1 Oxidorreductasas 2 Transferasas 3 Hidrolasas

4 Liasas 5 Isomerasas 6 Ligasas Clase de Reaccin Primer nmero

Actua en el grupo CH-OH como donador

Ejemplo #1

Grupo sobre el que actua y mecanismo de Rx

Segundo nmero

EC compuesta por cuatro nmeros

Nombre de la comisin de enzimas (EC)

Tercer nmero En esteres Carboxilicos Ejemplo #1 Molcula donde se lleva acabo la Rx Cuarto nmero Tercer enzima dentro del grupo Ejemplo #3 Numero de enzima dentro del grupo *Unin Internacional de Qumica Pura y AplicadaUnin Internacional deBioqumica IUPAC-IUB Nomenclatura

Asignado por su descubridor

Nombre trivial

Sustrato sobre el cual acta la enzima

Nombre sistemtico

Accin qumica que cataliza

Terminacin universal-asa Tamao Varian en: Capacidad de formar puentes de H H Glicina CH3 Alanina

Carcter Hidrofbico

Histidina

Ionizacin de la histidina: puede captar o liberar protones alrededor del pH siolgico por su grupo imidazol.

Reactividad qumica

Cistena

Tiende a oxidarse formando puentes disulfuro

Dos cistenas forman una cistina 1) Representa una pequea porcin del volumen total de la enzima (muchos a.a. no entran en contacto con el sustrato). 2) El sustrato queda unido de manera intima de tal manera que ninguna otra molcula podr entrar en contacto. 3) Los a.a de las regiones del centro activo no estn adyacentemente en la cadena polipeptdica lineal, el acercamiento se produce por el plegamiento. 4) Esta supercialmente en la enzima, permitiendo el acceso del sustrato con relativa facilidad

Carcter Hidroflico Son 20 a.a. con 20 tipos de cadenas lateralesR

Grupos Hidroxilo

Serina Treonina--> indicado con un *

Caractersticas

-NH3+

Dipolar amino esta protonado

Iones dipolares (zwitterion)

pH neutro

Cadenas Alifticas

Isoleucina-->Centro quiral y se indica con un *

-COO-

Dipolar Carboxilo no protonado

Cadenas ciclicas

Prolina--> Cadena lateral unida tanto al C- como al grupo amino

Aminocidos (a.a.)

Constituyentes de las protenas Carboxilo+Amino y se libera agua Enlace peptdico

Solo serie L

Resonancia

Carcter parcial de doble enlace

Compuesto por un -a.a: Atomo C central, mas un grupo amino carboxilo, hidrogeno y grupo R

1) Eje peptdico: estructura polipeptdica con pliegues. 2) Grupos de ambientacin cadena laterales de a.a. de naturaleza apolar favoreciendo que no entre agua (amenos que sea necesaria como sustrato). 3) Grupos de Fijacin: son cadenas laterales de a.a. que presentan grupos funcionales capaces de establecer interacciones especicas con el sustrato (puentes de hidrogeno, enlaces salinos, fuerzas de Van der Waals). 4) Grupos catalticos: cadenas laterales de a.a. estn implicados en forma directa en la transformacin de sustrato. Muy frecuentes imidazol de histidina; OH de serina Poco frecuentes sulhidrilo de cistena y COOH de ac asprtico o glutmico

Fe Sitio Activo Sustancia que aumenta la rapidez de una Rx qumica sin sufrir ningn cambio permanente. Enzima: Catalizador biolgico, aceleran o retardan una Rx sin modifcar esta. Apoenzima Cofactor Metales Mg Ca Cu Zn Mo

Catalizador:

Componentes

Enzimas

Coenzimas

Holoenzima Energa libre de Gibbs G de la Rx depende Estado Final Coenzima Estado incial

Enzima Completa Molculas orgnicas derivadas de vitaminas NAD FAD NADP CoA

No depende del camino de la transformacin y no proporciona inf. sobre la vel. de Rx Se comportan como cidos si donan un protn a una base fuerte. Se comportan como base si aceptan un protn de un cido fuerte. 1) Formacin de complejo enzima sustrato

