Reactia de hidroliza

Hidroliza este procesul de desfacere a unei legturi chimice prin combinare cu apa (H2O). Aceasta se realizeaz prin scindarea moleculei de ap n hidrogen i hidroxil (-OH). Reacia invers a hidrolizei este reacia de condensare cnd se accept ionul de hidroxil cu formare de ap. n acest fel sunt desfcute n biologie prin procesele metabolice cu ajutorul enzimelor moleculele mari de proteine, polizaharahide sau lipide n molecule mai mici monomere. Sursa de energie necesar reaciei o asigur ATP-ul (acidul adenozintrifosforic). Este reactia chimica intre un compus organic si apa, produsa in prezenta unui catalizator. Mai exact, este vorba despre reactia ionilor de sare divolvati in apa, in urma carora se formeaza acizi slab disociati, baze slab disociate sau saruri acide sau bazice. Cea mai cunoscuta reactie de hidroliza este cea a sarii cu apa, cand se formeaza o baza slaba si un acid slab. Apa autoionizeaza negativ ionii de hidroxil si ionii de hidrogen. Sarea se descompune in ioni pozitivi si negativi. De exemplu, acetatul de sodiu in apa se disociaza in sodiu si ioni de acetat. Ionii de sodiu reactioneaza foarte slab cu ioni de hidroxil intrucat ionii de acetat sunt combinati cu ioni de hidrogen pentru a produce un acid acetit neutru, iar rezultatul net este un exces relativ de ionii de hidroxil, provocand o solutie baza.

Proteinele
Proteinele sunt substante organice naturale, macromoleculare, cu proprietati coloidale, care prin hidroliza conduc la -aminoacizi. Ele sunt prezente in toate celulele organismelor vii. Diferitele proteine au aproape aceeasi compozitie elementara, continand in molecula carbon, hidrogen, oxigen, azot, sulf, adesea fosfor si uneori un metal (fier, cupru, magneziu, cobalt). Proportia acestor elemente este: Carbon ... 51- 56% Oxigen ... 20 - 23% Azot ... 15,5 - 18,5% Hidrogen ...6,5 - 7,5% Sulf ... 0 - 2% Fosfor ... 0 - 1% Prin hidroliza totala, proteinele dau numai aminoacizi. Aminoacizii rezultati apartin seriei L(+) sau L(-); formeleD se gasesc foarte rar si numai in unele proteine speciale. In molecula proteinelor apar frecvent 25 de aminoacizi, mai rar sau foarte rar, in molecula unor proteine mai apar 30-40 de aminoacizi diferiti.

Prin hidroliza partiala acida, alcalina sau enzimatica, si in functie de conditiile de hidroliza, se obtin o serie de produse intermediare ca: proteoze, peptone, polipeptide, peptide. Legatura dintre aminoacizi in molecula proteica este o legatura amidica (peptidica): -CO-NH-. Aproape totalitatea gruparilor -COOH si -NH2 sunt blocate, numai foarte putine ramanand libere. Greutatea moleculara a proteinelor difera cu natura lor: 12 400 - 13 000 pentru citocromii C, 6 600 000 pentru hemocianina etc. Dupa structura lor proteinele se impart in: fibrilare(cheratina, fibrina, etc.) si globulare (hemoglobina, ovalbumina etc.). Intre acestea exista insa proteine cu caracter intermediar. Vascozitatea solutiilor de proteine fibrilare este mare , pe cand vascozitatea celor globulare este mica.Proteinele sunt denaturate prin actiunea agentilor chimici(unele substante chimice), fizici(caldura, diverse radiatii, ultrasunete etc.), mecanici (agitare puternica). In general sunt amorfe; unele dintre ele s-au obtinut si cristalizate (hemoglobina, ovalbumina, unele enzime etc.). Dupa solubilitatea in apa sau in solutii de electroliti, proteinele se impart in proteine solubile (albumine, globuline, enzime etc.) si insolubile (cheratina, colagenul, fibrina etc.). Proteinele se clasifica in urmatoarele grupe:Protamine (grupa de proteine simple; prin scindare cu enzime sau cu acizi dau numai aminoacizi (in special diaminoacizi). Reactie alcalina. Sunt solubile in apa, in acizi diluati, in NH3 diluat; nu sunt coagulate de caldura. Exemple: sturina, salmina, clupeina. Medicament: intermediar la prepararea de insulina-retard, in leucemii cronice, trombocitopenie, contra radiatiilor ionizante etc.) ; Histone (grup de proteine simple. La scindarea cu proteine sau cu acizi dau numai aminoacizi. Sunt solubile in apa si in acizi diluati. Reactie puternic bazica. Nu sunt coagulate de caldura. Exemplu: histona din sange de pasare sau din timus.); Prolamine (grupa de proteine simple care se gasesc in semintele de cereale. Prin scindare enzimatica sau cu acizi dau numai aminoacizi. Sunt insolubile in apa, insa sunt solubile in acizi sau alcalii diluate, in alcool de 70-90%. Exemple: gliadina, zeina, hordeina.); Glutenine (proteina vegetala din cereale (lipseste din porumb). Contine in molecula lizina, spre deosebire de gliadina. Este insolubila in apa si in solutii saline, insa este solubila in alcalii. Are caracter acid (continut mare de acid glutamic). Impreuna cu gliadina formeaza glutenul si da fainurilor proprietati de panificatie.); Globuline (clasa de proteine simple care dau, prin hidroliza enzimatica sau acida, numai aminoacizi. Sunt insolubile in apa si solubile in solutii saline neutre, semicoagulate de caldura. Exemple: globulinele din grane, serumglobulinele. Se intrebuinteaza in medicina, pentru prevenirea sau tratarea hepatitei epidemice, a rujeolei, a oreionului.);

