Define claramente los distintos tipos de metabolismo: Fotolitotrofo. Fotoorganotrofo. Quimiolitotrofo.

Quimioorganotrofo.
Explica los dos mecanismos de formacin del ATP: fosforilacin a nivel del sustrato y fosforilacin en el
transporte electrnico
Explica los componentes de un enzima
Hay que saber explicar las propiedades que permiten considerar a los enzimas como catalizadores
Explica la reaccin catalizada por un enzima: (E + S.... ES..... E + P)
Referente al centro activo, relacionarlo con la especificidad Conocer el mecanismo de acoplamiento inducido
(mano - guante)
Explicar las funciones que realizan los distintos aminocidos que componen un enzima: los que sirven para
orientar adecuadamente el sustrato, los que intervienen en la catlisis y los estructurales.
Explicar la funcin de las vitaminas hidrosolubles como coenzimas Conocer de forma elemental el complejo
vitamnico B, sin memorizar ninguna estructura
Cita explcitamente los coenzimas NAD(P)H, FADH2 , CoA.
Concepto y clasificacin de las vitaminas. Vitaminas liposolubles: indicar las que son (no se requiere
reconocer la estructura) y sealar su funcin principal.
La Vitamina C y funciones de las vitaminas hidrosolubles
Explica la influencia de la concentracin en la actividad enzimtica No es necesario conocer el desarrollo
matemtico de la ecuacin de Michaelis - Menten, pero si es importante entender la curva hiperblica y el
significado de las constantes cinticas
Dentro de la inhibicin enzimtica hay que explicar y diferenciar la competitiva de la no-competitiva
Explica la necesidad de la regulacin enzimtica Concepto claro de alosterismo y como ejemplo de
regulacin alostrica la retroinhibicin
Explica la regulacin por conversin molecular covalente fundamentalmente la fosforilacin y
desfosforilacin
Poner como ejemplo de regulacin hormonal la adrenalina (epinefrina) que provoca la formacin del
segundo mensajero (cAMP), que activa una protena kinasa que acta a su vez sobre un enzima intracelular
El concepto de zimgeno aplicarlo a enzimas digestivos
Breve referencia a la clasificacin de las enzimas segn el tipo de reaccin que catalizan Oxidoreductasas,
transferasas, hidrolasas, liasas, ligasas e isomerasas).

Metabolismo

Introduccio n

Numerosas clases de molculas (polmeros) se estn produciendo constantemente en el interior de

las clulas (ADN, ARN, protenas, polisacridos, lpidos) a partir de sus componentes bsicos
(monmeros).
Los elementos bsicos estructurales (los monmeros) que constituyen los polmeros son un grupo de
sustancias que las clulas pueden elaborar a travs de una secuencia de reacciones (va metablica).
Cada reaccin est catolizada por un enzima
La molcula final del conjunto de reacciones (un aminocido, un nucletido, un cido graso, etc.)
recibe el nombre de producto final. Los compuestos producidos en una reaccin, que son
consumidos por la siguiente y que llevan al producto final son los intermediarios o metabolitos
Las reacciones que constituyen el metabolismo vistas en conjunto constituyen una enorme
diversidad de transformaciones qumicas, todas ellas catalizadas por enzimas y representadas por un
nmero considerable de diversas vas, interconectadas entre s en diferentes puntos.
En general las vas metablicas pueden tomar dos direcciones:

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Catabolismo: Es un conjunto de reacciones cuya finalidad es obtener energa en forma de

ATP. Son de naturaleza degradativa o destructiva (a partir de sustancias complejas se
obtienen otras ms sencillas).
El metabolismo degradativo se caracteriza por su capacidad de transformar gran nmero de
sustancias diferentes (Glcidos, lpidos, protenas) en intermediarios comunes (destacamos
el acetilCoA)
Son convergentes hacia unos pocos productos finales
Anabolismo: Conjunto de reacciones cuya finalidad es la obtencin a partir de compuestos
sencillos de productos finales ms complejos, necesitan el aporte de energa en forma de
ATP y poder reductor (NADPH).
Se caracteriza porque un nmero relativamente pequeo de metabolitos (piruvato, acetilCoA, intermediarios del ciclo de Krebs, etc.) sirven de partida para la biosntesis de gran
cantidad de productos.
Son divergentes ya que a partir de pocas molculas se elaboran gran cantidad de
macromolculas

Las vas metablicas existen en todos los organismos y son similares, aunque cada grupo posee sus
particularidades. As, hay bacterias capaces de vivir en medios muy simples siempre que le
proporcionen una fuente de carbono y de nitrgeno, junto con sales minerales. Por el contrario el
organismo humano necesita una dieta mucho ms variada, posee requerimientos especiales para
algunas sustancias como por ejemplo vitaminas o aminocidos esenciales.
Aunque las rutas anablicas y catablicas tienen reacciones comunes, siempre en cada ruta hay
alguna reaccin catalizada por un enzima que determina la direccin que debe seguir la va.
Por otra parte las vas catablicas y anablicas tambin pueden diferir en su localizacin intracelular,
lo que permite que puedan ocurrir independientemente y de forma simultnea. Por ejemplo la 13 oxidacin los cidos grasos (catabolismo) tiene lugar en la mitocondria, mientras que la sntesis de
cidos grasos a partir de acetil- CoA tiene lugar en el citosol

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La clula dispone de mecanismos que le permiten regular las reacciones metablicas como por
ejemplo:
Modificar la sntesis o degradacin de determinados enzimas
Regular la funcin de unos enzimas llamados alostricos, que al unirse con determinadas
sustancia se activan o inactivan
Modificacin covalente reversible
Compartimentalizacin: las distintas vas metablicas tienen lugar en las clulas
eucariotas en distintas zonas u orgnulos

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Enzimas-Vitaminas

FOTOLITOTROFOS O FOTOSINTTICOS O FOTOAUTTROFOS

Su fuente de carbono es el CO2

Utiliza energa luminosa para:
Transportar electrones desde un dador (suele ser el agua) a un aceptor (el coenzima
NADP pasa a NADPH)
Utilizar el trasporte electrnico para elaborar ATP (fosforilacin fotosinttica o
fotofosforilacin)

QUIMIOLITOTROFO O QUIMIOSINTTICOS

Su fuente de carbono es el CO2

Utiliza energa procedente de reacciones qumicas entre compuestos inorgnicos para la obtencin
del ATP y NADPH

