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OBJETIVOS

Recordar los conceptos de hidrlisis al realizar la prctica.


Identificar la estructura del almidn.
Reconocer que compuestos da por hidrlisis el almidn.

POLISACRIDOS
Se necesitan ms de 10 unidades de azcar y a veces hasta miles de unidades para
formar los polisacridos. El almidn es la principal fuente de energa de las hortalizas y de
los cereales. Est formado por largas cadenas de glucosa en forma de grnulos, cuyo
tamao y forman vara segn el vegetal de que forme parte. Los polisacridos sin almidn
son los principales componentes de la fibra alimenticia. Entre ellos estn: la celulosa, las
hemicelulosas, las pectinas y las gomas. La celulosa es el componente principal de las
paredes celulares vegetales y estn formadas por miles de unidades.
1. Homo-polisacridos: Un mismo constituyente en toda la cadena. Ejemplo,
almidn, glucgeno, celulosa, inulina.
2. Hetero-polisacrido: Diferentes polisacridos en la cadena. Ejemplo,
heparina, cido hialurnico, condratinas.
ALMIDN
Probablemente no existe otro compuesto orgnico tan ampliamente distribuido en los
vegetales como el almidn. Es el producto de asimilacin ms importante de la
fotosntesis y constituye la principal sustancia de reserva de los vegetales. Qumicamente
el almidn o fcula es un polisacrido homogneo que est formado por una mezcla de
dos polisacridos estructuralmente diferentes:
amilosa y amilopectina.

Amilosa
Es una molcula lineal compuesta por 250 a 300 unidades de -D-glucopiranosa
enlazadas por uniones 1-4.

Amilopectina
Es ramificada, constituida por 1.000 a 3.000 unidades de glucosa conectadas por
uniones 1-4 y 1-6 en los puntos de ramificacin.

El almidn se encuentra en abundancia en:- Gramneas (cereales): trigo; arroz; maz;
avena; centeno; cebada.
Leguminosas (legumbres): porotos; arvejas; lentejas, etc.
Solanceas: papas. Industrialmente se le obtiene por va hmeda a partir de ellos.



CATLISIS
Antes de comenzar a analizar la naturaleza y funcin de los enzimas, resulta conveniente
enunciar algunos conceptos bsicos acerca de la velocidad de las reacciones qumicas y
el fenmeno de la catlisis.
La teora cintica qumica establece que las reacciones qumicas transcurren molcula a
molcula de modo que una reaccin tal como
R (reactivos) P (productos)
tiene lugar porque una determinada fraccin de la poblacin de molculas R, en un
instante dado, posee energa suficiente como para alcanzar un estado activado llamado
estado de transicin, en el que es muy fcil que se rompan o se formen uno o ms
enlaces qumicos para formar los productos P. Es frecuente confundir el estado de
transicin con un intermediario de reaccin; sin embargo este estado no es ninguna
especie qumica concreta, sino que podra definirse con ms exactitud como un "momento
molecular fugaz", altamente inestable, en el que uno o ms enlaces qumicos estn muy
prximos a romperse o a formarse.


Figura 1

La velocidad de una reaccin qumica es proporcional al nmero de molculas por unidad
de tiempo con energa suficiente para alcanzar el estado de transicin. Este estado de
transicin posee una energa superior a la de los reactivos y a la de los productos
constituyendo entre ellos una barrera energtica que debe superarse para que la reaccin
tenga lugar. La diferencia entre la energa de los reactivos y la del estado de transicin
recibe el nombre de energa libre de activacin (ver figura 1).

Existen dos mtodos generales mediante los cuales puede acelerarse la velocidad de una
reaccin qumica. Uno de ellos consiste en la elevacin de la temperatura de modo que al
incrementarse el movimiento trmico de las molculas reaccionantes aumenta la fraccin
de molculas que poseen energa suficiente para alcanzar el estado de transicin. El otro
mtodo consiste en usar un catalizador, sustancia que se combina de un modo transitorio
con los reaccionantes de manera que stos alcanzan un estado de transicin de menor
energa de activacin; cuando se forman los productos se regenera el catalizador libre.
As, un catalizador es una sustancia que, sin consumirse en el proceso, aumenta la
velocidad de una reaccin qumica rebajando la barrera de energa de activacin (ver
Figura 1). Es conveniente resaltar el hecho de que los catalizadores no alteran los
equilibrios de las reacciones qumicas, slo consiguen que dichos equilibrios se alcancen
ms rpidamente de lo que lo haran en ausencia de catalizador.


