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Aminocidos

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cidos carboxlicos que apresentam grupo amino.

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Participar da estrutura das protenas; Hormonal (tireodianos T3 e T4); Neurotransmissor; Precursor de nitrogenados; Energtica.
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todos

os

compostos

O DNA capaz de codificar 20 aminocidos que so normalmente encontrados como constituintes de protenas nos mamferos, embora mais de 300 aminocidos tenham sido descritos a partir de fontes naturais. Cada aminocido, com exceo da prolina, apresenta um grupo carboxila, um grupo amino e uma cadeia lateral distinta (grupo R) ligado ao tomo de carbono.

Figura 1 - Estrutura geral de um aminocido


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Em pH fisiolgico (aprox. pH = 7,4), o grupo carboxila encontra-se dissociado, formando o on carboxilato, e o grupo amino encontra-se protonado. Nas protenas, quase todos esses grupos carboxila e amino esto combinados, formando ligaes peptdicas, e, em geral, no esto disponveis para reaes qumicas, exceto pela possibilidade de formao de pontes de hidrognio. a natureza dessas cadeias laterais que determinar, em ltima anlise, o papel de um aminocido em uma protena. A carga eltrica dos aminocidos varia com o pH.

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Os aminocidos, em soluo aquosa, contm grupos -carboxila fracamente cida e grupos -amino fracamente bsicos. Alm disso, cada um dos aminocidos cidos e cada um dos aminocidos bsicos contm um grupo ionizvel em sua cadeia lateral. Assim sendo, tanto os aminocidos livres quanto alguns aminocidos combinados por meio de ligaes peptdicas podem atuar como tampes.
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Um tampo uma soluo que resiste a mudanas de pH quando se adicionam pequenas quantidades de cido ou base. Um tampo pode ser produzido pela mistura de um cido fraco com sua base conjugada.

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Aminocidos hidrofbicos (apolar);

Aminocidos polares neutros (polar);


Aminocidos bsicos; Aminocidos cidos;

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Taurina

Os aminocidos so necessrios diariamente.

Os aminocidos que formam o organismo so sintetizados e decompostos diariamente. Portanto, importante que a dieta diria comporte os aminocidos necessrios, provenientes dos alimentos ingeridos. Quase todas as protenas dos alimentos so degradadas em aminocidos at chegar ao fgado.
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Dos 20 tipos de aminocidos constituintes das protenas do organismo, 11 tipos podem ser produzidos a partir de outros aminocidos ou de outras substncias, enquanto os 9 restantes no podem ser sintetizados no corpo. Estes 9 tipos so chamados de aminocidos essenciais e devemos consumi-los diariamente.

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AMINOCIDOS
Valina Leucina Isoleucina
Lisina

FUNES
Aminocidos ramificados - L-BCAAs Energtica muscular. Aumento de protenas e fonte de energia durante o exerccio. Colgeno (2) Deficincia associada a dietas concentradas em arroz e trigo. Equilbrio cido bsico. Tampo. Histamina. Contem enxofre. Reaes de metilao. Sntese protica Precursor da serotonina, adrenalina e melatonina. Imunoglobulinas Stios de fosforilao. Quinases. Imunidade especfica da parede intestinal(?) Precursor da tirosina, que a partir dela so produzidos os neurotransmissores e a melanina. Aspartame.

Histidina

Metionina Triptofano

Treonina

Fenilalanina

AMINOCIDOS
Alanina Prolina

FUNES
Substrato da gliconeognese. Produzida no msculo. Colgeno, formao e biossntese. Principal neurotransmissor inibitrio. Se adapta em qualquer regio da protena. Glutationa. Citocromo C, mioglobina e hemoglobina. Purinas e porfirinas. Stios de fosforilao. Quinases. Fosfolipdios. Fenilcetonria (Def. fenilalanina hidroxilase). Melanina e Adrenalina.

Glicina

Serina Tirosina

Glutamina

Bases nitrogenadas leuccitos. Crescimento, regenerao celular e cicatrizao. Balano nitrogenado (-) suplementao. Bases pricas e pirimidicas.
Fmaros. N-acetilcistena Expectorante. Produo de aromas.

