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UNIDAD DIDCTICA I: COMPOSICIN QUMICA DE LOS SERES VIVOS



1.- INTRODUCCIN
A la hora de abordar el estudio de los seres vivos, la comprensin de su estructura y
funcionamiento debe ir precedida por la comprensin de la estructura y funcionamiento de sus
componentes qumicos. Como estos compuestos siguen las mismas leyes fsicas y qumicas que
rigen el comportamiento de la materia, su estudio guarda una estrecha relacin con esas ciencias.
2.- LA COMPOSICIN ELEMENTAL DE LA MATERIA VIVA: BIOELEMENTOS
Se denominan elementos biognicos o bioelementos a aquellos elementos qumicos que forman
parte de los seres vivos. En la actualidad se han identificado unos 70 (todos ellos de la tabla
peridica), pero no todos ellos son indispensables o comunes a todos los seres vivos.
A.- Bioelementos primarios: Son el C, H, O, N, P y S. Constituyen, aproximadamente, el 95%
del total de la materia viva y sin los cuales no se pueden construir las molculas
fundamentales de los seres vivos.
La importancia y abundancia de estos elementos se deben a sus propiedades:
- El presentar las capas electrnicas externas incompletas le permite formar enlaces
covalentes, y dar lugar a las biomolculas.
- El C, N y O pueden compartir ms de un par de electrones, formando enlaces dobles o
triples, lo cual ampla mucho la posibilidad de formar molculas diferentes.
- El C puede formar enlaces estables carbono carbono, constituyendo cadenas carbonadas
lineales, ramificadas, anillos..., de estructuras tridimensionales complejas. Asimismo se
puede unir a otros elementos qumicos, dando nuevos grupos funcionales (aldehdo,
cetona, alcohol, amina...) que originan compuestos orgnicos muy diversos.
- Al poseer un n atmico bajo los electrones compartidos en los enlaces se hallan prximos
al ncleo, y las molculas originadas son estables.
- Al ser el O y el N elementos electronegativos, muchas biomolculas son polares y por ello
solubles en agua, requisito imprescindible para que tengan lugar las reacciones biolgicas
fundamentales para la vida.
- Son elementos que se incorporan fcilmente desde el medio externo, ya que se encuentran
en molculas (CO
2
, H
2
O, nitratos...) que pueden ser captadas de manera sencilla.
- Los compuestos orgnicos formados por estos tomos se hallan en estado reducido, por lo
que reaccionan con facilidad con el oxgeno existente en la superficie del planeta, para
dar compuestos inorgnicos (CO
2
y H
2
O), de baja energa. La energa desprendida en esas
oxidaciones es aprovechada para las funciones vitales de los organismos.
B.- Bioelementos secundarios: Forman parte de todos los organismos vivos, si bien en
conjunto no suelen superar el 4% del total de la masa del ser vivo. En ellos se incluyen el
Na, K, Ca, Mg y Cl.
C.- Oligoelementos: Estn presentes en proporciones inferiores al 0,1%, pero son elementos
imprescindibles, pues desempean funciones esenciales en diferentes procesos bioqumicos
y fisiolgicos. Entre ellos tenemos el Fe, Mn, Cu, Zn, F, Ni, Co, I, Si, Li, B, Mo, Al, Cr...
3.- LAS MOLCULAS BIOLGICAS
A.- Introduccin
Se denominan biomolculas a los compuestos qumicos, formados por la unin de
bioelementos, que forman parte de los seres vivos. Clsicamente reciban el nombre de principios
inmediatos, nombre que hace referencia a que se trata de compuestos que se obtienen a partir de
los seres vivos de forma inmediata cuando se utilizan medios fsicos (filtracin, destilacin,
trituracin, decantacin, disolucin...).

2
Dentro de ellas se distinguen dos tipos:
- Biomolculas inorgnicas: Presentes en la materia inerte, aunque se encuentran tambin en
los seres vivos. Son el agua, las sales minerales y algunos gases (CO, CO
2
).
- Biomolculas orgnicas: Estn formadas por carbono, al que se unen, al menos hidrgeno y
oxgeno,; frecuentemente se aade nitrgeno y, en menor proporcin, fsforo y azufre. Son
compuestos exclusivos de los seres vivos, y se clasifican en 4 grandes grupos: Glcidos,
Lpidos, Protenas y cidos nucleicos. Algunas biomolculas orgnicas son muy grandes y
se denominan macromolculas o polmeros. Los polmeros estn formados por la unin de
molculas ms sencillas llamadas monmeros. Los monmeros de las protenas son los
aminocidos y los de los cidos nucleicos los nucletidos.
Algunas molculas como las enzimas, vitaminas y hormonas, que en ocasiones se
consideran grupos independientes, qumicamente se encuadran en los grupos anteriores.
(Importante: Lar materia orgnica forma parte de un ser vivo, pero no est viva. Ninguna
molcula tiene vida)
B.- Biomolculas inorgnicas
a.- Agua: Es una molcula de enorme importancia biolgica, tanto por su abundancia, como
por las funciones que desempea en la materia viva y por el papel que ha jugado en el
origen y evolucin de la vida.
a.- Abundancia: La cantidad de agua presente en un ser vivo depende de la especie de que
se trate (los organismos acuticos contienen un porcentaje muy elevado mientras que los
valores ms bajos corresponden a especies adaptadas a vivir en condiciones de
desecacin o en zonas desrticas), la edad del individuo (en los individuos jvenes la
proporcin es mayor que en los de ms edad) y del tipo de tejido u rgano que
consideremos, pues aquellos de gran actividad bioqumica contienen una proporcin de
agua mayor que los menos activos.

Contenido hdrico en
algunos organismos
Contenido hdrico en algunos
rganos y tejidos humanos
Contenido hdrico en algunos
rganos vegetales
Algas 98% Plasma sanguneo 92% Sanda 95%
Medusas 97% Corteza cerebral 86% Esprrago 93%
Hongos 80% Sangre 79 Zanahoria 87%
Cangrejo de ro 77% Msculos 75% Patata 78%
Feto humano 94% Piel 72% Pltano 76%
Hombre adulto 63% Tejido conjuntivo 60% Grano de trigo 11%
Liguen 55% Huesos 22% Semilla de guisante 11%
Pino 47%

Dientes 10%

Grano de arroz 10%

b.- Papel en el origen y evolucin de los seres vivos: La mayora de las hiptesis actuales
sobre el origen de la vida en la Tierra coinciden en aceptar que la vida, tal y como hoy la
conocemos, se origin en el agua: pero incluso antes de eso debi de participar en las
reacciones qumicas que dieron lugar a las molculas ms complejas que forman la
materia viva. A lo largo del tiempo los organismos evolucionaron en el ambiente acuoso
y ms tarde consiguieron adaptarse a la vida fuera del agua, pero hasta los que la han
abandonado, adaptndose totalmente al medio terrestre, no han podido prescindir de ella
y mantienen grandes proporciones de este lquido en su medio interno. En ese sentido,
el medio interno no es otra cosa que un medio acuoso que permite la vida celular en
condiciones semejantes a la del medio marino donde surgi.

3
c.- Estructura qumica: La unin entre
el tomo de O y los dos de H se
realiza mediante enlaces covalentes,
en los que cada tomo de H de una
molcula comparte un par de e
-
con el
tomo de O. Sin embargo, y a pesar
de ser una molcula elctricamente
neutra, como la electronegatividad del
O es mayor que la del H, los pares de
e
-
compartidos se ven atrados con
ms fuerza por el ncleo del O que
por el del H, lo que hace que el enlace
O-H est polarizado, apareciendo una
densidad de carga negativa en el
oxgeno y una densidad de carga
positiva en el hidrgeno. Este
permanente carcter dipolar del agua hace que sus molculas puedan atraerse entre s,
establecindose puentes de hidrgeno, ms dbiles que los covalentes y de corta
duracin, pero al formarse un gran nmero de ellos, sus efectos determinan la mayor
parte de las propiedades tpicas del agua. Tambin se pueden formar puentes de
hidrgeno entre el agua y otras molculas polares distintas.
d.- Disociacin inica: El agua pura es capaz de disociarse en iones, lo que hace que en
realidad sea una mezcla de tres especies: agua molecular (H
2
O), protones hidratados
(H
3
O
+
) e iones hidroxilos (OH
-
)

2H
2
O H
3
O
+
+

OH
-

En agua pura esta disociacin es muy dbil, siendo la concentracin de molculas
ionizadas a 25C de 10
-14
mol/L, y, por tanto [H
+
] = [OH
-
] = 10
-7

Hay sustancias que al disolverse en el agua liberan H
+
. A estas sustancias se les llama
cidos. Si la sustancia disminuye la concentracin de H
+
o aumenta la de OH
-
se
denomina base. Para conocer el grado de acidez o basicidad de una disolucin se debe
medir la cantidad de iones H
+
presentes en ella. Al ser cantidades muy pequeas, habra
que usar exponenciales. Por eso se denomina pH a la expresin

pH = - log [H
+
].

El pH del agua pura es 7 neutro. Las sustancias cidas disueltas en agua lo disminuyen (1
a 6) y las bsicas lo suben (8 a 14)
e.- Funciones biolgicas: Vienen determinadas por sus propiedades fsico-qumicas que, a
su vez, derivan de la estructura qumica que acabamos de estudiar.
En el cuadro siguiente se resumen las principales funciones del agua en los seres vivos,
relacionndolas con la/s propiedad/es correspondiente/s


4

Propiedad Debida a Funcin biolgica
Lquida a temperatura
ambiente
Los puentes de hidrgeno mantienen
a las molculas unidas
Es vehculo de transporte dentro del
organismo y medio lubricante
Alto calor de
vaporizacin
El agua no se evapora hasta que la
energa calorfica es lo
suficientemente alta como para
romper los puentes de hidrgeno.
Alto calor especfico Para poder elevar su temperatura
debe absorber gran cantidad de
calor, que emplea en romper los
puentes de hidrgeno.
Funcin termorreguladora: Es buen
regulador trmico ayudando a
mantener constante la temperatura
corporal de los animales homeotermos
(mamferos, aves) gracias a su alto
calor especfico. Tambin el alto calor
de vaporizacin influye (el sudor
enfra el cuerpo al evaporarse)
Elevada tensin
superficial (su superficie
forma una pelcula
elstica tensa)
Las molculas superficiales estn
fuertemente unidas a otras del
interior, pero no a las externas de
aire.
Causa de la mayora de las
deformaciones celulares y de los
movimientos citoplasmticos
Es uno de los mejores
disolventes que se
conocen
La mayora de las sustancias polares
se disuelven en ella al formar
puentes de hidrgeno.
Posibilidad de transporte de muchas
sustancias y de que en su seno se den
todas las reacciones metablicas
Alta cohesin (unin
entre sus molculas) y
adhesin (unin a otras
molculas con cargas
elctricas)
Los puentes de hidrgeno mantienen
juntas las molculas de agua, que
puede as formar columnas
continuas, y, adems es
prcticamente incompresible.
Permite que se mantenga la forma y
volumen de las clulas, los cambios y
deformaciones del citoplasma y el
ascenso de la savia bruta
Mayor densidad en
estado lquido que en
slido
Los puentes de hidrgeno
congelados mantienen las
molculas ms separadas que en
estado lquido
Mares y ros se hielan slo en su
superficie; el fondo permanece lquido
y los organismos sobreviven al
invierno
Capacidad de
disociacin inica
El agua pura es capaz de disociarse
en iones
2H
2
OH
3
O
+
+