CINTICA ENZIMTICA: EL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO.
Las enzimas actan de acuerdo con los mismos principios generales que los dems
catalizadores: aumentan la velocidad de las reacciones qumicas combinndose
transitoriamente con los reactivos de manera que estos alcanzan un estado de transicin
con una energa de activacin menor que el de la reaccin no catalizada. Hay que
destacar sin embargo que los enzimas son mucho ms eficaces que cualquier catalizador
artificial conocido. Se ha podido comprobar que los aumentos de velocidad que producen
son de entre 107 y 1014 veces la velocidad de la reaccin no catalizada. La actividad
molecular (nmero de molculas de sustrato transformadas por una sola molcula de
enzima por minuto) de distintos enzimas oscila entre unos pocos miles y varios millones
de molculas de sustrato por minuto. Cabe preguntarse pues, cmo consiguen los
enzimas aumentos tan espectaculares en la velocidad de las reacciones qumicas que
catalizan.
Los mtodos experimentales para conocer la actividad cataltica de los enzimas son cada
vez ms complejos y sofisticados. Sin embargo, el mtodo ms antiguo utilizado en
enzimologa, desarrollado por Leonor Michaelis y Maud Menten, (ver figura 2), y que en la
actualidad sigue siendo de gran utilidad, consiste en analizar como vara la velocidad de
las reacciones catalizadas enzimticamente en funcin de algunos parmetros
experimentales como la concentracin del sustrato o la del propio enzima, lo que
globalmente se conoce con el nombre de cintica enzimtica.

Figura 2

La cintica de las reacciones catalizadas por enzimas muestra un rasgo caracterstico que
no se observa en las reacciones no enzimticas: la saturacin del enzima por el sustrato
(ver Figura 2). Cuando se mide la velocidad inicial de una reaccin catalizada
enzimticamente se observa que para concentraciones de sustrato bajas la velocidad de
reaccin es proporcional a dicha concentracin, como ocurre con carcter general para
las reacciones no enzimticas. A medida que la concentracin de sustrato aumenta la
velocidad de reaccin deja de ser proporcional a sta. Con un aumento posterior la
velocidad de reaccin llega a ser totalmente independiente de la concentracin del
sustrato y se aproxima asimptticamente a un valor mximo que es caracterstico de cada
enzima y que se conoce como velocidad mxima. Se dice entonces que el enzima se
halla saturado por el sustrato. La concentracin de sustrato a la cual la reaccin alcanza
la mitad de su velocidad mxima se conoce con el nombre de KM (constante de
Michaelis-Menten). KM es un valor caracterstico de cada enzima y constituye una medida
de la afinidad del enzima por el sustrato: valores bajos de KM indican una alta afinidad
mientras que valores altos representan una baja afinidad.
El efecto de saturacin del enzima por el sustrato condujo a los primeros investigadores
de la cintica enzimtica, incluso antes de que se conociera la naturaleza proteica de los
enzimas, a formular la hiptesis, hoy corroborada, de que el enzima y el sustrato se
combinan de modo transitorio para formar un complejo enzima-sustrato (Figura 2) en el
que se alcanza el estado de transicin con mayor probabilidad que en la reaccin no
catalizada. Una vez alcanzado dicho estado el complejo enzima-sustrato se descompone
para dar lugar a los productos y el enzima libre segn se refleja en la siguiente ecuacin:
E + S ES E+P
El enzima, una vez liberado, puede combinarse con una nueva molcula de sustrato para
formar un nuevo complejo enzima-sustrato cerrndose as el ciclo cataltico del enzima.
De este modo, una sola molcula de enzima puede transformar en producto, en sucesivos
ciclos catalticos, a un elevado nmero de molculas de sustrato, lo que contribuira a
explicar la gran eficacia cataltica que exhiben estas biomolculas.


Figura3

La hiptesis del complejo enzima-sustrato explica de modo satisfactorio el efecto de
saturacin del enzima por el sustrato observado en los estudios de cintica enzimtica:
cuando la concentracin de sustrato es muy superior a la concentracin del enzima en el
medio de reaccin, todos los centros activos de las molculas de enzima se hallan
ocupados en un momento dado por molculas de sustrato, con lo que aumentos
posteriores de la concentracin de ste no se traducen en aumentos en la velocidad de
reaccin.

HIDROLISIS DEL ALMIDN.
El almidn es un polisacrido que contiene alrededor de un 20% de una fraccin insoluble
en el agua llamada amilosa y un 80% de una fraccin soluble denominada amilo pectina.
Ambas fracciones estn constituidas por unidades de -D-glucosa, pero diferente en
tamao y la configuracin molecular.
Todos lo polisacridos son hidrolizados en sus constituyentes monosacridos por la
accin de cidos diluidos. Como el almidn es un polmero de la -D-glucosa, es de
esperar que por la hidrolisis completa se obtenga D-glucosa como producto final. Esta
hidrolisis se puede llevar a cabo en forma enzimtica, utilizando -amilasas y -amilasas o
por accin de la amilasa presente en la saliva. La hidrolisis del almidn sucede en varias
etapas: primero se obtiene las dextrinas (polisacridos de menor masa molecular), luego
la maltosa y por ltimo la glucosa.

CONCLUSIONES.
Las enzimas estn presentes en una infinidad de reacciones del cuerpo humano,
su clasificacin y gran impacto a travs del estudio de la bioqumica las introduce
con gran eficiencia en los productos alimenticios y en mltiples aplicaciones
industriales. El desarrollo de la cintica enzimtica es permanente, las
formulaciones para determinadas reacciones son producto de aos de estudio,
aportando tecnologa de punta para dar soluciones a nivel industrial.

Una caracterstica del instrumento es la necesidad de blanquear el aparato
antes de cada lectura. Esto se hace colocando una cubeta con una solucin
control que tenga todos los componentes de la reaccin menos la sustancia que
va a ser medida en el instrumento y ajustando la lectura a cero absorbancia."

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