Introduccin

La comprensin de los eventos moleculares de la contraccin muscular yace en el modelo de deslizamiento de la contraccin. Este modelo se puede aplicar al msculo liso, esqueltico, cardiaco y otros tipos de actividad contrctil incluyendo eventos quimicomecnicos como la locomocin de una clula individual y la endocitosis mediada por receptores. Debido a que la bioqumica de estos eventos es ms clara para el msculo esqueltico, esta discusin se va a enfocar en el msculo esqueltico aunque, cuando sea necesario, se se!alar cuando e"istan diferencias entre otros tipos de msculos#. Las caractersticas bioqumicas que diferencian las clulas de respuesta rpida y respuesta lenta en el te$ido muscular y las bases bioqumicas de al%unos estados patofisiol%icos del msculo, incluyendo ttano, fati%a y ri%or mortis sern tambin revisados. El msculo esqueltico comprende ms o menos el &'( del peso corporal del cuerpo )umano y se constituye de clulas lar%as multinucleadas y cilndricas llamadas fibras musculares. La membrana plasmtica de las fibras musculares se denomina sarcolema. *ada msculo est conformado por fa$os de estas fibras clulas inte%radas en una matriz de te$ido conectivo conocido como el endomisio. Los paquetes de fibras con el endomisio estn rodeadas de una vaina de te$ido conectivo fibroso denominada perimisio. +n fascculo incluye el perimisio y todos sus contenidos. El msculo consiste de varios fascculos alber%ados en una capa e"terna de te$ido conectivo conocida como la septa perimisial. El paso de la actividad contrctil de cada fibra individual a un movimiento anatmico se da a travs de este sistema continuo de te$ido conectivo y vainas que ultimadamente se conver%en para formar los tendones. Dentro del sarcolema e"iste el sarcoplasma que contiene todos los elementos subcelulares adems de miofibrillas lar%as y prominentes. *ada miofibrilla est constituida de varias protenas filamentosas contrctiles que pueden e"tenderse desde un e"tremo de la clula al otro. Las miofibrillas son el elemento ms conspicuo en las miofibras esquelticas y constituyen alrededor del ,'( de la protena de las miofibras. +na miofibrilla est compuesta de muc)as unidades estructurales conocidas como sarcmeras las cuales estn or%anizadas de manera continua de e"tremo a e"tremo. Las protenas de unin entre los sarcmeros forman la lnea - y por ende una sarcmera se e"tiende a lo lar%o de una miofibrilla desde una lnea - )asta la si%uiente lnea -. Los sarcmeros estn compuestos principalmente de filamentos del%ados de actina y filamentos %ruesos de miosina y representan la unidad funcional del msculo. La accin contrctil del msculo esqueltico resulta de la coordinacin entre la contraccin y elon%acin de millones de sarcmeras. La relacin entre las protenas musculares y los msculos se describen a continuacin.

Organizacin de las Protenas Contrctiles del Msculo

Filamentos Gruesos Filamentos Delgados
*ompuestos de cientos de molculas lar%as y contrctiles de miosina or%anizadas en un comple$o de manera secuencial una $unto a otra *ompuestos de arre%los lineares de cientos de monmeros de actina %lobular or%anizados en forma de )lice doble La unidad contrctil bsica de la miofibrilla compuesta principalmente de actina y miosina y e"tendindose de una lnea - a otra en una miofibrilla /rre%los continuos de sarcmeras +na clula muscular multinucleada que contiene todos los or%anelos y varias miofibrillas +na serie de fibras musculares ordenadas

Sarcmera

Miofibrilla Miofibra Msculo

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Organizacin del Sarcmero

La or%anizacin de las protenas contrctiles que conforman el sarcmero es una caracterstica clave del modelo de deslizamiento de filamentos 1slidin% filament model1. *ada sarcmero est compuesto de cientos de a%re%ados de protenas filamentosas cada una conocida como un miofilamento. E"isten dos clases de miofilamentos que se identifican en base a su dimetro y composicin protica ver ima%en arriba#. Los miofilamentos %ruesos son compuestos de cientos de molculas de una protena fibrosa denominada miosina. Los miofilamentos del%ados estn compuestos de dos polmeros lineales de una protena %lobular denominada actina or%anizados en forma de doble )lice. Los filamentos %ruesos y del%ados tambin contienen protenas accesorias, descritas a continuacin. Las protenas de la lnea -, incluyendo a la 23actinina, funcionan como una matriz o sitio de unin para uno de los dos e"tremos de los filamentos del%ados, los cuales se e"tienden desde cada lnea - )acia el centro del sarcmero. / menudo, las protenas de la lnea aparecen de manera continua a travs del ancho de la fibra muscular y al parecer actan para mantener las miofibrillas organizadas dentro de una miofibra. El extremo distal de cada filamento delgado est libre dentro del sarcoplasma y tiene a su extremo una protena conocida como -actinina.

