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Bei dieser Datei handelt es sich um ein Protokoll, das einen Vortrag im Rahmen
des Chemielehramtsstudiums an der Uni Marburg referiert. Zur besseren
Durchsuchbarkeit wurde zudem eine Texterkennung durchgefhrt und hinter das
eingescannte Bild gelegt, so dass Copy & Paste mglich ist aber Vorsicht, die
Texterkennung wurde nicht korrigiert und ist gerade bei schlecht leserlichen
Dateien mit Fehlern behaftet.
Alle mehr als 700 Protokolle (Anfang 2007) knnen auf der Seite
http://www.chids.de/veranstaltungen/uebungen_experimentalvortrag.html
eingesehen und heruntergeladen werden.
Zudem stehen auf der Seite www.chids.de weitere Versuche, Lernzirkel und
Staatsexamensarbeiten bereit.
Dr. Ph. Rei, im Juli 2007
Philipps-Universitt Marburg
FB 15: Chemie
WS 2002/2003
UE 15561: bungen im Experimentalvortrag fr Studierende des Lehramts
bungsleiter: Dr. J. Butenuth
Dr. E. Gerstner
Prof. Dr. U. Koert
Prof. Dr. U. Mller
Prof. Dr. B. Neumller
Dr. P. Rei
Experimentalvortrag (Organische Chemie) zum Thema
AMINOSUREN
von
FRANK HARTMANN
am
19.12.2002, 16.15 bis 17.00 Uhr
1
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Gliederung: Seite
1. Aminosuren und ihre Chemie ................................................................................................ 3
1.1. Was sind Aminosuren? 3
1.1.1. Einfhrung in die Thematik
1.1.2. Funktionelle Gruppen und ihre Bedeutung fr die Chemie
1.1.3. Der Rest R
1.2. Eigenschaften 5
1.2.1. Allgemeines
1.2.2. Physikalische Eigenschaften
1.2.3. Zwitterionen
1.2.4. Der isoelektrische Punkt (IEP)
-7 Versuch 1
1.3. Reaktionen 10
1.3.1.
1.3.2.
1.3.3.
Qualitativer Nachweis
Quantitative Bestimmung
Beispiele fr weitere Reaktionen
-7 Versuch 2
-7 Versuch 3
-7 Versuch 4 und 5
2. Aminosuren bestimmen das Leben .................................................................................... 19
2.1. Allgemeine und historische Aspekte 19
2.1.1. Bedeutung der Aminosuren fr das Leben
2.1.2. Vorkommen und Entdeckung
2.1.3. Entstehung der Aminosuren
2.2. Aminosuren als Bausteine der Proteine 23
2.2.1. Bildung von Proteinen aus Aminosuren
2.2.2. Bedeutung und Vorkommen von Proteinen
2.2.3. Nachweise von Proteinen -7 Demonstration
2.3. Aminosuren in Lebensmitteln 28
2.3.1. Allgemeines
2.3.2. Die Maillard-Reaktion -7 Versuch 6
2.3.2.1 Reaktionsmechanismen
2.3.2.2 Produkte der Maillard-Reaktion
2.3.2.3. .Maillard-aktuell" - die Acrylamid-Problematik
2.3.3. Bedeutung der Maillad-Reaktion fr die Lebensmittelchemie
3. Schlussbetrachtung ............................................................................................................. 34
4. Anhang 35
4.1. Verwendete Chemikalien
4.2. Literaturverzeichnis
4.3. Internetquellen
4.4. Kopien
2
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1. Aminosuren und ihre Chemie
1.1. Was sind Aminosuren?
1.1.1. Einfhrung in die Thematik:
Aminosuren sind eine sehr wichtige Stoffklasse der organischen Chemie. Die Eigenschaften der
Aminosuren stehen (wie bei allen Stoffklassen) in engem Zusammenhang mit dem Aufbau ihrer
kleinsten Teilchen. Um diesen Zusammenhang besser zu verstehen, werden im folgenden der Aufbau
der Aminosureteilchen und die Eigenschaften der Aminosuren als Stoff genauer untersucht.
Alle Lebewesen bauen aus Aminosuren Eiweistoffe (Proteine) auf. Tierische Lebewesen (auch der
Mensch) nehmen mit der Nahrung solche Proteine auf . Daraus werden bei der Verdauung
Aminosuren hergestellt. Diese werden dann vom Darm resorbiert (ins Blut aufgenommen) und der
Krper baut daraus wiederum neue krpereigene Proteine auf.
Aminosuren sind also wichtige Bausteine aller Lebewesen. Die Bildung von Aminosuren aus
anorganischen Stoffen unter den Bedingungen der Uratmosphre wird heute als wichtiger Schritt bei
der Entstehung des irdischen Lebens vor einigen Milliarden Jahren angesehen .
Das erste Kapitel greift einige Teilaspekte der umfangreichen Chemie dieser wichtigen Stoffklasse
heraus. Im zweiten Teil soll dem Leser verdeutlicht werden, dass Aminosuren die herausragende
Bedeutung fr das Leben und seine Entstehung besitzen.
1.1.2. Funktionelle Gruppen und ihre Bedeutung fr die Chemie :
Bei den Aminosuren (exakte Bezeichnung: Aminocarbonsuren) handelt es sich um organische
Verbindungen, die in der Regel sowohl eine Aminogruppe als auch eine Carboxylfunktion besitzen.
Diese beiden funktionellen Gruppen beeinflussen in hohem Mae die Eigenschaften der Aminosuren
(Kap. 1.2.) und bieten darber hinaus eine breit gefcherte Chemie (Kap. 1.3.).
Im weitesten Sinne fasst man unter dem Begriff "Aminosuren"
alle aliphatischen, aromatischen und heterozyklischen Carbon-
und Sulfonsuren zusammen, die mindestens eine
Aminogruppe am Q-, - oder y-Kohlenstoff (bzw. 0-, m- oder p-
stndig) tragen. Im folgenden werden jedoch our die
Aminosuren betrachtet.
Abb.1: Strukturformel einer a-Aminosure
,
R '
H
~ O O H
3
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Abb. 1 zeigt eine allgemeine Strukturformel fr die am hufigsten in der Natur vorkommenden
Aminosuren: 2-Aminosuren oder a-Aminosuren. Bei diesen befindet sich die Aminofunktion am
C
2
, dem a-Kohlenstoffatom. Weiterhin befinden sich an diesem Kohlenstoff ein Wasserstoffatom
sowie eine Seitenkette bzw. ein Rest R.
Die in Abb. 1 gezeigte Strukturformel ist in dieser Form allerdings nicht ganz korrekt, da Aminosuren
normalerweise nicht in der in der Abbildung gezeigten Form vorliegen. Die Grnde hierfr werden in
Kap. 1.2.3. nher untersucht.
1.1.3. Der Rest R:
Fr die Gruppe R bieten kommen vielfltige Mglichkeiten in Frage. Die Seitenkette kann ein Alkyl-
oder Arylrest sein, sie kann aber auch Hydroxy-, Amino- , Mercapto- , Sulfid- oder Carboxylgruppen
enthalten. In Abb. 2 sind die wichtigsten a-Aminosuren bzw. ihre Seitenketten zusammengestellt:
Leuein (Leu)
COOH
HN1-H
~ C H
Valin (Val)
- CH
3
Alanin (Ala)
- H
Glyein (Gly)
Isoleuein (lIe) Phenylalanin (Phe) Prolln (Pro)
Arginin (Arg)
Tyrosln (Tyr)
Lysin (Lys) Glutamin (Gin)
- CHOH
I
CH
3
Threonln (Thr) Serin (Ser)
~
~ U
H
Tryptophan (Trp)
- CH
2
M
NH
N ~
- CH
2
SH - CH
2
CH
2
SCH
3
- CH
2
CH
2
COOH - CH
2
COOH Histidin (His)
Cysteln (Cys) Methionin (Met) Asparaginsure (Asp) Glutaminsure (Glu)
Asparagin (Asn)
Abb. 2: Beispiele fr den Rest R von a-Aminosuren (nach VOLLHARDT)
Ausgehend von ihrer Seitenkette lassen sich diese 20 Aminosuren zu folgenden Gruppen
zusammenfassen (auf ihre Bedeutung wird in Kap. 2 nher eingegangen) :
4
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aliphatische Aminosuren:
Hydroxyaminsuren:
Aminodicarbonsuren und deren w-Amide:
basische Aminosuren:
schwefelhaltige Aminosuren:
cyclische Aminosuren:
aromatische bzw. heteroaromatische Aminosuren:
Gly, Ala, Val, Leu, lIe
Ser, Thr
Asp, Asn, Glu, Gin
Lys, Arg, His
Cys, Met
Pro
Phe, Tyr, Try
Aus Abb.2 geht ebenfalls hervor, dass man diese Aminosuren blicherweise nicht nur mit ihrem
Namen, sondern auch mit Hilfe eines von der IUPAC empfohlenen Drei-Buchstaben-Codes
bezeichnet. Im folgenden wird dieser Code verwendet.
1.2. Eigenschaften
1.2.1. Allgemeines:
Bereits aus der Strukturformel der Aminosuren (Abb. 1) lassen sich einige wichtige Eigenschaften
der Aminosuren ableiten. Aus dieser Abbildung geht hervor, dass alle -Aminosuren am C
2
-
Kohlenstoff vier unterschiedliche Substituenten besitzen (ausser beim Gly, wo der Rest Rein
Wasserstoffatom ist I).
Beim C
2
handelt es sich also um ein Chiralitts- bzw. Asymmetriezentrum, d.h. (fast) alle
Aminosuren sind chiral und bilden Spiegelbildisomere. Daher sind sie als R- oder S-Enantiomere
(bzw. D- und L-Enantiomere nach der alten Nomenklatur) optisch aktiv und in der Lage, die
Schwingungsebene linear polarisierten Lichtes zu drehen, was aber nicht unbedingt bedeutet, dass
eine S-Aminosaure die Ebene nach links dreht und umgekehrt. Der Betrag des Drehwertes steht also
in keinem Zusammenhang zur R- und S-Nomenklatur.
1.2.2. Physikalische Eigenschaften:
Einige wichtige physikalische Eigenschaften der 20 Aminosuren aus Abb. 2 sind in Tab. 1
zusammengestellt. Auffllig sind vor allem die sehr hohen Schmelzpunkte sowie die allgemein
auerst geringe Lslichkeit in Wasser.
Die Schmelzpunkte lassen sich nicht durch die in Abb. 1 gezeigte Strukturformel erklren. Zwar
erlauben die beiden funktionellen Gruppen (Carbonyl- und Aminogruppe) die Ausbildung von
WasserstoffbrQckenbindungen, aber wenn man die Aminosuren mit .hnlichen" organischen
Substanzen vergleicht (z.B. Verbindungen mit hnlichen funktionelle Gruppen, hnlicher Moleklgre
etc.), sollte man keine Feststoffe, sondern eher hochsiedende Flssigkeiten erwarten, wie sie z.B.
Carbonsuren oder Alkohole besitzen. Aminosuren hingegen sind farblose, aber wei erscheinende
hochschmelzende Verbindungen, die sich z.T. thermisch zersetzen.
