Beruflich Dokumente
Kultur Dokumente
la a(alfa)-hlice
2.
la conformacin beta
1. Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a
la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido
que le sigue.
2. En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada
disposicin en lmina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.
El tercer nivel estructural se refiere a la relacin espacial que guardan entre s las diferentes zonas o
reas de cada cadena polipeptdica que forman a una protena. A este nivel se le llama estructura
terciaria. En una protena compuesta de una sola cadena polipeptdica, el nivel mximo de estructuracin
corresponde precisamente a su estructura terciaria. Cuando se trata de una protena oligomrica, que es
aquel tipo de protena que esta compuesta de ms de una cadena polipeptdica, se puede considerar un
siguiente nivel de organizacin, que se refiere a ala manera en que cada cadena polipeptdica en la
protena se arregla en el espacio en relacin con las otras cadena polipeptdicas que la constituyen. A
este nivel estructural se le llama estructura cuaternaria.
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al
plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. Esta conformacin globular facilita la
solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales. Esta conformacin
globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1.
2.
3.
4.
-Clases de protenas:
Protenas simples
Estas protenas se pueden clasificar en dos categoras segn su forma.
Protenas fibrosas
Insolubles en agua
Unidades estructurales o estructuras protectoras. Ex, la queratina en el cabello y la piel, algunas fibras
vegetales, tambin en las cutculas. Adems de algunos son de contraccin como la miosina de los msculos y
la elastina del tejido conjuntivo.
Protenas globulares
Las protenas globulares se dividen en seis categoras y, en general, estos son:
En su mayora solubles, si son pequeas (disminuye la solubilidad y aumenta la coagulabilidad con el calor
con aumento de tamao), por ejemplo, las enzimas
Albminas
Las molculas grandes, solucin de sal neutra, soluble en agua y se diluye, se coagula al calentarla. Por ejemplo, la
beta-amilasa, la albmina de huevo, la albmina del suero sanguneo, los granos de trigo (Triticum) y las semillas de
ricino (Ricinus communis).
Globulinas
Las molculas grandes, neutrales, solubles en agua salada, se coagulan al calentarse a altas temperaturas, por
ejemplo, la a-amilasa, los anticuerpos en la sangre, las globulinas de suero, el fibringeno sanguneo, los granos de
trigo, semillas de ricino, mostazas, legumina y vicillin de los guisantes, el archin y cornarchin de los cacahuetes y la
glicina de la soja.
Prolaminas
Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas y alcohol del 70-80%, por ejemplo, la gliadina de trigo, la
cebada y herdein de zena de maz. Estos estn casi ausente en dicotyle-dones.
Glutelinas
Insolubles en agua, pero solubles en un cido dbil o una base. Por ejemplo, el oryzenin de arroz y la hordenina en
la cebada.
Histonas
Molculas pequeas con ms protenas bsicas, solubles en agua, pero no se coagulan fcilmente por el calor, por lo
general se encuentran asociadas con los cidos nucleicos, como en nucleoprotenas.
Prolaminas
Contienen aminocidos bsicos, solubles en agua y no se coagulan con el calor.
Protenas conjugadas
Estos complejos de protenas y otras molculas diferentes se pueden dividir en siete tipos.
Nucleoprotenas (protenas + cidos nucleicos) se encuentran en el ncleo (en su mayora constituyen los
cromosomas). Los ribosomas son partculas de ribonucleoprotenas en esencia.
Las lipoprotenas (protenas + lpidos) se encuentran en las membranas y las superficies de la membrana y
toman parte en la organizacin de la membrana y sus funciones.
Las glicoprotenas (protenas + hidratos de carbono) juegan un papel importante en los sistemas de
reconocimiento de las clulas y los mecanismos celulares de defensa contra los microorganismos. Se
encuentran en la superficie de la membrana y en las paredes celulares.
Metaloprotenas son complejos de proteinas con elementos metlicos (Zn, Mn, Cu, Fe) como el Fe de la
ferritina.
