1.ENZIMA : son biocatalizadores (catalizadores biologicos) elaborados por las clulas vivas , son de naturaleza proteca .

las enzimas actan sobre una sustancia llamada sustrato y produce una serie de productos. Para nombrar una enzima se le agrega el sufijo asa al nombre del sustrato Ejemplos : SUSTRATOENZIMA AlmidnAmilasa Sacarosa Sucrasa Lipasa Celulosa 2. COENZIMA: Son molculas orgnicas especficas, pequeas de bajo peso molecular y termoestables que pueden unirse en forma covalente y no Covalente a la parte proteica de una enzima activa (HOLOENZIMA). Entre las reacciones que requieren coenzimas tenemos las oxidorredustasas, reacciones de transferencia y las de isomerizacin. En la clula los procesos catablicos productores de energa y los procesos de sntesis requieren de coenzimas como el NAD Y NADP, adems se asocian a las vitaminas del complejo B. Se caracteriza porque : Se unen a la apoenzima Son termoestables Pequeas y de bajo PM 1. APOENZIMA eses la parte proteica de una holoenzima y no puede llevar acabo una reaccin cataltica ya que no tiene un cofactor enzimtico.

En el apoenzima se distinguen 4 tipos de aminocidos segn la funcin que desempeen en la actividad enzimtica:

No esenciales: No contribuyen ni directa ni indirectamente en el proceso cataltico, por lo que pueden ser eliminados de la cadena polipeptdica sin que se pierda actividad enzimtica. Estructurales: Son los que mantienen la estructura terciaria de la protena enzimtica. De unin o fijacin: Sujetan el apoenzima al sustrato. Catalticos: Son los responsables directos de la actividad enzimtica y forman el llamado sitio cataltico. Adems, junto con los de unin, forman el centro activo del enzima que es una oquedad tridimensional cuya forma depende de la estructura terciaria de la molcula proteica del apoenzima y que ocupa una pequea parte de sta. 2. SITIO ACTIVO Se han postulado dos hiptesis para explicar la formacin del complejo enzima sustrato, las llamadas de la llave y la cerradura, as como la de acoplamiento inducido De acuerdo con la hiptesis de la llave y la cerradura, el sitio de unin del sustrato existe preformado en la estructura de la enzima an en ausencia del sustrato unido En el caso de la hiptesis del acoplamiento inducido, la molcula de sustrato induce un cambio conformacional en el sitio activo de la enzima de manera de quedar perfectamente acoplados. El cambio de forma de la enzima facilita la interaccin enzima-sustrato y la reaccin. La Glucocinasa es un ejemplo interesante de este tipo de mecanismo. Los estudios por rayos-X indican que los sitios de unin del sustrato de la mayor parte de las enzimas se hallan preformados (llave y cerradura) pero que la mayor parte de ellos exhiben al menos cierto grado de acoplamiento inducido al unirse al sustrato. Despus que la reaccin se completa y se libera el producto, el sitio activo recupera su forma libre y la enzima esta dispuesta para fijar una nueva molcula de sustrato.

3. HOLENZIMA Es una protena y un cofactor enzimtico, que puede ser un ion o una molcula compleja. En resumen, es una completa y catalticamente activa

APOENZIMA + COENZIMA Regin proteica Regin no proteica ENZIMA INACTIVA Ion activador