5
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Amino- Schmelz- Lslichkeit in Geschmack pI<. pI<. pI<. (funk. essentiell ?
sure punkt inC g/100 mL H20 (COOH) {NH31 Gruppe in R
Ala 295 - 297 (Z)
1
16,51 s 2,4 9,9
Arg > 225 (Z) 15,0 bitter 1,8 9,0 13,2
Asn 234 -235 0,500 neutral 2,0 8,8
Asp 269-271 0,011 neutral 2,0 10,0 3,9
Cys2 220-228 k.A. k.A. 1,9 10,3 8,4
Gin 185 -186 0,26 neutral 2,2 9,1
Glu 205 0,843
nach
2,1 10,0 4,3
Fleischbrhe
Gly 232 -236 (Z) 24,99 s 2,4 9,8
His 270-275 4,29 bitter 1,8 9,2 6,1
IIe 285 4,117 bitter 2,3 9,7 ja
Leu 300 2,19 bitter 2,3 9,7 ja
Lys 225 30,0 s 2,2 9,2 10,8 ja
Met 280-285 3,381 schwefelartig 2,2 9,3 ja
Phe 275 - 283 (Z) 2,965 bitter 2,6 9,2 ja
Pro 220-222 162,3 s 2,0 10,6
Ser 215-225 5,023 s 2,2 9,4
Thr 265- 270 9,0 s 2,1 9,1 ja
Trp k.A. 1,136 bitter 2,4 9,4 ja
Tyr kA 0,045 bitter 2,2 9,1 10,1
Val 315 8,85 kA 2,3 9,7 ja
Tab. 1: Physikalische Eigenschaften von Aminosuren
(zusammengestellt aus BELlTZIGROSCH, VOlLHARDT und MERCK)
1 Z =thermische Zersetzung
2 Das Stereozentrum hat R-Konfiguration, weil der CH2SH-Substituent eine hhere Prioritt hat als die COOH-Gruppe.
6
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Das Vorhandensein der belden polaren funktionellen Gruppen (laut Abb. 1) lsst eine ziemlich gute
Lslichkeit in Wasser vermuten, aber ein Blick auf Tab. 1 zeigt das Gegenteil: mit Ausnahme von Ala,
Arg, Gly, Lys und Pro, wobei letzteres mit 162,3 g/L H
20
vllig aus dem Rahmen fallt, sind alle
Aminosuren sehr schlecht in Wasser lslich.
Von anderen organischen Verbindungen mit gleichen funktionellen Gruppen (Carbonsuren, Amine)
sind charakteristische Gerche bekannt (z.B. Essigsure, Buttersure oder Triethylamin), die meisten
Aminosuren hingegen sind geruchsneutral bzw. besitzen kaum einen Eigengeruch.
Der Geschmack der Aminosuren ist ebenfalls in Tab. 1 zu finden. Die meisten von ihnen schmecken
entweder s oder bitter, einige haben einen charakteristischen Geschmack (Glu und Met). Auf die
Bedeutung der essentiellen Aminosuren wird bei der Besprechung der Proteine eingegangen (Kap.
2.2.1.).
Wie sind nun diese Eigenschaften, die nicht mit der in Abb. 1 gezeigten Strukturformel decken, zu
erklren? Um diese Frage zu beantworten, soll Versuch 1 dienen:
-7 Versuch 1: Amphotere Eigenschaften der Aminosuren
Theorie: Im folgenden soll am Beispiel der Aminosure Glu untersucht werden, wie sich diese
Stoffklasse im sauren, neutralen und alkalischen wssrigen Milieu verhlt.
Gerte: Drei Becherglser (100 mL), Spatel
Chemikalien: Salzsure, Natronlauge eweils c = 2 moI/L), Wasser, Glu
1'"""\1
)
Durchfhrung: Jeweils eine Spatelspitze Glu wird mit 50 m Salzsure, Wasser und Natronlauge
versetzt und umgeschOttelt.
Beobachtung: Im sauren und alkalischen Milieu entstehen klare Lsungen, whrend sich im
neutralen wssrigen Milieu eine Suspension bildet.
Auswertung: Aminosuren sind in Wasser kaum lslich (vgl. Tab.1), whrend sich in Suren und
Laugen eine relativ gute Lslichkeit zeigt. Aminosuren sind also amphotere
Substanzen. Die Erklrung fr diese Tatsache erfolgt in Kap. 1.2.3.
1.2.3. Zwitterionen:
Die in Abb. 1 wiedergegebene Strukturformel ist, wie bereits erwhnt, nicht ganz korrekt. Aminosuren
besitzen zwar eine Carboxyl- und eine Aminogruppe, aber in wssriger Lsung liegen sie nicht in der
in Abb. 1 gezeigten Form vor.
7
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Aminosauren sind amphotere Substanzen (von griech. ~ c p w = beide), d.h. sie kOnnen sowohl sauer
als auch basisch reagieren. Ein Ammonium-Ion (PKa ",10 bis 11) ist deutlich weniger sauer als eine
Carbonsure (pKa "'" 2 bis 5); die COOH-Gruppe ist also in der Lage. ihr Proton an die Aminogruppe
abzugeben und diese zu protonieren. Demnach liegen Aminosauren als zwitterionische
Ammoniumcarboxylate (sog. innere Salze) vor, wie in Abb. 3 gezeigt. Man vergleiche diese
Tatsache auch mit den in Tab. 1 aufgefOhrten pKa-Werten.
Die stark polare Natur dieser Substanz macht es mglich, dass Aminosauren besonders stabile
Kristallgitter ausbilden knnen. Dies erklrt einige physikalische Eigenschaften: zum einen die sehr
geringe Lslichkeit der meisten Aminosauren in Wasser (vgl. Tab. 1), andererseits die hohen
Schmelzpunkte sowie die Tatsache, dass einige Aminosauren nicht schmelzen, sondern sich
thermisch zersetzen.
COOH COO
e
COOe
H
3+H
HO
e
H3=+H
HO
s
H2
N+H
.. ..
... Gl oe Gl
H
30
1- H
20
H
30
I - H
20
R R
,{
Kation
Zwitterion
Anion
(ladungsneutral)
Abb. 3: Aminosuren im sauren, wssrigen und alkalischen Milieu (nach VOLLHARDT)
1.2.4. Der isoelektrische Punkt (IEP)
In wassriger Lsung bilden sich verschiedene Saure-Base-Gleichgewichte aus, an denen die
funktionellen Gruppen beteiligt sind (Abb. 3). Im stark sauren Milieu (pH < 1) liegt die Aminosure
hauptsachlich als diprotoniertes Kation vor, im leicht sauren Bereich (pH "'" 6) findet man die
I
monoprotonierte, aber ladungsneutrale Form (Zwitterion), im stark alkalischen Bereich (pH > 13)
herrscht das 2-Ammoniumcarboxylat-lon vor.
COOH
COO
e
COO
e
H3+
H
HO
e
H3=+H
HO
s
H2
N+H
..

... Gl oe e
H
30
1- H
20
H
30
I ~ o
R R
R
Kation
pK
a
(1)
Zwitterion
pK
a
(2)
Anion
Abb. 4: pK,,-Werte der Gleichgewichte Kation-Zwitterion-Anion (nach VOLLHARDT)
8
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In Tab. 1 und Abb. 4 sind die pKa-Werte fr die entsprechenden Gleichgewichte aufgefhrt. Der erste
pKa-Wert (Beispiel: Gly) gilt fr das Gleichgewicht:
[H
3N+CH2COO]
[H
30+]
K1 = [H
3N+CH2COOH]
= 10- 2,4
(1)
Dieser pKa-Wert ist immer um mindestens zwei Einheiten kleiner als der pKa-Wert einer
"gewhnlichen" Carbonsure (z.B. pKa CH
3COOH
=4,75). Der Grund fr diesen Unterschied ist der
elektronenziehende Effekt der protonierten Aminogruppe.
Der zweite pKa-Wert gilt fr den zweiten Deprotonierungsschritt:
[H
2NCH2COO]
[H
30+]
K2 = [H
3N+CH2COO-]
(2)
Im folgenden soll ermittelt werden, bei welchem pH-Wert die Konzentration der zwitterionischen
Spezies am grten ist. An diesem Punkt steht die Deprotonierungsreaktion im Gleichgewicht mit der
Protonierungsreaktion, und es gilt:
(3)
Um den pH-Wert an diesem Punkt zu berechnen, werden die Gleichungen des
Massenwirkungsgesetzes fr den ersten und zweiten Deprotonierungsschritt (1) und (2) nach
[H3N+ CH2COO- j aufgelst:
[H
3N+CH2COOH]
10-
2

4
[H
3
0 +]
(4)
Gleichsetzen von (4) und (5) und Auflsen nach [H
30j
ergibt Gleichung (6):
(5)
[H
3N+CH2COOH]
10-
12
,2
[H
2NCH2COO
]
(6)
9
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Unter Bercksichtigung von Bedingung (3) ergibt sich:
+ -6,1
[H
30
] =10 bzw. pH =6,1 (7)
Dieser Wert wird auch als isoelektrischer Punkt (IEP) bezeichnet. Der IEP ist fr jeden Ampholyten
(also nicht nur fr Aminosuren) eine charakteristische Gre.
An diesem Punkt erscheinen gelste amphotere Elektrolyte ungeladen, da an diesem Punkt die Zahl
der positiv geladenen Molekle gleich der Zahl der negativ geladenen ist. Daher wird man z.B. beim
Anlegen eines elektrischen Feldes keine Wanderung des Teilchens beobachten. Aus diesem Grund
ist der IEP z.B. wichtig bei der Elektrophorese, der Trennung gelster geladener Teilchen im
elektrischen Feld.
Wie man leicht nachprfen kann, ist der IEP das arithmetische Mittel der beiden pKa-Werte der Sure:
IEP = bzw.
pK
a
(1) + pK
a
(2)
2
(8)
Viele Aminosuren enthalten in R jedoch eine weitere saure bzw. basische Funktion (z.B. Tyr oder
Lys) , die ebenfalls einen pKa-Wert besitzt.
In diesen Fllen ergibt sich der IEP ebenfalls nach Gleichung (8). Hier sind jeweils die beiden PKa-
Werte aus den Gleichgewichten einzusetzen, an denen die ladungsneutrale ("zwitterionische") Form
der Aminosure beteiligt ist.
Der IEP einer Aminosure lsst sich auch experimentell bestimmen, beispielsweise durch die
Aufnahme einer Titrationskurve, Bestimmung der pKa-Werte und Berechnung des IEP nach (8). Eine
weitere Mglichkeit, ausgehend vom sauren (basischen) Milieu, ist die Fllung der Aminosure mit
rl Lauge (Sure) und Messung des pH-Wertes. Letztere Methode ist fr schwer lsliche Aminosuren
I geeignet.
1.3. Reaktionen
1.3.1. Qualitativer Nachweis
7 Versuch 2: Farbreaktionen von a-Amlnosuren mit Ninhydrin
Im folgenden soll am Beispiel von Glu und Pro untersucht werden, wie sich Aminosuren in
Gegenwart von Ninhydrin verhalten.
10
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Gerate: Zwei Reagenzglaser, Reagenzglasstander, Reagenzglasklammer, Bunsenbrenner
Chemikalien: Wassrige Lsung von Gly und Pro, Ninhydrin-Reagenz (1 g Ninhydrin in 96 mL
Butanol und 4 mL Eisessig)
Durchfhrung: Jeweils 5 mL der wassrigen Aminosaure-Lsungen werden in die Reagenzglaser
gefOllt, mit 10 Tropfen Ninhydrin-Reagenz versetzt und Ober dem Bunsenbrenner
unter leichtem SchOttein bis zur Farbanderung erwrmt,
Beobachtung: Nach kurzer Zeit zeigt die Gly-Lsung eine tiefe, blauviolette Farbe, wahrend Pro eine
leuchtend gelbe Farbe ergibt.
Auswertung: Aminosauren gehen mit Ninhydrin-Lsung Farbreaktionen ein. Dabei zeigen fast alle
Aminosauren eine blau- bis rotviolette Farbe. Lediglich Pro ergibt aufgrund seiner
Struktur eine gelbe Farbe.
Theorie:
Die Entstehung der farbigen Verbindungen ist auf die Bildung eines lT-Elektronensystems
zur ckzufhren, Abb. 5 zeigt den Mechanismus der Ninhydrin-Reaktion:
o
N
N=CH--R
H
OH 0
R
I
N--CH-COOH
o
o
blaue Schiffsche Base
o
+
OH
OH
H
+H
2O
...