*omo se puede observar en la ima%en previa, e"iste otro a%re%ado de protena en forma de disco, la lnea 4 la cual est localizada en el centro de los sarcmeros. /l i%ual que la protena de la lnea -, el a%re%ado de la protena de la lnea 4 acta como una matriz en la cual se pueden inte%rar los filamentos %ruesos de miosina. Los filamentos %ruesos se e"tienden desde su punto de ancla$e a ambos lados de la lnea 4 )acia las dos lneas - que definen el sarcmero. Dentro del sarcmero, los filamentos %ruesos y del%ados estn interdi%itados de tal manera que en un corte transversal se observan en una estructura )e"a%onal en la cual , filamentos del%ados estn posicionados alrededor de cada filamento %rueso. Los filamentos %ruesos tambin estn or%anizados )e"a%onalmente el uno de otro. Durante la contraccin y la rela$acin, la distancia entre las lneas - vara, disminuyendo durante la contraccin e incrementando durante la rela$acin mientras que la lnea 4, unida a los filamentos %ruesos, permanece centralmente posicionada dentro del sarcmero Los filamentos %ruesos y del%ados mantienen su estructura lineal y e"tendida e"cepto en situaciones e"tremas. *ambios en la lon%itud del sarcmero se deben a que los filamentos del%ados estn siendo deslizados a lo lar%o de los filamentos %ruesos )acia la direccin de la lnea 4. 0e%reso al inicio

Protenas de los Miofilamentos

Las bases bioqumicas de la actividad muscular estn relacionadas a las propiedades enzimticas y fsicas de la actina, la miosina y las protenas accesorias que constituyen a los filamentos %ruesos y del%ados. La si%uiente seccin resume los componentes proteicos cruciales de los miofilamentos y sus interacciones /563dependientes que resultan en la contraccin muscular. Las protenas de los filamentos %ruesos y del%ados pueden ser clasificadas en actina, miosina y , protenas accesorias. Las protenas accesorias son 23 actinina, 73actinina, tropomiosina, troponina, protena *, y la protena de la lnea 4. Las molculas de miosina solubles son protenas lar%as, del%adas y fibrosas con un peso molecular de alrededor de 8'',''' Daltons. *ada molcula est compuesta de , subunidades, 9 %randes cadenas pesadas :*# y & peque!as cadenas livianas L*#. En una fibra muscular las 9 %randes subunidades son idnticas, sin embar%o e"isten diferentes isoformas de cadenas pesadas en diferentes tipos de fibras musculares. Las cadenas pesadas contienen un dominio de )lice 2 de ;,<'' amino cidos# en la *3 terminal y un dominio =3terminal, prominente y %lobular, de ms o menos >'' amino cidos. Los dos dominios 23 )elicales de las :* estn entrelazados de tal manera que forman una estructura super)elicoidal r%ida y lar%a con 9 cabezas %lobulares. +na molcula completa de miosina tambin contiene & protenas relativamente peque!as que estn asociadas a las cabezas %lobulares. Estas protenas peque!as de peso molecular entre ;,,''' a 9&,''' Daltons se conocen como cadenas livianas alcalinas 1al?ali li%)t c)ains1 L*; o

L*<# y cadenas livianas D5=@ L*9#. *ada molcula de miosina contiene 9 subunidades de L*9, cada una asociada con un dominio %lobular de la *6. *ada dominio %lobular tambin contiene una subunidad L*; L*< pero las proporciones de L*; y L*< varan dependiendo si se trata de msculo cardiaco, esqueltico, embrionario o liso. 5odas las cadenas livianas se unen al *a9A con %ran afinidad, son fosforiladas por la cinasa de la cadena liviana de la miosina Bmyosin li%)t c)ain ?inaseC 4L*D# y %eneralmente desempe!an un papel en la re%ulacin de la actividad de la /56asa de la miosina y en su ensambla$e a filamentos %ruesos.

