Facultad medicina humana

Escuela acadmica profesional tecnologa mdica

SEMESTRE

ENZIMAS
CURSO:

BIOLOGA

DOCENTE:

GIANCARLO TORRES GAMARRA

ESTUDIANTE:

ARIAS AYALA JOSE

GALVAN CRISOSTOMO GIANCARLO
HORMAZA CACERES KEVIN BRIAN
MONGE CASTAEDA LUIS ALBERTO
HUAMANTICA PALOMINO JULIO
VILLANUEVA HINOJOSA JESSICA YANINA

HUANCAYO PILCOMAYO
2013 - II

I.

OBJETIVO

 Demostrar que la digestin qumica es una funcin bsicamente

enzimtica.
Determinar la presencia y funcin enzimtica de la a- amilasa
salival, el jugo gstrico y la catalasa, as como el efecto de la
temperatura y PH sobre ellas.

II.

FUNDAMENTO CIENTFICO

Una enzima es una protena bsicamente globular, de naturaleza

catalizadora, es decir, que permite acelerar las reacciones bioqumicas, y
asimismo disminuir la energa de activacin de estas, por esto mismo y su
trascendencia en los organismos se denomina BIOCATALIZADORES. Toda
enzima acta sobre un sustrato, en particular, de ah su especificidad y
cuando lo hace es para polimerizarlo o despolimerizarlo segn las
necesidades biolgicas. Por ejemplo: la a-amilasa salival acta sobre el
almidn, dando como productos residuos de glucosa y maltosa; el jugo
gstrico posee una enzima llamada pepsina la cual despolimeriza protenas
y la catalasa es una enzima que evita la intoxicacin celular, inducida por la
presencia de agua oxigenada, convirtiendo est en oxgeno y agua. Adems
las enzimas gozan de otra propiedad importantsima que consiste en que
pueden ser reutilizables.
Sin embargo, como las enzimas son protenas son afectadas al igual que
estas por variaciones de temperatura y pH, y en consecuencia tambin son
afectadas sus estructuras y funciones biolgicas.
Toda enzima sigue el siguiente mecanismo de accin: ReconocimientoFormacin de complejo-Catlisis- Formacin de productos.

Aportes:
Las enzimas son molculas de naturaleza proteica y estructural que
catalizan reacciones qumicas, siempre que sean termodinmicamente
posibles: una enzima hace que una reaccin qumica que es
energticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja,
sea cinticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que
sin la presencia de la enzima.
las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las
cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos.
Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas para que
ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por
enzimas se las denomina reacciones enzimticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus
sustratos y su velocidad crece slo con algunas reacciones, el conjunto
(set) de enzimas sintetizadas en una clula determina el tipo de
metabolismo que tendr cada clula. A su vez, esta sntesis depende de
la regulacin de la expresin gnica

 Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la

energa de activacin (G) de una reaccin, de forma que se acelera
sustancialmente la tasa de reaccin. Las enzimas no alteran el balance
energtico de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo
tanto, el equilibrio de la reaccin, pero consiguen acelerar el proceso
incluso millones de veces. Una reaccin que se produce bajo el control
de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio
mucho ms deprisa que la correspondiente reaccin no catalizada
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son
consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio
qumico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser
ms especficas.
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los
inhibidores enzimticos son molculas que disminuyen o impiden la
actividad de las enzimas, mientras que los activadores son molculas
que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas
requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o frmacos
son molculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la
temperatura, el pH, la concentracin de la propia enzima y del sustrato,
y otros factores fsico-qumicos.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la sntesis
de antibiticos y productos domsticos de limpieza. Adems, son
ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la
fabricacin de alimentos, destincin de vaqueros o produccin de
biocombustibles.

III.

MATERIALES

Tubos de ensayo y
gradilla
Vasos de
precipitacin y
mortero

 Mechero y goteros
lugol

almidn
agua oxigenada
jugo gstrico

equipo bunsen
agua destilada
tomate

trozos de hgado
HCl 1 N
NaOH 1N

Aceite
saliva

IV.

