El hierro como transporte y almacenamiento de oxgeno Abstrac Introduccin El hierro es el elemento nmero 26 de la tabla peridica y tiene una configuracin

electrnica [Ar]3d64s2. Sus estados de oxidacin ms importantes son +II y +III. El hierro tiene varias funciones biolgicas tales como procesos de transferencia electrnica, activacin de oxgeno y nitrgeno, transporte y almacenamiento de oxgeno; debido a que este metal tiene una afinidad para los tomos electronegativos como el oxgeno, nitrgeno y sulfuro, estos tomos se encuentran en los centros de unin del hierro en las macromolculas. Puede considerarse que el hierro en el organismo se encuentra formando parte de 2 compartimientos: uno funcional, formado por los numerosos compuestos, entre los que se incluyen la hemoglobina, la mioglobina, la transferrina y las enzimas que requieren hierro como cofactor o como grupo prosttico, ya sea en forma inica o como grupo hemo, y el compartimiento de depsito, constituido por la ferritina y la hemosiderina, que constituyen las reservas corporales de este metal. En el cuerpo humano es el metal de transicin ms abundante (de 4.2 a 6.1 g) y existe con dos estados de oxidacin: ferroso (Fe2+) y frrico (Fe3+). Las principales protenas en donde se encuentran se enlistan en la tabla 1. Protena Funcin Mioglobina Almacenamiento de O2 Hemoglobina Transporte de O2 Transferrina Transporte de Fe Ferritina Almacenamiento de Fe Citocromo c Transporte de electrones Citocromo c oxidasa Transformacin O2H2O Citocromo P450 Activacin e incorporacin de oxgeno Protenas Fe-S Transporte de electrones Ribonucletico reductasa Transformacin ARNADN Catalasa Metabolismo de H2O2 Peroxidasas Metabolismo de H2O2 Tabla 1. Principales protenas de Fe en un humano adulto. La mioglobina y la hemoglobina constituyen el 80% del total de las protenas debido a su importancia fisiolgica que se relaciona principalmente con su capacidad de unirse al oxgeno molecular por lo que lo transportan y almacenan. Tanto la mioglobina como la hemoglobina son metaloproteinas que contienen al grupo hemo que es una molcula plana y est conformada por el Fe como centro metlico unido a cuatro piezas cclicas de cuatro carbonos y un nitrgeno, llamadas pirrol, unidas entre s por puentes alqulicos de un carbono o metilenos. El ion Fe2+ tiene posibilidad de formar 6 enlaces de coordinacin de los cuales, cuatro estn enlazados con los nitrgenos de los anillos pirrlicos que forman la porfirina, su quinto ligando que est constituido por un nitrgeno de un anillo imidazol (pentagonal, con

tres carbonos y dos nitrgenos), procedentes del aminocido histidina, que se sita a 2,7 del plano del macroanillo. Los seis ltimos electrones del ion ferroso ocuparan los 5 orbitales atmicos 3d degenerados de acuerdo a la ley de Hund, sin embargo esta degeneracin se altera debido a los tipos de ligandos. Segn su disposicin espacial estarn afectados dos orbitales atmicos, el d(x2-y2) por estar dirigidos sus lbulos en el sentido de aproximacin de los pares electrnicos no enlazantes del nitrgeno de los pirroles, en el momento de la coordinacin y el d(z2) por la accin en un nico sentido del par electrnico del nitrgeno del imidazol. El esta distorsin es pequea debido al carcter duro de la base pirrol, al estar estabilizados en la nube aromtica del anillo por lo que no existe suficiente energa para producir un desdoblamiento por lo que se trata de un complejo de alto espn.

Mioglobina La mioglobina es una hemoprotena monomrica encontrada principalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxgeno. Durante perodos de privacin de oxgeno la oximioglobina libera el oxgeno almacenado que se utilizara en los procesos metablicos.

Hemoglobina