Estudo Dirigido VII Curso de Vero 2011

Prof. Heberth de Paula

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O que so enzimas?
O que um co-fator enzimtico?
Como podemos classificar as enzimas?
Por que uma enzima no afeta o equilbrio?
Qual a relao existente entre G e equilbrio qumico?
De onde vem a energia necessria para que haja a reduo da energia de ativao e consequente aumento
da velocidade?
Qual o problema do modelo chave-fechadura de funcionamento enzimtico?
Defina Km de uma enzima.
Qual a principal limitao do Km?
Defina Kcat de uma enzima.
Defina constante de especificidade de uma enzima.
Diferencie uma inibio competitiva de uma no-competitiva. Inclua na sua resposta como Km e Vmax so
afetados por cada uma.
Por que as enzimas possuem um pH timo de trabalho? Responda bioquimicamente.

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Estudo Dirigido VI Curso de Vero 2011

Respostas comentadas
Prof. Heberth de Paula
14. O que so enzimas?
a. So catalizadores biolgicos.
15. O que um co-fator enzimtico?
a. Componentes qumicos adicionais (geralmente no-proteicos) requeridos para que a catlise
acontea. Os co-fatores podem ser co-enzima ou ons metlicos, tambm so conhecidos como
grupos prostticos.
16. Como podemos classificar as enzimas?
a. De acordo com a reao que elas catalisam: Oxidorredutase, transferase, hidrolase, liase, isomerase
e ligase.
17. Por que uma enzima no afeta o equilbrio?
a. Porque como qualquer catalisador, ela atua diminuindo a energia de ativao da reao apenas.
Ento o equilbrio no afetado, bem como a entalpia (G).
18. Qual a relao existente entre G e equilbrio qumico?
a. Quanto menor G, mais deslocado para a direita estar a transformao qumica, ou seja, aps
atingir o equilbrio, observa-se mais produto que reagente. O contrrio tambm verdadeiro.
19. De onde vem a energia necessria para que haja a reduo da energia de ativao e consequente aumento
da velocidade?
a. Rearranjo das ligaes covalentes decorrentes da ligao do substrato enzima. Formao de
interaes fracas enzima-substrato, formando o complexo ES que estvel.
20. Qual o problema do modelo chave-fechadura de funcionamento enzimtico?
a. A quantidade de energia necessria para produzir a transformao aps a ligao enzima-substrato
seria pelo menos igual a energia de ativao, no constituindo, portanto, uma vantagem.
21. Defina Km de uma enzima.
a. Concentrao de substrato onde a velocidade de transformao igual a metade da velocidade
mxima que a enzima consegue transformar. uma medida de especificidade enzimtica.
22. Qual a principal limitao do Km?
a. Quando a reao processada em mais de uma etapa, ele no reflete as etapas limitantes da
reao.
23. Defina Kcat de uma enzima.
a. Descreve a velocidade limitante de processos que acontecem em mais de uma etapa. Se uma
transformao tiver 3 etapas, com a etapa limitante sendo a segunda, Kcat = K 2. Reflete tambm o
nmero de molculas de substrato transformados por unidade de tempo com a enzima trabalhando
em Vmax.
24. Defina constante de especificidade de uma enzima.
a. a razo entre Km e Kcat. Quanto maior for o Kcat, maior a eficincia cataltica. Alm disso, Kcat
pode ser utilizado como constante de velocidade quando a concentrao de substrato for muito
menor que Km.
25. Diferencie uma inibio competitiva de uma no-competitiva. Inclua na sua resposta como Km e Vmax so
afetados por cada uma.
a. Competitiva: Semelhana qumica substrato-inibidor. No afeta Vmax, somente Km. Nocompetitivo. Inibidor se liga ao stio alostrico. Afeta Vmax e Km.
26. Por que as enzimas possuem um pH timo de trabalho? Responda bioquimicamente.
a. A variao do pH altera a protonao das cadeias laterais dos aa, afetando estruturas 3/4 e
tambm interferindo na formao do complexo ES.

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