UNIVERSIDAD AUTONOMA DE BAJA CALIFORNIA Cisalud Valle De Las Palmas

Bioqumica

MC. Mara de los Remedios Snchez Daz

Grupo: 211 Subgrupo: 1

Enzimas

Martinez Rangel Martin 1206710

Tijuana, Baja California Martes 19 de febrero de 2013

Enzimas CONTENIDO 5.1 Funcin de las enzimas 5.2 Clasificacin de las enzimas 5.2.1 Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su complejidad 5.2.2 Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su actividad 5.3 Actividad enzimtica 5.1 Funcin de las enzimas Las enzimas son protenas que catalizan todas las reacciones bioqumicas. Adems de su importancia como catalizadores biolgicos, tienen muchos usos mdicos y comerciales. Un catalizador es una sustancia que disminuye la energa de activacin de una reaccin qumica. Al disminuir la energa de activacin, se incrementa la velocidad de la reaccin. La mayora de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se establece el equilibrio qumico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formacin de equilibrio qumico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio. 5.2 Clasificacin de las enzimas 5.2.1 Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su complejidad De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como: 5.4 Factores que afectan la actividad enzimtica

En las protenas conjugadas podemos distinguir dos partes: Apoenzima: Es la parte polipeptdica de la enzima. Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

La combinacin de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima. Los cofactores pueden ser: *Iones metlicos: Favorecen la actividad cataltica general de la enzima, si no estn presentes, la enzima no acta. Estos iones metlicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+ *La mayora de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos orgnicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo B son coenzimas que se requieren para una respiracin celular adecuada. 5.2.2 Clasificacin de las enzimas segn su actividad. En funcin de su accin cataltica especfica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases: Clase 1: OXIDORREDUCTASAS Catalizan reacciones de oxidorreduccin, es decir, transferencia de hidrgeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, segn la reaccin general: AH2 + B A + BH2

Ared + Box

Aox + Bred

Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa. Clase 2: TRANSFERASAS Catalizan la transferencia de un grupo qumico (distinto del hidrgeno) de un sustrato a otro, segn la reaccin: A-B + C A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reaccin representada en la Figura de la derecha: glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

Clase 3: HIDROLASAS Catalizan las reacciones de hidrlisis: A-B + H2O AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reaccin: lactosa + agua Clase 4: LIASAS Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos: A-B A+B glucosa + galactosa

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reaccin: cido acetactico Clase 5: ISOMERASAS Catalizan la interconversin de ismeros: A B CO2 + acetona

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior: fosfotriosa isomerasa gliceraldehdo-3-fosfato fosfoglucosa isomerasa glucosadihidroxiacetona-fosfato 6-fosfato fructosa-6fosfato

Clase 6: LIGASAS Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis simultnea de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.): A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reaccin: piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi

Tipo de enzimas Hidrolasas

Isomerasas

Ligasas Liasas Oxidorreductasas

Tansferasas

Actividad Catalizan reacciones de hidrlisis. Rompen las biomolculas con molculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas. Catalizan las reacciones en las cuales un ismero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerizacin. Catalizan la unin de molculas. Catalizan las reacciones de adicin de enlaces o eliminacin, para producir dobles enlaces. Catalizan reacciones de xido-reduccin. Facilitan la transferencia de electrones de una molcula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidacin de glucosa a cido glucnico. Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molcula a otra.

5.3 Actividad enzimtica Se define la unidad de actividad enzimtica (U) como la cantidad de enzima que cataliza la conversin de 1 mol de sustrato en un minuto. La actividad especfica es el nmero de unidades de enzima por miligramo de protena (U/mg prot) o por mililitro de disolucin (U/ml).

Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de actividad enzimtica como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo. Esta unidad se llama katal (kat). Como 1 mol son 106 moles y 1 minuto son 60 segundos, resulta que 1 katal equivale a 60 x 106 U. Esta unidad es muy grande, de forma que se utilizan frecuentemente los submltiplos como el microkatal (kat, 10 -6 kat) o el nanokatal (nkat, 10-9 kat). Cuando se conoce el peso molecular del enzima puro y el nmero de centros activos por molcula de enzima, las medidas de actividad enzimtica permiten calcular el nmero de recambio del enzima, o sea, el nmero de reacciones elementales que realiza el enzima por cada centro activo y por unidad de tiempo. La sustancia sobre la cual acta una enzima se llama sustrato. Los sustratos son especficos para cada enzima: La sacarosa es el sustrato de la sacarasa que acta rompindola en sus componentes. Las enzimas actan de acuerdo con la siguiente secuencia: La enzima (E) y el sustrato (S) se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se descompone formando un producto y regenerando la enzima.

El grado de especificidad de las enzimas es muy alto, pueden distinguir incluso entre diferentes tipos de ismeros. Se cree que la especificidad de la enzima es debido a la forma particular de una pequea parte conocida como sitio activo, la cual se fija a la contraparte complementaria en el sustrato. 5.4 Factores que afectan la actividad enzimtica Concentracin del sustrato.- A mayor concentracin del sustrato, a una concentracin fija de la enzima se obtiene la velocidad mxima. Despus de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentracin del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reaccin.

Concentracin de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentracin de la enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia cierto lmite. Temperatura.- Un incremento de 10C duplica la velocidad de reaccin, hasta ciertos lmites. El calor es un factor que desnaturaliza las protenas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad. pH.- El pH ptimo de la actividad enzimtica es 7, excepto las enzimas del estmago cuyo pH ptimo es cido. Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la concentracin del cofactor debe ser igual o mayor que la concentracin de la enzima para obtener una actividad cataltica mxima.

Bibliografa:
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