPROTENAS Formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico. HOLOPROTENAS
Prolaminas: Zena (maz), gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguneos Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

Globulares

Fibrosas

HETEROPROTENAS
Glucoprotenas Ribonucleasa Mucoprotenas Anticuerpos (inmunoglobulinas) Hormona luteinizante

Lipoprotenas Nucleoprotenas Cromoprotenas

De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre. HDL, LDL. Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno Citocromos, que transportan electrones

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS

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Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las protenas son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc...Todas las protenas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a molculas. Las protenas estructurales se agregan a otras molculas de la misma protena para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras protenas se unen a molculas distintas: los anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al ADN, las hormonas a sus receptores especficos, etc... Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis. La fibrona de la seda.

Estructural

Enzimtica

Son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas que ocurren en los seres vivos. Insulina y glucagn, regulan los niveles de glucosa en sangre. Hormona del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) Calcitonina regula el metabolismo del calcio. Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos. La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son protenas fabricadas con funciones defensivas. Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular (como la ciclina). Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxgeno en los msculos. Las lipoprotenas transportan lpidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones.
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Hormonal

Defensiva

Reguladora Homeosttica

Transporte

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Contrctil

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin muscular. La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. Ovoalbmina, de la clara de huevo. Gliadina, del grano de trigo. Hordeina de la cebada. Lactoalbmina, de la leche.

Reserva

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