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Enzima

Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformacin en forma de diagrama de cintas rodeado por el modelo
de relleno de espacio de la protena. Estaprotena es una eficiente enzima involucrada en el proceso de
transformacin de azcares en energa en las clulas.

Las enzimas1 son molculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones
qumicas, siempre que sean termodinmicamente posibles: una enzima hace que una
reaccin qumica que es energticamente posible (ver Energa libre de Gibbs), pero que
transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir, transcurra a
mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.2 3 En estas reacciones, las enzimas actan
sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas
diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas
para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las
denomina reaccionesenzimticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad
crece solo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en
una clula determina el tipo de metabolismoque tendr cada clula. A su vez, esta sntesis
depende de la regulacin de la expresin gnica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa de
activacin (G) de una reaccin, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de
reaccin. Las enzimas no alteran el balance energtico de las reacciones en que intervienen,
ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reaccin, pero consiguen acelerar el proceso
incluso millones de veces. Una reaccin que se produce bajo el control de una enzima, o de
un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho ms deprisa que la correspondiente
reaccin no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones
que catalizan, ni alteran su equilibrio qumico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros

catalizadores por ser ms especficas. Las enzimas catalizan alrededor de 4 000 reacciones
bioqumicas distintas.4 No todos los catalizadores bioqumicos son protenas, pues algunas
molculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de
los ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa).5 6 Tambin cabe nombrar unas
molculas sintticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones
qumicas como las enzimas clsicas.7
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los inhibidores
enzimticos son molculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras
que los activadores son molculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad
de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o frmacos son
molculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH,
la concentracin de la propia enzima y del sustrato, y otros factores fsico-qumicos.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la sntesis de antibiticos y
productos domsticos de limpieza. Adems, son ampliamente utilizadas en diversos procesos
industriales, como son la fabricacin de alimentos, destincin de vaqueros o produccin
de biocombustibles.
ndice
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1 Etimologa e historia

2 Estructuras y mecanismos
2.1 Especificidad

2.1.1 Modelo de la "llave-cerradura"

2.1.2 Modelo del encaje inducido


2.2 Mecanismos

2.2.1 Estabilizacin del estado de transicin

2.2.2 Dinmica y funcin


2.3 Modulacin alostrica
3 Cofactores y coenzimas

3.1 Cofactores

3.2 Coenzimas

4 Termodinmica

5 Cintica

6 Inhibicin

7 Funcin biolgica

8 Control de la actividad

9 Implicaciones en enfermedades

10 Clasificacin y nomenclatura de enzimas

11 Aplicaciones industriales

12 Vase tambin

13 Referencias

14 Lecturas complementarias

15 Enlaces externos

Etimologa e historia[editar]

Eduard Buchner.

Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conoca la digestin de la carne por
las secreciones del estmago8 y la conversin del almidn en azcar por los extractos de
plantas y la saliva. Sin embargo, no haba sido identificado el mecanismo subyacente. 9 aunque
la primer enzima fue descubierta por Anselme Payen y Jean-Franois Persoz en 1833.10
En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentacin del azcar en
el alcohol con levaduras, Louis Pasteur lleg a la conclusin de que esta fermentacin era
catalizada por una fuerza vital contenida en las clulas de la levadura, llamadasfermentos, e
inicialmente se pens que solo funcionaban con organismos vivos. Escribi que "la
fermentacin del alcohol es un acto relacionado con la vida y la organizacin de las clulas de
las levaduras, y no con la muerte y la putrefaccin de las clulas".11Por el contrario, otros
cientficos de la poca como Justus von Liebig, se mantuvieron en la posicin que defenda el
carcter puramente qumico de la reaccin de fermentacin.
En 1878 el fisilogo Wilhelm Khne (1837-1900) acu el trmino enzima, que viene
del griego "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima fue usada
despus para referirse a sustancias inertes como la pepsina. Por otro lado, la palabra
"fermento" sola referirse a la actividad qumica producida por organismos vivientes.
En 1897 Eduard Buchner comenz a estudiar la capacidad de los extractos de levadura para
fermentar azcar a pesar de la ausencia de clulas vivientes de levadura. En una serie de
experimentos en la Universidad Humboldt de Berln, encontr que el azcar era fermentado
inclusive cuando no haba elementos vivos en los cultivos de clulas de levaduras. 12 Llam a
la enzima que causa la fermentacin de la sacarosa, zimasa.13 En 1907 recibi el Premio
Nobel de Qumica "por sus investigaciones bioqumicas y el haber descubierto la fermentacin
libre de clulas". Siguiendo el ejemplo de Buchner, las enzimas son usualmente nombradas de
acuerdo a la reaccin que producen. Normalmente, el sufijo "-asa" es agregado al nombre del