Albumine (substante azotate, termolabile, care prin hidroliza se descompun in aminoacizi. Sunt proteine tipice cu structura macromoleculara,. Sunt solubile atat in apa, cat si in acizi si alcalii diluate.); Scleroproteine (substante proteice de sustinere. Se impart in colagene, insolubile in apa rece, dar solubile in apa la fierbere, dand gelatina la racire (Exemple: oseina, gelatina) si keratine, insolubile in apa la fierbere; rezistente la fermenti digestivi (Exemple: elastina, keratina, spongina, fibroina). Hemoglobina (C738H1166O208N203S2Fe)4 Hemoglobina este o proteina care se gaseste in celulele rosii ale sangelui. Hemoglobina are o greutete moleculara de 68000 si este o proteina cu functie respiratorie a hematiilor. Contine 6% hem si 94% globina. Se obtine prin centrifugarea sangelui. Hemoglobina extrasa si uscata se prezinta ca pulbere sau cristale rosii-brune deschise. Hemoglobina este solubila in apa (1:7). Este deseori intrebuintata in tratamentul anemiei. emoglobina din eritrocite are roluri multiple, cel mai important fiind cel de transportor de oxigen de la plamani la tesuturi si de participant la transportul dioxidului de carbondin tesuturi in plamani. Fiecare molecula de hemoglobina este o proteina alcatuita din patru polipeptide inlantuite numite globine, iar fiecare dintre acestea contine in centru un atom de fier la care se leaga oxigenul. Globinele poseda o forma globulara distinctiva formata prin indoirea lantului de polipeptide. Scimbarile survenite in structura aminoacidului din polipeptida modifica aceasta forma, modificand totodata si proprietatile chimice ale hemoglobinei precum si atractia acesteia pentru oxigen. Celulele rosii din sangele uman sunt grupate cu molecule de hemoglobina. Cand concentratia de oxigen dimprejur este mare, cum este in plamani, hemoglobina se combina cu oxigenul. Legarea oxigenului se face la fierul moleculei de hemoglobina sub forma unei combinatii labile denumita oxihemoglobina, care da sangelui culoarea rosu deschis. Oxihemoglobina elimina oxigenul ca raspuns la nivelul scazut de oxigen din tesuturile corpului din afara plamanilor. Hemoglobina deoxigenata are culoarea rosu inchis. Aceasta diferenta de culoare poate fi foarte usor de vazut, comparand sangele din artere cu cel din vene. De asemenea, hemoglobina transporta dioxid de carbon sub forma compusilor carbaminici, constituiti prin combinarea dioxidului de carbon cu gruparile aminice ale globinei din molecula de hemoglobina. Hemoglobina formeaza cu agentii oxidanti (nitriti, cloruri, monoxid de carbon, etc.) sau cu unele droguri, methemoglobina, compus stabil in care Fe"+ se transforma in Fe+ si nu mai reactioneaza cu oxigenul. Methemoglobina, sau carboxihemoglobina are o culoare rosie mult mai deschisa decat oxihemoglobina. Monoxidul de carbon este otravitor pentru organism pentru ca odata inhalat el va forma legaturi mai puternice cu hemoglobina decat