NH
2
-R-CHO
0
+ Ninhydnn
-2 H
20
0 0
...
oe
o
o
Ninhydrin
(1,2,3-lndantrion-Hydrat)
Abb. 5: Mechanismus der Ninhydrln-Reaktlon (nach BREITMAJERlJUNG)
11 Chemie in der Schule: www.chids.de
Abb. 6: Gelber Farbstoff des Prolins (nach BelitzlGrosch)
o
o
o
12
7 Versuch 3: Titration von Aminosuren mit Kalilauge
1.3.2. Quantitative Bestimmung
Das 1,2,3-lndantrion-Hydrat (Ninhydrin), welches mit seiner Ketoform (Indantrion) im Gleichgewicht
steht, geht mit Aminosauren zunchst eine Kondensationsreaktion ein, bei der sich unter
Wasserabspaltung zunchst ein Iminderivat bildet, welches unter Decarboxylierung in eine Schiff'sche
Base bergeht. Anschlieende Hydrolyse und die Abspaltung eines Aldehyds (Strecker-Abbau) fhrt
zum Aminoderivat des Ninhydrins. Durch Folgereaktion mit einem weiteren Ninhydrinmolekl bildet
sich letztendlich der typische zweikernige Farbstoff (ein Enolamin), der das Licht im orangen Bereich
absorbiert und daher dem Betrachter blau erscheint.
Der Bildungsmechanismus des im violetten Bereich absorbierenden, gelb erscheinenden Pro-
Farbstoffes ist analog, seine Zusammensetzung ist in Abb. 6 gezeigt.
Die Ninhydrin-Reaktion ist nicht nur charakteristisch fro -Arninosuren, sie funktioniert auch mit allen
anderen Substanzen, die eine freie NH
2-Gruppe
enthalten, also primren Aminen, Ammoniak und
Proteinen. Hingegen bei - und v-Aminosuren, sekundren und tertiren Aminen sowie bei Harnstoff
versagt die Reaktion.
Da eine Aminosaure immer mindestens zwei funktionelle Gruppen enthalt, die sich gegenseitig
beeinflussen, ist eine quantitative Bestimmung nicht ohne weiteres mglich. Der folgende Versuch
zeigt eine titrimetrische Methode, bei der vorher die Aminogruppe durch eine Kondensationsreaktion
blockiert wird.
Gerate: Magnetrhrer mit Rhrkern, Stativplatte, Stativstange mit Gewinde, Brettenklammer,
Brette (50 mL) mit Hahn, Weithals-Erlenmeyerkolben (100 mL), je eine Vollpipette
(25 mL, 4 mL), Peleusball
Chemikalien: Gly-Lsung (c unbekannt), Formalin-Lsung (mit Natriumcarbonat-Lsung
neutralisiert), Phenolphthalein (Indikatorlsung), Kalilauge (c = 0,1 mol/L)
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Durchfhrung: Von der Gly-Lsung unbekannter Konzentration werden mit der Vollpipette genau 10
mL in den Erlenmeyerkolben eingetragen und einige Tropfen Indikatorlsung
hinzugegeben. Man fllt die Kalilauge in die Brette und stellt den Flssigkeitsspiegel
auf 0,0 mL ein.
Nun tropft man aus der Brette solange Kalilauge hinzu, bis ein Farbumschlag nach
rosa eintritt (wenige Tropfen sollten gengen).
Anschlieend gibt man im berschuss Formalin-Lsung (ca. 4 mL) hinzu (erneuter
Farbwechsel von rosa nach farblos) und titriert weiter bis zu einer eindeutig
erkennbaren Rosafarbunq (weie Unterlage unter dem Kolben verwenden!). Das
verbrauchte Volumen V an Kalilauge wird an der Brette abgelesen und notiert.
Beobachtung: Der erste Farbumschlag (farblos -7 rosa) tritt nach Zugabe von ca. 10 Tropfen
Kalilauge ein. Nach Zugabe der Formalin-Lsung (pH = 7) verschwindet die rosa
Farbe wieder. Bis zu einer erneuten, eindeutig erkennbaren Rosatarounq werden 11,2
mL Kalilauge verbraucht.
-7 V(KOH) =11,2 mL
Auswertung: Die Konzentration der unbekannten Gly-Lsung ergibt sich aus folgender Gleichung:
c(Gly)
= c(KOH) t V(KOH)
V(Gly)
01 mol. 08547 x mL
= 'L '
10 mL
mol
= 0,008547 x L
Dabei ist c(KOH) die Konzentration der Kalilauge (= 0,1 moI/L), 0,8547 ist der Titer der
verwendeten Kalilauge, x ist der Verbrauch an Kalilauge (= 11,2 mL), V(Gly) ist das
Volumen der unbekannten Gly-LOsung (= 10 mL). Anhand dieser Daten ergibt sich fr
die Konzentration der unbekannten Gly-Lsung:
c(Gly) =0,096 mol/L
Dies entspricht einem Gehalt von L =7,21 g/L. L ergibt sich aus dem Produkt von
Konzentration und Molmasse (M(Gly) = 75,07 g/mol).
In der folgenden Tabelle sind die gefundenen sowie die tatsebuchen Werte
zusammengestellt
c in mollL L in g/L
Ist 0,096 7,21
Soll 0,1 7,51
Aus diesen Werten ergibt sich eine Abweichung der gefundenen Konzentration von
der tatschlichen Konzentration von 4 %. Im Rahmen der Messgenauigkeit ist dieses
Ergebnis sicher akzeptabel.
13
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Theorie:
Es wird davon ausgegangen, dass in der unbekannten Gly-Lsungfolgendes Gleichgewicht vorliegt:
OH1aq)
-
-
-
Abb. 7: Gleichgewicht In der unbekannten Gly-Lsung (eigener Entwurf)
Selbst wenn Gly (wie alle anderen Aminosauren auch) im neutralen Bereich vorwiegend in
zwitterionischer Form vorliegt (Abb. 7 Mitte), so findet sich im obigen Gleichgewicht immer auch ein
kleiner Teil der in Abb. 7 links und rechts dargestellten Spezies.
Im ersten Schritt (d.h. durch Zugabe weniger Tropfen Kalilauge) wird die in Abb. 7 links dargestellte
kationische Form des Gly komplett titriert, d.h. das Gleichgewicht wird quantitativ in die Mitte
verschoben. Der Umschlag des Indikators nach rosa zeigt die vollstandigeVerschiebung an.
Die in Abb. 7 rechts dargestellte Form geht die in Abb. 8 gezeigte Reaktion ein: die Aminogruppe wird
durch Formaldehyd in einer Kondensationsreaktion blockiert.
+
Abb. 8: Blockierung der Aminogruppe durch Formaldehyd (nach BUKATScHlGLOCKNER)
Diese Reaktion luft praktisch quantitativ ab, d.h. die Kondensationsreaktion entzieht dem
Gleichgewicht aus Abb. 7 die rechte Spezies. Das Gleichgewicht verschiebt sich also vollstndig auf
die rechte Seite. Nun kann die Carboxylgruppemit Kalilaugetitriert werden.
1.3.3. Beispielefr weitere Reaktionen
-7 Versuch 4: Glycin als Komplexbildner
Gerte: Drei Reagenzglser, Reagenzglasstnder, zwei Tropfflaschen
Chemikalien: Wssrige Lsung mit Gly, wssrige Lsung ohne Gly, verd. Kupfersulfat-Lsung,
Natronlauge (c =2 mollL)
14
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Durchfhrung: Jeweils 5 mL der beiden wssriqen Lsungen werden in die Reagenzglt:1ser gegeben,
mit einigen Tropfen Kupfersulfat-Lsung versetzt und umgeschttelt. Anschlieend
gibt man in beide Reagenzglt:1ser einige Tropfen Natronlauge. Zum Schluss fllt man
etwas Kupfersulfat-Lsung in das dritte Reagenzglas
Beobachtung: Im ersten Reagenzglas (Gly-haltige Lsung) entsteht nach Zugabe von Cu
2
+ -Ionen
eine ozeanblaue Farbe, bei anschlieender Zugabe von Natronlauge tritt keine
Vernderung ein.
Die Lsung ohne Gly im zweiten Reagenzglas erscheint nach Zugabe von Cu
2
+ -Ionen
zunchst hellblau, nach Zugabe von Natronlauge entsteht ein schmutzig grner
Niederschlag.
Die CUS04 -Lsung im dritten Reagenzglas soll zeigen, dass die Farbe eine andere
wie im ersten Reagenzglas ist, d.h. eine Umsetzung stattgefunden hat.
I ' Auswertung: Gly bildet mit Cu
2
+ -Ionen den quadratisch-planaren Komplex Kupfer(II)-aminoacetat,
der im alkalischen Milieu stabil ist (Abb. 9). Bei Abwesenheit von Gly bildet sich
hingegen ein Niederschlag von stabilem Kupfer(II)-hydroxid (Abb. 10).
e H
2
HN
N
e
2<>
2 \
'CH
2
OH(aq)
Cu

----.
Cu y(
{L

+ 2
i
(aq)
e
\'b
0 (aq)
H
2
e 0
(aq)
Kupfer( )-aminoacetat
Abb. 9: Bildung von Kupfer(II)-aminoacetat (eigener Entwurf)
I 2@
Cu +
(aq)
e
20H(aq)
Cu(OHh I
(5)
Abb. 10: Bildung von Kupfer(II)-hydroxid (eigener Entwurf)
Die beiden Reaktionen lassen sich durch die unterschiedlichen Lslichkeitsprodukte
von Kupfer(II)-aminoacetat und Kupfer(II)-hydroxid erklren.
15
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7 Versuch 5: Nachweis der Aminogruppe
Im folgenden Versuch soll die Aminogruppe in Gly nachgewiesen werden. Dazu findet die Methode
nach VAN SLYKE Verwendung, allerdings in leicht abgewandelter Form: der entstehende Stickstoff soll
nicht quantitativ, sondern lediglich qualitativ durch das Verlschen einer brennenden Kerze
nachgewiesenwerden. Die quantitative Bestimmung gilt in der Literatur als nicht immer zuverlssig.
Gerte: MagnetrOhrer mit ROhrkern, Dreihalskolben (250 mL, 3 x NS29), Tropftrichter mit
Druckausgleich (100 mL, NS29), Absaugstock NS29, zwei Stopfen NS29, zwei
Waschflaschen, Standzylinder, PVC-Schlauch, Stativmaterial Ue zwei Stativplatten
und Stativstangen mit Gewinde, fnf Kreuzklemmen, zwei Technikoklammern, drei
Kaufmannklammern), fnf Schlauchschellen, div. Federn, Abzug
Chemikalien: Natriumnitrit-Lsung, Gly-Lsung in Salzsure, Natronlauge (alle Lsungen: c = 2
mollL)
I
, I
Aufbau: Der Versuchsaufbau ist aus Abb. 11
zu entnehmen. Die Verbindungen
zwischen Glas und PVC-Schlauch
(Waschflaschen, AbsaugstOck)
werden mit Schlauchschellen
gesichert. Ferner sind smtliche
Schliffverbindungen zu fetten und mit
Federn zu sichern. Ein Stopfen dient
als Druckausgleich und wird daher
nicht gesichert, er. Weiterhin ist es
ratsam, eine PlastikschOssel o.a.
unter die Apparatur zu stellen.
Abb. 11: Versuchsaufbau (eigener Entwurf)
=
Durchfhrung: 100 mL Natriumnitrit-Lsung werden im Tropftrichter, 100 mL Gly-Lsung im Kolben
vorgelegt. Die zweite Waschflasche wird halb mit Natronlauge gefllt (Umsetzung
entstehender nitroser Gase) sie dient zugleich als Blasenzhler. Der Hahn des
Trichters wird vorsichtig geffnet, und unter stndigem Rhren wird die NaN0
2
-
Lsung langsam in den Kolben getropft.