sustrato (p. ej., lalactasa es la enzima que degrada lactosa) o al tipo de reaccin (p. ej.,
la ADN polimerasa forma polmeros de ADN).
Tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una clula viva, el prximo
paso era determinar su naturaleza bioqumica. En muchos de los trabajos iniciales se not que
la actividad enzimtica estaba asociada con protenas, pero algunos cientficos (como el
premio Nobel Richard Willsttter) argumentaban que las protenas eran simplemente el
transporte para las verdaderas enzimas y que las protenas per se no eran capaces de
realizar catlisis. Sin embargo, en 1926, James B. Sumner demostr que la enzima ureasa era
una protena pura y la cristaliz. Summer hizo lo mismo con la enzima catalasa en 1937. La
conclusin de que las protenas puras podan ser enzimas fue definitivamente probada
por John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron con diversas
enzimas digestivas como la pepsina (1930), la tripsina y la quimotripsina. Estos tres cientficos
recibieron el Premio Nobel de Qumica en 1946.14
El descubrimiento de que las enzimas podan ser cristalizadas permita que sus estructuras
fuesen resueltas mediante tcnicas de cristalografa y difraccin de rayos X. Esto se llev a
cabo en primer lugar con la lisozima, una enzima encontrada en las lgrimas, la saliva y
los huevos, capaces de digerir la pared de algunasbacterias. La estructura fue resuelta por un
grupo liderado por David Chilton Phillips y publicada en 1965.15 Esta estructura de alta
resolucin de las lisozimas, marc el comienzo en el campo de la biologa estructural y el
esfuerzo por entender cmo las enzimas trabajan en el orden molecular.

Estructuras y mecanismos[editar]

Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbnica de tipo II. La esfera gris
representa al cofactor zinc situado en el centro activo.

Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden presentar tamaos muy
variables, desde 62aminocidos como en el caso del monmero de la 4-oxalocrotonato
tautomerasa,16 hasta los 2 500 presentes en la sintasa de cidos grasos.17
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual
viene a su vez determinada por la secuencia de aminocidos. 18 Sin embargo, aunque la
estructura determina la funcin, predecir una nueva actividad enzimtica basndose
nicamente en la estructura de una protena es muy difcil, y un problema an no resuelto. 19
Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que actan, y
solo una pequea parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminocidos) est directamente
involucrada en la catlisis.20 La regin que contiene estos residuos encargados de catalizar la
reaccin es denominada centro activo. Las enzimas tambin pueden contener sitios con la
capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso decatlisis, o de unir
pequeas molculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reaccin
catalizada. Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden
incrementar o disminuir la actividad enzimtica, dando lugar as a una regulacin
por retroalimentacin positiva o negativa, segn el caso.
Al igual que las dems protenas, las enzimas se componen de una cadena lineal
de aminocidos que sepliegan durante el proceso de traduccin para dar lugar a
una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada
secuencia de aminocidos es nica y por tanto da lugar a una estructura nica, con
propiedades nicas. En ocasiones, protenas individuales pueden unirse a otras protenas
para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las protenas.
La mayora de las enzimas, al igual que el resto de las protenas, pueden ser desnaturalizadas
si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, lospHs extremos o ciertos
compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las protenas de
forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condicin.

Especificidad[editar]

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