Organizacin de los miofilamentos

En la molcula de miosina e"isten varios puntos funcionalmente importantes, por e$emplo, cerca del punto medio de la re%in super)elicoidal e"iste un sitio que se define por su susceptibilidad a ser di%erido por la tripsina. La tripsina rompe a la miosina en 9 porciones. ; contiene las cabezas %lobulares y parte de la re%in super)elicoidal y la otra consiste de la re%in super)elicoidal restante en la *3terminal. La porcin que contiene las cabezas %lobulares se conoce como meromiosina pesada 446E peso molecular <8','''#. El fra%mento que contiene la *3terminal se conoce como meromiosina liviana 44LE peso molecular ;98,'''#. La importancia de este sitio susceptible a la actividad proteoltica de la tripsina es que refle$a una interrupcin en la estructura r%ida super)elicoidal, lo cual permite a este sitio servir de bisa%ra y adems est involucrado en convertir la ener%a qumica del /56 a eventos mecnicos tales como la contraccin y la rela$acin. n segundo sitio de importancia con susceptibilidad a la acci!n proteoltica de la papana tambin puede servir de bisagra. "a papana digiere este sitio ubicado cerca de las cabezas globulares# dividindolo en $ subfragmentos# conocidas como %&-' (subfragmento '). "a porci!n restante de la molcula# la porci!n superhelicoidal se conoce como %&-$. "a actividad de la *+,asa de la miosina est asociada a la unidad %&-'. +n filamento %rueso est compuesto de apro"imadamente &'' molculas de miosina con 9'' ubicadas a cada lado de la lnea 4. Estas molculas se

mantienen ordenadas en paquetes %racias a la protena * protena de su$ecin#, las protenas de la lnea 4 y las interacciones )idrofbicas entre las molculas de miosina. En las porciones de 44L es donde las molculas de miosina se encuentran ms apretadamente empaquetadas. En el sitio que sirve de bisa%ra, susceptible a la tripsina, la meromiosina pesada se proyecta )acia fuera desde el filamento %rueso. Esta e"tensin de la meromiosina pesada )acia la porcin e"terna del filamento %rueso ayuda a que las cabezas %lobulares entren en pro"imidad con los filamentos del%ados de actina, los cuales estn ubicados entre los filamentos %ruesos. El evento molecular que re%ula la contraccin muscular es la unin de las cabezas de la miosina a los filamentos del%ados de actina, se%uido por un rpido cambio en la conformacin de la miosina en donde se encuentran los puntos de bisa%ra y se une la actina la cual es finalmente deslizada )acia la lnea 4. 0e%reso al inicio

Organizacin de los Filamentos Finos de ctina

Los filamentos del%ados estn compuestos de varias subunidades de la protena %lobular F3actina &9 ?D# y varias protenas accesorias. En los filamentos del%ados, la F3actina es polimerizada para formar lar%as )ebras fibrosas conocidas como G3actina. +n par de estas )ebras lineales de G3actina se enrollan para formar la estructura )elicoidal que ser un filamento del%ado. *ada subunidad de F3actina tiene ; sitio de unin para el /D6H/56 el cual se presume que est involucrado en la polimerizacin del filamento del%ado. +na vez polimerizada, la actina se recubre y el filamento del%ado se estabiliza por una protena llamada 73actinina. /dems de tener un sitio de unin para nucletidos, la molcula de F3actina tiene un sitio de unin de alta afinidad para las cabezas %lobulares de la miosina. En el msculo esqueltico y el cardiaco las protenas accesorias del filamento del%ado descritas a continuacin# fsicamente re%ulan la disponibilidad de este sitio para unirse a la miosina. 6or ende, las protenas accesorias controlan la contraccin. Las principales protenas accesorias del filamento del%ado son la tropomiosina y la troponina. La tropomiosina es un )eterodmero or%anizado en forma 27 )elicoidal, lar%o y tubular que recorre la lon%itud de I residuos de F3actina. / lo lar%o del filamento del%ado, un par de molculas de tropomiosina estn asociadas a cada I pares de residuos de F3actina y ; molcula de tropomiosina por cada surco de la )lice de G3actina. En el msculo rela$ado, cada molcula de tropomiosina recubre los sitios de unin de la miosina de I residuos de F3actina, lo cual previene la interaccin entre la actina y la miosina y as se mantiene el estado de rela$acin muscular. 6ara iniciar la actividad contrctil, la troponina, la se%unda molcula accesoria de los filamentos del%ados, debe activarse. La troponina es un )eterotrmero que est unida a un