OH
-
Funcin bioqumica: Interviene en
muchas reacciones bioqumicas,
aportando hidrogeniones o hidroxilos.
Por ejemplo, reacciones de hidrlisis

b.- Sales minerales: a.- Introduccin: Se pueden encontrar en los seres vivos disueltas o
precipitadas. Las precipitadas tienen una funcin de sostn, formando esqueletos,
caparazones o depsitos diversos. Las disueltas estn en forma de iones, siendo los ms
frecuentes:
Aniones: Cl
-
, CO
3
2-
, HCO
3
-
, PO
4
3-
, HPO
4
2-
SO
4
2-
Cationes: Na
+
, K
+
, Ca
+2
, Mg
+2
, Fe
+2
, Fe
+3
Algunos cationes pueden aparecer tambin asociados a determinadas molculas
orgnicas (protenas), como el in ferroso, que interviene en el transporte de oxgeno
asociado a la hemoglobina.
b.- Funciones biolgicas:
a.- Sales precipitadas: El carbonato clcico forma el caparazn de moluscos, corales
y muchos protozoos, impregna el caparazn de crustceos, endurece los huesos de
vertebrados y forma la parte dura de sus dientes. El Fosfato clcico contribuye al
endurecimiento de los huesos de los mamferos. La slice (SiO
2
) impregna y endurece
muchas plantas (gramneas, p.e.) y forma el caparazn de muchos microorganismos
(diatomeas p.e.) y las espculas de determinadas esponjas
b.- Sales disueltas: Intervienen fundamentalmente en dos tipos de procesos: La
regulacin de los fenmenos osmticos y regulacin del pH. Adems, determinados
iones son imprescindibles para que se lleven a cabo muchos procesos biolgicos. En el
cuadro siguiente se describen brevemente los ms importantes:

5
In In
Mg
2+
Forma parte de la molcula de clorofila
Activador y cofactor de algunas enzimas
K
+
Transmisin de la corriente nerviosa
Contraccin muscular
Regulacin de la actividad cardiaca
Ca
2+
Coagulacin de la sangre
Contraccin muscular
Transmisin sinptica
Activador y cofactor de algunas enzimas
Regulacin de la actividad cardiaca
Na
+
Transmisin de la corriente nerviosa
I
-
Forma parte de la hormona tiroidea

Fe
2+
Forma parte de los citocromos y la hemoglobina
Biocatalizador

a.- Regulacin de los fenmenos osmticos: Todos los medios lquidos biolgicos
(sangre, plasma intersticial...) constituyen disoluciones de
sales en agua de cuyo grado de concentracin depende la
estabilidad celular. Los procesos biolgicos dependientes de
la concentracin de soluto (molculas e iones) en agua se
denominan osmticos y tienen lugar cuando existen dos
soluciones de diferente concentracin separadas por una
membrana semipermeable (aquella que no deja pasar el
soluto pero s el disolvente). Se observa, entonces, el paso
del disolvente (agua) desde la disolucin ms diluida
(hipotnica o hipoosmtica) hacia la ms concentrada (hipertnica o hiperosmtica) a travs de
las membranas, de manera que la hipertnica se va diluyendo y la hipotnica concentrando, hasta
que las dos soluciones adquieren la misma concentracin (isotnicas o isoosmticas).
Para evitar el paso de agua sera necesario aplicar una presin, denominada Presin osmtica,
tanto ms intensa cuanto mayor fuera la diferencia de concentracin entre ambas disoluciones.
Como la membrana plasmtica es semipermeable, es
necesario mantener una concentracin salina dentro de la clula
igual a la del medio externo para que sta no tenga prdida ni
ganancia neta de agua. Si la concentracin del medio intracelular
es mayor que la del medio externo, la entrada excesiva de agua
producir un hinchamiento, conocido como turgencia celular,
que puede provocar la rotura de la membrana y la muerte de la
clula. Si, por el contrario, la concentracin en el medio interno
es menor que en el externo, la clula pierde agua y disminuye su
volumen, proceso que recibe el nombre de plasmolisis, y puede
ocasionar tambin la muerte celular.
Las clulas poseen sistemas de regulacin para evitar problemas osmticos cuando el medio
externo es hipotnico o hipertnico en relacin con el medio intracelular.
b.- Regulacin del pH: En los organismos es conveniente que el pH de sus fluidos no
cambie bruscamente, pues eso podra ocasionar el cambio de estructura de muchas biomolculas,
o la alteracin de muchas reacciones qumicas. Para ello, en las soluciones acuosas de los seres
vivos estn presentes los denominados Sistemas tampn o Sistemas amortiguadores de pH.
Dichos sistemas son disoluciones de un cido dbil y su base conjugada, de manera que si se
aaden pequeas cantidades de H
+
la base los neutraliza, y si lo que se aade son OH
-
, es el cido
el que los neutraliza.
En los lquidos intercelulares el tampn que existe es el bicarbonato, que se encarga de
mantener el pH prximo a 7,4
HCO
3
-
+ H
+
H
2
CO
3
CO
2
+ H
2
O


6
y en los intracelulares el tampn fosfato mantiene el pH en torno a 6,86
HPO
4
2-
+ H
+
H
2
PO
4
-


En ambos casos, si aumenta la concentracin de hidrogeniones del medio, el equilibrio se
desplaza a la derecha, y si disminuye, lo hace hacia la izquierda.
C.- Biomolculas Orgnicas: a.- Introduccin
a.- Algunos grupos funcionales biolgicamente importantes

Grupo Nombre Importancia biolgica
OH
Hidroxilo (alcohol)
Polar y, por esta razn, soluble en agua. Forma
puentes de hidrgeno
O
C
OH Carboxilo (cido)
cido dbil. Cuando
pierde un in hidrgeno
adquiere carga negativa.
Polar. Forma puentes de
H.
O
C
O
-
+ H
+

H

C = O
Aldehdo

Polar y, por esta razn, soluble en agua. Forma
puentes de hidrgeno


C = O

Cetona
Carbonilo

H
N
H Amino
Base dbil. Cuando
acepta un in hidrgeno
adquiere carga positiva
H

N
+
H

H
O

P OH

OH
Fosfato
cido (dador de
hidrgeno; en solucin
presenta habitualmente
carga negativa
O

P O
-
+ 2H
+


O
-


b.- Isomera: Es muy frecuente que dos o ms molculas orgnicas compartan la misma
frmula molecular (mismo n de tomos de cada elemento), pero que posean distinta forma
estructural, es decir, que sus tomos se encuentren unidos entre s de forma diferente. A
estos compuestos se le denominan ismeros estructurales, y qumicamente son compuestos
de propiedades distintas.
Dimetilamina: CH
3
NH CH
3
(C
3
H
7
N) y Etilamina: CH
3
CH
2
NH
2
(C
3
H
7
N)
Si dos compuestos comparten la misma frmula estructural, pero la diferencia entre
ellos se debe a la posicin relativa de los tomos en el espacio, se dice
que presentan Isomera espacial o estereoisomera. Esto se produce
siempre que hay algn tomo de carbono asimtrico, es decir, un
carbono que est unido a cuatro grupos distintos (se les suele identificar
en la frmula con un *).
Para representar en el plano del papel estas molculas, se utiliza
habitualmente la Proyeccin de Fischer, en la que la cadena carbonada
se dispone en vertical y los grupos unidos a los carbonos asimtricos se sitan a la
izquierda y a la derecha de stos. En el caso de los monosacridos, aquellos
estereoismeros en los que, segn la representacin de Fischer, el grupo OH ms alejado

7
del grupo aldehdo o cetona queda a la derecha, se dice que
son de la serie D. Los que lo poseen a la izquierda son de la
serie L. Una forma D es la imagen en el espejo, o
enantimero de su forma L, y no se pueden superponer, por
lo que son molculas distintas. Aunque tienen las mismas
propiedades qumicas difieren en que cada una desva la
luz polarizada en sentido opuesto. El que desve hacia la
derecha o hacia la izquierda la luz polarizada no
est relacionado con que sea forma D o L. Las
formas D son ms frecuentes en la naturaleza que
las formas L.
Si dos monosacridos se diferencian nicamente
en la posicin que ocupa el grupo hidroxilo en un
carbono se dice que son epmeros (D-Glucosa y D-
Galactosa, p.e.)
b.- Glcidos: a.- Concepto: Son biomolculas orgnicas formadas por C, H y O cuya frmula
general es: C
m
(H
2
O)
n
(de ah el nombre de hidratos de carbono) y en muchas ocasiones de
sabor dulce (de ah el nombre de azcares). Qumicamente son polialcoholes con un grupo
funcional carbonilo (aldehdo o cetona).


b.- Clasificacin de los glcidos



a.- Monosacridos: a.- Concepto: Son los glcidos ms sencillos. En ellos m = n.
Son blancos, dulces, solubles en agua, cristalizables y no pueden ser hidrolizados. La
presencia del grupo carbonilo les confiere, adems, propiedades reductoras, que se
utilizan para identificarlos (prueba de Felhing). Su principal funcin en los organismos
es energtica (los organismos las usan como fuente de energa), aunque algunos de
ellos entran a formar parte de la composicin de molculas con funciones muy
diferentes (nucletidos p.e.).
b.- Estructura de los monosacridos: Los ms importantes estn formados por
cadenas carbonadas de 3 a 7 tomos de carbono (triosas, tetrosas, pentosas, exosas,
heptosas), y como poseen un grupo aldehdo o ceto, tendremos aldosas y cetosas. En el
cuadro se representan las frmulas de las diferentes formas D de los monosacridos
existentes. Para cada uno de ellos, existe su correspondiente forma L.
- Formas cclicas: En disolucin acuosa, el grupo aldehdo o el cetona puede
reaccionar fcilmente con un grupo hidroxilo de la misma molcula para dar lugar a
Hemiacetales (aldehdo) y Hemicetales (cetona). Cuando esto le sucede a
monosacridos de 5 o ms tomos de carbono, se forman molculas con estructura
cclica o de anillo de cinco eslabones (Furansicos) o de 6 eslabones (Piransicos).
Las estructuras cclicas se representan mediante Proyecciones de Haworth: Los
grupos que en la estructura lineal quedan a la derecha de la cadena carbonada, se
sitan abajo, y los de la izquierda se sitan arriba. Cuando el oxgeno queda detrs
(alejado del espectador) y el carbono 1 a la derecha, los monosacridos de la serie D
tienen el grupo CH
2
OH arriba.
Osas o Monosacridos
Oligosacridos
Homopolosicridos Holsidos
Polisacridos
Heteropolisacridos
sidos
Hetersidos

D-Gliceraldehdo L-Gliceraldehdo

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Al formarse las formas cclicas, aparece un nuevo carbono asimtrico, aquel en el
que estaba el grupo aldehdo o cetona, que recibe el nombre de Carbono anomrico.
Aparecen, por tanto, dos nuevos estereoismeros, que reciben el nombre de
anmeros o formas anomricas, y se nombran anteponiendo al nombre del
monosacrido las letras griegas o segn que el grupo OH del carbono anomrico
quede abajo o arriba de la estructura cclica.


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c.- Nomenclatura de pentosas y exosas: El nombre completo de un monosacrido
debe indicar:
1- El tipo de anmero ( o )
2- El tipo de enantiomorfo (D o L)
3- El nombre de la molcula (glucosa, fructosa...)
4- El tipo de estructura cclica (furanosa o piranosa)
d.- Principales monosacridos:
- Triosas: - El D-gliceraldehdo y la dihidroxiacetona son importantes intermediarios
en el metabolismo energtico de las clulas.
- Pentosas: - La -D-ribosa (ribofuranosa) forma parte de molculas tan importantes
como el ATP, el NAD y el ARN.
- La -D-Desoxirribosa (sin grupo -OH en el C 2) se encuentra en los
nucletidos del ADN.
- La D-ribulosa participa en la fotosntesis.
- Exosas: - La Glucosa (D-glucopiranosa, mezcla de anmeros y , una aldoexosa)
es la principal fuente de energa para muchos organismos, es precursora de
muchos otros compuestos y el monmero a partir del cual se sintetizan
muchos otros glcidos.
- La Galactosa (D-galactopiranosa, mezcla de anmeros y , una
aldoexosa) forma parte de la lactosa, de diferentes polisacridos
estructurales y de ciertos glucolpidos.
- La Fructosa (D-fructofuranosa, mezcla de anmeros y , una cetoexosa)
se encuentra libre en muchas frutas, forma parte de la sacarosa y sus steres
fosfatos son intermediarios del metabolismo.
- La Manosa (D-manopiranosa, mezcla de anmeros y , una aldoexosa)
forma parte de la estructura de muchos polisacridos.
b.- sidos: Glcidos ms complejos derivados de las osas. Se clasifican en:
a.- Holsidos: Formados por unin de monosacridos. Dentro de ellos se distingue
entre los Oligosacridos y los Polisacridos
- Enlace O-glucosdico: Los monosacridos pueden unirse entre s para constituir otros
glcidos ms complejos. Esta unin es una reaccin de polimerizacin y
normalmente se establece entre el hidroxilo del carbono anomrico de un
monosacrido y un grupo hidroxilo de un carbono no anomrico del otro
monosacrido, liberndose una molcula de agua y quedando los dos monosacridos
unidos por el oxgeno de uno de los grupos hidroxilos implicados, formando un
enlace denominado O-glucosdico.
La reaccin inversa es una Hidrlisis, en la que mediante la adicin de una molcula
de agua se rompe el enlace O-glucosdico y se regeneran los dos grupos hidroxilos,
quedando separados ambos monosacridos.

