Que es la enzima

Las enzimas son molculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan

reacciones qumicas, siempre que sean termodinmicamente posibles; una
enzima hace que una reaccin qumica que es energticamente posible, pero que
transcurre a una velocidad muy baja, transcurra a mayor velocidad. En estas
reacciones, las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las
cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos. Casi todos
los procesos en las clulas necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas
significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones
enzimticas.
Que es la canalizacin
La catlisis es el proceso a travs del cual se incrementa la velocidad de una
reaccin qumica. El proceso de catlisis implica la presencia de una sustancia (el
catalizador) que, si bien es parte del sistema en reaccin, sta se puede llevar a
cabo sin la primera. Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de
una reaccin, regenerndose y que puede ser recuperado al final de la reaccin
(el catalizador se fragmenta en pequeas partculas para acelerar el proceso). Si
retarda la reaccin se llama inhibidor.
En la naturaleza existen diversos catalizadores, pero aquellos que son producidos
por los organismos vivos se los conoce como catalizador biolgico o ENZIMA. (*)
Explique y defina los factores que modifican las enzimas
Los factores que influyen de manera ms directa sobre la actividad de un enzima
son:
Temperatura: Las enzimas son inactivadas por el calor a temperaturas de 50C60C inactivan rpidamente la mayor parte de las enzimas. Esta inactivaron es
irreversible, pues al enfriar no se obtiene actividad otra vez. Esto explica que casi
todos los organismos resulten muertos a una exposicin a temperatura elevada:
Sus enzimas se inactivan y resultan incapaces de reanudar su metabolismo.

Las Enzimas no son inactivadas por la congelacin; las reacciones que producen
tienen a lugar muy lentamente a temperaturas bajas, o se detienen, pero la
actividad cataltica reaparece si la temperatura vuelve a su estado normal
Acidez: Las enzimas son sensibles a los cambios de PH o sea de acidez o
alcalinidad en el medio.
La mayor parte de enzimas intracelulares tienen PH ptimos cerca de la
neutralidad, por lo que no actan en medios cidos ni alcalinos, los cidos y bases
enrgicos las inactivan irreversiblemente.
Concentracin de Enzima, substrato y Cofactor: Si el PH y la temperatura de un
sistema enzimtico se mantiene constante pero hay exceso de substrato, la
intensidad de la reaccin es directamente proporcional a la cantidad de enzima
presente.
Venenos Enzimticos: Algunas enzimas resultan muy sensibles a ciertos venenos
como el acido cianuro fluoruro lewisita etc. Resultan inactivadas aun frente a
concentraciones bajas de estos venenos
Aun las enzimas pueden actuar como venenos si se encuentran en lugar in
adecuado. Varios tipos de venenos que vienen de los animales como la de la
serpiente abeja y escorpin deben su poder letal a las enzimas que destruyen
glbulos rojos y otros tejidos.
PH: Los cambios de PH alteraran considerablemente la naturaleza inica de los
enzimas se sabe poco de las variaciones del PH en las enzimas.
Cofactores: A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de
sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis: los cofactores. Los
cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc.
Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor
es una molcula orgnica se llama coenzima. Muchos de estas coenzimas se
sintetizan a partir de vitaminas. Cuando los cofactores y las coenzimas se
encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostticos. La

forma catalticamente activa del enzima, es decir, la enzima unida a su grupo

prosttico, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se
llama apoenzima
INHIBICIN ENZIMTICA Una forma de influir sobre la actividad de los enzimas,
aparte de los factores de pH y temperatura descritos anteriormente, estriba en los
efectos que tienen algunas molculas al unirse a las enzimas. Al conjunto de
molculas que disminuyen la actividad enzimtica se les denomina inhibidores, y
en las reacciones qumicas del organismo in vivo son utilizados para controlar el
grado de actividad de una enzima concreta.
1) Inhibicin reversible: si la concentracin de inhibidor se mantiene fija, es
posible revertir la inhibicin incrementando la concentracin de sustrato, de
tal forma que aumente la probabilidad de que el centro activo est ocupado
por el sustrato y no por el inhibidor.
Los inhibidores irreversibles son los que se unen a la enzima
mediante enlaces covalentes, bien en el centro activo o en cualquier otro
lugar, causando una inactivacin permanente. Muchos frmacos presentan
este mecanismo de accin, como por ejemplo la penicilina, y otros
antibacterianos que bloquean enzimas claves bacterianos, impidiendo en
este caso la actividad de sntesis de la pared bacteriana.