e"tremo de cada molcula de tropomiosina y a la actina. Esta posicin une fsicamente la tropomiosina a la actina. Los cambios conformacionales en la troponina son los responsables de movilizar a la tropomiosina para descubrir o recubrir los sitios de unin de la miosina, ubicados en la actina, y as re%ular la contraccin muscular. +na de las subunidades de la troponina, la troponina * 5n3*# es una protena similar a la calmodulina que se une al calcio. *uando la 5n3* se une al calcio sufre un cambio conformacional que mueve a la tropomiosina, de$ando los sitios de unin de la miosina descubiertos. Este evento permite que las cabezas de la miosina interacten con sus sitios de unin, ubicados en la actina, y as acontece la actividad contrctil. Los eventos de los filamentos del%ados pueden ser resumidos de la si%uiente manera. antes de que )aya la presencia de calcio libre en el sarcoplasma, la tropomiosina recubre los sitios de unin de la miosina ubicados en la actina. El calcio aparece en el sarcoplasma y se une a los sitios de unin del calcio ubicados en la 5n3*. Je dan cambios conformacionales en la troponina lo cual mueve a la molcula de tropomiosina )acia el surco entre la )lice de G3actina, lo cual descubre los sitios de unin de la miosina en las subunidades de F3 actina. Los sitios de unin de la miosina a)ora estn e"puestos y disponibles para interactuar con las cabezas de miosina. El retiro de calcio del sarcoplasma restablece los estados conformacionales iniciales de la troponina y la tropomiosina lo cual previene la interaccin entre la actina y la miosina, resultando en un estado de rela$acin. 0e%reso al inicio

!a Miosina " la Fuerza de Contraccin #Po$er Stro%e#

En reposo y cuando no e"iste una contraccin muscular, los sitios de unin de la miosina en la actina estn ocultos y la miosina se encuentra en un estado conformacional de alta ener%a 4K#, listas para entrar en un ciclo contrctil. La ener%a de la )idrlisis del /56 es usada para llevar a la miosina de un estado conformacional de ba$a ener%a 4# a un estado de alta ener%a, como se observa a continuacin. (--*+,) .-----/ (-0-*1,-,i) *uando el calcio en el citosol aumenta y los sitios de unin de la miosina en la actina se )acen disponibles, se forma un comple$o actino miosina, se%uido de la disociacin secuencial de 6i y /D6 con la conversin de miosina a su estado conformacional de ba$a ener%a. Estos eventos estn acompa!ados de la translocacin simultnea del filamento del%ado )acia la lnea 4 del sarcmero. Estos ltimos eventos que se resumen en las si%uientes 9 ecuaciones# comprenden el BpoLer stro?eC del ciclo contrctil. =tese que la ener%a requerida para el BpoLer stro?eC se deriva del /56, a travs de una conversin de un cambio conformacional de ba$a ener%a de miosina a un estado conformacional de alta ener%a. +na analo%a til es que el /56 car%a el %atillo de la miosina y la formacin del comple$o actino miosina dispara este %atillo, liberando la ener%a almacenada.

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&egulacin del Calcio Sarco'lasmtico

Los eventos que estimulan la actividad muscular al elevar el calcio sarcoplasmtico empiezan con una e"citacin neuronal en la unin neuromuscular. La e"citacin induce despolarizacin local del sarcolema lo cual se difunde a travs del sistema de tbulos 5 y )acia el interior de la miofibra. La despolarizacin del tbulo 5 se difunde al retculo sarcoplasmtico J0#, lo cual causa que se abran los canales de calcio volta$e3dependientes localizados en las membranas del J0. / este evento le si%ue un movimiento rpido y masivo de calcio desde las cisternas )asta el sarcoplasma el cual se encuentra cerca de las miofibrillas. Las concentraciones de calcio elevadas influyen en la subunidad 5n3* de la troponina lo cual resulta en mltiples BpoLer stro?esC las cuales se si%uen dando siempre y cuando las concentraciones de calcio se manten%an sobre ; a 8 micromolares. 0e%reso al inicio