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- Oligosacridos: Glcidos que resultan de la unin de dos a diez monosacridos.
Entre ellos destacan * Los Disacridos, formados por la unin de dos monosacridos
mediante un enlace O-glucosdico.
Normalmente siguen teniendo libre un grupo aldehdo o cetona que puede oxidarse,
por lo que tienen carcter reductor. Son tambin dulces, solubles en agua y
cristalizables, pero, a diferencia de los monosacridos, s que son hidrolizables, dando
lugar a los monosacridos constituyentes.
Aunque se suelen utilizar nombres propios para designar a los distintos disacridos,
existe una nomenclatura qumica para designarlos :
1.- Nombre del monosacrido que emplea el OH del grupo carbonilo en la unin,
terminado en -osil
2.- Entre parntesis los C participantes en el enlace, separados por una flecha corta
3.- Nombre del segundo monosacrido terminado en osa (en sido si el 2 -OH
implicado en el enlace es anomrico tambin).
** Principales Disacridos:
Sacarosa: -D-glucopiranosil (1 2) -D- fructofuransido. Es el azcar
corriente de mesa. Se obtiene comercialmente de la remolacha o de la caa de
azcar, aunque se encuentra tambin en el nctar de muchas flores y en algunos
frutos, como dtiles o higos. Es el principal componente de la savia elaborada de
los vegetales. No tiene carcter reductor.
Lactosa: -D-galactopiranosil (1 4) -D- glucopiranosa. Se encuentra libre en
la leche, y forma tambin parte de glucolpidos.






Maltosa: -D-glucopiranosil (1 4) -D- glucopiranosa: Es el azcar de malta.
Procede de la hidrlisis del almidn y del glucgeno. Se encuentra en semillas
en germinacin, que comienzan a emplear el almidn acumulado. La cebada
germinada artificialmente sirve para la
fabricacin de cerveza y whisky, y para
obtener malta, sustituto del caf.
Celobiosa: -D-glucopiranosil (1 4) -
D-glucopiranosa: Se obtiene en la
hidrlisis de la celulosa.
Isomaltosa: -D-glucopiranosil (1 6) -D-
glucopiranosa: Se obtiene tambin del
almidn y el glucgeno.
* Otros Oligosacridos: Existe una gran diversidad
de oligosacridos, pues puede variar su nmero,
ramificaciones, tipo de monosacridos que se
unen y forma de enlazarse stos para formar la
cadena de oligosacridos. Suelen encontrarse en
las membranas celulares, unidos a protenas o a
lpidos, glucoprotenas y glucolpidos

Isomaltosa

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respectivamente, y gracias a su gran variedad sirven como seas de identidad para
los distintos tipos celulares y tambin como receptores de sustancias especficas. Por
ltimo, algunos antibiticos (estreptomicina y neomicinas, p.e.) son oligosacridos.
- Polisacridos: Resultan de la unin de muchos monosacridos mediante enlaces o-
glucosdicos, con prdida de una molcula de agua por cada enlace. Constituyen
macromolculas polimricas, aunque el nmero de monosacridos es variable,
oscilando entre unos pocos cientos y varios miles, pero siempre con pesos
moleculares muy elevados. No son dulces, ni cristalizan, ni son solubles en agua
(aunque algunos, como el almidn forma soluciones coloidales), ni poseen carcter
reductor. S son hidrolizables. Se clasifican en:
* Homopolisacridos: Cuando tienen un nico tipo de monosacrido
* Heteropolisacrido: Cuando tienen ms de un tipo de monosacrido
** Principales Homopolisacridos:
Almidn: Constituye la principal reserva
energtica de los vegetales, acumulndose en
forma de grnulos en los plastos y formando
enormes depsitos en tubrculos y semillas. Es
en realidad una mezcla de dos polisacridos, la
Amilosa, y la Amilopectina. La Amilosa es un
polmero de D- glucosas unidas por enlaces (1
4). Su estructura es helicoidal, con seis monmeros
por cada vuelta. En caliente es soluble en agua. Con
yodo se tie de azul
negruzco.
La Amilopectina:
Se diferencia de la
anterior en que
peridicamente se
ramifica mediante
enlaces (1 6) y en
que la estructura es
lineal.
Glucgeno: Es el
polisacrido de
reserva de los animales, en los que forma grnulos visibles y abundantes en
hgado y msculos estriados. Su estructura es parecida a la de la amilopectina,
pero con ramificaciones ms frecuentes (cada 10 12 molculas de glucosa).
Celulosa: Polisacrido estructural que constituye el principal componente de la
pared celular de las clulas vegetales. Est formado por un n elevado de
molculas de glucosa (a veces hasta 15.000) unidas mediante enlaces
glucosdicos (1 4) en cadenas lineales no ramificadas. La estructura se
estabiliza mediante puentes de hidrgeno que se establecen entre molculas de
una misma cadena y entre molculas de cadenas paralelas, lo que hace que sea
una molcula rgida y resistente al ataque qumico. Pocos animales (p.e. los
herbvoros s) poseen enzimas que permitan su hidrlisis (celulasa). La celulosa
tiene importantes aplicaciones industriales, ya que es materia prima para la
fabricacin de papel o tejidos.
A
M
I
L
O
S
A

12
Quitina: Es un polisacrido estructural similar a la celulosa. El monmero
constituyente es un derivado de la glucosa (N-acetil-D-glucosamina) unidos
mediante enlaces glucosdicos (1 4). Forma la pared celular de hongos y el
esqueleto externo de artrpodos.
Pectina: Es otro componente de la pared celular de las clulas vegetales. Se usa
para fabricar mermeladas. Est formada por un monmero derivado de la
galactosa (cido metilgalacturnico).
** Principales Heteropolisacridos:
Hemicelulosa: Forma parte de la pared celular. Contiene Xilosa y arabinosa
(pentosas las dos) y otros monosacridos.
Muclagos: Es un grupo variado que tiene la propiedad de absorber gran cantidad
de agua. Se encuentran en bacterias, algas y vegetales. Entre ellos destaca el
Agar-agar (producido por algas rojas y que contiene D y L galactosa) que se usa
como espesante en la industria alimentaria para elaborar sopas, flanes, helados,
etc. y para preparar medios de cultivos de microorganismos.
Gomas: Forman parte de algunas secreciones vegetales que las plantas segregan
para cubrir y cerrar heridas. Al secarse al aire se convierten en masas cristalinas
que disueltas en agua sirven de pegamento (goma arbiga, p.e.). Presentan una
composicin diversa en la que predomina la arabinosa, la ramnosa, la galactosa
y el cido glucurnico.
Mucopolisacridos o glucosaminoglucanos: Son de origen animal. Suelen
asociarse a protenas para formar productos viscosos que forman parte de
sustancias intercelulares de tejidos y, a veces, como lubricantes. Entre ellos
tenemos el cido Hialurnico (en tejidos conectivos y en el lquido sinovial), la
Condroitina (en huesos y cartlagos) y la Heparina (anticoagulante presente en
algunas clulas de las paredes de las arterias y en la sustancia intercelular de
hgado y pulmones).
c.- Hetersidos: Formados por glcidos
unidos a otro tipo de componente, que se
llaman, en general agluconas. Existen
multitud de ejemplos: Adenosina,
Glucosa-6-fosfato, glucoprotenas,
glucolpidos (ya mencionados)...
c.- Mtodos de identificacin de glcidos:
- La solubilidad, capacidad de cristalizar y el sabor
dulce permiten diferenciar a mono y disacridos
de polisacridos.
- Prueba de Fehling: Consiste en calentar una disolucin compuesta por el glcido que se
investiga y sulfato de cobre (II). Si el glcido es reductor (mono y disacridos excepto la
sacarosa), se oxidar, reduciendo al sulfato de cobre (II), de color azul, a xido de cobre
(I), de color rojo anaranjado. Si no es reductor, la reaccin no se producir y el color no
cambiar.
- El almidn da un color azul con el reactivo de lugol (disolucin de yodo y yoduro de
potasio), y el glucgeno, por el contrario, da color rojo con ese mismo reactivo.
- La celulosa tratada con verde brillante, se observa al microscopio teida de ese color.



13
d.- Sntesis de las funciones biolgicas de los glcidos

Sntesis de las funciones biolgicas de los glcidos
F. energtica F. estructural F. de informacin Otras
Constituyen el material
energtico de uso inmediato
para los seres vivos, siendo la
Glucosa el ms utilizado como
fuente de energa.
El Almidn (vegetales) y el
Glucgeno (animales)
permiten almacenar miles de
molculas de glucosa en forma
de reserva energtica.
La Celulosa, Pectina y
Hemicelulosa forman parte
de la pared celular
(vegetales).
La Quitina forma el
exoesqueleto de artrpodos y
los caparazones de
crustceos.
La Ribosa y Desoxirribosa
forman parte de los c.
Nucleicos.
Los Oligosacridos
de glucoprotenas y
glucolpidos
presentes en el
exterior de las
membranas celulares
permiten reconocer
los distintos tipos
celulares.
Lubricantes: como
el c. Hialurnico
Cementantes: como
la Condroitina
Anticoagulantes:
como la Heparina

c.- Lpidos: a.- Concepto: Son compuestos apolares, insolubles en agua, pero solubles en
disolventes orgnicos no polares (benceno, ter, cloroformo, acetona...). Tienen un tacto
caracterstico (grasiento, untuoso), y manchan el papel de forma caracterstica. Desde el
punto de vista qumico y funcional son muy heterogneos. Muchos de ellos tienen
nicamente C, H y O, formando largas cadenas lineales o varios anillos aromticos. En
otros aparece tambin P, N y/o S. En cuanto a las funciones, los hay energticos,
estructurales, hormonas, mensajeros celulares, vitaminas, colorantes, aromatizantes...

a.- cidos grasos: Son cidos carboxlicos
formados por largas cadenas carbonadas
(entre 12 y 24 tomos de Carbono), con un
n par de tomo de carbonos. Las cadenas
pueden ser saturadas (no presentan dobles
enlaces y las cadenas son lineales) o
insaturadas (existen uno o varios enlaces
dobles entre tomos de carbono, en los que
se forman codos donde las cadenas
cambian de direccin).
Entre los grupos CH
2
se forman
enlaces de Van der Waals. Los diferentes
cidos grasos se diferencian entre s en la
longitud de la cadena y en el n y posicin
Saturados
cidos grasos
Insaturados

Triacilglicridos
Ceras
Simples

Fosfoglicridos
Lpidos saponificables
Complejos
Esfingolpidos

Esteroides

Isoprenoides o Terpenos
b.- Clasificacin de los lpidos


Lpidos insaponificables

Prostaglandinas

14
de los dobles enlaces,
caractersticas de las que
tambin dependen algunas de
sus principales propiedades
fsicas, como el punto de
fusin (mientras ms larga y
saturada, ms alto porque el empaquetamiento entre mol-culas es mayor) y la
solubilidad.
En cuanto a la solubilidad, los cidos grasos son molculas anfipticas, es decir,
bipolares, que tienen una zona hidrfila (cabeza polar) con afinidad por el agua,
constituida por el grupo carboxilo (-COOH), y una zona hidrfoba (cola apolar),
formada por la cadena hidrocarbonada, que es repelida por el agua. El gran tamao de
esta zona es la responsable de que los cidos grasos sean insolubles en el agua y
solubles en disolventes orgnicos.
Debido a esta caracterstica, al entrar en
contacto con el agua, los cidos grasos orientan
las cabezas polares hacia ella, mientras que las
colas apolares se sitan en posicin opuesta.
Esto da lugar a formacin de estructuras
esfricas (micelas) o en empalizada, en este
ltimo caso en monocapa (si los cidos grasos se
sitan en la interfase entre agua y un medio no
polar como el aire) o en bicapa (con las colas apolares enfrentadas y las cabezas polares
hacia el exterior, en contacto con el agua).
Existen cidos grasos que no pueden ser sintetizados por el hombre (linoleico,
linolnico y araquidnico, p.e.), y se denominan c. grasos esenciales. Su carencia
impide la sntesis de otras molculas (lpidos saponificables, p.e.), y deben ser
aportados por la dieta (aceites de semilla o pescado azul lo contienen).

