Enzymes and their role in metabolism

Enzyme ­ catalyst for biochemical reaction. For each cell a huge number of enzyme exists to 
catalyze each reaction. Unlike inorganic catalysts enzymes are moderated to the proper needs of 
the body.
Enzymes where discovered in 19th century Germany. They are proteins and therefor have a 
complicated structure.

Molecule
 Primary, secondary and tertiary structure. Some enzymes are monomeric (one polypeptide) and 
some polymeric. Large bio­polymers of a large molecular weight. Enzymes can be only simple 
or conjugated proteins. Ions like copper. Iron are present in metalo­enzymes which are 
conjugated enzymes. Most common are organic enzymes in which co­factors of small organic 
molecules and metallic ions are present and they are called co­enzymes. Apoenzyme + co­
enzymes = holoenzymes. 
Reactant ­­> progress of reaction ­­> product
If enzyme is not present a significant amount of activation energy has to be used  for example 
lighting a match requires high friction. The enzyme does not change. Enzymes are able to 
modify reaction rate.

Active side
Some parts of the enzymes are responsible of the catalytic effect ­ active side, in which specific 
chemical composition for substrate. The shape of the active site must be similar to the shape of 
substrate, secondary interaction in inactive part changes the shape of the substrate to fit active 
side. Active side insures optimal orientation of reactants. Electrostatic interactions, charged 
groups causes faster reactions. Acid­base catalysis. Covalent catalysis causes normal covalent 
bonds to occur.
Co­enzymes can vary in position and strength of connection to enzyme. 
In 1916 a systematic naming for enzymes was introduced. Ending ­ase according of substrate 
name or name of reaction.

Iso­enzymes 
Some sub­units are not the same in primary structure. A group of enzymes with the same activity 
but different struction are called isoenzymes. In Lacto­dihydroginase two types of chains M, H 
are present in different combinations in tertiary enzyme (H3M, M3H. M2H2, M4. H4).

Allostremic effect
Only possible in tertiary structure. Allostremic effector ­ molecule which bind to surface of sub­
unit changing shape to open (positive effector) or close (negative effectors) active side. 
Individual metabolic products can serve as activators inhibitors of allostremic enzymes. They are 
known as regulatory enzymes. If ATP production is very high, some enzymes serve as negative 
effectors to stop production. 
Enzymatic activity
Enzyme amount is not a good way to measure activity.
A unit for measurement of activity during time. Turnover number ­ Number of molecules of 
substrate changed by one molecules of enzyme per second. kat ­ activity that changes 1 mole of 
substrate per second. 1 C activity that changes 1 milimole per minute.
Proteosynthesis machinery produces pro­enzymes (non­stable) like pepsin ­ synthesizes as 
pepsinegin ­ not fully synthesized. These enzymes start partial activation but only the final 
enzyme is fully active. 

Inhibition of enzymes
Stopping of effect of enzymes. Could be reversible or irreversible. Reversible could be 
competitive ­ inhibitor competes with substrate for binding to active side. Uncompetitive binds 
only to ES distinct from active side. Uncompetitive binds to both free enzyme and ES distinct 
from active side.
Irreversible can be affinity  labels ­ highly reactive substrate block active side. Mechanism based 
inhibitors ­ substrate 

Enzyme modification
• pH (pH ­ optimum) controls dissociation rate of parts of the enzymes.

• Temperature (temperature­optimum)

• Ionic strength (salt concentration) ­ can remove hydration field and cause changing of 
shape

• Others (presence of emulgators ­ lipases)

• Product inhibition (accumulation of product decreases the reaction rate)

• Covalent modification
Phosphorylation
Adenhylation
Uridylation
Ribozylation
Methylation
Proteolytic
Others (metal complex formatiom, disulfidic bond disruption)

• Allosteric modification
Allostreic effectors (Hormones) ­ activators, inhibitors
Feedback inhibition ­ inhibition of former enzymes.
Classification of enzymes
Each cell has more than 3000 enzymes. Each species has a different set of enzymes. There are 6 
classes of enzymes.

1. Oxidoreductases ­ oxid ­ reduction reactions
2. Transferases ­ group transfer ­ only group without non­co­enzymes
3. Hydrolases ­ Hydrolytic reaction
4. Lyases ­ elimination of groups ­ addition of energy
5. Isomerases ­ reaction involving isomerization (intramolecular changing of groups)
6. Ligases ­ Two molecules joining together ­ requires additional energy from ATP