UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR

FACULTAD DE CIENCIAS QUMICAS

FARMACOLOGA II
SEMESTRE:
NOMBRE:

8
Alexander Venegas

FECHA:
2014/11/13
CARRERA: QUMICA FARMACUTICA

ACUAPORINAS
Fueron descubiertas en 1990 en eritrocitos, y adaptados oficialmente como AQP1 en 1997.
Son protenas integrales formadas por un haz de 6 hlices alfa que proporcionan canales para
el transporte rpido de molculas de agua a travs de la membrana plasmtica. (Bautista,
2012)
Forman tetrmeros, ya que se cree que esta es la estructura ms estable en el entorno lipdico
de la membrana plasmtica. (Priz, 2007)

El agua puede atravesar la membrana por difusin, debido a la baja solubilidad del agua en la
fase lipdica de la membrana, requiere una energa de activacin mayor a 10 kcal/mol,
mientras que a travs de estos canales la energa de activacin es de 5kcal/mol o menor.
(Snchez, 2003)
Se subdividen en:

Acuaporinas clsicas: Son permeables al agua selectivamente.

Acuagliceroproteinas: Permiten el paso de glicerol y otros solutos de bajo peso molecular.

Existen 11 tipos de acuaporinas identificadas

AQP0: Su funcin principal se encuentra en la forma celular del cristalino, tiene baja
permeabilidad al agua. Su actividad como canal de agua es activada por la disminucin del pH
e inactivada por aumentos de calcio intracelular.
AQP1: Es la menos selectiva, responsable de la alta permeabilidad al agua en el tbulo
proximal renal (TPR) y segmento descendente delgado (SDD) del asa de Henle, ya que hay
ms abundancia de esta en dichos segmentos. Ha sido involucrada en la regulacin del flujo
del lquido en casi todos los compartimientos del organismo.

AQP2: Es la responsable de la
permeabilidad apical al agua de este
segmento de la nefrona, est
presente en vesculas intracelulares,
su actividad es dependiente de la
hormona
antidiurtica
(ADH)
ejerciendo su efecto a travs de la
fosforilacin mediada por la protein
quinasa A, seguido de la activacin
de su receptor de membrana
acoplado al protena G.
AQP3: Coexiste con la AQP2, esta
acuaporina es la responsable de la
permeabilidad
al
aguade
la
membrana basolateral, regulada por
la ADH pero no dependiente de esta.
Tambin es permeable al glicerol.
AQP4: Ms abundante en el cerebro,
presente en la regin que rodea a las
neurona secretoras de ADH, se cree
que regula su produccin. Interviene
en la produccin de lquido
cefalorraqudeo y adems se la
asocia
con
la
funcin
de
citoesqueleto.
AQP5: Su principal papel consiste en
regular el flujo de agua hacia la luz
glandular.
AQP6: Limitada a las clulas intercaladas, colocalizadas con H+-ATPasa, participa en la
secrecin de H+ para mantener el balance acido-base renal. Tambin es permeable a algunos
aniones.
AQP7: Fue encontrada en tejido adiposo. Es permeable al glicerol y es una ruta alterna para la
salida del glicerol producid por la lipolisis.
AQP8: Presente exclusivamente en membranas intracelulares, y es la nica permeable a la
rea.
AQP9: Permeable a otros solutos de bajo peso molecular, puede funcionar como una ruta
alterna para la entrada de glicerol durante la gluconeognesis.
AQP10: Fue hallada en duodeno y yeyuno. (Snchez, 2003) (Echevarra & Zardoya, 2006)

El transporte de agua paso a paso.

Dentro del canal las molculas de agua
tienden a formar puentes de hidrogeno
entre s y con las paredes del canal, sin
embargo a medida que este se acerca a la
parte ms estrecha del canal la intensa
carga electrosttica positiva de la zona,
creada por los lazos provoca una
reorientacin de la molcula que obliga a
su tomo de oxgeno a tender puentes de
hidrgeno con las asparraginas del poro.
Primero la molcula de agua se une solo a uno de estos aminocidos, permaneciendo unida
por el otro puente de hidrgeno a la molcula de agua vecina, posteriormente se une a las dos
asparraginas, rompiendo as por completo de la molcula de agua su conexin con las otras
molculas de agua en el canal. La imposibilidad de tender puentes de hidrgeno con los
aminocidos hidrofbicos que forman la pared del canal favorece la permeabilidad. Esto
impide el transporte de protones que se establecera a travs de las acuaporinas. (Echevarra
& Zardoya, 2006) (Residencia anestesiolgica HCFFA, 2010)
Regulacin de la AQP2 en el tbulo renal
La unin de la hormona vasopresina a receptores
especficos provoca aumento del AMP cclico
intranuclear, este activa la protena quinasa A (PKA)
que se encarga de fosforilar la AQP2. Esta activacin
causa la translocacin y fusin de vesculas que contiene
AQP2 se funden con la cara apical de la clula renal, lo
que aumenta la permeabilidad del agua dependiente de
vasopresina a travs de esta membrana. AQP6 presente
en vesculas de las clulas intercaladas del tbulo
colector renal, cambia su conformacin a pH menor a
5,5 por lo tanto se hace permeable a agua y cloro.
(Echevarra & Zardoya, 2006)
El nmero de molculas de AQP2 aumenta con la vasopresina. La deshidratacin provoca el
aumento de AQP3 en el rin, la vejiga urinaria y los urteres. Un estrs hiperosmtico
estimula la expresin de AQP4 y AQP9 en la corteza cerebral. (Echevarra & Zardoya, 2006)
BIBLIOGRAFA
Bautista, D. (26 de Junio de 2012). Recuperado el 5 de Noviembre de 2014, de
http://bqacuaporinas.blogspot.com/
Echevarra, M., & Zardoya, R. (2006). Acuaporinas: los canales de agua celulares.
Investigacin y ciencia, 60-67.

 Priz, N. (2007). Acuporinas renales y su regulacin por ADH. Simbiosis.

Residencia anestesiolgica HCFFA. (10 de Marzo de 2010). Residencia Anestesiologa
Hospital Central FF AA. Recuperado el 8 de Noviembre de 2013, de
http://anestesiologiahcffaa.blogspot.com/2010/03/importancia-de-lasacuaporinas.html
Snchez, J. C. (19 de Diciembre de 2003). Acuaporinas: protenas mediadoras del
transporte de agua. Pereira.