16
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Hinweis: Es dauert einige Zeit, bis die Apparatur komplett mit Stickstoff geflutet ist und sich
gengend N
2
im Standzylinder gesammelt hat, zumal als Nebenprodukt nitrose Gase
entstehen. Der Versuch sollte daher ca. 30 Min. vor dem Stickstoffnachweis gestartet
werden.
Beobachtung: Schon nach Zugabe weniger Tropfen NaN0
2
-Lsung setzt im Rundkolben eine
lebhafte Gasentwicklung ein. Die zunchst entstehenden nitrosen Gase
(Braunfrbung in der ersten Waschflasche) und weitere evtl. auftretende Gase (z.B.
CO
2
) werden in Natronlauge (zweite Waschflasche) unschdlich gemacht. Unter
Umstnden kann es passieren, dass die nitrosen Gase bis in den Standzylinder
"durchgehen", daher muss das Zutropfen der Natriumitrit-Lsung sehr vorsichtig
erfolgen.
Auswertung: Ca. 30 Minuten nach Versuchsbeginn hat sich im oberen Teil des Standzylinders eine
kleine Stickstoffblase gesammelt. Das Verlschen einer Kerze kann nun gezeigt
werden.
Theorie:
Hauptreaktion ist die Umsetzung von Gly mit salpetriger Sure zu Glycolsure sowie Stickstoff und
Wasser (Abb. 12). Dabei handelt es sich um eine Komproportionierung:
+111
HQ-N=O
(aq)
GlycolsAure
Abb. 12: Hauptreaktion (eigener Entwurf)
Die formalen Einzelschritte dieser Reaktion sind durch Abb. 13a bis 13c wiedergegeben. Im ersten
Schritt (Abb. 13a) wird das Nucleophil (ein Nitrosyl-Kation) gebildet. Aus dem Nitrit-Anion entsteht
unter sauren Bedingungen zunchst eine protonierte Form der salpetrigen Saure, welche unter
Wasserabspaltung in das Nitrosyl-Kation bergeht:
(!)
+ 2 H
30(aq)
.-
- 2 H20 (I)
[
() () ]
IN=O ---- IN==OI
(aq)
Abb. 13a: Bildung des Elektrophils (eigener Entwurf)
17
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R-OH(aq) +
R-i1 NI] hlQ
(aq)
..
[
()
R-N NI
()
R-N
2
=
(aq)
Abb. 13c: Freisetzung von Stickstoff (eigener Entwurf)
Abb 13b: Dlazotlerung (eigener Entwurf)
r>.
R-'NH
2
+ IN Q
(aq) () (aq)
In einem zweiten Schritt (Abb. 13b) findet eine Diazotierung statt: Das freie Elektronenpaar der
Aminogruppe (aus der Aminosure) greift das Nitrosyl-Kation zunchst nucleophil an, um
anschlieend eine Diazoverbindung zu bilden. Diese geht unter Wasserabspaltung in ein Diazonium-
Ion ber:
Das Diazonium-Ion ist in der Lage, elementaren Stickstoff freizusetzen (Abb. 13c):
In einer Nebenreaktion (Abb. 14) entstehen, wie bereits angesprochen, nitrose Gase, zu erkennen am
braunen N0
2
Diese bilden sich durch Reaktion des Nitrosyl-Kations mit dem Nitrit-Anion, welche in
einer Komproportionierung zunchst Distickstofftrioxid bilden. Letzteres steht mit Stickstoffmonoxid
und Stickstoffdioxid (.nitrose Gase") im Gleichgewicht (Disproportionierung).
Die nitrosen Gase werden im alkalischen Milieu zu Nitrit umgesetzt (Komproportionierung):
e
NO()
N
203
NO N0
2 +
-
+ NO
-
2 (g)
(aq) (aq) (aq) (g)
+IV +11
20H
e
+V e
N0
2
+ NO +

2 N0
2
+
H
20
(g) (g) (aq) (I)
Abb. 14: Bildung nitroser Gase und Ihre Umsetzung (eigener Entwurf)
18
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2. Aminosuren bestimmen das Leben
2.1. Allgemeine und historische Aspekte
2.1.1. Bedeutung der Aminosuren fr das Leben
Aminosuren sind eine sehr wichtige Stoffklasse der organischen Chemie. Die in Abb. 2 aufgefhrten
20 Aminosuren sind Bausteine smtlicher Proteine (Kap. 2.2.). Proteine wiederum sind Bildner aller
lebenden Zellen; man kann also mit Recht sagen, dass das Leben auf der Erde ohne Aminosuren
(zumindest ohne einige von ihnen) undenkbar wre.
Im folgenden soll ausgefhrt werden, wo Aminosuren zu finden sind und wann und wie sie entdeckt
wurden. Die Erluterungen sollen jedoch auf die 20 wichtigsten beschrnkt bleiben (Kap. 2.1.2.). Die
Entdeckung von Aminosuren an ungewhnlichen Orten (z.B. in Gesteinen) hat die Frage
aufgeworfen, wann und wie diese Molekle berhaupt entstanden sind. Klrung dieser Frage ist
Gegenstand von Kap. 2.1.3.
2.1.2. Vorkommen und Entdeckung
Aminosuren kommen als Proteine gebunden in smtlichen Lebewesen vor (Bakterien, Pflanzen,
Tiere, Mensch).
Bis heute sind etwa 500 verschiedene Aminosuren bekannt, von denen ca. 200 in der Natur
vorkommen und dort gebildet werden. Bei letzteren handelt es sich fast ausschlielich um die L-
Enantiomere. Einige D-Aminosuren kommen in Zellwnden von Bakterien vor.
Von den o.g. 200 Aminosuren sind eben jene 20 aus Abb. 2 besonders wichtig, weil sie die
Grundbausteine aller Proteine darstellen. Die folgenden Ausfhrungen sollen auf diese 20 beschrnkt
bleiben.
Pflanzen synthetisieren alle Aminosuren aus einfacheren Vorstufen, Mensch und Tier knnen
dagegen nur die sog. nicht essentiellen Aminosuren selbst aufbauen. Die essentiellen
Aminosuren I/e, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp und Val mssen mit der Nahrung aufgenommen
werden. Tab. 2 gibt einen berblick ber die Entdeckung der 20 wichtigsten Aminosauren:
19
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t
Amino- entdeckt . weitere essentiell
sure im Jahr ... von . in . Vorkommen ?
Ala 1888 TH. WEYL Seidenfibroin Gelatine, Seide
Arg 1886 E. SCHULZE, E. STEIGER lupinenkeimlinge Erdnsse, Rotalgen, Buchweizen,
Nadelhlzer, Krbisgewchse
Asn 1806 VAUQUELlN, ROBIQUET Spargelsaft Spargel, Kartoffeln
Asp 1868 H. RITTHAUSEN leguminosen Kuhmilch, Wolle, Mais, Weizen
Cys 1810 W.H. WOLLASTON Blasensteine Haare
1899 l. MORNER Hom
Gin 1883 SCHULZE, BOSSHARD Zuckerrbensaft Pflanzensamen
Glu 1866 H. RITTHAUSEN Weizengfuten Milch, Weizen, Mais, Soja, Spargel, Blut
Gly 1820 H. BRANCONNOT Gelatine smtliche Strukturproteine
His 1896 A. KOSSEL, S.G. HEDIN Protamine Blut , Milchprodukte, Haare
lIe 1904 P.EHRLICH Fibrin Fleisch , Eier , Getreide, Milch ja
Leu 1820 H.BRACONNOT Wolle, Muskel Mais, Weizen, Fleisch, Kse ja
Lys 1921 VAN SLYKE, SCHRYVER Collagen Fisch, Buchweizen, Getreide ja
Met 1922 J.H. MLLER Casein pflanzl iche und tierische Proteine ja
Phe 1881 E. SCHULZE lupinen fast alle Proteine, v.a. Milcheiwei ja
Pro 1901 E. FISCHER Casein , Albumin Weizen, Gelat ine, Milchprodukte
Ser 1865 E. CRAMER Sericin fast alle Proteine
Tbr 1935 W.C. ROSE Casein, Fibrin Fleisch, Milch, Eier , Getreide, Kohl , ja
Kartoffeln
Trp 1902 F.G. HOPKINS Casein Gemse, Nsse, Fisch , Fleisch, Milch, Eier ja
Tyr 1846 J. lIEBIG Casein Milchprodukte, Seide, Korallen
Val 1879 P.SCHUTZENBERGER
Fleisch , Eier, Milch, Getreide
ja
Tab. 2: Entdeckung und Vorkommen von Aminosuren
(zusammengestellt aus BELlTZIGROSCH und ROMPP)
20
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Wie aus Tab. 2 zu entnehmen ist, wurden smtliche dieser 20 Aminosauren erstmals aus pflanzlichen
und/oder tierischen Proteinen gewonnen und isoliert.
In den 1960er Jahren machte man jedoch eine bahnbrechende Entdeckung, fr die die Wissenschaft
zunchst keine hinreichende Erklrunq hatte: in kohlenstoffreichen Gesteinen der Fig-Tree-Serie (bei
Baberton, Sdafrika) entdeckten Forscher kleine versteinerte, bakterienhnliche Strukturen, aus
denen sie Gly, Ala und Val isolieren konnten. Datierung der Gesteine ergab ein Alter von ca. 3
Milliarden Jahren. In ca. 2,7 Milliarden Jahre alten Gesteinsproben (ebenfalls aus Sdafrika) fand man
die Aminosauren Leu, /le, Tnr. Se" Ala, Gly und Val.
Im Jahre 1969 machte man eine weitere Entdeckung: man fand in australischem Meteoritengestein
die Aminosauren Glu, Pro, Gly, Ala und Val, sowohl D- als auch L-Enantiomere. Daraus konnte man
folgern, dass diese Aminosauren unter extraterrestrischen und abiotischen Bedingungen entstanden
sein mssen, denn in der belebten Natur werden fast ausschlielich die L-Verbindungen gebildet. In
den 1970er Jahren konnten sogar im Mondgestein Aminosauren nachgewiesen werden.
Diese drei phnomenalen Entdeckungen warfen die Frage auf: Wann und wie sind die Aminosauren
berhaupt entstanden? Diese Frage soll im nchsten Kapitel geklart werden.
2.1.3. Entstehung der Aminosauren
Der Fund von Aminosauren in fast drei Milliarden Jahre alten Gesteinen sowie in Meteoriten (Kap.
2.1.2.) legt den Verdacht nahe, dass Aminosauren bereits zu dieser Zeit oder sogar noch frher
entstanden sein mssen. Wissenschaftler haben bis heute zwei Theorien entwickelt, mit denen die
Entstehung der Aminosauren hinreichend gut erklrt werden kann: die erste Theorie geht von einer
Bildung auf der geologisch noch jungen Erde aus, die zweite Theorie postuliert eine extraterrestrische
Entstehung.
I. Bildung auf der jungen Erde:
ber die Zusammensetzung der gasfrmigen Uratrnosphre (vor ca. 3 Milliarden Jahren) liegen keine
gesicherten Erkenntnisse vor. Man nimmt jedoch an, dass neben einigen Edelgasen folgende
Verbindungen die Hauptkomponenten dieser Atmosphre bildeten :
Wasserstoff H
2
Ammoniak NH
3
Methan CH
4
Wasserdampf H
2
0
Schwefelwasserstoff H
2S
Kohlendioxid CO
2
Kohlen monoxid CO
21
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22
3 Die Wahrscheinlichkeit, dass sich ein bestimmtes Enzym mit nur einer Peptidkette von 100 Aminosuren aus den 20 in
Proteinen vorkommenden Aminosuren in der richtigen Aminosuresequenz spontan bildet, ist etwa 1:10
130
. Das Volumen, das
10'30Peptidketten dieser Gre einnehmen wrden, ist grer als das des gesamten Universums!