oxigenul, reducand astfel cantitatea de oxigen care poate fi transportata de sange. Structura hemoglobinei: Hemoglobina umana este alcatuita, asa cum am mai amintit din patru unitati de polipeptide, numite globine, ficare continand in centru cate un atom de fier.Cele patru globine sunt de doua feluri: doua sunt lanturi de a-globine, iar doua sunt lanturi de -globine. Hemoglobina embrionica are lanturi de ?globina in loc de lanturi de -globina, care cresc atractia pentru oxigen, permitand astfel oxigenarea abundenta a placentei. Fiecare globina are o structura tri-dimensionala formata prin indoirea lantului de polipeptide. Unii dintre aminoacizi se inlantuiesc unul in jurul celuilalt pentru a forma structuri de tip a, in timp ce ceilalti se grupeaza in linii paralele pentru a forma regiuni plate de tip . Intreaga globina are o forma rotunda, cu proeminente pe partea exterioara, ceea ce o face solubila in apa. Ca in majoritatea cazurilor proteinelor globulare, forma (conformatia) hemoglobinei este aceea care determina felul in care aceasta functioneaza. Cand o molecula de oxigen se leaga de unul dintre cei patru atomi de fier, intreaga molecula isi schimba forma, inlesnindu-le celorlati trei atomi ramasi formarea de legaturi cu alte molecule de oxigen. In mod consecvent, atractia hemoglobinei pentru oxigen variaza in functie de concentrtia locala de oxigen: cand concentratia este mare hemoglobina "culege" oxigenul, cand acest nivel este scazut hemoglobina cedeaza oxigenul. Aceasta ofera posibilitatea sangelui de a se satura cu oxigen cand trece prin plamani, si sa elibereze acest oxigen in tesuturile organismului, unde este nevoie de el. Evolutia hemoglobinei: Hemoglobina este gasita la toate vertebratele precum si la unele dintre nevertebrate, incluzand viermii de pamant, "viermii sangelui" (Chironomus) si puricii de apa (Daphnia). Multe animale poseda de asemenea o molecula asemanatoare numita mioglobina, care ajuta muschii activi sa obtina oxigenul din sange. La oameni a-globinele si -globinele sunt produse de doua familii de gene localizate in cromozomi diferiti. Fiecare familie de gene consta intr-un numar similar de secvente de ADN, asezate aproape pe cromozom. Acestea au aparut probabil prin duplicarea unei gene globine ancestrala, mutatiile transmitandu-se prin noile copii ale genei. Un proces de duplicatie asemanator se crede ca a condus la evolutia diferitelor familii de gene. Se pare ca unele dintre mutatii din genele duplicate ar fi dus la schimbari in structura aminoacidului noilor globine, modificand forma lor tridimensionala si schimband atractia lor pentru oxigen. In unele cazuri mutatiile au distrus genele globine, lasandu-le in imposibilitatea de a functiona. Aceasta duce la producerea pseudo-genelor care de fapt nu mai produc nici o proteina. In alte cazuri mutatiile au schimbat structura aminoacidului fara a afecta, insa functia moleculei. Evolutia diferita a genelor globine la diferitele specii a facut ca fiecare dintre acestea sa aiba nevoie de o cantitate diferita de oxigen. De exemplu, la

crocodili, care petrec mult timp sub apa, hemoglobina este foarte eficienta in a retine oxigenul. Asemanarea dintre structurile de aminoacid ale diferitelor specii pot fi folosite in determinarea relatiei dintre ele la nivel evolutiv. Dintre cele 287 de pozitii diferite ale aminoacidului in hemoglobina, intre om si crap difera 140 de locuri, intre om si gorila - 2 locuri, iar intre om si cimpanzeu nici unul. O molecula asemanatoare numita leghemoglobina se gaseste in radacina unor anumite plante (legumele). Leghemoglobina serveste la indepartarea oxigenului. Unii oameni de stiinta sunt de parere ca aceste plante au mostenit abilitatea de a produce globine dupa ce stramosii lor au fost infectati cu un virus ce continea o gena globina provenita de la un animal. Oricum, existenta unei astfel de proteina in unele bacterii sugereaza ca genele globine pot avea o origine foarte veche si o mare arie de acoperire in lumea vie. Proteinele din snge Sngele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la microscop, globulele albe i roii, ntr-un lichid omogen numit plasm. Globulele roii conin toat proteina colorat roie, hemoglobina. Plasma conine n soluie fibrinogenul, globuline i albumine. Lichidul rmas la ndeprtarea globulelor i a fibrinogenului se numete serul sanguin. Coagularea sngelui se datoreaz transformrii fibrinogenului ntr-un gel ireversibil, fibrina. Globulinele din ser pot fi separate n trei fraciuni, L-, B i z. O importan deosebit o constituie z-globulinele, care s-au dovedit identice cu anticorpii din serul sanguin. Se tie c n urma infeciilor cu bacterii sau virusuri, organismul animal devine imun, un timp mai lung sau mai scurt, fa de o noua infecie cu acelai germen patogen. Imunitatea se datoreaz apariiei de anticorpi n serul animalului infectat. Substanele care determin formarea anticorpilor, numite antigeni, sunt proteine, produse de bacterii sau provenite din acestea sau din virusuri prin dezagregarea lor. Orice protein strain introdus prin injecie n organism acioneaz ca antigen. Proteinele din muchi Muchii vertebratelor conin 15-20% proteine. Au fost izolate : miogenul, miosina, globulina X, stroma muscular, tropomiosina i actina. Miogenul este un amestec de cel putin 3 proteine, cu caracter de albumine i globuline. Miogenul conine enzimele eseniale ale muchiului: fosforilaza, fosfoglucomutaza, etc.. Miosina i actina sunt proteinele care asigur funciunea contractil a muchiului. Tropomiosina este o protein unitar. Celuloza CELULOZA este polizaharida cea mai raspindita in natur. Ea corespunde formulei (C6 H10 O5)n, n care n are valori cuprinse ntre 700-800 i 25003000. mpreun cu lignina i alte substane necelulozice , ea formeaz perei celulelor vegetale. Formarea celulozei n plante este rezultatul unui proces de biosintez fotochimic. Procentual celuloza din plante variaz n limite foarte largi: 710% pentru unele plante leguminoase, 40-50% n paiele de cereale sau stuf,