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FOTOORGANOTROFOS O FOTOHETEROTROFOS

Su fuente de carbono son los compuestos orgnicos

Su fuente de energa la luz

QUIMIOORGANOTROFOS O QUIMIOHETERTROFOS

Su fuente de carbono son los compuestos orgnicos

Su fuente de energa son las reacciones del catabolismo (reacciones redox) entre compuestos
orgnicos

Los procesos del catabolismo esta n acoplados a la sntesis de ATP

Su fuente de energa son las reacciones del catabolismo (reacciones redox) entre compuestos
orgnicos Los procesos del catabolismo estn acoplados a la sntesis del ATP
La diferencia entre una reaccin acoplada y una reaccin catablica no acoplada se suele ilustrar
mediante una analoga mecnica: Podemos representar una reaccin qumica energticamente
favorable por un conjunto de rocas que caen desde un acantilado. La energa cintica de las rocas se
desperdiciara en el dibujo A en forma de calor generado al chocar las rocas contra el suelo.
Mediante un dispositivo como el indicado en el dibujo B la energa cintica podra ser utilizada para
accionar una rueda de palas que eleve un cubo de agua. En este caso se puede decir que la cada de
las rocas ha sido acoplada a la elevacin del cubo de agua. Parte de la energa se ha utilizado para
realizar un trabajo.
En las clulas los enzimas desempean el papel de la rueda de palas de la analoga, acoplan la
oxidacin de los compuestos orgnicos a reacciones que producen ATP
De la misma forma que la energa acumulada en el cubo de agua de la analoga se puede utilizar para
impulsar una maquina hidrulica (Dibujo C), el ATP acta como dador de energa y por ello impulsor
de reacciones qumicas que requieren energa

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"Moneda universal de energa" de la clula

Est formado por una base nitrogenada (adenina) unida al carbono 1 de un azcar de tipo
pentosa, la ribosa, que en su carbono 5 tiene enlazados tres grupos fosfato.
El sistema ATP <-> ADP es el sistema universal de intercambio de energa en las clulas
Las molculas de ATP actan cediendo energa para
procesos necesarios en el organismo (se hidrolizan:
ATP + H2O ---- ADP + Pi 7.3Kcal/mol), como
pueden ser la contraccin muscular, biosntesis o
formacin de estructuras, etc., y lo hacen mediante
la rotura de los enlaces de alta energa de sus
carbonos. Las molculas de ATP rompen sus enlaces
y ceden la energa para procesos necesarios
convirtindose en ADP (adenosn difosfato) o AMP
(adenosn monofosfato). Estas molculas de ADP y AMP vuelven a transformarse en ATP en las
mitocondrias (orgnulos de produccin de energa de las clulas) o en los procesos previos de las vas
metablicas.

ATP

El ATP es necesario para:

Sntesis de molculas orgnicas complejas a partir de otras ms sencillas
Transporte activo a travs de la membrana
Movimiento
Divisin celular

Mecanismos para la formacin de ATP

Fosforilacin a nivel del sustrato
Fosforilacin en el transporte electrnico -0 Fosforilacin oxidativa >
fotosinttica o fotofosforilacin

Fosforilacin

Fosforilacin a nivel del sustrato

Se realiza mediante dos pasos:

En el primero se forma un compuesto intermedio "rico en energa"
En el segundo se utiliza la energa liberada por la hidrlisis de ese compuesto para transformar
una molcula de ADP en ATP.

Fosforilacin en el transporte electrnico

En algunas reacciones del metabolismo la energa que se produce se canaliza hacia la sntesis de
un enlace entre el hidrgeno y el anillo del coenzima NAD + o del FAD+ (deshidrogenasas).
Formndose respectivamente NADH + H+ y el FADH2
La fosforilacin oxidativa es el ltimo paso del proceso de degradacin de los compuestos
orgnicos. Consiste en la transferencia de electrones del NADH + H + o del FADH2 al
oxgeno molecular .El transporte de electrones tiene lugar a travs de protenas
localizadas en la membrana mitocondrial interna. La energa que se libera en el transporte
electrnico es la que utiliza el complejo enzimtico ATP-sintetasa para transformar ADP en
ATP La fotofosforilacin consiste en el transporte de los electrones arrancados a la clorofila por
protenas transportadoras localizadas en la membrana de los tilacoides (cloroplastos). El

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transporte de electrones libera una energa que es utilizada por el complejo ATP-sintetasa
para pasar ADP a ATP
Las clulas musculares y cerebrales presentan un recambio de ATP elevado, y por ello presentan una
reserva que permite regenerar ATP rpidamente
En los vertebrados esta funcin la realiza la fosfocreatina, que se elabora por fosforilacin de la
creatina por el ATP, reaccin catalizada por el enzima cretina-quinasa
El msculo esqueltico en reposo tiene suficiente fosfocreatina como para satisfacer las necesidades
de energa durante varios minutos (slo segundos si el esfuerzo es mximo).
Las enzimas son protenas elaboradas por las propias clulas que
catalizan (favorecen) las reacciones qumicas que constantemente
estn teniendo lugar en el interior de las clulas de un organismo
(metabolismo)
Como catalizadores que son tienen las siguientes propiedades:
Estn presentes en pequea cantidad
Durante la reaccin no se modifican de manera irreversible por lo que cada molcula
enzimtica puede participar en la catlisis de numerosas reacciones individuales
Aceleran las reacciones multiplicando su velocidad por 10 6 veces e incluso ms.
Son altamente especficos tanto en la reaccin que catalizan como en la seleccin de
las sustancias reaccionantes (sustratos)
No tienen ningn efecto sobre el equilibrio de la reaccin que catalizan, slo van a
facilitar la reaccin que energticamente es favorable.
Una reaccin qumica se produce cuando una cierta cantidad de molculas de los reactivos poseen
la energa suficiente para pasar de un estado de transicin (en donde es posible que se rompan o
se formen enlaces nuevos) para originar el o los productos.
Se llama energa libre de activacin a la cantidad de energa necesaria para llevar a las molculas de
sustancia reaccionante al estado de transicin. Se define como la cantidad de energa necesaria para
llevar todas las molculas de 1 mol de una sustancia al estado activado