PROCEDIMIENTOS

PRACTICA I:

ACCION DE LA AMILASA SALIVAL

Se coloca en forma
ordenada
Los tubos de ensayo
con las muestras
respectivas de acuerdo
al orden indicado
Se agrega 5 ml de
saliva a cada una de las
muestras
Y finalmente se lleva a
bao mara por unos
minutos y luego de
agrega 3 gotas de lugol
se anota las
observaciones.
CUADRO DE RESULTADOS
observaciones
Tubo
N

Muestra

Almidn

Carne

Aceite

Agregar

Saliva 5
ml
Saliva 5
ml
Saliva 5

Lo Que Se

Evidenc

Velocidad

Indica

ia

de

qumica

reaccin

SI

min

NO

3 gotas de lugol
Bao mara 5

NO

Bao mara 5
min
3 gotas de lugol
Bao mara 5

ml

hgado

Saliva 5
ml

PRACTICA II:

min
3 gotas de lugol
Bao mara 5
min

NO

3 gotas de lugol
ACCION DEL JUGO GASTRICO

Se realiza el procedimiento
de la prctica anterior
(reemplazando la saliva por
jugo gstrico y omitiendo el
lugol) teniendo cuidado de
rotular y diferenciar los
tubos de ensayo

CUADRO DE RESULTADOS
observaciones
Tubo
N
1
2

Muestra

Agregar

Almidn
Carne
Jugo

Aceite

hgado

gstrico

Lo Que Se

Evidenc

Velocidad

Indica

ia

de

qumica
NO
SI

reaccin
0
1
1

SI

(emulsificacion

Bao mara 5
min

por presencia
de lipasa)

SI

PRACTICA III:
Se

recolectan

ACCION DE LA CATALASA
las

muestras indicadas en
la prctica y se ponen
en forma ordenada
Se agrega 5 ml de agua
oxigenada mientras se
toma

el

tiempo

de

reaccin

Por ltimo se lleva a

bao mara y se anotan
los resultados

CUADRO DE RESULTADOS
observaciones
Tubo
N
1
2
3
4

Muestra

Almidn
Tomate
Aceite
hgado

Agregar

Lo Que Se

Evidenc

Velocidad

Indica

ia

de

qumica
NO
SI
NO
SI

reaccin
0
1
0
3

Agua

Bao mara 5

oxigenad

min

a 5 ml

PRACTICA III:

REUTILIZACION DE LA CATALASA

Se colocan las muestras

respectivas en tubos de
ensayo como se indica
en la gua de prcticas.
Con mucho cuidado se
recolecta

el

sobrenadante

de

la

prctica anterior y se le
agrega

nuestras

muestras actuales.
Se le lleva a bao mara
por unos minutos y se
anotan los resultados.

CUADRO DE RESULTADOS
Observaciones
Tubo
N

Muestra

Agregar

Lo Que Se

Evidenc

Indica

ia
Qumica

1
2

Hgado En

Trocitos
Hgado

Sobrenadante
2

Triturado

sobrenadante

Bao Mara
5 Min

ndice De
Reaccin

SI

SI

Tiemp
o
0.5
seg
0.5
seg

PRACTICA III:

DESNATURALIZACION

DE

LA

CATALASA
Se colocan las muestras
recolectadas en los
tubos de ensayo como
se indica en la prctica
y se les agrega agua
destilada y se lleva a
calentamiento
Luego se retira el
sobrenadante con
mucho cuidado

Luego de agrega agua

oxigenada y se anotan
los resultados

CUADRO DE RESULTADOS
Observaciones
Tub
o

Muestra

Agreg

Someter

Lo Que

ar

Se Indica

Hgado
1

En

Agua

Trocitos

destilad

Hgado

Triturado

aadir

Retirar al

Agua

calentamie

agua

oxigena

nto

sobrenadan

da

te

5 ml

Eviden

ndice

cia

De

Qumi

Reacci

ca

SI

2 seg

SI

3 seg

Tiempo

PRACTICA III:

POR VARIACION DEL PH

Se colocan las muestras

recomendadas

en

los

tubos de ensayo como

se indica en la gua de
practica

Se agrega el HCl 1N 1ml

y luego el NaOH 1 ml
tomando

las

precauciones
adecuadas

Luego se agrega agua

oxigenada y se anotan
los resultados

CUADRO DE RESULTADOS
Observaciones
Tubo
N

Muestra

Agregar

Agregar

Lo Que Se

Evidenc

Indica

ia
Qumica

1
2

Hgado En
Trocitos
Hgado
Triturado

HCl 1N

NaOH

1 ml

1 ml

Agua

ndice De

Tiemp

Reaccin

SI

NO

--

oxigenada
5 Min

0.2
seg.
--

VI. CUESTIONARIO:
1. Elabore una grfica: ndice de reaccin vs. Accin de la catalasa.

2.

C
u
les son las ecuaciones qumicas que describen las acciones
enzimticas de la amilasa, pepsina y catalasa sobre sus
respectivos sustratos?

La amilasa es el producto de la condensacin de D-glucopiranosas por medio

de enlaces glucosdicos a (1,4), que establece largas cadenas lineales con 2002500 unidades y pesos moleculares hasta de un milln; es decir, la amilasa es
una a-D- (1,4)-glucana cuya unidad repetitiva es la a-maltosa. Tiene la facilidad
de adquirir una conformacin tridimensional helicoidal, en la que cada vuelta
de hlice consta de seis molculas de glucosa. El interior de la hlice contiene
slo tomos de hidrgeno, y es por tanto lipoflico, mientras que los grupos
hidroxilo estn situados en el exterior de la hlice.

La pepsina est
formada
por 44 amino
cidos
(Phe, Trp, Tyr, y otros) y posee una forma pepsinogea. (Pm 33 000). Se activa
en pH 2.4 y desactiva en pH 6. El pepsingeno se convierte en pepsina activa
por accin del propio enzima, al pH cido del jugo gstrico, con liberacin de
42 restos aminocidos del extremo N-terminal de su nica cadena
polipeptdica. La pepsina posee una especifidad muy amplia, pero ataca
preferentemente a los enlaces peptdocos en los que intervienen restos de
aminocidos aromticos, as como metionina y leucina, rindiendo pptidos pero
pocos aminocidos libres. La pepsina es una endopeptidasa, puesto que
hidroliza los enlaces peptdos dentro de la estructura polipeptdica principal
ms que a los residuos adyacentes N-termina o C-termina lo cual es
caracterstico de las exopeptidasas.

La
catalasa
(E.C.
1.11.1.6. Perxido
de hidrogeno: perxido de hidrogeno oxidoreductasa) es una enzima con un
grupo hemo, cuya funcin es la destruccin del perxido de hidrogeno,
producto de varias oxidaciones biolgicas. La descomposicin del perxido de
hidrogeno se puede considerar como la oxidacin de una molcula por otra. La
reaccin es:
2H2O2

CATALASA
2 H2O2

O2 + 2 H2O

2 H2O + O2

El mecanismo completo de la catalasa no se conoce, aun as la reaccin

qumica se produce en dos etapas:
H2O2 + Fe(III)-E H2O + O=Fe(IV)-E
H2O2 + O=Fe(IV)-E H2O + Fe(III)-E + O2
Donde Fe-E representa el ncleo de hierro del grupo hemo unido a la enzima
que actan como cofactores