Organismos hetertrofos
Hetertrofo, por su parte, es un adjetivo que se aplica al ser vivo que no puede
tomar una sustancia inorgnica y crear materia orgnica para s mismo, lo que lo
obliga a alimentarse de otros seres vivientes.
Los organismos hetertrofos, por lo tanto, son aquellos que se nutren de otros
organismos para obtener la materia orgnica ya sintetizada porque no cuentan con
un sistema de produccin de alimentos independiente. Esto quiere decir que la
obtencin de energa, nitrgeno y carbono la logran a partir de alimentarse de
otros seres vivos.

Todos los animales y los hongos forman parte del conjunto de los organismos
hetertrofos. Esta caracterstica de su nutricin hace que los hetertrofos
dependan siempre de otro ser vivo para su subsistencia, ya que obtienen su
energa a partir de una fuente exterior de materia orgnica.
Organismos auttrofos
Los organismos auttrofos son aquellos que tienen la capacidad de elaborar su
propio alimento, a partir de la luz solar y de compuestos inorgnicos. Entre los
organismos auttrofos se encuentran las plantas, las algas y ciertas bacterias
(cianobacterias). Estos organismos toman del medio ambiente el dixido de
carbono, el agua y la luz solar (compuestos inorgnicos), y con ello producen
azcares como el almidn y glucosa, liberan oxgeno y pueden sintetizar o fabricar
lpidos y prtidos, proceso que recibe el nombre de fotosntesis. En la cadena
alimentaria, los seres auttrofos forman el primer eslabn, ya que absorben la
energa solar o sustancias inorgnicas y las convierten en sustancias orgnicas
que son utilizadas para su propio crecimiento celular o el de otros seres vivos,
llamados hetertrofos, que las utilizan como alimento.
El atp
El trifosfato de adenosina (adenosn trifosfato, del ingls adenosine triphosphate o
ATP) es un nucletido fundamental en la obtencin de energa celular. Est
formado por una base nitrogenada (adenina) unida al carbono 1 de un azcar de
tipo pentosa, la ribosa, que en su carbono 5 tiene enlazados tres grupos fosfato.
Es la principal fuente de energa para la mayora de funciones celulares.
Se produce durante la fotorrespiracin y la respiracin celular, y es consumido por
muchas enzimas en la catlisis de numerosos procesos qumicos. Su frmula
molecular es C10H16N5O13P3.
El atp clave de la liberacin de energa
EL ADENOSINTRIFOSFATO (ATP) se conoce como la moneda energtica de la
clula, ya que los enlaces entre los fosfatos son muy ricos en energa. Cuando se

rompen estos enlaces se desprende gran cantidad de energa. De la misma

manera, si en un proceso metablico (por ejemplo, en la gluclisis) se desprende
energa, sta es captada en forma de ATP para su posterior utilizacin.
El alimento que comemos se oxida para producir electrones de alta energa que se
convierten en energa almacenada. Esta energa es almacenada en enlaces
fosfato de alta energa, en una molcula llamada adenosn trifosfato o ATP. El ATP
proviene de convertir el adenosn difosfato o ADP, mediante la adicin de un grupo
fosfato con un enlace alta energa. Varias reacciones en la clula pueden o utilizar
la energa (en este caso el ATP se convierte en ADP liberando el enlace de alta
energa), o producirla (en donde el ATP se produce a partir del ADP.
Aporta la energa (qumica) que necesitan las mltiples reacciones qumicas
que ocurren en el organismo: Procesos oxidativos de sustancias combustibles
como el glucgeno, la glucosa y los lpidos.
Aporta la energa necesaria para la ocurrencia de casi todos los procesos
celulares: Respiracin, secrecin hormonal, biosntesis de sustancias (reparacin
de tejidos), transmisin de impulsos nerviosos, divisin celular, etc.
Aporta la energa necesaria para el transporte de sustancias a travs de
membranas (30 % del ATP).
Facilita la energa necesaria para la contraccin muscular. El ATP es fuente
inmediata de energa para el trabajo muscular.
Su forma aninica, juega es decisiva en el mecanismo de contraccin
muscular.
Tiene actividad enzimtica (ATPsica), facilitando la ocurrencia de muchas
reacciones bioqumicas del organismo a la velocidad necesaria.
Explica la especificidad de las enzimas
Las enzimas son protenas que tienen un alto grado de especificidad, ya que cada
una de ellas acta exclusivamente en una determinada reaccin y sobre un

