CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS Las enzimas presentan una serie de caractersticas notables como las siguientes: 1.

Son protenas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energtica de ciertas reacciones qumicas. 2. Influyen slo en la velocidad de reaccin sin alterar el estado de equilibrio. 3. Actan en pequeas cantidades. 4. Forman un complejo reversible con el sustrato. 5. No se consumen en la reaccin, pudiendo actuar una y otra vez. 6. Muestran especificidad por el sustrato. 7. Su produccin est directamente controlada por genes.
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Las enzimas tienen caractersticas muy singulares e importantes, ya que gracias a estas caractersticas pueden realizar las actividades correspondientes de manera segura y efectiva. A continuacin mencionaremos algunas de estas caractersticas:

La enzimas son catalizadores orgnicos, que no son afectados por la reaccin que catalizan, adems de ser muy potentes y eficaces. La actividad cataltica de una enzima facilita su identificacin. Las enzimas catalizan la formacin o rotura de enlaces covalentes Su elevada especificidad es su mayor caracterstica. Actan en baja concentracin; No se necesita gran cantidad de ellas para realizar la accin de manera eficiente, ya que son activas a concentraciones pequeas. No sufren modificaciones durante la reaccin; su composicin y forma no son transformadas en ninguna parte de la reaccin, se recuperan intactas.

No afectan el equilibrio de la reaccin, pero si su velocidad, debido a que su trabajo es catalizar la reaccin. Son sumamente especficas; tienen un trabajo especifico y solo son usadas para ello, su actividad est regulada y actan en el mismo lugar donde se segregan. Son molculas estrictamente proteicas; Son Protenas Globulares que regulan la mayor parte de las reacciones metablicas de los seres vivos, debido a esto las enzimas sufren desnaturalizacin, no dializan y sufren saturacin. Lo sintetizan tanto los seres Auttrofos como Hetertrofos. Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular, dependiendo de la reaccin. Son solubles en agua y tienen gran di fusibilidad en los lquidos orgnicos. Segn su composicin molecular, se distinguen en dos tipos de enzimas: una estrictamente Proteica y otra constituida por la unin mediante enlaces. Pueden ser activadas o inactivadas de modo irreversible por otras enzimas. Las enzimas se clasifican por tipo de reaccin y mecanismo La mayora de las enzimas necesitan una coenzima, las cuales van a funcionar como reactivos en la transferencia de grupos. Muchas coenzimas se derivan de vitaminas B y del monofosfato de adenosina. Pueden considerarse como segundo sustrato. Las enzimas muestran especificad ptica; presentan un alta especificidad para el tipo de reaccin que catalizan. Muchas enzimas pueden analizarse por acoplamiento de una reaccin a una hidrogenasa. Las enzimas pueden encontrarse en organelas especficas Proporcionan estados de transicin alternos.

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Caracteristicas de las enzimas Desde el punto de vista qumico, las enzimas estn formadas de carbono (C), Hidrgeno (H), oxigeno (O), Nitrgeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y comn propiedades catlicas especificas. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden sistemtico de enzimas funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional son alterados de algn modo, cada organismo sufre mas o menos gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de accin como por un exceso de actividad de enzima. Las enzimas son catalizadores de naturaleza protenica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiologicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la funcion enzimatica causan patologias. Las enzimas, en los sistemas biolgicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan los fenmenos vitales. La fijacin de la energa solar y la sntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez, estn dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines energticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la vida de relacin, como la locomocin, la excitabilidad, la irritabilidad, la divisin celular, la reproduccin, etc. Estn regidas por la actividad de innumerables enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en condiciones favorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energa a temperaturas fijas en un medio de pH, concentracin salina, etc.; prcticamente constante. A diferencia de un catalizador inorgnico que interviene en numerosas reacciones las enzimas producidas por los organismos vivos habitualmente solo catalizan un tipo de reaccin o solo una reaccin determinada; la especificidad de las enzimas es tan marcadas que en general actan exclusivamente sobre sustancias que tienen una configuracin precisa; por ejemplo, si solo atacan a los aminocidos que tienen su carbono a , asimtrico, con estructura L-, no muestran la menor actividad sobre formas idnticas de dichos aminocidos, pero que sean del tipo D-. En los sistemas biolgicos se llevan a cabo diversas reacciones a partir de la misma sustancia; por ejemplo algunos microorganismos convierten la glucosa en alcohol y bixido de carbono, al paso que otros grmenes la convierten en cido lctico o cido pirvico o acetaldehido. Esto quiere decir que la glucosa puede descomponerse en distintos productos y aunque todas las posibilidades son tericas y prcticamente posibles la presencia de ciertas enzimas favorece uno de los caminos que llevan a la acumulacin de determinados compuestos. Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente especficos que:

Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas. Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios.

Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en especial, ser el utilizado.