3. Qu son los cofactores enzimticos?

R.- Los cofactores enzimticos son sustancias de diferente naturaleza qumica,

que participan en las reacciones enzimticas debido a que las enzimas no
poseen en su estructura todos los grupos funcionales necesarios para llevar a
cabo la catlisis de todas las reacciones metablicas; los cofactores no son
componentes obligados de todas las reacciones. Los cofactores pueden ser
iones inorgnicos que facilitan la unin enzima-sustrato o estabilizan la
estructura tridimensional de la enzima, o constituyen por s los centros
catalticos que ganan eficiencia y especificidad al unirse a las protenas.
Las coenzimas son sustancias orgnicas que aun cuando pueden funcionar de
formas muy variadas, lo ms frecuente es que lo hagan como transportadores
interenzimticos o intraenzimticos, muchas coenzimas son formas funcionales
de las vitaminas
Piridina nucletidos: Estas coenzimas presentan la nicotina mida, integrante
del complejo vitamnico B como parte de su estructura. Existiendo dos formas
coenzimticas:
El
nicotinadenindinucletido
(NAD+)
y
el
nicotinadenindinucletido fosfatado (NADP+).Ambos participan en reacciones
de oxidacin-reduccin catalizadas por deshidrogenasas.
Flavn nucletidos: Las flavinas constituyen un grupo numeroso de
sustancias en la naturaleza, la riboflavina, o vitamina B2, es la que forma parte
de
esta
coenzima.
Presentndose
dos
formas
coenzimticas:
El
flavinnononucletido (FMN) y el flavinadenindinucletido (FAD). Las dos formas
participan
en
reacciones
de
oxidacin-reduccin
catalizadas
por
deshidrogenasas y oxidasas. Los flavn nucletidos funcionan con enzimas
(flavoprotenas) que sustraen dos tomos de hidrgeno de carbonos
adyacentes, originando compuestos insaturados como en el caso de la
succinato deshidrogenasa. Los flavn nucletidos se encuentran generalmente
como grupos prostticos y actan entre un sustrato y una coenzima o entre
dos coenzimas.
cido lipoico: El cido lipoico es tambin un componente del complejo
vitamnico B Su estructura es una cadena carbonada de 8 carbones, con dos
grupos funcionales SH y el grupo carboxilo que le permite unirse a la protena
enzimtica para formar la estructura de la coenzima. Casi siempre se
encuentra unido de forma covalente a la enzima por un enlace amida entre su
grupo carboxilo y el grupo amino de la cadena lateral de una lisina (lipoamida);
la parte funcional de la molcula est constituida por los grupos-SH que se
reducen y oxidan de manera alternativa. La unin coenzima-enzima hace que
el grupo funcional (-SH) est unido a una larga cadena carbonada que le
permite gran movilidad, por lo que puede trasladarse grandes distancias dentro
de la enzima. La funcin metablica de esta coenzima es participar en el
complejo proceso de descarboxilacin oxidativa de alpha cetocidos, como la
reaccin de conversin del alpha-cetaglutrico en succinil-CoA.
Glutatin: El glutatin es un tripptido que est distribuido de forma universal
en los seres vivos. 2 glutatin-SH Gracias a la presencia de los grupos SH, el
glutatin funciona en reacciones redox. Esta coenzima es muy importante en

