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El documento describe los procesos de digestión y absorción de proteínas en el cuerpo humano. La digestión comienza en el estómago mediante la acción de la pepsina y continúa en el intestino delgado donde las enzimas pancreáticas y las enzimas de la mucosa intestinal degradan las proteínas en aminoácidos y péptidos pequeños. Los aminoácidos y péptidos son absorbidos en el intestino delgado y transportados a la circulación sanguínea o utilizados para sintetizar proteínas en las cél
El documento describe los procesos de digestión y absorción de proteínas en el cuerpo humano. La digestión comienza en el estómago mediante la acción de la pepsina y continúa en el intestino delgado donde las enzimas pancreáticas y las enzimas de la mucosa intestinal degradan las proteínas en aminoácidos y péptidos pequeños. Los aminoácidos y péptidos son absorbidos en el intestino delgado y transportados a la circulación sanguínea o utilizados para sintetizar proteínas en las cél
El documento describe los procesos de digestión y absorción de proteínas en el cuerpo humano. La digestión comienza en el estómago mediante la acción de la pepsina y continúa en el intestino delgado donde las enzimas pancreáticas y las enzimas de la mucosa intestinal degradan las proteínas en aminoácidos y péptidos pequeños. Los aminoácidos y péptidos son absorbidos en el intestino delgado y transportados a la circulación sanguínea o utilizados para sintetizar proteínas en las cél
Muchas de las enzimas proteolticas se secretan en estado de
preenzimas o zimogenos inactivos. Para que logren adquirir actividad, necesitan sufrir una protelisis limitada. La perdida de la fraccin peptidica, pone al descubierto su centro activo.Esto solo se inicia con la ingesta de los alimentos. Proteasas digestivas Se dividen en endopeptidasas y exopeptidasas. Endopeptidasas: Hidrolizan enlaces peptidicos situados en el interior de la protena atacada. Exopeptidasas: Hidrolizan ordenadamente los enlaces peptidicos a partir del grupo amino terminal (aminopeptidasas) o del grupo carboxilo terminal (carboxipeptidasas) Endopeptidasas Pepsina: Acta sobre enlaces de aminocidos aromticos o neutros (Leucina) Tripsina: Acta especficamente sobre los enlaces en los que participan aminocidos bsicos (lisina y arginina) Quimotripsina: Acta sobre aminocidos aromticos Elastasa: Acta sobre aminocidos Alifticos neutros. Digestin La digestin proteica comienza en el estomago por accin de la pepsina. La cual se genera a partir de pepsingeno inactivo por accin del HCl y por medio de autocatalizis continua la protelisis parcial sobre el pepsingeno. Los aminocidos resultantes de este proceso estimulan la secrecin acida por medio de la secrecin de gastrina. La digestin de protenas en el estomago del adulto es poco importante, solo se vuelve relevante en casos de insuficiencia pancrtica. En los lactantes la pepsina y el pepsinogeno se denominan fermento LAB y Pro fermento LAB, y la casena es su sustrato preferente. Digestin proteica en el intestino (duodeno y yeyuno), se inicia de manera intraluminal gracias a las enzimas pancreticas y continuas a nivel de las cls. De la mucosa. En este punto todas las protenas tanto exgenas como endgenas, otras sustancias estomacales y el producto de la descamacin de las cls. De la mucosa. Secrecin pancretica: Contiene endopeptidasas (tripsina, quimotripsina, colagenasa y elastasa) y exopeptidasas (carboxipeptidasas A y B), todas estas van a generar la protelisis parcial de sus precursores inactivos. Este proceso inicia con la hidrlisis parcial del tripsinogeno por la enteroquinasa intestinal.Tambin est presente la secrecin de elastasa que ataca a sus respectivas cadenas de elastina. Por lo tanto la accin de las enzimas proteolticas conducir a la formacin de oligopeptidos (2 y 6 aminocidos) y aminocidos libres. Las clulas de la mucosa intestinal solo dejan pasar ciertos productos de la digestin, en caso de las protenas, no es suficiente la accin de las proteasas intraluminales para degradar las protenas a aminocidos y pequeos oligopeptidos. Para lograr esto existen una serie de pptidasas localizadas en el enterocito (del borde de cepillo) que degradan oligopeptidos de gran tamao a aminocidos, dipptidos y tripptidos. Pptidasas localizadas en el borde de cepillo: Aminopptidasa Dipptidasas y tripptidasas Los productos que entran al enterocito son: Aminocidos Tripptidos, dipptidos, tetrapptidos Estos son degradados por pptidasas citoplasmticas hasta aminocidos, que son producto de la degradacin proteica y se manifiestan en la sangre portal. Absorcin La absorcin intestinal de aminocidos se realizara por diversos mecanismos de transporte. Existen 2 tipos de sistema de transporte, uno es dependiente de Na y por lo tanto el otro independiente Estos sistemas son especficos de grupos de aminocidos que contienen ciertas caractersticas qumicas. En todos los casos se trata