N C Estructura Nombre P.Fusin
C12:0 CH
3
-(CH
2
)
10
-COOH

c. Larico 44,2
C14:0 CH
3
-(CH
2
)
12
-COOH Mirstico 53,9
C16:0 CH
3
-(CH
2
)
14
-COOH Palmtico 63,1
C18:0 CH
3
-(CH
2
)
16
-COOH Esterico 69,6
C20:0 CH
3
-(CH
2
)
18
-COOH Araqudico 76,5
Sa
tu
ra
dos
C24:0 CH
3
-(CH
2
)
22
-COOH Lignocrico 86
C16:1 CH
3
-(CH
2
)
5
-CH=CH-(CH
2
)
7
-COOH Palmitoleico -0,5
C18:1 CH
3
-(CH
2
)
7
- CH=CH-(CH
2
)
7
-COOH Oleico 13,4
C18:2 CH
3
-(CH
2
)
4
-CH=CH-CH
2
-CH=CH-(CH
2
)
7
-COOH Linoleico -5
C18:1 CH
3
-CH
2
-CH=CH-CH
2
-CH=CH-CH
2
-CH=CH-(CH
2
)
7
-COOH Linolnico -11
In
sa
tu
ra
dos
C20:1 CH
3
-(CH
2
)
4
-(CH=CH-CH
2
)
3
-CH=CH-(CH
2
)
3
-COOH Araquidnico -49,5

b.- Lpidos saponificables: a.- Concepto: Son steres, resultado de la unin
covalente entre cidos grasos y alcoholes (o amidas, si la unin es entre cido graso y
amina). En esa reaccin de esterificacin se pierde agua. Por ello, estos lpidos se
pueden hidrolizar, liberndose los cidos grasos de los alcoholes al aadir una molcula
de agua a cada enlace ster. Si la reaccin se produce en medio alcalino (en presencia
de KOH o NaOH, p.e.) se denomina saponificacin, pues se producen los alcoholes y
jabones (sal del cido graso correspondiente).

15
Esterificacin
R COOH + R OH R COO R + H
2
O
c. Graso Alcohol Hidrlisis Lpido saponificable

Saponificacin
R COO R + KOH (R COO)
-
K
+
+ R OH
Lpido saponificable lcali Jabn Alcohol

b.- Tipos de lpidos saponificables:
- Triacilglicridos o grasas
Formados por tres
molculas de cidos
grasos (iguales o
distintas) unidas por
enlaces ster a una
molcula de glicerina
(o glicerol).
Si los tres cidos grasos son iguales, se denominan grasas simples, y se nombran
con el prefijo tri-, seguido del nombre del cido graso y la terminacin ina
(triestearina, tripalmitina, trioleina). Si los cidos grasos son diferentes se
denominan grasas mixtas.
Las grasas naturales estn formadas por mezclas de triacilglicridos simples y
mixtos. Pueden ser slidas, como los sebos mantecas y tocinos de los animales, o
lquidas como los aceites vegetales, ms ricos en cidos grasos insaturados que las
animales. Son molculas apolares, insolubles en agua, sobre la que flotan debido a
su baja densidad. Desempean dos funciones importantes:
Constituyen la principal reserva energtica en los animales, debido a que poseen
un valor energtico superior al de los glcidos y protenas. As se consigue
almacenar la mxima energa con el mnimo peso, lo que facilita la movilidad
del animal. Las acumuladas en las semillas vegetales proporcionan energa al
embrin durante su desarrollo.
Proporcionan aislamiento trmico y fsico. El panculo adiposo de la piel acta
como aislante trmico contra el fro. Las grasas depositadas alrededor del
corazn o riones actan como proteccin contra los traumatismos.
- Ceras: steres de un cido graso de cadena
larga con un alcohol de cadena larga. En
general son slidas y totalmente insolubles
en agua, ya que son hidrfobas.
La funcin que desempean suele ser
protectora e impermeabilizante. As forman la cubierta impermeable que recubre a
hojas, frutos y plantas, impidiendo la prdida de agua y protegindolos frente a
parsitos. La piel, escamas y plumas de los animales estn cubiertos con una capa
de cera que los mantiene flexibles, lubricados e impermeables. Entre las ceras ms
conocidas est la Lanolina (cera protectora de la lana de las ovejas), el Cerumen
del conducto auditivo externo (dificulta el acceso de parsitos y cuerpos extraos)
y la Cera de los panales de las abejas.


16
- Fosfoglicridos: Son tristeres de la glicerina, pero de los tres
cidos unidos a ella, dos son cidos grasos y el tercero es un
cido ortofosfrico. Esta molcula se denomina cido
fosfatdico. El
grupo fosfato, a
su vez, se une a
un aminoalcohol,
originando el
fosfoglicrido
completo. Junto
a las esfingomielinas constituyen los Fosfolpidos. Entre ellos
destacan: la fosfatidilcolina (lecitina), presente en la yema del huevo y en el tejido
nervioso, la fosfatidiletanolamina (cefalina), presente en el cerebro o la
fosfatidilserina.
Los fosfoglicridos son tambin molculas anfipticas, ya que tienen dos partes
diferentes: una cabeza hidrfila polar, que comprende el grupo fosfato y el
compuesto polar, y una cola hidrfoba apolar constituida por las dos cadenas de
cidos grasos. De esta propiedad deriva su funcin biolgica. Todas las
membranas celulares estn constituidas por una doble capa fosfolipdica, en la que
las colas apolares de ambas capas quedan enfrentadas entre s, mientras que las
cabezas polares se orientan hacia el medio interno y externo, ambos acuosos.
- Esfingolpidos: Son tambin componentes de las
membranas celulares, aunque en menor proporcin
que los fosfoglicridos. Qumicamente son amidas del
alcohol esfingosina (o uno de sus derivados) con un
cido graso, lo que forma una ceramida, que, a su
vez, se une a un grupo polar formando el
esfingolpido. Segn el grupo polar, se distinguen dos
clases de esfingolpidos:
Esfingomielinas: El grupo
polar es una molcula de
c. fosfrico esterificada
con colina, por lo que son
fosfolpidos.
Se encuentran en la
vaina de mielina que
asla a los axones de las
neuronas.
Glucoesfingolpidos: Su
grupo polar es un glcido.
Si es un monosacrido se
forman los cerebrsidos y si es un oligosacrido es
un ganglisido. Desempean un papel
fundamental como antgenos celulares, es decir,
molculas identificativas de clulas que permiten el
reconocimiento entre ellas, y que se relacionan con
mltiples procesos, sobre todo inmunitarios.

17
c.- Lpidos insaponificables: a.- Concepto: Se incluyen en este grupo los lpidos que
no contienen cidos grasos en su composicin qumica (tampoco son steres) y, por
tanto, no llevan a cabo la reaccin de saponificacin. Se encuentran en los seres vivos
en menor cantidad que los saponificables, pero comprenden algunos compuestos
biolgicos de funcin importante.
b.- Tipos de lpidos insaponificables:
- Terpenos o isoprenoides: Son polmeros de la molcula de isopreno
(2-metil-1,3-butadieno)
CH
3

CH
2
= C CH = CH
2
La presencia de los dos dobles enlaces conjugados hace que
tengan electrones deslocalizados que pueden absorber fcilmente la
energa luminosa, por lo que dan lugar a compuestos coloreados. Se
clasifican segn el n de molculas de isopreno que tengan:

Tipo Caractersticas Ejemplos
Monoterpeno 2 unidades de isopreno. Compuestos
voltiles que dan aroma a muchas plantas.
Limoneno (limn), Mentol (menta), Geraniol (geranio),
Timol (tomillo)
Diterpeno 4 unidades de isopreno Fitol (componente de la clorofila), Vitaminas E y A
Triterpeno 6 unidades de isopreno. Escualeno (precursor del colesterol)
Tetraterpeno 8 unidades de isopreno. En ellos se
incluyen pigmentos de importancia
fotosinttica.
Carotenoides: Licopeno (rojo del tomate), Xantofila
(Amarillo del maz o de la yema de huevo), -caroteno
(naranja de la zanahoria y precursor de la Vitamina A)
Politerpeno Ms de 8 unidades de isopreno. Caucho natural. Cadenas laterales de quinosas
(coenzima Q o plastoquinona, p.e.)

- Esteroides: Derivan del ciclopentanoperhidro-
fenantreno (hidrocarburo tetracclico, tambin
llamado esterano). Se diferencian entre s por el n
de dobles enlaces y por el tipo y localizacin de los
grupos funcionales sustituyentes.
Los principales esteroides son:
El Colesterol: Forma parte de las membranas de las clulas animales y se
encuentra tambin unido a protenas en el plasma sanguneo. Es el precursor del
resto de esteroides del organismo. Cuando se encuentra en elevadas cantidades
en la sangre contribuye a formar los ateromas o placas en las paredes de las
arterias.

18
En realidad el colesterol forma parte de los
esteroles, que se caracterizan por tener un
grupo alcohol en el carbono 3 y una cadena
hidrocarbonada en el 17. Otros esteroles son el
ergosterol presente en hongos, y los
fitosteroles, presentes en las clulas vegetales.
Los cidos biliares: Producidos por el hgado.
Emulsionan las grasas en el intestino para
favorecer su digestin. Su sntesis es el
principal destino metablico del colesterol.
Vitamina D: En realidad es una prohormona, a
partir de la cual se sintetiza una hormona
esteroidea que regula el metabolismo del calcio y del fsforo. Nuestro
organismo puede fabricarla en las clulas de la piel a partir de un precursor, por
accin de los rayos ultravioletas del sol.
Hormonas esteroideas:
- Prostaglandinas: Se forman por ciclacin de cidos grasos poliinsaturados, como el
cido araquidnico. Sus funciones son muy variadas: estimulan la agregacin de
plaquetas, activan las respuestas inflamatorias de los tejidos, provocan la subida de
la temperatura corporal (fiebre), controlan el descenso de la tensin arterial,
intervienen en la contraccin del msculo uterino, inhiben la secrecin gstrica...
c.- Mtodos de identificacin de lpidos:
- Comprobar la insolubilidad en H
2
O y la solubilidad en compuestos orgnicos (ter,
acetona...)
- Las grasas se identifican con una solucin alcohlica saturada con un colorante especfico:
el Sudn III. La aparicin de una coloracin roja o rosada revela la presencia de grasas.
d.- Sntesis de las funciones biolgicas de los lpidos

F. de reserva energtica F. estructural F. protectora F. Transportadora F. Biocatalizadora
Son un importante
material energtico de
uso biolgico que, al no
almacenarse con agua,
resulta relativamente
ligero. La combustin
metablica de un gramo
de lpido produce unas
9,4 kcal.
El carcter bipolar de
fosfoglicridos y
esfingolpidos les
permiten organizarse
en bicapas en medios
acuoso y formar parte
fundamen-tal de las
membranas
biolgicas.
Las grasas
actan como
aislantes tr-
micos y mec-
nicos
Las lipoprotenas
plasmticas son las
encargadas del
transporte de
lpidos, como el
colesterol y los
triglicridos.
Las hormonas
esteroideas y las
vitaminas A, D, E y
K (liposolubles)
facilitan las reac-
ciones qumicas que
se producen en los
seres vivos.
Tipo de hormona esteroidea Nombre Funcin
Ecdisona Muda de artrpodos
Progesterona
Regula el embarazo, el ciclo ovrico y son precursores
metablicos de las dems hormonas esteroideas
Femeninas
Estrgenos
(estradiol)
Fomenta el desarrollo sexual femenino y mantiene los
caracteres sexuales femeninos
Sexuales
Masculinas Testosterona
Fomenta el desarrollo sexual masculino y mantiene los
caracteres sexuales masculinos
Glucocorticoides
Cortisol
Cortisona
Fomentan la gluconeognesis y, a dosis elevadas, son
inmunodepresores.
Corticoides
Mineralocorticoides Aldosterona Regula el equilibrio inico en el interior del organismo