los mecanismos involucrados en el mantenimiento de la estructura de las

membranas celulares, especialmente en los eritrocitos, pues participan en los
mecanismos de defensa contra el estrs oxidativo.
Porfirinas: Constituyen un grupo numeroso de sustancias de amplia
distribucin en la naturaleza, el representante de este grupo ms abundante
en la naturaleza es el grupo hemo. Estas coenzimas se unen a la enzima
(hemoprotenas) de forma diversa y pueden actuar en estado Fe3+, Fe2+ o
alternando de una a otra, de esta ltima forma intervienen como coenzimas de
oxidacin-reduccin, tal es el caso de los citocromos de la cadena
transportadora de electrones.
Biotina: Constituye un compuesto esencial para el crecimiento y desarrollo de
los seres humanos, encontrndose unido de forma covalente a la enzima
mediante un enlace amida; participa en dos tipos de reacciones: La
carboxilacin dependiente del ATP que resulta hidrolizado en ADP y Pi, como en
la acetil-CoA carboxilasa.
Pirofosfato de tiamina: El pirofosfato de tiamina es la forma coenzimtica de
la tiamina o vitamina B1 ; en su estructura presenta un anillo de pirimidina
sustituido, unido por un grupo de metilo a un anillo de tiazol tambin
sustituido, unido a su vez a un grupo etilo al pirofosfato. La vitamina carece de
pirofosfato. Esta coenzima que est muy distribuida en la naturaleza, participa
en tres tipos de reacciones:
1. La descarboxilacin no oxidativa de alpha-ceto-cidos.
2. La descarboxilacin oxidativa de alpha-ceto-cidos.
3. La formacin de alpha-cetoles.
cido tetrahidroflico: El ac tetrahidroflico (FH4) es la forma coenzimtica
del cido flico, su estructura est formada por una pteridina, el cido p-aminobenzoico y el cido glutmico; pueden encontrarse formas que contienen hasta
7 molculas de cido glutmico unidas por enlaces isopeptdicos, aquellos
donde interviene el grupo carboxilo de la cadena lateral. La parte funcional de
la molcula est representada por los nitrgenos que ocupan las posiciones 5 y
10, esta coenzima presenta mltiples formas interconvertibles. S-AdenosilMetionila: Esta coenzima se forma por la reaccin entre la metionina y el ATP,
dando como resultado una estructura que contiene un grupo metilo muy lbil y
por tanto puede cederse fcilmente.
Coenzima A: La coenzima A es la ms sobresaliente de las coenzimas que en
los sistemas vivientes transfieren grupos acilos; su existencia universal y la
gran variedad de reacciones en que intervienen sus derivados enfatizan su
importancia. La estructura de la molcula es muy compleja y presenta
numerosos grupos funcionales. Entre estos grupos se destaca el cido
pantotnico (componente del complejo vitamnico B).
Fosfato de piridoxal: El fosfato de piridoxal es una de las coenzimas que
intervienen en un mayor nmero de reacciones enzimticas, casi todas

relacionadas con el metabolismo de los aminocidos; desde el punto de vista

nutricional deriva de la piridoxina o vitamina B6.
Como vitamina B6 se reconocen al menos tres compuestos: Piridoxol, Piridoxal
y Piridoxamina; las formas fosfatadas de los dos ltimos presentan actividad
coenzimatica.
Coenzima B12: (5-adenosil-cobalamina) esta coenzima es un derivado de la
vitamina B12. Hasta el momento se ha podido comprobar la participacin de la
coenzima B12 en cuatro reacciones enzimticas: malonil-CoA mutasa,
glutamato mutasa, diol deshidrgenasa y la conversin de homocistena en
metionina.
Nuclesidos trifosfatado: La estructura de estos compuestos se conoce
como precursores de los cidos nucleicos, de ellos slo a los ribonucletidos se
les conocen funciones coenzimticas:
Adenosintrifosfato (ATP): El ATP participa en numerosas reacciones, sirve
como fuente de energa, de elementos estructurales o ambas.
Guanosintrifosfato (GTP): Su funcin es menos generalizada que en el ATP,
pues acta casi siempre sirviendo de fuente de energa como en la reaccin de
la fosfoenolpirvico-carboxiquinasa. Acta como coenzima de transferencia de
derivados de monosacridos en la sntesis de glicoprotenas.
Uridintrifosfato (UTP): Los nucletidos de uridina intervienen como
coenzimas que transfieren monosacridos en forma de UDP-derivados, estos
derivados se forman por la reaccin entre el UTP con un monosacrido
fosfatado.
Citidintrifosfato (CTP): Acta de forma similar al UTP, pero transfiere grupos
al nivel de oxidacin de alcohol; interviene fundamentalmente en la formacin
de fosftidos de glicerina y esfingolpidos, su forma coenzimtica se origina por
reaccin del CTP con un alcohol fosfatado, por ejemplo
4. Qu efectos tienen el HCI y NaOH en la alteracin del pH?
R.- Una disolucin reguladora o amortiguadora, tiene la capacidad de resistir
los cambios de pH cuando se agregan pequeas cantidades de cidos y bases.
Este debe contener una concentracin relativamente grande de cido para
reaccionar con los OH- que se le aadan; y tambin debe contener una
concentracin semejante de la base semejante para que reaccione con la
cantidad de iones H+ que se le aada.
Adems, los componentes cidos y bsicos del amortiguador no deben
consumirse el uno al otro en una reaccin de neutralizacin. Esto
requerimientos se satisfacen con un par cido Ion base conjugado, por ejemplo
un cido dbil y su base conjugada (suministrado por una sal) o una base dbil
y su cido conjugado (suministrado por una sal).
Las soluciones amortiguadoras, resisten cambios bruscos de pH, es por eso que
al adicionarle HCl y NaOH, la variacin de PH de la solucin Buffer es muy