Las enzimas representan las sustancias encargadas de graduar la velocidad de una reaccin determinada en el interior de las clulas; como en las diversas clulas se realizan infinidad de reacciones, ya que en una de ellas se encuentran varios miles de sustancias, se deduce, tambin, la presencia de varios miles de enzimas. Es posible, por lo tanto, que la mayor parte de esta estructura protenica celular est formada por enzimas, encargadas de las diversas funciones de sntesis, degradacin, oxidacin, etc. caractersticas de la actividad vital de los distintos organismos.

http://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml#CARAC

Inhibidores o sustratos reversibles Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante interacciones no covalentes tales como los puentes de hidrgeno, las interacciones hidrofbicas y los enlaces inicos. Los enlaces dbiles mltiples entre el inhibidor y el sitio activo se combinan para producir una unin fuerte y especfica. Al contrario de lo que ocurre con el sustrato y los inhibidores irreversibles, los inhibidores reversibles generalmente no experimentan reacciones qumicas cuando se unen a la enzima y pueden ser eliminados fcilmente por dilucin o por dilisis. Tipos de inhibidores reversibles Inhibicin competitiva: el sustrato (S) y el inhibidor (I) compiten por el sitio activo (cavidad de la enzima). Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al efecto producido por la variacin de la concentracin del sustrato de la enzima en el inhibidor.2

En la inhibicin competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, como se

muestra en la figura de la derecha. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que tambin se une el sustrato; el sustrato y el inhibidorcompiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibicin se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competicin al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero (ver ejemplos expuestos ms abajo).

En la inhibicin no competitiva,es una forma de inhibicin mixta donde la unin del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unin con el sustrato. Como resultado, el grado de inhibicin depende solamente de la concentracin de inhibidor. La inhibicin mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unin del inhibidor afecta la unin del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibicin se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibicin resulta generalmente de un efecto alostrico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unin del inhibidor con el sitio alostrico cambia la conformacin (es decir, la estructura terciaria o la forma tridimensional) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.

Inhibidores irreversibles[editar editar cdigo]

Reaccin del inhibidor irreversible diisopropilfluorofosfato (DFP) con una sern-proteasa. Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima covalentemente, con lo que la inhibicin no puede ser invertida. Los inhibidores irreversibles suelen contener grupos funcionales reactivos como mostazas nitrogenadas, aldehdos, haloalcanos o alquenos. Estos gruposelectroflicos reaccionan con las cadenas de aminocidos para formar uniones covalentes. Los residuos modificados son aquellos que contienen en sus cadenas laterales nuclefilos como por ejemplo un grupo hidroxilo o un grupo sulfhidrilo. Esto incluye a los aminocidos serina (como en elDFP, a la derecha), cistena, treonina o tirosina.12 Tipos de inhibiciones irreversibles[editar editar cdigo] La inhibicin irreversible es diferente de la inactivacin enzimtica reversible. Los inhibidores irreversibles son generalmente especficos para un tipo de enzima y no inactivan a todas las protenas. No funcionan destruyendo la estructura protenica, sino alterando especficamente la estructura tridimensional del sitio activo inhabilitndolo. Por ejemplo, el pH y las temperaturas extremas causan la desnaturalizacin de casi todas las protenas, pero este no es un efecto especfico. De forma similar, algunos tratamientos qumicos no especficos destruyen la estructura de la protena: por ejemplo, si son sometidas a una elevada concentracin de cido clorhdrico, el cual hidrolizar los enlaces peptdicos que mantienen unidos los aminocidos de las protenas.13 Los inhibidores irreversibles dan lugar a una inhibicin dependiente del tiempo y, por ello, su potencia no puede ser caracterizada mediante la determinacin del valor IC50. Esto se debe a que la cantidad de enzima activa a una concentracin dada de inhibidor irreversible ser diferente dependiendo del tiempo de pre-incubacin del inhibidor con la enzima. Por ello, en lugar del valor IC50, se utiliza el parmetro kobs/[I],14 dondekobs es el primer valor observado de la tasa de inactivacin (obtenido al representar en una grfica log (actividad) VS. tiempo) e [I] es la concentracin de inhibidor. El parmetro kobs/[I] es vlido siempre y cuando el inhibidor no se encuentre a concentraciones saturantes (en cuyo caso tendramos que kobs = kinact).14 Inhibidores artificiales

Con el fin de disuadir a los depredadores de semillas, laslegumbres incorporan inhibidores de tripsina, que interfieren con la digestin.