2) Favorece el estado de transicin (de S) Cdigo de letras

Caractersticas

3) Formacin de Productos

Reaccin enzima sustrato

Caractersticas de la enzimas

Modican la vel. y no el eq. de la Rx

Llave cerradura

Modelos

Disminuyen la energia de activacin

Facilitan la formacin del estado de transicin

Ajuste inducido:por el sustrato o la enzima Se requieren en pequeas cantidades

Son altamente especicas

Son regulables

Son susceptibles de ser inhibidas Transferencia de electrones o su equivalente como donante y aceptor Transferencia de un grupo qumico entre un donante y un aceptor Catalizan la ruptura de enlaces qumicos con la participacin de las molculas de agua. Se produce adicin o sustraccin de grupos qumicos o dobles enlaces Interconversin de 2 isomeros Oxidorreductasa Especidad enzimtica

Transferasa

Hidrolasa

Liasa

Isomerasa

Catalizan unin covalente de 2 sustratos mediante la energa de hidrlisis de nucleotido trifosfato generalmente ATP

Ligasa

Son cadenas de a.a. que se encuentran acomodadas de forma plana (lineal)

Seis tomos participantes C' C O N H C

Primaria

Rotacin alrededor del enlace entre el tomo N- y C

Angulo de rotacin alrededor de C y el C- carbonilo. Rotacin

Mayora dextrogiras

Se encuentran en protenas como la queratina:pelo, uas etc. Estructura en forma de cilindro formada por puentes de hidrgeno

-Helice

Estructura

Cadenas polipeptdicas entre 50-2000 residuos de a.a.

Trans

No hay impedimentos estricos

Cis Secundaria

Hay impedimentos estricos

X-Pro

Nitrgeno de la proina

Protenas
Enlaces Trans y Cis X-Pro Energas relativamente balanceadas Choques estericos

Sentidos opuestos

-antiparalela Masa molecular se expresa en: g/mol

Las hojas adyacentes transcurren en el mismo sentido

-paralela

Clasicacin Caractersticas

-laminar

1 Da-->unidad de masa atomica

Extendida en Zig-Zag

Estabilizadas por puentes de hidrogeno Conectados por motivos simples

Combinacin simple de algunos elementos de estructura secundaria con arreglos geomtricos especcos. Asociados a una funcin Motivos Son parte estructural de la protena funcional Tambin conocidos como estructuras sper secundarias

hlice-vuelta-hlice cremallera de leucinas la mano de EF de unin de clcio Dedo de zinc

Ejemplos

Van der Waals Hidrofbicas

Es la disposicin tridimensional de las cadenas polipeptidicas estabilizadas por interacciones dbiles

Forman estructuras globulares donde a.a. de posiciones alejadas en los niveles primario y secundario pueden interaccionar si esta plegada Deniciones

Cadenas polipeptidicas que se pliegan en 2 o ms regiones compactas que pueden estar conectadas por un segmento exible de la cadena polipeptidica, dando unidades globulares compactas Dominio

Pueden ser de 30 a 400 a.a.

Terciaria

Un dominio contiene tpicamente de 100 a 150 a.a. continuos

Barril

Estructuras en dominios /

Dos subunidades identicas Dos subunidades diferentes

Ejemplo tetramero 22 hemoglobina

Constituido por 2 o ms cadenas polipeptidicas idnticas o diferentes.

Cuaternaria

Calor Urea Agentes qumicos Cloruro de guanidino

Desnaturalizacin

Plegamiento

Incrementan la vel. de plegamiento catalizando la intereconversin de enlaces peptdicos en cis y trans de restos de prolina de la cadena polipeptidica, permitiendo el correcto enlace de prolina.

Proli isomerasas Protenas que favorecen el plegamiento son enzimas tipo cis-trans Disulfuro isomerasa Chaperonas

Catalizan la ruptura y formacin de puentes de sulfuro en cistina de modo que uniones incorrectas no se estabilicen. Su sntesis aumenta a elevadas temperaturas; evitan la agregacin proteica