19
d.- Protenas: Son las biomolculas orgnicas compuestas de C, H, O y N, y en la mayor
parte de los casos, tambin contienen S. Su importancia biolgica se debe, por un lado a su
abundancia en los seres vivos (hasta el 50% del peso celular seco), y, sobre todo, a la
variedad de funciones biolgicas que desempean: estructural, de transporte, movimiento,
regulacin... Qumicamente son macromolculas formadas por la unin (a travs de un tipo
de enlace caracterstico, denominado enlace peptdico) de muchas molculas ms simples
denominadas aminocidos y poseen una estructura tridimensional caracterstica y una
funcin propia.
a.- Los aminocidos:
a.- Concepto: Como su nombre indica, los
aminocidos son molculas que poseen, al menos, un
grupo amino (- NH
2
) y un grupo carboxlico (-
COOH). Los aminocidos que constituyen las
protenas presentan siempre el grupo amino unido al
carbono (el ms cercano al grupo carboxlico).
Existen 20 aminocidos distintos de este tipo, que se
diferencian entre s por el otro grupo unido al carbono , el llamado R o cadena lateral.
b.- Propiedades de los aminocidos:
a.- Carcter anftero: Una molcula se dice que es anftera cuando puede
comportarse como cido o como base dependiendo del pH del medio donde se
encuentre. Este es el caso de los aminocidos: al tener un grupo carboxilo pueden
desprender H
+
, por lo que tienen carcter cido; por otro lado, al tener un grupo amino,
son capaces de aceptar H
+
y, por tanto, tambin tienen carcter bsico.
Al pH existente habitualmente en los medios biolgicos (prximo a 6), ambos grupos
suelen estar ionizados y
los aminocidos aparecen
como iones dobles. A un
pH ms cido, los
aminocidos tendrn
carga neta positiva, pues
los H
+
del medio son captados por el grupo COO
-
, neutralizando ste y quedando
nicamente la carga del grupo -NH
3
+
. Por el contrarios, en un pH ms bsico, el grupo -
NH
3
+
ceder un H
+
al medio y el aminocido quedar con carga negativa.
La cadena lateral (R), a su vez, puede tener grupos ionizables que participan en la
carga elctrica del aminocido.
b.- Estereoisomera: El carbono es asimtrico
en todos los aminocidos (excepto en la glicina en
la que R = -H), por lo que existen dos
estereoismeros con diferente actividad ptica. El
L es el que posee el grupo amino a la izquierda, y el
aminocido D el que lo posee a la derecha. Los
aminocidos proteicos son todos L-aminocidos, aunque en la naturaleza existen D-
aminocidos (p.e. formando parte de antibiticos).
c.- Clasificacin de los aminocidos: Segn la cadena lateral, los aminocidos
proteicos se clasifican en tres grupos:
Aminocidos neutros: La cadena lateral no posee carboxilo ni amino y, por tanto,
a pH neutro su carga elctrica neta es 0. A su vez se subdividen en:

20

* Aminocidos neutros polares: Su cadena lateral posee grupos hidrfilos (con
enlaces covalentes polares)que le permiten formar puentes de hidrgeno por lo
que, aunque no tiene carga elctrica neta, son muy solubles en agua.
* Aminocidos neutros apolares: la cadena lateral slo contiene enlaces
covalente apolares y, por tanto, son hidrofbicos e insolubles en agua.
Aminocidos cidos: Presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral y poseen
carga elctrica negativa, ya que ese grupo desprende H
+
.
Aminocidos bsicos: Contienen algn grupo amino en la cadena lateral que,
debido a su carcter bsico, puede tomar H
+
, lo que har que el aminocido
tenga carga positiva.

21
b.- El enlace peptdico: Los aminocidos se unen entre s al reaccionar el grupo carboxlico
principal del primero con el grupo amino del siguiente, formando una amida y liberndose una
molcula de agua. A este tipo de unin se le denomina Enlace peptdico, y el compuesto resultante
de la unin de dos aminocidos, Dipptido. Como ste contina teniendo un extremo con un
grupo amino y otro con un grupo carboxilo, puede reaccionar con otro aminocido, formando un
nuevo enlace peptdico, y as sucesivamente, dando lugar a un polipptido.


El enlace peptdico se estabiliza por resonancia, ya que posee
cierto carcter de doble enlace, al desplazarse continuamente una
pareja de electrones desde el grupo carbonilo al enlace peptdico y al
revs, lo que hace que aparezcan dos formas resonantes.
Como consecuencia de ello, el enlace peptdico es rgido (no
admite giros) y los cuatro tomos del grupo pptido y los dos tomos
de carbono quedan en el mismo plano. Sin embargo, los enlaces del
carbono con el carbono carbonlico y con el nitrgeno son
covalentes sencillos puros, alrededor de los cuales la molcula puede
girar libremente.









c.- Estructura de las protenas: La actividad biolgica de una protena depende en gran
medida de la disposicin espacial de su cadena polipeptdica. Efectivamente, dicha cadena
sufre una serie de plegamientos que proporcionan una gran complejidad a la estructura de
las protenas, habindose definido cuatro niveles diferentes, conocidos como estructura
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, cada uno de los cuales se construye a partir del
nivel anterior.
a.- Estructura Primaria: Se denomina as a la secuencia de aminocidos en la cadena
polipeptdica. El n, tipo y orden de los aminocidos que constituyen dicha estructura son
distintos para cada protena, y viene determinado, como veremos en otro tema, por la
informacin gentica que posee la clula. Una variacin, aunque sea pequea, de esta
estructura puede alterar la forma espacial de la protena, e incapacitarla para realizar su
funcin. Por convenio, el extremo amino se escribe al principio (izquierda) de la cadena y
el carboxilo al final.

22
b.- Estructura Secundaria: En realidad, la estructura primaria constituye una serie de
planos articulados pues, como ya hemos visto, los enlaces peptdicos no pueden girar, y los
tomos de carbono, nitrgeno y oxgeno que participan en ellos se sitan en un mismo
plano. Entre estos tomos se establecen puentes de hidrgeno (sin que intervengan los
grupos laterales de los aminocidos) que pliegan la cadena. Aunque la disposicin de la
cadena polipeptdica en el espacio puede variar, existe una conformacin ms estable que
ninguna otra que, lgicamente, es la que se mantiene y a la que se le denomina estructura
secundaria. Existen dos tipos bsicos:
La Hlice : Consiste en un plegamiento en
espiral de la cadena polipeptdica sobre s
misma, en el sentido de giro de las agujas del
reloj y contiene 3,6 aminocidos por vuelta.
La estructura se mantiene estable por puentes
de hidrgeno entre el oxgeno del grupo
carbonilo de un aminocido y el hidrgeno
del cuarto aminocido consecutivo. Los
grupos laterales quedan extendidos
perpendicular-mente hacia fuera de la hlice.
Las protenas (o parte de protenas) con esta
estructura tienen una cierta elasticidad, ya que
los puentes de hidrgeno se pueden romper y
volver a formar. Asimismo la estructura se
distorsiona en agua.
Lmina plegada o plegada: Los
planos de los enlaces peptdicos
sucesivos se disponen en zig-zag, y
la estructura se estabiliza mediante
puentes de H entre los grupos C=O y
N-H de Aa pertenecientes a
diferentes segmentos de la cadena
polipeptdica, que pueden pertenecer
a la misma o a diferente cadena. Las
cadenas laterales de los aminocidos
se disponen alternativamente por
encima y por debajo de esta
estructura.
Estas dos estructuras no son las nicas posibles, pero s las ms frecuentes. As, el
colgeno, p.e., posee una estructura secundaria caracterstica en la que tres cadenas
peptdicas se enrollan entre s.
El que una protena adquiera una u otra estructura secundaria depende, en definitiva, de
su estructura primaria. Por ltimo, una misma cadena polipeptdica puede presentar
diferentes estructuras secundarias en diferentes segmentos de la misma.
c.- Estructura Terciaria: La cadena polipeptdica, aunque estabilizada por su
estructura secundaria, puede an sufrir giros y plegamientos, adquiriendo una disposicin
tridimensional conocida como estructura terciaria de la protena. Es consecuencia de
uniones que se realizan por medios de enlaces entre las cadenas laterales (R) de los
aminocidos. Los enlaces pueden ser de cuatro tipos:

23
Puentes disulfuros: Debidos a la formacin de
fuertes enlaces covalentes entre dos grupos SH
que pertenecen a sendos aminocidos cistena.
Fuerzas electrostticas: Enlaces de tipo inico
entre grupos con cargas elctricas opuestas (p.e.
un grupo carboxilo de una cadena lateral de un
aminocido cido y un grupo amino de otra de
uno bsico).
Puentes de hidrgeno: Se establecen entre grupos
polares no inicos en los que existen cargas
parciales en su cadena lateral (p.e. grupos OH de
la serina o treonina).
Fuerzas de Van der Waals e interacciones
hidrofbicas: Son uniones dbiles que se
producen bien entre grupos no polares que se
polarizan por la presencia de una carga o por
desplazamientos electrnicos temporales o que, al
no poder interaccionar con el agua, tienden a
hacerlo entre s, ocultndose del agua que
envuelve la molcula.
En general, se considera que existen dos tipos de estructuras terciarias:
Globular: Las protenas poseen un alto grado de plegamiento y adquieren forma
compacta (no necesariamente esfrica). Son formas tpicas en enzimas, p.e.
Generalmente son solubles en agua.
Fibrilar: Las protenas presentan forma alargada, con un grado de empaquetamiento
menor. Tienen funciones estructurales y generalmente son insolubles en agua.
Para terminar, como de la estructura terciaria depende la funcin de la protena, cualquier
cambio en su disposicin puede provocar la prdida de su actividad biolgica.
d.- Estructura Cuaternaria: Slo est presente en protenas formadas por ms de una
cadena polipeptdica, cada una de las cuales se denomina subunidad. Las subunidades
pueden ser iguales o distintas, y se unen entre s mediante interacciones del mismo tipo de
las vistas para la estructura terciaria. La disposicin relativa de las subunidades entre s es
lo que se denomina estructura cuaternaria. En algunos casos son muchas subunidades las
que se ensamblan, como en la actina o en las cpsidas de los virus. En otros casos la
complejidad es menor, como en la hemoglobina, formada por 4 subunidades iguales 2 a 2.













24

d.- Propiedades de las protenas: De la estructura de las protenas se derivan importantes
propiedades que hacen posible muchas de las funciones que desempean estas
biomolculas en los seres vivos. Entre ellas destacan:
a.- Especificidad: Gracias al elevado n de combinaciones posibles en la secuencia de
aminocidos, las protenas son molculas especficas, es decir, cada especie biolgica
posee algunas protenas que otras especies no tienen. Incluso protenas con estructura
tridimensional y funciones parecidas suelen tener una secuencia peptdica diferente en
distintos organismos, lo que permite establecer parentesco evolutivo entre especies a partir
del anlisis de las semejanzas que existen entre algunas protenas. Esta especificidad se
observa tambin entre individuos de una misma especie. Hay dos tipos de protenas, las
enzimas y las inmunoglobulinas cuyas funciones requieren de manera especial la
capacidad de las protenas para presentar una secuencia especfica de aminocidos.
b.- Desnaturalizacin: Como ya hemos dicho, la funcin biolgica de una protena
depende de su estructura tridimensional, tambin conocida como conformacin nativa. Se
denomina Desnaturalizacin a la prdida de esta estructura nativa, por prdida de los
enlaces de las estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservando tan slo la
estructura primaria.
Las causas de la desnaturalizacin pueden ser aumento de la T o de la presin,
variaciones del pH o cambios en la concentracin salina del medio, todo lo cual dificulta
la formacin de los enlaces responsables del mantenimiento de la estructura nativa.
La desnaturalizacin puede ser reversible, si al cesar el agente que provoc el cambio
de estructura, la protena recupera la conformacin nativa (renaturalizacin), o
irreversible, si la protena ya no puede volver a recuperar la estructura nativa (caso de la
albmina del huevo cuando se expone a temperaturas elevadas).
c.- Solubilidad: Las protenas son ms solubles en agua si presentan ms aminocidos
polares que aminocidos apolares, pues en este segundo caso las cadenas laterales
interaccionaran entre ellas con ms fuerza que con el agua circundante.
La mayor parte de las protenas fibrilares son insolubles en agua, mientras que las
globulares son solubles, porque colocan las cadenas hidrfilas en la periferia de la
molcula, concentrando los grupos apolares en el interior.
La solubilidad se ve afectada por el pH del medio, pues de l depende el n de cargas
elctricas y por la concentracin salina del medio, ya que mientras ms concentracin de
sales, mayor es la competencia de los iones disueltos con las molculas de protenas por
rodearse de molculas de agua y, por tanto, menor solubilidad de las protenas.
e.- Clasificacin de las protenas: Podemos hacerlo por su composicin o por su funcin.
a.- Clasificacin estructural:
a.- Holoprotenas (o Protenas simples). Estn formadas nicamente por cadenas
polipeptdicas, ya que en su hidrlisis slo se obtienen aminocidos. Segn su estructura
terciaria, se subdividen en Protenas globulares y Protenas fibrilares.