Cistena

AMINOCIDOS
Aspartato (c. Asprtico)

FUNES
Neurotransmissor excitatrio. Aspartame. Precursor da arginina e da sntese de purinas e pirimidinas.
Principal neurotransmissor excitatrio. Epilepsia (descarga ). Estabelece vnculos entre neurnios que so a base da aprendizagem e da memria a longo prazo. Glutamato monossdico. Essencial na 1 infncia. Intermedirio do ciclo da uria. Diviso celular e cicatrizao de feridas. Precussor do NO, uria, ornitina e agmatina, necessria sntese de creatina e pode ser usada para a sntese de poliaminas, citrulina e glutamato. Suplementao de arginina pode estimular a liberao de hormnios como a prolactina, insulina e hormnio do crescimento (GH) ?

Glutamato

Arginina

OUTROS AMINOCIDOS

FUNES Em doses elevadas, a L-ornitina pode estimular a glndula pituitria a liberar GH, podendo apresentar atividade anablica e, desta forma, melhorar o desempenho fsico de atletas. Maior efeito anablico quando administrada em associao com a L-arginina. Ciclo da uria. Convertida em arginina, NO. Melancia,viagra natural? Artrite reumatide. Abundantes no organismo, especialmente no sistema nervoso central, nos msculos esquelticos, no corao e no crebro. Neurotransmissor inibitrio. Antioxidante. Red bull.

Ornitina

Citrulina

Taurina

Se houver deficincia de aminocidos, o organismo no desempenhar adequadamente suas diversas funes. A deficincia de aminocidos pode resultar, em particular, em subnutrio e pele ressecada. Os aminocidos so nutrientes absolutamente necessrios para a sobrevivncia dos seres humanos.

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A resistncia imunolgica humana desempenha sua funo quando as clulas imunes (macrfagos e outras) atacam os vrus e bactrias que se infiltram no organismo. Com baixa resistncia fsica, a funo dos macrfagos prejudicada e a pessoa ficar mais suscetvel a contrair infeces, como resfriados, pneumonias e outras doenas. A arginina e a glutamina auxiliam na funo imunolgica dos macrfagos e outras clulas.
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As protenas so as molculas mais abundantes e com maior diversidade de funes nos sistemas vivos. Praticamente todos os processos vivos dependem dessa classe de molculas. As enzimas e hormnios polipeptdicos controlam e regulam o metabolismo do organismo, enquanto protenas contrteis no msculo ensejam a realizao dos movimentos.

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Nos ossos, a protena colgeno forma uma estrutura para a deposio de cristais de fosfato de clcio, atuando de modo semelhante aos cabos de ao que reforam o concreto. Na corrente sangunea, protenas, como a hemoglobina e a albumina plasmtica, transportam molculas essenciais para a vida, enquanto as imunoglobulinas combatem as bactrias e vrus potencialmente causadores de infeces.
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Em resumo, as protenas apresentam uma incrvel diversidade de funes e, ainda assim, apresentam todas em comum a caracterstica estrutural de serem polmeros de aminocidos.

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Catalisadores; Elementos estruturais (colgeno) e sistemas contrteis; Armazenamento(ferritina); Veculos de transporte (hemoglobina); Hormnios; Anti-infecciosas (imunoglobulina); Enzimticas (lipases); Nutricional (casena).

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Devido s protenas exercerem uma grande variedade de funes na clula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:

Dinmicas - Transporte, defesa, catlise de reaes, controle do metabolismo e contrao, por exemplo; Estruturais - Protenas como o colgeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentao estrutural da clula e dos tecidos.