de un transporte activo con gasto de energa metablica Los aminocidos de cada grupo se inhiben de manera competitiva entre s al compartir el mismo transporte En la membrana basolateral del enterocito hay otros mecanismo de transporte distintos a los del borde en cepillo, los cuales permitirn el paso de los aminocidos a hacia la sangre de los capilares mucosales. La difusin simple es la va ms importante de absorcin de la mayora de los aminocidos tanto en B.C como en M.B. Por lo tanto.. Cuanto mayor es el gradiente de concentracin y mas hidrfobo es el aminocido ms importante es la difusin Borde de cepillo Existe un transporte que tiene afinidad por los dipptidos y tripptidos, haciendo que estos se incorporen de manera mas eficaz y a mayor velocidad que los aminocidos en el enterocito. Se trata de un transporte activo secundario al establecimiento de un gradiente de potencial electroquimico de Na. Es un sistema esteroespecifico unindose a dipptidos y tripptidos formados por la forma de L- de los aminocidos (Forma natural). La absorcin de estos pequeos pptidos hace posible contrarrestar los efectos de la falta del transportador para algunos aminocidos que pueden estar unidos a otros. La absorcin de protenas intactas no es nutricionalmente relevante en el hombre. Pueden absorberse en cantidades suficientes para generar una respuesta inmune. Esto ocurre despus del nacimiento y puede explicar las reacciones inmunolgicas frente a las protenas de la dieta. (Albumina, ferritina, Factor intrnseco y inmunoglobulinas G) La eficacia de la digestin y absorcin de protenas es muy alta (94%) perdindose muy pocos gramos de protena al da en las heces (6%). La digestibilidad de las protenas depender de: Su origen Presencia de azucares Contenido en prolina Fosfopeptidos (casena y glutanina) Procesos tcnicos de tratamiento. Metabolismo Metabolismo de los aminocidos en el enterocito Pueden seguir varias vas metablicas entre las que destacan: Utilizacin para la sntesis de protenas mucosales Intercambio entre ellos Consumo energtico Liberacin en sangre portal El enterocito utiliza hasta 10% de los aminocidos absorbidos en sintetizar: protenas de secrecin (apoprotenas) Protenas celulares de recambio Protenas destinadas al reemplazamiento de clulas perdidas por descamacin. Los aminocidos luminales son imprescindibles para los enterocitos; al momento de cesar el aporte de estos, se puede generar atrofia de estas clulas.
Las clulas de la mucosa tambin transforman algunos aminocidos absorbidos especialmente: La trasaminacin del aspartato y del glutamato Por consecuente la sangre portal no presenta niveles de estos aminocidos, si no presenta su producto metablico oxigenado que es la Alanina Tambin la glutamina es metabolizada en estas clulas.Aprovechando as su nitrgeno amidico fundamentalmente en la sntesis de purinas.Esta via es muy activa en este tejido, ya que tiene la capacidad de compensar la prdida por descamacinNo solo obtiene la glutamina de la absorcin sino tambin la extrae del plasma (hasta un 25%) El metabolismo proteico del enterocito al contrario que el del hgado o del musculo no esta sujeto al control hormonal. Metabolismo de los aminocidos en el hgado Presenta un papel fundamental en el metabolismo nitrogenado, los aminocidos provenientes de la vena porta siguen las siguientes vas: Pasar a la circulacin sistmica por la vena supraheptica sin metabolizacin para Originar pptidos, protenas y otros derivados nitrogenados (purinas, pirimidinas, porfirinas, etc.) Catabolizarse para producir energa. Degradacin de los aminocidos (Ciclo de la urea) La catabolizacion de los aminocidos se regula por la Km de las enzimas que catalizan las primeras etapas de las vas degradativas. Por lo tanto solo se presentara catabolismo cuando la ingesta proteica es alta. En caso contrario, los aminocidos se utilizan en la sntesis de protenas y otros compuestos nitrogenados, dado que las vas anablicas operan con Km ms bajas. La degradacin de aminocidos origina amoniaco, sustancia muy toxica que debe ser convertida en urea. La utilizacin energtica directa se produce en condiciones normales de alimentacin, mientras que la gluconeognesis se pone en marcha en una dieta carente de carbohidratos. Por lo tanto; la utilizacin gluconeognica predomina sobre su utilizacin energtica en condiciones de ayuno. El amoniaco se origina en los aminocidos en dos etapas: Con una trasaminacin con formacin de glutamato Posteriormente se realiza la desaminacin del glutamato con formacin de amoniaco. La desintoxicacin del amoniaco se consigue mediante un ciclo metablico que transcurre en los hepatocitos situados en la vecindad de los espacios porta denominado urognesis o ciclo de la urea. El amoniaco proviene tanto del catabolismo de los aminocidos hepticos como del que se origina por los microorganismos en el intestino y llega a la vena porta. Tambin se origina de la glutamina, transportado a partir de otros tejidos.