Albminas: Gran tamao. Transporte de molculas. Reserva de Aminocidos
Globulinas: Muy grandes
Globu-
lares
Histonas: Bajo peso molecular. Asociadas al ADN forman parte de la cromatina. Regulacin gnica

Queratina: Rica en cistena. Forma parte de pelos, plumas, escamas...
Colgeno: Gran resistencia al estiramiento. Presente en tej. Conjuntivo, cartilaginoso y seo
Miosina: Participa en la contraccin muscular
Fibri-
lares
Elastina: Muy elstica. Aparece en pulmones, arterias, dermis de la piel

25
b.- Heteroprotenas (protenas complejas). Adems de las cadenas polipeptdicas,
estn compuestas tambin por una parte no proteica denominada grupo prosttico. Una
heteroprotena desprovista de su grupo prosttico recibe el nombre de apoprotena.

Grupo Grupo Prosttico Ejemplos
Fosfoprotenas c. Ortofosfrico
Vitelina (yema del huevo)
Casena (queso)
Glucoprotenas Glcido
Antgenos de las membranas
Gammaglobulinas
Mucus de ap. Digestivo y respiratorio
Lipoprotenas Lpido
Porfirnicos Metalporfirina
Hemoglobina (Fe
2+
). Transporte de O
2

Mioglobina (Fe
2+
). Msculos estriados
Citocromos (Fe). Transporte de e
-
en metabolismo
Peroxidasas y catalasas (Fe). Enzimas
Clorofila ( Mg
2+
y fitol). Fotosntesis
Cianocobalamina (Mo). Vitamina B
12

Cromoprotenas
(coloreadas)
No Porfirnicos
No
metalporfirina
Rodopsina. Capta la luz en la retina
Hemocianina (Cu
2+
). Transporta O
2
en invertebr.
Nucleoprotenas c. nucleico Cromatina y cromosomas

f.- Funciones de las protenas: De la enorme variedad de funciones que desempean las
protenas podemos destacar:
a.- Protenas estructurales: Formacin de estructuras celulares (Histonas), dar rigidez,
flexibilidad o forma a tejidos y rganos. Pertenecen a este grupo la mayor parte de las
protenas fibrilares (Colgeno, Queratina, Fibrona...)
b.- Protenas de reserva: Constituyen un almacn de aminocidos que el organismo
utilizar en el crecimiento, desarrollo y reparacin de sus estructuras, por lo que son
muy abundantes en las semillas vegetales y los huevos de animales (Albminas...)
c.- Protenas activas: Desempean funciones diversas, pero todas tienen en comn que,
para desempear su funcin, han de interaccionar con otra sustancia denominada
ligando. Dentro de ellas tenemos:
Enzimas: Son biocatalizadores que regulan las reacciones qumicas que se producen
en los seres vivos, unindose al ligando, denominado en este caso sustrato.
Protenas transportadoras: Se unen reversiblemente a un ligando y lo transportan de
un lugar a otro (Hemoglobina, Mioglobina, Albminas...)
Protenas reguladoras: Interaccionan con el ligando y ponen en marcha determinado
procesos celulares (Hormonas como la insulina...)
Protenas contrctiles: Al unirse al ligando experimentan un cambio en la
conformacin que tiene como consecuencia el acortamiento o alargamiento del
rgano u orgnulo del que forma parte (Miosina de las clulas musculares...)
Protenas inmunes: Algunas actan como antgenos, proporcionando identidad
molecular a los organismos vivos, y otras como anticuerpos, bloqueando a
cualquier molcula extraa que se introduzca en ellos.
Protenas de regulacin gentica: Participan en los procesos de activacin e
inactivacin de la informacin gentica y tambin las hay que controlan la
duplicacin del ADN.
Adems de todas las ya mencionadas, hay protenas con funcin anticoagulante,
luminiscentes, venenos, que responden a estmulos...

26
g.- Mtodos de identificacin de las protenas: Aunque se puede detectar fcilmente la
presencia de protenas en una disolucin coagulndola con calor o por adicin de un cido,
existen algunas pruebas especficas para identificarlas:
Prueba de Biuret: Detecta la presencia de cualquier compuesto con dos o ms enlaces
peptdicos. Consiste en alcalinizar el medio con NaOH y aadir una gotas de sulfato
de cobre (II). Se obtiene un complejo de color violeta rosado. Pero si molculas no
proteicas poseen dos grupos C-N-, tambin dan esta coloracin, por lo que no se
puede empelar para detectar protenas en la orina, pues la urea da resultado positivo.
Prueba xantoproteica: Permite detectar la presencia de grupos fenilos en una
molcula (caracterstica que cumplen casi todas las protenas, pues es raro que no
lleven algn aminocido con grupo fenol). Se aade HNO
3
concentrado y se obtiene
un precipitado blanco que se vuelve amarillo al calentar, y naranja al alcalinizar con
amoniaco.
Prueba de Millon: Tambin detecta fenoles. Se emplea Hg disuelto en HNO
3

(reactivo de Millon) y se obtiene un precipitado blanco que se vuelve rojo al
calentar, debido a la formacin de complejos de Hg (II).
e.- cidos nucleicos: Qumicamente los cidos nucleicos son macromolculas formadas por
la unin de muchos monmeros denominados nucletidos. Funcionalmente tienen una
gran importancia, pues son las molculas que dirigen y controlan todos los procesos
biolgicos.
a.- Nuclesidos: Son compuestos formados por la unin de una pentosa y una base
nitrogenada.
La pentosa puede ser -D- ribofuranosa (ribosa) o -D- 2- desoxirribofuranosa
(desoxirribosa).
Bases nitrogenadas: Son compuestos heterocclicos con tomos de nitrgeno en el
anillo. Pueden ser de dos tipos: Pricas (Guanina y Adenina) y Pirimidnicas
(Citosina, Uracilo y Timina)

La unin siempre se realiza mediante un
enlace N-glucosdico entre el carbono 1 de
la pentosa y el N 1 de la base nitrogenada si
es pirimidnica y el N9 si es prica.
El compuesto resultante se nombra con el
nombre de la base nitrogenada seguido del
sufijo osina, para el caso de las bases
pricas (adenosina, guanosina) o idina,
para el caso de las pirimidnicas (citidina,
uridina, timidina). Si la pentosa es la
desoxirribosa se antecede del prefijo desoxi-
(desoxicitidina, desoxiadenosina...)

27
b.- Nucletidos: Resultan de la unin entre un nuclesido y molculas de cido fosfrico.
La unin es un enlace ster entre la pentosa y el cido fosfrico. Lo ms frecuente es que
este enlace se realice con el grupo alcohol del carbono 5 de la pentosa, aunque existen
nucletidos con el grupo fosfato unido al 3.
Un nucletido puede tener una, dos o tres molculas de cido fosfrico enlazadas; por
eso, para nombrarlos se suprime la ltima a del nombre del nuclesido y se indica a
continuacin el lugar de la unin a la pentosa y el n de fosfatos unidos. Si no se indica el
carbono de unin se sobreentiende que es el 5.

Base Ribonucletidos 5-fosfato Desoxirribonucletidos 5-fosfato
Adenina Adenosn-monofosfato AMP Desoxiadenosn-monofosfato dAMP
Guanina Guanosnmonofosfato GMP Desoxiguanosnmonofosfato dGMP
Citosina Citidn-monofosfato CMP Desoxicitidn-monofosfato dCMP
Uracilo Uridn-monofosfato UMP
Timina Desoxitimidn-monofosfato dTMP

Base Ribonucletidos 5-difosfato Desoxirribonucletidos 5-difosfato
Adenina Adenosn-difosfato ADP Desoxiadenosn-difosfato dADP
Guanina Guanosndifosfato GDP Desoxiguanosndifosfato dGDP
Citosina Citidn-difosfato CDP Desoxicitidn-difosfato dCDP
Uracilo Uridn-difosfato UDP
Timina Desoxitimidn-difosfato dTDP

Base Ribonucletidos 5-trifosfato Desoxirribonucletidos 5-trifosfato
Adenina Adenosn-trifosfato ATP Desoxiadenosn-trifosfato dATP
Guanina Guanosntrifosfato GTP Desoxiguanosntrifosfato dGTP
Citosina Citidn-trifosfato CTP Desoxicitidn-trifosfato dCTP
Uracilo Uridn-trifosfato UTP
Timina Desoxitimidn-trifosfato dTTP




















28
a.- Nucletidos de inters biolgico: Adems de formar parte de los cidos nucleicos,
algunos nucletidos llevan a cabo funciones bsicas para los seres vivos. Entre ellos
destacamos:
a.- Molculas acumuladoras y donantes de energa: Ciertas reacciones bioqumicas
tienen como finalidad la produccin de
energa. Si esta energa se desprendiera
libremente tendra muy poca utilidad
para el organismo. Es ms eficaz
disponer de molculas que acumulen
la energa liberada, de manera que
pueda ser utilizada posteriormente en
la cantidad y en el momento preciso.
Algunos nucletidos (sobre todo la
adenosina y en menor medida la
guanosina) con ms de un grupo
fosfato desempean esta funcin, debido a que los enlaces entre fosfatos acumulan
energa qumica que puede transferirse a otras molculas cuando dichos enlaces se
hidrolizan. Inversamente, la energa desprendida en muchas reacciones biolgicas
puede aprovecharse para formar estos enlaces ricos en energa:

AMP + P
i
+ Energa (7 kcal/mol) ADP; ADP + P
i
+ Energa (7 kcal/mol) ATP

Es habitual representar los enlaces de alta energa con el smbolo ( ~ ), en lugar de
la notacin habitual ( - ) de los enlaces.
b.- Coenzimas: Las coenzimas son sustancias orgnicas no proteicas que han de
intervenir en reacciones qumicas catalizadas por enzimas, para que stas puedan
realizar su funcin. No son especficas en cuanto al sustrato, sino que cada clase de
coenzima acta en una misma clase de reaccin, sea quien sea el sustrato. Las
coenzimas pueden hacer posible la accin enzimtica de dos maneras: unindose
temporalmente a la enzima para facilitar su contacto o su accin cataltica sobre el
sustrato, o enlazndose con el sustrato para provocar un cambio en su estructura que
facilite la accin de la enzima.
Algunos derivados de nucletidos intervienen como coenzimas en reacciones
enzimticas importantes. Es el caso de:
Nicotinamn adenn dinucletido (NAD
+
), Nicotinamn adenn dinucletido fosfato
(NADP
+
) y Flavn adenn dinucletido (FAD): Los dos primeros estn formados
por dos nucletidos
unidos: uno cuya base
nitrogenada es la
adenina, y otro que
tiene como base a la
nicotinamida (o
vitamina PP). En el
caso del NADP,
existe adems un
grupo fosfato en el
carbono 2 de una
ribosa.