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Quanto a Composio: Protenas Simples - Por hidrlise liberam apenas aminocidos. Protenas Conjugadas - Por hidrlise liberam aminocidos mais um radical no peptdico, denominado grupo prosttico. Ex: metaloprotenas, hemeprotenas, lipoprotenas, glicoprotenas, etc. Quanto ao Nmero de Cadeias Polipeptdicas: Protenas Monomricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptdica. Protenas Oligomricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptdica; So as protenas de estrutura e funo mais complexas. Quanto Forma: Protenas Fibrosas Protenas Globulares

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Os 20 aminocidos comumente encontrados em protenas esto unidos entre si por ligaes peptdicas. A seqncia linear dos aminocidos ligados contm a informao necessria para formar uma molcula protica com estrutura tridimensional nica. A complexidade da estrutura protica melhor analisada considerando-se a molcula em termos de quatro nveis de organizao, denominados primrio, secundrio, tercirio e quaternrio.

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A seqncia de aminocidos em uma protena denominada estrutura primria. A compreenso da estrutura primria das protenas importante, pois muitas doenas genticas resultam em protenas com seqncias anormais de aminocidos, ocasionando organizao irregular, com perda ou prejuzo da funo normal. Se as estruturas primrias das protenas normais e mutantes so conhecidas, esta informao pode ser usada para diagnosticar ou estudar a doena.
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Aminocidos individuais podem ser unidos uns aos outros pela formao de ligaes covalentes. A ligao formada entre o grupo carboxila de um aminocido e o grupo amina do seguinte.

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As ligaes peptdicas so bastante fortes, no so rompidas por condies desnaturantes, como aquecimento ou altas concentraes de uria. Deve haver uma exposio prolongada a um cido ao a uma base forte em temperaturas elevadas para hidrolisar essas ligaes de forma noenzimtica.

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dada pelo arranjo espacial de aminocidos prximos entre si na seqncia primria da protena. o ltimo nvel de organizao das protenas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes entre os carbonos dos aminocidos e seus grupamentos amina e carboxila. O arranjo secundrio de um polipeptdeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ngulos das ligaes entre carbonos e seus ligantes so iguais e se repetem ao longo de um segmento da molcula. Prof. Rafaela Lima

a mais comum, apresenta uma estrutura helicoidal, que consiste de um esqueleto polipeptdio central em espiral e bem compacto com cadeias laterais dos aminocidos que a compem estendendo-se para fora do eixo central, de modo a evitar a interferncia entre si. As queratinas, protenas fibrosas cuja estrutrura quase totalmente formada por hlices . Elas constituem os principais componentes de tecidos como o cabelo e a pele.

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A folha outra forma de estrutura secundria, na qual todos os compostos da ligao peptdica esto envolvidos com pontes de hidrognio. As superfcies das folhas apresentam aparncia pregueada e essas estruturas so, portanto, freqentemente denominadas folhas pregueadas.

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Dada pelo arranjo espacial de aminocidos distantes entre si na seqncia polipeptdica. a forma tridimensional como a protena se "enrola". Ocorre nas protenas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. Cadeias polipeptdicas muito longas podem se organizar em domnios, regies com estruturas tercirias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptdica. Os domnios so considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma protena.
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Muitas protenas consistem em uma nica cadeia polipeptdica, sendo definidas como protenas monomricas. Outras consistem em duas ou mais cadeias polipeptdicas, que podem ser estruturalmente idnticas ou totalmente diferentes. O arranjo dessas subunidades polipeptdicas denominado estrutura quaternria da protena. As subunidades so mantidas unidas por interaes no-covalentes.
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A desnaturao protica resulta no desdobramento e na desorganizao das estruturas secundria e terciria, sem que ocorra hidrlise das ligaes. Os agentes desnaturantes incluem calor, solventes orgnicos, agitao mecnica, cidos ou bases fortes, etc. A desnaturao pode, sob condies ideais, ser reversvel; nesse caso, a protena dobra-se novamente em sua estrutura original quanto o agente desnaturante for removido.
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O dobramento protico um processo complexo de ensaio e erro, que algumas vezes pode resultar em molculas dobradas de forma imprpria. Essas protenas dobradas de forma incorreta so normalmente marcadas e degradadas dentro da clula. Entretanto, esse sistema de controle de qualidade no perfeito, e agregados intra ou extracelulares de protenas inadequadamente dobradas podem se acumular, particularmente durante o envelhecimento. Doenas associadas ao depsito dessas protenas: Amilidoses e Doena de Pron
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Hemeprotenas so um grupo especializado de protenas, as quais contm heme como grupo prosttico. O papel do grupo heme determinado pelo ambiente criado pela estrutura tridimensional da protena. Na hemoglobina e na mioglobina, as duas hemeprotenas mais abundantes em humanos, o grupo heme serve para ligar, de forma reversvel, o oxignio.