Inhibidores de la acetilcolinesterasa La acetilcolinesterasa (AChE) es una enzima que se encuentra en los animales, desde los insectos hasta los humanos. Es esencial en la actividad que desempean las neuronas, ya que su funcin consiste en la ruptura del neurotransmisor acetilcolina en sus constituyentes, acetato y colina.38 39 Es un caso nico entre los neurotransmisores, ya que la mayora de ellos, como la serotonina, ladopamina o la noradrenalina, son reabsorbidos en la brecha sinptica. Existe un amplio nmero de inhibidores de la AChE que son utilizados tanto en el campo de la medicina como en el campo de la agricultura. Algunos de estos inhibidores son reversibles, como eledrofonio, la fisostigmina, y la neostigmina,40 los cuales son utilizados en el tratamiento de la miastenia gravis y en la aplicacin deanestesia. Los pesticidas del tipo carbamato son otro ejemplo de inhibidores reversibles de la AChE. Como ejemplo de inhibidores irreversibles de la AChE caben destacar los insecticidas organofosforados, como el malathion, el paratin y el clorpirifs.40 Herbicidas El glifosato es un herbicida no selectivo de amplio espectro, desarrollado para la eliminacin de hierbas y arbustos, en especial de aquellos de naturaleza perenne. Es absorbido por las hojas y no por las races. Se puede aplicar a las hojas, inyectarse a troncos y tallos, o asperjarse a tocones como herbicida forestal. La aplicacin de glifosato mata las plantas debido a que suprime su capacidad de generar aminocidos aromticos. Su modo de accin se basa en la inhibicin de la enzima 5-enolpiruvil-siquimato-3-fosfato sintetasa (EPSPS), enzima responsable de la sntesis de los aminocidos aromticos fenilalanina, tirosina y triptfano. Esta ruta bioqumica no se encuentra presente en animales.41 Desinfectantes[editar editar cdigo] El triclosn es un potente agente antibacteriano y fungicida, actuando como biocida a nivel de diversas dianas en el citoplasma y la membrana celular.42 No obstante, a bajas concentraciones, el triclosn acta como agente bacteriosttico principalmente a nivel de la inhibicin de la sntesis de cidos grasos. El triclosn se une a la protena transportadora enoil acil reductasa (ENR), codificada por el gen FabI. Esta unin aumenta la afinidad de la enzima por el NAD+, lo cual desemboca en la formacin de un complejo ternario estable de ENR-NAD+-triclosn incapaz de participar en la sntesis de cidos grasos (molculas imprescindibles en la construccin y mantenimiento de las membranas celulares). El ser humano no posee la enzima ENR, de modo que no se ve afectado por el triclosn.42 Venenos naturales[editar editar cdigo] Tanto algunos animales como algunas plantas son capaces de sintetizar una amplia gama de sustancias venenosas de diverso origen: metabolitos secundarios, pptidos y protenas, que pueden actuar como inhibidores enzimticos. Las toxinas naturales suelen ser pequeas molculas orgnicas con tanta diversidad que probablemente existan inhibidores para la mayora de los procesos metablicos.43 Dicha inhibicin puede producirse a diferentes niveles en la clula: inhibicin de receptores de membrana, de canales inicos o de protenas estructurales. Por ejemplo, el paclitaxel (taxol), una molcula orgnica obtenida

del tejo (Taxus), se une con una elevada afinidad a los dmeros de tubulina, impidiendo as el proceso de polimerizacin de los microtbulos, crucial, entre otras cosas, en la divisin celular.44 Muchos de estos venenos naturales actan como neurotoxinas capaces de causar parlisis que pueden llevar a la muerte, pudiendo ser utilizados como estrategia defensiva frente a los depredadores o como sistema de caza en la captura de presas. Algunos de estos inhibidores naturales, a pesar de sus caractersticas txicas, son muy valorados por sus potenciales usos teraputicos cuando son administrados en dosis adecuadas.45 Como ejemplo de neurotoxina cabe destacar los glicoalcaloides, obtenidos a partir de las plantas pertenecientes a la familiaSolanaceae (entre las que se incluyen la patata, el tomate y la berenjena), que son inhibidores de la acetilcolinesterasa. La inhibicin de esta enzima causa un aumento descontrolado de los niveles del neurotransmisor acetilcolina, lo que conlleva parlisis muscular y muerte. La neurotoxicidad tambin puede ser el resultado de la inhibicin de receptores, como en el caso de laatropina, obtenida a partir de la especie Atropa belladonna, que funciona como un antagonista competitivo de los receptores muscarnicos de acetilcolina.46 Aunque muchas de las toxinas naturales son metabolitos secundarios, algunas son pptidos o protenas. Como ejemplo cabe destacar a la toxina peptdica alfa-amanitina, encontrada en loshongos de la especie Amanita phalloides, que es un potente inhibidor enzimtico capaz de impedir la actividad de la ARN polimerasa II en la transcripcin del ADN.47 Otra toxina peptdica es lamicrocistina, encontrada en ciertas algas y capaz de inhibir ciertas proteinfosfatasas.48 Esta toxina puede contaminar las reservas de agua si las algas que la producen alcanzan determinados niveles de concentracin. Se ha demostrado su alto potencial carcinognico y su capacidad de causar hemorragia heptica aguda y muerte tras una exposicin a altas dosis.49 Las protenas tambin pueden llegar a ser venenos naturales, como es el caso del inhibidor de tripsina (discutido anteriormente) encontrado en algunas legumbres. Menos comunes son las enzimas txicas. Este tipo de enzimas actan como inhibidores irreversibles de dianas enzimticas que modifican qumicamente sus sustratos enzimticos. Un ejemplo es el ricino, una protena txica extremadamente potente, que se encuentra en la planta Ricinus communis. Esta enzima es una glicosidasa que inactiva a los ribosomas. Como el ricino es un inhibidor cataltico irreversible, esto permite que tan solo una molcula de ricino pueda matar una clula.50