Fosfoprotenas (protena + fosfato) estn presentes en la leche (por ejemplo, casena), huevo (por ejemplo,
vitelina), etc.
Estructura primaria
Estructura secundaria
-hlice
-laminar
Tambin se denomina hoja plegada o lmina
plegada. Es una estructura en forma de zig-zag,
forzada por la rigidez del enlace peptdico y
la apolaridad
de
los
radicales de
los
aminocidos que componen la molcula. Se
estabiliza creando puentes de Hidrgeno entre
distintas zonas de la misma molcula, doblando
su estructura. De este modo adquiere esa forma
plegada.
Hlice de colgeno
Es una estructura helicoidal, formada por hlices ms
abiertas y rgidas que en la estructura de -hlice. Esto es
debido
a
la
existencia
de
gran
nmero
de
aminocidos Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminocidos
tienen una estructura ciclada, en forma de anillo, formando una
estructura, tambin rgida, en el carbono asimtrico, lo que le
imposibilita girar.
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Escleroprotenas
Protaminas
Colgenos
Histonas
Elastinas
Prolaminas
Queratinas
Gluteninas
Fibronas
Albminas
Globulinas
Cromoprotenas
Glucoprotenas
Lipoprotenas
Fosfoprotenas
Nucleoprotenas
Desnaturalizacin:
la conformacin de
una protena depende
del pH y
de
latemperatura de la
disolucin en la que
se
encuentre.
Cambiando
estas
condiciones, tambin
puede cambiar la
estructura
de
la
protena.
Esta
prdida
de
la
conformacin
estructural natural se
denomina
desnaturalizacin. El
cambio
de
pH
produce cambios en
las
interacciones
electrostticas entre
las cargas de los
radicales
de
los
aminocidos.
La
modificacin de la
temperatura
puede
romper puentes de
Hidrgeno o facilitar
su formacin. Si el
cambio de estructura
es reversible,
el
proceso
se
llama renaturalizaci
n.
Funcin
estructural:
forman
estructuras capaces de soportar
gran tensin continuada, como un
tendn o el armazn proteico de
un hueso o un cartlago. Tambin
pueden soportar tensin de forma
intermitente, como la elastina de la
piel o de un pulmn. Adems,
forman
estructuras
celulares,
como la membrana plasmtica o
los ribosomas.
Movimiento y contraccin: la
actina y la miosina forman
estructuras
que
producen
movimiento. Mueven los msculos
estriados y lisos. La actina genera
movimiento de contraccin en
muchos tipos de clulas animales.
Funcin homeosttica: consiste en regular las constantes del medio interno, tales
como pH o cantidad de agua.
HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA:
HEMOGLOBINA
Caractersticas
La hemoglobina (HB) es una protena globular, que est presente en altas concentraciones en
lo glbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos
perifricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos perifricos hasta los
pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 18 g/ dl en el
hombre y 12 16 g/ dl en la mujer. Las hemoglobinas estn presentes en todos los reinos de la
naturaleza con particulares especializaciones de acuerdo con las necesidades de cada
organismo.
Estructura
La hemoglobina es una protena con estructura cuaternaria, es decir, est constituida por cuatro
cadenas polipeptdicas: alfa, beta, gamma y delta. La hemoglobina A la forma ms frecuente
en el adulto- es una combinacin de dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Debido a que cada
cadena tiene un grupo proteico hem, hay 4 tomos de hierro en cada molcula de
hemoglobina; cada una de ellas puede unirse a una molcula de oxgeno, siendo pues un total
de 4 molculas de oxgeno las que pueden transportar cada molcula de hemoglobina.
MIOGLOBINA
Caractersticas
Estructura
La mioglobina es una cadena polipeptdica sencilla de 153 residuos aminoaciso (PM 17.000
daltons). Es una protena globular con la superficie polar (rojo) y el interior apolar (amarrillo),
patrn caracterstico de las protenas globulares. Sin contar los dos residuos de His que
intervienen en el proceso de fijacin del oxgeno, el interior de la mioglobina slo contiene
residuos no polares (por ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).