= HOLOENZIMA ENZIMA ACTIVA

4. SUSTRATO Sustancia sobre el cual acta una enzima. Lasenzimas: contienen por lomenos tres puntos o lugares DENOMINADOS: SITIO ACTIVOS O CATALITICOS, a los cuales se unen el sustrato, luego la enzima , es liberada y el sustrato se transforma en nuevos productos . Mientrasms sitios activos tengan una enzima, mayor ser su actividad sobre el sustrato 2. Cules son los factores que afectan la actividad enzimtica? La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de transformacin del sustrato en producto. La actividad de las enzimas se ve afectada por diversos factores entre los que destacan los siguientes: La temperatura. La Temperatura influye en la actividad enzimatica. En general por cada 10C que aumente la temperatura la velocidad de la reaccin aumenta de 2 a 4 veces. Esta regla se cumple hasta que la temperatura alcanza un valor mximo (Temperatura ptima) donde la actividad es mxima. Esto se debe a que al aumentar la Temperatura aumenta el movimiento de las molculas y, por tanto aumenta la probabilidad de encuentro entre el S y el E. Si la T aumenta por encima de la Temperatura ptima, disminuye e incluso cesa la actividad enzimtica debido a que la enzima se desnaturaliza.Cada enzima posee una T ptima, en las enzimas humanas suele estar alrededor de 37C. Como conclusin: Las reacciones controladas enzimticamente tienen lugar dentro de un intervalo ptimo de temperaturas, fuera del cual o no suceden, o lo hacen lentamente. A temperaturas bajas, los enzimas carecen de energa cintica suficiente para encontrarse y unirse. Por el contrario, temperaturas elevadas hacen que el enzima se desnaturalice.

El pH El pH es otro factor que influye en la actividad enzimtica, debido a que el pH influye en la ionizacin de los grupos funcionales de los aminocidos que forman la protena enzimtica. Cada enzima realiza su accin dentro de un determinado intervalo de pH, dentro de este intervalo habr un pH ptimo donde la actividad enzimtica ser mxima. Por debajo del pH mnimo o por encima del pH mximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza. En la mayora de las enzimas el pH ptimo est prximo a la neutralidad, aunque hay excepciones. El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH. Inhibidores: Son compuestos qumicos que se unen al enzima, en distintos puntos del mismo y disminuyen o incluso impiden su actividad. Estos compuestos pueden ser de distintos tipos: iones, molculas orgnicas y a veces el producto final de la reaccin. A la accin que realizan se la denomina inhibicin. La inhibicin puede ser: Inhibicin irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la actividad enzimtica, bien porque se une de forma permanente con grupos funcionales importantes del centro activo o bien porque altera su estructura. A estos inhibidores se les denomina venenos y a la inhibicin que realizan se la denomina envenenamiento del enzima. Ej. La penicilina que inhibe las enzimas que sintetizan la pared bacteriana. El in cianuro acta sobre la citocromo oxidasa (enzima respiratorio). Inhibicin reversible: El inhibidor se une al enzima de forma temporal mediante enlaces dbiles e impide el normal funcionamiento del mism, pero no la inutiliza permanentemente. Puede ser de dos tipos: Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir al centro activo del enzima impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir ambos, inhibidor y sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima. La accin suele anularse aumentando la concentracin del sustrato No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede actuar de 2 formas: -Sobre el enzima, unindose a el en un lugar diferente al centro activo y modificando su estructura lo que dificulta que el enzima se pueda unir con el sustrato. -Sobre el complejo E-S unindose a l y dificultando su desintegracin y por lo tanto la formacin de los productos.

3.- Para explicar la especificidad de la enzima por el sustrato se han propuesto modelos: cules son estos, en qu se fundamentan? Emil Fischer propuso la hiptesis de la llave y la cerradura: el cual considera que en la superficie enzimtica existe una impresin negativa del sustrato. Daniel Koshland propuso la hiptesis del ajuste inducido o de la mano y el guante que es la que se acepta en la actualidad: considera al centro de fijacin ms flexible. De esta forma la interaccin del sustrato con la enzima induce un cambio conformacional en su estructura que produce como resultado la formacin de un centro de fijacin adecuado al sustrato. 4.- Cul es la clasificacin actual de las enzimas? Oxidorreductoras: catalizan reacciones de transferencias de H (hidrogeno), o electrones (e-), de un sustrato a otro. Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo qumico (diferente del H), de un sustrato a otro. Hidrolasas: catalizan las reacciones de hidrolisis. Liasas: catalizan reacciones de ruptura o unin de sustratos. Isomerasas: catalizan la interconversion de ismeros. Ligasas: catalizan la unin de dos sustratos con hidrolisis simultanea de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.).