Es ist sicherlich einleuchtend, dass diese Verbindungen potentielle Bausteine von Aminosuren
darstellen, zumindest fr niedermolekulare Aminosuren. Wenn man sich zustzlich das Klima (die
"Reaktionsbedingungen") auf der jungen Erde vor Augen fhrt, ist eine Bildung von Aminosuren auf
diesem Wege als durchaus wahrscheinlich anzusehen. Folgende Klimafaktoren knnten die
Entstehung positiv beeinflusst haben:
durch hufiges Auftreten von Gewittern auf der noch jungen Erde.
ultraviolette Strahlung konnte ungehindert auf die Urerde gelangen,
weil die schtzende Ozon-Schicht noch nicht vorhanden war.
hervorgerufen zum einen durch hufigen und intensiven Vulkanismus,
zum anderen durch den sich abkhlenden, aber noch relativ heien
Erdball; des weiteren durch die einfallende Sonnenstrahlung.
a)Wrme:
c) UV-Strahlung:
b) elektrische Entladungen:
Die auf diese Weise gebildeten niedermolekularen Verbindungen (u.a. Aminosuren, Zucker,
Aldehyde, Ketone, Cyanide etc.) sammelten sich im sog. Urozean und bildeten dort die .Ursuppe" . In
dieser entstanden wahrscheinlich die ersten hhermolekularen Verbindungen. Eine Hypothese
besagt, dass aus diesen Substanzen durch Selbstorganisation die ersten lebenden Systeme
entstanden sind. Diesen Prozess bezeichnet man als chemische Evolution.
Man sollte jedoch beachten, dass es bei dieser Theorie zwei entscheidende Einschrnkungen gibt:
zum einen fhren die o.g. Reaktionen und Reaktionsbedingungen nicht unbedingt zu
hhermolekularen Spezies (Aminosuren, Zucker , Aldehyde, Ketone, Cyanide etc. sind im wssrigen
Milieu des Urozeans nicht lngere Zeit nebeneinander stabil), es kann im Gegenteil sogar zu einer
Umkehr der chemischen Evolution kommen (d.h. zur Bildung der o.g. Gase). Zum anderen ist
beispielsweise die spontane Bildung eines Enzyms mit einer bestimmten Peptidkette uerst
unwahrscheinlich.'
11. Entstehung auerhalb der Erde:
Der Fund von Aminosuren in Meteoritengestein fhrt zwangslufig zu der Annahme, dass
Aminosuren sich auch unter extraterrestrischen Bedingungen bilden (konnten). Bis heute ist jedoch
vllig unbekannt, aus welchen Bausteinen und unter welchen Bedingungen sich diese Aminosuren
gebildet haben knnten (in Kap. 2.1.2. wurde bereits ber 0- und L-Enantiomere berichtet), d.h. man
wei bisher nichts ber Prozesse der chemischen Evolution im Kosmos. Auf jeden Fall steht fest, dass
sowohl Materie als auch Energie vorhanden sein mssen, die eine Bildung von Aminosuren erst
mglich machen.
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Seitenketten
Peptid-Bindung
2.2. Aminosauren als Bausteine der Proteine
2.2.1. Bildung von Proteinen aus Aminosauren
Aminosauren sind aufgrund ihrer beiden charakteristischen funktionellen Gruppen in der Lage, sich zu
hhermolekularen Verbindungen (Peptide und Proteine) zu verknpfen. Ober die sog. Peptidbindung
(Abb. 15), eine Form der Amidbindung, der eine Kondensationsreaktion (Wasserabspaltung) zugrunde
liegt, finden sich Aminosauren zu Aminosauresequenzen zusammen . Eine Aminosauresequenz mit
einer bestimmten Reihenfolge der Aminosauren bezeichnet man als Peptid.
coo'"
I
CH
2
I c-Terminus
CH3 0 CH2 (Carboxylat-Gruppe
I H " I H e
~ C H y N ~ /CHyN, /COO
H
3
W CH N CH
. i H I
N-Termrnus 0 CH 0 CH
(protonierteAmino-Gruppe) I 2 I 2
OH SH
Ala---- Ser---- Glu ----Cys
Abb. 15: Bildung einer Peptidbindung (nach BREITMAIERlJUNG)
Abb. 15 zeigt ein zufallig zusammengestelltes Peptid als vier Aminosuren, ein Tetrapeptid. Zu
erkennen sind die Peptidindung, die Seitenketten sowie die beiden endstandigen Gruppen (die
protonierte Aminogruppe und die Carboxylat-Gruppe). Ebenfalls zu sehen ist der bereits bekannte
Drei-Buchstaben-Code, mit dem die Aminosauresequenzen bzw. Peptide abgekrzt werden.
Die Peptide werden unterteilt nach der Anzahl der Aminosuren , aus denen das Peptid besteht.
Beispielsweise nennt man kleinere Peptide aus zwei (drei) usw. Aminosauren Dipeptide (Tripeptide)
etc. Grere Peptide werden wie folgt gegliedert:
Peptide: 2 bis 9 Aminosauren
Polypeptide: 10 bis 100 Aminosauren
Proteine: mehr als 100 Aminosauren
Aminosauresequenzen mit mehr als 100 Aminosauren bezeichnet man also als Proteine. Dabei ist der
Zahl der Aminosauren nach oben (fast) keine Grenze gesetzt: heute sind Proteine mit Massen von bis
zu mehreren Millionen u bekannt.
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Die Aufeinanderfolge der einzelnen Bausteine unterliegt im allgemeinen keinen offensichtlichen
Gesetzmigkeiten, so dass potentiell jede Kombination mglich ist. Gabe es von jedem mglichen
Protein-MolekOI nur ein Exemplar und wrden nur Moleklgren entsprechend 150 Aminosure-
Einheiten betrachtet, so erqbe sich bei 20 verschiedenen Aminosauren die unvorstellbar groe Zahl
von 20
150
(eine Zahl mit 195 Stellen!) unterschiedlicher Molekle, die unser Weltall etwa 10
90-mal
auffllen knnten.
Die Proteine ihrerseits werden in vier Kategorien unterteilt. Man unterscheidet Prirnr-, Sekundar-,
Tertir- sowie (bei einigen Proteinen) Quartrstruktur.
Als Primrstruktur bezeichnet fr eine Peptidkette mit einer bestimmten Aminosuresequenz, wobei
die Lange keine Rolle spielt.
Das in Abb. 15 gezeigte Peptid ist in dieser Form allerdings nicht stabil. Ein Peptid kann (und wird)
sich stabilisieren, indem es z.B. intramolekulare Wasserstoffbrckenbindungen eingeht. Dabei findet
es sich entweder zu einer schraubenfrmigen (helicalen) oder faltblattartigen Struktur zusammen.
Diese stabilisierte Helix- oder Faltblattstruktur bezeichnet man als Sekundrstruktur.
Bei der Bildung von Proteinen finden sich mehrere gleichartige Peptide zur sog. Tertirstruktur
zusammen. Dies geschieht beispielsweise ber die Ausbildung von Disulfidbrcken, van-der-Waals-
Wechselwirkungen, Wasserstoffbrckenbindungen oder ionische Bindungstypen (z.B. an der
Carboxylatgruppe der Glu aus Abb. 15).
Wenn sich mehrere Aminosure- bzw. Peptidketten mit eigener (unterschiedlicher) Tertirstruktur
verketten, hat man die Quartrstruktur vorliegen. Diese findet man beispielsweise beim Protein
Hmoglobin.
In Abb. 16a und 16b sind die Begriffe Primrstruktur. Sekundrstruktur, Tertirstruktur und
Quartarstruktur noch einmal veranschaulicht.
(
\
Abb. 16b: Quartrstruktur (nach BREITMAIERlJUNG)
Abb. 16a: Primr-, Sekundr- und Tertirstruktur
(nach Breitmaier/Jung)
24
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2.2.2. Bedeutung und Vorkommen von Proteinen
Der Begriff Protein stammt vom griechischen Wort TTpWTEUEIV ="der erste sein". Proteine besitzen
sowohl in der Chemie als auch in der Natur eine sehr groe Bedeutung.
Zum einen stellen sie neben den Kohlenhydraten und Fetten die dritte groe Gruppe an Nahrungs-
und Reservestoffen dar. Sie sind also ein wichtiger Bestandteil der Nahrung aller lebenden
Organismen.
Zum anderen sind die Proteine die Trqer smtlicher Lebensfunktionen. Sie sind die Bausteine
smtlicher lebender Zellen (also des Lebens schlechthin) und bilden gleichzeitig die Basis dafr, dass
die Zellen und die in ihnen ablaufenden Stoffwechselprozesse reibungslos funktionieren.
Die folgende bersicht gibt einige Beispiele, wo Oberall und in welcher Menge Proteine auftauchen:
Muskeln: 19k
(Actin, Myoglobin, Myosin)
Blut:
21 % (Hmoglobin)
Knochen: 30
0k
(Keratine)
Haare: 90 - 100 0/0 (Keratine)
Eiklar: 12-13k (Ovalbumin, Conalbumin)
Kuhmilch: 3% (Albumine, Casein)
Diese Liste liee sich noch viel weiter ausfhren, eine vollstndige Auflistung ist weder mglich noch
sinnvoll. Man schtzt, dass in unserem Lebensraum etwa 10
11
verschiedene Proteine existieren. Ein
hherer Organismus soll etwa 10
5
bis 10
6
verschiedene Proteine enthalten.
2.2.3. Nachweise von Proteinen
Fr Proteine gibt es eine Vielzahl von Nachweisen, auf die hier allerdings nur am Rande eingegangen
werden soll. Als wichtige qualitative Nachweise fr Eiweistoffe sind zu nennen:
,. Esbachs Probe:
Zu der auf ein Protein zu untersuchenden Substanz gibt man die gleiche Menge Esbachs Reagenz
(wssrige Lsung von 1% Pikrinsure und 2% Citronensure). Es fllt ein gelber Niederschlag von
wasserunlslichen Eiweisalzen aus. Diese Reaktion der Pikrinsure dient vor allem zum
Eiweinachweis im Harn.
11. Biuretreaktion:
Etwa 3 mL der auf Eiwei zu untersuchenden Lsung werden mit 3 mL Natronlauge und anschlieend
mit 3 bis 4 Tropfen Kupfersulfat-Lsung versetzt. Es entsteht eine violette Lsung, die auf die
Anwesenheit von (mindestens) Peptid-Bindungen zurckzufhren ist.
25
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I
t-
11I . Xanthoprotein-Reaktion
Beim Erhitzen von konzentrierter Salpetersaure mit Eiweistoffen, die aromatische Aminosauren (Phe,
Tyr, Trp) enthalten , entstehen gelbe Verbindungen, die auf Nitrierung der aromatischen Ringsysteme
zurckzufhren sind. Diese gelbe Farbe kann man z.B. auch bei der Einwirkung von Salpetersaure auf
die Haut beobachten. Nach Zusatz von Ammoniak schlagt die Farbe in Orange um.
IV. Nachweis mit Millons Reagenz
Erwrmt man Tyr-haltige Eiweistoffe mit Millons Reagenz (eine LOsung von Quecksilbernitrat und
salpetriger Saure), so entsteht ein roter Niederschlag. Die Reaktion ist nicht streng spezifisch, da sie
mit verschiedenen Phenolen positiv ausfallt.
Fr die Bestimmung von Aminosuresequenzen in Proteinen bieten sich folgende Verfahren an:
I. Endgruppenanalyse:
Die Endgruppenanalyse hat sich bei der Bestimmung von Moleklgre und Struktur von Proteinen
bewhrt. Aus der Anzahl der terminalen Amino- bzw. Carboxylgruppen kann man schlieen , aus wie
vielen Peptidketten ein Protein besteht.