pequea. Si esta solucin no fuese reguladora al agregarle el HCl (cido

fuerte), el PH disminua en grandes proporciones, por el contrario al adicionarle
NaOH aumentara.
Las soluciones tampones se pueden diluir sin que cambie la concentracin del
H3O. La concentracin de H3O depende solamente de ka y del cociente de las
concentraciones del cido y del anin. Cuando se diluye la solucin tampn,
cambia la concentracin de del cido y del anin, pero el cociente permanece
constante, y [H3O] no cambia. Razn por la cual al agregar agua destilada a la
s/n buffer no cambiaba significativamente de pH.
De igual forma suceda cuando se agregaba un cido y una base fuerte, la
solucin buffer tienden a mantener constante la concentracin del H3O
En algunos de los resultados se observa la diferencia entre el pH calculado y el
pH obtenido por el pH meter, a partir del error calculado, todo ello provisto por
las falencias en cuanto a la manipulacin y preparacin de las soluciones buffer
lo que produjo una alteracin en su pH terico o real.
Es importante tener en cuenta la clase de sustancia con la que se est
realizando las experiencias ya que dependiendo de la clasificacin en la que se
encuentre (cido-base) los clculos sern especficos y se regirn por cifras y
principios diferentes.
EN EL SIGUIENTE CUADRO SE EXPLICA LO SIGUIENTE:
PH

PH

TEORICO

METRO

4.76

4.56

15ml S/n B1 + 45ml de agua destilada

4.76

4.21

25ml de S/n B1 + 0.5ml HCl 0.1M

4.71

4.56

25 ml de agua destilada + 0.5ml de HCl 0.1M

2.70

2.60

25ml de S/n B1 +0.5ml de NaOH 0.1M

4.77

4.61

25ml de agua destilada + 0.5ml de NaOH 0.1M

11.3

10.47

50ml de NH3 0.1M + 50ml de NH4Cl 0.1M (S/n B2)

9.26

9.25

15ml S/n B2 +45ml de agua destilada

9.26

8.66

25ml de S/n B2 +0.5ml de HCl 0.1M

9.23

8.91

25mlde s/n B2 + 0.5ml NaOH 0.1M

8.34

8.94

ENSAYO
50ml de CH3COOH 0.1 M + 50ml de CH3COONa
0.1M ( S/n B1)

EN CONCLUSION:

Al preparar las soluciones amortiguadoras logramos determinar que el

PH de las soluciones aunque se le agregue alguna otra solucin; el PH de
la solucin amortiguadora se va a mantener l la zona til.

Cuando la sustancia que se agrega a la solucin amortiguadora es agua

destilada el cambio de PH va a ser mnimo.