&ela(acin Muscular
=ormalmente, cuando no )ay actividad elctrica en la unin mioneural, la actividad contrctil se detiene y sobreviene un estado de rela$acin. La membrana sarcoplasmtica re%resa a su potencial en reposo ms o menos ,' mM ms positivo afuera de la clula#, al i%ual que todo el sistema de tbulos 5 y la membrana del J0. Jubsecuentemente, el calcio sarcoplasmtico re%resa a la cisterna del 0J a travs de una bomba de calcio /563dependiente, la cual es una de las protenas ms importantes de la membrana del 0J. 6or cada /56 )idrolizado, 9 iones de calcio son sacados del sarcoplasma )asta que finalmente los niveles de calcio caen a '.; micromolares 8' a ;'' veces ms ba$os que el DD necesario para que el calcio se pueda unir al 5n3*. La superficie de la cisterna de la membrana del 0J tambin contiene cantidades altas de una %licoprotena conocida como calsecuestrina. La calsecuestrina se une al calcio con %ran avidez lo cual disminuye las concentraciones de calcio en las cisternas y as favoreciendo la acumulacin de calcio. 5ambin e"isten depsitos de calcio en la matriz mitocondrial ya que sta tiene una bomba de calcio la cual es impulsada por un potencial quimiosmtico %enerado por el transporte de electrones. @a$o condiciones aerbicas, esta bomba usa la ener%a del transporte de electrones para acumular calcio en la matriz mitocondrial, en vez de sintetizar /56. 0e%reso al inicio

)etania " &igor Mortis

La tetania es una condicin de )ipercontraccin muscular que se da despus de un periodo prolon%ado de repetitiva estimulacin muscular el cual es causado por una deplecin de /56 u otros fosfatos de alta ener%a que ayudan a mantener los niveles de /56 apropiados. Estos fosfatos de alta ener%a incluyen otros nuclesidos trifosfatos =56s#, creatina fosfato *6# y /D6, como estn ilustradas en las < ecuaciones a continuacin. Las tres reacciones son realizadas por una difosfocinasa de nuclesido, creatina cinasa y adenilato cinasa, respectivamente. 2+, 3 *1, ----/ 21, 3 *+, 4, 3 *1, ----/ 4reatine 3*+, *1, 3 *1, ----/ *-, 3 *+, Debido a que la estimulacin tetnica incrementa el calcio sarcoplasmtico y elimina el /56, el resultado es un msculo altamente contrado con calcio unido al 5n3* y sin /56 que diri$a el movimiento de calcio a la cisterna del 0J o cause desunin de los puentes de actina3miosina. @a$o estas condiciones, la mitocondria va a preferentemente bombear el calcio a la matriz mitocondrial lo cual remover el calcio unido al 5n3*, escondiendo a)ora los sitios de unin de la miosina en los filamentos del%ados y permitiendo que el msculo asuma un estado de flacidez. Jin embar%o, la ausencia de /56 resulta en la mantencin de la miosina en su estado conformacional de ba$a ener%a lo cual limitar la )abilidad del msculo de %enerar actividad contrctil. /l estar en este estado fisiol%ico, los msculos se dicen que estn fati%ados. En la muerte, todas las reacciones tienden )acia el equilibrio. +no de los primeros procesos que sucede es el equilibrio inico a travs de todos los compartimentos del cuerpo como resultado de la falta de ener%a que requieren las bombas de iones para establecer y mantener una diferencia de concentraciones inicas. En el caso del msculo, este proceso resulta en el movimiento de calcio desde las cisternas y del lquido e"tracelular )acia el sarcoplasma, en donde eleva las concentraciones de calcio. El calcio induce cambios conformacionales en el comple$o troponina3tropomiosina, lo cual e"pone los sitios de unin de la miosina localizados en los filamentos del%ados. Esto resulta en una actividad contrctil incontrolada lo cual slo a%ota todo el suministro de /56 y todas o casi todas las molculas de miosina acaban formando parte de los comple$os actina3miosina. El estado r%ido de los msculos que se desarrolla poco despus de la muerte se debe a este estado en donde e"isten muc)os comple$os actina3miosina el cual tambin se conoce como rigor mortis. 0e%reso al inicio

Msculo !iso
4ientras que el modelo de deslizamiento de filamentos describe apropiadamente el mecanismo bsico de contraccin muscular y se puede