Un modelo de caja que ilustra de qu forma las enzimas dirigen a las molculas a travs de vas
determinadas. En este modelo, la pelota representa el substrato potencial de una enzima,
(compuesto X) el cual se desplaza arriba y debajo de niveles energticos a causa del constante
bombardeo de las molculas de agua que colisionan con ella. Las cuatro paredes de la caja
representan las barreras de energa de activacin para cuatro reacciones qumicas diferentes y
energticamente favorables. En la caja de la izquierda no se produce ninguna de estas reacciones, ya
que la energa disponible gracias a las colisiones es insuficiente para superar ninguna de las barreras
energticas. En la caja de la derecha, la catlisis enzimtica reduce la energa de activacin
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nicamente para la reaccin nmero 1. As permite que, con la energa disponible, se produzca esta
reaccin de forma que el compuesto X se transforma en el Y

En el catabolismo parte de la energa liberada en las reacciones de oxidacin se acopla a la

produccin de energa en forma de ATP
La diferencia crucial entre una reaccin acoplada y una reaccin no acoplada se ilustra mediante una
analoga mecnica en la Figura 2-17, en la que una reaccin qumica energticamente favorable se
representa por las rocas que caen desde un acantilado. Normalmente la energa cintica de las rocas
que caen se desperdiciara completamente en forma del calor generado cuando chocan contra el
suelo (seccin A). Pero mediante un cuidadoso dispositivo parte de la energa cintica podra ser
utilizada para accionar una rueda de palas que eleva un cubo de agua (seccin S). Puesto que en la
seccin S las rocas slo pueden llegar al suelo accionando la rueda de palas, decimos que la reaccin
espontnea de la cada de las rocas ha sido acoplada directamente a la reaccin no espontnea de
elevacin del cubo de agua. Dado que ahora parte de la energa se utiliza para realizar un trabajo, las
rocas llegan al suelo con una velocidad menor que en la seccin A y se pierde menos energa en
forma de calor.
En las clulas las enzimas desempean el papel de la rueda de palas de la analoga, y acoplan la
degradacin de los compuestos orgnicos a reacciones que generan el nuclesido trifosfato, ATP.

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COMPOSICIN
Atendiendo a los elementos que forman un enzima, podemos distinguir:
Enzimas solamente formados por aminocidos
Enzimas en los que adems de aminocidos existe algn otro compuesto de naturaleza no
proteica llamado cofactor. En este caso reciben el nombre de holoenzimas.
o El cofactor suele ser un elemento metlico como: Fe, Mg, Zn, etc.
o El cofactor puede ser una molcula orgnica
Siendo una molcula orgnica, si se halla unido por medio de enlaces covalentes a la
porcin proteica del enzima se le denomina grupo prosttico
Si est unido por interacciones no covalentes recibe el nombre de coenzima
Generalmente no existe un lmite claro en estos dos ltimos conceptos
En cualquier caso la parte proteica se le llama apoenzima y al conjunto holoenzima

Mecanismos de accin enzimtica

En cualquiera de las reacciones catalizadas por un enzima, el enzima y el sustrato sobre el que
acta forman en primer lugar un complejo enzima-sustrato (E-S) que posteriormente da lugar al o
los productos finales quedando la enzima libre

E + S

ES

E + P

E+ S

[ES] [EP]

E+P

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 Formacin del complejo enzima-sustrato

La unin del enzima con el sustrato se debe a que el enzima posee una regin formada por pocos
aminocidos con grupos laterales o radicales muy activos, llamada centro activo.
El centro activo del enzima tiene grupos funcionales ordenados de manera ptima para formar las
interacciones dbiles de fijacin, estas interacciones de fijacin proporcionan la fuerza impulsora
principal para alcanzar el estado de transicin que permite que se desarrolle la reaccin
Se han propuesto dos hiptesis para explicar la formacin del complejo enzima- sustrato
El modelo llave- cerradura (propuesto por Emil Fisher): Para que este mecanismo se
produzca el centro activo del enzima debe ser una estructura rgida, es decir a modo de un
molde en el que encaje el sustrato,

El modelo ajuste inducida (la mano y el guante, propuestos por Daniel Koshland) considera
que como en algunas enzimas la estructura complementaria del centro activo slo existe
cuando est unido el sustrato.
Se propone que la unin con el sustrato induce un cambio conformacional en la enzima, lo
que determina que los residuos catalticos adopten la posicin adecuada, lo cual significa
que a medida que el sustrato penetra en el centro activo ste adquiere su forma funcional
ptima. De esta forma Las molculas que se unen al sitio de reconocimiento de la enzima,
pero no inducen ese cambio conformacional, no son sustratos de la enzima

Una enzima puede diferenciar un sustrato de un no sustrato por dos factores, primero, si la sustancia
puede unirse a la enzima y segundo, si puede provocar el cambio conformacional pertinente. Cuando
las 2 condiciones se cumplen se dice que el mecanismo de unin es por adaptacin inducida.

Caractersticas del centro activo

1. Representa una porcin pequea del volumen total del enzima, es decir, hay una gran
diferencia en el nmero de aminocidos totales que componen el enzima y los que
conforman el centro activo. Esto tiene una explicacin sencilla: Si la cadena peptdica total
del enzima fuese pequea, no podran darse los giros correctos para situar los aminocidos
que cumplen papeles importantes en el reconocimiento del sustrato en su lugar correcto y
funcional. As, aunque sean pocos los aminocidos que cumplan un papel importante de
reconocimiento del sustrato en el enzima (los que conforman el centro activo), los dems
son importantes a la hora de ayudarle a obtener la estructura tridimensional correcta.