Al preparar una solucin cualquiera los errores siempre van a estar

presentes los cuales debemos tratar de corregirlos.

Las soluciones amortiguadoras cumplen un papel importante en

cualquier reaccin biolgica ya que no permiten un cambio brusco de PH
y logran mantener las soluciones en un lugar donde el PH sea ptimo
para estas.

5. Por qu se tienen que someter a bao mara algunas muestras?

El bao de Mara se utiliza en el laboratorio para realizar pruebas serolgicas y
procedimientos

de

incubacin,

aglutinacin,

inactivacin,

biomdicos,

farmacuticos y hasta industriales. Por lo general, se utilizan con agua, pero

tambin permiten trabajar con aceite. Los rangos de temperatura en los cuales
normalmente son utilizados estn entre la temperatura ambiente y los 60 C.
Tambin se pueden seleccionar temperaturas de 100 C, utilizando una tapa de
caractersticas especiales.
Los baos son adecuados para incubar e inactivar cultivos, por ejemplo para
calentar medios bacteriolgicos, realizar reacciones qumicas o descongelar
muestras.
En nuestro caso se calienta la muestra para ayudar a la desnaturalizacin de la
catalasa o generalmente para recrear la temperatura del organismo que
estara a unos 37 .

VII. CONCLUSIONES:
1. La amilasa por ser una enzima digestiva, que es secretada
principalmente por las glndulas salivales, acta sobre el almidn de
manera qumica transformndolo en azucares simples, actuando
sobre los polisacridos.

2. Las enzimas estn hechas de protenas, y estas actan como

catalizadores en las reacciones qumicas del cuerpo, convierto
macromolculas en sus componentes simples.
3. Las enzimas son catalizadores nicos en cuanto a su actividad,
especificidad y condiciones suaves de operacin.
4. En cuanto a las enzimas, para algunas aplicaciones es necesario
mejorar su eficiencia cataltica o su estabilidad
5. Las fuentes de enzimas pueden ser de origen vegetal, animal o
microbiano, es decir los encontramos en diversas partes del
organismo dentro de otros organismos vivos.

VIII. BIBLIOGRAFIA:
LIBROS PDF:
1. LONGO FEDERICK

QUMICA GENERAL
Buenos aires 1979
Editorial McGraw HILL

2. LEHNINGER ALBERT L.

BIOQUMICA.
Editorial OMEGA, 1995

3.

DONALD VOET, JUDITH G. VOET

CONCEPTOS DE

GENTICA EDICIN: 8VA

Buenos Aires
Editorial medica Panamericana
S.A.
4. WILLIAM S. KLUG

BIOQUMICA 3

EDICION
Editorial PEARSON HILL.

BIBLIOGRAFIA DE INTERNET:
BAO MARIA

http://equiposdelaboratorio.wordpress.com/2012/02/23/bano-mariauso-y-caracteristicas/
CATALASA
http://es.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_enzim%C3%A1tica
http://es.wikipedia.org/wiki/Catalasa
http://quimikaparaidiotas.blogspot.com/2009/12/practica-1-catalasa-ydeshidrogenasa.html
COFACTORES ENZIMTICOS
http://oscarugartebioquimica.blogspot.com/2009/05/cofactoresenzimaticos.html
ENZIMAS
http://es.wikipedia.org/wiki/Enzima
http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/webprobs/solucion.html
HCL Y NAOH EN LA ALTERACIN DEL PH
http://html.rincondelvago.com/soluciones-quimicasamortiguadoras.html
PEPSINA
http://espanol.answers.yahoo.com/question/index?
qid=20070831054222AA66usr
http://www.monografias.com/trabajos96/aminoacidos-yproteinas/aminoacidos-y-proteinas.shtml
http://www.monografias.com/trabajos96/aminoacidos-yproteinas/aminoacidos-y-proteinas.shtml
http://html.rincondelvago.com/digestion-en-el-estomago.html