29
El FAD es parecido, pero contiene adenina y
una base nitrogenada denominada flavina
(derivado de la riboflavina o vitamina B
2
). Los
tres tienen una accin semejante. Participan en
reacciones de deshidroge-nacin. Estas
deshidrogenaciones toman H
+
y electrones de
algunas molculas y quedan como NADH,
NADPH y FADH
2
respectivamente. Estas
coenzimas, en estado reducido, pueden ceder
fcilmente electrones y H
+
a otras molculas.

NAD
+
+ H
+
+

2e
-
NADH
Forma oxidada Forma reducida
Coenzima A (CoA): Est compuesto por adenosn
difosfato, al que se le une el cido pantotnico
(vitamina B
5
), y acta como transportador de
grupos acilo (CH
3
CO). Se enlaza con facilidad
con cidos orgnicos.
c.- AMP cclico (AMPc): Es un derivado del AMP.
Acta como segundo mensajero en la recepcin de seales por parte de la clula.
Cuando una molcula (hormona, neurotransmisor..) que ha desencadenar una
respuesta en una clula es incapaz de atravesar la membrana, se unen a protenas
receptoras especficas de la membrana plasmtica, y activa a una enzima (adenil
ciclasa) que cataliza la reaccin de sntesis del AMPc en el interior de la clula. El
AMPc sintetizado activa a su vez las enzimas necesarias para dar respuesta a la seal
recibida del exterior de la clula, actuando como mediador entre la informacin
externa y la respuesta final.
Adenil ciclasa
ATP AMPc + P P

c.- El enlace fosfodister (nucleotdico).
Polinucletidos: Los nucletidos se
unen entre s mediante enlaces tipo ster
que se realizan entre el grupo fosfato
situado en posicin 5 de un nucletido y
el grupo hidroxilo que se encuentra en el
carbono 3 de otro nucletido,
liberndose una molcula de agua. As se
forma un dinucletido que al hidrolizarse
liberar los dos mononucletidos.
Dado que existen an grupos
hidroxilos libres, el dinucletido se
puede unir a ms nucletidos y formar
tri, tetra, pentanucletidos... La unin de
cientos o miles de nucletidos
constituyen los polinucletidos o cidos
nucleicos.

30
En todos los polinucletidos existe un extremo
(denominado extremo 3) con una pentosa con el grupo
OH del carbono 3 libre, y otro extremo (llamado extremo
5) donde se localiza un grupo fosfato libre unido al
carbono 5 de otra pentosa.
Como la unin entre nucletidos se produce entre
pentosas y fosfatos, se establecen largas cadenas sin
ramificar formadas por la secuencia pentosa fosfato
pentosa fosfato..., quedando las bases nitrogenadas
unidas lateralmente a las pentosas.
La secuencia de bases nitrogenadas es la que
proporciona especificidad a una cadena polinucleotdica
determinada, por lo que, de manera simplificada, se usa
una notacin en la que se indica dicha secuencia y los
extremos 5 y 3.
Existen dos tipos de cidos nucleicos, el ADN y el ARN
d.- El ARN:
a.- Caractersticas generales: Est formado por largas
cadenas de nucletidos unidos entre s por enlaces
fosfodister entre las posiciones 3 y 5 de los nucletidos
consecutivos. La pentosa es la Ribosa (-D- ribofuranosa
) y las bases nitrogenadas la Adenina, Guanina, Citosina y
Uracilo. Siempre que no se especifique la polaridad las
cadenas se escriben de 5 a 3.
El orden de los nucletidos en la cadena o secuencia es
lo que diferencia a unos ARN de otros y constituye la
estructura primaria del ARN. Excepto en los reovirus, el
ARN est constituido por una nica cadena, aunque en el
ARN transferente existe un apareamiento de bases dentro
de la cadena, lo que hace que aparezcan tramos bicatenarios, originados por el
plegamiento de la cadena sobre s misma (estructura secundaria).
El ARN es la molcula encargada de sintetizar las protenas de un organismo, a partir
del mensaje gentico codificado por el ADN. Este proceso es sumamente complejo y
requiere la intervencin de varios b.- Tipos de ARN:
a.- ARN mensajero(ARNm): Es la copia complementaria de un fragmento de ADN
(la que corresponde a un gen o grupos de genes que vayan a expresarse) y lleva la
informacin necesaria para fabricar una protena. Est constituido por un filamento
simple y es bastante inestable, por lo que se destruye rpidamente (su vida es de
unas 10 horas en clulas eucariticas), evitndose as la superproduccin de
protenas. Se forma en el ncleo, aunque ejerce su funcin en el citoplasma.
Constituye entre el 3 y el 5% del total de ARN celular.
b.- ARN ribosmico (ARNr): Forma parte de los ribosomas e interviene en el proceso
de unin de los Aa para sintetizar las protenas. Es el ms abundante (75-85% del
total) y es bastante estable. La cadena aparece plegada con zonas en las que las bases
estn apareadas. Existen cadenas distintas de ARNr, que se diferencian por su
velocidad de sedimentacin.

31
c.- ARN transferente (ARNt): Se encuentra
disperso por el citoplasma y se encarga de
transportar aminocidos. Estn formados
por cadenas cortas (entre 70 y 95
nucletidos), adoptando la molcula una
estructura muy caracterstica en forma de
hoja de trbol: Existen 4 zonas (brazos) de
doble cadena, con las bases apareadas, en
cuyos extremos existen zonas sin aparear
(bucles). El extremo 3 de la cadena tiene
siempre la secuencia de bases CCA. A este
nucletido de adenina terminal se une el
aminocido que va a ser transportado. En el
bucle opuesto a este brazo se encuentra el
anticodn, triplete de bases nitrogenadas
que indica el aminocido que puede unirse a esa molcula de ARNt.
d.- Otros tipos de ARN: En el ncleo celular pueden observar pequeas molculas de
ARN que son precursoras de los tipos celulares. Muchos virus almacenan su
informacin gentica en molculas de ARN, normalmente simples pero, en
ocasiones, dobles.

ADN ARN
Pentosa Desoxirribosa Ribosa
Bases nitrogenadas No hay Uracilo No hay Timina
Longitud de la
cadena
Generalmente ms largas Generalmente ms cortas
Tipo de molcula Generalmente cadena doble
con las bases nitrogenadas
enfrentadas: A-T y C-G
Generalmente cadena sencilla, aunque en
algn tramo puede plegarse, enfrentndose
las bases: A-U y C-G
Localizacin en la
clula
En el ncleo celular
(cromosomas); en mitocon-
drias y cloroplastos.
Ncleo: disperso en el jugo nuclear o
concentrado en los nuclolos. En citoplasma
disperso en el citosol o concentrado en los
ribosomas.
Estabilidad Ms estable, debido al
arrollamiento de la molcula
formando la doble hlice.
Menos estable al no ser tan compacta por no
existir doble hlice.

e.- El ADN:
a.- Caractersticas generales: Est formado por la unin de desoxirribonucletidos, es
decir, sus nucletidos contienen desoxirribosa (-D- 2- desoxirribofuranosa). Las bases
nitrogenadas nunca son uracilos. Excepto en algunos virus, est constituido por dos
cadenas polinucletidas unidas entre s en toda su longitud. Esta doble cadena se dispone
en forma lineal (ADN del ncleo de las clulas eucariticas) o circular (ADN de las
clulas procariotas, ciertos virus y de algunos orgnulos citoplasmticos de las clulas
eucariticas). Se considera la molcula ms importante de un ser vivo, ya que constituye
los genes o unidades de la herencia, y, por tanto, porta la informacin necesaria para el
desarrollo de las caractersticas biolgicas de un individuo y contiene las instrucciones
para que las clulas realicen sus funciones.

32
b.- Estructura del ADN: Fue determinada en 1953 por Watson y Crick, y presenta varios
niveles de complejidad:
a.- Estructura primaria: Est formada por la secuencia de desoxirribonucletidos, en
cuyo extremo 5 de la cadena existe un fosfato libre y en el extremo 3 una pentosa
con el OH del carbono 3 libre. La diferencia entre las molculas de ADN de los
distintos organismo radica nicamente en el orden de las bases nitrogenadas unidas a
las pentosas, que slo pueden ser Adenina, Timina, Guanina y Citosina.
b.- Estructura secundaria: Se determin a partir de dos descubrimientos previos:
Que siempre haba la misma cantidad de bases
pricas que pirimidnicas y que el n de
adeninas era siempre igual al de timinas, y el
de guaninas al de citosinas.
Mediante difraccin de rayos X se dedujo que la
molcula posee una estructura helicoidal con
dos periodicidades, una cada 0,34 nm y otra
cada 3,4 nm.
A partir de estos datos Watson y Crick elaboraron su
modelo tridimensional del ADN, que presenta las
siguientes caractersticas:
El ADN est constituido por dos cadenas de po-
linucletidos unidas entre s en toda su longitud.
Las dos cadenas son antiparalelas, lo que
significa que el extremo 3 de una de ellas se
enfrenta con el 5 de la otra.
La unin entre las cadenas se realiza por medio
de puentes de hidrgeno entre las bases
nitrogenadas de ambas. Concretamente, la
adenina forma dos de estos puentes con la
timina y la citosina tres con la guanina. Luego
las cadenas no son idnticas, sino complemen-
tarias. As, si se conoce la secuencia de bases de
una, es posible deducir la complementaria.
Las dos cadenas estn enrolladas en espiral
formando una doble hlice alrededor de un eje
imaginario.
La doble hlice es dextrgira: el enrollamiento
gira en el sentido de las agujas del reloj.
El enrollamiento de la doble hlice es
plectonmico, es decir, las cadenas no se pueden
separar sin desenrollarlas.
Las bases nitrogenadas quedan en el interior de
la doble hlice, mientras que los esqueletos
pentosa-fosfato se sitan en la parte externa.
Los planos de las bases nitrogenadas enfrentadas
son paralelos entre s y perpendiculares al eje
de la hlice.

33
La anchura de la hlice es de 2 nm, la longitud de cada vuelta de 3,4 nm y cada 0,34
nm se encuentra un par de bases complementarias, por lo que existen 10 bases por
vuelta.
c.- Estructura terciaria: La doble hlice sufre nuevos plegamientos que dan lugar a un
tercer nivel estructural. As las largas cadenas de ADN se acoplan al reducido espacio
disponible en el interior celular. La actividad del ADN depende en gran medida del
grado de plegamiento que posea su molcula. Como resultado final, el ADN aparece
constituyendo la cromatina o los cromosomas del ncleo celular.
d.- Desnaturalizacin, renaturalizacin e hibridacin del ADN: Cuando la doble
hlice del ADN se somete a temperaturas elevadas, cambios de pH del medio o a altas
concentraciones salinas, las dos cadenas se separan, al romperse los puentes de
hidrgeno entre las bases nitrogenadas. Este proceso denominado desnaturalizacin es
reversible, si el tratamiento aplicado no ha sido muy drstico.
Si se mezclan molculas desnaturalizadas de ADN de diferente procedencia
(diferentes cromosomas de una misma clula, o molculas de diferentes individuos o
especies), al enfriar la solucin se pueden obtener molculas hbridas en las que cada
cadena tiene distinta procedencia. Segn el grado de emparejamiento que exista entre
las dos cadenas, se puede estudiar el parentesco entre los dos ADN (investigaciones
policiales, estudios filogenticos, procesos biotecnolgicos...)
f.- Biocatalizadores: Enzimas y Vitaminas:
a.- Las Enzimas:
a.- Caractersticas generales: Son catalizadores biolgicos que actan acelerando la
velocidad de las reacciones qumicas y permitiendo que se produzcan en condiciones
fisiolgicas (a temperatura, pH y presin propios del medio intracelular). Como
caractersticas generales podemos indicar que las enzimas no alteran los equilibrios de la
reaccin que regulan, simplemente hacen que suceda ms deprisa, no experimentan
cambios estructurales al final del proceso qumico que catalizan, por lo que una misma
molcula puede actuar miles de veces en un segundo, son eficaces a muy baja
concentracin y son especficas, es decir, cada enzima slo reconoce, se une y modifica a
sustratos determinados y para una sola de las posibles reacciones que ese sustrato puede
sufrir (especificidad de sustrato y de accin).
b.- Naturaleza qumica: Casi todas son protenas globulares. Muchas necesitan unirse
a otras sustancias no proteicas, es decir, son heteroprotenas.
La parte de la molcula que tiene naturaleza proteica se llama Apoenzima, y la no
proteica Cofactor. El conjunto recibe el nombre de Holoenzima, y constituye la enzima
funcional, con actividad cataltica.