40-60% n masa lemnoas a diferitelor specii de arbori, pna la 85-99% n plante textile. Celuloza se obine in general din bumbac, lemn, stuf i paie.Cea mai pur varietate de celuloz se obtine din bumbac prin egrenarea (ndepartarea seminelor) i apoi splarea vatei din capsulele plantei de bumbac.Aceast varietate este folosit aproape exclusiv n scopuri textile. O celuloz mai putin pura se obine din lemn, stuf sau paie. n aceste celuloz este amestecat cu diferii componeni necelulozici, numii irecruste(lignina, poligozaharide, rini etc.), care trebuie indepartati. Separarea se poate face cu ajutorul unor reactivi acizi sau bazici care dzolv incrustele, elibernd cea mai mare parte a materialului celulozic util. Printre reactivii folosii, cel mai intrebuinat este bisulfitul de calciu, Ca (HSO3)2 (n procedeul bisulfitic) sau amestecul de sulfat de sodiu i hidroxid de sodiu (in procedeul sulfat). Celuloza rezultat este supusa albirii i servete la fabricarea hrtiei sau la chimizare; n ara noastr producia de celuloz se realizeaz n numeroase uniti industriale. Celuloza este o substant solid, amorf, de culoare alb, insolubil n ap sau n solveni organici, solubil n hidroxid tetra aminocupric, [Cu(NH3)4](OH)2 (reactiv Scheueizer). La nclzire se carbonizeaz far s se topeasc. Nu are gustul dulce caracteristic zaharidelor. Prin hidroliza enzimatic, celuloza formeaz glucoz; celuloza prezinta un slab caracter reductor. Aceste constatri au dus la concluzia c lanul macro molecular de celuloz este format dintr-un mare numr de resturi de, glucoza legate ntre ele prin legturi monocarbonilice n poziiile 1-4 (gruparea hidroxil glucozitic de la C1 al unui rest glucozic cu gruparea hidroxil de la C4 al restului urmtor). Rezult astfel o structur filiform a lanului macromolecular celulozic. Numeroasele grupari hidroxil existente de-a lungul lanulului, n resturile glucozice, formeaz ntre ele un numr urias de legturi de hidrgen; aceste mpacheteaz foarte strns lanurile macromoleculare i confer celulozei structua microscopic de fir. Din modul n care celuloza reactioneaz cu diferii reactivi s-a dedus c n macromolecula sa fiecare rest de glucoz prezint trei grupri hidroxil capabil s reactioneze chimic. Evidentiind aceste trei grupri functionale se poate scrie pentru celuloz o formul de tipul: -OH -(C6 H7 O2 -OH)-n -OH Gruprile hidroxil din celuloz au reactivite normal i particip la reaciile specifice lor: formarea de eteri, de esteri, de alcooli etc.Dup numrul gruprilor hidroxil dintr-un rest glucozic, care particip la asemenea reacii se obin produi cu diferite grade de transfer. Tratat cu amestec de acid acetic i anhidrid acetic, celuloza poate forma mono-,di-sau tri-acetatul de celuloza. -OH -OH -O-NO2 - (C6 H7 O2 -O.CO.CH3 )n- - (C6 H7 O2 -O.OC.CH3 )n- -(C6 H7 O2 -ONO2 )n-OH -O-CO-CH3 -O-NO2