El ciclo de la urea tiene una gran capacidad metablica y est regulado por: Efectos alostericos. Induccin enzimtica. Regulacin Alosterica: Forma carbomil fosfato, que necesita de un efector alosterico positivo acetil glutamato. Acetil glutamato es activado por la arginina Por lo tanto es un ciclo de retroalimentacin positiva con fines desintoxicantes. Induccin Enzimtica: Las enzimas del C.U se inducen en gral. Por la riqueza proteica de la dieta as como por el ayuno donde se utilizan los aminocidos para la gluconeognesis. El amoniaco puede escapar del C.U, pero al final de su recorrido se topa con las sinusoides hepticas. Estos presentan la sntesis de glutamina que es otro desintoxicarte. De esta forma el amoniaco no puede pasar a la circulacin sistmica. METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS EN EL MUSCULO La captacin de aminocidos y su utilizacin en la sntesis de protenas es estimulada por la insulina. Los glucocorticoides generan un efecto opuesto. Durante la ingesta de alimentos, predominara la captacion y utilizacion de aminoacidos para la proteosintesis.En periodos interdigestivos o en ayuno predomina su liberacion con fines gluconeognicos
Alanina: Principal aminocido gluconeognico, Forma parte de las protenas musculares Se puede formar a partir del piruvato mediante la transferencia del grupo amino a otro aminocido. Precursor de la glucosa a travs de la gluconeognesis heptica, generando ciclo intertisular Glucosa-Alanina Glutamina. Una parte como ya se menciono, se metaboliza por va heptica. Otra parte se metaboliza por la corteza renal, en este tejido el esqueleto carbonatado se transforma en glucosa, mientras que los grupos nitrogenados se excretan como sales amoniacas contribuyendo en el equilibrio Acido-Base (Gluconeognesis renal) Esta condicin ocurre en ayuno o diabetes. El musculo contiene gran cantidad de leucina, isoleucina y valina, que son liberados al producirse proteolisis, debido a la ausencia de insulina. estos aminoacidos, ceden a la cls. Muscular su grupo amino al a-cetoglutarato (a-KG) procedente del ciclo de krebs. Esto origina glutamato, el cual cede su grupo amino al piruvato (generando alanina) volviendose glutamina liberando as glutamina y alanina Glutamina puede ir tanto al intestino como al rin. En el intestino origina alanina, cediendo su grupo amino al piruvato, mientras el resto pasa a amoniaco. Glutamina en el tracto digestivo es una importante fuente de energa. el amoniaco heptico se vuelve urea, mientras que el resto hidrocarbonato de la alanina forma glucosa (G.H) En el rin forma glutamato y luego a-glutarato, que se transforma en amonio y neutraliza los H+ de los cetoacidos formados en la cetoacidosis heptica del ayuno prolongado y el resto del a-cetoglutarato se convierte mediante gluconeognesis a nivel renal en glucosa.
Recambio Proteico (Turnover) Da referencia a la existencia conjunta de mecanismos de sntesis y degradacin proteica Este recambio es ms rpido en protenas de la mucosa intestinal, hgado, pncreas y eritrocitos y presenta menor velocidad en otros tejidos. Alcanza hasta un 2% de las protenas totales y se les denomina protena total lbil.