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Hemeprotena presente no corao e no msculo esqueltico funciona tanto como reservatrio de oxignio quanto como um carreador de oxignio que aumenta a velocidade de transporte de transporte de oxignio dentro da clula muscular. A mioglobina consiste em uma nica cadeia polipeptdica, a qual estruturalmente similar a uma das cadeias polipeptdicas individuais que constituem as subunidades da molcula da hemoglobina.

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encontrada exclusivamente nos eritrcitos, onde sua principal funo transportar oxignio dos pulmes at os capilares dos tecidos. A hemoglobina A, a principal hemoglobina em adultos, composta por quatro cadeias polipeptdicas duas cadeias e duas cadeias , mantidas unidas por interaes no-covalentes.

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Em geral, so insolveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. So formadas geralmente por longas molculas mais ou menos retilneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem s protenas de estrutura, como colgeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fribrina do soro sanguneo ou a miosina dos msculos. Algumas protenas fibrosas, porm, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que so formadas por mltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.

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colgeno e a elastina so exemplos de protenas fibrosas bem caracterizadas, que apresentam funo estrutural no organismo. Estas apresentam propriedades mecnicas especiais, resultado de sua estrutura nica, a qual obtida pela combinao de aminocidos especficos em elementos regulares de estrutura secundria.

O colgeno a protena mais abundante no corpo humano. Uma tpica molcula de colgeno longa, com uma estrutura rgida, na qual trs cadeias polipeptdicas (referidas como cadeias ) esto torcidas uma em volta da outra, de forma semelhante a uma corda de tripla hlice.

Seqncia de aminocidos
O colgeno rico em prolina e glicina, ambos importantes na formao da tripla hlice. A prolina facilita a formao de conformao helicoidal em cada uma das cadeias . A glicina, o menor aminocido, encontrada a cada trs posies na cadeia polipeptdica. Os resduos de glicina so parte da seqncia repetitiva, Gly-x-y-, onde x frequentemente prolina e y geralmente hidroxiprolina ou hidroxilisina.

Estrutura em tripla hlice


Das protenas globulares, que esto dobradas em estruturas compactas, o colgeno, uma protena fibrosa, possui uma estrutura em tripla hlice alongada que permite a formao de ligaes entre os grupos R dos monmeros de colgeno vizinhos, resultando na sua agregao em longas fibras.

Hidroxiprolina e hidroxilisina
O colgeno contm hidroxiprolina e hidroxilisina, as quais no esto presentes na maioria das demais protenas. A hidroxiprolina importante para estabilizar a estrutura em tripla hlice do colgeno, pois ela maximiza a formao de pontes de hidrognio.

O colgeno a molcula mais abundante dos vertebrados: tecido conjuntivo das cartilagens, tendes e matriz ssea, localiza-se tambm sob a pele e mantem a forma de diversos orgos

Conformao helicoidal tpica devido ao alto contedo de Gly, Pro e hidroxi-Pro. Hlice tripla do colgeno tropocolgeno

Hlice tripla do colgeno tropocolgeno

Em

contraste com o colgeno, o qual forma fibras que apresentam alta resistncia tenso, as da elastina uma protena do tecido conectivo com propriedades semelhantes s da borracha. Fibras elsticas compostas de microfibrilas de elastina e de glicoprotenas so encontradas nos pulmes, na parede de grandes artrias e nos ligamentos elsticos.

A elastina um polmero protico insolvel, sintetizado a partir de um precursor, a tropoelastina, a qual um polipeptdeo linear composto por cerca de 700 aminocidos. A elastina tambm rica em prolina e lisina, mas contm muito pouca hidroxiprolina e no contm hidroxilisina.