aplicar a todos los tipos musculares, e"isten diferencias si%nificativas entre el msculo esqueltico y el msculo liso. +na apreciacin de estas diferencias se basa en la observacin que aunque el msculo liso no precisa de troponina, su actividad contrctil es re%ulada por niveles citoplasmticos de calcio. Este concepto se e"plic cuando se descubri una protena que se une al *a9AHcalmodulina *a*4# conocida como caldesmon, estaba involucrada en re%ular el movimiento de la tropomiosina sobre la superficie del msculo lisoE as descubriendo y ocultando los sitios de unin de la miosina localizados en los filamentos del%ados. 6osteriormente se observ que la elevacin de los niveles de calcio en el citosol elevaban los niveles de *a*4 la cual se una al caldesmon y as removindola de su localizacin en los filamentos del%ados. *oncurrentemente, se observ que la tropomiosina cambia su ubicacin en los surcos )elicoidales de la G3actina y la actividad de la /56asa del comple$o actina3miosina es estimulada. *uando el calcio se a%ota, el comple$o *a*4 se disocia y el caldesmn es liberado de su comple$o con la calmodulina y se reasocia con los filamentos del%ados. La actividad de la /56asa del comple$o actino miosina se in)ibe. En esencia, el caldesmon remplaza a la troponina como re%ulador de la localizacin de la tropomiosina en los filamentos del%ados. +na se%unda diferencia importante entre el msculo liso y estriado es que el msculo liso contiene una subunidad llamada cadena36 liviana en la cadena liviana de la miosina. La cadena36 liviana e"iste en estados fosforilados y no fosforilados en el cual el fosforilado se determina por la actividad de otra protena *a*43dependiente conocida como cinasa de cadena liviana de miosina 4L*D#. En ausencia de la *a*4 los msculos lisos no proveen de actividad, la cinasa est inactiva y las cadenas36 livianas no estn fosforiladas. =iveles elevados de *a*4 inducen la actividad de 4L*D, lo cual conduce a la fosforilacin de las cadenas36 livianas y el inicio de la contraccin. La fosforilacin de las cadenas36 livianas y la eliminacin de caldesmon de los filamentos del%ados son dos eventos requeridos para la contraccin del msculo liso. La re%ulacin de esta va a travs de la fosforilacin de enzimas en el msculo liso est ilustrada a continuacin.

Dia%rama de actividades enzimticas durante la contraccin del msculo liso. La elevacin del calcio en el msculo liso a ;'384 induce la formacin del comple$o *a9A3calmodulina *a*4# los cuales activan los filamentos del%ados al unirse al caldesmon *ald# y liberando los sitios de unin de miosina en los filamentos del%ados. *a*4 tambin se une y activa a la cinasa de la cadena liviana de la miosina 4L*D#. La 4L*D activa, fosforila a la cadena36 liviana de la miosina lo cual resulta en la activacin de la actividad de la /56asa en las cabezas de la miosina. /l unirse la epinefrina con receptores 73adrenr%icos incrementa el c/46, activa la protena cinasa c/463 dependiente 6D/# la cual reduce la afinidad del 4L*D por el *a*4 y modula la fuerza de contraccin %enerada por niveles de calcio elevados en el citosol. 0e%reso al inicio

Msculos &o(os O*idati+os " ,lancos Glucolticos

/dems de las transferencias del %rupo fosforil, ya descritas en las < ecuaciones previas, el /56 del msculo tambin se %enera a travs de la %liclisis y fosforilacin o"idativa. Los msculos que dependen de la fosforilacin o"idativa como fuente de /56 requieren altos niveles de o"%eno. 6ara ase%urar la disponibilidad de o"i%eno, estos msculos almacenan o"%eno como o"imio%lobina. 4sculos o"idativos con mio%lobina son de color ro$o debido a su alta cantidad de mio%lobina. Los msculos %lucolticos no son tan ricos en mio%lobina y por ende adoptan una apariencia blanca. Estos msculos %eneralmente almacenan %luc%eno en %randes cantidades y %eneran la mayora de su /56 a travs de reacciones %lucolticas. +na de las diferencias funcionales ms %randes entre las clulas musculares ro$as y blancas es que las fibras blancas %eneran /56 a travs de una corta va entre sustratos por e$emplo, %lucosa# y la aparicin de /56, mientras que en el msculo ro$o la va entre el sustrato por e$emplo, %lucosa# y el /56 constituye de ms pasos en la reaccin por e$emplo, %liclisis ms ciclo tricarbo"lico adems del transporte de electrones# y corresponde a un proceso ms lar%o. *onsecuentemente, los msculos esquelticos de accin rpida son compuestos predominantemente de fibras blancas %lucolticas mientras que los msculos de accin lenta, tales como los que mantienen el tono, %eneralmente son ro$os y o"idativos. 0e%reso al inicio 5eturn to +he -edical 6iochemistry ,age -ichael 7. 8ing# ,h.1 9 : %chool of -edicine 9 mi;ing at iupui.edu