Als Reagenz fr den Nachweis der Endgruppen (n-terminale Aminosure) verwendet man DNFB (2,4-
Dinitrofluorbenzol). Weitere Verfahren sind Dansylierung, Hydrazinolyse sowie Veresterung und
anschlieende Reduktion .
11. Spaltung der Peptidketten und Sequenz-Analyse (EDMAN-Abbau) :
Beim sog. EDMAN-Abbau werden die zu untersuchenden Peptidketten mit Phenylisocyanat Schritt fr
Schritt (d.h. Aminosure fr Aminosure) abgebaut. Das Derivat wird per Dnnschicht- (DC) oder
Gaschromatographie (GC) identifiziert. Dieser Zyklus kann sich beliebig oft wiederholen.
Das Verfahren ist weitgehend automatisiert. Identifiziert werden sowohl die einzelnen Aminosuren als
auch ihre ursprngliche Verknpfung.
111. Bestimmung der Aminosuren nach STEIN und MOORE (Totalhydrolyse):
Bei diesem Verfahren werden die Aminosuren per Totalhydrolyse eines Proteins qualitativ bestimmt,
man erfhrt jedoch nichts ber die vorhandene Aminosuresequenz. Es ist prinzipiell auf alle
proteinhaltigen Substanzen anwendbar und wurde am Beispiel von Weizenmehl und Weibrot
exemplarisch durchgefhrt:
7 Demonstration: Nachweis von Aminosuren in Lebensmitteln
Theorie: Durch saure Hydrolyse (Totalhydrolyse) wird das zu untersuchende Protein bis zur
Stufe der Aminosuren gespalten . Diese Aminosuren knnen per DC nachgewiesen
werden .
26
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Gerate: Zwei Reagenzglaser (leicht schmelzbar), Becherglas (250 mL), Bunsenbrenner,
Dreifu, Asbestdrahtnetz, Siedestab, Trockenschrank, zwei DC-Fertigplatten 60 F 254
(MERCK), zwlf Kapillarrhrchen, Fn, groe DC-Kammer mit Deckel, Sprher
Chemikalien: Mehl (Type 550), zerkleinertes Weibrot, 0,1 %-ige wssrige Lsungen von Ala, Glu,
Gly, Leu, Lys, Met, Phe, Pro, Tyr und Val, Salzsaure (c = 2 moI/L), Natronlauge (c = 1
mol/L), Butanol, Eisessig, Ninhydrin-Reagenz Versuch 2)
Durchfhrung: In die Reagenzglaserwerden jeweils 2 g der zu untersuchenden Substanz und 2-3 mL
Salzsure gegeben. Die Gefe werden zugeschmolzen, in das Becherglas gestellt
und im Trockenschrank 12 h auf 110C erhitzt. Nach dem Abkhlen wird das
Reagenzglas geffnet, und die restlichen Chlorwasserstoff-Gase werden im
siedenden Wasserbad vertrieben, ggf. wird mit Natronlauge neutralisiert. Das
Hydrolysatwird mittels DCanalysiert.
Dazu wird das Hydrolysat siebenmal, die Vergleichslsungen jeweils viermal am
Startpunkt 2 cm vom unteren Plattenrand entfernt mit den Kapillaren auf die DC-
Platten aufgetropft, die Flecke werden mit dem Fn eingetrocknet. Das Laufmittel
(ButanollEisessiglWasser 4:1:1) wird 1 h vor dem Einstellen der DC-Platten in die
Kammer gegeben. Die Laufzeit der DC's betragt 5 h. Anschlieend wird die
Fliemitteigrenze markiert, die DC's werden getrocknet und die Laufflche wird mit
Ninhydrin-Reagenz besprht. Nach kurzem Trocknen im Trockenschrank bei 80C
werden farbige Flecke sichtbar. Man berechnet die R
f
-Werte und vergleicht mit den
Literaturangaben (Tab. 3, Kopiender DC-Karten: siehe Anhang)
Auswertung: Die Ergebnisse der durchgefhrten Hydrolyse decken sich weitgehend mit den
Literaturangaben:
Ifd. Aminosure RrWerte RrWerte Weizenmehl Weibrot
Nummer (eigene) (Literatur)
1 Ala 0,26 0,22 + +
2 Lys 0,05 0,03 +
-
3 Leu 0,54 0,44 + +
4 Gly 0,18 0,18 + +
5 Pro 0,17 0,14 + +
6 Glu 0,25 0,24 - -
7 Met 0,44 0,35 - -
8 Val 0,38 0,32 + +
9 Tyr 0,49 0,41 + +
10 Phe 0,52 0,43 - -
11 Hydrolysat
(+ = Nachweis positiv, - =Nachweis negativ)
Tab. 3: Nachweis von Aminosuren in Weizenmehl und Weibrot (nach Bhler/Mayer)
27
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J
2.3. Aminosuren in Lebensmitteln
2.3.1. Allgemeines:
In Kap. 1.2. wurden bereits die physikalischen Eigenschaften der Aminosuren diskutiert. Einige
dieser Eigenschaften (Schmelz- bzw. Zersetzungspunkt, Geschmack) spielen bei der Zubereitung von
Lebensmitteln eine wichtige Rolle. Aminosuren sind bei der Zubereitung von Nahrungsmitteln
qualitativ und quantitativ fr Geruch, Geschmack und Farbe verantwortlich . Dieser Zusammenhang
soll im folgenden verdeutlicht werden.
2.3.2. Die Maillard-Reaktion:
Bei dem als Maillard-Reaktion bekannten Prozess handelt es sich um eine sehr komplexe Reaktion
zwischen reduzierenden Zuckern (z.B. Glucose oder Fructose) und Aminosuren (allgemein: freien
Aminogruppen).
Benannt ist diese Reaktion nach L. C. Maillard (Abb. 17), einem
Franzosen algerischer Abstammung, der sich erstmals im Jahre
1912 nher mit dieser Umsetzung beschftigte; beim Erhitzen
eines Gemisches von D-Glucose und Gly beobachtete er, dass im
Verlauf der Reaktion unter CO
2
-Abspaltung ein brauner
Niederschlag entsteht und sich ein karamelartiger Wohlgeruch
bildet. Diese Entdeckung veranlasste ihn, mit weiteren
Mischungen dieser Art (d.h. reduzierenden Zuckern und
Aminosuren) zu experimentieren.
Abb. 17: L.C.Maillard (Quelle: Internet)
Auch wir knnen mit solchen Mischungen im Labor experimentieren und entsprechende Geruchsstoffe
herstellen. Dies soll Versuch 6 verdeutlichen:
7 Versuch 6: Wohlgerche aus der Retorte
Theorie: Durch das Erhitzen von Aminosuren mit Glucose entstehen charakteristisch gefrbte,
wohlriechende Verbindungen . Dies soll mit Hilfe verschiedener Aminosuren
verdeutlicht werden.
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J
I
Gerte: Vier Reagenzglser, vier Stopfen, Reagenzglasstander oder vier Erlenmeyerkolben
(100 mL), Spatel, Bunsenbrenner, Waage
Chemikalien: Glucose, Met, Gly
Durchfhrung: In die Reagenzglaser werden jeweils 100 mg der ausqewhlten Aminosaure und
Glucose eingewogen. Man gibt einige Tropfen Wasser hinzu und erwrmt zunchst
vorsichtig, dann etwas starker. Zwischendurch macht man die Geruchsprobe; wenn
man meint, dass der optimale Geruch erreicht ist, beendet man das Erhitzen,
verschliet das Reagenzglas und reicht es im Auditorium herum.
Auswertung: Im einzelnen kann man folgende Geruchsnoten feststellen:
Met Geruch nach Pellkartoffeln
Gly Geruch nach Karamel
Teilweise sind die Gerche erst wahrnehmbar, wenn die Substanz abgekOhlt ist. Man
beobachtet eine Gelb-, Braun- oder Rotfrbunq in den Reagenzglasern. Das
zugesetzte Wasser hat hierbei katalytische Wirkung.
Als .Bndprobe" reicht man zustzlich nicht erhitzte (= geruchlose) Mischungen von 'r:
Met bzw. Gly und Glucose herum, um zu zeigen, dass die GerOche tatsachlich vom
Erhitzen stammen.
Derartige Farbungen (meist braun) erhalten wir im Alltag hufiq, wenn wir Lebensmittel erhitzen, wie
z.B. beim Braten von Fleisch, Backen von Brot oder Rsten von Kaffee. Aus diesem Grund wird die
Maillard-Reaktion auch nichtenzymatische Brunung genannt.
2.3.2.1. Reaktionsmechanismen
Die Maillard-Reaktion ist sehr komplex und kompliziert. Auch wenn bereits viele Ergebnisse aber den
Ablauf der Umsetzung vorliegen: bis heute ist es nicht mglich, ein vollstndiges Reaktionsschema zu
prsentieren, Man kann jedoch zwei wichtige Aspekte herausgreifen, die fr die nichtenzymatische
Braunung von wichtiger Bedeutung sind.
Dies ist zum einen die Entstehung von Aminoketosen im Verlauf der Amadori-Umlagerung, zum
anderen die Umsetzung dieser Amadori-Verbindungen zu hochreaktiven Dicarbonylverbindungen.
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I. Die Amadori-Umlagerung:
Abb. 18 gibt den Mechanismus zur Bildung der Amadori-Verbindung wieder: Die eingesetzte 0-
Glucose reagiert mit Aminosaure (hier mir H
2N-R
abgekrzt) zunchst zur Aminoketose (eine
Schiffsche Base). Diese reagiert weiter zu einem Enaminol, welches mit der ber die Amadori-
Umlagerung gebildeten Aminoketose (Amadori-Verbindung) im Gleichgewicht liegt.
H
I
H.........
CliO HO-C-NH-R C =-=N - R
H OH H OH H OH
HO H H,_ HO H
- H ,0
HO H
-
-
..
- H OH H OH H OH
H OH H OH H OH
CH,OH CH,OH CH.OH
O-Gluco Am Inoelure SchiWsche Bas.
1.. ,0$
-H ,0
H
-
I H .........
.--
H-C-Mf -R
C-NH -R
H ......... e> H .........

I 11
C-NH -R C=NH -R
c=o C-OH
H OH OH H
HO HO +H ,0 HO H HO H
--
...

-- H OH
H OH H OH H OH
- H .0
H OH H OH H OH H OH
CH,OH
CH,OH CH.OH CH,OH
L.-
-
Aminoketose Enam Inol Carbenium-Ion Immonium-Ion
(Am adori-Verbindung)
Abb. 18: Mechanismus der Amadori-Umlagerung (zusammengestellt nach BELlTZlGRosCH und LEOLlSCHLEICHER)
11. Bildung von Dicarbonytverbindungen:
Abb. 19 zeigt zwei Mglichkeiten, wie die Amadori-Verbindung weiterreagieren kann. Unter
Saurekatalyse und anschlieender Abspaltung der Aminosaure entstehen als Zwischenstufen die sog.
Dicarbonylverbindungen, in diesem Fall eine 3-Desoxydiketose (3-Desoxyson) bzw. eine 1-
Desoxydiketose (1-Desoxyson), wobei letztere erst vor einigen Jahren als Folgeprodukt der Amadori-
Verbindung nachgewiesen werden. 4-Desoxydiketosen sind ebenfalls bekannt.
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Bei den Dicarbonylverbindungen handelt es sich um uerst reaktive Spezies. Sie knnen mit den
verschiedensten Stoffen auf unterschiedlichste Weise zu den typischen Duft- und Farbstoffen
weiterreagieren.
H, H, 0_ H, @
H,
C-NH-R C-NH-R
C=NH-R c=o
11
cll-()H
I
I
-()H
C-OH = 0
H 11
(j)
@ H
C-H
H-I--H
H +HsO
HsO
+2H.o
1,2-1101is/,
.? .......