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11

2. El centro activo est situado superficialmente en la enzima lo que permite el acceso de las
molculas del sustrato con relativa facilidad
3. Es una entidad tridimensional, se presenta generalmente como una cavidad constituida
segn los repliegues que la cadena polipeptdica forma al establecer su estructura terciaria.
4. El centro activo de una enzima tiene un conjunto de grupos qumicos ordenados
espacialmente de forma precisa, esto hace que el sustrato quede unido al centro activo de
forma tan ntima que casi ninguna otra molcula puede unirse.
5. Una alta especificidad, que se manifiesta en la disposicin concreta de las cadenas laterales
de los aminocidos que participan en enlaces dbiles enzima-sustrato.
6. Cumple un papel esencial en el aumento de la velocidad de reaccin. En ausencia de
sustrato, los enzimas se encuentran en disolucin. Cuando el sustrato se une al centro
activo, el agua, que antes se encontraba en contacto con los aminocidos del centro activo,
debe desplazarse fuera. As, la concentracin de sustrato aumenta, aunque slo sea a nivel
del entorno ntimo del centro activo, aumentando la velocidad de la reaccin

Resumen

Las molculas de sustrato pasan por una serie de formas intermedias de geometra y distribucin
electrnica alteradas (estado de transicin) antes de formarse los productos. Las formas intermedias
necesitan menor energa para formarse cuando las molculas estn unidas a la superficie de un
enzima
El aumento de la velocidad de reaccin al formarse el complejo enzima sustrato se puede explicar
por:
Aumento de la concentracin de las molculas de sustrato en el centro activo
El enzima coloca al sustrato en la forma ms adecuada para que se produzca la transformacin
Una parte de la energa de fijacin contribuye directamente a la catlisis.

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 Tipos de aminocidos que componen una enzima

Se consideran tres tipos:

Aminocidos catalizadores(AC).- Son los que facilitan la transformacin que va a sufrir el
sustrato
Aminocidos de unin o fijacin (AU).- facilitan el acoplamiento enzima-sustrato, generalmente
mediante enlaces dbiles
Aminocidos estructurales (AE).- Necesarios para mantener la estructura tridimensional del
enzima

Los aminocidos de fijacin y los catalticos forman el centro activo

Especificidad de la accin enzimtica

Teniendo en cuenta las caractersticas estructurales y funcionales del centro activo se infiere que a un
centro activo determinado solo podr unirse un sustrato (o un nmero muy limitado de ellos que
presenten una estructura muy similar), denominndose a esta propiedad del centro activo, y por lo
tanto de las enzimas, especificidad de sustrato. La especificidad de sustrato puede ser
absoluta, cuando solamente existe un sustrato capaz de ocupar el centro activo de la enzima;
relativa, si se trata de un grupo de sustratos
De grupo a clase: Cuando el enzima reconoce solamente sustratos similares que poseen
un tipo determinado de enlace. Por ejemplo: La glucosidasa acta sobre los glcidos
que forman el enlace glucosdico.
La carboxilasa a nivel del tubo digestivo hidroliza protenas separando un aminocido del
extremo carboxilo terminal de cualquier polipptido en degradacin.
Estereoqumica: Cuando el enzima reconoce ismeros pticos
Una vez que se ha producido la unin del sustrato al centro activo solamente alguno de los enlaces
del sustrato quedar al alcance de los grupos catalticos de la enzima. De esta forma la enzima solo
podr realizar una transformacin de ese sustrato, aunque este sea susceptible de varias
transformaciones. A esta propiedad del centro activo y por lo tanto de la enzima se le da el nombre
de especificidad de accin
Oxidasa: Oxidacin
Carboxilasa: Carboxilacin
Transaminasa: Transferencia de grupos amino, etc.

COENZIMAS
Las coenzimas son cofactores orgnicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima
constituyen la holoenzima o forma catalticamente activa de la enzima
No suelen ser especficos para un slo tipo de apoenzima (existen coenzimas capaces de
unirse a ms de 100 tipos distintos de apoenzimas)
Pueden alterarse en el curso de la reaccin, es decir, actuar como cosustratos, una vez
acabada la reaccin, se regenera rpidamente.
A la coenzima se le asignan funciones tales como:
Colaborar junto con el apoenzima al acoplamiento del sustrato al centro activo, creando el
ambiente adecuado (inico, apolar, etc.) para que se produzca la transformacin.
Pueden ser portadores transitorios de grupos qumicos, actuando como dadores o receptores
de grupos qumicos entre unos sustratos y otros.

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En la composicin de algunas coenzimas entran algunas vitaminas (Todas las hidrosolubles

excepto el cido ascrbico o Vit C)
Coenzimas importantes:

NAD+
NADP+
FMN
FAD
HS-CoA

Coenzimas y Vitaminas
Las vitaminas son sustancias imprescindibles para el buen funcionamiento del organismo .Son
necesarias en pequeas cantidades. Deben de ser incorporadas como tales del medio externo,
pues las clulas del organismo son incapaces de elaborarlas
Su carencia extrema llamada avitaminosis provoca la aparicin de enfermedades muy graves e
incluso mortales.
Un estado deficitario o hipovitaminosis puede alterar la salud.
Un exceso, hipervitaminosis, puede producir alteraciones de la salud. La Vit A y la D son liposolubles
y no pueden ser excretadas por la orina. Tradicionalmente se han nombrado utilizando letras
maysculas, o por el nombre de la enfermedad carencial que originan.
La I.U.P.A.C. ha resuelto darles el nombre qumico

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Vit. B1: Tiamina.- Antibereribrica

Su molcula est formada por dos anillos: Uno pirimidnico y otro tiazlico.
En el hgado se transforma en su forma activa: el pirofosfato de tiamina
Es una coenzima de enzimas que intervienen en reacciones de transferencia de grupos acetilo o
acilo
Su deficiencia origina el beri - beri, una enfermedad que se caracteriza por alteraciones neurolgicas

Vit B2 o Riboflavina.-

Dos:
Flavinmononucletido (FMN) que contiene el anillo de isoalacina unido a un alcohol de cinco
tomos de carbono el ribitol, y el cido ortofosfrico.
Flavinadenindinucletido (FAD) que adems de lo anterior contienen un nucletido formado
por cido ortofosfrico, ribosa y adenina
Intervienen como coenzimas de enzimas que intervienen en procesos de
deshidrogenacin
Pueden ceder una vez reducida sus electrones a la cadena respiratoria para la sntesis de
ATP
RIBOFLAVINA .. O P ..O ..P . RIBOSA .. ADENINA

Vitamina B3. Factor PP. cido nicotnico

Su molcula est formada por un anillo llamado nicotinamida (amida del cido nicotnico) Forma
parte de dos coenzimas:

