Tarea nmero 7: Resumen de la lectura ENZIMAS:

QU SON Y PARA QUE SIRVEN. De Luis Franco Vera.

Fecha: Sbado 29 de junio de 2014


Estudiantes:
Clay Rodolfo Gutirrez Herrera 1692266
Cristobal Fonseca Sepulveda 2222659



INTRODUCCIN
Ingeniera en Biotecnologa
2014-02
Es evidente que el hombre tiene pleno derecho a obtener provecho de la
naturaleza, siempre, mientras, que esa actividad no perjudique a los dems ni a la
propia naturaleza, lo que sera un modo indirecto de perjudicar al resto de la
humanidad presente o futura. Puede ser conveniente aproximarse a la
comprensin del mundo biolgico con una actitud abierta, contemplativa si se
quiere, sin intentar aprovechar inmediatamente las posibilidades que nos ofrece.
Desde este punto de vista, nos acercaremos al conocimiento de las enzimas. En
primer lugar, para tratar de comprender su funcionamiento, despus, para con esa
comprensin, tratar de entender las bases sobre las que se asienta el
aprovechamiento de esas propiedades.
POR QU LAS ENZIMAS SON CATALIZADORES TAN EFICACES?
Una reaccin qumica en la que, a partir de unas molculas se obtiene unos
productos diferentes, siempre implica una redistribucin de enlaces, como A + B =
C + D, estamos indicando implcitamente un balance de materia, es decir, que los
tomos presentes en A y B se encuentran tambin en C y D.
Una reaccin qumica puede considerarse tanto desde una perspectiva
termodinmica (como cambio de energa libre al transcurrir la reaccin G),
como desde un punto de vista cintico si se trata de una reaccin elemental. Un
valor de G negativo, indica que la reaccin tiende a producirse de izquierda a
derecha, reacciones de hidrlisis son un ejemplo de esto, ya que hay un aumento
de entropa.
Para que los reactivos se conviertan en productos es preciso pasar por un estado
intermedio, el estado de transicin es necesario comunicar a los reactivos la
energa necesaria para que alcancen el estado de transicin, esta energa se
denomina energa de activacin, cuando menor es el estado de transicin, ms
fcil de que se produzca la reaccin, y entre ms grande sea, se va a genera una
contante de velocidad pequea (k). El valor de la energa de activacin no tiene
ningn efecto sobre el balance energtico de la reaccin.
La saponificacin es la reaccin de hidrlisis de steres en presencia de una base
fuerte como la sosa. La base puede ceder parcialmente sus electrones libres a la
molcula de agua reactiva con ella, provocando que la energa de activacin
disminuya. Un rasgo fundamental de un catalizador qumico es facilitar
cinticamente las reacciones sin gastarse, estabilizando el estado de transicin y
rebaja, por tanto, la energa de activacin, no alterando el balance termodinmico
de la reaccin.
Los rasgos fundamentales de la catlisis, es decir, rebajar la energa de activacin
por estabilizar el estado de transicin y, por ende, facilitar cinticamente la
reaccin. El no consumirse en ella y no alterar su balance termodinmico, son
comunes a todos los mecanismos catalticos. Las enzimas son catalizadores
mucho ms eficaces que cualquier catalizador qumico, la reaccin de hidrlisis de
una grasa en presencia de NaOH concentrada (p. ejemplo a 1M) hacen falta unas
3 h a 100 aproximadamente. Sin embargo, la digestin de las grasas en el
organismo, que implica su hidrlisis, se completa en mucho menos tiempo y a 37
C, gracias a la actuacin de unas enzimas, las lipasas.
Las enzimas son especficas para catalizar un tipo de reacciones pero un
catalizador qumico puede catalizar diferentes tipos de reacciones. El modelo de
Michaelis y Menten, en el que supusieron estos autores que, para que el sustrato
se convirtiera en producto, un requisito esencial era que se uniera previamente a
la enzima, formando un complejo (complejo de Michaelis), la concentracin de
complejo ES no puede superar el valor de la concentracin total de enzima, lo que
justifica que la velocidad tienda asintticamente a un valor mximo al aumentar la
concentracin de sustrato.
La unin de enzima-sustrato se lleva a cabo en el centro activo, el elevado nmero
de interacciones favorables enzima-sustrato hace que H sea lo suficientemente
negativo para hacer termodinmicamente favorable la formacin del complejo de
Michaelis. La reaccin enzimtica transcurre mayoritariamente en el estado
estacionario. Se entiende como tal el periodo de tiempo durante el cual se puede
suponer que la concentracin de ES permanece constante, ya que se forma a
partir de la enzima y el sustrato libres a la misma velocidad que desaparece para
disociarse y para formar producto.
La Vmax, es el valor mximo que puede alcanzar la velocidad en respuesta a un
aumento en la concentracin de sustrato. La kcat, (constante cataltica) como el
nmero mximo de molculas de sustrato que cada centro activo es capaz de
transformar en producto en una unidad de tiempo.
ALGUNAS PROPIEDADES SORPRENDENTES DE LAS ENZIMAS
An cuando en el trabajo no se detallen a fondo las increbles propiedades de las
enzimas, basta con observar valores de km y kcat. Un ejemplo de ello es la
acetilcolinesterasa, la cual posee una constante cataltica de 25 000 s-1, lo que
indica que es capaz de realizar 25 000 ciclos de catlisis por segundo, o lo que es
lo mismo, que un ciclo. La acetilcolinesterasa facilita el mecanismo de la relajacin
muscular, por lo que no es de sorprenderse un valor tan rpido si pensamos en
una persona que toca el piano o un insecto que tiene que aletear 400 veces por
segundo.
Otro ejemplo es la lisozima, la cual tiene una kcat de slo 0.5 s-1. A pesar de este
pequeo valor, no es ni cerca de ser un fracaso biolgico. La lisozima es una
enzima presente en la secrecin nasal, en las lgrimas y en la saliva. Su presencia
en los fluidos corporales tiene precisamente una funcin de proteccin ante la
invasin del cuerpo por microorganismos. Lo que requiere la proteccin del
organismo es que las bacterias se destruyan antes de que proliferen. Y como el
tiempo de generacin de una bacteria es, en el caso ms rpido, de varios
minutos, una constante cataltica pequea para la lisozima es ms que suficiente
para que la enzima pueda desempear su funcin a la perfeccin.
CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA.
Jean Pierre Changeux, un estudiante de doctorado estudi la treonina
desaminasa; al poco tiempo obtuvo resultados interesantes: en primer lugar, la
treonina desaminasa, no segua una cintica michaeliana: al representar su
velocidad frente a la concentracin de sustrato, en vez de la tpica curva
hiperblica, se obtena una sigmoide, lo que sugera que la unin del sustrato,
treonina, era cooperativa. Por otro lado, el calentamiento ligero de la enzima la
haca insensible a los efectos del inhibidor, pero no modificaba su capacidad
cataltica. Este fenmeno pareca indicar que sustrato e inhibidor se unan a sitios
diferentes en la enzima. Fue entonces cuando Monod acu el trmino
alosterismo, palabra de raz griega que significa precisamente eso: otro lugar.
Monod junto Changeux iniciaron una colaboracin con Jeffries Wyman y se
centraron en el estudio de la hemoglobina, la enzima alostrica honoraria. El
resultado fue una publicacin en la que se propona "un modelo plausible para
explicar la naturaleza de las transiciones alostricas. El modelo postula que, en las
protenas alostricas, existen dos estados conformacionales, T y R, que pueden
interconvertirse libremente y que presentan distinta afinidad por el ligando, pero no
admite la existencia de estados intermedios con propiedades estructurales
hbridas entre T y R. Los sitios de unin de ligando a las formas R son
equivalentes e independientes entre s, y otro tanto ocurre con los sitios de las
formas T.
Hay tambin enzimas cuyos cambios de actividad se regulan por modificacin
covalente. En este mecanismo, la enzima puede encontrarse en dos estados: uno
activo y otro inactivo. Pero los dos difieren fundamentalmente en que uno de ellos
posee un grupo unido covalentemente, mientras que el otro estado carece de ese
grupo. Existe una diferencia algo significativa en los dos tipos de regulacin, los
cuales se muestran en la siguiente tabla.