---

H H-I--OH .H.o H-1--00
=F
"-rut
H-I--OH
I
OH
.Hp(j)
H--C-NH-R H-1--00 H-1--00 OH
I
=0 CH,OH CH,OH CH,OH CH,OH
H
3-Desoxydlketose
(3-Desoxyson)
H--00
H, H, CI
C-NH-R
c- H-R
r.
CH.
H--00
I

I
C-OH
C=O
CH,OH

11
11 I
I

(j)
H-Q--C
f:
f
+"00

+H,O

Hp
-"-rut
H 00
H OH
-H.cf>
H OH
H 00
Amadori-Verblndung
cH,OH CHsQH CH,OH
CHzOH
1-Desoxydikewse
(1-Desoxyson)
Abb. 19: Bildung von Dicarbonylverbindungen (zusammengestellt nach BELlTZIGROSCH und LEOLlSCHLEICHER)
111. Weitere Reaktionen:
Der weitere Verlauf der Maillard-Reaktion ist sehr komplex und in groen Teilen bis heute noch nicht
geklart. Im einzelnen kann es jedoch zu folgenden Reaktionen kommen, die bisher eindeutig
nachgewiesen wurden:
a. Spaltung der Kohlenstoffkette (z.B. Retro-Aldolreaktionen)
b. Strecker-Abbau (Reaktion von 1-Dicarbonylverbindungen und Aminosauren unter
Decarboxylierung und Bildung von reaktiven Aldehyden und Ammoniak)
c. Cyclisieruhgen
Eine Hemmung der Maillard-Reaktion ist ebenfalls mglich. Dies geschieht beispielsweise durch den
Zusatz von schwefliger Saure oder Sulfiten, aber auch Schwefel(I!)-Verbindungen. Unter bestimmten
Voraussetzungen fhrt auch ein Absenken des Wassergehaltes oder der Wasseraktivitat zu einer
Unterdrckung der Umsetzung.
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2.3.2.2. Produkte der Maillard-Reaktion:
Die Palette an Folgeprodukten der nichtenzymatischen Brunung ist sehr vielfltig. Abb. 20b zeigt nur
eine kleine Auswahl mglicher Maillard-Produkte und deren charakteristische Geruchsnote. Typische
Endprodukte dieser Reaktion sind im allgemeinen Derivate heterozyklischer Verbindungen (Abb. 20a):
substituierte Pyrazine, Furane, Pyranone, Thiopene, Pyrrole, Oxazole, Thiazole, Pyrrolidine und
natrlich komplexe Gemische dieser Verbindungen.
0
()
0
cr6
0
s
0
N
0
Pyrazin Furan Pyranone Thiophen
H H
I I
N
0 S
0 0
Ci Ci
Pyrrol Oxazol Thlazol Pyrrolldln
o,
J::)-
C0
0
Acelytpynzin 2,4,5-Trimethytoxazol
(Popoom) (Kakao) (gl'One Tomat enblatter)
0
6:
0
)::(
s
111.1101 Fu....... 01
(Ka ... meI) (gelntene ZOMel>eI) (Erdbeeren.Ananas
Abb. 20a: Heterozyklische Verbindungen Abb. 20b: Charakteristische Duftstoffe
Quelle beider Abbildungen: www.oebvhpt.atlchemie/aromalmaillard.html
Eine weitere Produktklasse: Melanoidine
Bei der Identifizierung von der Maillard-Reaktion erhlt man auch Fraktionen mit einem relativ hohen
Molekulargewicht (ca. 7000 u und darber). ber diese als Melanoidine bezeichneten meist braunen
Stoffe ist bisher nur relativ wenig bekannt. Sie sind sehr heterogen aufgebaut und entstehen unter
relativ komplizierten Bildungsmechanismen, was keine brauchbaren Rckschlsse auf die
eingesetzten Monomere zulsst. Wissenschaftler vermuten in den Melanoidinen jedoch ein
erhebliches Potential in Bezug auf gesundheitsbezogene Aspekte. So vermutet beispielsweise eine
anticancerogene Wirkung.
2.3.2.3. nMaillard-aktuell" - die Acrylamid-Problematik
Die Mailard-Reaktion trgt nicht nur im positiven Sinne zu Geruch, Farbe und Geschmack von
Lebensmitteln bei. Beispielsweise fhrt die Reaktion sekundrer Amine (= Amadori-Verbindungen !)
mit Nitrit (z.B. aus der Speichelflssigkeit) im Magen zur Bildung der als cancerogen eingestuften
Nitrosamine, aber auch gewisse Endprodukte der nichtenzymatischen Braunung sind eindeutig als
mutagen oder cancerogen anzusehen.
In letzter Zeit ist die Maillard-Reaktion unter negativen Gesichtspunkten ins Licht der ffentlichkeit
gerckt (vgl. Zeitungsartikel im Anhang). Zwei britische und schweizer Forschungsgruppen haben
entdeckt, dass die Reaktion u.a. auch zur Bildung von Acrylamid fhrt, einer Substanz, die sich im
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2.3.3. Bedeutung der Maillad-Reaktion fr die Lebensmittelchemie:
H 0
>-<
H2C NH
2
Acrylamid
Abb. 21: Acrylamid (eigener Entwurf)
Tierversuch als krebserzeugend entpuppt hat und auch fr den Menschen ein carcinogenes Risiko
darstellt.
Bei Acrylamid (Abb. 21) handelt es sich um farblose Blttchen vom Schmelzpunkt 84 bis 85C, bei
dem heftige Polymerisation erfolgt. Acrylamid-Dmpfe und -Lsung reizen Augen und Haut und ben
eine lhmende Wirkung auf das zentrale Nervensystem aus; es besteht Gefahr der Hautresorption.
Acrylamid ist leicht lslich in Wasser, Alkoholen und Aceton, seine technische Herstellung erfolgt
ausschlielich durch Hydroylse von Acrylnitril. Es wird hauptschlich verwendet fr die Herstellung
von Polyacrylamid fr die Gel-Elektrophorese und von Copolymeren, die z.B. als Flockungsmittel in
der Wasseraufbereitung oder bei der Erzflotation eingesetzt werden.
Der hochgiftige Stoff wurde vor allem in solchen Lebensmitteln gefunden, die bei der Herstellung
relativ hoch erhitzt werden. Unter diese Produktgruppe fallen z.B. Kartoffelchips oder Pommes frites,
in denen man eine relativ hohe Konzentration an Acrylamid fand.
In Laborversuchen fand man heraus, da beim Erhitzen der Aminosure Asparagin mit Glucose oder
einem Zwischenprodukt der Maillard-Reaktion relativ groe Mengen von
Acrylamid entstehen, andere Aminosuren ergaben dagegen kein oder kaum
Acrylamid. Der hohe Asparagingehalt von Kartoffeln und Getreide erklrt auch,
weshalb entsprechende Lebensmittel relativ viel Acrylamid enthalten.
Seit der Mensch vor einigen hunderttausend Jahren das Feuer als Hilfsmittel zur Zubereitung von
Nahrungsmitteln eingefhrt hat, hat die Maillard-Reaktion Einzug in die Lebensmittelchemie erhalten.
Seitdem wird die Qualitt von Lebensmitteln vom Geschmack, Geruch, der Farbe sowie von Aspekten
der Haltbarkeit und Nhrwertverbesserung bestimmt.
Ein groes Interesse der Lebensmittelchemiker besteht darin, die charakteristischen Back-, Brat-,
Koch- und Rstaromen herstellen zu knnen. Das Problem liegt hierbei darin, dass die Aromen in den
seltensten Fllen von jeweils nur einer Substanz hinreichend befriedigend wiedergegeben werden
knnen. In der Regel sind mehrere Verbindungen ntig, die zudem in einem ausgewogenen
Mengenverhltnis vorliegen mssen.
Die Bedeutung der Farbigkeit vieler Verbindungen lsst sich aus der Tatsache ablesen, dass wir auch
.rnit den Augen essen". Aber oft trgt die Maillard-Reaktion nicht zur erwnschten Farbbildung bei; es
kommt vielfach zu unerwnschten Frbungen, die vom Menschen als Qualittsminderung angesehen
werden.
Die Haltbarmachung sowie die Nhrwertverbesserung von Nahrungsmitteln gehrt ebenfalls zum
Aufgabenfeld der Lebensmittelchemiker, da einige Teilprozesse der Maillard-Reaktionen auch zu einer
Minderung des Nhrwerts fhren knnen. Beispielsweise hat man in Tierversuchen festgestellt, dass
die Verftterung von erhitzten Proteinen in Gegenwart von Zuckern Wachstumsstrungen verursacht.
Weiterhin fhren die guten Komplexierungseigenschaften der Amadori-Verbindungen zu vermehrten
Zn-Ausscheidungen im Urin.
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3. Schlussbetrachtung
Am Schluss soll der Inhalt des Protokolls zum Experimentalvortrag .Arninosuren" in wenigen Stzen
zusammengefasst werden. Es sollte gezeigt werden ,
- dass Aminosauren aufgrund ihrer funktionellen Gruppen eine vielfaltige Chemie bieten,
- dass Aminosauren als Proteinbildner die wichtigsten Bausteine aller Lebewesen sind,
- dass sie samnlche Vitalfunktionen bestimmen
- und dass Aminosauren eine herausragende Bedeutung f r die Lebensmittelchemie besitzen .
Oder um es auf den Punkt zu bringen:
Aminosuren sind das Leben!
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4. Anhang
4.1. Verwendete Chemikalien (in alphabetischer Reihenfolge)
Die Bedeutung der Gefahrsymbole und der R- und S-Satze wird am Ende der Liste erlutert.
Quelle: MERCK
Bezeichnung und Gefahr- R-Stze: S-Stze: Molmasse Schmelz- oder
Fonnel: symbole: in a: mor
i
Siedepunkt in -c
Alanin (Ala) Smp. 295 - 297
C
3H7N02
keine keine keine 89,09
thermische Zersetzung
Butanol 10-22-37/38-41- 7/9-13-26-
C
4H10O
Xn 67 37/39-46 74,12 Sdp.116-118
Eisessig 23.2-26-
CH
3COOH
C 10-35 45 60,05 Sdp.116-118
Formalin-Lsung 23/24/25-34- 26-
CH
20
T 39/23/24/25-40- 36/37/39- k.A. Sdp. 93 -96
43 45-51
D-Glucose
CSH
120S
keine keine keine 180,16 Smp.146
Glutaminsure (Glu)
C
s
HgN0
4
keine keine keine 147,13 Smp.205
Glycin (Gly) Smp. 232 - 236
C
2HsN02
keine keine keine 75,07
thermische Zersetzung
Kalilauge (0, 1 mollL)
KOH (ao) Xi 36/38 26 k.A. Sdp. 100
Ku pfersuIfat-Pentahydrat Smp. 88 -245
CUS04' 5 H
20
Xn,N 22-36/38-50/53 22-60-61 249,68
Kristallwasserabgabe
Leucin (Leu)
C
SH13N02
keine keine keine 131,18 Smp.300
Lysin (Lys)
CSH14N202 keine keine keine 164,21 Smp.225
Methionin (Met)
C
SH11N02S
keine keine keine 149,21 Smp. 280-285
Natriumcarbonat
Na2C03 Xi 36 22-26 105,99 Smp.854
Natriumnitrit
NaN0
2
O,T,N 8-25-50 45-61 69,00 Smp.280
Natronlauge (2 mollL) 26-
NaOH (aq) C 35 36/37/39- k.A. k.A.
45
Ninhydrin Smp.250
C
9HS04
Xn 22-36/37/38 keine 178,15
thermische Zersetzung
Phenolphthalein
(Indikator) keine 10 keine k.A. k.A.
Phenylalanin (Phe)
C
9H11N02
keine keine keine 165,19 Srnp, 275 - 283
Prolin (Pro)
C
sH
gN0
2
keine keine keine 115,13 Smp. 220 - 222
Salzsure (2 mollL)
HCI (ao) keine keine keine k.A. k.A.