NAD+ nicotinamida - adenn-dinucletido

NADP nicotinamida - adenn-dinucletido fosfato

NICOTINAMIDA RIBOSA O P O P RIBOSA ADENINA

El NAD+ acta, como coenzima de enzimas que intervienen en reacciones de deshidrogenacin,
reacciones del catabolismo. El NADP acta sobre todo como coenzima de enzimas que intervienen
en reacciones de sntesis o anabolismo
Como veremos cuando estudiemos la mitocondria, en su membrana interna se produce un
transporte de electrones que libera en tres pasos energa. La energa liberada se utiliza para bombear
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protones (H+) desde la matriz mitocondrial al espacio intermembrana en donde se acumulan. Los
protones regresan de nuevo a la matriz a travs de unos complejos enzimticos llamados ATPsintetasas, por cada par de protones (2H+) que atraviesa el complejo se elabora a partir del ADP el
ATP. La enfermedad carencia) se llama pelagra o mal de la rosa, consiste en una dermatitis en las
superficies cutneas ms expuestas al sol, diarrea, vmitos, finalmente demencia
El NAD+ acta como coenzima de enzimas que intervienen en reacciones de deshidrogenacin
(Catabolismo)
El NADP+, interviene como coenzima de enzimas que intervienen en reacciones de sntesis
(Anabolismo)

Vitamina B5. cido Pantotnico

Es un componente del enzima HS-CoA

RIBOFLAVINA O P O P RIBOSA ADENINA

Acta como un portador del grupo acilo. Cuando una
molcula de coenzima A lleva un grupo acetilo se
denomina acetil-CoA

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Vitamina B6 o piridoxina

Se presenta en tres formas: Piridoxina Piridoxal Piridoxamina.

En el hgado se transforma en la forma activa: el fosfato de piridoxal
Forma parte como coenzima de enzimas que intervienen, en el metabolismo de los aminocidos
especialmente en aquellas en que se transfiere el grupo amino.
Su dficit produce anemia, convulsiones, depresin, etc .

Vitamina B8. Biotina. Vitamina H

La biotina es importante como un cofactor de enzimas que intervienen en la catlisis de reacciones

metablicas esenciales para sintetizar cidos grasos, en la gluconeognesis y en el metabolismo de la leucina.
La deficiencia es extremadamente rara, ya que una bacteria intestinal puede producirla y hasta el 50% del
requerimiento diario. Las fuentes principales de la vitamina la constituyen alimentos derivados de origen
animal, (principalmente vsceras), leche y derivados, as como la levadura, adicional al 50% proveniente de la
microflora intestinal.

Vitamina M .B9 .cido flico

Su forma reducida, el cido tetrahidroflico, representada frecuentemente como FH4, acta como
transportador intermediario de grupos con un tomo de carbono, especialmente grupos formilo, que se
precisa en la sntesis de purinas, compuestos que forman parte de los nucletidos, sustancias presentes en el
ADN y el ARN, y necesarias para su sntesis durante la fase S del ciclo celular, y por lo tanto para la divisin
celular; tambin acta en la transferencia de grupos metenilo y metileno. Si la mujer tiene suficiente cido
flico en el cuerpo antes de quedar embarazada, esta vitamina puede prevenir deformaciones en la placenta
que supondran el aborto, defectos de nacimiento en el cerebro (anencefalia) y la columna vertebral (espina
bfida) del beb por mal cierre del tubo neural en los extremos ceflico y caudal respectivamente. La espina
bfida, un defecto de nacimiento en la columna, puede producir la parlisis de la parte inferior del cuerpo, la
falta de control del intestino y la vejiga, y dificultades en el aprendizaje. Si el feto sufre dficit de cido flico
durante la gestacin tambin puede padecer anemia megaloblstica, ser prematuro o presentar bajo peso al
nacer. Las legumbres (garbanzos, lentejas, etc.) y los vegetales de hoja verde como la espinaca, escarola,
guisantes, alubias secas, cereales fortificados, frutos secos, semillas de girasol son fuentes ricas en cido flico.

Vitamina B12. Cianocobalamina

La carencia de esta vitamina se ve reflejada directamente en anemias con debilitamiento general. La anemia
perniciosa es una enfermedad que puede considerarse gentica y suele aparecer en individuos de ascendencia
sajona, Un grupo que se encuentra en riesgo permanente de carencia de esta vitamina son los vegetarianos
totales

Vitamina C o cido L-ascrbico

La vitamina C es una vitamina hidrosoluble sensible al calor. Qumicamente hablando, se trata de cido Lascrbico. Es necesaria para la sntesis del colgeno y de los glbulos rojos, y contribuye al buen
funcionamiento del sistema inmunitario. Tambin juega un papel en el metabolismo del hierro, en la
transformacin de dopamina en noradrenalina y en la biosntesis de carnitina
Muy frgil en solucin, se destruye al contacto con el aire, por la luz o el calor. En un antioxidante, molcula
capaz de contrarrestar la accin nociva de oxidantes como los radicales libres
En los alimentos, la vitamina C est presente sobre todo en la fruta, la verdura y el t verde. Sin embargo, su
contenido disminuye al hervir, secar o remojar los alimentos. Ctricos como las naranjas, limones y uvas
contienen mucha vitamina C en su estado maduro directamente despus de la cosecha. La col verde tiene el
mayor contenido de vitamina C de todos los tipos de col. Las mayores concentraciones de vitamina C naturales
se han encontrado en el Camu-Camu (arbusto nativo de la Amazona Peruana) y en la acerola.
Con dosis superiores a 500 mg al da se produce cido oxlico, que puede provocar mayor riesgo de padecer
clculos renales de oxalato
Una aportacin de menos de 10 mg al da puede provocar escorbuto
El escorbuto conduce a la formacin de puntos de color prpura en la piel, encas esponjosas y sangrado de
todas las membranas mucosas. Los puntos prpura son ms abundantes en los muslos y las piernas. La
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persona afectada se pone plida, se siente deprimida y queda parcialmente inmovilizada. En el escorbuto
avanzado se producen heridas abiertas supurantes y prdida de dientes. Adems, empeora
considerablemente todas las dems patologas, hasta las ms benignas, hacindolas a veces mortales. El
escorbuto fue comn en pocas pasadas entre marineros y piratas, que pasaban mucho tiempo en barcos
donde las frutas y verduras perecederas no podan ser almacenadas durante mucho tiempo