determinado substrato. Segn lo anterior se considera que "la especificidad se

refiere a la capacidad de una enzima de discriminar entre dos sustratos
competitivos", entonces esta capacidad de discriminacin se explica porque "si el
sitio activo de una enzima tiene grupos funcionales ordenados de manera ptima
para formar una serie de interacciones dbiles con un sustrato determinado en el
estado de transicin, la enzima no podr interaccionar tan bien con ningn otro
sustrato". (A. Lehninger, D. Nelson, M. Cox, 1995, p. 207)
Pero el decir que "la enzima no podr interaccionar tan bien con ningn otro
sustrato" es una expresin sinnima de "la enzima presenta una especificidad por
ese determinado sustrato". Es decir, no se ha explicado nada. Lo que hay que
explicar es el porqu el sitio activo de la enzima presenta, en cada caso, las
condiciones ptimas para que determinado sustrato, y slo ese sustrato, pueda
interactuar tan eficazmente.
Se conocen varios tipos de especificidad enzimtica que son:
Especificidad ptica: Las enzimas presentan generalmente una especificidad
ptica absoluta por lo menos para una porcin de la molcula del substrato.
Especificidad de Grupo: Cuando una enzima acta solo sobre grupos qumicos y
particulares.
Especificidad de sustrato: acepta solo un tipo de sustrato.
Especificidad de reaccin: llevan a cabo una reaccin especfica, independiente
del sustrato
Explica los factores que modifican la velocidad de las reacciones
enzimticas
Las reacciones catalizadas x enzimas no se producen siempre a la misma
velocidad. Los factores k modifican la velocidad d las reacciones puedan ser

*La concentracin dl sustrato: Al aumentar la concentracin dl sustrato existen ms

centros activos ocupados y la velocidad d la reaccin aumento hasta k no queden
centros activos, a partir d aqu, un aumento d la concentracin dl sustrato no
supone un aumento d la velocidad d la reaccin.
*El PH: Cada enzima tiene un PH d actuacin. Los valores x encima o x debajo d
este valor provocan un descenso d la velocidad enzimatica. Por debajo d un PH
mnimo y por encima d un PH mximo, se produce la desnaturalizacin d la
enzima y su actividad s anula.
*La Temperatura: Existe una temperatura optima en l k la actividad enzimtica es
maximillas temperaturas inferiores a este valor optimo da lugar a una disminucin
d la vibracin molecular k hace mas lenta el proceso, mientras k temperaturas
superiores puedan provocar la desnaturalizacin d la enzima.
Cules son las funciones de las enzimas
El estudio de las enzimas representa lo fundamental de la vida. Ya que estas
tienen el poder de catalizar, facilitar y acelerar, determinados procesos orgnicos.
Facilitan y aceleran: reacciones qumicas que realizan los seres vivos, permitiendo
as los procesos bioqumicos dentro de los organismos.
Liberan: la energa acumulada en las sustancias para que el organismo la utilice a
medida que la necesite.
Descomponen: grandes molculas en sus constituyentes simples permitiendo as
que por difusin puedan entrar o salir de la clula.

Bibliografa
A. Lehninger, D. Nelson, M. Cox. Principios de Bioqumica. Ediciones Omega.
(1995)
Hermann Niemeyer. Bioqumica. Vol. 1. Ed. Intermdica. (1974)
Michael Ruse. La filosofa de la Biologa. Ed. Alianza Universidad. (1979)
1. Jaeger KE, Eggert T. (2004). Enantioselective biocatalysis optimized by
directed

evolution.. Curr

Opin

Biotechnol.

15(4):

305-313. PMID

15358000.

1. Berg J., Tymoczko J. and Stryer L. (2002) Biochemistry. W. H. Freeman

and Company ISBN 0-7167-4955-6