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PROPIEDADES CATALTICAS DE LA CATALASA

INTRODUCCIN
Las reacciones qumicas que se dan en los seres vivos no podran tener lugar sin la presencia de los
enzimas. Estas macromolculas, que generalmente son protenas, catalizan las reacciones
bioqumicas, permitiendo que los sustratos se conviertan en los productos que necesita la clula.
Como todo catalizador, los enzimas no se consumen en las reacciones que catalizan, pero a
diferencia de otros catalizadores de naturaleza inorgnica, las reacciones que catalizan son muy
especficas: slo interaccionan con determinados sustratos, y slo facilitan el curso de
determinadas reacciones.
Un enzima que podemos encontrar en todos los seres vivos es la catalasa, necesaria para
descomponer el perxido de hidrgeno, un compuesto txico, que se produce durante el
metabolismo celular.
En esta prctica se compar la velocidad de reaccin de la descomposicin del perxido de
hidrogeno con un catalizador inorgnico y con un catalizador biolgico, la enzima catalasa.
RESULTADOS
DISCUSIONES
A partir de los resultados, se puede evidenciar una gran diferencia entre la cantidad de producto
que se obtiene de la descomposicin del perxido de hidrogeno bajo distintas condiciones; sin
catalizador, con catalizador inorgnico y con un biocatalizador (enzima catalasa).
La descomposicin del perxido de hidrogeno a temperatura ambiente es una reaccin favorable
desde el punto de vista energtico, pero aun as discurre muy lentamente en disolucin en agua
pura (agua oxigenada), la tasa de conversin espontnea con exposicin a la luz del ambiente es
de 10^(-8)M/s. Esta tasa corresponde a una descomposicin de tan solo 1% de la muestra en dos
semanas. Sin embargo, la adicin de la enzima catalasa puede aumentar la tasa de reaccin en un
factor de 10^(12) (Charles, 2005).
La tasa de cambio de la concentracin de sustrato se denomina velocidad de reaccin y es de
10^(4). Claramente, esta depende de la cantidad de enzima presente (Charles, 2005). Al utilizar el
sulfato ferroso tambin se tiene un aumento significativo en la cantidad de producto si se compara
con la reaccin espontnea de la descomposicin del peroxido, y esto se debe a que el sulfato
ferroso es un catalizador inorgnico (Fieser. 1997). Sin embargo, al compararlo con la enzima
catalasa, se evidencia una mayor velocidad de reaccin por parte de la enzima.
CONCLUSIONES
Se reconoci el fundamento qumica de la determinacin de la actividad enzimatica de la catalasa
mediante el uso de la unidad enzimtica (Soler, 1979), la cual representa la cantidad de
micromol de oxigeno liberado por minuto bajo ciertas condiciones del medio.
Se compararon las velocidades de reaccin con y sin catalizador (organico y enzima), y se concluye
que la velocidad de reaccin de la enzima es mucho mayor a la velocidad de la reaccin si se utiliza
un catalizador inorgnico o si no se utiliza ninguno.
BIBLIOGRAFIA
SOLER, BUSTO, CADENAS, et al. Cinetica Enzimatica: Manejo de Datos. Facultad de Biologa y
veterinaria. Asturias: Universidad de Oviedo, 1979.
FIESER, Louis. Experimentos de qumica organica. Barcelona: Editorial Revert, 1967)
CHARLES, Philip. Biological Physics. Energy, Information, Life. New York: W.H. Freeman and
Company, 2005)