Holoenzima = Apoenzima (protena) + Cofactor (no protena)


Elto. metlico Molcula orgnica (Coenzima)

El Cofactor puede ser un in metlico (Mg, Mn, Fe, Cu, Zn...), normalmente
oligoelementos, o ser molculas orgnicas, en cuyo caso se denominan Coenzimas, y que
ya hemos estudiado anteriormente. Los cofactores a veces pueden unirse fuertemente a la
apoenzima por enlaces covalentes y permanecer ligados a ella, denominndose entonces
grupo prosttico.

34
c.- Nomenclatura y clasificacin de las enzimas: Se conocen alrededor de 2.000
enzimas por lo que ha sido necesario idear un sistema reglado para nombrarlas (antes se le
daban nombres propios: pepsina, tripsina...). Para nombrarlas se emplea un trmino que
alude al sustrato y al tipo de reaccin catalizada al que se le aade el sufijo asa (lactato
deshidrogenasa o piruvato descarboxilasa, p.e.).
La nomenclatura recomendada por la Comisin Internacional de Enzimas consiste en un
cdigo de 4 n que hacen referencia a la clase, subclase, subdivisin y enzima concreta de
que se trata (se usa con menos frecuencia que la anterior). Actualmente existen 6 clases:

Clase Reacciones que catalizan Tipos Ejemplo
I Oxidorreductasas Oxidacin-reduccin, mediante la
transferencia de electrones
Deshidrogenasas
Oxidasas
Alcohol deshidrogenasa
II Transferasas Transferencia de grupos funcionales
(fosfato, amino, metilo...) entre
molculas
Transaminasas
Transcarboxilasas
Transmetilasas
Aspartato piruvato tran-
saminasa
III Hidrolasas Hidrlisis. Rotura de enlaces por
introduccin de una molcula de agua
Carbohidrasas
Esterasas
Peptidasas
Nucleasas
Carboxipeptidasa
Lipasa
IV Liasas Rotura de enlaces no hidroltica,
liberndose grupos qumicos
Aminasas
Hidratasa
Piruvato descarboxilasa
Fumarato hidratasa
V Isomerasas Transformacin de un ismero en otro Triosa-fosfato isomerasa
VI Ligasas o
sintetasas
Unin de molculas o de un grupo
funcional a una molcula, utilizando la
Eg proporcionada por el ATP
Piruvato carboxilasa
Acetil-CoA carboxilasa

d.- Mecanismo de la accin enzimtica: Para que ocurra cualquier reaccin qumica
(exotrmica o endotrmica), las
molculas que participan deben
recibir una cierta cantidad de
energa, a la que se le denomina
energa de activacin, que facilita
el que se rompan enlaces qumicos
y se puedan formar otros nuevos.
Las enzimas facilitan las reacciones
al hacer disminuir su energa de
activacin.
La reaccin catalizada se produce
en tres etapas:
En primer lugar el sustrato se
une reversiblemente al enzima,
formando el complejo enzima-sustrato (ES).
Esta unin es muy especfica, debido a que la enzima presenta una zona, denominada
centro activo, con una forma espacial caracterstica en la que se acopla el sustrato. Su
geometra y carga estn relacionadas con la conformacin del sustrato y con el tipo de
reaccin, de manera que son responsables de la especificidad de la enzima. Est
constituido por unos 10 aminocidos, que pueden estar alejados en la cadena
peptdica, aunque el plegamiento los acerca. Dichos aminocidos cumplen dos
funciones: Unos son de fijacin, y son necesarios para que la enzima se una al

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sustrato. Otros son los catalizadores, necesarios para realizar la actividad cataltica, es
decir, modifican al sustrato y lo transforman en producto. Por ltimo, existen
aminocidos responsables del mantenimiento de la estructura del centro activo.
Para explicar el acoplamiento entre enzima y sustrato, Fischer recurri a la teora de
la llave-cerradura: los
salientes y entrantes del
centro activo y del sustrato
encajaran exactamente.
Posteriormente, Koshland,
propuso la teora de
ajuste o acoplamiento
inducido, ya que el
centro activo sufre ligeros
cambios para adaptarse al
sustrato mientras dura el
complejo ES (como una
mano y un guante).
Una vez formado el complejo, los sustratos sufren la reaccin que los transforma en
productos (P).
Esta reaccin es
rpida e
irreversible.
El producto
posee menor
afinidad por la
enzima. Se disocia el complejo y la enzima queda libre.
e.- Cintica enzimtica: La cintica enzimtica estudia las variaciones de la velocidad de
las reacciones enzimticas. Dicha velocidad se define como la cantidad de materia
transformada por unidad de tiempo. Si representamos grficamente la velocidad de una
reaccin enzimtica respecto a la concentracin de sustrato [S], se observa que al
principio aumenta de manera lineal al incrementarse [S], pero llega un momento en que ya
no aumenta ms por mucho que aumente [S]. Esto fue explicado por Michaelis-Menten
suponiendo que llega un momento en que la [S] es tal, que toda la enzima disponible se
encuentra en forma
de complejo ES,
por lo que la
velocidad es
mxima. Uno de
los valores que
ms se utilizan
para caracterizar a
las enzimas es la
denominada
constante de Michaelis (K
m
), que se define como la concentracin del sustrato a la que la
velocidad de reaccin es la mitad de la velocidad mxima, ya que indica la afinidad que
presenta la enzima por el sustrato: mientras mayor sea K
m
, mayor es la [S] necesaria para
conseguir la velocidad semimxima y, por tanto, la afinidad enzima-sustrato es menor.

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Adems de la [S], existen otros factores que modifican la velocidad de la reaccin, como
son :
Concentracin de la enzima: Siempre que exista un exceso de sustrato, la actividad
enzimtica es directamente proporcional a la concentracin de la enzima.
Temperatura: La elevacin de la T produce en una aceleracin de las reacciones
qumicas. Pero a T elevadas las enzimas se desnaturalizan y dejan de ser activas. De ah
que la T ptima de cada enzima resulte de la conjugacin de ambos factores.
pH: La accin enzimtica transcurre entre dos valores lmites de pH, fuera de los cuales
la actividad es nula, Existiendo un pH ptimo, en que la actividad es mxima, que suele
ser bastante prximo al fisiolgico (neutro o dbilmente cido), aunque existen
excepciones.

Inhibidores: Se denomina as a cualquier sustancia capaz de disminuir o anular la
velocidad de una reaccin enzimtica. Aparte del sustrato y del producto, los
inhibidores pueden ser de dos tipos:
- Irreversibles: Se unen covalentemente con la enzima y la inactivan o destruyen
(sustancias txicas o frmacos).
- Reversibles: Se unen dbilmente, y, con condiciones adecuadas, pueden separarse de
la enzima. Dentro de ellos tenemos a su vez dos tipos, segn su manera de actuar:
. Inhibicin competitiva: El inhibidor compite con
el sustrato por unirse al centro activo de la enzima,
debido a que existe una gran semejanza estructural
entre el sustrato y el inhibidor. La enzima puede
unirse al sustrato (formando el complejo ES) o al
inhibidor (EI), pero no a ambos. Lo ms
caracterstico de esta inhibicin es que se puede
neutralizar si se aade una concentracin de
sustrato suficiente para desplazar al inhibidor.
. Inhibicin no competitiva: El inhibidor se une a
la enzima en un sitio diferente al centro activo,
alterando la conformacin de la molcula
enzimtica, de manera que el centro activo queda
modificado. En este caso se forma un complejo
ESI que se convierte en producto con menor
velocidad que el complejo ES. En este caso la
inhibicin depende solamente de la concentracin
del inhibidor, sin que importe la del sustrato, pues
aunque aumente no se llega a alcanzar la velocidad
mxima.


UNIDAD DIDCTICA I: COMPOSICIN QUMICA DE LOS SERES VIVOS

1.- INTRODUCCIN
2.- LA COMPOSICIN ELEMENTAL DE LA MATERIA VIVA: BIOELEMENTOS
A.- Bioelementos primarios
B.- Bioelementos secundarios
C.- Oligoelementos:
3.- LAS MOLCULAS BIOLGICAS
A.- Introduccin
B.- Biomolculas inorgnicas
a.- Agua: a.- Abundancia
b.- Papel en el origen y evolucin de los seres vivos
c.- Estructura qumica
d.- Disociacin inica
e.- Funciones biolgicas
b.- Sales minerales: a Introduccin
b.- Funciones biolgicas
a.- Sales precipitadas
b.- Sales disueltas: a.- Regulacin de los fenmenos osmticos
b.- Regulacin del pH
C.- Biomolculas Orgnicas
a.- Introduccin: a.- Algunos grupos funcionales biolgicamente importantes
b.- Isomera
b.- Glcidos: a.- Concepto
b.- Clasificacin de los glcidos
a.- Monosacridos: a.- Concepto
b.- Estructura de los monosacridos
c.- Nomenclatura de pentosas y exosas
d.- Principales monosacridos
b.- sidos
a.- Holsidos: - Enlace O-glucosdico:
- Oligosacridos: * Disacridos
* Otros Oligosacridos
- Polisacridos: * Homopolisacridos
* Heteropolisacrido
c.- Hetersidos
c.- Mtodos de identificacin de glcidos
d.- Sntesis de las funciones biolgicas de los glcidos
c.- Lpidos: a.- Concepto
b.- Clasificacin de los lpidos
a.- cidos grasos
b.- Lpidos saponificables: a.- Concepto
b.- Tipos: - Triacilglicridos
- Ceras
- Fosfoglicridos
- Esfingolpidos: * Esfingomielinas
* Glucoesfingolpidos
c.- Lpidos insaponificables: a.- Concepto
b.- Tipos: - Terpenos
- Esteroides
- Prostaglandinas
c.- Mtodos de identificacin de lpidos
d.- Sntesis de las funciones biolgicas de los lpidos


d.- Protenas
a.- Los aminocidos
a.- Concepto
b.- Propiedades de los aminocidos: a.- Carcter anftero
b.- Estereoisomera
c.- Clasificacin de los aminocidos
b.- El enlace peptdico
c.- Estructura de las protenas
a.- Estructura Primaria
b.- Estructura Secundaria: - La Hlice
- Lmina plegada o plegada
c.- Estructura Terciaria
d.- Estructura Cuaternaria
d.- Propiedades de las protenas: a.- Especificidad
b.- Desnaturalizacin
c.- Solubilidad
e.- Clasificacin de las protenas
a.- Clasificacin estructural: a.- Holoprotenas
b.- Heteroprotenas
f.- Funciones de las protenas
a.- Protenas estructurales
b.- Protenas de reserva
c.- Protenas activas
g.- Mtodos de identificacin de las protenas
e.- cidos nucleicos
a.- Nuclesidos
b.- Nucletidos
a.- Nucletidos de inters biolgico: a.- Molculas acumuladoras y donantes de energa:ATP
b.- Coenzimas: - NAD, NADP y FAD
- Coenzima A
c.- AMP cclico (AMPc)
c.- El enlace nucleotdico. Polinucletidos
d.- El ARN
a.- Caractersticas generales
b.- Tipos de ARN: a.- ARN mensajero
b.- ARN ribosmico
c.- ARN transferente
d.- Otros tipos de ARN
e.- El ADN
a.- Caractersticas generales
b.- Estructura del ADN: a.- Estructura primaria
b.- Estructura secundaria
c.- Estructura terciaria
d.- Desnaturalizacin, renaturalizacin e hibridacin del ADN
f.- Biocatalizadores: Enzimas y Vitaminas
a.- Las Enzimas
a.- Caractersticas generales
b.- Naturaleza qumica
c.- Nomenclatura y clasificacin de las enzimas
d.- Mecanismo de la accin enzimtica
e.- Cintica enzimtica
f.- Regulacin celular de la actividad enzimtica: a.- Enzimas alostricas
b.- Otros mecanismos de regulacin
b.- Vitaminas
a.- Caractersticas generales
b.- Clasificacin: a.- Liposolubles
b.- Hidrosolubles