LIPOSOLUBLES
Vitamina K. Hidroquinona

La vitamina K denota una serie de compuestos derivados de la 2-metil-1,4-naftoquinona. El nombre de

vitamina K deriva de "Koagulation vitamin" ("factor de coagulacin" en alemn), uno de los factores
identificados en 1926.
Las vitaminas K se dividen en tres grupos:
Vitamina K1 o filoquinona (2-metil-3-fitil-1,4-naftoquinona), de origen vegetal, y la ms presente en
la dieta.
Vitamina K2 o menaquinona, de origen bacteriano (difieren en el nmero de unidades isoprenoides
que se encuentran en la cadena lateral),
Vitamina K3 o menadiona, liposoluble, de origen sinttico. Sus derivados bisulfticos son solubles en
agua.
La vitamina K acta como coenzima de una carboxilasa que interviene en la activacin de protenas como la
protrombinas y diversos factores de coagulacin sangunea
Muchas bacterias del intestino grueso, como Escherichia coli, pueden sintetizar vitamina K2.
La vitamina K se encuentra tanto en alimentos vegetales como en animales, y tambin se sintetiza en las
bacterias intestinales. Entre las plantas, las ms ricas son las de hojas verdes (espinacas, lechugas, brcoli,
repollo, coles Bruselas, nabos, etc.). Tambin la contiene la soja, guisantes, garbanzos, huevos, hgado de
cerdo y carne de vacuno. Los productos lcteos, carne, frutas y cereales tambin tienen, pero en menor
cuanta
La necesidad de vitamina K es ampliamente cubierta por la alimentacin y la secrecin de la flora saprfita

Vitamina A. Retinol. Vitamina antixeroftlmica

La vitamina A se forma a partir de los carotenos, pigmentos abundantes en la clula vegetal. Son ricos
en caroteno la zanahoria, vegetales verdes como la espinaca y muchas frutas
El dficit en vitamina A produce alteraciones en los epitelios (los derivados del retinol son fundamentales en
la diferenciacin de su clulas), en los pulmones y en el sistema inmune, adems de problemas especficos en
los ojos, como la xeroftalmia o ceguera nocturna e incluso ceguera total e irreversible.
Es imprescindible para la regeneracin de la rodopsina, cuya descomposicin por la luz permite la visin del
ojo.
La ingestin de grandes cantidades de esta vitamina puede dar lugar a alteraciones como descamaciones de la
piel, cada del pelo, debilidad, ahogos, vmitos, etc.

Vitamina D. Calcitriol. Vitamina antirraqutica

Interviene en la absorcin del calcio y el fsforo en el intestino, y por tanto en el depsito de los mismos en
huesos y dientes
Su carencia genera el raquitismo en los nios y osteomalacia en adultos. Alteraciones seas, trastornos
dentales y alteraciones metablicas (calambres musculares, convulsiones o tetania por y bajo nivel de calcio
en sangre)
Su exceso lleva a debilidad, cansancio, cefaleas y nauseas, similar a los de una presencia excesiva de calcio
Aparece en los alimentos lcteos, en la yema de huevo y en los aceites de hgado de pescado. Otra forma de
sintetizarla es a travs de la exposicin a la luz solar. Esta sntesis ocurre convirtiendo el ergosterol de la piel
en vitamina D (vitamina del sol)

Vitamina E. -tocoferol

La vitamina E es un antioxidante natural que reacciona con radicales libres solubles en lpidos de la membrana
celular. De esta forma mantiene la integridad de la misma dando proteccin a las clulas ante la presencia de
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compuestos txicos, metales pesados (plata, mercurio, plomo), drogas y radiaciones. La toxicidad de estos
sustancias extraas est dada por los radicales libres que se generan durante la detoxificacin
(desintoxicacin) del organismo.
Aceites vegetales germinales (soja, cacahuate, arroz, algodn y coco). Vegetales de hojas verdes. Cereales
Panes integrales

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Cintica enzimtica
La cintica es el estudio de la velocidad a que tienen lugar las reacciones qumicas

1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.

Influencia de la concentracin
Influencia del pH
Influencia de la temperatura
Activacin
Presencia de inhibidores
Cintica cooperativa
Modulacin alostrica (enzimas alostricos)
Modificacin covalente
9. Isoenzimas

1.- Influencia de la concentracin.Una reaccin qumica A P tiene lugar porque una cierta cantidad de molculas A poseen energa
suficiente para alcanzar un "estado activado" en el que puede romperse o establecerse nuevos enlaces para dar lugar al producto o productos de la reaccin.
A.. (Transicin).. P
Ya hemos indicado que el trmino energa de activacin es la cantidad de energa necesaria para
llevar 1 mol de sustancia al estado activado.
En una reaccin catalizada por un enzima hay ciertos rasgos distintivos que no se observan en las
reacciones no enzimticas.
Un fenmeno diferencial es la saturacin del enzima por el sustrato.
En cualquier momento de una reaccin catalizada por un enzima, el enzima existe en dos formas, la
forma libre o sin combinar E y la forma combinada ES.
A baja [S], la mayor parte del enzima estar en la forma sin combinar E. Aqu la velocidad ser
proporcional a [S] porque el equilibrio E + S == ES ser empujado hacia la formacin de ms ES a
medida que [S] aumenta. La velocidad inicial mxima de la reaccin catalizada se observar cuando
virtualmente todo el enzima est en forma de complejo ES y la concentracin de E sea
extremadamente
pequea.
En
estas
condiciones, el enzima est "saturado" con su
sustrato de modo que el aumento adicional de
[S] no tendr efecto sobre la velocidad. Esta
condicin se producir cuando [S] sea lo
suficientemente alta como para que todo el
enzima libre se haya convertido en la forma ES.
Cuando el complejo ES se descompone dando el
producto P, el enzima queda libre para realizar
otra reaccin de otra molcula de sustrato. El
efecto de saturacin es una caracterstica
distintiva de la catlisis enzimtica y es el
responsable de la meseta observada en la figura

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ECUACIN DE MICHAELIS-MENTEN

(Km + [S])

V0 = K3. [ES]

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Km es aquella concentracin de sustrato a la cual la velocidad de la reaccin es la mitad de la

velocidad mxima.
Km da una medida de la afinidad del enzima por el sustrato.
Cuanto ms elevado sea el valor de Km tanto ms sustrato necesitar para alcanzar la velocidad de
reaccin igual a la mitad de la velocidad mxima, la concentracin de (ES) en el equilibrio ser baja
y la formacin del producto final ms lenta, es decir, una K m alta menor afinidad
Una Km pequea implica mayor afinidad del enzima por el sustrato y por lo tanto la formacin ms
rpida del producto final.