La complejidad se refiere, por ejemplo, al nmero de enzimas requeridas, una slo
en el caso del alosterismo, y, por lo menos tres en la regulacin por modificacin
covalente. La velocidad de respuesta indica el tiempo que tiene que transcurrir
desde que el efector que dispara el proceso aparece o cambia de concentracin
hasta que se advierta el cambio final en la reaccin catalizada por la enzima objeto
de regulacin. La amplificacin hace referencia a la concentracin mnima de
efector que puede actuar. Sensibilidad se refiere al cambio en la concentracin de
efector que se requiere para lograr un determinado cambio en la actividad de la
enzima final. El alosterismo se prefiere cuando se necesita una respuesta rpida y
no se requiera gran amplificacin ni sensibilidad; en casos contrarios, se prefiere
la regulacin por modificacin covalente, aunque eso implique una mayor
complejidad del sistema. En muchas enzimas, adems, se pueden dar
simultneamente ambos tipos de regulacin, apareciendo lo que Sols denomin
multimodulacin enzimtica.
CMO PODEMOS APROVECHAR LAS PROPIEDADES ENZIMTICAS?
En primer lugar, nuestra atencin se concentra sobre la especificidad de sustrato,
ya que permite determinar cualitativa y cuantitativamente un analito en mezclas
complejas, sin necesidad de separacin previa.
Existen problemas como que al realizarse la catlisis en disolucin acuosa, se
presenta la dificultad de recuperar la enzima despus de la reaccin, lo que puede
reducir su uso a una sola operacin. Para esto se desarrollo la inmovilizacin de
enzimas. Este mtodo se trata de que la enzima quede retenida por una matriz
slida, lo que permite recuperarla al trmino de la operacin.
Otra posibilidad, es el uso de enzimas en disolventes no acuosos. Hay muchas
reacciones, como por ejemplo las de hidrlisis las cuales se crea que en medio
acuoso son irreversibles. Realmente el agua acta como reactivo nuclefilo y si la
reaccin transcurre en medio acuoso, la elevada concentracin de agua (55,5 M),
junto con el valor de AGo<0 propio de toda reaccin hidroltica, hace que el valor
actual de AG sea tan negativo que la reaccin se dirige en el sentido de hidrlisis.
En medios anhidros, slo queda el agua estructural de la enzima y la reaccin
puede producirse en el sentido de sntesis ms que en el de hidrlisis. De esta
manera, se han podido utilizar lipasas para sintetizar triacilgliceroles.
Conclusiones
Desde el primer contacto las enzimas ha surgido posiblemente el asombro ante la
perfeccin cataltica que poseen. Slo desde la base de su profundo conocimiento
est siendo posible el inicio de una segunda edad de oro en la Enzimologa: una
edad en la que el hombre puede soar con aplicar las reacciones enzimticas a
tantos problemas de la vida ordinaria sin que se le tache de visionario.