mononitrat de celuloza de celuloza

dinitrat de celuloza

trinitrat

Nitrai de celuloz sunt folosii n fabricarea de tipul pulberii far fum i a nitrolacurilor i nitroemailurilor (lacuri de acoperire cu uscare rapid i luciu puternic). Prin tratare cu solutii concentrate de hidroxid de sodiu, celuloza formeaz un produs de tip alcoolat (alcoxid), denumit alcoliceluloz, ce poate avea, de asemenea, diferite grade de transformare. -OH -OH - (C6 H7 O2 -OH )n- + nNa OH ---?(C6 H7 O2 -Oa+ )n- + n H2O -OH -OH alcoliceluloza primara Asemenea produi sunt obinui i folosii direct la fabricarea fibrelor artificeale. Fibrele de celuloz din bumbac au lungimi de 20 - 30 mm i de aceea pot fi toarse n fire care apoi se es. Fibrele celulozice din lemn sunt foarte scurte, 3 - 5mm i ncercarea de a le toarce nu a condus la nici un rezultat. Prin prelucrare fizico-chimic a acestora s-au realizat fibrele artificiale, denumite curent mtas artificial (au luciu asemntor cu cel al mtasei naturale). Se cunosc astzi mai multe procedee de fabricat mtas artificial. Procedeul viscoz se bazeaz pe relaia ce are loc ntre alcoliceluloza i sulfur de carbon, CS2 prin care se obtine xantogenatul de celuloz: -OH -OH -OH -(C6 H7 O2 -OH)n-+ CS2 -- -(C6 H7 O2 -OH)n- -H2 SO4 -(C6 H7 O2 -OH )n-ONa -O-C=S -CS2 -OH xantogenat -NaHSO4 celuloza de celuloz SNa Acesta este solubil n soluie de hidroxid de sodiu, formnd o soluie coloidal, vscoas, viscoza (de unde i numele procedeului ). Trecut prin orificii foarte fine ntr-o baie de acid sulfuric diluat (filare umed) soluia de viscoz se neutralizeaz, iar xantogenatul se descompune n celuloz i sulfur de carbon. Pe aceast cale celuloza se regenereaz sub forma unui fir continuu, dei provine din fibre foarte scurte din lemn. Mtasea viscoz este intrebuintat la fabricarea diferitelor esaturi precum i a cordului pentru anvelope.Dac solutia de viscoz este filat, printr-o font fina n baie de acid sulfuric diluat i glicerina, se obtin folii dintr-un produs larg folosit-celofanul. Procedeul acetat realizeaza mtasea acetat, folosind acetatul de celuloz. Solutia acestuia n aceton este supus filrii la cald (uscat). Solventul se evapor i este recuperat, iar firul de acetat de celuloz coaguleaz i se ntarete. esuturile de mtase acetat sunt mai rezistente dar mai puin higroscopice dect cele din mtase viscoza. La noi n ar fibrele artificiale se fabric prin procedeul viscoz la Brila, Lupeni i PopetiLeordeni. Celuloza este o materie prim de mare valoare economic i constituie punctul de plecare n fabricarea unor produse importante, dintre care cea de hrtie ocup un loc principal.

Dac celuloza este supus fierberii cu un acid mineral (acid clorhidric sau sulfuric) concentrat, ea se descompune intr-un produs care se dovedete a fi glucoz. nca din anul 500 nainte de Christos, sumerienii au fabricat pentru prima dat produse asemntoare hrtiei avnd ca baz papirusul ? Substantele de baza pentru fabricarea hartiei sunt fibrele vegetale ca lemnul, paiele, inul, cnepa, bumbacul, dar si zdrene, precum si maculatura. Tehnica de fabricare a hartiei, care n principiu se utilizeaz i astzi, vine din China. Nu se cunoatem data exact a acestei inventii. n schimb este sigur c chinezii cunoteau hrtia nc din anul 60 inainte de Cristos. Chinezii foloseau ca substane de baz unele pri ale dudului, fibra de ramie, bumbac i haine vechi (zdrenuite). Substanele de baz erau amestecate cu ap, apoi mrunite, uscate, presate i iar uscate. De-a lungul timpului, hrtia i tehnica de fabricare a hrtiei au ajuns n Africa de Nord trecnd prin Orientul Mijlociu i Orientul Apropiat i, de aici, o dat cu cuceririle maurilor, n Spania unde hrtia a fost fabricat pentru prima dat n anul 1150.