Transformacin de la ecuacin de Michaelis-Menten.Ecuacin de Lineweaver- Burk. Grfica de dobles recprocos

La ecuacin de Michaelis-Menten es poco til si lo que queremos es calcular cual es la velocidad

mxima de una reaccin enzimtica, dado a que esta nunca se alcanza. Lo mismo ocurrir con el
clculo de Km
Lineweaver y Burk transformaron la ecuacin de Michaelis-Menten para intentar dar valores de una
forma grfica

(I)

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2.- Influencia del pH.Los enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol,
etc.) en las cadenas laterales de sus aminocidos.
Segn el pH del medio, estos grupos pueden tener carga elctrica positiva, negativa o neutra. Como
la conformacin de las protenas depende, en parte, de
sus cargas elctricas, habr un pH en el cual la
conformacin ser la ms adecuada para la actividad
cataltica, este es el llamado pH ptimo
La mayora de los enzimas son muy sensibles a los
cambios de pH. Desviaciones de pocas dcimas por
encima o por debajo del pH ptimo pueden afectar
drsticamente su actividad. As, la pepsina gstrica tiene
un pH ptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa
a pH 10
Como ligeros cambios del pH pueden provocar la
desnaturalizacin de la protena, los seres vivos han desarrollado sistemas ms o menos complejos
para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos
En general, la mayora de los enzimas tienen un pH ptimo cercano al neutro (7)
Los enzimas digestivos (hidrolasas) como la pepsina del estmago que acta a un pH cido, mientras
que la tripsina o quimiotripsina lo hacen a un pH ligeramente alcalino.

3.- Influencia de la temperatura

En general, los aumentos de temperatura aceleran las
reacciones qumicas: por cada 10C de incremento, la
velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin
embargo, al ser protenas, a partir de cierta
temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el
calor. La temperatura a la cual la actividad cataltica es
mxima se llama temperatura ptima Por encima de
esta temperatura, el aumento de velocidad de la
reaccin debido a la temperatura es contrarrestado

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por la prdida de actividad cataltica debida a la desnaturalizacin trmica la actividad enzimtica

decrece rpidamente hasta anularse

4.- Activacin
Algunos enzimas para poder actuar necesitan ser activados
Iones.- Por ejemplo el Mg2+ que es imprescindible en las reacciones de transferencia del grupo
fosfato

ADP + Pi

Mg2+
Energa Fosforilasa

ATP

Otros iones necesarios para algunos enzimas : son: Cu2+, Fe2+, Zn2+, etc.
Protelisis
Algunos enzimas no se sintetizan como tales, sino
como protenas precursoras sin actividad
enzimtica. Estas protenas se llaman proenzimas o
zimgenos.
Para activarse, los zimgenos sufren un ataque
hidroltico que origina la liberacin de uno o varios
pptidos. El resto de la molcula proteica adopta la
conformacin y las propiedades del enzima activo.
Muchos enzimas digestivos se secretan en forma de
zimgenos y en el tubo digestivo se convierten en
la forma activa. Es el caso de la -quimiotripsina, que se sintetiza en forma de quimotripsingeno.
Si estos enzimas se sintetizasen directamente en forma activa destruiran la propia clula que las
produce. As, la tripsina pancretica (una proteasa) se sintetiza como tripsingeno (inactivo). Si por
alguna razn se activa en el propio pncreas, la glndula sufre un proceso de autodestruccin
(pancreatitis aguda), a menudo mortal.

5.- Presencia de inhibidores

Inhibicin de la accin enzimtica

La inhibicin se produce por la accin de sustancias que se unen a los enzimas disminuyendo o
anulando su actividad
Debido a que los inhibidores modulan la funcin de las enzimas, suelen ser utilizados como frmacos

Reversible

Inhibicin competitiva
Inhibicin no competitiva
Inhibicin mixta

Irreversible

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 Inhibicin irreversible o envenenamiento

La enzima se une covalentemente por su centro activo cataltico al inhibidor y queda anulada su
capacidad cataltica
Algunos compuestos organofosforados que se utilizan como pesticidas inactivan enzimas al unirse a
un aminocido esencial en el centro activo, al que fosforilan.
El cianuro (CN)- bloquea la citocromo oxidasa un enzima mitocondrial que interviene en la cadena
respiratoria (mitocondria)

Inhibicin reversible
Competitiva El inhibidor se parece al sustrato y se une al centro activo del enzima. La presencia

de un inhibidor competitivo disminuye la velocidad de la catlisis, al reducir la cantidad de

molculas de sustrato que pueden unirse al centro activo del enzima.
En este caso un aumento de la concentracin de sustrato provoca un aumento de la velocidad de
reaccin, dado a que sustrato e inhibidor compiten por unirse al centro activo.
o La mayor parte de los inhibidores competitivos son el producto de la reaccin.
o As por ejemplo, la hidrlisis de la sacarosa tiene como producto la glucosa que es un
inhibidor competitivo del centro activo de la sacarasa

No competitiva

En este caso el inhibidor puede unirse al enzima por un lugar distinto del centro activo, lo que
provoca una alteracin del centro activo del enzima
El nivel de inhibicin slo depende de la concentracin del inhibidor. El aumento de la
concentracin de sustrato no supera la inhibicin

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 Inhibicin mixta

Se refiere a la combinacin de dos tipos reversibles de inhibicin enzimtica, la inhibicin

competitiva y la inhibicin no competitiva. El trmino mixta se usa cuando el inhibidor se puede
unir tanto a la enzima libre por un lugar distinto del sitio activo como al complejo enzimasustrato.