A tropoelastina secretada pela clula no espao extracelular. Trs cadeias laterais de resduos de lisina mais uma cadeia lateral de um resduo de lisina no-alterado, da mesma cadeia polipeptdica ou de uma cadeia vizinha, formam uma ligao cruzada denominada desmosina. Isso produz elastina uma rede semelhante borracha, amplamente interconectada, que pode ser distendida em qualquer direo quando pressionada, fornecendo elasticidade ao tecido conectivo.
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O que so protenas? 2. Descreva as funes das protenas. 3. Como as protenas podem ser classificadas? 4. Fale resumidamente sobre os nveis estruturais das protenas. 5. Quais so as caractersticas da ligao peptdica? 6. O que so hemeprotenas globulares? Aborde a estrutura das mesmas. 7. Diferencie hemoglobina de mioglobina. 8. O que so protenas fibrosas? 8. Discorra sobre a estrutura do colgeno e da elastina.
1.
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Alm de ser um atractivo para os aquariofilistas, a cor desempenha uma funo muito importante no mundo aqutico. Permite identificar as espcies em geral e o sexo em particular. Serve de camuflagem ao peixe na presena de predadores ou ento constitui um indicador visual bastante claro de que uma determinada espcie pode ser venenosa. A cor pode representar um alvo falso para um possvel atacante e dar indicao quanto disposio do peixe, isto , se ele est com medo ou se est zangado.
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A cor determinada por dois factores - pelo reflexo da luz e pela pigmentao. Os tons prateados e iridescentes que vemos muitas vezes no flanco de muitas espcies de gua doce so provocados por camadas reflectoras de guanina. Esta substncia apenas um detrito que no expelido pelos rins nem pelo corpo mas armazenado sob a pele. A cor que vemos depende do ngulo de incidncia da luz e com o qual esta reflectida pelos cristais de guanina. Muitos peixes, quando iluminados por uma luz que passa atravs do vidro da frente do aqurio apresentam uma cor diferente daquela que tm quando so iluminados a partir de cima. Isto tambm explica a razo pela qual a areia de cor clara normalmente confere aos peixes tonalidades mais fracas.
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Os peixes que apresentam cores mais carregadas possuem clulas de pigmentao no corpo e algumas espcies conseguem controlar a intensidade das cores que apresentam. Podemos observar este fenmeno com facilidade nos peixes que tm o hbito de repousar na areia ou nas pedras, adquirindo ento a cor do local em que se encontram pousados. Existem outros peixes que vestem cores nocturnas. Os populares PeixesLpis (Nannostomus sp.) so exemplos notveis deste fenmeno e o aquariofilista inexperiente pode ficar admirado ao descobrir que estes peixes apresentam cores diferentes todas as manhs. Os peixes sofrem estas alteraes pela contraco ou expanso das clulas de pigmentao (chromatophores) para intensificar ou reduzir a cor que se v atravs da pele.
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muito provvel que a cor do macho se intensifique durante o perodo de acasalamento para atrair a fmea, e as fmeas de algumas espcies de Cicldeos tambm podem apresentar cores mais exuberantes para que as suas crias sejam capazes de as reconhecer. Podemos observar um bom exemplo disto nas espcies do gnero Pelvicachromis em que as fmeas se apresentam mais coloridas do que os machos durante o perodo de acasalamento. E possvel intensificar as cores dos peixes dandoIhes alimentos intensificadores de cor. Estes alimentos contm aditivos, como o caroteno, que intensificam as cores dos peixes.
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O Barbo-Tigre (Barbus tetrazona) um dos peixes que reage de forma extraordinria a este tipo de alimentos, as suas escamas adquirindo um rebordo negro que Ihe d o aspecto de uma rede. Infelizmente, nos concursos de aquariofilia, os membros do jri detectam com facilidade estes truques e os exemplares tratados com alimentos intensificadores da cor no obtm uma boa pontuao em virtude de no apresentarem as cores naturais da sua espcie. A utilizao de lmpadas que realam as cores dos peixes tambm melhoram o aspecto dos mesmos, mas os animais recuperam as suas cores naturais quando regressarem a um meio com iluminao mais natural.
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