Tyrosin (Tyr)
C
9
H
11
N0
3
keine keine keine 181,19 k.A.
Valin (Val)
C
SH11N02
keine keine keine 117,15 Smp.315
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R-Stze: (Gefahrenhinweise)
R8:
R 10:
R 22:
R 25:
R34:
R 35:
R 36:
R40:
R41:
R43:
R 50:
R67:
R23/24/25:
R 36/38:
R 36/37/38:
R 37/38:
R 39/23/24/25:
R 50/53:
Feuergefahr bei Berhrung mit brennbaren Stoffen.
Entzndlich.
Gesundheitsschdlich beim Verschlucken.
Giftig beim Verschlucken.
Verursacht Vertzungen.
Verursacht schwere Vertzungen.
Reizt die Augen.
Irreversibler Schaden mglich.
Gefahr emster Augenschden.
Sensibilisierung durch Hautkontakt mglich.
Sehr giftig fr Wasserorganismen
Dmpfe knnen Schlfrigkeit und Benommenheit verursachen.
Giftig beim Einatmen, bei Berhrung mit der Haut und beim Verschlucken
Reizt die Augen und die Haut.
Reizt die Augen, Atmungsorgane und die Haut.
Reizt die Atmungsorgane und die Haut.
Giftig : ernste Gefahr irreversiblen Schadens durch Einatmen, Berhrung mit der Haut
und Verschlucken.
Sehr giftig fr Wasserorganismen; kann in Gewssern lngerfristig schdliche
Wirkungen haben .
S-Stze: (Sicherheitsratschlge)
S 13:
S22:
S23.2:
S26:
S45:
S46:
S 51:
S60:
S 61:
S 7/9:
S 36/37/39:
S 37/39:
Gefahrsymbole:
o
C
T
Xn
Xi
N
Von Nahrungsmitteln, Getrnken und Futtermitteln fernhalten.
Staub nicht einatmen.
Dampf nicht einatmen.
Bei Berhrung mit den Augen sofort grndlich mit Wasser absplen und Arzt
konsultieren.
Bei Unfall oder Unwohlsein sofort Arzt hinzuziehen (wenn mglich, dieses Etikett
vorzeigen).
Bei Verschlucken sofort rztlichen Rat einholen und Verpackung oder Etikett
vorzeigen.
Nur in gut gelfteten Bereichen verwenden.
Dieser Stoff und/oder sein Behlter sind als gefhrlicher Abfall zu entsorgen.
Freisetzung in die Umwelt vermeiden. Besondere Anweisungen einholen 1
Sicherheitsdatenblatt zu Rate ziehen.
Behlter dicht geschlossen an einem gut gelfteten Ort aufbewahren.
Bei der Arbeit geeignete Schutzkleidung, Schutzhandschuhe und Schutzbrille 1
Gesichtsschutz tragen.
Bei der Arbeit geeignete Schutzhandschuhe und Schutzbrille 1Gesichtsschutz tragen.
Brandfrdernd.
tzend.
Giftig.
Gesundheitsschadlich.
Reizend.
Umweltgefhrlich.
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4.2. Literaturverzeichnis
BAlTES, W. (21989): Lebensmittelchemie. Springer-Verlag, Berlin.
BELITZ, H.-O. & GROSCH, W. (31987): Lehrbuch der Lebensmittelchemie. Springer-Verlag, Bertin.
BEYER, H. & WALTER, W. (23 1998): Lehrbuch der Organischen Chemie. Hirzel-Verlag, Stuttgart.
BREITMAlER, E. & JUNG, G. (21995): Organische Chemie 11. Thieme-Verlag, Stuttgart.
BHLER, A.E. & MAYER, K. (1982): Leitgedanken der Chemielehrerausbildung - dargestellt am
Beispiel vergleichender Untersuchungen von Weizenkmem, Mehl und Brot. In: Praxis der
Naturwissenschaften - Chemie, Heft 9/82, S. 268-277.
BUKATSCH, F. & GLCKNER, W. (Hrsg.)(1975): Experimentelle Schulchemie (Band 6,1). Aulis-
Vertag, Kln.
BUTENUTH, J. (1992): Versuchsanleitungen zum Organisch-Chemischen Praktikum - Lehramt.
Unverffentlicht.
HABITZ, P. ; PUFF, H. & SCHMITZ-DuMoNT, O. (61979): Chemische Unterrichtsversuche. Steinkopf-
Verlag, Darmstadt.
JUST, M. & HRADETZKY, A. (1987): Chemische Schulexperimente (Band 4: Organische Chemie).
VEB Verlag Volk und Wissen, Berlin.
LEDL, F. & SCHLEICHER, E. (1990): Die Maillard-Reaktion in Lebensmitteln und im menschlichen
Krper - neue Ergebnisse zu Chemie, Biochemie, Medizin. In: Angewandte Chemie, 102, S. 597-
626. VCH-Verlag, Weinheim.
LBKE, K. ; SCHRDER, E. & KlOSS, G. (1975): Chemie und Biochemie der Aminosuren, Peptide
und Proteine (Band I & 11). Thieme-Verlag, Stuttgart.
}> MERcK-Chemikalienkatalog (Ausgabe 2002)
RMPp-Chemielexikon (CD-ROM, Version 1.0)
VOLLHARDT, K.P.C. & SCHORE, N.E. (21995): Organische Chemie. VCH-Verlag, Weinheim.
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4.3. Internetquellen
www.chemieunterricht.de/dc2/tip/07 99.htm (Zugriff: 22.11.2002)
www.chemie.uni-hamburg.de/lc/melanoidine.html(Zugriff:22.11.2002)
www.edutech.ch/chemie/diverses/spf/docs/as prot.pdf (Zugriff: 22.11.2002)
www.oebvhpt.atlchemielaroma/mailiard.html(Zugriff:22.11.2002)
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S
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in Fleisch; Obst und Gem se reits das Sechsfache der zul s-
wurde kein Acrylamid nachge- sigen Hchstmenge pro Tag
wiesen. , auf. Die schwedische Nah-
Acrylamid hat sich im Tier- rungsmittelbehrde schtzt'
versuch als erbgutschdigend aufgrundder neuen Daten,
und krebserregend erwiesen. ' dass ein Erwachsener (Nicht -
Es muss davon .ausgegangen raucher) pro Tag etwa 100 Mi-
werden, dass es auch in die krogramm Acrylamid, unter
Muttermilch und in den Ftus anderem ,ber Lebensmittel,
bergeht. Die Weltgesundheits-. Kosmetik und Trinkwasser,
' or gani sat ion (WHO) sieht ein. aufnimmt. i.Die . Substanz ist '
Mikrogramm Acrylamid pro auch im Zigarettenrauch ent-
Kilogramm Krpergewicht pro halten.
Tag als zulssige' Hchstmenge Die Deutsche 'For schungs;
fr den Menschen an . . . gemeinschaft hat 1992, Acryl-
,A In. Kartoffelchips wurden , amid in die Gruppe der krebs-
bis zu 2300 Mikrogramm erzeugenden Arbeitsstoffe auf-
Acrylamid pro Kilogramm ge- genommen - Stoffe, ' die sich ,
funden (Durchschnitt: 1 000), bislang nur im Tierversuch als
bei Pommes frites bis zu 1 ioo krebserzeugend 'er wiesen ha-
MikrogrammproKilogramm ben unter Bedingungen, die der '
(Durchschnitt: 500) . Ein zehn- mglichen Belastung des Men-
jhriges Kind mit einem Ge- schen ram Arbeitsplatz
wicht von 33 Kilogramm nimmt gleichbar sind. Nach Kontakt
mit dem Verzehr einer 200- mit .Acrylamid wurden Reizer- .
Gramm-Tte Kartoffelchips scheinungen an Haut, Schleim-
mit .einer Durchschnittsbetas- .' huten und Augen beobachten --
tung von 1000 Mikrogramm Acrylamidwerte verachte-
Acrylamidpro Kilogramm.be- dener Lebensmittel finden.Sie
.. _" , unter www.vzhh.de. '
' . (Quelle: verarauchetzentraie
Hessen, StandApril 2002)
! Ernste's Problern oder berschtzte
k . : . . . i ' . ..,>,' : .:. '. . I .
Gefahr-,AcryLamid in Lebensmitteln
I . ' ..' ' ., 'I ' ,
Hohe Mengen Acrylamid in pommes frites Stoff giLt als krebserregend und
crylamid ist eine Sub-
stanz, die in der chemi-
schen Industrie seit lan- .
gern als Baustein fJ;: zum Bei-
spiel Kunststoffverpackungen
oder in der Wasseraufberei-
tung eingesetzt wird. Es ist be-
kannt, dass Acrylamid im
versuch krebserregend und
erbgutverndernd wirkt.
1 Dass der bedenkliche Stoff
auch in Lebensmitteln vor,
/ " ommt, wurde erst im Frhjahr.
I-- J 02 von der .schwedischen
Nahrungsmittelbehrde an die
ffentlichkeit gebracht. Mit
Hilfe neuer Analysemethoden
knnen zum Teil sehr hohe
Mengen von Acrylamid in str-
kehaltigen Lebensmitteln nach- In Pommes'frites wurden durchschnittlich 50o.:Mikrogrcimm Acrylamid pro Kilogramm gefunden Aprlr202).
gewiesen werden.. Besonders Einige Hersteller, deren Produkte mit hohenMengen Acrylamid belastet waren, habenbereits reagiert unddurchver-
,fr itt ier te, gebackene, gerstete nderte Herstellungs- beziehungsweise Zubereitungsverfahren den Acrylamidgehalt gesenkt. . Archivfoto .
und gebratene Kartoffel- und " )' . . . ,"
Getreideprodukte sind' mit Zucker Glukose'
Acrylamid belastet. (Strkebaustein),' -' ,
' L_Hohe Mengen (bis zu 2300 . Verrnutlichaind hohe Tem-:
Mikrogramm pro Kilogramm) peraturen (ber,120 Grad Celsi-
wiesen beispielsweise Kartof' -', us sowie ein niedriger Wasser-
'felchips, . Pommes frites, gehalt des Lebensmittels ent-
Knckebrot, Fr hst cks-Cerea- scheidend, unabhngig davon,
lien und Kekse auf. Auch in . ob der Prozess industriell oder
Brot wurde Acrylamidgefun- im ' Haushalt erfolgt. Da bei
den, allerdings in vergleichs- . gleichartigen Lebensmittelpro-
weise niedrigeren Konzentra- ' ben eine betrchtliche Var iati-
tionen (30 bis 150 Mikrogramm . on im Acrylamidgehalt auftritt,
pro Kilogramm). , scheint es .mglich zu se in,
" , Die Werte schwanken bei durch die Produktionsweise so-
I erschiedenen Produkten' der '. wie die Handhabung im Haus-
gleichen Lebensmittelgruppe halt diesen Gehalt zu beeinflus-
gravierend, bei Kartoffelchips Sen. .
etwa von 206 bis 2300.Mikro- Grovolurnige Lebensmittel
gramm pro Kilogramm. , wie zum Beispiel Brotlaibe mit
Nach den bisherigen Er.' hoch erhitzten Randschichten
'. 'kenntnissen scheint , . . das Temperaturbe- :
Acrylamid im Herstellungs- be- . lastung 11m Kernbereich (oft
ziehungsweise Zubereitungs- weniger' als 100 Grad Celsius)
prozess bei der Erhitzung str- . sind weniger belastet als Le-
kehaltiger Lebensmittel gebil- bensmittel, bei denen die Hitze
det zu werden -rso genannte bis in den Kern vordringen '
, ,,Ml llar d-Reaktin"). Hierbei kann (Krtoffelchips). .
reagiert die Aminosure Aspa- ' .Irrgekochten, gednsteten"
ragin (Eiweibaustein) mit dem und-rohen-Lebensmitteln sowie
Aus: "Marburg Extra" vom 13.11.2002
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