No hay reaccin

6.- Cintica cooperativa.Existen enzimas oligomricas (formadas por varias cadenas polipeptdicas) que poseen diversos sitios
catalticos.
Es frecuente que la interaccin entre las cadenas polipeptdicas sea tal que la unin del sustrato a un
centro activo aumenta la afinidad de los otros centros activos por el sustrato, situacin que se
conoce como efecto cooperativo.
El efecto se debe a cambios conformacionales en la estructura proteica.
Un ejemplo lo constituye la hemoglobina (protena encargada del transporte del 0 2 por la sangre).
Cada grupo hemo puede unirse a una molcula de 02, por lo que cada molcula de hemoglobina
puede unirse a cuatro molculas de oxgeno. La fijacin del oxgeno es cooperativa en el sentido de
que la unin de un oxgeno aumenta la afinidad para la unin con el segundo y as sucesivamente

7.- Enzimas alostricos.-

Los enzimas alostricos presentan aparte del centro

cataltico, al menos otro lugar llamado centro
regulador o sitio alostrico capaz de unirse a un
metabolito de bajo peso molecular llamado ligando,
o modulador, la unin origina un cambio
conformacional en el enzima llamado transicin
alostrica y como consecuencia una alteracin su
actividad enzimtica
Los enzimas alostricos presentan curvas
sigmoideas, en lugar de las clsicas hiprbolas al
representar la concentracin del sustrato en funcin
de la velocidad de reaccin catalizada.
No siguen la cintica de Michaelis Menten
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Un enzima alostrico puede adoptar dos posibles conformaciones interconvertibles:

Forma R o relajada con una elevada afinidad por el sustrato
Forma T o tensa que presenta una afinidad mucho ms baja por el sustrato

T
R

Modulador positivo

R
T

Modulador negativo
Modulador alostrico negativo: Son molculas que al unirse al sitio alostrico del enzima ,
provocan un cambio de la forma Ra T. suelen ser los productos finales de la secuencia
metablica, de manera que al aumentar su concentracin se detiene la ruta metablica que
conduce a su sntesis
Modulador alostrico positivo o activador: La unin del modulador al sitio alostrico provoca el
paso de la forma T a R, con frecuencia el modulador positivo es la propia molcula de sustrato,
que se une al centro activo y al mismo tiempo al sitio alostrico. Esta regulacin evita la
acumulacin excesiva de un sustrato en la clula, ya que se activa su eliminacin por las
reacciones subsiguientes de la secuencia metablica

Las enzimas alostricas suelen localizarse en puntos estratgicos de las vas metablicas, bien en los
primeros pasos de la secuencia de reacciones o en puntos de ramificacin de varias vas
Frecuentemente es el producto final de una secuencia de reacciones el que acta como modulador
inhibidor (induce al enzima a un cambio conformacional que le lleva a la forma T), cuando ocurre
esto se habla de retroinhibicin o mecanismo feed-back.

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9.- Modificacin covalente reversible

Las propiedades catalticas de algunos enzimas se modifican profundamente por la unin covalente a
un grupo qumico.
Muy frecuentemente esta modificacin consiste en un proceso reversible de fosforilacindesfosforilacin que se produce en un residuo de serina especfico. Estas enzimas presentan
dos estados fosforilado o desfosforilado. La forma activa corresponde a una u otra segn el
enzima de que se trate. La unin del grupo fosfato esta catalizada por la enzima quinasa y la
separacin del grupo fosfato por la enzima fosfatasa
Existen protenas controladoras que pueden estimular o inhibir a un determinado enzima.
Las actividades de muchos enzimas estn reguladas por una protena llamada calmodulina. La
unin del Ca2+ al centro activo de la calmodulina, induce cambios conformacionales en la
calmodulina y la activan. La calmodulina una vez activada se une a otras protenas o enzimas
celulares y modifica sus actividades.

10.- Isoenzimas

Algunos enzimas tienen distinta estructura molecular aunque su

funcin biolgica es similar. Se llaman isozimas o isoenzimas. Estas diferencias de estructura se
traducen en ligeros cambios en sus propiedades, de forma que cada isozima se adapta
perfectamente a la funcin que debe realizar. As, podemos observar la existencia de isoenzimas en
funcin de:
el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta isozimas distintos en msculo
y corazn.
el compartimento celular donde acta: Por ejemplo, la malato deshidrogenasa del citoplasma es
distinta de la de la mitocondria.
el momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo, algunos enzimas de la glicolisis
del feto son diferentes de los mismos enzimas en el adulto

Sistemas multienzimticos.En el metabolismo las reacciones son "en cadena", es decir, los metabolitos resultantes de una
reaccin son utilizados como sustrato del enzima siguiente y as sucesivamente.
Un conjunto de reacciones encadenadas constituye una va metablica.
Las enzimas que catalizan las reacciones secuenciales suelen formar un complejo multienzimtico,
es decir, el producto de la accin del primer enzima no ha de difundir para poder encontrar el
segundo enzima
1. Por ejemplo la transformacin del cido pirvico en acetil-CoA tiene lugar en el citosol y se
produce por tres pasos qumicos debido a la accin de tres enzimas asociados fsicamente
2. Un segundo nivel ms elevado de agregacin enzimas lo constituye el confinamiento de algunos
enzimas relacionados funcionalmente en el interior de compartimentos rodeados de membrana
(lisosomas, aparato de Golgi, R.E., etc.).
3. Un tercer nivel es el de los enzimas que se localizan estratgicamente formando parte de
membranas biolgicas (por ejemplo los que componen la cadena respiratoria)

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Clasificacin de las enzimas

Se tiende en la actualidad a utilizar una clasificacin y nomenclatura basada en los sustratos sobre
los que el enzima o sobre la naturaleza de la reaccin que el enzima cataliza
La I.E.C. (Comisin Internacional de Enzimas) ha establecido seis clases:

1 xido-reductasas (Reacciones de xido-reduccin: transferencia de electrones).

Deshidrogenasas. Oxidasa. Oxigenasas. Reductasas. Peroxidasas

II. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)
Transcarboxilasas. Transaminasas. Transmetilasas
III. Hidrolasas (Reacciones de hidrlisis)
Esterasas. Fosfatasas. Peptidasas
IV. Liasas (Adicin de grupos a los dobles enlaces o formacin de dobles enlaces por
eliminacin de grupos)
Descarboxilasas. Deshidratasas. Desaminasas
V. Isomerasas (transferencia de grupos dentro de molculas dando lugar a formas
isomricas)
Epimerasas. Mutasas
VI. Ligasas (Formacin de enlaces, C-C, C-S, C-O, C-N, mediante reacciones de condensacin
acopladas a la rotura de ATP)
A cada enzima se le asigna un nmero clasificatorio de cuatro apartados y un nombre sistemtico
que identifica la reaccin que cataliza
Ejemplo

ATP + D-Glucosa

ADP + Glucosa-6-fosfato

Sistemtico: ATPglucosafosfotransferasa
Nmero EC

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